7.

LA BROMELINA

7.1. Clasificacin de la enzima bromelina.

La Bromelina es una proteasa perteneciente al grupo

de las Hidrolasas que incluyen a las amilasas,
esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas; estas
catalizan la hidrlisis de enlaces peptdicos en las
protenas, se agrupan segn los residuos de
aminocidos, del centro activo y los mecanismos de
accin, se dice de este grupo que son las que se
utilizan, con mayor frecuencia en la industria
alimentaria. La Bromelina es una enzima
(glicoprotena) de la familia Bromeliaceae, que
pertenece al grupo de las cisteno proteasas. Es una
proteasa de origen vegetal, utilizada principalmente Figura 1. Sistema de aminocidos alrededor del
para el ablandamiento de carnes, se encuentra centro activo (Bromelina).
especialmente en los tallos y fruto de la pia, planta Fuente: Universidad de Guatemala (2012)
conocida cientficamente como Ananas comosus.
Estructuralmente la Bromelina est constituida por
Dentro de las cisteno peptidasas se encuentra la
aminocidos, los cuales se encuentran enrollados en
Papana y Bromelina, las cuales presentan gran
dos partes, separadas por puentes que tienen un lugar
analoga en el mecanismo cataltico con las sernicas,
activo con un grupo tiol (SH) libre. Los principales
en razn de que en ambos grupos la enzima y el aminocidos contenidos en la Bromelina estn
sustrato forman un complejo covalente debido a que expresados en la Tabla 2. La secuencia de estos
el nuclefilo es parte de un aminocido. El dador de aminocidos alrededor del centro activo es: Asn-
protones en todas las peptidasas cistenicas Glx-Asn-Pro-Cys-Ala-Cys. Y se pueden apreciar en
identificadas es un residuo de histidina (al igual que la Fig 1. (Alvarado, 2012 )
en la mayora de las peptidasas sernicas) y el
nuclefilo es el grupo sulfidrilo de un residuo de Tabla 2. Distribucin de la Bromelina en la
cistena (Benucci, Liburdi, Vittoria, & Esti, 2010.) pia.
La descripcin de la nomenclatura en La Bromelina Parte de Bromelina (1) actividad (2)
E.C.3.4.22.32. su identificacin evoca, E.C.: la planta
Comisin Internacional De Enzimas (Enzymes
tallo
Commission.), esta clasifica las enzimas en clases,
parte baja 0,25 138
donde las hidrolasas estn referenciadas con el
parte alta 0,16 1309
numero 3 (E.C.3), siguiendo el orden de esta la
subclase define sobre qu grupo funcional trabaja las tallo verde 0,14 51.44
distintas enzimas, el siguiente nmero que es el 4, nos hojas 0,11 84.33
arroja que es una enzima que trabaja sobre los enlaces fruto verde
peptdicos, El numero 22 denota la sub-subclase, a corona 0,14 235,6
la cual pertenece la enzima, la cual corresponde a la piel 0,17 346,4
familia Bromeliaceae. El ltimo nmero de la pulpa 0,08 449,8
ecuacin corresponde a la identificacin del sustrato fruto maduro
en el cual trabaja. Corona 0,04 137,3
Piel 0,18 278,3
7.2. Estructura y funcin. pulpa 0,13 336,9
La presencia de esta enzima fue detectada por (1) Expresado en gramos de Bromelina por 100
primera vez por el farmacutico venezolano Mercano gramos de peso fresco.
en 1891; posterior mente en 1970, Yasuda, Takanashi (2) Unidades proteolticas por gramo de peso
y Murashi, reportaron su estructura y composicin fresco (medida sobre la digestin de la
Fig 1. Expresaron que: el principal residuo es una casena)
glicoprotena que contiene oligosacrido por Fuente: La Bromelina: Una Proteasa De Inters
molcula, el cual est unido por una covalencia a la Comercial (2009)
cadena peptdica; La Bromelina de tallo tiene un
grupo sulfhidrilo reactivo por molcula, el cual es
esencial para catlisis enzimtica (Pulido., 2007. ).
7.3 Fuente De Obtencin
Se obtiene del jugo, de la fruta o de los tallos de la
pia (Ananas comosus). La enzima purificada del
fruto es una cisteno- proteasa de carcter cido,
perteneciente a la misma familia que la papana,
extrada de la papaya (Carica papaya L.). Se trata de
una glicoprotena, aparentemente homognea, de
una sola cadena y peso molecular 25 kDa. Tiene
actividad proteoltica mucho ms alta en
comparacin con la bromelina tallo y una
especificidad ms amplia de enlaces peptdicos. Su
composicin qumica tanto en el fruto cuando est
verde como en el fruto maduro, queda reflejada en la
Tabla 1.
Tabla 1 Composicin qumica de la Bromelina del
fruto.
Aminocido Fruta Fruta
(1) verde madura
c. Asprtico 29.8 29.8
c. Glutmico 23.2 23.4
La Bromelina del tallo (stem bromelain) es por el
contrario una protena de carcter bsico, con un
contenido de carbohidratos del 1,48% y menor
actividad enzimtica sobre la casena la BAA(N-
Benzoil-arginin-amida) y la BAEE (- N-Benzoil-L-
Arginin-Ester) que la Bromelina del fruto, tiene alta
actividad proteoltica de sustratos de protena, con
una preferencia por aminocidos polares en el P1 y
posiciones P1'. (Polaina, 2007.)Tiene una fuerte
preferencia por la Z-Arg-Arg-NH Mec entre los
sustratos de molculas pequeas. Su peso molecular
es de 24,5 kDa, en su estructura contiene 212
residuos de aminocidos, incluyendo 7 cistenas, una
de las cuales est implicada en la catlisis, los otros
seis, son en pares que forman puentes de disulfuro.
Ambas enzimas son, aparentemente homogneas,
pero se han llegado a detectar hasta 7 fracciones
proteolticamente activas para la Bromelina del tallo
y de 2 a 3 para la del fruto. (Lpez L., Diaz., &
Merino., 1996 )
Varios estudios revelan que la Bromelina se
encuentra en mayor proporcin en el tallo de la
planta, en la Tabla 2, se tiene la distribucin de la
Bromelina en la planta.
7.4 actividad enzimtica.
En cuanto a actividad enzimtica se evidencia en los
diferentes estudios que est en alrededor de
1200GDU/g, aunque podemos encontrar rango
mayores, entre 1100 y 1500 GDU/g. Donde GDU
se expresa en unidades de disolucin de la gelatina.
Dicha actividad enzimtica pueden estar
influenciada por el sustrato; ya que en los diferentes
estudios revisados, estos rangos son para sustratos
como hemoglobina y gelatina; los cuales son unos de
los principales sustratos sobre los que trabaja la
Bromelina, que entre otros se tiene a la casena, el
gluten, la elastina y las globulinas. (Dalgo, 2012. )La
actividad enzimtica del extracto crudo de pia es de
aproximadamente 15,15BTU/ml y la actividad
especfica promedio es de 3085,7 BTU/gr.
La bromelina del fruto (Fruit Bromelian) acta sobre
otras protenas como la casena, la hemoglobina y la
gelatina. El pH ptimo de actuacin de la enzima
sobre la casena y la hemoglobina desnaturalizada es,
respectivamente, de 8.3 y 8.0. La prdida de actividad
puede ser recuperada con concentraciones crecientes
de cistena. La bromelina de tallo stem bromelian
es, por el contrario, una protena de carcter bsico,
con un contenido en carbohidratos del 1.46% y con
menor actividad sobre la casena, la BAA (alfa-N-
Benzoil-LArginn-amida) y la BAEE (alfa-N Bensoil-
L Arginn-ster) (Dpto.biologia, 2012).
7.5. Sustrato.
La casena resulta ser el sustrato por el cual la
bromelina presenta Mayor afinidad. Actuando a
temperatura ambiente y pH 6. fue de 9,83e-4 para una
concentracin de enzima de 4,5e-5 M, y
concentraciones de sustrato (casena) mayores de
1,6e-3M, condiciones de concentracin bajo las que
el enzima se encuentra saturada, ya que la
concentracin de sustrato es mucho mayor que la
concentracin de enzima. Sin embargo caber resaltar
que para una completa actividad de la Bromelina del
tallo se requiere la presencia de agentes reductores
tales como DTT o cistena. El pH ptimo, tanto con
sustratos sintticos como proteicos es amplio. A
pesar de su elevada actividad sobre distintos sustratos
proteicos, slo acta eficientemente sobre sustratos
sintticos que contengan uniones Arg-Arg, como
tambin lo hace comosana. Tambin se ha
comunicado una cierta preferencia de la enzima por
aminocidos polares en las posiciones P1 y P1.
En cambio un sustrato sinttico apropiado para
Bromelina de fruto es Bz-PheVal-Arg-NHMec, que
es pobremente hidrolizado por Bromelina de tallo. La
Bromelina de fruto tiene mayor actividad proteoltica
que Bromelina de tallo y, al igual que sta, tiene un
amplio pH ptimo frente a sustratos proteicos y
sintticos. La Bromelina de fruto es una cadena
polipeptdica simple de aproximadamente 25 kDa
cuyo pI es 4,6 y una A1%,280 de 19,2, pareciendo no
tratarse de una glicoprotena. La secuencia N-
terminal es idntica a la de Bromelina de tallo, pero
es inmunolgicamente distinta de sta, a diferencia de
lo que ocurre con Bromelina de tallo, Z-Arg-Arg-
NHMec es un pobre sustrato para Bromelina de
fruto (Natalucci1, 2009.)
7.5.1. Conversin del sustrato
Segn un estudio realizado en el 2012 en Ambato
Ecuador, cuyo objetivo fue determinar la efectividad
de la enzima Bromelina sobre la carne y leche en
cuanto a conversin de los sustratos presentes en este
tipo de alimentos, comparando en cual producto se
obtena mayor conversin, se determin que con los
datos presentados de viscosidad se puede establecer
que la mejor solucin extractora es el etanol y el
sustrato en el que mejor acta es el jugo de carne, lo
que significa que este alcohol es un buen agente
precipitante de protenas (Bromelina), obtenindose
un concentrado de alto rendimiento que permite la
ruptura de una mayor cantidad de enlaces peptdicos
de las protenas del jugo de carne en un menor
tiempo que en la leche, por lo tanto aumenta la
viscosidad, es decir, se obtuvo un precipitado ms
viscoso del jugo de carne que de la leche; por lo tanto
se determin que est enzima tiene una mayor
conversin de sustrato crnicos (Dalgo, 2012. )
Al comparar la literatura citada en este documento
donde se resalta que la Bromelina tiene mayor
afinidad por el sustrato casena (Natalucci1, 2009.), lo
que contradice la informacin del prrafo anterior,
donde se determin que esta enzima arrojo una
mayor conversin de sustrato crnico, por lo tanto
no se plantea una conclusin que afirme cual es el
mejor sustrato para la actuacin de este agente
cataltico.
7.6. Cintica, Keq, Vmax
De manera general la cintica enzimtica estudia la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Estos estudios proporcionan informacin directa
acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la
especificad del enzima. La velocidad de una reaccin
catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima. La medida se realiza
siempre en las condiciones ptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc., y se
utilizan concentraciones saturadas de sustrato. En
estas condiciones, la velocidad de reaccin observada
es la velocidad mxima (Vmax). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparicin de los
productos o la desaparicin de los reactivos.
De acuerdo a los diferentes estudios realizados, el
comportamiento cintico de la bromelina se ajusta al
modelo de michaelis-menten en el cual se determinan
la Vmax 3.38e-3 mm/seg y el valor de kM de 4,19e-
3 mm. A dems considerando que la Bromelina es
una proteasa, podemos decir que el Mecanismo
como esta llega al sustrato es uni-bi; como se pude
observar la Figura 2. E es la proteasa activante y la
enzima activada, Z es el precursor inactivo de E, W
es uno o ms pptidos desprendidos de Z durante la
formacin de E, I es un inhibidor de E, S es el
sustrato cromogenico de E y P; y Q son los
productos de la reaccin de seguimiento de E sobre
S. este proceso describe la activacin de Z, la cual es
simultnea a la reaccin de inhibicin irreversible en
dos etapas. La primera etapa es la formacin
reversible en un complejo inhibidor-proteasa, EI, que
viene seguido por la formacin irreversible de otro
complejo, EI*.
Figura 2. Mecanismo de Trabajo de las Proteasas.
Fuente: Anlisis Cintico de la activacin de
Zimgenos (1995).
En un estudio de cintica, Kinetic studies on
recombinant stem bromelain en donde utilizaron
cuatro sustratos (ZAANA, ZPVANA, PFLNA y
ZANPE). El propsito de la investigacin fue
caracterizar an ms la enzima, centrndose en los
estudios cinticos de recBM (Bromelina
Recombinante) utilizando cuatro sustratos sintticos;
N- - carbobenzoxi -L- Phe -L- nylalanylvalil -L-
arginina -p- nitroanilida ( ZPVANA ), N - -
carbobenzoxi -L- alanil -p- nitrofenil ster ( ZANPE
), N - - carbobenzoxi -L- arginil -L- arginina -p-
nitroanilida ( ZAANA ) y L- piroglutamil -L-
fenilalanil -L- leucine -p- nitroanilida ( PFLNA ). Los
resultados se compararon con la de la bromelina
comercial (cBM) como control. Las concentraciones
de los substratos se variaron entre 0,1 a 0,6 mM en la
mezcla de reaccin. A partir de las concentraciones
de producto en funcin de las curvas de tiempo, las
tasas instantneas se calcularon a varias
concentraciones de sustrato diferentes en las
condiciones descritas. Los parmetros cinticos de la
hidrlisis de la Bromelina se calcularon mediante
anlisis de regresin lineal por medio de
LineweaverBurk. Los parmetros cinticos de la
hidrlisis de la Bromelina se calcularon mediante
anlisis de regresin lineal por medio de
LineweaverBurk.
todos los sustratos estudiados (con la excepcin de
PFLNA) en comparacin con CBM (0,34 a 0,68
mM). Los valores de Km bajos para ambos CBM y
recBM se registran en ZPVANA (0,34 y 0,29 mM),
mientras que los valores ms altos se observaron en
PFLNA (0,60 y 0,80 mM) y ZANPE (0,68 y 0,34
mM), respectivamente tabla 4. (Bala, 2013).

Por lo tanto, obtuvieron que los valores de Km

variaron significativamente tanto para recBM que
tienen las ms bajas Km valores (0,29 a 0,8 mm) en

Tabla 4. Los parmetros cinticos obtenidos para la Bromelina hacia sustratos sintticos e inhibidor.
Enzyme Substrate Km (mM) Vmax kcat (s1) kcat/Km Ki for E-64
(M/min)1 (mM1s1) (103 mM)
recBM ZAANA 0.29 2.32 8.24 28.41 4.40
ZPVANA 0.29 2.73 9.67 33.34 5.13
PFLNA 0.80 11.85 42.02 52.53 4.62
ZANPE 0.34 4.93 17.49 51.44 3.59
cBM ZAANA 0.42 2.25 7.50 17.86 6.22
ZPVANA 0.34 2.62 8.72 25.65 6.88
Fuente: Kinetic studies on recombinant stem bromelain (Bala, 2013)

En otra investigacin realizada en 2011, se estudi el TABLA 5 - Energa de activacin (Ea), entalpa (H)
equilibrio termodinmico y la aplicacin de y la entropa (S) de bromelina del tallo en los valores
PEG4000 / fosfato SDFA, en la purificacin de la de pH estudiados. pH .Ea (kJ/mol) H (kJ/mol) S
bromelina extrada de la pia. Luego de un estudio (J/K mol).
riguroso de las curvas de equilibrio y la longitud de pH Ea (kJ/mol) H S (J/K
lneas de enlace, que se realizaron para el pH 6-11 a (kJ/mol) mol)
25 C, concluyeron que las condiciones ptimas de 2.0 139 8 136 7 118 6
uso de Bromelina teniendo en cuenta los diferentes 3.0 64 4 62 3 -135 7
parmetros que se deben tener en cuenta a la hora de
medir estas constantes, a pH 7 entre 30 a 40 C, el 4.0 91 61 -326 18
experimento arroj los valores de Km y Vmax de 5.0 51 31 -333 18
330,4 mg/L y 2,539 mg BSA/L.min respectivamente 6.0 124 7 121 7 45 2
(Ferrari, 2011. ) 7.0 62 3 60 3 -140 8
8.0 62 3 60 3 -140 8
El valor de la Reaccin H Segn el estudio realizado
sobre La influencia del pH, polietilenglicol y cido Fuente: La influencia del pH, polietilenglicol y cido
poliacrlico en la estabilidad de la Bromelina del poliacrlico en la estabilidad de la bromelina del tallo
tallo. (2014) se encontr que en el estudio de los (Lencastre, 2014. )
parmetros termodinmicos la actividad de la 7.7 Activadores e Inhibidores
Bromelina en varios pH, mostr una energa superior
de activacin (Ea) obtenido a pH 2,0, e inferior a pH Se activa por la cistena, tiosulfato y glutatin. La
5,0. Un patrn similar se encontr para H y S, lo secuencia de aminocidos alrededor del centro activo
que indica que tallo Bromelina era ms estable a pH es Asn-GlxAsn-Pro-Cys-Ala-Cys.
5,0. La estabilidad trmica de las enzimas a menudo
se relaciona con una disminucin en entropa (S) y La Bromelina por su actividad proteoltica tiene la
un aumento en la energa libre de Gibbs (G), Un accin de activarse en presencia de la cistena,
aumento de la S indica que hay un aumento en el tiosulfato y glutatin. De lo contrario, la Bromelina
nmero de protenas en la transicin a la fase activa se inhibe por derivados mercuriales como p- CMB
(Lencastre, 2014. ) (cido p- Cloromercuribenzoico) lo que demuestra
que los grupos SH reactivos son necesarios para la
actividad enzimtica de la Bromelina (Lpez L.,
Diaz., & Merino., La Bromelina: una proteasa de
inters comercial, 1996) Es una enzima, que es
inhibida o inactivada por iones metlicos oxidantes y
por agentes que reaccionan con los tioles (cido
ascrbico), entre los que encontramos Hg ++, Ag +,
Cu ++, un -1-antitripsina, yodoacetato.
Como bien se deca anteriormente, se haban
determinado varias clases de Bromelina, como lo es
la Bromelina del fruto y la Bromelina del tallo. Sera
contradictorio pensar que cada una de estos tipos de
Bromelina tendra una actividad y un
comportamiento diferente, pero realmente cada una
de estas tiene unas caractersticas especiales. En el
documento Proteasas de Bromeliaceae se
encuentra definidas cada una de las diferentes
Bromelina que han sido encontradas y estudiadas,
primero que todo una caracterstica distintiva de la
bromelana de tallo es su relativamente dbil
inhibicin por E-64 (trans-epoxisuccinil-L-
leucilamino-(4-guanidino)butano), siendo este un
inhibidor general de las proteasas; y la carencia de
inhibicin por cistatina de pollo, lo que la diferencia
de la mayora de las peptidasas de la familia C1, Por
otra parte, la Bromelina de tallo demostr ser
inmunolgicamente distinta tanto de la Bromelina de
fruto como de la ananana (Natalucci1, 2009.).
7.8 Condiciones de trabajo.
7.8.1. PH
Segn los autores del libro Industrial Enzymes el
pH ptimo para la actividad de la Bromelina es 6-8,
5 para la mayora de sus sustratos, y el rango de
temperatura ptimo de esta enzima es de 50 a 60C.
(Polaina, 2007.) En el estudio Afnity based reverse
micellar extraction and purication of bromelain from
pineapple (Ananas comosus L. Merryl) waste. Evaluaron
la eficiencia de extraccin de la Bromelina en
diferentes condiciones de concentracin y pH, los
resultados arrojaron que la Bromelina respondi en
100% a las condiciones de pH=8 en fase acuosa,
aunque el pH se vari entre 5 y 9.0 (Kumar, (2011) )
Otros estudios muestran que el pH ptimo de trabajo
de la Bromelina obteniendo una estabilidad en ella,
est entre 3-9; esto quiere decir que la Bromelina
puede trabajar en este rango teniendo un mejor
rendimiento de trabajo ideal, exactamente en un pH
de 7-8 (Gallardo, 2008)
7.8.2. Temperatura.
La Bromelina es una enzima cuya temperatura de
extraccin es de 30C, la cual es la mejor temperatura
para su extraccin y adems es la ms eficiente como
esta evidenciado en el estudio obtencin de un
concentrado con Bromelina a partir de pina (Ananas comosus),
y determinacin de su actividad enzimtica. En
otros estudios se encuentra evidenciado que esta
enzima trabaja ptimamente a temperaturas entre 50
y 60C; pero segn diversos estudios, tiene mejor
estabilidad a los 50C; y comienza a inactivarse a
partir de los 70C. (Dalgo, 2012. )
7.9. Mecanismo y Forma de uso
Segn el estudio Diseo asistido por computadora
de la inmovilizacin covalente de Bromelina y
papana, se utiliza Bromelina en forma
inmovilizada, para lograr una mayor estabilidad
de la enzima y de esta manera aumentar el
rendimiento en comparacin con las condiciones
normales de uso de esta (Cutio B., 2014. )adems
de esta forma es ms estable a la desnaturalizacin.
7.10 Rendimiento, Concentracin y
comercializacin.
De una pia de aproximadamente 2.4 Kg, cuyo
corazn del fruto tiene un peso promedio de 0,355
Kg e obtiene un rendimiento de 15,2% de enzima
pura. A si mismo de un 6,28Kg de jugo obtenido a
partir de 9,58 Kg de pia se obtiene un rendimiento
del 65,55% (Juca., 2015. )
Es posible obtener un corazn de pia deshidratado
con una actividad enzimtico alrededor de 3,500
MCU, y conservando las caractersticas de color
mediante la adicin de un antioxidante a un
porcentaje de 2 a 2.5% (Alvarado, 2012 ).
En este caso haciendo referencia a las propiedades
fsicas propias que revelan cmo se caracteriza y
diferencia la enzima, en la Tabla 6. Se puede
encontrar algunas las propiedades fsicas de la
Bromelina del tallo para comercializacin.
Tabla 6. Propiedades fsicas de la Bromelina del
Tallo
Origen Tallo de pia
Peso Molecular 24 - 33 kDa
Color Blanco
Estado Polvo
Olor y Sabor Caracterstico
Solubilidad En Agua
pH Optimo 7
Actividad enzimtica 1200 GDU/gr
Temperatura de
70C
inactivacin
Temperatura de
25C
almacenamiento
Fuente: Estudio Tcnico - Econmico para la
Fabricacin de Bromelina. (Pulido., 2007. )
7.11. APLICACIONES INDUSTRIALES
7.11.1. Ablandamiento del tejido crnico
La capacidad de la bromelina para degradar el
material fibroso de los crnicos es bien conocida.
Tanto la cscara, como la pulpa y el corazn de la
pia ejercen un efecto ablandador sobre las carnes,
esto es dado por supuesto por la presencia de
bromelina en todo el fruto de pia (Galarza., 2002. )
Junto con la papana (enzima activa de la papaya), la
bromelina tiene una actividad hidroltica sobre el
tejido conectivo con una eficacia del 60%, lo que
hace que estos enzimas tengan la capacidad de
proporcionar un rpido ablandamiento de la carne de
vacuno adulto (Zela, 2012). Segn (Galarza., 2002.
)un extracto de corazn de la pia, tiene mayor efecto
sobre el ablandamiento de carnes que extractos de
cscara y pulpa; esto puede indicar que el corazn de
la pia contiene bromelina de mayor actividad
enzimtica que la de cualquier otra parte de la fruta.
7.11.2. Catalizadora de levaduras.
Actan eficientemente sobre levaduras, lo que
conlleva a que su uso se extienda a la industria
panificadora (Moodie, 2001) La industria
panificadora tambin est implementando el uso de
proteasas en la preparacin de sus productos, ya que
se reduce considerablemente el tiempo de amasado
de grandes cantidades de harina con tan solo una
pequea porcin de proteasa. Las proteasas vegetales
son la papana, la bromelina y la ficina. De las tres, la
bromelina es la de mayor uso en la industria
panificadora. Con base en su actividad por unidad de
enzima, la bromelina es comnmente un poco ms
cara que la papana pero la diferencia es insignificante
comparada con el aumento en la velocidad de la
reaccin. La ficina no ha sido usada debido a su alto
costo y su disponibilidad intermitente (Moodie,
2001)
7.11.3. Bebidas alcohlicas
En la industria cervecera, la bromelina es usada como
aclaradora de tal bebida. Se aplica sobre el producto
en la instancia final de su fabricacin para que
hidrolice ciertos complejos proteicos formados
durante la fermentacin de la bebida. Resulta
entonces una enzima ideal para complementar el
proceso de la fabricacin de cerveza, ya que las
protenas hidrolizadas por la bromelina dejan como
residuo, polipptidos que dan sabor a la cerveza y le
proporcionan adems la capacidad de generar
espuma (Olivera, 2001. )
En cuanto a la industria vincola (Benucci, Liburdi,
Vittoria, & Esti, 2010.); demostraron que la
bromelina estabiliza protenas presentes en el vino
blanco e impide que estas precipiten durante la
fabricacin de la bebida, aspecto que le confiere al
producto ms claridad y que puede llevar a futuras
aplicaciones biotecnolgicas de la bromelina en la
fabricacin de vinos.
7.11.4. En la industria de los aceites vegetales
Se utiliza para refinar aceites y otros productos
grasos. Al aplicar la bromelina u otro enzima
proteolica como la pepsina o la ya nombrada papana,
estas degradan impurezas del producto y producen
por medio de una floculacin que los residuos floten
sobre el producto, siendo fcil separarlos por
decantacin o filtracin. De esta manera se obtiene
un aceite vegetal refinado (Olivera, 2001. )
7.11.5. En la industria farmacutica
Se emplea como digestivo en el tratamiento de
dispepsias, como antinflamatorio y como
antiedematoso, en tratamientos contra las
infecciones, contra la celulitis, la forunculosis,
ulcerosis, lo tratamientos post operatorios y tambin
en tratamientos contra el cncer.
En laboratorio se usa en la fabricacin de peptonas,
que forman parte de medios de cultivo, en la
produccin de aminocidos y pptidos y en el estudio
de la composicin de las protenas. (Lpez L., Diaz.,
& Merino., 1996)
7.12. Usos de la bromelina en la regin caribe
colombiana
7.12.1. Tratamiento de Residuos de la pia
La cosecha y procesamiento de la pia, generan los
mal denominados desechos, entre el 39-35%
aproximadamente dependiendo de la variedad;
material que en la industria alimentaria y de fibras es
tratado como desperdicio de la produccin. Luego de
esta investigacin bibliogrfica y al concluir que la
pia es rica en compuestos enzimticos,
principalmente rica en Bromelina y constatando el
gran nmero de aplicaciones de esta enzima a nivel
industrial, estos materiales de desecho pueden ser
catalogados como residuos con gran potencial, ya que
contienen como se indica anteriormente en la tabla 2,
un porcentaje considerable de sta, la cual puede
extraerse de ellos para su posterior uso en sus campos
de aplicacin.
Entonces, el inters que tiene la bromelina queda
justificado no solo por sus aplicaciones sino tambin
porque esta enzima es extrada de los residuos de las
plantaciones de pias, concretamente de los tallos
maduros de plantas que han de ser renovadas cada
dos aos aproximadamente. Aunque la bromelina
presente en fruto no se comercializa de manera
habitual, es interesante destacar que tambin puede
ser extrada con altos rendimientos de los residuos en
la fabricacin de enlatados de pia, zumos y
derivados, contemplando esta extraccin como una
actividad paralela para la obtencin de un
subproducto de alto valor aadido (Juca., 2015. ).

7.12.2. Clarificacin de vinos artesanales

En nuestra regin muchos de los procesos de

obtencin de un producto, es echa desde tiempos
remotos de manera artesanal, en el caso de los vinos
se toma la materia prima (corozos, pia, etc.), se
introduce en un recipiente cerrado con azcar y se
deja fermentar por algn tiempo. Esta operacin es
una excelente fuente de ingreso para las familia, pero
este proceso puede ser mejorado, e incluso llegar a
industrializarse con la ayuda de enzimas como la
Bromelina; ya que con esta se pueden clarificar estos
vinos, generando un valor agregado y por ende un
mayor beneficio a los productores (Hernndez, 2003)