El sistema proteico muscular

En su aspecto anatómico la carne y los filetes de pescado

corresponden a los músculos. Es a nivel de tejido muscular donde
la E se transforma en trabajo mecánico.

Desde el punto de vista alimenticio, se considera que algunas

propiedades organolépticas, tales como textura, el
comportamiento a la cocción o a la conservación, están
estrechamente ligados a la estructura proteica del músculo y las
reacciones bioquímicas que allí se producen.

Estriados: 30 a 40% de la CARNE

Los músculos masa animal (músculos del
se clasifican esqueleto y cardíaco)
en función de
su estructura Lisos: paredes de vasos
en: sanguíneos e intestino.
 La fibra muscular es una célula
gigante que mide de un milímetro
a varios cm de longitud y de 10 a
100 mm de D.
Contiene un centenar de cuerpos
Músculo
filamentosos orientados
paralelamente al eje de la fibra:
las miofibrillas.
El citoplasma fibrilar o
sarcoplasma, en el que están
enmarcadas las miofibrillas,
contiene los núcleos y las
mitocondrias

Cada miofribrilla está rodeada

por el retículo sarcoplasmático
que interviene en la transmisión
del influjo nervioso
 55-78 % de agua
15 -22% de proteínas
El músculo contiene 1-15 % de lípidos
1-2 % de glúcidos
1% de sales minerales
Las proteínas representan del 50 al 95% de la materia orgánica
de la carne

Por esta razón

La mayor parte de los estudios sobre calidad de las propiedades

de la carne, se realizan sobre las proteínas musculares.
Proteínas sarcoplasmáticas,
Las proteínas musculares
pueden clasificarse en Proteínas del tejido conjuntivo
función de su localización.
Proteínas de las miofibrillas
 g/100g de P Masa Molar
Características
P. Miofibrilares 51,5
de las proteínas
del esqueleto de Miosina 27 475.000
un mamífero Actina 11 41.785
Tropomiosina 4,3 70.000
Troponinas 4,3 72.000
Proteína M 2,2 160.000
Proteína C 1,1 140.000
a- actina 1,1 206.000
b- actina 0,5 70.000
P. Sarcoplasmáticas 32,5
Enzimas mitocond. y P solubles 30
Mioglobina 1,5 17.800
Hemoglobina 0,5 67.000
Citocromo, flavoproteínas 0,5
P. del Estroma 16
Colágeno 8 300.000
Elastina 0,5 < 70.000
Proteínas insolubles 7,5
 Proteínas sarcoplasmáticas

Se trata de proteínas solubles a pH próximos a la neutralidad y a fuerzas

iónicas inferiores a 0,1.
Constituyen del 30 al 35% de las proteínas totales del esqueleto.
Son un conjunto heterogéneo de proteínas diferentes que contienen
todos los enzimas que participan en la glicólisis, y enzimas vinculadas al
metabolismo de glúcidos y proteínas.

La pigmentación roja de los músculos se debe principalmente a una

heteroproteína: la mioglobina

La mioglobina es el principal determinante del color de las carnes (90%).

Su concentración varía entre 0,5 a 7 mg/g de músculo; aumenta con el
ejercicio, la edad y la altitud, por el contrario disminuye si la dieta es
deficitaria en Fe
La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su
estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957.

Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la

mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y
muchos de los residuos polares expuestos en la superficie.

Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación

de a-hélice

Una imagen de difracción de cristalografía de rayos X de la proteína

 Las modificaciones de la mioglobina originadas por los tratamientos
tecnológicos condicionan el color de la carne y los productos cárnicos, los
principales derivados son:

Desoximioglobina : pigmento natural de la carne, tiene Fe2+

Oximioglobina: corresponde a un complejo mioglobina-Fe2+-O2, estable
cuando la Presión parcial de oxígeno es elevada, tal
como ocurre en la superficie de la carne fresca.

La oximioglobina constituye para el músculo una reserva

de oxígeno y lo transporta hasta el nivel de los tejidos

Metamioglobina es una forma oxidada de la mioglobina, en la cual está

presente el Fe3+. Se trata de un pigmento oscuro indeseable. La
preservación de la carne necesita condiciones en las cuales predomina la
forma reducida.

Numerosos derivados: nitroso, carboxi, y otros

Mb-Fe2+O2 Mb-Fe3+ + O2•-

Piezas de carne de cordero

con la mioglobina en forma
de oximioglobina (izquierda)
y metamioglobina (derecha).
 Proteínas del estroma
Son las proteínas menos solubles del músculo. Las dos proteínas
principales de tejido conjuntivo son el colágeno y la elastina
El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo, se
encuentra en los huesos, piel, tendones, cartílagos, músculo y sistema
cardiovascular. Es una proteína fibrosa no elástica con funciones de
protección

La elastina abunda en las paredes de arterias y en los ligamentos de

la vértebras a los que confiere un color amarillento típico

Proteínas miofibrilares

Representan más del 50% de las proteínas totales del músculo

Son solubles en soluciones salinas de baja fuerza iónica, y confieren
al músculo su propiedad contráctil a través de las proteínas:
miosina y actina
En tecnología alimentaria, estas proteínas influyen en las calidades
culinarias y comerciales de las carnes pues son las responsables, por
ejemplo de:

La capacidad de retención de agua (el 70 a 95% del agua presente en

el músculo corresponde a agua aprisionada en los espacios entre los
filamentos proteicos de la miofifrilla)

Las propiedades emulsionantes

En menor grado de la blancura de la carne

Además contienen cantidades importantes de AA esenciales y

contribuyen en más del 70% al aporte proteico, debido al consumo de
carne
Particularidades del sistema proteico muscular del pescado:

Las principales diferencias con los animales de sangre caliente son:

-El contenido de tejido conjuntivo es menor en el músculo de pescado

(las proteínas del estroma representan un 3- 10%).

-La temperatura de gelatinización es una decena de grados inferior

-Las fibras musculares del pescado son cortas

-la miosina, que representa un 40% de las proteínas totales, es difícil

de separar de la actina. Esta proteína es más sensible a la
desnaturalización y a la proteólisis.

-La rigidez cadavérica y la maduración son fenómenos relativamente

rápidos en el pescado. El descenso post morten del pH es menor de 7
a 6,5- 6,2 lo que confiere al pescado una inestabilidad microbiológica
mayor.
Influencia de los tratamientos tecnológicos sobre proteínas
musculares

Influencia de la temperatura

Durante la cocción intervienen numerosas modificaciones sobre las

proteínas musculares, algunas se traducen por un aumento de la dureza
pero otras por el contrario por una mayor blandura,
Así la carne de vaca presenta durante la cocción dos fases distintas:

Endurecimiento entre 40 y 55 °C se produce

la desnaturalización proteica contráctil
Retracción del colágeno entre 65 y 70 °C

Pero además, la cocción afecta a la carne en otras tres fases:

Hasta 65 °C la miofifrina se proteoliza parcialmente lo que motiva la
aceleración del fenómeno de maduración;
a partir de 70°C el colágeno se desnaturaliza y pasa en solución,
por encima de 100 °C las miofibrillas sufren hidrólisis no específicas.
La importancia relativa de estas fases durante la cocción son función de la
naturaleza de la carne, de la proporción y “edad” del colágeno y del grado
de rigidez cadavérica adquirido.
Además influyen sobre la calidad de las carnes la duración y temperatura
de calentamiento,
Una cocción lenta favorece el ablandamiento en torno a los 60 °C, los
fenómenos de maduración se aceleran y hacia los 90 °C se solubiliza el
colágeno.
La cocción va generalmente acompañada por un aumento de pH (entre
0,3 y 1 unidad de pH).

a) Influencia de la T sobre las proteínas sarcoplasmáticas

La mayor parte de estas proteínas se desnaturalizan y forman agregados

entre 40 y 60°C. La desnaturalización de la mioglobina es el origen de
los cambios de color de las carnes durante la cocción (de rojo a parduzco).
El principal pigmento formado es el ferrihemocromo pardo.
Hasta 50°C la carne conserva su color: entre 50 y 70 °C se hace
blanquecina (precipitación de las proteínas) y suelta un jugo rojizo; por
encima de 70°C se obscurece y el jugo pierde su color a causa de la
desnaturalización de la mioglobina.
b) Influencia de la T sobre las proteínas del tejido conjuntivo

La primera modificación sufrida por el colágeno durante el calentamiento

se caracteriza por un acortamiento de la longitud de la molécula en
aproximadamente un tercio.

Este fenómeno aparece hacia los 55°C y la mitad de las fibras de

colágeno lo presentan en torno a los 61 °C. Esta modificación rápida va
seguida de la solubilización de esta proteína, la cual aumenta con la T
(entre 60 y 100 °C), se forma gelatina.

La cocción bajo presión a 115 a 125°C, permite una solubilización muy

rápida del colágeno. La gelatina se caracteriza por una débil resistencia al
corte y buena capacidad para retener agua.

Contrariamente al colágeno, la elastina se modifica poco durante la

cocción. En presencia de agua y a temperaturas próximas a 100 °C, la
elastina se “hincha” pero aún conserva la mayor parte de las propiedades.
El ablandamiento de carnes con alto contenido en elastina se realiza por
proteólisis, en especial con la ayuda de proteasas de origen vegetal.
c) Influencia de la T sobre las proteínas miofrilares

La solubilidad de las proteínas miofibrilares disminuye entre 40 y 60°C,

se produce un desplazamiento de las cadenas polipetídicas que se
asocian y coagulan.
Con temperaturas superiores a 75°C, se producen reacciones de
desulfuración con formación de sulfuro de hidrógeno. Este puede causar
el ennegrecimiento de los envases de conservas de carne.

La cocción provoca una disminución de la capacidad de retención de

agua de las proteínas miofibrilares, así una gran proporción del agua
muscular que se libera durante la cocción forma el jugo y el resto se
incorpora a la gelatina.

La cocción de las carnes se traduce por numerosas modificaciones de las

cualidades organolépticas. La producción de sulfuro de hidrógeno y de
compuestos azufrados contribuyen al sabor de las carnes cocidas, Las
reacciones Maillard aparecen claramente en torno a los 90 °C que
conjuntamente con las reacciones de pirolisis de los glúcidos, contribuyen
al obscurecimiento de las carnes cocidas.
 Influencia de la Congelación

La congelación es un medio excelente para conservar carnes, sin

embargo va seguida del deterioro de algunas de sus cualidades. Esto se
debe principalmente a los daños que sufren las proteínas musculares y
membranas celulares, cuyas modificaciones se acusan sobre todo por
una pérdida de agua durante la descongelación, unida a un descenso de
jugosidad y cambios de textura ligados al endurecimiento de los
sarcómeros y desnaturalización de proteínas.

Para una carne determinada estas modificaciones son función de la

velocidad de congelación, temperatura mínima alcanzada y duración
del almacenamiento.

La congelación de las carnes, comienza entre -1 y 2 °C; a -1 °C el 2% del

agua se encuentra bajo la forma de hielo y a -2°C el 50%.
La concentración en solutos aumenta en el agua no congelada, lo que
rebaja su temperatura de congelación.

En el punto eutéctico la solución está saturada y el soluto y hielo se

solidifican conjuntamente,
A las temperaturas usuales de congelación (de -20°C a -35°C) el 90% del
agua está congelada, lo que hace aumentar 10 veces la concentración en
solutos del agua no congelada.
En las zonas donde está presente esta solución, se produce una acusada
desnaturalización de las proteínas, debido al aumento de la fuerza iónica
y las variaciones de pH.
La congelación puede dañar las estructuras celulares.

Durante una Se forman grandes cristales de hielo en el medio

congelación extracelular, debido probablemente, a que su presión
lenta: osmótica inicial es inferior a la del medio intracelular. A
causa de esto se produce una transferencia de agua del
medio intracelular hacia el extracelular.

La fuerza iónica aumenta considerablemente en el medio

intracelular, la célula se plasmoliza y sus proteínas se
desnaturalizan.
Las lesiones celulares permiten que las lipasas se
pongan en contacto con sus sustratos y en el medio
aparecen ácidos grasos libres.
Durante una Se forman numerosos cristales de hielo en la carne y son
congelación mínimas las transferencias de agua entre los medios
rápida: extra e intracelular, por eso la desnaturalización de
proteínas resulta mínima.

La principal consecuencia de la desnaturalización

de proteínas es un descenso de su capacidad de
retención de agua, lo que produce durante la
descongelación un fuerte exudado, que contiene
vitaminas, sales minerales y aminoácidos, aunque el
descenso del valor nutritivo es muy bajo, la pérdida
de peso en la carne puede ser muy importante y
además la textura puede hacerse seca y fibrosa.
 Influencia de la deshidratación

La deshidratación de la carne (incluida la liofilización) va unida a una

disminución de su capacidad de retención de agua después de la
deshidratación y a un endurecimiento de su textura.

Estas modificaciones son el resultado de interacciones entre moléculas

de actomiosina por intermedio de numerosas uniones salinas.
La presencia de azúcares atenúa este fenómeno.

Carne deshidratada de pollo

Carne deshidratada de cordero

Diferentes tipos de Carne deshidratada

 Efectos de la estimulación eléctrica sobre la carne.

En la evolución postmortem de las carnes, la hidrólisis del ATP conduce

a la contracción y descenso del pH.

Si la T baja rápidamente a – de 10 °C persiste (a pH >6) la actividad

ATPasica de la miosina y los iones Ca se liberan del retículo
sarcoplasmático. El músculo adquiere la rigidez cadavérica en un estado
contraído, lo que motiva una alteración irreversible de la textura.

Para impedir esta contracción desfavorable del frío, se somete al

músculo inmediatamente después de la muerte, a una estimulación
eléctrica “caliente” para bajar el pH por hidrólisis del ATP a valores
inferiores a 6. En respuesta a este estímulo el retículo sarcoplasmático
libera en el medio iones Ca y surge la contracción muscular.
Así a 30 °C, un tiempo de estímulo próximo a 2 min, con una tensión máx
de 600 voltios y una frecuencia de 15 Hz, consigue descender el pH hasta
6 en bovinos grandes.
Este fenómeno es reversible y cuando el estimulo cesa, el retículo
retoma iones Ca y el músculo entra en relajación porque aún queda
suficiente ATP para disociar actina y miocina.
Cuando la T de la carne así tratada alcanza valores inferiores a 10 °C, se
liberan durante la refrigeración los iones Ca del retículo, pero la
contracción disminuye debido a la débil concentración de ATP y la
disminución de actividad de la miosina a pH< a 6. Entonces el músculo
entra en un estado de rigidez cadavérica “ no contraída”.

El estímulo provoca una maduración más rápida, así como el

realizar el deshuesado del canal en las horas que siguen a la
muerte y un enfriamiento inmediato (con mejora de calidad
microbiológica)
El deshuesado en caliente realizado sin estimulación eléctrica
previa, aumenta el peligro de descenso de textura por el frío,
porque la contracción no está limitada por las ligazones
músculo-hueso.
Son numerosas las ventajas tecnológicas y económicas del
deshuesado en caliente de los canales previamente sometidos a
estímulo eléctrico:

-Ahorro de energía de refrigeración

-Limitar la evaporación de agua durante el almacenamiento por el

rápido acondicionamiento de las carnes y el adaptar a cada parte del
animal el tratamiento de maduración y conservación convenientes.

Investigación de la UN de Entre Ríos

Estudian procedimientos tecnológicos que permitan a la
industria avícola aumentar la velocidad de producción sin
perder calidad.
La evidencia científica demuestra que la aplicación de
estimulación eléctrica de alto voltaje es la que mejores resultados
da consiguiéndose reducir hasta un 50 por ciento el tiempo de
maduración cuando se aplica correctamente. En estudios donde
el tiempo mínimo requerido fue de 4 horas se ha visto que el
mismo pudo ser reducido a dos horas.