1.1 Introducción.

Preguntas Verdadero-Falso:

Verdadero Falso
1) En los sistemas vivos la estructura de una
macromolécula no tiene relación con su función
biológica específica.

2) La materia viva se caracteriza por una alta

organización y complejidad estructural.

3) Las reacciones energéticas de casi todos los

organismos están proporcionadas, directa o
indirectamente, por la energía geotérmica.

4) Todos los organismos construyen moléculas de la

misma clase de subunidades monoméricas.

5) Las reacciones químicas exergónicas no pueden estar

acopladas a procesos endergónicos.

6) Los catalizadores específicos que realizan muchas de

las reacciones bioquímicas en las células son
llamados “enzimas”.

7) La estructura tridimensional de las biomoléculas y

complejos supramoleculares está estabilizada
principalmente por interacciones de tipo covalente.

8) La materia viva carece de capacidad para

autoensamblarse, pero sí tiene la capacidad de
autoreplicarse de forma precisa.

9) Los organismos vivos están en un equilibrio constante

con sus alrededores.

10) Los aminoácidos son el bloque constructor de un tipo

de Biomacromoléculas como los alcaloides y las
proteínas.

1
Identifique los siguientes grupos funcionales

2
1.2 Estructura y función de proteínas.

Preguntas Verdadero-Falso:

Verdadero Falso
1) La regulación del crecimiento celular y la señalización
hormonal son algunas de las funciones en las que
participan los aminoácidos.

2) Phe, Tir y Thr son ejemplos de aminoácidos

aromáticos no polares.

3) Por debajo de su punto isoeléctrico cualquier

aminoácido posee una carga neta menor a 1.

4) Una de las características del enlace peptídico es la

libre rotación alrededor del enlace entre el carbono
carbonílico y el nitrógeno del enlace peptídico, siendo
esta capacidad de rotación la que permite a las
proteínas adoptar una inmensa gama de
configuraciones.

5) El puente disulfuro o enlace disulfuro, es aquel enlace

covalente que se forma entre los grupos tiol (-SH2) de
dos histidinas.

6) La estructura primaria de las proteínas es la

descripción de todos los enlaces no covalentes y
puentes de hidrogeno que unen los residuos en una
cadena polipeptídica.

7) Algunas de las funciones biológicas de las proteínas

son la transferencia de electrones (citocromo c) y los
factores de crecimiento (hormona del crecimiento).

8) La lisina es un aminoácido cargado negativamente a

pH fisiológico y cuya cadena lateral puede formar
puente de hidrógeno.

9) Los aminoácidos esenciales son aquellos que son

usados en la síntesis de las proteínas más importantes
del metabolismo central.

3
10) La glicina (Gly) es un aminoácido no quiral y no
esencial.

1.3 Estructura de las proteínas

Preguntas Verdadero-Falso:

Verdadero Falso
1) En la estructura terciaria de las proteínas los
aminoácidos polares se sitúan en el interior, mientras
los apolares se sitúan en el exterior interaccionando
con el medio acuoso.

2) En condiciones fisiológicas, el plegamiento de una

proteína es una reacción espontánea.

3) Los detergentes y los agentes caotrópicos pueden

causar la desnaturalización de la proteína, sin
embargo son incapaces de romper los puentes
disulfuro intercatenarios en proteínas con estructura
cuaternaria.

4) El aumento de temperatura puede considerarse un

agente físico desnaturalizante ya que echa abajo las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la
proteína aumentando la entropía.

5) Los puentes de hidrógeno intercatenarios son la

principal fuerza estabilizadora de la estructura
secundaria.

6) Ya que la prolina es una aminoácido cuyo grupo amino

pose 2 hidrógenos disponibles para formar múltiples
puentes de hidrogeno con el grupo carbonilo (C=O)
del cuarto aminoácido que le sigue (n+4), es
considerado como una aminoácido disruptor.

7) La glicina (Gli) se encuentra frecuentemente formando

parte de los giros β debido a su pequeño tamaño.

4
8) El colágeno, la queratina y fibroína de la seda son
ejemplos de proteínas fibrosas, mientras que la
mioglobina es un ejemplo de proteína glomerular.

9) Ya que durante el plegamiento hay una disminución en

la entropía (S) de la cadena polipeptídica, esto implica
que la energía libre de Gibbs de la configuración nativa
debe ser mayor a la de la configuración
desnaturalizada.

10) Los giros beta son poco abundantes en las proteínas

globulares, ya que estas tienen una estructura plegada
de forma compacta.

11) En la estructura cuaternaria las subunidades se

asocian entre sí mediante interacciones solo de tipo no
covalentes como los puentes de hidrógeno y las
interacciones hidrofóbicas.

12) Cambios en el pH del medio pueden alterar la esfera

de hidratación de los grupos polares de los
aminoácidos produciendo la agregación y precipitación
de la proteína desnaturalizada.

Identifique las siguientes estructuras:

a)

5
b)

c)

1.4 Enzimas
Preguntas Verdadero-Falso:

Verdadero Falso
1) Un catalizador es una molécula que incrementa la
velocidad de reacción al ser consumido durante la
misma.

6
2) El parámetro que utilizamos para determinar si una
reacción es termodinámicamente posible es ΔG‡
(energía de activación).

3) La afinidad es una medida de la capacidad de una

enzima para formar un complejo con determinado
sustrato y por tanto los sustratos con mayor afinidad
son los que tienen una menor Kd.

4) Las enzimas y los catalizadores en general aumentan

la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la
energía de activación sin modificar la energía libre de
Gibbs de la misma (ΔG).

5) En una enzima con coperatividad positiva se puede

observar una dependencia hiperbólica de la velocidad
inicial vs [S].

6) Para establecer las condiciones óptimas de una

reacción enzimática es preciso primero determinar los
efectos del pH y la temperatura sobre la estabilidad de
la enzima.

7) Las isoenzimas son proteínas que catalizan la misma

reacción pero en tejidos diferentes, teniendo las misma
propiedades cinéticas.

8) Las caspasas son un ejemplo de zimógenos que

participan en la apoptosis.

9) Una inhibición alostérica es aquella en la que el

inhibidor se une en el mismo sitio donde se une el
sustrato (sitio alostérico).

10) La velocidad máxima teórica de una reacción

enzimática es dependiente de la concentración total de
enzima (E) y de la concentración total de sustrato (S),
siendo además una medida de la afinidad de la E por
S.

11) Un inhibidor no competitivo es un tipo especial de

inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la
enzima libre y al complejo enzima-sustrato.

7
12) La Km es la concentración de sustrato a la cual la
mitad de los sitios activos de la enzima se encuentran
ocupados.

13) A concentraciones muy elevadas de sustrato, la

ecuación de Michaelis-Menten nos indica que Vo será
prácticamente igual a Vmax.

14) Una enzima con especificidad geometría es aquella

que actúa sobre un sustrato L o D, pero no sobre
ambos.

15) La holoenzima es la parte proteica de la enzima,

mientras que una coenzima puede ser de naturaleza
orgánica u organometalica.

16) La catálisis covalente consiste en 3 pasos que son: 1)

Formación del enlace covalente. 2) Formación del
producto). 3) Ruptura del enlace covalente,
generalmente por hidrólisis.

17) Una forma de determinar la velocidad inicial de una

reacción catalizada por una enzima es variando la
concentración de sustrato(s) y manteniendo la
concentración de enzima constante.

18) Las esterasas, fosfatasas, glicosidasas y proteasas

son ejemplos de liasas; mientras que las racemasas y
epimerasas son ejemplos de isomerasas.

19) En la catálisis básica general se da la transferencia de

un protón desde el sustrato a un residuo de la enzima,
que se comporta como una base de Arrhenius.

20) En las reacciones catalizadas por enzimas la velocidad

aumenta con la temperatura, por tanto las
temperaturas más altas siempre serán las más
óptimas para una catálisis enzimática.

8
2.1 Membranas biológicas

1. Las membranas biológicas consisten principalmente

de carbohidratos y lípidos en cocientes de 1:4 a 4:1.

2. Al aumentar la temperatura de la bicapa lipídica ésta

entrara en su fase fluida y por tanto el movimiento
individual de los lípidos será más rápido.

3. Las bicapas lipídicas son barreras al flujo de las

moléculas polares y disolventes de las proteínas
integrales de membrana.

4. Los esfingolípidos contienen glicerol y están

compuestos de: esfingosina, una molécula de ácido
graso de cadena larga y una cabeza polar.

5. El estigmaesterol es un ejemplo de esterol, que se

encuentra principalmente en hongos.

Complete las siguientes ilustraciones.

a)

9
b)

Identifique el tipo de difusión.

10
2.2 Transporte a través de las membranas.

Identifique las siguientes clases de transporte mediado

Complete la siguiente figura:

Preguntas verdadero Falso

1. Las ATPasas tipo V son una clase de ATPasas de

transporte que son responsables de basificar los
compartimientos intracelulares de muchos organismos.

11
2. Las ATPasas tipo P son proteínas integrales que
cruzan la membrana varias veces y todas se inhiben
por el vanadato.

3. El transporte impulsado por sodio en el intestino es un

ejemplo de transporte activo primario.

4. Los canales iónicos son pequeños poros que permiten

el paso en especial de iones inorgánicos (Na+, K+, Cl-,
Ca2+) los cuales se abren o se cierran en respuesta a
estímulos eléctricos.

5. El transporte activo requiere de un aporte energético,

ya que se lleva a cabo en contra del gradiente
electroquímico, por lo cual siempre ocurre mediante
proteínas transportadoras especiales acopladas a una
fuente de energía.

12
3. Hormonas.
Complete la siguiente imagen:

Identifique los siguientes mecanismos moleculares de transducción de señales:

A.

13
3.2 Introducción al metabolismo
1. El metabolismo se realiza acoplando las reacciones
endergónicas de la oxidación de los nutrimentos a los
procesos exergónicos requeridos para mantener el
estado vivo.

2. Los quimiótrofos obtienen su energía por la oxidación

de compuestos orgánicos.

3. Para obtener energía en los procesos catabólicos las

grandes moléculas de alimentos se hidrolizan en sus
bloques constructores como aminoácidos, ácidos
nucleídos y apoenzimas.

4. La beta oxidación y la fosforilación oxidante son las

vías finales comunes de la oxidación de moléculas de
combustible.

5. En la fosforilación oxidativa el ATP se produce cuando

los electrones fluyen del 02 a las distintas coenzimas
reducidas.

6. Las vías catabólicas y anabólicas deben estar

reguladas por los mismos intermediarios, pero toman
lugar en diferentes compartimientos celulares.

7. Ser irreversibles, tener un paso comprometido, estar

reguladas y llevarse a cabo en sitios celulares
específicos son características de las vías
metabólicas.

14
Complete los siguientes diagramas
a)

b
)

15
c)

d)

16
4. Glucolisis

Escriba el nombre de las enzimas que catalizan los siguientes pasos

durante la Glucolisis:

1. Oxidación de Gliceraldehído 3‐fosfato en 1,3‐

Bifosfoglicerato, se genera un producto con potencial
elevado de transferencia del grupo fosforilo.

2. Transferencia del grupo fosforilo desde el

fosfoenolpiruvato al ADP.

3. La glucosa 6‐fosfato se convierte en fructosa 6‐fosfato

por isomerización reversible.

4. En esta reacción la glucosa es fosforilada en el grupo

hidroxilo del C‐6.

5. Rotura de la fructosa 1,6‐bifosfato esta cataliza una

condensación aldólica reversible.

6. Transferencia de fosforilo desde el 1,3bifosfoglicerato

al ADP, primera reacción de producción de ATP.

7. Deshidratación del 2‐fosfoglicerato a Fosfoenolpiruvato

(PEP), en esta reacción se genera un producto con
potencial elevado de transferencia del grupo fosforilo.

8. Es un paso de interconversión entre las triosas fosfato.

9. Se transfiere un grupo fosforilo del ATP al hidroxilo del

C‐1, es el primer paso “comprometido”, siendo por
tanto uno de los puntos principales de regulación de la
glucolisis.

17
Complete los siguientes diagramas

Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La hexoquinasa es una enzima de regulación de la
glucolisis, donde dos de sus isoformas son inhibidas
por su propio producto.

2. Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma

reacción pero son codificadas por diferentes genes.

3. A concentraciones altas de ATP y bajas de fructosa-

2,6-bisfosfato, la curva de saturación de la PFK-1 es
sigmoidea y predomina el estado poco afín por el
sustrato.

4. El flujo de la vía glucolítica se reduce cuando la [ADP]

es alta.

5. El transportador Glut 2 se puede encontrar en tejidos

de hígado, páncreas e intestino delgado.

18
5. Ciclo de Krebs

Complete con el nombre de las enzimas, sustratos o productos de los

siguientes pasos del Ciclo de Krebs.

a)

b)

c)

19
d)

e)

f)

g)

20
 Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La piruvato translocasa permite el transporte del
piruvato de espacio intermembranal al interior de la
mitocondria; al mismo tiempo que se transporta un
protón en la misma dirección.

2. La piruvato deshidrogenasa es un complejo

multiproteico formado por copias de 3 subunidades.

3. La fumarasa es una enzima estereoespecífica, que

solo cataliza la hidratación del doble enlace si este
está en cis.

4. Algunos de los intermediarios del ciclo sirven como

precursores para rutas anabólicas.

5. Los procesos que proporcionan metabolitos

intermediarios al ciclo de Krebs se conocen
comúnmente como reacciones anapleróticas.

6. La malato deshidrogenasa además de ser parte del

ciclo de Krebs, es una proteína integral de la
membrana mitocondrial interna y forma parte de la
cadena respiratoria donde toma el papel del complejo
II.

7. Durante el ciclo de los ácidos tricarboxilicos se

producen coenzimas reducidas (NADH, NADPH2 y
ubiquinona) que después se oxidan en la cadena
respiratoria para producir ATP.

8. Los mamíferos no pueden convertir ácidos grasos de

cadena par en glucosa ya que carecen de las enzimas
necesarias para llevar a cabo el ciclo del glioxilato.

21
Complete el siguiente diagrama

22
6. Gluconeogénesis
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. Todas las reacciones de la gluconeogénesis toma
lugar en citosol.

2. La piruvato carboxilasa es una enzima que se

encuentra en mitocondria y cataliza la unión de
piruvato y CO2 para dar oxaloacetato.

3. La gluconeogénesis en hígado y riñón ayuda a

mantener el nivel de glucosa necesario en sangre para
que el cerebro y los músculos puedan tener la
suficiente glucosa para atender a sus demandas
energéticas.

4. Durante la gluconeogénesis el oxalacetato es

descarboxilado y fosforilado simultáneamente por
fosfoenolpiruvato carboxicinasa (PEP). La hidrólisis del
GTP y liberación de O2 desplazan al reacción hacia la
formación de PEP.

5. La Glucosa-6-fosfatasa solo se encuentra presente en

tejidos cuya función sea mantener los niveles de
glucosa en sangre, por ejemplo el hígado y en menor
grado riñón.

6. La fructosa-2,6-bifosfato es activador alostérico de la

fosfofructoquinasa y un inhibidor alostérico de
fructosa-1,6-bifosfatasa.

7. El piruvato puede entrar a las células del hígado donde

es de nuevo oxidado a lactato y convertido a glucosa
por gluconeogénesis, la cual es liberada al torrente
sanguíneo.

8. La acetil-CoA ejerce un efecto alostérico que activa a

la piruvato carboxilasa. De este modo, cuando hay
más acetil-CoA del necesario para mantener el ciclo
de Krebs, el piruvato se dirige a la gluconeogénesis.

Complete

23
24
7. Vía de las pentosas fosfato

Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. El NADPH se requiere para la conversión de
desoxirribonucleótidos a ribonucleótidos y para
detoxificar peróxido de hidrógeno.

2. La glucosa-6-P deshidrogenasa es la enzima del paso

limitante y controlador de la vía de las pentosas
fosfato, la cual es alostéricamente estimulada por el
NADPH.

3. La fase no oxidativa de la ruta de la pentosa fosfato se

inicia en caso de que la célula necesite más NADPH
que ribosa-5-fosfato.

4. La vía de las pentosas fosfato se produce en

pequeñas cantidades en todas las células pero en
cantidades importantes en: eritrocitos, tejido adiposo,
hígado, corteza renal y órganos reproductores.

5. La fase no oxidativa de la Vía de las Pentosas Fosfato

se trata de la interconversión de monosacáridos: una
cetosa en una aldosa y una aldosa en una cetosa.

6. La glucosa-6-fosfato puede ser metabolizada tanto por

la vía de la glucólisis como por la ruta de las pentosas
fosfato.

Completa el siguiente esquema

25
8. Fosforilación oxidante
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La membrana externa de la mitocondria es permeable
a pequeñas moléculas (PM < 5000 Da) e iones.

2. La diferencia de potencial membranal en la

mitocondria constituye la fuerza directriz para el
desarrollo de la cadena de transporte de electrones y
de producción de ATP.

3. El complejo I o NADH-ubiquinona oxidoreductasa se

encuentra a nivel de la membrana, y uno de sus
componentes es una enzima del ciclo del ácido cítrico.

4. El hierro central del anillo hemo de los citocromos

transporta un solo electrón, pasando de su forma
oxidada hierro(III) a su forma reducida hierro(II).

5. Todos los citocromos son proteínas integrales de

membrana.

6. A medida que los electrones pasan a través del

Complejo I, 2 protones son bombeados desde la
matriz al espacio inter- membrana.

7. El complejo V cataliza la reacción final en la cadena de

transporte de electrones, transfiriendo estos al oxígeno
mientras bombea protones a través de la membrana.

8. En ausencia de una fuerza protón motriz, la reacción

de la ATP sintasa se desplazará hacia la izquierda,
hidrolizando ATP y bombeando protones fuera de la
matriz a través de la membrana.

9. Los desacopladores son moléculas hidrofóbicas con

un protón disociable, que pueden atravesar la
membrana mitocondrial interna transportando protones
y actúan disipando el gradiente de protones.

26
Relacione las siguientes enzimas con sus inhibidores.

Complete el siguiente diagrama

27
9. Fotofosforilación
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso

1. Las ficobilinas están presentes sólo en las algas rojas

y hongos. Absorben luz en la región de 520 a 630 nm.

2. En el fotosistema II (Phs II) la molécula diana es la

clorofila que tiene su máximo de absorbancia a 680
nm.

3. La fuerza protón motriz conduce a la síntesis de ATP

mediante la actividad de una ATP sintasa homóloga a
la que encontramos al estudiar la fosforilación
oxidativa.

4. La Plastocianina (Pc) es una proteína soluble de

transferencia de electrones que contiene fierro en su
sito activo.

5. La fase luminosa o fotoquímica puede presentarse en

dos modalidades: con transporte acíclico de electrones
o con transporte cíclico de electrones. En la modalidad
acíclica intervienen los dos fotosistemas.

6. La fotosíntesis anoxigénica es propia de las bacterias

purpúras y verdes del azufre, en las que el dador de
electrones no es el oxígeno, sino, generalmente el
agua, por lo que no se desprende oxígeno.

7. La venturicidina y agentes similares inhiben la

formación de ATP por la ATP sintasa.

Complete el siguiente diagrama

28
10.- Ciclo de Calvin
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La Rubisco cataliza la formación de un enlace
covalente del CO2 a la Ru1-5BP y la ruptura del
intermediario de 4C para formar dos moléculas de 2
PG.

2. La Rubisco tiene la propiedad de unir en el mismo

centro catalítico al CO2 o al O2, es decir tiene dos
sustratos, y cataliza la carboxilación o la oxigenación:
de ahí su nombre ribulosa 1,5 bifosfato carboxilasa
oxigenasa.

3. Cuando la enzima Rubisco actúa como carboxilasa

fija CO2 a la ribulosa 1,5P dando comienzo el ciclo C3:
se asimila el carbono. Cuando la enzima actúa como
oxigenasa, y oxigena a la ribulosa 1,5P, comienza un
proceso conocido como fotorrespiración.

4. La isoforma de la Gliceraldehído 3-fosfato

deshidrogenasa en el ciclo de Calvin usa NADH.

Complete el siguiente diagrama.

29
11.- Metabolismo de glucógeno
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La mayoría de los residuos de glucosa están unidos
por enlaces glicosídicos α-1,6. Las ramificaciones se
unen a por enlaces glicosídicos α-1,4.

2. El glucógeno aumenta la cantidad de glucosa

disponible inmediatamente entre las comidas y
durante la actividad muscular.

3. La UDP-glucosa es el precursor inmediato del

glucógeno y el substrato de la glucógeno sintetasa.

4. La glucógeno sintetasa existe bajo dos formas

interconvertibles, la forma activa está fosforilada.

5. La glucógeno sintetasa se activa alostéricamente por

la Glucosa-6-P.

6. La insulina que se libera del páncreas en respuesta a

una elevación de la glucemia, desencadena una
cascada de activación de la fosfoproteína fosfatasa El
resultado es la inactivación de la glucogenolisis y la
activación de la glucogenogénesis.

7. El glucagon y la insulina provocan fosforilaciones y

activan la degradación del glucógeno.

8. La adrenalina, produce el efecto contrario, induce

defosforilaciones y estimula la síntesis del glucógeno
mediante la activación de la proteína fosfatasa que
desfosforila a la glucógeno sintasa.

9. La activación de la adenilato ciclasa, cataliza la

formación de AMPc a partir de ATP.

10. La enzima degradativa más importante es la

glucógeno fosforilasa, que a partir del extremo no
reductor libera uno tras otros residuos de glucosa-1-
fosfato.

30
12.- B-oxidación
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. Los ácidos grasos son convertidos a los éteres de su
coenzima A en la reacción catalizada por acil-CoA
sintetasa.

2. En el caso de los ácidos grasos con un número impar

de átomos de carbono la molécula resultante de la
última ruptura tiolítica es el propionil-CoA en lugar de
acetil-CoA.

3. La acil-CoA sintetasa se encuentra en la membrana

interna mitocondrial.

4. Los ácidos grasos de cadena larga necesitan un

mecanismo de transporte especial para pasar a través
de la membrana interna mitocondrial que es la
conjugación a carnitina.

5. La enoil-CoA hidratasa es una enzima que hidrata el

doble enlace entre los C2 y C3 del enoil-CoA,
produciendo 3-hidroxiacil-CoA, esta es una reacción
estereoespecífica.

6. Las oxidaciones de los ácidos grasos tienen lugar

siempre en la mitocondria.

7. Para la oxidación de los ácidos grasos insaturados

son necesarios solamente un par de enzimas
adicionales una isomerasa y una reductasa.

8. Como resultado de una vuelta en la β-oxidación la

cadena del ácido graso se recorta en dos carbonos y
se genera FADH2, NADH y Acetil-CoA.

9. La secuencia de reacciones de la β-oxidación es: 1)

Oxidación por FAD. 2) Oxidación por NAD+ 3)
Hidratación 4)Tiolisis por CoA.

10. La oxidación peroxisomal no difiere de la β-oxidación

en ninguna de sus etapas.

31
 13 Síntesis de ácidos grasos
Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. n la síntesis de ácidos grasos se utiliza al NADH como
donador de electrones y el acarreador de los grupos
acilos es la Proteína Acarreadora de Acilos (ACP).

2. Dentro de la mitocondria, el Acetil-CoA es transferido

a la carnitina por acción de la enzima Carnitina-
aciltransferasa produciéndose Acetil-carnitna.

3. Como el proceso de síntesis de ácidos grasos es muy

endergónico la acetil-CoA debe ser activada, lo cual se
realiza a través de su fosforilación acoplada a
hidrolisis de ATP, convirtiéndose en malonil-CoA.

4. La Acetil-CoA carboxilasa, utiliza a la Biotina como

grupo prostético.

5. La síntesis de ácidos grasos de cadena larga, largos o

insaturados, se produce a partir del ácido palmítico por
elongasas y desaturasas.

6. Las síntesis de ácidos grasos no es dependiente del

control hormonal, sino de un mecanismo de
fosforilación o defosforilación.

7. La inhibición alostérica que ejerce la malonil-CoA

sobre la acil-CoA: carnitina aciltransferasa I impide el
paso de los acil-CoA a la mitocondria y su degradación
mediante la β-oxidación, con lo que se evita que los
acil-CoA se sinteticen y degraden simultáneamente.

8. El glucagón aumenta la síntesis de ácidos grasos,

mientras que la insulina o la adrenalina inhiben dicha
síntesis.

9. En el adulto humano la síntesis de ácidos grasos se

realiza únicamente en el tejido adiposo.

10. Cuando se ingieren carbohidratos en exceso a su

capacidad de almacenar glucógeno, se convierten en
triglicéridos y se almacenan en el tejido adiposo.

32
 14 Degradación de aminoácidos

Preguntas verdadero-falso
Verdadero Falso
1. La mayor parte del amonio producido por la
degradación de aminoácidos es debida a la
desaminación oxidativa del L-glutamida.

2. La síntesis de Carbamilfosfato comprende varios

pasos, todos ellos catalizados por la Carbamilfosfato
Sintetasa en los que se utiliza dos moléculas de ATP.

3. Las transaminasas necesitan de la coenzima

piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina
B6) para ejercer su función.

4. El aspartato funciona a continuación como dador de

grupos amino, sea para rutas biosintéticas o bien para
iniciar las rutas de excreción que conducen a la
eliminación de productos nitrogenados de desecho.

5. La enzima Glutamino Sintetasa de músculo cataliza la

síntesis de glutamina a partir de glutamato y urea en
una reacción dependiente de ATP

6. La glutamina es muy abundante en la circulación, pues

sirve como una forma de transporte inocua del
amoníaco, que es tóxico, hacia el hígado y el riñón.

7. El ciclo de la urea funciona solo para eliminar el

exceso de nitrógeno, en las dietas de alto contenido
proteico, los esqueletos de carbono de los
aminoácidos son oxidados para energía o
almacenados como grasa y glicógeno, pero el
nitrógeno amino debe ser excretado.

8. El ciclo de la glucosa-alanina es utilizado sobre todo

como un mecanismo para eliminar el nitrógeno del
músculo esquelético mientras que se reabastece su
fuente de energía.

9. El hígado contiene glutamina sintasa y glutaminasa

ambas enzimas están localizadas en los mismos
compartimentos celulares.

33
10. La urea es el único compuesto nuevo generado por el
ciclo de la urea; todos los otros intermediarios y
reactantes son reciclados.

34