Juan José Alzate Molina

Emiliano Zapata Ortíz

Juan Daniel Mora Lesmes

Las zonas en blanco corresponden a conformaciones donde los átomos del polipéptido están
más cercanos que sus radios de Van der Waals. Estas regiones son estéricamente no
permitidas para todos los aminoácidos, excepto para la glicina ya que es el único aminoácido
que no presenta cadena lateral.
Las regiones rojas corresponden a conformaciones donde no hay impedimentos estéricos, es
decir, estas son zonas permitidas llamadas conformaciones α-hélices y hojas β.
Las regiones amarillas muestran las regiones permitidas sí en los cálculo se usan radios de
Van der Waals ligeramente más pequeños, es decir, permite que los átomos puedan estar un
poco más cerca el uno al otro.
Lo anterior origina una nueva región corresponde a una hélice con giro hacia la izquierda.
Los L-aminoácidos no pueden formar una hélice con giro a la izquierda pero ocasionalmente
residuos individuales pueden adoptar esta conformación. Estos son, generalmente, glicina
pero puede ser, también, asparagina y ácido aspártico donde su cadena lateral forma un
puente de hidrógeno con la cadena principal y así estabiliza esta conformación desfavorable.
El gráfico de Ramachandran se diseñó justo antes de que se determinaran las primeras
estructuras proteicas a resolución atómica. Cuarenta años después había decenas de miles de
estructuras de proteínas de alta resolución, determinadas por ​cristalografía de rayos X​,
depositadas en el ​Protein Data Bank (PDB). De un millar de diferentes cadenas proteicas, se
obtuvieron gráficos de Ramachandran de alrededor de 200 000 aminoácidos, obteniéndose
diferencias significativas especialmente para la ​glicina​. Se encontró que la región superior
izquierda podía dividirse en dos: una a la izquierda conteniendo aminoácidos en hojas beta, y
la otra a la derecha con aminoácidos en conformaciones de ovillos aleatorios.