Ciclo - Digestion de Proteinas

Universidad Nacional de Cajamarca
“Norte de la Universidad Peruana”

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
“AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO”
"AÑO OFICIAL DE BUEN SERVICIO AL CIUDADANO"
CICLO DEL NITROGENO
PROTEINAS DE LA DIETA
DIGESTION GASTRICA E INTESTINAL DE PROTEINAS: ABSORCION Y

TRANSPORTE DE AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
CURSO: BIOQUÍMICA
DOCENTE: Edinson Saldaña Rojas
INTEGRANTES:
1. Garrido Fernández Leydi Diana
2. hoyos cabrera juliza lizeth
3. Llanos Vasquez, Giosellin yardeni
4. Leyva Vargas, Leyla Anaí
5. Pompa Huamán, sonia
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INTRODUCCIÓN
El ciclo del nitrógeno es un proceso cíclico natural en el curso del cual el nitrógeno se
incorpora al suelo y pasa a formar parte de los organismos vivos antes de regresar a la
atmósfera. Para comprender este importante proceso debemos entender primero al
nitrógeno y su rol en los organismos vivos, al ser uno de los elementos biogenésicos más
importantes que constituye a estos mismos, este elemento se involucra en una serie de
cambios que le permitirán incorporarse en los sistemas vivos para constituir:
aminoácidos, proteínas, ADN, ARN, etc. Moléculas sumamente importantes que
participan en el metabolismo de los organismos vivos.
El nitrógeno se encuentra en una proporción del 79% en la atmósfera, este nitrógeno

gaseoso debe ser transformado en una forma químicamente utilizable antes de poder ser
usado por los organismos vivos. Esto se logra a través del ciclo del nitrógeno, este ciclo
se detallará en el presente informe y se compone de las siguientes etapas o fases: fijación,
nitrificación o mineralización, asimilación, amonificación y desnitrificación. El ciclo está
mediado por la participación de microorganismo (bacterias), factores enzimáticos y
condiciones óptimas de temperatura y pH.
La ingestión de alimentos por parte de cada individuo puede desviarse de modo sustancial
de la media, ya que el consumo de alimentos depende principalmente de su asequibilidad
y de los gustos del individuo. La utilización de una gran variedad de alimentos es posible
gracias a la adaptabilidad y gran capacidad de reserva digestiva del tracto gastrointestinal,
el conocimiento de la naturaleza de las proteínas es de suma importancia puesto que, aun
siendo buenos nutrientes para la mayoría de las personas, no pueden ser digeridos
adecuadamente por alguna de ellas, con lo que se producen enfermedades
gastrointestinales (Devlin, 2006).
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OBJETIVOS
 Determinar la importancia de las proteínas en la dieta, así como cuáles son las
necesidades proteicas necesarias para mantener una salud adecuada.
 Comprender la importancia biológica del Nitrógeno en los ecosistemas,
específicamente en la biota dónde este elemento se constituye como un nutriente
que en condiciones desfavorables puede ser un factor limitante para la
productividad.
 Analizar el ciclo del nitrógeno, proceso en el cual el nitrógeno sufre cambios
mediante una serie de etapas que le permitirán ser componente de las moléculas
más importantes de los organismos vivos; de este modo no solo comprenderemos
la importancia ecológica de este ciclo. Sino también la importancia bioquímica de
este, al estudiar el conjunto de reacciones químicas y las enzimas que median las
mismas en el proceso.
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CICLO DEL NITRÓGENO
I. NITRÓGENO
El nitrógeno (N2) es el elemento que se encuentra en forma libre (estado gaseoso) y

en mayor abundancia en la atmósfera (78 %.). Se coloca entre los principales
elementos biogeoquímicos. Es un elemento estable, que apenas se combina con otros
elementos, por lo que es difícil que de asimilar por los organismos, para emplearlo
en la síntesis de aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y otras
moléculas fundamentales para su metabolismo, primero necesitan desdoblarlo.
(Youn, 2010)
El nitrógeno es un elemento increíblemente versátil que existe en forma inorgánica

y orgánica, y a la vez en muchos y diferentes estados de oxidación. (Lubert & Berg,
2007)
Se necesita de una gran cantidad de energía para desdoblarlo y combinarlo con otros
elementos como el carbono y el oxígeno. Esta ruptura puede hacerse por dos
mecanismos: descargas eléctricas y fijación fotoquímica, que proveen suficiente
energía como para formar nitratos (NO3-). Este último procedimiento es reproducido
en las plantas productoras de fertilizantes. (Youn, 2010)
Sin embargo, existe una tercera forma de fijación del nitrógeno que es llevada a cabo
por bacterias que usan enzimas en lugar de la luz solar o descargas eléctricas. Estas
bacterias pueden ser las que viven libres en el suelo o aquellas que en simbiosis,
forman nódulos con las raíces de ciertas plantas (Leguminosas) para fijar el
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nitrógeno, destacando los géneros Rhizobium o Azotbacter, las cuales también

actúan libremente. (Youn, 2010)
Otro grupo son las cianobacterias acuáticas (algas verdeazuladas) y las bacterias
quimiosintéticas, tales como el género Nitrosomas y Nitrosococcus, que juegan un
papel muy importante en el ciclo de este elemento, al transformar el amonio en
nitrito, mientras que el género Nitrobacter continúa con la oxidación del nitrito (NO2-
) a nitrato (NO3-), el cual queda disponible para ser absorbido o disuelto en el agua,
pasando así a otros ecosistemas. (Youn, 2010)
NITRÓGENO DEL SUELO (Lubert & Berg, 2007)

Pérdida Recuperación
 Remoción de plantas del suelo  Por fijación simbiótica (a través
 Desaparición de la capa superior del de la simbiosis rhizobium-
suelo por erosión o por destrucción leguminosa).
por el fuego.  Por fijación química (descargas
 Lixiviación por el agua que se filtra a eléctricas).
través del suelo y arrastra los iones  Por fijación industrial (agregado
nitrogenados. de fertilizantes nitrogenados).
 Proceso de desnitrificación en suelos
poco drenados por el metabolismo
bacteriano
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II. FASES DEL CICLO
El ciclo del nitrógeno tiene cinco etapas, de las cuales sólo la asimilación no es
realizada por bacterias.
Los microorganismos, particularmente las bacterias, juegan un importante papel en

todas las principales transformaciones del nitrógeno. Como procesos de mediación
microbiana, ocurren más rápidamente que los procesos geológicos, tales como los
movimientos de placas, que es un proceso puramente físico. La velocidad de las
transformaciones llevadas a cabo por los microorganismos se ven afectadas por
factores ambientales como la temperatura, la humedad y la disponibilidad de recursos
que influyen en la actividad microbiana. (Lubert & Berg, 2007)
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a. Fijación
N2 NH4+ La fijación del nitrógeno es un proceso en el cual el N2 se convierte

en amonio. Éste es esencial porque es la única manera en la que
los organismos pueden obtener nitrógeno directamente de la atmósfera.
Algunas bacterias, por ejemplo las del género Rhizobium, son los únicos
organismos que fijan el nitrógeno a través de procesos metabólicos. (Harrinson,
2003)
Este proceso demanda una gran inversión de energía (18 - 24 ATP), dada la
estabilidad del triple enlace N N, la cual hace del nitrógeno gaseoso una
molécula extremadamente inerte. La reducción del nitrógeno molecular a
amoniaco es catalizada por un complejo enzimático conocido como nitrogenasa.
Este complejo catalítico consiste de dos unidades proteicas diferentes conocidas
como: dinitrogenasa y reductasa de denitrogenasa. (Baca, Solo, & Pardo, 2000)
La fijación de Nitrógeno puede ocurrir de tres maneras distintas: (Baca et al.,

2000)
- Fijación atmosférica: Debido a la energía de las tormentas se crean

compuestos de nitrógeno asimilables por las plantas.
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- Fijación biológica: Ciertos grupos de bacterias son capaces de convertir

el nitrógeno atmosférico (N2) en amonio asimilables bacterias del suelo.
- Fijación industrial: Consiste en reproducir el mismo proceso (biológico
y atmosférico) pero de manera artificial.
 Fijación biológica del nitrógeno

Los organismos superiores son incapaces de fijar N2, solamente lo realizan
algunas bacterias y arqueobacterias. Las bacterias simbióticas Rhizobium
forman nódulos en las raíces de las plantas leguminosas en donde fijan el N2,
son los organismos diazótrofos los que fijan aproximadamente el 60% de todo
el N2 que se fija en la Tierra. (Baca et al., 2000)
 Complejo nitrogenasa
El proceso de fijación biológica del N2 requiere de un complejo enzimático

con múltiples centros redox. El complejo nitrogenasa está formado por dos
proteínas: una reductasa, que aporta los electrones con elevado poder reductor
y una nitrogenasa que utiliza estos electrones para reducir el N2 a NH3. La
transferencia de electrones desde el componente reductasa al componente
nitrogenasa está acoplada a la hidrólisis de ATP por parte de la reductasa. El
complejo nitrogenasa es sumamente sensible a la inactivación por O2, el cual
la inhibe en forma irreversible. Los electrones para la reducción de N₂
proceden de la ferredoxina (rhizobium) y la flavodoxina (klebsiella). (Baca et
al., 2000)
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COMPLEJO NITROGENASA (Lubert & Berg, 2007)

Componente I: Nitrogenasa Componente II: Reductasa
 (Fe) dímero 60 kDa.  (Fe-Mo-Co) tetramero 22
 Cataliza la reducción de N2 a ,240 kDa.
NH3.  Transfiere electrones desde la
ferredoxina o flavodoxina al
complejo. I
La fijación de nitrógeno en la naturaleza es muy reductora y el oxígeno inhibe el

proceso porque la dinitrogenasa reductasa es inactivada rápida e
irreversiblemente por O2 (incluso cuando se aisla de fijadores de nitrógeno
aeróbicos). En bacterias fijadoras de N2 aeróbicas, la fijación de N2 se realiza en
presencia de O2 en células enteras pero no en preparaciones purificadas de la
enzima. En estos organismos, la nitrogenasa es protegida de la inactivación por
el O2, bien sea eliminando rápidamente el O2 por respiración, bien produciendo
capas mucosas que retardan el O2, o bien mediante la compartimentación de la
nitrogenasa en un tipo especial de célula (el heterocisto). Además, aunque la
fijación de N2 no tiene lugar en extractos celulares óxicos, en fijadores aeróbicos
de nitrógeno como Azotobacter la nitrogenasa se protege de la inactivación por
el oxígeno mediante formación de complejos con una proteína específica. Este
proceso se conoce como protección conformacional. (Baca et al., 2000)
b. Nitrificación o mineralización
Solamente existen dos formas de nitrógeno que son asimilables por las plantas,
el nitrato (NO3-) y el amonio (NH4+). Las raíces pueden absorber ambas formas,
aunque pocas especies prefieren absorber nitratos que amoniaco. El amonio es
convertido a nitrato gracias a los microorganismos por medio de la nitrificación.
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La modificación de NH4+a NO3- depende de la temperatura del suelo. La

transformación, es decir, la conversión se da más rápida cuando la temperatura
está arriba de los 10° C y el pH está entre los 5.5-6.5; asimismo, este proceso se
ve completado entre dos a cuatro semanas. (Lubert & Berg, 2007)
Efecto del pH (Rincón & Aristizábal, 2012)
Efecto de la temperatura
La actividad máxima de nitrificación se registra a lo largo de un rango amplio

de temperaturas, que por lo general se extiende de 15 a 35°C. Cuando la
temperatura desciende de los 15°C, la razón de nitrificación cae abruptamente,
reduciéndose a un 50% cuando la temperatura baja a 12°C. (Rincón &
Aristizábal, 2012)
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Esta fase es realizada en dos pasos por diferentes bacterias: primero, las bacterias
del suelo Nitrosomonas y Nitrococcus convierten el amonio en nitrito (NO2-),
luego otra bacteria del suelo, Nitrobacter, oxida el nitrito en nitrato. La
nitrificación les entrega energía a las bacterias. (Lubert & Berg, 2007)
Proceso de nitrificación (Rincón & Aristizábal, 2012)
Hábitat natural de bacterias nitrificantes: (a) suelo, alcantarillado, agua dulce,

ambiente marino, (b) agua dulce, ambiente marino, (c) suelo, (d) suelo, agua
dulce, ambiente marino, (e) ambiente marino. (Rincón & Aristizábal, 2012)
c. Asimilación
La asimilación ocurre cuando las plantas absorben a través de sus raíces, nitrato
(NO3-) o amoniaco (NH3), elementos formados por la fijación de nitrógeno o
por la nitrificación. Luego, estas moléculas son incorporadas tanto a las
proteínas, como a los ácidos nucleicos de las plantas. Cuando los animales
consumen los tejidos de las plantas, también asimilan nitrógeno y lo convierten
en compuestos animales. (Lubert & Berg, 2007)
Reacciones de asimilación de amoniaco (Rincón & Aristizábal, 2012)
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Una de las enzimas más utilizada en la asimilación del amoniaco es la

dehidrogenasa de ácido glutámico. Esta enzima cataliza la incorporación
reductiva de amoniaco al ácido acetoglutárico para formar ácido glutámico. El
grupo amino que presenta el ácido glutámico puede ser tranferido a otras
moléculas orgánicas mediante transaminasas. De esta forma se originan otros
aminoácidos, purinas y pirimidinas. (Rincón & Aristizábal, 2012)
La asimilación de amoniaco a moléculas orgánicas puede ser mediada por otras

dehidrogenasas de aminoácidos y por la sintetasa de glutamina. Esta última
cataliza la adición de amoniaco al ácido glutámico para formar glutamina. En
una reacción subsiguiente, la enzima sintetasa de ácido glutámico cataliza el
transferimiento del grupo amida de la glutamina al ácido acetoglutárico,
formándose dos moléculas de ácido glutámico. (Rincón & Aristizábal, 2012)
d. Amonificación
Los compuestos proteicos y otros similares, que son los constitutivos en mayor
medida de la materia nitrogenada aportada al suelo, son de poco valor para las
plantas cuando se añaden de manera directa. Así, cuando los organismos
producen desechos que contienen nitrógeno como la orina (urea), los desechos
de las aves (ácido úrico), así como de los organismos muertos, éstos son
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descompuestos por bacterias presentes en el suelo y en el agua, liberando el

nitrógeno al medio, bajo la forma de amonio (NH3). (Rincón & Aristizábal,
2012)
En este nuevo proceso de integración de nitrógeno al ciclo, las bacterias fijadoras

llevan a cabo la digestión enzimática, por lo que el amonio se degrada a
compuestos aminados, como proteosas, peptonas y al final, en aminoácidos. Es
por esta razón que el proceso se llama aminificación o aminización. Emilia,
Rincón, Ancízar, & Gutiérrez, 2012)
 Inmovilización
Es el proceso contrario a la mineralización, por medio del cual las formas

inorgánicas (NH4+ y NO3-) son convertidas a nitrógeno orgánico y, por tanto, no
asimilables. (Youn, 2010)
e. Desnitrificación
NO3- N2+ N2O
La reducción de los nitratos (NO3-) a nitrógeno gaseoso (N2), y amonio (NH4+)

a amoniaco (NH3), se llama desnitrificación, y es llevado a cabo por las bacterias
desnitrificadoras que revierten la acción de las fijadoras de nitrógeno, regresando
el nitrógeno a la atmósfera en forma gaseosa. (Youn, 2010)
A través de la desnitrificación, las formas oxidadas de nitrógeno como el nitrato

y el nitrito (NO2-) se convierten en dinitrógeno (N2) y, en menor medida, en gas
óxido nitroso. La denitrificación es un proceso anaeróbico llevado a cabo por la
bacteria que denitrifica, que convierte el nitrato en dinitrógeno en la siguiente
secuencia: (Harrinson, 2003)
NO3- NO2- NO N2O N2
El óxido nítrico y el óxido nitroso son gases importantes para el ambiente. El

óxido nítrico (NO) contribuye a formar smog, y el óxido nitroso (N2O) es un gas
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de invernadero importante, por lo que contribuye a los cambios globales

climatológicos. (Harrinson, 2003)
Una vez que se convierte en dinitrógeno, el nitrógeno tiene pocas posibilidades

de reconvertirse en una forma biológica disponible, ya que es un gas y se pierde
rápidamente en la atmósfera. La desnitrificación es la única trasformación del
nitrógeno que remueve el nitrógeno del ecosistema (que es esencialmente
irreversible), y aproximadamente balancea la cantidad de nitrógeno fijado por
los fijadores de nitrógeno descritos con anterioridad. (Harrinson, 2003)
Trayecto disimilativo de nitrato (Rincón & Aristizábal, 2012)
III. REACCIONES QUÍMICAS
Reacciones bioquímicas que regulan la distribución de compuestos

nitrogenados en agua. (Rincón & Aristizábal, 2012)
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Los procesos de transformación química que intervienen en el ciclo de nitrógeno son

varios: fijación (reducción) de nitrógeno molecular a amoniaco, asimilación de
amoniaco, nitrificación, reducción disimilativa de nitrato (denitrificación), reducción
asimilativa de nitrato y amonificación. (Rincón & Aristizábal, 2012)
Ciclo redox del nitrógeno (Rincón & Aristizábal, 2012)
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PROTEÍNAS DE LA DIETA ALIMENTICIA
I. Metabolismo proteico
a.Las proteínas de la dieta tienen muchas funciones entre las que incluyen la
producción de energía
Las proteínas se han ganado una cierta reputación como alimento de “construcción
del cuerpo”. Si bien es cierto que las proteínas son componentes estructurales
esenciales de todas las células, las proteínas son igualmente importantes para
mantener la producción de secreciones esenciales tales como las enzimas digestivas
y las hormonas peptídicas o proteicas. Las proteínas son también necesarias para
sintetizar las proteínas plasmáticas, que son esenciales para mantener el equilibrio
osmótico, transportar sustancias a través de la sangre y mantener la inmunidad. No
obstante, el adulto medio en los Estados Unidos consume mucha más proteína de la
necesaria para realizar estas funciones esenciales. El exceso de proteínas se trata como
fuente de energía, convirtiéndose los aminoácidos glucogénicos en glucosa y los
aminoácidos cetogénicos en ácidos grasos y cetoácidos. Ambos tipos de aminoácidos
se convierten finalmente en triacilgliceroles en el tejido adiposo si los suministros de
grasa y glúcidos son ya suficientes para satisfacer las necesidades energéticas (Devlin,
2006).
De este modo, para la mayoría de nosotros, la única “construcción del cuerpo” que se
obtiene de las dietas con alto contenido proteico es tejido adiposo (Devlin, 2006).
Siempre te ha dicho popularmente que el cuerpo no tiene depósito o almacén para las
proteínas, por lo que cada comida a de aportar la cantidad de proteína adecuada. Pero,
de hecho, esto no es totalmente correcto. Si bien no existe una proteína específica de
“almacenamiento”, existe un cierto porcentaje de proteína corporal que experimenta
un proceso constante de degradación y de resíntesis. En el estado de ayuno se facilita
la degradación de esta proteína corporal de almacenamiento y los aminoácidos
resultante se utilizan para la producción de glucosa, la síntesis de compuestos
nitrogenados no proteicos y para la síntesis de las proteínas secretoras y plasmáticas
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esenciales mencionadas anteriormente. Incluso en el estado de nutrición, algunos de

estos aminoácidos se utilizan para la producción de energía y como precursores
biosintéticos. De este modo, el recambio de la proteína corporal es un proceso normal
y un rasgo esencial de lo que se denomina equilibrio nitrogenado (Robert K., 2012).
- El Balance de nitrógeno relaciona la captación del nitrógeno con su excreción

El balance de nitrógeno es la relación entre la ingestión de nitrógeno (principalmente
en forma de proteína) y la excreción de nitrógeno (principalmente en forma de
proteína sin digerir en las heces de urea y amoniaco en la orina). El adulto normal se
encuentra en estado de equilibrio nitrogenado, con las pérdidas equilibradas por la
ingestión. El balance de nitrógeno negativo puede provenir de una ingestión de
proteína inadecuada con la dieta, ya que los aminoácidos utilizados para reacciones
energéticas y biosinteticas no son reemplazados (Devlin, 2006).
Lo mismo se observa en las heridas cuando existe una destrucción neta de tejido, así
como en los traumas graves enfermedades en las que existe una respuesta corporal
adaptativa que produce un incremento del catabolismo de los depósitos proteicos
corporales. Se observa balance positivo de nitrógeno siempre que se produce un
incremento neto de los depósitos proteicos corporales, tal Como sucede con los niños
en crecimiento, una mujer embarazada o un adulto convaleciente (Robert K., 2012).
- Los aminoácidos esenciales deben estar presentes en la dieta

Además de la cantidad de proteínas de la dieta, existen diversos factores que también
han de considerarse. Uno de estos es el complemento de aminoácidos esenciales
presentes en la dieta. El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los
cuales, 11 de ellos nuestro propio organismo los sintetiza y no necesitamos adquirirlos
de la dieta, éstos son llamados no esenciales o dispensables. Los nueve restantes no
somos capaces de sintetizarlos y deben ser aportados por la dieta. Los aminoácidos
que adquirimos obligatoriamente de la dieta son los denominados aminoácidos
esenciales, o actualmente llamados indispensables, a saber: histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina (y cisteína), fenilalanina (y tirosina), treonina, triptofano, y
valina. Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la
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tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas. (Las Proteínas en

la Nutrición, Abril-Junio 2007)
Basta que falta en la dieta uno de estos aminoácidos esenciales para que el cuerpo no
puede sintetizar proteínas nuevas para reemplazar a la proteína perdida debido al
recambio normal, lo que produce un balance negativo de nitrógeno; pudiendo dar
lugar a diferentes tipos de desnutrición. (Devlin, 2006).
 La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños, ya que la privación de

éste aa en bebes de 3 meses o menos, conlleva a la aparición de eczema como
una forma de dermatitis. Ésta desaparece cuando la histidina es suplementada
por medio de la dieta. El desorden genético del metabolismo de la histidina visto
en algunos niños no permite que el aa se metabolice correctamente, lo que
ocasiona que éste se acumule en sangre; aunque es poco común, causa defectos
del habla, y déficit mental. Este problema parece no presentarse en adultos. (Las
Proteínas en la Nutrición, Abril-Junio 2007)
 El triptófano, la lisina y la metionina son los aa esenciales que representan
mayores problemas para la nutrición humana, debido a que su carencia es típica
en poblaciones que tienen difícil acceso a productos de origen animal, y en las
cuales, los cereales o los tubérculos se convierten en la base de su alimentación.
El déficit de aminoácidos esenciales afecta mucho más a los niños que a los
adultos (Las Proteínas en la Nutrición, Abril-Junio 2007).
El triptófano es un precursor del neurotransmisor serotonina. Éste modula los
patrones de sueño y humor, y por ello su deficiencia se ha relacionado con
trastornos depresivos. Sin embargo, a nivel nutricional su deficiencia representa un
problema mayor, ya que es un precursor de la niacina (vitamina B3) y la deficiencia
de ambos tiene relación directa con la Pelagra (enfermedad característica por la
presencia de dermatitis, demencia y diarrea), la cual se presenta en poblaciones cuya
dieta está basada en harina de maíz (escasa en este aminoácido) (Las Proteínas en
la Nutrición, Abril-Junio 2007).
La lisina es requerida en el cuerpo para la creación de carnitina, usada en el
metabolismo de las grasas. Este aa estimula la síntesis de colesterol en el hígado.
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Cuando las dietas son altas en lisina y arginina (proteína animal) existe una correcta
estimulación de la síntesis de colesterol, mientras que dietas bajas en estos aa no
estimulan en gran medida la síntesis de colesterol. Comúnmente es un aminoácido
limitante en dietas vegetarianas estrictas en las que está en poca cantidad en granos
vegetales. También participa en la producción de colágeno y elastina, uniéndose a
ellos; es una acción dependiente de la enzima lisiloxidasa la cual requiere cobre.
Por lo tanto, la deficiencia de cobre, puede conducir a imperfecciones en el
colágeno o elastina (Las Proteínas en la Nutrición, Abril-Junio 2007).
La metionina es usada en la manufactura de taurina, el cual es un aminoácido
importante para la función cardiaca, así como un neurotransmisor en el cerebro. Se
ha encontrado que la deficiencia de metionina está asociada a una ingesta de
proteína de baja calidad. Su deficiencia también puede resultar en síntesis pobres
de fosfatidilcolina, y otros fosfolípidos. Estas sustancias son esenciales para la
función del sistema nervioso, así como para prevenir la aglutinación de células
sanguíneas. La metionina también es convertida en homocisteína, la cual es
nuevamente convertida en metionina por medio de la ruta de trans-sulfuración. La
homocisteína no se debe acumular en el cuerpo, si esto sucede, se asocia a un riesgo
creciente a la enfermedad cardiaca y ateroesclerosis (enfermedad que se presenta
en arterias coronarias). Una conversión pobre de homocisteína a metionina es
causada por la deficiencia de vitamina B6 en personas genéticamente susceptibles.
Este defecto genético no permite una conversión adecuada de homocisteína a
metionina. Esto se asocia con un riesgo elevado de ateroesclerosis. (Las Proteínas
en la Nutrición, Abril-Junio 2007)
Generalmente, la mayoría de las proteínas animales contienen todos los aminoácidos

esenciales en las cantidades aproximadamente necesarios para el cuerpo humano. Las
proteínas vegetales, por otro lado, carecen frecuentemente de uno o más aminoácidos
esenciales y, en algunos casos, puede ser más difícil de digerir. Aun así, las dietas
vegetarianas pueden suministrar proteínas adecuadas siempre que se consume suficiente
proteína extra para proporcionar cantidades suficientes de los aminoácidos esenciales o
se consumen conjuntamente dos o más proteínas que se complementan entre sí en el
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contenido de aminoácidos. Por ejemplo, si se combina el maíz (Qué es deficiente en

lisina) con legumbres (Qué son deficientes en metionina pero ricas en lisina), la eficiencia
de utilización de la mezcla de las dos proteínas vegetales se acerca a la de la proteína
animal (Devlin, 2006).
- Proteínas completas, incompletas y complementarias

Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como “completas” o “incompletas”
según su contenido en aminoácidos. Las proteínas completas son aquellas proteínas
alimentarias que contienen los nueve aminoácidos indispensables en concentraciones
suficientes para cubrir los requerimientos de los seres humanos. Las proteínas
incompletas son proteínas alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos de los
nueve aminoácidos esenciales que deben ser proporcionados por los alimentos. El
concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los nueve
aminoácidos indispensables por la combinación de alimentos que tomados
aisladamente serían considerados como proteínas incompletas. Dos o más proteínas
incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o más
aminoácidos esenciales pueda ser compensada por otra proteína y a la inversa. Cuando
se combinan, estas proteínas complementarias proporcionan todos los aminoácidos
esenciales necesarios para el cuerpo humano consiguiendo un patrón equilibrado de
aminoácidos que se usan eficientemente Otra forma de obtener aminoácidos
indispensables es combinar una pequeña cantidad de una proteína completa con
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grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas. Un ejemplo de

combinación de proteínas complementarias es la mezcla de proteínas alimentarias de
la soya y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En estos casos la calidad de las
proteínas de la mejor combinación excede a la de las fuentes proteicas proporcionadas
individualmente, por lo que el efecto de combinarlas es sinérgico.
 Valor biológico de las proteínas
Como se mencionó anteriormente, el aprovechamiento de una proteína aislada no
depende de su origen, intervienen muchos factores más, como son la combinación
con otras proteínas, otras moléculas o nutrimentos, además de los procesos de
digestión, absorción, o el hecho de que algunos aminoácidos puedan estar en formas
químicas no utilizables, etc. El término “calidad proteica” se refiere a la capacidad
de una proteína de la dieta para incorporarse en las proteínas corporales y se puede
estimar a través de varios indicadores, dentro de los que se destaca el valor
biológico o “calificación química”. El valor biológico está definido como la
proporción en que se encuentra un aminoácido indispensable limitante con respecto
al patrón de referencia. Por definición, se entiende como aminoácido limitante a
aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir,
aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico más bajo. La “proteína
de referencia” es una proteína teórica definida por la FAO la cual tiene la
composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas, la
FAO ha propuesto a la proteína del huevo y la proteína de la leche humana como
proteínas de referencia. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo
de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esencialesson distintas en las
diferentes etapas del crecimiento y desarrollo humano. Las proteínas de los cereales
son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las
leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteína). Las proteínas
animales tienen en general composiciones más próximas a la considerada ideal (19,
20). En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre 2 tipos de proteínas,
las de origen animal y las de origen vegetal. Dentro de las primeras, las que
provienen de huevo, leche y derivados lácteos son consideradas como de excelente
calidad; otras carnes (tejido muscular) como el pescado, res y aves contienen
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proteínas de buena calidad. De las proteínas vegetales, la proteína del frijol de soya
es considerada de buena calidad, la contenida en cereales, harinas y la mayor parte
de tubérculos y raíces vegetales está clasificada como de mediana calidad, y la
mayoría de las frutas y verduras contienen proteína de baja calidad. Las proteínas
de origen vegetal, tomadas en conjunto, son menos complejas que las de origen
animal (21). Prácticamente todos los alimentos contienen proteínas, aunque no en
la misma concentración. En el medio no especializado y hasta en muchos textos de
nutrición existe la idea, la cual es errónea, de que es importante el origen de la
proteína, es decir, animal o vegetal. Si bien, las proteínas de origen animal son de
mejor calidad, esto no quiere decir que las vegetales no se puedan aprovechar, o
que su calidad se vea desmerecida.
- El ahorro proteico está relacionado con el contenido de la dieta en glúcidos y

grasas
Otro factor que determina las necesidades proteicas es la ingestión en la dieta de
grasas y glúcidos. Si estos componentes están presentes en cantidades insuficientes,
parte de la proteína de la dieta debe utilizarse para la generación de energía, por lo
que no está disponible para la formación y reemplazamiento de tejidos. Así, a medida
que aumenta el contenido energético de la dieta a través de glúcidos y grasas,
disminuye la necesidad de proteínas. Este hecho se conoce como ahorro proteico. Los
glúcidos son algo más eficientes que las grasas en el ahorro proteico, posiblemente
debido a que los glúcidos se pueden utilizar como fuente de energía por casi todos los
tejidos, mientras que la grasa no (Devlin, 2006).
- Las necesidades proteicas normales de un adulto dependen de la dieta
Suponiendo una ingestión calórica adecuada y una eficiencia de utilización del 75%,
típica de la proteína mixta en la dieta estadounidense media, la ingestión recomendada
de proteína es de 0.8 g/Kg-1 de peso corporal por día. Esto significa 58 g/dia-1 para un
hombre de 72 kg, y unos 44 g/dia-1 para una mujer de 55 kg. Estas recomendaciones
deberían aumentarse obviamente en el caso de una dieta vegetariana si la eficiencia
de la utilización global fuese inferior al 75% (Devlin, 2006).
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- Las necesidades proteicas aumentan durante el crecimiento y convalecencia de

una enfermedad
Debido a que las proteínas de la dieta son esenciales para la síntesis de nuevo tejido
corporal, así como para su mantenimiento y reparación, las necesidades proteicas
aumentan de forma marcada durante los periodos de crecimiento rápido. Este
crecimiento tiene lugar durante el embarazo, infancia, niñez y adolescencia.
Una vez consideradas las necesidades de crecimiento, la edad no parece tener
demasiado efecto sobre las necesidades proteicas. En todo caso, las necesidades de
proteínas pueden disminuir ligeramente con la edad. No obstante, la gente de edad
necesita, y generalmente consume, menos calorías, por lo que las proteínas de calidad
elevada deberían proporcionar un porcentaje mayor de las calorías totales. Además,
algunas personas de edad pueden tener necesidades proteicas especiales debido a
problemas de mala absorción (Devlin, 2006).
Las enfermedades, los traumas graves y las cirugías dan lugar a una respuesta
catabólica importante. Las necesidades energéticas y de proteínas son entonces muy
grandes, y el cuerpo responde a ello aumentando la producción de glucagón,
glucocorticoides y adrenalina. En estas situaciones, la degradación de proteína
corporal sufre una gran aceleración, produciéndose un balance negativo de nitrógeno
a menos que se aumente la ingestión proteica. Aunque esté incremento de las
necesidades proteicas es insignificante en las enfermedades cortas, si puede ser de
importancia vital en la recuperación de pacientes hospitalizados (Robert K., 2012).
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II. Malnutrición proteica y energética

La forma más común de desnutrición en el mundo es la desnutrición proteica y
energética (PEM). En los países en desarrollo es muy común una adecuada ingesta
de proteínas y energía, afectando en mayor proporción a los lactantes y niños
pequeños, esta deficiencia proteica y energética se puede manifestar de maneras
diferentes, sin embargo, se suelen agrupar estas deficiencias como marasmo o
síndrome de kwashiorkor; el marasmo se define como la ingesta inadecuada de
proteínas y energía, mientras que el kwashiorkor se define como una ingestión
inadecuada de proteínas acompañada de una ingestión adecuada de energía. El lactante
marasmico tiene una apariencia delgada y consumida y es pequeño para su edad, si la
desnutrición proteica y energética continua el niño quedará retrasado
permanentemente en su desarrollo físico y mental. En el kwashiorkor el paciente
presenta una apariencia rellena engañosa debido al edema, además de cabello seco y
espinoso, diarrea, dermatitis de diversos tipos y crecimiento retardado. Ambos tanto
el marasmo como el kwashiorkor disminuyen la capacidad defensa inmunológica de
la persona que los padece, en número de linfocitos T disminuyen considerablemente,
al tiempo que existe defectos en la generación de células fagocitarias,
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inmunoglobulinas, interferón y otras células inmunitarias. La gran mayoría de las

persones que padece una de estas afecciones muere a causa de infecciones secundarias
que a causa de la misma inanición (Devlin, 2006).
III. Exceso de ingesta proteica y energética

En muchas ocasiones debido al desconocimiento de las cantidades necesarias en la
ingesta de las proteínas, estas se consumen en exceso no permitiendo de esta manera
mantener un adecuado equilibrio nitrogenado. El estadounidense medio consume
actualmente 99g de proteínas, de las cuales un 68% provienen de origen animal. Sin
embargo, un adulto sano puede consumir dicha cantidad sin recibir ningún tipo de daño
aparente; existe preocupación acerca de la ingesta elevada de proteínas y su posible
efecto sobre las necesidades de calcio. Algunos estudios sugieren que la ingesta
elevada de proteínas aumentaría la pérdida urinaria de calcio y puede acelerar la
desmineralización ósea asociada al proceso de envejecimiento. No obstante, estos
estudios aún no son concluyentes (Devlin, 2006).
 La obesidad tiene componentes dietéticos y genéticos: En estados

Unidos se ha visto problemas en el tipo de alimentación que tiene la
población, al consumir de manera muy elevada energía. La obesidad
constituye la enfermedad nutricional más importe de este país, sin
embargo. La obesidad no solamente se debe a un aumento exagerado del
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consumo de proteínas, está también se relaciona con la sobrealimentación,

falta de ejercicio, pero existe también un componente genético importante.
Si bien el mecanismo genético de este mecanismo genético no está
bioquímicamente explicado, se ha identificado en ratones y humanos un
gen de la obesidad capaz de regular esta patología mediante su influencia
en el petito y la deposición de grasas. Este gen produce una proteína
denominada leptina. Inicialmente se creía que esta proteína ayudaba al
tratamiento de la obesidad, sin embargo, actualmente se sabeque los
individuos obesos producen una cantidad excesiva de esta proteína y que
esto tiene tanto efectos positivos como negativos en el individuo (Devlin,
2006).
 Las consecuencias metabólicas de la obesidad tienen implicaciones
importantes en la salud
Es importante considerar algunas de las consecuencias metabólicas de la obesidad.

Una característica clínica llamativa de los individuos con exceso de peso es una
marcada elevación en ellos de los ácidos grasos libres, colesterol, y triacilgliceroles en
el suero, independientemente de la inyección de grasa con la dieta (Devlin, 2006).
Esto se debe a que la obesidad está asociada a un aumento en el número y/o tamaño
de las células de tejido adiposo. Estas células producen exceso de factores como la
leptina el factor de necrosis tumoral alfa(TNF- Alfa), lo cual produce resistencia
celular a la insulina mediante la interferencia en la autofosforilación del receptor de la
insulina ( IR) y la subsiguiente fosforilación de sustrato del receptor de la insulina 1 (
IRS_1). Inicialmente, el páncreas mantiene el control glucémico mediante una
sobreproducción de insulina. De este modo, muchos individuos obesos que tienen un
control de la glucosa en sangre Aparentemente normal, tienen un síndrome
caracterizado por resistencia insulina en el tejido periférico y elevadas concentraciones
de insulina en la circulación. Esta hiperinsulinemia parece estimular el sistema
nervioso simpático, dando lugar a la retención de agua y sodio, así como a una
vasoconstricción, fenómenos que tienden a aumentar la presión sanguínea (Robert K.,
2012).
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La resistencia insulina en el tejido adiposo produce un aumento en la actividad de la

lipasa sensible a hormona, la cual cosa, junto con el incremento de la masa de tejido
adiposo, es probablemente suficiente para explicar el aumento de ácidos grasos libres
circulantes. Este exceso de ácidos grasos se transporta el hígado, donde se convierte
en triacilglicerol y colesterol. El exceso de triacilglicerol y de colesterol se libera en
forma de partículas de lipoproteína de muy baja densidad, lo que da lugar a un aumento
en los valores circulantes de triacilglicerol y colesterol (Devlin, 2006).
Por razones que aún no están claras, esto produce también un descenso de las partículas
de lipoproteína de alta densidad. A la larga, la capacidad del páncreas de producir un
exceso de insulina decae, lo que conlleva a unos niveles de azúcar en la sangre más
elevados durante el ayuno, así como una disminución de la tolerancia a la glucosa. El
80% de los diabéticos de aparición adulta (tipo II) tienen exceso de peso. Debido a
estos cambios metabólicos, la obesidad constituye uno de los factores de riesgo
primarios de enfermedad coronaria, hipertensión y diabetes mellitus. Esto es
significativo nutrición nutricionalmente, ya que todos estos cambios metabólicos son
reversibles. Muy a menudo la reducción el peso ideal es el objetivo individual más
importante de la terapia nutricional. Además, cuando el individuo se encuentra en el
peso ideal, la composición de la dieta se convierte en una consideración menos
importante para mantener las concentraciones séricas normales de lípidos y glucosa
(Devlin, 2006).
Cualquier exposición sobre los regímenes de reducción de peso debería incluir una
mención de otra consecuencia metabólica de la obesidad. Como ya se ha visto
anteriormente, la obesidad puede Conducir a un aumento en la retención de sodio y de
agua. A medida que se metabolizan los depósitos de grasa, se convierten en agua (Qué
es más denso que la grasa), la cual puede ser retenida en gran parte. De hecho, en
algunos individuos puede parecer un aumento de peso a corto plazo con algunas dietas
aun cuando la dieta funcione perfectamente con respecto a la degradación del tejido
adiposo. Chiste hecho metabólico puede ser devastador desde el punto de vista
psicológico para las personas que siguen el régimen, las cuales se esperan tener
resultados rápidos de su sacrificio (Robert K., 2012).
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IV. La mezcla de proteínas de animales y vegetales satisface las necesidades

nutricionales proteicas.
Recientemente ha aparecido una preocupación por el tipo de proteína de la dieta.
Los datos epidemiológicos y los espacios con animales sugieren que el consumo de
proteínas de origen animal está relacionado con un aumento en la incidencia de las
enfermedades cardíacas y de diversas formas de cáncer. Se podría suponer que la causa
No sea probablemente la proteína animal por sí misma, si no la grasa y el colesterol
asociados a la misma (Devlin, 2006).
Dieta actual puede no ser óptima, una dieta estrictamente vegetariana no sería
aceptable para muchos habitantes de países desarrollados. Quizás lo mejor sea un
término medio. Por supuesto, no se conocen riesgos para la salud asociados con una
dieta mixta con un contenido de proteína animal menor que el de la actual dieta de los
países desarrollados (Robert K., 2012).
V. Las recomendaciones actuales abogan por una " Dieta prudente"

En los últimos años, algunos grupos estadounidenses, tanto privados como
gubernamentales, han propuesto recomendaciones específicas sobre la composición
dietética ideal para el público. Este movimiento fue encabezado por el Senate Select
Comittee on Human Nutrition que publicó en primer lugar sus Dietary Goals for the
United States en 1977.El Senate Select Comittee recomendó los estadounidenses que
reduce el consumo de calorías totales, grasa total, grasa saturada, colesterol, azúcares
sencillos y Sal a objetivos ideales más compatibles con una buena salud. En los últimos
años en los últimos años, el USDA( United States Department of Agriculture), la
American Heart Association , la American Diabetes Association, el National Research
Council y el Surgeon General han publicado recomendaciones similares y el USDA a
utilizado estas recomendaciones para diseñar una recomendaciones revisadas acerca
de una dieta equilibrada o "dieta prudente" (Devlin, 2006).
¿Es válida la base científica de las recomendaciones para una dieta prudente?
¿Existen pruebas de que una dieta prudente haría mejor la salud de la gente en
general?
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Un argumento importante en contra de tala recomendaciones Es que carecemos de

información suficiente para establecer objetivos concretos. Podríamos estar generando
algunos problemas mientras resolvemos otros. Por ejemplo, los adjetivos de reducir la
grasa total y la grasa saturada en la dieta se conseguirán de la mejor manera
reemplazándolo proteína animal por proteína vegetal. Esto podría reducir la cantidad
de hierro y de vitamina B12 disponibles en la dieta. También está claro que el mismo
conjunto de directrices no es válido para todos los individuos. Por ejemplo, se sabe
que el ejercicio eleva el colesterol sérico de las HDL y que la obesidad eleva el
colesterol y triacilgliceroles séricos y reduce la tolerancia a la glucosa. Así, un
individuo muy activo que mantiene el peso corporal ideal puede probablemente tolerar
mayores y gestos de grasa y de azúcar que un individuo obeso (Devlin, 2006).
Como " defensa", sin embargo, se puede aducir claramente que todas las directrices
dietéticas se encuentran en la dirección correcta para reducir los factores de riesgo
nutricionales en la población general. Además, dietas parecidas han sido seguidos por
nuestros antepasados y gente de otros países sin daño aparente. Sea cual sea el
resultado de este debate en los años venideros, es seguro que conformará gran parte de
nuestras ideas en lo que concierne al papel de la nutrición en la medicina (Robert K.,
2012).
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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
I. ACTIVACIÓN DE ENZIMAS PROTEOLÍTICAS
Las proteínas de la dieta no pueden ser absorbidas, por ello han de ser hidrolizadas hasta
aminoácidos libres y pequeños péptidos (di y tripéptidos), los cuales pueden ser
absorbidos en el intestino y, de esta forma, pasar a la sangre. En el proceso digestivo
participan diferentes peptidasas, algunas de las cuales actúan como endopeptidasas,
hidrolizando enlaces peptídicos internos y generando fragmentos peptídicos grandes, y
otras de estas enzimas como exopeptidasas, hidrolizando los péptidos desde su extremo
carboxiterminal (carboxipeptidasas) o desde el amino-terminal (aminopeptidasas). La
gran mayoría de estas enzimas se producen como zimógenos, y han de ser activadas
hidrolíticamente antes de ejercer su acción. La digestión de las proteínas comienza en el
estómago, donde el jugo gástrico origina un pH inferior a 2 debido a la presencia de HCl.
El HCl desnaturaliza las proteínas, desestabilizando su estructura terciaria y haciéndolas,
de esta forma, más accesibles a los ataques enzimáticos. La pepsina A es la principal
proteasa del estómago, es activa a pH ácido y se inactiva a pH neutro. Es una
endopeptidasa que hidroliza los enlaces peptídicos en los que el grupo amino es aportado
por Phe, Tyr o Leu. Esta enzima es una aspartato proteasa que contiene dos residuos de
aspartato en su centro catalítico, los grupos carboxílicos de ambos son decisivos en el
mecanismo catalítico. La pepsina A se produce en el estómago en forma de zimógeno, el
pepsinógeno, que tiene un péptido adicional de 44 residuos en el extremo amino-terminal,
que se elimina espontáneamente a pH ácido por hidrólisis del enlace entre Leu e Ile,
generándose pepsina; la pepsina a su vez puede activar otras moléculas de pepsinógeno
por autocatálisis.
El proceso digestivo continúa con el paso del contenido del estómago (quimo) al duodeno,
donde se vierten la secreción pancreática y la biliar. Ambas tienen pH alcalino (7,1-7,3 la
bilis y 7,5-8 la secreción pancreática), lo cual modifica el pH del quimo y favorece la
acción de las enzimas de la secreción pancreática (Pertierra, 2006).
Página | 30
En esta secreción hay numerosas enzimas, algunas de las cuales actúan sobre proteínas y
polipéptidos: tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasas A y B. Las enzimas y
zimógenos se sintetizan en las células acinares del páncreas y se almacenan en el interior
de gránulos unidos a membranas, los cuales se acumulan en el ápice de la célula acinar.
El contenido de los gránulos se libera en el conducto colédoco que lleva al duodeno como
respuesta a una señal hormonal o nerviosa.
Tripsina, quimotripsina y elastasa son endopeptidasas que se secretan como zimógenos,

pertenecen a la familia de las serina proteasas, esto es, enzimas que tienen en el centro
activo un residuo de serina activado que toma parte en la catálisis, hidrolizando enlaces
peptídicos.
Figura 1– Activación del tripsinógeno por la enteropeptidasa en el duodeno.
La activación del tripsinógeno genera tripsina (Fig.1), y está catalizada por la

enteropeptidasa (o enteroquinasa), producida por las células epiteliales del duodeno, que
hidroliza un único enlace peptídico Leu-Ile del tripsinógeno cuando éste entra en el
duodeno procedente del páncreas, liberando un hexapéptido amino-terminal y
transformándolo en tripsina.
La tripsina activa a otras moléculas de tripsinógeno, así como a otros zimógenos de la
secreción pancreática: quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa;
generándose de esta forma quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa.
Página | 31
La activación del quimotripsinógeno (Fig. 2), proteína formada por una única cadena
polipeptídica de 245 residuos de aminoácidos, se produce por hidrólisis del enlace
Arg15Ile16 por la tripsina, formándose π-quimotripsina, enzima activa que actúa sobre
otras moléculas de _-quimotripsina liberando dos dipéptidos (14-15 y 147-148) y
generando la forma estable de la enzima, denominada α-quimotripsina, constituida por

tres cadenas peptídicas unidas entre ellas por dos puentes disulfuro intercatenarios.
Figura 2– Activación del quimotripsinógeno por la tripsina en el intestino delgado.
La tripsina hidroliza enlaces peptídicos de aminoácidos básicos (Arg, Lys), la

quimotripsina hidroliza aquellos en los que participan aminoácidos sin carga (Tyr, Trp,
Phe, Met, Leu) y la elastasa hidroliza los enlaces en lo que intervienen aminoácidos
pequeños (Gly, Ala, Ser). Estas enzimas actúan sobre las proteínas y polipéptidos
liberados del estómago al intestino y generan polipéptidos y péptidos de menor tamaño.
Por su parte, las carboxipeptidasas A y B son exopeptidasas que actúan sobre el extremo
carboxi-terminal de los péptidos generado por las endopeptidasas pancreáticas, liberando
aminoácidos simples. Se trata de metalo proteasas, concretamente de zinc. El resultado
final de la acción de estas enzimas es la formación de aminoácidos libres y péptidos
pequeños de 2-8 residuos. Puesto que el proceso de activación de zimógenos es
irreversible, la regulación de la actividad enzimática se realiza mediante inhibidores
específicos. El inhibidor de tripsina, que se encuentra en la secreción pancreática, es una
Página | 32
proteína pequeña de 6kDa, que se une fuertemente al centro activo de la tripsina, dada su
analogía con el sustrato, fomándose un complejo muy estable.
El proceso digestivo se completa con las enzimas presentes en las secreciones intestinales
(Fig. 3), producidas por las glándulas de Brunner y de Lieberkühn. Estas enzimas son
aminopeptidasas, exopeptidasas que hidrolizan los enlaces peptídicos próximos al
extremo amino-terminal de los oligopéptidos; entre ellas están la aminopeptidasa A, que
hidroliza oligopéptidos con residuo amino-terminal ácido, y aminopeptidasa N que actúa
cuando el citado residuo es neutro.
Figura 3– Etapas de la digestión de las proteínas de la dieta.
También existen dipeptidasas de diversas especificidades; algunas de estas enzimas se

encuentran en el citoplasma de las células del epitelio intestinal, donde pueden pasar los
dipéptidos vía sistemas de transporte específicos, y es en el citoplasma donde son
hidrolizados hasta aminoácidos libres.
Página | 33
II. ABSORCIÓN DE PÉPTIDOS Y AMINOÁCIDOS
Las proteínas de la dieta, a la vista de lo expuesto, se trans forman finalmente en

aminoácidos libres y algunos dipéptidos en el intestino delgado, donde son absorbidos,
pasando al sistema portal hepático que conduce al hígado.
El transporte de L-aminoácidos (Fig. 4), a través de la membrana luminal de las células

en cepillo del intestino delgado, es un transporte facilitado por un transportador, que se
produce a favor de gradiente de concentración, y en muchos de los casos es dependiente
de Na+, con un mecanismo semejante al de transporte de glucosa, esto es, se genera un
gradiente electroquímico de Na+, que es mantenido por la Na+/K+ ATPasa con hidrólisis
de ATP. Se han descubierto distintos tipos de transportadores específicos para L-
aminoácidos y dipéptidos:
a) para aminoácidos neutros con cadenas laterales polares o cortas (Ala, Ser, Thr)
Figura 4– Transporte de aminoácidos y dipéptidos a través del epitelio

intestinal.
b) para aminoácidos neutros con cadenas laterales aromáticas o hidrófobas (Phe, Tyr,
Met, Ile, Leu, Val);
Página | 34
c) para iminoácidos (Pro, Hyp);

d) para β-aminoácidos (β-Ala, taurina);
e) para aminoácidos básicos y cistina (Arg, Lys, Cys-Cys);
f) para aminoácidos ácidos (Asp, Glu);
g) para dipéptidos.
Los dipéptidos neutros son cotransportados con un ión H+ través de la membrana luminal,
y ya en el interior celular hidrolizados por dipeptidasas. Una vez en el interior
citoplasmático, los aminoácidos son transportados fuera de la célula intestinal a través de
la membrana contraluminal, mediante transporte facilitado por transportador, que en
muchos casos es independiente de Na+. De esta forma los aminoácidos se incorporan a la
sangre por la vena porta.
Página | 35
CASO CLÍNICO
Se presenta un varón asintomático de 44

años, peruano, hijo de padres europeos, a
quien en un examen médico rutinario se le
encuentra elevación de aminotransferasas y
aumento de la ecogenicidad hepática, sin
lesiones focales ni dilatación de vías biliares.
El paciente bebe esporádicamente alcohol en
cantidad moderada. No tiene antecedente de
cirugías, transfusiones, tatuajes, ni conducta
sexual de riesgo. No usa medicamentos,
productos de medicina alternativa, tabaco, ni
drogas ilícitas. Sus padres, esposa, e hija
están vivos y sanos. Su examen revela buen
estado nutricional con índice de masa
corporal (IMC) en 24 kg/m2, sin estigmas de
hepatopatía, sin edema o adenopatías, y sin
anormalidades de los sistemas y aparatos.
Los exámenes auxiliares sólo encontraron
elevación leve de ALT, AST, y bilirrubina
indirecta (Tabla 1).
Exámenes adicionales mostraron únicamente elevación de la ferritina y la saturación de
transferrina (tabla 2). Se realizó un estudio genético para hemocromatosis encontrando al
paciente homozigote para la mutación C282Y, confirmando el diagnóstico de
hemocromatosis hereditaria.
La biopsia hepática mostró abundante depósito de hierro en los hepatocitos (4+), evidente
en la tinción HematoxilinaEosina y con Azul de Prusia, acompañado de esteatosis, sin
inflamación ni fibrosis (Figuras 1 y 2).
Página | 36
Se inició terapia con flebotomías extrayéndose 1 unidad de sangre dos veces por semana.
Luego de 40 flebotomías su ferritina bajó a 39 ng/ml, la saturación de transferrina a 18%
y mantiene hemoglobina en 12 g/dl. Al haber iniciado terapia antes de desarrollar
manifestaciones, su pronóstico es bueno con una expectativa de vida normal. La esposa
del paciente fue negativa para mutaciones HFE, por lo que el riesgo para su hija es nulo.
DIAGNÓSTICO
Debe considerarse el diagnóstico en pacientes con clínica sugerente, elevación
asintomática de aminotransferasas, familiares de personas previamente diagnosticadas, y
personas con marcadores de hierro incrementados. El primer paso es la medición de la
ferritina sérica y la saturación de transferrina en ayunas. Si hay elevación de la saturación
de transferrina el diagnóstico debe confirmarse determinando la presencia de la mutación
C282Y. La elevación aislada de la ferritina es poco específica ya que puede elevarse en
condiciones inflamatorias y neoplásicas. Si la ferritina es mayor a 1000 ng/ml, el paciente
tiene más de 40 años, hay elevación de aminotransferasas, o evidencia clínica de
hepatopatía, se debe realizar una biopsia hepática para buscar fibrosis o cirrosis, lo cual
tiene importancia pronóstica. La biopsia también puede considerarse en presencia de
alcoholismo, otras manifestaciones de hemocromatosis como diabetes mellitus, o en
heterozigotes compuestos C282Y/H63D22.
Terapia
El hierro se remueve mediante flebotomías. Estas se inician cuando la ferritina llega a
200 ng/ml en mujeres ó 300 ng/ml en varones, antes del desarrollo de síntomas. Se
remueven 1 ó 2 unidades de sangre por semana. Antes de cada flebotomía se mide el
hematocrito para no causar caída superior a 20% del hematocrito inicial. La ferritina se
mide cada 10 ó 12 flebotomías. El objetivo es una ferritina entre 25 y 50 ng/ml. Luego se
continúa con 3 ó 4 flebotomías al año y medición de ferritina cada 1 o 2 años. La
enfermedad avanzada debería ser tratada ya que algunas manifestaciones pueden
mitigarse con la terapia, incluyendo la severidad de la hipertensión portal. La progresión
de cirrosis es indicación de transplante hepático. Todos los cirróticos deben tener
vigilancia de por vida por riesgo de hepatocarcinoma con alfa feto proteína cada 4-6
meses.
Página | 37
CONCLUSIONES
 Se pudo identificar las proteínas que constituyen la dieta diaria de una persona
además de su proporción necesaria y además de algunas recomendaciones
actuales para una ingesta adecuada de proteínas en la dieta.
 Al comprender la importancia ecológica del nitrógeno dentro del ecosistema se

deben adoptar medidas para mantener el hábitat de los microorganismos
(bacterias) fijadoras de nitrógeno en condiciones adecuadas; ya que la etapa
determinante en el ciclo del nitrógeno es realizada por estos microorganismos.
Esta etapa es la primera del ciclo, la fijación.
 Luego de analizar el ciclo del nitrógeno entendemos su importancia en el

metabolismo de los seres vivos y la importancia conformacional que tiene el
nitrógeno en los organismos vivos al integrar a los aminoácidos, proteínas, ADN,
etc.
Página | 38
BIBLIOGRAFIA
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Página | 39

Ciclo - Digestion de Proteinas

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Universidad Nacional de Cajamarca

“Norte de la Universidad Peruana”

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

"AÑO OFICIAL DE BUEN SERVICIO AL CIUDADANO"

CICLO DEL NITROGENO

DIGESTION GASTRICA E INTESTINAL DE PROTEINAS: ABSORCION Y

DOCENTE: Edinson Saldaña Rojas

1. Garrido Fernández Leydi Diana

2. hoyos cabrera juliza lizeth

3. Llanos Vasquez, Giosellin yardeni

4. Leyva Vargas, Leyla Anaí

5. Pompa Huamán, sonia

El nitrógeno se encuentra en una proporción del 79% en la atmósfera, este nitrógeno

CICLO DEL NITRÓGENO

El nitrógeno (N2) es el elemento que se encuentra en forma libre (estado gaseoso) y

El nitrógeno es un elemento increíblemente versátil que existe en forma inorgánica

nitrógeno, destacando los géneros Rhizobium o Azotbacter, las cuales también

NITRÓGENO DEL SUELO (Lubert & Berg, 2007)

II. FASES DEL CICLO

Los microorganismos, particularmente las bacterias, juegan un importante papel en

N2 NH4+ La fijación del nitrógeno es un proceso en el cual el N2 se convierte

La fijación de Nitrógeno puede ocurrir de tres maneras distintas: (Baca et al.,

- Fijación atmosférica: Debido a la energía de las tormentas se crean

- Fijación biológica: Ciertos grupos de bacterias son capaces de convertir

 Fijación biológica del nitrógeno

El proceso de fijación biológica del N2 requiere de un complejo enzimático

COMPLEJO NITROGENASA (Lubert & Berg, 2007)

La fijación de nitrógeno en la naturaleza es muy reductora y el oxígeno inhibe el

La modificación de NH4+a NO3- depende de la temperatura del suelo. La

Efecto del pH (Rincón & Aristizábal, 2012)

La actividad máxima de nitrificación se registra a lo largo de un rango amplio

Proceso de nitrificación (Rincón & Aristizábal, 2012)

Hábitat natural de bacterias nitrificantes: (a) suelo, alcantarillado, agua dulce,

Reacciones de asimilación de amoniaco (Rincón & Aristizábal, 2012)

Una de las enzimas más utilizada en la asimilación del amoniaco es la

La asimilación de amoniaco a moléculas orgánicas puede ser mediada por otras

descompuestos por bacterias presentes en el suelo y en el agua, liberando el

En este nuevo proceso de integración de nitrógeno al ciclo, las bacterias fijadoras

Es el proceso contrario a la mineralización, por medio del cual las formas

NO3- N2+ N2O

La reducción de los nitratos (NO3-) a nitrógeno gaseoso (N2), y amonio (NH4+)

A través de la desnitrificación, las formas oxidadas de nitrógeno como el nitrato

NO3- NO2- NO N2O N2

El óxido nítrico y el óxido nitroso son gases importantes para el ambiente. El

de invernadero importante, por lo que contribuye a los cambios globales

Una vez que se convierte en dinitrógeno, el nitrógeno tiene pocas posibilidades

Trayecto disimilativo de nitrato (Rincón & Aristizábal, 2012)

III. REACCIONES QUÍMICAS

Reacciones bioquímicas que regulan la distribución de compuestos

Los procesos de transformación química que intervienen en el ciclo de nitrógeno son

Ciclo redox del nitrógeno (Rincón & Aristizábal, 2012)

PROTEÍNAS DE LA DIETA ALIMENTICIA

esenciales mencionadas anteriormente. Incluso en el estado de nutrición, algunos de

- El Balance de nitrógeno relaciona la captación del nitrógeno con su excreción

- Los aminoácidos esenciales deben estar presentes en la dieta

tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas. (Las Proteínas en

 La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños, ya que la privación de

Generalmente, la mayoría de las proteínas animales contienen todos los aminoácidos

contenido de aminoácidos. Por ejemplo, si se combina el maíz (Qué es deficiente en

- Proteínas completas, incompletas y complementarias

grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas. Un ejemplo de

- El ahorro proteico está relacionado con el contenido de la dieta en glúcidos y

- Las necesidades proteicas aumentan durante el crecimiento y convalecencia de