Nombre del estudiante: Regina Betts

Grupo colaborativo: 70
Nombre del Tutor: Luisa Peñaranda
Ejercicio 1. Clasificación y Función de las enzimas

Proceso industrial B Proceso de Blanqueamiento de papel

seleccionado
Preguntas Respuestas

1. Construir
la ruta
bioquímic
a del
proceso
seleccion
ado.

Inicialmente, se realiza la extracción de la pasta. Una vez obtenida

procede a la participación enzimática, primeramente la celulasa rea
proceso de catalizar la hidrólisis de enlaces 1,4 β- D-glucosídicos d
celulosa, dando como resultado la liberación de disacáridos de celo
que son degradados por la disacaridasa. Posteriormente, actúa la la
quien por su característica rédox, degrada las estructuras fenolitica
encuentran en la lignina, permitiendo la participación de la xilanasa
hidrolisa los enlaces glucosidicos de la hemicelulosa, esto permite q
4-xilanasa y la β-xilosidasa ingresen en la estructura de los xilanos
efectue la hidrolisis de los mismos con ayuda de otras enzimas tale
Esterasa ,Arabinofuranosidasa y la Glucuronidasa, las cuales ayuda
desintegración de la cadena principal del xilano obteniendo la libera
los cromoforos quienes son los encargados del pigmento amarillo d
de pepel y se tiene como producto final el blanqueamiento total de
 Las enzimas que participan en proceso del blanqueamiento de pap
2. Identifica  Celulasa
r la o las  Disacaridasa
enzimas  Lacasa
que  Xilanasa
participa
n en el
proceso.

 La lacasa, es una proteína de aproximadamente 60-70 kDa

punto isoeléctrico ácido de alrededor de pH 4.0, y con un óp
3. Describir actividad entre 50°C y 70°C (Baldrian, 2006).
las  La Xilanasas, cuenta con un pH de 8.0 (alcalino), una temp
caracterí de 40 a 60 °C y algunas pueden mantenerse estable a 90°C,
sticas isoeléctrico es de 7,5 D. (2014, 27 septiembre).
 La Celulasa, Las enzimas celulasas son proteínas “modulares” q
químicas
compuestas por dominios estructural y funcionalmente discretos: u
de la o catalítico y otro de unión a carbohidratos.
las Al igual que la mayor parte de las glicosil hidrolasas, las celulasa
enzimas poseen, en el dominio catalítico, un residuo aminoacídico que fun
identifica como nucleófilo catalítico que está cargado negativamente al pH
das. para la enzima y otro residuo que actúa como donador de proton
un pH 5.0 (Ácido)con punto isoeléctrico de 4.8, y una temperatu
a 41°C (Bayer, E. A, et al 1998)
 La Disacaridasa, degrada a través de hidrolisis los disacárid
celobiosa, tiene un pH 6.0 y se mantiene estable a 45°C de
temperatura (Drozdowski, LA; Thomson, AB (2006 Mar 21). 

LACASA CELULASA XILANASA

 DISACARIDASA
Las enzimas que participan en el proceso de blanqueamiento del
clasifican de la siguiente manera:
4. Clasificar
cada una Celulasa: Hidrolasas
de las Disacaridasa: Hidrolasas
enzimas Lacasa: Oxidoreductasas
identifica xilanasas: Hidrolasas
das de
acuerdo
con su
actividad
.

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baj

molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se u
5.¿Qué es un estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzim
cofactor y una cofactor recibe el nombre de holoenzima.
coenzima? e Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzim
identificar si en denominan grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o
el proceso inorgánicos.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y mol
seleccionado
orgánicas.
hay
Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestabl
participación unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalític
de estos activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al me
elementos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de cat
ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que
transportan de una enzima a otra. Las coenzimas se modifican dura
reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando
dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH
sus electrones se recupera el NAD+ Tymoczko, L. S. B. (2013).
Identificación
Dentro del proceso de blanqueo de papel, participan diversas enzim
dentro de las cuales solo la Lacasa cuenta con dichas características
la lacasa es una holoenzima, una glicoproteína dimérica o tetramé
Usualmente presenta cuatro átomos de cobre localizados en tres sit
 redox. Es una alternativa interesante para la catálisis de reacciones
que únicamente utiliza al oxígeno como cofactor. La reactividad de
lacasas ha sido correlacionada con el potencial redox del sitio Cu T1
el lugar en donde se realiza la oxidación de los sustratos (Solomon,
al. (1996).
Referencias Baldrian P., 2006. Fungal laccases: occurrence and properties. FEM
Bibliográficas Microbiology Reviews 30:215-242.

Bayer, E. A., Chanzyt, H., Lamed, R., & Shoham, Y. (1998). Cellulo
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Degradación biológica de la madera y de la pasta - PowerPoint PPT
Presentation. SlideServe. https://www.slideserve.com/dom/tecnolo
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la-pasta

Solomon, E. I., Sundaram, V. M. and Machonkin, T. E. (1996). Mult

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Prade, R. A. (1996). "Xylanases: from biology to biotechnology."

Biotechnology and Genetic Engineering Reviews 13(1): 101-132.
Ejercicio 2. Mecanismo de acción enzimática

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bibliográficas DNAngelica.com.
https://dnangelica.com/dnangelica/index.php/2015/1
 1/30/bioquimica-6-tipos-de-catalisis/
Enzimas. (2014, 13 octubre). Enzimas.
https://www.biologiasur.org/index.php/87-enzimas#:
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Fundamentos de bioquímica estructural (3a. ed.).
(pp. 208-223, 232-256, 286-298) Editorial Tébar
Flores. Recuperado de https://elibro-
net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51
988?page=225

Ejercicio 3. Actividad enzimática

Mecanismo de Modificación covalente reversible

regulación que le
corresponde
Factor que afecta Copie el factor que afecta la actividad
la actividad enzimática que le corresponde de acuerdo
enzimática que a la letra seleccionada del proceso
le corresponde industrial
Enlace del video Copie el enlace del video, verifique que el
video sea publico
Referencias Recuerde deben estar en formato Normas
bibliográficas APA

Ejercicio 4. Cinética enzimática

1.[S] (mM) 2. V0 3. 1/V0 4. 1/[S]
(mM/min)

0,55 0,2

1.82 5.00

0,72 1,6

1.39 0.63

1,4 3,2

0.71 0.31

3,5 4,7

0.29 0.21

8,3 5,5

0.12 0.18

10,2 6,9

0.10 0.14
 146 78

0.01 0.01

Diligencia la tabla con los datos de [S] y V 0 que le

corresponden y calcule los recíprocos.

Representaci
ón gráfica

Formulas y
cálculos
matemáticos

Calculos para hallar la Km y Vmax

Vmax= 1/0,3562= 2,807412

Km= 2,0268*2.807412= 5.69006

Km= 5.69006

Valor de Km
 Vmax= 2,807412

Valor de Vmax

Referencias Nigel, D. (2014). BIOS. Notas instantáneas de

Bibliográfica Bioquímica. (4a. ed.) McGraw-Hill
s Interamericana. (pp. 90-102). Recuperado
de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?
il=718&pg=101
WissenSync. (2018, 28 enero). Cinética Enzimática |
Diagrama de Lineweaver-Burk en Excel. YouTube.
https://www.youtube.com/watch?
v=LunDARY_i80&t=28s

Ejercicio 5. Bioenergética

Copie aquí su ensayo

Referencias Recuerde deben estar en formato Normas

bibliográficas APA