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Proyecto Completo
Proyecto Completo
OBJEIVOS
Extraer enzimas de frutas como piña (bromelina) y papaya (papaína) para uso como cuajo
vegetal para la elaboración de queso y medir la coagulación de la leche con la ayuda de un
turbidímetro
1. MARCO TEÓRICO
Como la caseína es poco soluble en agua, las proteínas de caseína construyen estructuras
esféricas, llamadas micelas, que les permiten permanecer en suspensión como si fueran
solubles. Debido a que la estructura micelar mantiene la proteína caseína en suspensión,
sin ella, las micelas se agregarán y la caseína saldrá de la solución. El resultado es un
material gelatinoso, llamado cuajada. El proceso de agregación de micelas de caseína
también se denomina coagulación de la leche, o cuajado (Lohner, 2018).
El cuajado de la leche es el proceso inicial para muchos otros productos, hay diferentes
formas de inducir la coagulación de la leche. Puedes hacerlo con ácido o con calor, dejando
que la leche envejezca lo suficiente o con enzimas específicas (Solórzano, 2004).
Las enzimas de mayor uso son las de origen animal, microbiano y las producidas
PROTEASAS
en laboratorios, estas han desplazado a las enzimas vegetales que se utilizan en
mínimas cantidades, o solo para la elaboración de productos con características
específicas o quesos con denominación de origen (Yanza, 2010)
Son enzimas de origen
vegetal que pueden hacer que
la leche cuaje ya que cortan
otras proteínas y alteran la La piña contiene una enzima, llamada bromelina, que es una enzima proteasa y
estructura de la micela de funciona muy bien para la cuaja de la leche (Lohner, 2018).
caseína de esta manera
(Solórzano, 2004).
Al igual que la piña, la papaya contiene papaína ideal para su uso como cuajo
vegetal en la elaboración de quesos (Juca, 2015)
El turbidímetro consiste en un circuito que tiene una fuente de luz (un diodo emisor de luz
blanco (LED)) y un detector de luz (un fotoresistor). La solución de leche se colocará entre
la fuente de luz y el detector y su salida de medición será el nivel de resistencia de su detector,
medido en ohmios (Ω). El fotorresistor tiene una alta resistencia en la oscuridad y su
resistencia disminuye a medida que aumentan los niveles de luz. A medida que la muestra
dispersa más luz, llega más luz al detector, por lo que la resistencia disminuye (Lohner,
2018).
2. PROCEDIMIENTO
3.1 LECHE CUAJADA CON ENZIMAS DE PIÑA
COAGULACION DE LA LECHE
Análisis de diferentes concentraciones de la papaína (0.0025, 0.005, 0.01, 0.02)
A la solución preparada se le agrega la leche (0.5, 1, 2, 4, 6, 7 ml)
Esterilizar por 45 minutos los materiales la autoclave.
Calentar en la estufa a 129 C por 30 min
LAVADA DE LA CUAJADA
Hacer una serie de diluciones: Agua, Leche 100 por ciento descremada,
Dilución 1/10, Dilución 1/100, Dilución 1 / 1,000, Dilución 1 / 10,000
Conectar las sondas del multímetro rojo y negro a los cables rojo y negro en
contacto con la fotorresistencia
Enchufa el cable para encender el LED y cubrir tablero con el bol. Leer la
resistencia en el multímetro y registrar los datos.
FILTRADO
PASTEURIZACIÓN
36-38 C ENFRIAMIENTO
BATIDO Y DESUERADO
MOLDEO Y PRENSADO
SALADO Y ENCASADO
3. OBSERVACIONES
Preparación de muestras
1ER Experimento 2DO Experimento
Agua 10 ml LECHE 5 ml
Leche 10 ml
Primera dilución 1/10
Segunda dilución 1/100 AGUA 45 ml
Tercera dilución 1/1000
Cuarta dilución 1/10000
Fuente: Grupo 1, ESPOCH 2018
Cantidad de
Peso (lb) Gramos del latex Tiempo de secado
papaya
3 3.12 0.90 3h10min
3 3.87 0.70 2h55min
Fuente: Grupo 1, ESPOCH 2018
RESULTADOS
DESNATURALIZACIÓN RESULTADO
(+) = resultado con éxito
Leche +
x 5litros
𝟓 𝒍𝒊𝒕𝒓𝒐𝒔 ∗ 𝟑. 𝟓𝒈
𝒙=
𝟏𝟎𝟎 𝒍𝒊𝒕𝒓𝒐𝒔
𝒙 = 𝟎, 𝟏𝟕 𝒈𝒓𝒂𝒎𝒐𝒔
4. DISCUSIÓN
Un gran número de enzimas vegetales han sido utilizadas como coagulantes de la leche. La
bromelina es una enzima que se utiliza principalmente como ablandador de carne y para
hidrolizar proteínas solubles de la cerveza que pudieran precipitar y causar opacidad por el
enfriamiento, tiene un pH óptimo de 5 a 8 y una baja tolerancia térmica (Glibota, 2009), en
la práctica se propone su uso para la verificación de la cuajada de la leche debido a su
capacidad de hidrólisis de proteínas, en este caso de la caseína presente en el fluido, teniendo
como resultados ….
El término papaína se aplica tanto a las preparaciones enzimáticas crudas obtenidas del látex
de la papaya como a las distintas fracciones proteicas del mismo (Yanza, 2010); la papaína
es una mezcla compleja de enzimas con actividad proteolítica y peroxidasa contenidas en el
exudado de Carica papaya. Su importancia económica es considerable ya que representa las
dos terceras partes del mercado de enzimas (Glibota, 2009). La papaína deshidratada,
presentó las características de un polvo amorfo, granuloso de color blanco. Las papayas
aportaron con un promedio de látex seco de…. por cada dos frutos, la cantidad de látex
extraído están directamente relacionados con el tamaño de los frutos, debido a que en frutos
más grandes se encontrará mayor cantidad de látex; así mismo, otro factor influyente es el
estado de maduración del mismo.
En cuando a la elaboración del quesillo, se dice que los quesos son producidos por enzimas
coagulantes de la leche de diferentes orígenes. En el proceso de fabricación del quesillo es
necesario adicionar gramos de papaína después que la leche ha sido sometida a temperatura
ya que contribuirá a disminuir la turbidez provocando la coagulación de la leche, además, le
brinda propiedades organolépticas similares a la de un queso comercial apta para el consumo
del público.
5. CONCLUSIONES
Se determinó que esta al ser extraída de manera natural no es toxica, es muy específica en su
manera de actuar por lo que no propician reacciones secundarias indeseables, actúan bajo
concentraciones de enzima, son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de
transformación deseado.
Las proteasas son enzimas que permiten que la leche cuaje ya que cortan otras proteínas y
alteran la estructura de la micela de caseína de esta manera. En este proyecto se utilizó las
enzimas de piña (bromelina) y papaya (papaya) para cuajar la leche. Por lo que se evidencio
la actividad enzimática.
6. BIBLIOGRAFÍA.
7. ANEXOS
(a) (b) (c) (d)