UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA

BIOLOGA CELULAR Y MOLECULAR

Docente: SANDRA VEGA
Estudiante: Susana Mesa
CC. 1057584224
TALLER
1. Luego que se da la traduccin de ARN a protenas, estos polipptidos no
son siempre activos, para hacerlos activos se deben plegar en
conformaciones tridimensionales esta funcin la cumplen las
Chaperonas que son un grupo de protenas que ayudan al correcto
plegamiento para encontrar su conformacin nativa (tridimensional).
Las chaperonas evitan la formacin de agregados proteicos antes que
finalice el correcto plegamiento de las protenas y aumentan la velocidad
de este plegamiento.
Las Chaperonas tienen una forma cilndrica, el proceso de plegamiento
se da de esta forma:

La protena mal plegada ingresa al interior de la chaperona y luego sale

la protena plegada en conformacin nativa.

3. ENZIMAS QUE CATALIZAN EL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS

Adems de las chaperonas tenemos otras enzimas que catalizan el
plegamiento de protenas.
Protena disulfuro isomerasa (PDI) cataliza la rotura de puentes
disulfuro y formacin de nuevos enlaces covalentes. Cataliza la
formacin de un enlace disulfuro con un residuo de cistena libre, e
intercambia una cistena de un puente ya formado por otra cistena de
la cadena polipptica.
Peptido-Prolil cis-tras isomerasa (PPI) cataliza la isomerizacin de
los enlaces peptdicos cis y tras, donde participa el aminocido prolina.

4. Escisin de protenas (protelisis)

La escisin de protenas se refiere a la eliminacin de secuencias

marcadas con un amino terminal formada por 20 aminocidos esta
secuencia es posteriormente eliminada por una proteasa de membrana
especfica, luego de eliminado este fragmente se pueden unir por
ejemplo grupos acetilo o cadenas de cidos grasos. La (protelisis) es
una etapa importante en la maduracin de muchas protenas. Un
ejemplo sencillo es la eliminacin de la metionina inicial del extremo
amino terminal de muchos polipptidos.
Las modificaciones proteolticas de los extremos aminos tambin tienen
un papel fundamental en la translocacin de muchas protenas a travs
de las membranas celulares, incluyendo la secrecin de protenas tanto
en clulas bacterianas como en las eucariotas, as como las protenas
que van a formas parte de la estructura de la membrana plasmtica,
lisosomas, mitocondrias y cloroplastos.
Estas protenas son marcadas con secuencias amino terminales para
transportarse a sus destinos finales, y estas secuencias son eliminadas
de la cadena polipeptdica por escisin.

6. Glicosilacin
Muchas protenas principalmente en las clulas eucariotas, son
modificadas por la adicin de carbohidratos por un proceso
conocido glucosilacion. Las protenas a las que se les ha aadido unas
cadenas de glcidos llamadas glicoprotenas normalmente son
secretadas o se localizan en superficie celular, aunque algunas protenas
nucleares o citosolicas tambin estn glicosiladas. Los carbohidratos de
las glicoprotenas tienen funciones importantes, en la decisin del
destino de las protenas a su compartimiento intracelular, y como sitio
de reconocimiento en las interacciones clula clula.
Las glicoprotenas se clasifican en 2 tipos: N-glicoproteinas y O-
glicoproteinas, dependiendo del sitio de unin de la cadena de
carbohidratos. En la N-glicoproteinas, los carbohidratos se unen al tomo
de N de la asparragina, en las O-glicoproteinas los carbohidratos se unen
al tomo de O de las Serinas o Treoninas. Los azucares se denominan N-
acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina.

7. FOSFORILACIN DE PROTEINAS

La fosforilacin es una de las modificaciones proteicas ms comunes.

Constituye un importante mecanismo de regulacin de la actividad
biolgica y como tales son modificaciones transitorias.
 Las enzimas que fosforilan protenas se denominan quinasas, y aquellas
que remueven el grupo fosfato son fosfatasas. Ser, Thr, y Tyr son los
aminocidos sujetos a fosforilacin.
El grupo ms grande de quinasas son las que fosforilan tanto a Ser como
a Thr. La relacin de fosforilacin de los diferentes aminocidos es
aproximadamente
1000/100/1 para Ser/Thr/Tyr. La fosforilacin de la glucgeno sintasa y
glucgeno fosforilasa se da en los hepatocitos en respuesta a la
liberacin de glucagn por el pncreas. La fosforilacin inhibe la
actividad de la sintasa, mientras que la actividad de la fosforilasa es
aumentada. Estos eventos llevan al aumento de la liberacin de glucosa
por el hgado a la sangre.

8. Protenas ancladas a lpidos

Para que las protenas se puedan insertar en la membrana plasmtica

estas necesitan modificaciones como el anclaje de lpidos a la cadena
polipptica. Se conocen tres tipos de anclaje, la N-miristoilacin,
prenilacin, y palmitoilacin.
Se pueden identificar cientos tipos de lpidos que pueden anclar
protenas. Numerosas protenas que se presentan en la cara externa de
la membrana biolgica se encuentran unidas a la membrana mediante
un pequeo puente de oligosacridos unidos a una molcula del
fosfolpido fosfatidilinositol.

9. Degradacin de protenas
La degradacin de protenas es un factor importante en la regulacin de
celular. La vida media de las protenas son de algunos minutos hasta algunos
das por esto es importante hacer un reciclaje del exceso de protenas o de
eliminar las daadas o defectuosas los responsables de la degradacin en las
clulas eucariotas son la va ubiquitina- proteasoma y la protelisis
lisosmica.
Va ubiquitina- va ubiquitina
Las protenas quedan marcadas para su degradacin mediante la unin de la
ubiquitina (polipptido de 76 aminocidos) al grupo amino de la cadena lateral
de un residuo de lisina. Es el principal mecanismo selectivo de degradacin de
protenas en las clulas eucariotas.
Protelisis lisosmica
Las proteasas lisosomicas degradan las protenas extracelulares captadas
mediante endocitosis y son las responsables de la lenta degradacin de
orgnulos citoplasmticos y de protenas citosolicas de vida larga.

BIBLIOGRAFIA
http://www.solociencia.com/quimica/proteinas-fosfatasas-origen-
vegetal-1.jpg