TEMA 1 - PROTEÍNAS

Biomoléculas

• La célula es la unidad básica de los seres vivos y está formada por una gran diversidad
de substancias que toman el nombre general de biomoléculas.
• Las biomoléculas pueden ser:
• Inorgánicas: Agua, gases, sales minerales.
• Orgánicas: Carbohidratos (azúcares), lípidos (grasas), proteínas, ácidos
nucleicos.
• Las biomoléculas orgánicas son muy diversas y pueden formar estructuras grandes y
complejas llamadas macromoléculas. Sin embargo, todas se forman o derivan de
unidades estructurales simples. Para los 4 tipos de biomoléculas orgánicas, las unidades
estructurales y las macromoléculas que forman son:

Tipo de biomolécula Unidad estructural Principales macromoléculas

Carbohidratos Monosacáridos Polisacáridos
Lípidos Ácidos grasos Triacilgliceroles, otros
Proteínas Aminoácidos Péptidos y proteínas
Ácidos nucleicos Nucleótidos ADN, ARN

• Los polisacáridos, las proteínas y los ácidos nucleicos se forman por cadenas de
unidades estructurales o monómeros unidas por enlaces covalentes. Esta unión se llama
polimerización, por lo cual la macromolécula es un polímero. Es decir, un polisacárido
es un polímero de monosacáridos, una proteína es un polímero de aminoácidos, el ADN
es un polímero de nucleótidos, etc. Las unidades estructurales son como ladrillos con
los cuales se construyen las macromoléculas. Aunque las unidades estructurales son
pocas, se pueden construir una inmensa variedad de macromoléculas.
• Los lípidos no son polímeros de ácidos grasos, pero todos contienen ácidos grasos o se
derivan de ellos.

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• Las principales funciones de las biomoléculas orgánicas son:

Biomolécula Funciones principales

Carbohidratos Proporcionar energía
Lípidos Proporcionar energía; estructural
Estructural; catálisis; transporte; regulación de procesos
Proteínas
fisiológicos; movimiento
Ácidos nucleicos Almacenamiento y transmisión de información genética

Proteínas

• Las proteínas son las biomoléculas más abundantes después del agua.
• En el organismo existen miles de proteínas distintas, de tamaños y estructuras muy
variados, lo cual permite a cada una cumplir una función distinta.
• En conjunto, las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones: estructural,
catálisis de reacciones químicas, transporte de sustancias, regulación de procesos
fisiológicos, movimiento, entre otras.
• Las proteínas están formadas por una o más cadenas de aminoácidos.
• Las cadenas de aminoácidos reciben nombres distintos de acuerdo a su longitud: las
cadenas de menos de 100 aminoácidos se llaman péptidos, mientras que las cadenas de
100 o más aminoácidos se llaman proteínas. Es decir, las proteínas pequeñas se llaman
péptidos.

Aminoácidos
• Los aminoácidos son las unidades estructurales que conforman las proteínas. Son
moléculas orgánicas que poseen:
• Un grupo amino (NH2).
• Un grupo carboxilo (COOH).
• Una cadena lateral (representada por la letra R). Esta cadena lateral es diferente
para cada aminoácido.
• Estos tres elementos y un átomo de hidrógeno se unen a un átomo de carbono llamado
carbono .

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 Grupo amino Grupo carboxilo

NH2 COOH
C H

R
Cadena lateral
(diferente para cada aminoácido)

• Solamente 20 aminoácidos forman parte de las proteínas de los seres vivos, aunque en
la naturaleza existen muchos más.
• La cadena lateral de cada aminoácido tiene propiedades químicas distintas:
• Las cadenas laterales de los aminoácidos glicina, alanina, prolina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, triptófano y fenilalanina son no polares o
hidrofóbicas.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos serina, treonina, tirosina, asparragina,
glutamina y cisteína son polares sin carga.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos lisina, arginina e histidina tienen carga
positiva.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos glutamato y aspartato tienen carga
negativa.
• Así mismo, las cadenas laterales pueden contener una variedad de elementos y grupos
químicos (por ejemplo, metionina y cisteína contienen azufre; serina, treonina y tirosina
contienen un grupo hidroxilo) o cadenas alifáticas o aromáticas.
• Estas propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos hacen que cada proteína,
que contiene distinta cantidad y secuencia de aminoácidos, tenga propiedades químicas
diferentes a las otras proteínas y pueda cumplir funciones distintas.

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• En el siguiente gráfico se muestran las cadenas laterales de los 20 aminoácidos
agrupados por sus propiedades químicas:

Tomado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry (p.
74). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

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Enlaces peptídicos
• Para formar una proteína, los aminoácidos se unen por enlaces covalentes llamados
enlaces peptídicos.
• Un enlace peptídico une el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido con el
nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Esta unión de dos aminoácidos forman
un dipéptido.

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Dipéptido

Extremo Enlace Extremo

amino-terminal peptídico carboxi-terminal

• La unión de varios aminoácidos por enlaces peptídicos forma una cadena polipeptídica
que tiene una columna vertebral monótona formada por átomos de nitrógeno y carbono,
de la cual salen las cadenas laterales (R), distintas para cada aminoácido. Toda cadena
polipeptídica tiene un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro
extremo.
• La siguiente es la fórmula de una cadena de 4 aminoácidos, es decir un tetrapéptido, en
la que los tres enlaces peptídicos están representados por líneas rojas. La columna
vertebral está resaltada en celeste, el grupo amino en lila, el grupo carboxilo en verde y
las cuatro cadenas laterales en rosado:

• Las cadenas de 2 a 99 aminoácidos se llaman péptidos.

• Los oligopéptidos tienen entre 2 y 20 aminoácidos (incluyen dipéptidos,
tripéptidos, tetrapéptidos, etc.)
• Los polipéptidos tienen entre 21 y 99 aminoácidos
• Las cadenas de 100 aminoácidos o más se llaman proteínas.

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Algunas proteínas se forman por la unión de dos o más cadenas de aminoácidos y reciben
el nombre de proteínas multiméricas. En éstas, las cadenas que componen la proteína se
llaman subunidades y su unión por enlaces covalentes forma la proteína.

Estructura de las proteínas

• Cada péptido o proteína está formada por una cantidad y secuencia particular de
aminoácidos que le da una estructura y propiedades químicas particulares que le
permiten cumplir sus funciones.
• Las proteínas no están extendidas como una cadena, sino que inmediatamente después
de su síntesis adquieren una estructura definida por uniones entre las cadenas laterales
de sus aminoácidos llamada conformación nativa.
• La mayor parte de las proteínas se empacan en una esfera y reciben el nombre
de proteínas globulares.
• Algunas proteínas forman estructuras alargadas y reciben el nombre de proteínas
fibrilares.
• La estructura de las proteínas se describe en 4 niveles:

• Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos. Esta secuencia es diferente

para cada proteína y se mantiene por los enlaces peptídicos.

• Estructura secundaria: es el plegamiento de la proteína a lo largo de un eje, que puede

formar varios tipos de estructuras. Dos de las estructuras más comunes son: hélices  y
hojas plegadas . Estas estructuras son estabilizadas por enlaces no covalentes,
principalmente puentes de hidrógeno.

• Estructura terciaria: se refiere al enrollamiento de las estructuras secundarias que

determina la configuración de la proteína en tres dimensiones. La estructura terciaria es
estabilizada por enlaces no covalentes como interacciones electrostáticas, puentes de
hidrógeno, interacciones de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas, y también
pueden participar puentes disulfuro, que son un tipo de enlace covalente.
• En las proteínas globulares, los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas (que
repelen las moléculas de agua) se localizan en el interior de la proteína, unidos por
interacciones hidrofóbicas, mientras que los aminoácidos con cadenas hidrofílicas
quedan hacia el exterior en contacto con el agua. Por esto, las proteínas globulares son
moléculas solubles en agua.
• Los aminoácidos que están juntos en la estructura terciaria pueden estar muy alejados
en la estructura primaria y se juntan debido al enrollamiento de la cadena.

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• Estructura cuaternaria: se presenta solamente en las proteínas multiméricas y se refiere
a la manera cómo se unen y disponen las distintas subunidades de éstas. Las uniones de
este nivel se mantienen principalmente por puentes disulfuro aunque también
contribuyen enlaces no covalentes.

Niveles de estructura de las proteínas

Alanina
Glicina
Serina
Valina
Leucina
Lisina
Glicina
Valina

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Modificado de Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry
(p. 89). Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

Síntesis de proteínas
• Los péptidos y proteínas se sintetizan en los ribosomas, organelos que pueden estar
libres en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso. Las proteínas
citoplasmáticas se sintetizan en ribosomas libres, mientras que las proteínas de
membrana y aquellas que van a ser secretadas por la célula hacia el exterior se
sintetizan en el retículo endoplásmico rugoso.
• Para sintetizar una proteína particular, el ribosoma debe formar los enlaces peptídicos
entre los aminoácidos correspondientes a la secuencia de esa proteína. Esto se logra
gracias a que el ribosoma usa una molécula de ARN mensajero (mARN) como plantilla.

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• El mARN está formado por ribonucleótidos, cuya secuencia particular define la
secuencia de aminoácidos de la proteína. Tres ribonucleótidos forman un codón, al cual
puede unirse un ARN de transferencia (tARN) que tiene la secuencia complementaria o
anticodón. Cada tARN particular se une a un aminoácido y lo lleva al ribosoma de
acuerdo a la secuencia del mARN. En el ribosoma se forman los enlaces peptídicos y
así se forma la cadena peptídica con la secuencia requerida. La síntesis de una cadena
peptídica a partir del mARN en el ribosoma se llama traducción.
• A su vez, la molécula de mARN se origina usando como plantilla a una región de ADN,
molécula formada por la unión de desoxiribonucleótidos. Una secuencia de
desoxiribonucleótidos particular es capaz de generar la molécula de mARN con la
secuencia adecuada para que se sintetice la proteína. La síntesis de ARN a partir del
ADN se llama transcripción y es llevada a cabo por la enzima ARN polimerasa en el
núcleo.

Gen

TRANSCRIPCIÓN

TRADUCCIÓN

Modificado de Purves, W., Sadava, D., Orians G., Heller, C. (2001) Life The Science of
Biology (p. 261). Gordonsville, VA: W.H. Freeman and Company.

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• La región de ADN que contiene la información necesaria para que se sintetice una
cadena peptídica se llama gen. Un péptido o proteína compuesta por una sola cadena
peptídica requiere solamente un gen, mientras que para sintetizar una proteína
multimérica que contiene dos o más cadenas peptídicas distintas, se requiere un gen
para cada cadena.
• La región de un gen que contiene la información para que se sintetice una proteína se
conoce como región codificante. Los genes tienen regiones no codificantes, entre las
cuales se encuentran regiones reguladoras que determinan si la transcripción del gen
está activa o no. Todos los genes tienen una región reguladora llamada promotor. La
accesibilidad de esta región a la ARN polimerasa determina si la transcripción del gen
se inicia o no.

Bibliografía

Lieberman, L., Marks, A., Peet A. (2013) Marks’ Basic Medical Biochemistry.
Philadelphia, PA: Lippincott, Williams & Wilkins.

Tymoczko, J. L., Berg, J.M., Stryer, L. (2010) Biochemistry: A Short Course. New York,
NY: W. H. Freeman and Company.

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