Universidad Arturo Michelena

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Patología Médica

Citotecnología

Profesora:

Lilia Coronado

Sección: 1N

Realizado por:

María Sánchez

C.I: 22206497

San diego, 01/05/2016

Anticuerpos

Cuando el ser humano enferma comienza la lucha interna contra los organismos
externos que producen la enfermedad, el sistema inmunológico se pone en marcha y
segrega los anticuerpos específicos para combatir y eliminar los antígenos que provienen
del exterior como los propios que provocan el malestar. También conocidos como
inmunoglobulinas, los anticuerpos son glucoproteínas que circulan por la sangre a la busca
y captura de los antígenos que dañan el organismo. El conocimiento del mecanismo de
respuesta del cuerpo humano frente a los antígenos que causan las enfermedades ha dado
lugar a las vacunas, que hacen que el cuerpo se adelante a un posible contagio haciéndolo
inmune.

Cada inmunoglobulina es única y específica para cada tipo de antígeno. Los

anticuerpos, una vez producidos, permanecen circulando por la sangre durante meses, lo
que genera la inmunidad durante largos periodos a un cierto antígeno. Esta es la base de las
vacunas: crear dicha inmunidad a ciertos organismos patógenos externos tras provocar la
segregación por parte del sistema inmunitario de las inmunoglobulinas correspondientes.

Los anticuerpos constituyen glucoproteínas plasmáticas globulares, llamadas

Inmunoglobulinas. Son moléculas formadas por los linfocitos B maduros. La función del
anticuerpo consiste en unirse al antígeno y presentarlo a células efectoras del sistema
inmune. Esta función está relacionada con la estructura de los distintos tipos de
inmunoglobulinas.

Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una

pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la
existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta
parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se
puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno. Esta enorme
diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente
elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina
epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica
que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse
solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que
componen un organismo.

Las Inmunoglobulinas

Son proteínas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas

polipeptídicas, dos pesadas, llamadas H (heavy), y dos ligeras, denominadas L (light). Estas
cadenas se unen mediante puentes disulfuro, uno entre las cadenas L y H, y dos entre las
cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucídicos.
 Existen dos tipos de cadenas L (l y k) y cinco tipos de cadenas H (a, d, e, g y m),
que dan lugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).

Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio

variable, V, y el dominio constante, C. El dominio variable es el responsable de reconocer
al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el Epitopo. El dominio constante se une a
las células del sistema inmune para activarlas.

En las cadenas H aparece una zona denominada región bisagra. Esta región posee la
característica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ángulos entre las regiones
V y C, y entre los brazos de la inmunoglobulina.

Tipos de inmunoglobulinas

Los isótopos de inmunoglobulina que aparecen en la especie humana son las

inmunoglobulinas A, D, E, G y M.

Inmunoglobulina A: corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se

encuentra específicamente en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o las
lágrimas. Actúa protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto
con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la leche.

IgA (dímero)

Inmunoglobulina D: aparece en muy baja concentración (1%). Son las primeras

inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B. Su función puede estar relacionada con
la activación de estas células. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina
G, aunque varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas proteicas.

IgD (monómero)
 Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y
secreciones al exterior (0'002%). Sin embargo, su concentración aumenta en los procesos
alérgicos

IgE (solo se muestra el monómero)

Inmunoglobulina G: Es la más abundante (80% del total de inmunoglobulinas). Se

une rápidamente con macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del
microorganismo. Puede atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna. Por
ello, es responsable de la inmunidad fetal y la del recién nacido.

IgG (monómero)

Inmunoglobulina M: representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los

linfocitos B unida a su membrana plasmática. Se manifiesta en la respuesta primaria
activando el sistema del complemento.

IgM (pentámeros)

Reconocimiento del Antígeno: El sistema inmune genera el gran número de

anticuerpos que puedan reconocer a todos los antígenos posibles presentes en patógeno y
sus productos. Éstos pueden estar en microbios invasores tales como bacterias, virus, y
antígenos de parásitos así como ambientales. Los Anticuerpos se pueden producir contra
todos los tipos de moléculas incluyendo cuando lo propio representa una amenaza para el
organismo como lo es en el caso de los hidratos de carbono, los ácidos nucleicos y los
fosfolípidos.

Neutralización de patógeno - Una Vez Que los anticuerpos reconocen los antígenos,
que el atascamiento ocurre fuera de la célula. Aquí es donde se encuentran la mayor parte
de las bacterias y las toxinas bacterianas. El atascamiento previene el acceso del patógeno
en las células y previene la infección o la destrucción de las células huésped. Los
Anticuerpos protegen semejantemente contra infecciones virales también.

Los Anticuerpos son la primera línea de defensa - los anticuerpos de IgM tienen una
estructura pentámeros y se generan rápidamente en sangre. Pueden atar a los antígenos
polivalentes, tales como polisacáridos bacterianos de la pared celular. Esto es porque cada
pentámero de IgM tiene 10 sitios antígeno-obligatorios. Esto aumenta su fuerza y capacidad
de atar a los antígenos. Los anticuerpos de IgM son también electivos en la activación del
complemento. IgG también ayuda en la activación del opsonizacion y del complemento.
IgG difunde en los tejidos y ata a las toxinas rápidamente. IgG puede neutralizar así los
antígenos no nativos y proteger las células epiteliales contra los agentes infecciosos que
actúan como primero línea de defensa.