Bioquimica y Biofisica Mir

Seccin 2
BIOQUIMICA
Y
BIOFISICA
AUTOR
Dr. JESUS IGNACIO DOMINGUEZ CALVO
Residente de Cardiologa
Hospital Clnico Universitario San Carlos
Madrid
Jefe de Servicio: Dr. L. Snchez Harguindey Pimentel
INDICE
BIOQ UIMICA Y BIOFISICA
BIOQUIMICA
Captulo I. CARBOHIDRATOS.
COMPOSICION ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS
Composicin estructural
Catabolismo de los hidratos de
carbono
Captulo II. PROTEINAS.
AMINOACIDOS CONSTITUYENTES
Y PROPIEDADES DE LOS PPTIDOS
Protenas: estructura y funciones

Aminocidos: composicin y
propiedades
Captulo III. NUCLEOTIDOS.
METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS
Definicin, nomenclatura,
propiedades y funciones
Biosntesis
Degradacin de las purinas
Captulo IV. LIPIDOS.
PROPIEDADES METABOLICAS.
HORMONAS ESTEROIDEAS
Composicin y propiedades
Clasificacin
Captulo V. ENZIMAS. CINTICA Y
PROPIEDADES
Definicin y propiedades
Cintica enzimtica
Inhibicin enzimtica
Captulo VII. METABOLISMO DE

GLUCOSA Y GLUCOGENO
Gluclisis. Esquema y caractersticas

Destinos metablicos del piruvato
Gluconeognesis
Ciclo de Cory
Glucogenognesis
Captulo VIII. CICLO DE KREBS.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
CADENA RESPIRATORIA.
Ciclo del cido ctrico
Va de las pentosas fosfato
Cadena de transporte electrnico
Captulo IX. METABOLISMO DEL
COLESTEROL. HORMONAS ESTEROIDEAS.
SINTESIS Y BETAOXIDACION DE ACIDOS
GRASOS. CETOGENESIS
Sntesis del colesterol
Compuestos derivados del
colesterol
Sntesis de cidos grasos
Betaoxidacin de cidos grasos
Cetognesis
Captulo X. DEGRADACION OXIDATIVA
DE LOS AMINOACIDOS
Digestin proteica
Desaminacin oxidativa de los aminocidos
Captulo XI. REPLICACION
TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLICOS
Captulo VI. VITAMINAS

Conceptos generales
Clasificacin
Introduccin
Replicacin
Transcripcin
Traduccin
INDICE
BIOFISICA
Captulo XII. BIOFISICA DE LAS
RADIACIONES
Concepto y parmetros
Enfoque biomdico
Conceptos importantes
Aplicaciones
Captulo XIII. BIOFISICA DEL
APARATO LOCOMOTOR
Conceptos
Palancas en el cuerpo humano
Componentes rgidos y deformables
en el cuerpo humano
Captulo XIV. TERMODINAMICA Y
BIOENERGTICA
Definicin y conceptos
Leyes de la termodinmica
Bioenergtica animal
Control de la disipacin de calor
Captulo XV. POTENCIALES
BIOELCTRICOS
Introduccin a las membrranas biolgicas

Propiedades elctricas de las
membranas
Potencial de accin
Captulo XVI. VISION Y AUDICION
Introduccin
Ondas sonoras
Audicin
Ondas electromagnticas
Visin. El ojo como sistema optico
Aplicaciones de luz y sonido
en medicina
Captulo XVII. MECANICA
CIRCULATORIA
Conceptos y leyes importantes

Organizacin del sistema
circulatorio
BIBLIOGRAFIA
INDICE DE MATERIAS
Captulo I
CARBOHIDRAT OS .
COMPOSICION
ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS
Indice
Composicin estructural
COMPOSICION ESTRUCTURAL
Los Carbohidratos son Polihidroxialdehdos o Polihidroxicetonas, o sustancias que rinden estos compuestos por hidrlisis.
Son compuestos que responden generalmente a la frmula
emprica: C-H2-O.Aunque algunos incorporan tambin Nitrgeno, Fsforo o Azufre.
Existen tres clases principales de carbohidratos:
Monosacridos: son azcares simples, estn constituidos por una sola unidad de polihidroxialdehdo o
polihidroxicetona.
El monosacrido ms abundante en la naturaleza es la
D-Glucosa.
Oligosacridos:
Estn constituidos por cadenas cortas de unidades de
monosacridos unidas entre s por enlaces covalen-
Catabolismo de los hidratos de carbono
tes. Los ms abundantes son los Disacridos, que poseen dos unidades de monosacrido. Ej., Sacarosa o
azcar de caa, est constituida por D-Glucosa y DFructosa.
Polisacridos:
Estn constituidos por cadenas largas que poseen
centenares o millares de unidades de monosacrido.
Los polisacridos ms abundantes son el Almidn y la
Celulosa, ambos constituidos por unidades de D-glucosa que se repiten.
Monosacridos
Son slidos, incoloros, cristalinos muy solubles en agua e
insolubles en disolventes polares. Sabor dulce.
El esqueleto de los monosacridos es una cadena carbonada sencilla, con los carbonos unidos por enlace simple y que
no posee ramificaciones.
61
CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.
MONOSACARIDOS
H
C=O
H C OH
H C OH
C=O
H C OH
Gliceraldehdo: Aldosa
Dihidroxiacetona: Cetosa
ESTEREO ISOMEROS
CHO
CHO
C*= Carbono quiral.
HO C* H
H C OH
21= 2 Estereoismeros.
CH2OH
CH2OH
L-Gliceraldehdo
D- Gliceraldehdo
EPIMEROS
FORMULA CICLICA:
CHO
CHO
6CH2OH
H C2 OH
OH C2 H
H
OH C OH
OH C OH
H C OH
H C OH
OH
OH
H C OH
CH2OH
CH2OH
D-Glucosa
D-Manosa
OH
H C OH
OH
D-glucosa
ANOMEROS
CH2OH
CH2OH
H
H
OH
OH
OH
-D-Glucosa
Fig. 1. Monosacridos.
62
OH
H
1
OH
OH
OH
OH
-D-Glucosa
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Formas cclicas
Los monosacridos con ms de 5 tomos de carbono que
son Aldosas y los de ms de 6 carbonos que son Cetosas en disolucin aparecen en formas cclicas al formarse un enlace covalente intramolecular entre el grupo carbonilo aldehdo de la
2
1
Los carbohidratos al hacerse cclicos presentan un tomo de carbono que
no era simtrico en la frmula lineal y que se hace asimtrico en la
cclica. Este carbono se llama:
1.
2.
3.
4.
5.
Carbono Anfiptico.
Carbono Epimrico.
Carbono Anmerico.
Carbono Alostrico.
No existe ningn tomo de carbono que se comporte as.
2
Denominamos Ismero Dextrorrotatorio:
1
2
3
4
5
Aquel esteroismero que hace girar el plano de la luz polarizada

hacia la izquierda, contrario a las agujas del reloj.
Carbono quiral ms distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
la derecha.
Carbono quiral ms distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
la izquierda.
Esteroismero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia
la derecha, sentido de las agujas del reloj.
Ismero que aparece slo en las frmulas cclicas.
3
Cuntos esteroismeros tiene un monosacrido de 3 carbonos quirales?:
1.
2.
3.
4.
5.
2*2*2*2.
2*2+1.
2.
8.
16.
4
La Hidroxiacetona tiene:
1.
2.
3.
4.
5.
1 carbono quiral.
Ningn carbono quiral.
2 carbonos quirales.
5
Glucosa y Manosa son epmeros, esto significa:
1.
2.
3.
4.
5.
La estructura de una es el espejo de la otra.

Son esteroismeros levorrotatorios.
Uno es el ismero L y el otro el D.
Se diferencian en la configuracin de un tomo de carbono.
Son anmeros.
RESPUESTAS:1: 3. 2: 4; 3: 4; 4: 2; 5: 4;
Uno de los tomos de Carbono est unido por enlace doble

a un tomo de Oxgeno para formar un grupo carbonilo, el resto de los carbonos posee un grupo hidroxilo.
Si el grupo Carbonilo se encuentra en el extremo de la cadena hidrocarbonada, el monosacrido es un Aldehdo y se llama
Aldosa.
Si el grupo Carbonilo se encuentra en cualquier otra posicin, el monosacrido es una Cetona y se llama Cetosa.
Monosacridos de tres carbonos son las Triosas, las ms
importantes: Gliceraldehdo y Dihidroxiacetona.
Monosacridos de 4, 5, 6 y 7 carbonos son las Tetrosas,
Pentosas, Hexosas y Heptosas respectivamente.
Las hexosas, entre las que se encuentra la D-Glucosa y la DFructosa, son los monosacridos ms abundantes de la naturaleza.
Las pentosas: D-Ribosa y 2 Desoxirribosa son los azcares
que componen los cidos nucleicos.
Todos los monosacridos, a excepcin de la dihidroxiacetona, contienen uno o ms tomos de carbono asimtricos o quirales (carbono quiral es el que est unido a cuatro grupos funcionales distintos) y poseen por tanto formas ismeras pticamente activas que son imgenes especulares no superponibles
entre s. Capaces de desviar el plano de la luz polarizada en
una u otra direccin. Estas formas se llaman ismerosopticas,
enantiomeros o esteroismeros.
Existen tantos estereoismeros como 2 elevado al nmero
de carbonos quirales que existen en la molcula.
As el Gliceraldehdo, que posee un nico carbono quiral,
posee dos estereoismeros. 2 elevado a 1 es igual a 2. (fig. 1)
Una disolucin de un esteroisomero que haga girar el plano
de la luz polarizada hacia la izquierda (sentido contrario a las
agujas del reloj) es el ismero Levorrotatorio.
El esteoismero que hace girar el plano de la luz polarizada
hacia la derecha (sentido de giro de las agujas del reloj. es el
ismero dextrorrotatario.
La configuracin absoluta D o L se emplea para referirse a
la configuracin del tomo de carbono quiral, ms distante del
tomo de carbono carbonlico.
Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral ms distante
se proyecta hacia la derecha de la frmula de proyeccin el
azucar se designa como D.
Si se proyecta hacia la izquierda, el azucar se designa como L.
Epmeros: son ismeros pticos que slo difieren en la configuracin alrededor de un tomo de carbono.
Ej.D-Glucosa y D-Manosa son Epmeros en el carbono 2.
Enantiomeros: Esteroismeros cuyas estructuras no son superponibles en el espacio, por ser imgenes especulares.
63
CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.
aldosa originando un hemiacetal, o el grupo carbonilo ceto de

una cetosa originndose un hemicetal.
El carbono carbonlico que no era asimtrico en las formulas
lineales se hace asimtrico en la estructura cclica. A este carbono se le llama Carbono Anomrico o Hemiacetlico y da lugar a dos formas isomricas o Anmeros. Ej. alfa-D-Glucosa y
Beta-D-Glucosa.
Disacridos
Son dos monosacridos unidos por un enlace covalente entre el carbono anomrico de uno de los residuos del azcar y
un grupo hidroxilo del otro residuo de azcar.
CATABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE

CARBONO
La mayor parte de los hidratos de carbono que se ingieren
estn en forma de almidn, polisacrido complejo, formado por
muchas unidades de hexosa, unidas por enlaces 1,4 1,6.
Enzimas que intervienen en la degradacin de los hidratos
de carbono:
Amilasas
Principales disacridos
Salival y pancretica, hidrolizan el almidn dando lugar primero a oligosacridos y despus a disacridos, sobre todo a
maltosa.
Los disacridos son divididos enzimticamente por las:
Maltosa
Disacaridasas
Formada por dos unidades de D-Glucosa unidas por un enlace glucosdico, alfa-1-4.
Localizadas sobre las microvellosidades de las clulas intestinales. Existen dos tipos de Disacaridasas:
Lactosa
Formada por D-Galactosa y D-Glucosa unidas por un enlace,
beta-1-4. Es el azcar de la leche.
Sacarosa
Es el azcar de caa, est formado por D-Glucosa y D-Fructosa unidas por enlace glucosdico, beta-2-1.
64
Galactos idasas: como la Lactasa, descompone la lactosa en glucosa y galactosa.

Glucosidasas: Sacarasa y Maltasa. Sacarasa, descompone la sacarosa en fructosa y glucosa, y Maltasa,
descompone la maltosa en dos molculas de glucosa.
A continuacin, estos monosacridos son transportados
a travs de las clulas hacia la circulacin portal, de
aqu pasan al hgado, que se encarga de mantener unos
niveles fijos de glucosa en sangre, unos 80-100 mg./ml.
Captulo II
PROTEINAS .
AMINOACIDOS
CONSTITUYENTES Y
PROPIEDADES DE
LOS PEPTIDOS
Indice
Protenas: estructura y funciones
Aminocidos: composicin y propiedades
Dra. MARTA MATEO MORALES
PROTEINAS. ESTRUCTURA Y FUNCIONES

Cualquier miembro de un grupo de compuestos orgnicos
complejos que contienen carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, por lo general, azufre. En ellos el elemento caracterstico
es el nitrgeno y se encuentran ampliamente distribuidos en
las plantas y los animales. Las protenas estn formadas por
combinaciones de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
Existen 20 aminocidos diferentes, y cada protena tiene una
secuencia nica y genticamente definida de aminocidos de
la que dependen su forma y su funcin especficas. Sirven como enzimas, elementos estructurales, hormonas, inmunoglobulinas, participan en el transporte de oxgeno, la contraccin
muscular, el transporte de electrones y otras funciones corporales.
Niveles estructurales de las protenas

Estructura primaria
Secuencia de residuos aminocidos que la forman, nos permite clasificar las protenas en fibrosas y globulares. Determina conformacin y funcin.
Estructura secundaria
Se refiere a la conformacin de los residuos aminocidos
adyacentes en las cadenas polipeptdicas, es decir, su ordenacin en el espacio. As, la hlice alfa es la estructura secundaria de las alfa queratinas.
Estructura terciaria
Es la conformacin tridimensional de las protenas; plega65
PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS
COOH
COOH
H3N+ C H
H3N+ C H
COOH
H2N C CH3
H
CH
CH3
CH2
CH3
CH
H3C
ALANINA
VALINA
CH3
LEUCINA
COOH
COOH
COOH
H3N C H
H3N C H
H3N C H
CH2
FENILALANINA
CH2
CH2
SH
COO-
CISTEINA
ACIDO ASPARTICO
Fig. 2. Estructura de los aminocidos.
mientos mediante los cuales residuos muy alejados en la estructura primaria pueden aparecer juntos. Es propia de las protenas globulares.
Se estabiliza mediante enlaces de hidrgeno, acciones inicas o interacciones hidrofbicas entre los radicales de los aminocidos constituyentes de las cadenas peptdicas.
Estructura cuaternaria
Conjugadas o Compuestas
Son aquellas en las que la molcula protenica se encuentra
unida a otra no protenica o varias de ellas (grupo prosttico).
Entre ellas estn nucleoprotenas, mucoprotenas, lipoprotenas, fosfoprotenas.
Segn su forma se clasifican en:
Globulares
Es la unin de dos o ms cadenas polipeptdicas separadas

por enlaces no covalentes o entrecruzamientos covalentes.
Forma compacta y esfrica, solubles en sistemas acuosos

que desempean funciones que exigen movilidad. Ej. hemoglobina, anticuerpos.
Clasificacin
Fibrosas
Las protenas se pueden clasificar como:

Simples
Slo compuestas por aminocidos. Constituyen la mayora
de las protenas del cuerpo, generalmente solubles en agua o
solucin salina; a este grupo pertenecen albminas, globulinas, histonas y protaminas.
66
Alargadas y finas, insolubles en agua, con funciones estticas, estructurales o protectoras como el colgeno, la queratina, actina, miosina. Existen dos tipos: Disposicin de la hlice
Alfa y disposicion de hlice Beta.
Hlice-Alfa
Ejemplo alfa-Queratinas: forman parte del pelo, piel y uas.
Son insolubles en agua. Pueden estirarse longitudinalmente.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
6
Cul de los siguientes aminocidos no es un aminocido esencial?:
1.
2.
3.
4.
5.
Hlice-Beta
Ejemplo: beta-Queratinas: fibrona de la seda.
Son insolubles en agua.
Son flexibles y blandas pero no se estiran.
Estn dispuestas en hoja plegada o zig-zag.
No poseen enlaces de hidrgeno intracatenarios pero s intercatenarios.
No existen enlaces de cistena intercatenarios.
Las cadenas corren antiparalelas.
7
Cul de las siguientes opciones sobre la hlice beta es falsa?:
1.
2.
3.
4.
5.
Colgeno
Protena ms abundante del cuerpo humano, su estructura
bsica es el tropocolgeno, molcula compuesta por una triple
hlice en la que cada cadena polipeptdica constituyente se
arrolla sobre s misma sin seguir una disposicin de alfa o beta
hlice sino una configuracin especfica del colgeno. Entre
cadenas se unen por enlaces de hidrgeno y por la unin de
restos de lisina, enlace muy especfico del colgeno.
En la naturaleza los aminocidos se unen por enlaces peptdicos tipo:

1.
2.
3.
4.
5.
Los sillares primarios de todas las protenas son un grupo de

20 aminocidos diferentes, cada uno de los cuales posee la siguiente estructura (fig. 2):
Clasificacin de los aminocidos segn sus

propiedades
No Polares
Por la naturaleza hidrocarbonada de su grupo R, son hidrfobos o insolubles en agua: alanina, leucina, valina, isoleucina,
metionina, fenilalanina, trptfano y prolina.
Las cadenas corren antiparalelas.

Existen puentes de hidrgeno intercatenarios.
No existen puentes de hidrgeno intracatenarios.
Son insolubles en agua.
Pueden estirarse longitudinalmente.
AMINOACIDOS. COMPOSICION Y
PROPIEDADES
Carbono alfa, grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y

cadena lateral (R ) que confiere individualidad qumica.
Todos los aminocidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimtrico o quiral, pues se halla unido a cuatro gruposconstituyentes diferentes, por esta razn existen dos ismeros
especulares, estereoismeros, enantimeros o ismeros pticos (ver configuracin L y D en captulo de carbohidratos), segn hacen girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha
(dextrorrotatorio) o hacia la izquierda (levorotatorio). Los aminocidos de las protenas humanas son L-estereoismeros.
Ismeros Geomtricos: difieren en la organizacin de sus
grupos alrededor de un doble enlace. Pueden aparecer en disposicin Cis o en disposicin Trans; en la naturaleza los aminocidos se unen por enlaces peptdicos en disposicin Trans (tabla I).
Valina.
Asprtico.
Metionina.
Histidina.
Treonina.
Cis.
Cis o Trans indistintamente.
Trans.
Slo los aminocidos esenciales se unen en disposicin cis.
Tanto los aminocidos esenciales como los no esenciales se
unen en disposicin Cis.
9
Qu aminocido posee un grupo Imidazol en su molcula?:
1.
2.
3.
4.
5.
Histidina.
Prolina.
Alanina.
Triptfano, fenilalanina y Tirosina.
Leucina.
10
Qu es el PH Isoelctrico?:
1.
2.
3.
4.
5.
Es igual a la suma de los PH de los aminocidos cidos que forman la protena.

Tiene el mismo valor para todas las protenas, slo depende del
medio en que se solubilicen.
Es el PH al cual un aminocido es neutro elctricamente.
En la igualdad: ph= pk + log. A/B. Se cumple cuando A/B= 0.
Es el valor del ph al cual un aminocido tiene la mnima capacidad tampn.
RESPUESTAS: 6: 2; 7: 5; 8: 3; 9: 1; 10: 3.
Estn formadas por cadenas que se disponen paralelas.

Presentan puentes de hidrgeno intracatenarios.
Son ricas en residuos de cistena, pudiendo formar enlaces
covalentes de cistena entre cadenas vecinas.
67
PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS
TABLA I
Aminocidos esenciales
Arginina.
Histidina.
Lisina.
Fenilalanina.
Triptfano.
Metionina.
Leucina.
Isoleucina.
Valina.
Treonina.
Polares o hidrfilos
Son solubles en agua, ya que contienen diferentes grupos
funcionales que forman puentes de hidrgeno con el agua; segn su polaridad pueden ser: neutros, cidos o bsicos.
Polares Neutros
Glicina: nico aminocido cuyo tomo de carbono no
es quiral, pues su grupo R es un tomo de hidrgeno.
Serina, Treonina y Tirosina: su grupo R es un grupo hidroxilo.
Glutamina y Asparragina: su grupo R es un grupo amido.
Cistena : su grupo R es un grupo Sulfhidrilo.
Polares con carga negativa o cidos
Asprtico y Glutmico: su grupo R es un grupo carboxilo, COOH.
Polares con carga positiva o Bsicos
dieta, son: arginina, lisina, histidina, fenilalanina, triptfano,

metionina, leucina, isoleucina, valina y treonina.
Aminocidos especiales
Hidroxiprolina e hidroxilisina, son los principales componentes del colgeno.
Acido carboxiglutmico: forma parte de la protrombina y desempea un importante papel en la coagulacin, gracias a su
capacidad de ligar calcio.
Desmosina, aminocido formado a su vez por lisinas , forma
parte de la elastina.
N-Metil lisina: es un componente importante de las fibras
musculares de miosina.
PH Isoelctrico o punto isoelctrico
Antes de definir este concepto es preciso conocer el concepto de constante de disociacin de una reaccin:
Los compuestos elctricamente se clasifican como cidos o
bases. Los cidos son sustancias capaces de ceder protones,
mientras que las bases son compuestos capaces de aceptar
protones o lo que es lo mismo capaces de liberar un grupo hidroxilo.
Un dador de protones y el correspondiente aceptor de protones constituyen un par cido-base conjugado y existe un parmetro especfico, conocido como la constante de disociacin;
que es la constante de equilibrio de la reaccin:
AB <> A- + B.
El valor de la constante de equilibrio es:
K = (A-) + (B+) / (AB).
Como sabemos, el pH es el logaritmo de la inversa de la
concentracin de protones: ph = log. 1/ (H+).
Del mismo modo el PK = log. 1/K
PH = PK + log (A-)/(B+).
Histidina, Arginina y Lisina.

Otras caractersticas
El nico aminocido cetognico puro es la Leucina.
Aminocidos con grupo aromtico: Fenilalanina, Triptfano y Tirosina.
Aminocido con grupo imidazol: Histidina.
Aminocido con grupo R cclico: Prolina.
Aminocidos Esenciales
Son aquellos aminocidos que nuestro organismo no es capaz de sintetizar y que por tanto deben ser aportados con la
68
Esta igualdad se cumple para aquel valor en que (A-) =(B+),

ya que entonces el cociente es 1 y log 1 = 0. As pues el PK es
el valor del PH en el cual una sustancia se halla disociada en
un 50%.
El PH isoelctrico o punto isoelctrico. Equivale a la media
aritmtica de los PK de cada uno de los grupos funcionales que
constituyen ese aminocido, es por tanto el pH, al cual un aminocido es neutro elctricamente y no se desplazara elctricamente en un campo elctrico. En este valor del PH la capacidad tampn del aminocido es mxima.
Captulo III
NUCLEOTIDOS .
METABOLISMO Y VIAS
DE SINTESIS
Indice
Definicin, nomenclatura, propiedades y funciones
Degradacin de las purinas
Biosntesis
DEFINICION, NOMENCLATURA,
PROPIEDADES Y FUNCIONES
Un nucletido resulta de la fosforilacin de un nuclesido.
Un nuclesido resulta de la unin de una base nitrogenada y
un azcar de 5 carbonos (una pentosa) mediante un enlace NO-Beta-glicosdico con prdida de una molcula de agua. La
pentosa puede ser ribosa (en el RNA) o desoxirribosa (en el
DNA).
Las bases nitrogenadas son de dos tipos: purinas (doble
anillo): adenina y guanina, y pirimidnicas: citosina, timina y
uracilo.
Los nuclesidos correspondientes son respectivamente adenosina (A), guanosina (G), citidina (C), timidina (T) y uridina (U).
Los nucletidos correspondientes son respectivamente AMP
(adenosn monofosfato), GMP, CMP, UMP, dTMP (desoxitimidin monofosfato) y sus formas di- y trifosfato.
Los nucletidos tienen carga negativa y carcter cido a pH
fisiolgico por su grupo fosfato.
Los cidos nucleicos son largos polmeros de nucletidos

unidos por enlaces fosfodister (covalentes, pues) entre el hidroxilo 3 de un azcar de un nucletido y el fosfato 5del nucletido siguiente.
En el DNA el azcar es la desoxirribosa y las bases son A,
G, C, T.
En el RNA el azcar es la ribosa y las bases son A, G, C, U.
Funciones de los nucletidos
Transportadores de energa qumica (ATP).
Componentes de los cidos nucleicos (la ms caracterstica).
Componentes de coenzimas (NAD,FAD) y efectores
alostricos por s mismos.
Mediadores fisiolgicos (AMPc).
69
NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS
BIOSINTESIS
11
Nucletidos de purina
Sobre la ribosa-5-fosfato se construye el doble anillo de purina en el que intervienen glicina, aspartato, un CO2, el formiato y la amida de la glutamina.
5-fosfato de ribosa (PR)pirofosfato de PR (PRPP)1--PRA (fosforribosilamina)cido inosnico (IMP)
IMP-2-AMP (cido adenlico)
IMP-3-GMP (cido guanlico)
El AMP inhibe los pasos 1y 2. El GMP inhibe los pasos 1 y 3.
Los nucletidos:
1.
2.
3.
4.
5.
Tienen cargar positiva.

Se unen por enlaces covalentes 3'----5' para formar los cidos
nucleicos.
Resultan de la fosforilacin de las bases nitrogenadas.
Se unen por enlaces glucosdicos para formar los cidos nucleicos.
De pirimidina participan todos en el DNA.
12
Pirimidinas
El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato,
unin catalizada por la aspartato transcarbamilasa. El carbamilfosfato, a diferencia del necesario para el ciclo de la urea,
se sintetiza en el citosol y no en la mitocondria. El primero en
sintetizarse es el UMP-UTP-CTP. El CTP, ltimo producto
de esta cadena, es el inhibidor alostrico de la enzima reguladora de esta ruta, la aspartatotranscarbamilasa.
DEGRADACION DE LAS PURINAS
Con respecto a los nucletidos de pirimidina no es cierto que:

1.
2.
3.
4.
5.
El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato.

El enzima regulador de la sntesis es la carbamilfosfato sintetasa.
En el DNA no hay uracilo.
El carbamilfosfato proviene del citosol.
Uno de los principales inhibidores alostricos en la sntesis es
el CTP.
13
En la composicin de los cidos nucleicos es cierto que:
En humanos conduce al cido rico.

AMPadenosinainosinahipoxantina (base purnica del
nuclesido inosina).
GMPguanosina-guaninaxantina.
HIPOXANTINA-(A)-XANTINA-(B)ACIDO URICO.
Los pasos A y B estn catalizados por la xantn-oxidasa, enzima que se inhibe por el alopurinol, de eficacia clnica en el
tratamiento de la hiperuricemia.
Tanto la guanina como la hipoxantina pueden recuperarse
para la sntesis de AMP y GMP gracias a la enzima HGPRT (hipoxantina-guanina-fosforribosiltransferasa), que les une la ribosa fosfato del PRPP. Esta es la va de recuperacin de los nucletidos de purina. El dficit de esta enzima condiciona el sndrome de Lesch-Nyhan, con retraso mental y automutilaciones.
1.
2.
3.
4.
5.
Son largos polmeros de nucletidos unidos por enlaces glucosdicos.

En el DNA el azcar es una hexosa.
El cido guanlico es un nuclesido de purina.
Los nucletidos por sus componentes nitrogenados tiene pH
bsico.
DNA y RNA estn compuestos por pentosas.
14
Con respecto a los nucletidos de purina no es cierto que:
1.
2.
3.
4.
5.
Son necesariospara su sintesis glicina, aspartato, glutamina y

formiato.
AMP y GMP son los principales inhibidores altricos de su sntesis.
El sndrome de Lesch-Nyhan esta causado por un defecto enzimtico en la degradacin de las purinas.
El uracilo no interviene en su composicin.
El cido rico es el producto final de su degradacin.
15
Con respecto a la composicin de los cidos nucleicos es cierto que:
1
2
3
4
5
El cuido adenlico es un nuclesido.

Citosina es un nucletido.
Timidina interviene en la composicin del RNA.
UMP es un nucletido de pirimidina.
Citosina es una base de doble anillo.
RESPUESTAS: 11: 2; 12: 2; 13: 5; 14: 3; 15: 4.

70
Captulo IV
LIPIDOS . PROPIEDADES
METABOLICAS .
HORMONAS
ESTEROIDEAS
Indice
Composicin y propiedades
Clasificacin
COMPOSICION Y PROPIEDADES
Los lpidos son sustancias orgnicas insolubles en agua,
grasa o aceitosas que pueden extraerse de los tejidos y de las
clulas mediante disolventes no polares, como el ter o el cloroformo.
Existen cinco tipos principales de lpidos: Triacilglicridos,
Ceras, Fosfolpidos, Esfingolpidos y Esteroles.
As como los aminocidos son los componentes bsicos de
las protenas, los cidos grasos son los sillares principales de
la mayora de los lpidos. Son cidos orgnicos de cadena larga, que poseen entre 4 y 22 tomos de carbono, tienen un solo
grupo carboxilo y una cola no polar hidrocarbonada que hace
que la mayora de los lpidos sean insolubles en agua.
Los cidos grasos no aparecen en forma libre en las clulas
o los tejidos, sino que se encuentran unidos de forma covalente formando parte de los distintos lpidos de los que pueden liberarse por hidrlisis qumica o enzimtica.
Difieren unos de otros en la longitud de la cadena y en la

presencia y el nmero de dobles enlaces que presentan.
Podemos encontrar dos tipos de cidos grasos:
Saturados
Slo poseen enlaces simples, no dobles enlaces; son sustancias slidas de consistencia crea; son molculas flexibles,
con gran libertad de rotacin alrededor de los enlaces simples.
Principales cidos grasos saturados: lurico, palmtico, esterico, araqunico.
Insaturados
Poseen uno o ms dobles enlaces en su cadena, son lquidos a temperatura ambiente; son molculas rgidas con poca
libertad de rotacin por la existencia de dobles enlaces.
71
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS
ACIDOS GRASOS
OLEICO: CH3(CH2)7CH= CH(CH2)7COOH
LINOLEICO: CH3(CH2)4CH= CHCH2CH= CH(CH2)7COOH
TRIGLICERIDOS
C=O
C=O
C=O
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
GLICERINA
RESIDUOS DE PALMITOILO
TRIPALMITINA
FOSFOGLICERIDOS
NH3
ALCOHOL
CH2
CH2
O
O
O-
AC. FOSFORICO
O
H
CH2
C=O
C=O
CH2
CH2
GLICERINA
H
Fig. 3. Lpidos.
72
AC. GRASOS
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Principales cidos grasos insaturados: palmitoleico, oleico,

linoleico, linolnico y araquidnico.
Los dobles enlaces de la mayora de los cidos grasos insaturados que existen se encuentran en configuracin geomtrica cis.
Los cidos grasos diluidos en KOH o en NaOH se transforman en jabones en el proceso conocido como saponificacin
del que se obtienen jabones, que son las sales de los cidos
grasos y glicerina.
2
16
Respecto a los cidos grasos, qu es falso:
1.
2.
3.
4.
5.
Son solubles en disolventes polares.

No aparecen en forma libre sino unidos por puentes de hidrgeno formando parte de los distintos lpidos.
Son cidos orgnicos con grupo carboxilo y cola no polar hidrocarbonada.
Forman parte de triglicridos, fosfolpidos y esfingolpidos.
Diludos en KOH se transforman en jabones.
CLASIFICACION
Triacilglicridos
Tambin conocidos como grasas neutras. Son steres del alcohol glicerina con tres molculas de cido graso. Existen muchas clases de triglicridos, dependiendo de la identidad y de la
posicin de los tres cidos grasos que esterifican la glicerina.
Triacilglicridos simples
Contienen una sola clase de cido graso en las tres posiciones de la glicerina. Ej. triestearoglicerina, formada por cido
esterico, o tripalmitoilglicerina, formada por cido palmtico.
Triacilglicridos mixtos
Contienen dos o ms cidos grasos diferentes.
Los triacilglicridos o triglicridos son los componentes principales del depsito graso en las clulas animales y en las
plantas y normalmente no se encuentran en las membranas.
Son molculas no polares, hidrofbicas que no contienen
grupos funcionales con carga o de polaridad elevada.
17
Cul de los siguientes cidos grasos son saturados?:
1.
2.
3.
4.
5.
Palmtico y Lurico.
Araquidnico.
Palmtico y Araquidnico.
Linoleico y Oleico.
Linoleico y Linolnico.
18
Qu es cierto sobre los lpidos polares?:
1.
2.
3.
4.
5.
Son: triglicridos, fosfolpidos y esfingolpidos.

Siempre forman micelas en un medio acuoso.
Son las ceras y los triglicridos.
Son los fosfolpidos, esfingolpidos y esteroides.
Slo son los esteroides.
Ceras
19
Son steres de cidos grasos y alcoholes de cadena larga.

Son segregadas por las glndulas de la piel como recubrimiento protector para mantener la piel flexible, lubricada e impermeable.
El cido fosfatdico est formado por:
A diferencia de los triglicridos, son lpidos polares. Su papel fundamental es el de elementos estructurales de las membranas.
Estn constituidos por dos molculas de cido graso, una
molcula de glicerina, que es esterificada por los dos cidos
grasos en los grupos hidroxilo 1 y 2, y por el cido fosfrico en
su 3.er grupo hidroxilo: formando el Acido Fosfatdico, y una
segunda molcula de alcohol que queda localizado en la cabeza polar del fosfotpido.
Los distintos tipos de fosfolpidos se designan segn el alcohol situado en la cabeza polar, as tenemos: fosfoglicridos,
fosfatidiletanolamina o fosfatidilcolina que presentan los alcoholes: glicerina, etanolamina y colina respectivamente (fig. 3).
Alcohol + ATP.
Glicerina + ATP + 2 cidos grasos.
Glicerina + Ac. Fosfrico + 2 c. grasos.
Esfingomielina + c. Fosfrico.
ADN + Ac. graso + ac. fosfrico.
20
Cul de los siguientes no es un fosfolpido:
1.
2.
3.
4.
5.
Cardiolipina.
Fosfatidilcolina.
Fosfatidilserina.
Ganglisidos.
Fosfatidilinisitol.
RESPUESTAS: 16:2; 17:1; 18: 4; 19: 3; 20: 4.
Fosfolpidos
1.
2.
3.
4.
5.
73
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS
Esfingolpidos
Lpidos componentes de membrana, compuestos por una
molcula de cido graso de cadena larga, una molcula de esfingosina (aminoalcohol de cadena larga) y un alcohol.
Existen tres tipos de esfingolpidos:
Cuando contienen un grupo alcohol se llaman esteroles; el

principal de ellos es el colesterol, su molcula posee una parte
polar constituida por un grupo hidroxilo en posicin 3 y una
parte no polar constituida por el resto de la molcula.
Ms adelante se describe su metabolismo, funciones y vas
de sntesis.
Esfingomielinas
Contienen fosfocolina o fosfoetanolamina, pueden incluirse
dentro de los fosfolpidos, pues contienen fsforo en su molcula. Funcin, constituyen la cubierta de mielina de las clulas
nerviosas.
Lpidos polares y no polares

No polares: triglicridos y ceras.
Polares: fosfolpidos, esfingolpidos y esteroides.
Cerebrsidos
Los lpidos polares en medio acuoso se dispersan espontneamente formando:
El grupo polar de su cabeza est formado por una o ms unidades de azcar. Los cerebrsidos tambin son llamados glucoesfingolpidos; ejemplos de los mismos son:
Micelas
Glucocerebrsidos, se encuentran profusamente extendidos en la capa externa de las membranas celulares.

Galactocerebrsidos, presentes en las membranas de
las clulas cerebrales.
Ganglisidos
Poseen como cabeza polar oligosacridos muy completos
que contienen por lo menos un residuo de N-Acetil neuramnico (cido silico), son especialmente abundantes en las terminaciones nerviosas y en los receptores hormonales de las superficies celulares.
Esteroides
Molculas liposolubles, con cuatro anillos condensados, la
molcula recibe el nombre de ciclopentanoperhidrofenantreno.
74
Estructura en la que las colas hidrocarbonadas de los lpidos

quedan ocultas al entorno acuoso y las cabezas hidroflicas
quedan expuestas al mismo.
Monocapas
Estructura en la que las colas hidrfobas quedan expuestas
al aire, evitando de esta manera el contacto con el agua, las
cabezas hidroflicas se extienden en la fase acuosa.
Bicapa
Separan dos compartimientos acuosos, las estructuras hidrocarbonadas se extienden hacia el interior desde las dos superficies para formar un ncleo hidrocarbonado interno y las
cabezas hidroflicas se encaran hacia el exterior y se extienden
hacia la fase acuosa.
Cuando la bicapa es continua se forma una vescula cerrada
llamada liposoma.
Captulo V
ENZIMAS . CINETICA Y
PROPIEDADES
Indice
Definicin y propiedades
Cintica enzimtica
Inhibicin enzimtica
DEFINICION Y PROPIEDADES
se llama simplemente Coenzima; muchas vitaminas desempean esta funcin.
Conceptos generales
Son macromolculas de carcter proteico, el 99% son protenas globulares y el resto RNAs catalticos, capaces de catalizar una reaccin qumica aumentando la velocidad de la reaccin, sin modificar la Ke (constante de equilibrio), dotadas de
una gran especificidad respecto a su sustrato, que actan sin
degradarse ni producir subproductos y que son eficaces a concentraciones muy pequeas comparadas con las de los reaccionantes.
Composicin
Algunas enzimas estn compuestas slo por polipptidos,
otros requieren un componente no proteico llamado Cofactor,
que puede ser de naturaleza:
Inorgnica
Iones metlicos como el Zn, Fe. Tambin pueden unirse covalentemente llamndose Metaloenzimas, o no covalentemente y se llaman Activadores metlicos.
Isoenzima
Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan
una misma reaccin.
Se originan en diferentes tejidos y tienen distinta secuencia
de aminocidos. Se diferencian por las distintas propiedades
cinticas (pH, Km, Vmx ) y electroforticas.
CINETICA ENZIMATICA (fig. 4)
Orgnica
En cuyo caso se denomina coenzima, que a su vez puede estar unido covalentemente a la enzima y se le denomina Grupo
prosttico. O puede estar unido no covalentemente la enzima y
Se encarga del estudio de la velocidad de una reaccin enzimtica y de los factores que la modifican; stos son:
La propia concentracin de la enzima.
75
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES
Y=
Pendiente =
Km
Vmax
Vo
1
Vmax
X=
Km
1
(S)
Vmax
1,0
ORDEN 0
Vo
ORDEN MIXTO
0,5
ORDEN 1
(S)
Fig. 4. Cintica enzimtica.
La presencia de inhibidores, ya sean competitivos o

no competitivos.
La concentracin de sustrato.
La temperatura y el pH ptimos de esa enzima.
76
La relacin que existe entre la velocidad de una reaccin y

la concentracin de sustrato viene representada por una curva
hiperblica cuya expresin algebraica es la ecuacin de Michaelis -Menten: Vo = Vmx * (Sustr) / Km + (Sust).
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
En la que Vo es la velocidad inicial de la reaccin, Km es la

concentracin de sustrato con la que obtenemos la mitad de
la velocidad mxima y Vmx es la velocidad hacia la que se
tiende cuando la concentracin de sustrato es infinitamente
elevada.
En esta curva podemos distinguir tres tramos:
2
21
Sealar la opcin correcta sobre los Isoenzimas:
1.
2.
3.
Tramo de Orden 1
Corresponde a la primera parte de la curva, a pequeas concentraciones de sustrato, la velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de sustrato
4.
5.
Son enzimas que catalizan exclusivamente reacciones irreversibles.

Siempre tienen un in metlico en su molcula.
Son enzimas con propiedades diferentes que catalizan la misma
reaccin.
Son enzimas iguales que catalizan distintas reacciones.
Conjunto de enzimas con el ph isoelctrico.
22
Tramo de Orden Mixto
Es el tramo siguiente, aqu la velocidad de la reaccin depende de la concentracin del complejo enzima-sustrato.
Tramo de Orden 0
A concentraciones altas de sustrato se obtiene un valor mximo de la velocidad que es constante e independiente de la
concentracin de sustrato, pues corresponde a la fase de saturacin de la enzima.
Transformacin lineal de la ecuacin de Michaelis-Menten,
es la ecuacin de Lineweaver-Bur, o ecuacin de los dobles recprocos: 1/Vo = Km/Vmx * 1/(S) + 1/Vmx.
Es la ecuacin de una recta del tipo: y = ax + b, donde la
pendiente de la recta, es decir : a = Km/Vmx. b = 1/Vmx. y el
valor de x =1/(S).
En una reaccin enzimtica, un inhibidor competitivo:

1.
2.
3.
4.
5.
Aumenta la Vmax.
Disminuye la Vmax.
Disminuye la Km.
Aumenta la Km y disminuye la Vmax.
Aumenta la Km.
23
Qu es falso sobre los inhibidores no competitivos?:
1.
2.
3.
4.
5.
No modifican la Km.
Disminuyen la Vmax de la reaccin.
Se unen a la enzima en el mismo sitio al qu se une el sustrato.
Su efecto no se aminora aumentando la concentracin de sustrato.
Todas son falsas.
INHIBICION ENZIMATICA (fig. 5)

Las enzimas tienen un sitio activo o cataltico, lugar donde
se unen con el sustrato cuya reaccin qumica van a catalizar.
Las enzimas pueden ser inhibidas por unos compuestos llamados inhibidores que pueden ser de dos tipos:
Reversibles
A su vez se subdividen en dos grupos:
24
Sealar la opcin correcta acerca de los grupos prostticos:
1.
2.
3.
4.
5.
Porcin no proteica de una enzima de naturaleza inorgnica.

Porcin proteica de una protena globular.
Porcin no proteica de una protena conjugada.
Sinnimo de Isoenzima.
Sinnimo de Coenzima.
Competitivo
No Competitivo
Se une a la enzima en un sitio distinto al que se une el sustrato, al unirse a la enzima altera su conformacin e inactiva el
sitio cataltico; a diferencia del anterior, ste no modifica la
Km pero disminuye la velocidad mxima de la reaccin.
25
Qu es falso sobre los enzimas?:
1.
2.
3.
4.
5.
La mayora son protenas globulares.

Aumentan la velocidad de la reaccin.
No se degradan.
Tienen especificidad respecto al sustrato.
Modifican la Ke, constante de equilibrio de la reaccin.
RESPUESTAS: 21: 3; 22: 5; 23: 3; 24: 3; 25: 5.
Compite con el sustrato por la unin en el sitio activo, no

modifica la velocidad mxima de la reaccin pero aumentan su
Km. Su efecto puede aminorarse aumentando la cantidad de
sustrato.
77
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES
Vmax
Sin Inh.
I. Comp.
0,5
Vmax
Km
0
(S)
INHIBIDOR COMPETITIVO
Vmax
Sin Inh.
I. no comp.
0,5
Vmax
Km
(S)
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Fig. 5. Inhibicin enzimtica.
Irreversibles
La enzima y el inhibidor estn unidos covalentemente o
permanentemente; estas enzimas quedan inactivadas, de ah
78
que a este tipo de inhibicin se le llame algunas veces inactivacin.
Captulo VI
VITAMINAS
Indice
Conceptos generales
Clasificacin
Dr. MARTA MATEO MORALES
CONCEPTOS GENERALES
CLASIFICACION
Las vitaminas son micronutrientes, es decir, sustancias que

se necesitan en la dieta humana en cantidades de miligramos
o microgramos por da. Este trmino sirve para diferenciarlos
de los macronutrientes, como los carbohidratos, las protenas y
las grasas, que se necesitan en cantidades de centenares o al
menos docenas de gramos al da. En la actualidad se conocen
13 vitaminas diferentes, que se necesitan en la dieta humana y
de muchas especies de animales para un desarrollo normal.
Las vitaminas se dividen en dos clases: hidrosolubles y liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles incluyen a la tiamina, la
riboflavina, el cido nicotnico, el cido pantotnico, la piridoxina, la biotina, el cido flico, la vitamina B12 y el cido ascrbico. Se conoce la funcin de coenzima de casi todas ellas.
Se entiende por coenzima toda sustancia orgnica que forma
parte del componente no proteico de una enzima.
Las vitaminas liposolubles son las vitaminas: A, D, K y E.
Son sustancias aceitosas que no se disuelven bien en agua
y cuyas funciones no estn bien comprendidas.
Adems de estas vitaminas bien establecidas, existen otras
sustancias que se necesitan por unas pocas especies pero que
no se consideran generalmente como vitaminas. Se hallan entre ellas la carnitina, el inositol y el cido lipoico
Vitamina B1 o Tiamina
Funcin: decarboxilacin de cetocidos, ej. piruvato deshidrogenasa. Patogenia: incapacidad para oxidar el piruvato en
el cerebro. Su dficit produce el beriberi: que afecta al SNC
con un sndrome de Wernicke-Korsakoff y polineuropata.
Vitamina B2 o Riboflavina
Interviene en reacciones de oxidacin reduccin, en forma
de FAD o FMN. Suele disminuir en embarazadas y durante perodos de crecimiento. Su dficit cursa con edema e hiperemia
de mucosa farngea y oral, dermatitis seborreica y anemia normoctica y normocrmica.
Acido nicotnico o Niacina
Interviene en reacciones de oxidacin reduccin como NAD
o NADP. Su dficit produce pelagra, que cursa con diarrea, demencia, dermatitis y en ltimo extremo muerte. Es una enfermedad muy frecuente en pases que slo toman maz.
Acido Pantotnico
Es el coenzima A. Transporta grupos acilos mediante enlaces tioster.
79
VITAMINAS
Vitamina B6 o piridoxina
Interviene en la transferencia de grupos amino, papel importante en el metabolismo de los aminocidos (recordar las transaminasas), el fosfato de piridoxal acta como transportador
transitorio intermedio del grupo amino.
Biotina
Interviene en reacciones de carboxilacin, como en el paso
catalizado por la piruvato carboxilasa. La avidina, sustancia
presente en la clara de huevo, puede ligar biotina e impedir su
absorcin.
Acido Flico y vitamina B12
Acido Flico
Interviene en la sntesis de novo de los folatos. Su forma coenzimtica es el tetrahidrofolato, al cual llegamos tras el paso
de dihidrofolato a tetrahidrofolato, que es catalizado por la
dihidrofolato reductasa. Esta enzima es inhibida por el metotrexate, que de esta forma impide la sntesis de DNA.
26
Qu protena interviene en procesos de Carboxilacin, como el catalizado por la Piruvato Carboxilasa?:
1.
2.
3.
4.
5.
Biotina.
Vitamina K.
Vitamina B12.
Acido Flico.
Vitamina A.
27
Cul de las siguientes vitaminas no es hidrosoluble?:
1.
2.
3.
4.
5.
Riboflavina.
La vitamina que carboxila al cido glutmico.
Piridoxina.
Tiamina.
Acido Flico.
Vitamina B12
Vitamina C
Interviene en reacciones de oxidacin reduccin.
Hidroxila la prolina, que pasa a hidroxiprolina: protena que
se encuentra sobre todo en el colgeno. Su dficit produce Escorbuto: caracterizado por rotura de capilares, cada del pelo,
equimosis, hematomas, insuficiente cicatrizacin de las heridas y alteraciones seas.
Vitamina E
Acta como antioxidante, evita la oxidacin de los lpidos de
membrana y otras estructuras.
Vitamina K
Carboxila el cido glutmico y el grupo carboxilo que incorpora se encarga de fijar calcio, de ah su importancia en procesos como la coagulacin.
Vitamina A
Interviene en funciones como la visin, el crecimiento o la
reproduccin. Su dficit produce: xerolftalma, xerostoma, degeneracin retiniana, e hiperqueratosis y sequedad de piel.
80
28
El enzima Piruvato Deshidrogenasa tiene como Coenzima:
1.
2.
3.
4.
5.
Riboflavina.
Niacina.
Tiamina.
Ac. Pantotnico.
Biotina.
29
El Metotrexate, inhibe la sntesis de DNA, al inhibir la enzima:
1.
2.
3.
4.
5.
Piruvato Cobalaminasa.
Lactato Deshidrogenasa.
Dihidrofolato Kinasa.
Piruvato Carboxilasa.
Dihidrofolato Reductasa.
30
En la enfermedad de las tres D, se sabe a un dficit de la enzima:
1
2
3
4.
5.
Coenzima A.
Piridoxina, pues no se transfieren los grupos amino.
Niacina.
Ac. Flico.
Vit. A.
RESPUESTAS: 26: 1; 27: 2; 28: 3; 29: 5; 30: 3.
Interviene en la sntesis de purinas, en el paso de dUMP a

dTMP. Su forma activa es la metilcobalamina, que como su
nombre indica es necesaria para transferir grupos metilo. Se
necesita en la va de sntesis de novo de folatos.
El dficit de cualquiera de ellas produce: anemia megaloblstica, alteraciones digestivas como queilosis, glositis y diarrea. Las alteraciones digestivas son ms graves en el dficit
de cido flico.
La disminucin de vitamina B12 produce adems alteraciones neurolgicas, como degeneracin medular de cordones
posteriores y laterales.
Captulo VII
METABOLISMO DE
GLUCOSA Y GLUCOGENO
Indice
Gluclisis. esquema y caractersticas
Destinos metablicos del piruvato
Gluconeognesis
Ciclo de Cory
Glucogenognesis
GLUCOLISIS: ESQUEMA Y CARACTERISTICAS

Proceso mediante el cual la molcula de glucosa se degrada
enzimticamente a travs de una secuencia de 10 reacciones
para dar lugar a 2 molculas de piruvato, que poseen cada una
3 tomos de carbono. Durante la gluclisis gran parte de la
energa libre de la glucosa se conserva en forma de ATP.
La gluclisis es anaerobia, en ella no se consume oxgeno.
Se realiza, bien cuando escasea el oxgeno, como en el ejercicio intenso; o bien como paso intermedio para entrar despus en el ciclo de Krebs desde el Piruvato (tabla II).
Localizacin: Intracelular, el citosol.
Las Fases 1, 2, 3 son preparatorias, renen todos los azcares sencillos y los convierten en molculas de Gliceraldehdo.
Constituyen la primera parte.
Glucoquinasa y Hexoquinasa
Son dos enzimas capaces de fosforilar la glucosa a 6P Glucosa.
Glucoquinasa
Slo acta cuando la concentracin en sangre de glucosa es
bastante elevada, es exclusiva del hgado, es especfica de la
D Glucosa, no se inhibe por el 6P de glucosa y posee una Km
para la glucosa mayor que el de la Hexoquinasa.
Hexoquinasa
Est en numerosos tejidos, no es especfica para la glucosa,
es inhibida por el 6p de glucosa y tiene una Km menor que el
de la Glucoquinasa.
Fosfofructoquinasa
Reacciones Irreversibles
De las 10 reacciones descritas en la tabla II, 3 son irreversibles y corresponden a las reacciones catalizadas por las siguientes enzimas:
Segundo punto de control de la Gluclisis, es una enzima reguladora que se acelera cuando disminuye el ATP o cuando
existen en exceso AMP o ADP, se inhibe con el citrato o los
cidos grasos.
81
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO
TABLA II
Reacciones de la Gluclisis
I. D. Glucosa
ATP
ADP
Glucoquinasa
Hexoquinasa
Irreversible
II. 6P de Glucosa
Fosfoglucoisomerasa
III. 6P de D Fructosa
ATP
ADP
IV. 1.6 Difosfato de D Fructosa
Fosfofructoquinasa
Aldolasa
V. 2 x 3. Fosfato de Gliceraldehdo
NAD+
NADH+
Deshidrogenasa
VI. 2 x 1,3 Difosfoglicerato.
ADP
ATP
Fosfoglicerato quinasa
VII. 2 x 3 Fosfoglicerato
Mutasa
VIII. 2 x 2 Fosfoglicerato
Enolasa
IX. 2 x Fosfoenolpiruvato
ADP
ATP
Piruvato quinasa
X. 2 x Piruvato.
Piruvato Quinasa
Es inhibida por el ATP, Acetil CoA, cidos grasos de cadena
larga y la Piruvato Deshidrogenasa para evitar que se sobrecargue el ciclo de Krebs.
Reacciones de Fosforilacin a Nivel de Sustrato
Estn implicadas las reacciones: 5 (oxidacin de Gliceraldehdo a 1,3 Difosfoglicerato. Y la 6, en la cual se recoge la energa de activacin en forma de ATP.
Con la reaccin nmero 5 se inicia la segunda parte de la
gluclisis, que termina con la formacin de dos molculas de
Piruvato.
Balance de ATP
En la primera parte se consumen 2 ATP.
En la segunda parte se producen 4 ATP: 2 ATP en la reac82
Irreversible
Irreversible
cin 6 y 2 ATP en la reaccin 9.

Balance de NADH+
Se producen 2 molculas en la reaccin 5.
Balance Global de la Gluclisis
Glucosa + 2pi + 2 ADP + 2 NAD+ - 2 Piruvato + 2 ATP +
2 NADH + 2 H + 2 H2O.
DESTINOS METABOLICOS DEL PIRUVATO

Fermentacin a Acido Lctico
En el msculo esqueltico, que se contrae vigorosamente,
llega un momento en que el piruvato formado a partir de la
glucosa no puede oxidarse ms por falta de oxgeno. En estas
condiciones el Piruvato formado en la gluclisis se reduce a
Lactato. Este proceso es la llamada gluclisis anaerobia y
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
constituye una importante fuente de ATP cuando se registra

una actividad fsica intensa.
En el proceso se producen 2 molculas de ATP por cada glucosa que se degrada. La ecuacin sera:
Glucosa + pi + 2 ADP 2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O
Entrada en el ciclo del Acido Ctrico

El Piruvato formado en la Gluclisis se oxida, a continuacin
pierde su grupo carboxilo en forma de C02 y origina el grupo
acetilo del Acetil-CoA, que entra en el ciclo de Krebs:
2 Piruvato + O2 2 Acetil-CoA + 2 CO2
Proceso catalizado por la Piruvato Deshidrogenasa.

Fermentacin Alcohlica
2
31
Cul de las siguientes afirmaciones sobre el metabolismo de los carbohidratos es correcta?:
1.
2.
3.
4.
5.
32
Respecto a la Glucokinasa, qu es cierto?:
En esta tercera va el piruvato conduce a etanol, es caracterstico de algunos microorganismos como las levaduras.
1.
2.
GLUCONEOGENESIS
3.
4.
5.
Formacin de carbohidratos a partir de precursores distintos

a los carbohidratos.
Localizacin: parte en la mitocondria, parte en el citosol.
Organos principales donde se produce: Hgado 90%;
Rin el 10%.
Sustratos
La degradacin glucoltica de la glucosa a piruvato es un proceso aerobio.

El producto final de la glucogenolisis en el msculo es la glucosa libre.
El principal sustrato para la gluconeognesis en los tejidos
animales es el Acetil-CoA.
El lactato formado en la glucolisis se utiliza como sustrato en
la sntesis de glucosa.
Todas las afirmaciones anteriores son correctas.
Se encuentra en numerosos tejidos.

Cataliza una de las reacciones reversibles de la gluclisis, el
paso de D. Glucosa a 6PD. Fructosa.
Es inhibida por al Glucosa 6 Fosfato.
Es especfica de la D. Glucosa.
Es una enzima mitocondrial.
33
Cal de las siguientes enzimas cataliza una reaccin reversible?:
1.
2.
3.
4.
5.
Glucokinasa.
Fosfofructokinasa.
Fosfogliceratokinasa.
Piruvatokinasa.
Hexokinasa.
En hgado
34
Lactato, piruvato, glicerol, alanina y la mayora de los precursores del ciclo de Krebs.
El Piruvato obtenido en la glucolisis puede seguir los siguientes destinos, excepto:
Corteza renal
Lactato, piruvato, glicerol y glutamina.
Aunque la mayora de los precursores del ciclo de Krebs sirven como sustrato para la gluconeognesis, conviene destacar
que no puede sintetizarse Glucosa a partir de Acetil CoA. ya
que el paso regulado por la Piruvato Deshidrogenasa es irreversible. La reaccin es: Piruvato - Acetil-CoA.
Existe un importante paralelismo entre la Gluclisis y la Gluconeognesis, de hecho siete reacciones enzimticas de la
Gluclisis intervienen tambin en la Gluconeognesis, pues
son reversibles con facilidad. Pero tres de las etapas de la Gluclisis son esencialmente irreversibles (como se vio en el apartado anterior) y deben ser sustituidas por un conjunto alternativo de reacciones cuyas enzimas son (fig. 6):
Enzimas propias de la gluconeognesis
1.
2.
3.
4.
5.
Fermentar a etanol mediante levaduras.

Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidndose y decarboxilndose
para dar AcetilCoA, reaccin mediada por la Piruvato Carboxilasa.
Pasar a Lactato, produciendo 2 molwculas de ATP.
Incorporarse a la gluconeognesis, tanto en hgado como en
corteza suprarrenal.
Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidndose y descarboxilndose para dar AcetilCoA, reaccin mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.
35
En la Gluconeognesis es cierto:
1.
2.
3.
4.
5.
El rgano donde tiene lugar fundamentalmente es el msculo.

Es un proceso exclusivamente mitocondrial.
El principal sustrato es el AcetilCoA.
El coenzima de la Piruvato Carboxilasa es la Biotina.
La Fructosa 1,6 Bifosfatasa regula el paso de Piruvato a Oxalacetato.
Piruvato Carboxilasa
RESPUESTAS: 31: 4; 32: 4; 33 3; 34: 2; 35: 4.
Regula el paso de Piruvato a Oxalacetato. Esta reaccion tiene lugar en la mitocondria.
83
CICLO DE CORY
HIGADO
SANGRE
Glucosa
Glucosa
MUSCULO
Glucosa
Glucosa GP
Gluconeognesis
Glucgeno
Gluclisis
Piruvato
Piruvato
Lactato
Lactato
Lactato
GLUCONEOGENESIS
1
2
2. Piruvato
Fosfoenol piruvato
Piruvato carboxilasa
2. Fosfoenolpiruvato
2.2 fosfoglicerato
Enolasa
2.2 Fosfoglicerato
2.3 Fosfoglicerato
2.3 Fosfoglicerato
Mutasa
2.1.3. Difosfoglicerato
Fosfoglicerato quinasa
2.1.3.Difosfoglicerato
2.3 Fosfato de gliceraldehdo

Deshidrogenasa
2.3 Fosfato de gliceraldehdo
1.6 Difosfato de D. fructosa
6 P de D. fructosa
6 P de glucosa
1.6 Difosfato de D. fructosa
Aldolasa
Fructosa 1.6 bifosfatasa
Fosfoglucoisomerasa
Glucosa 6 fosfatasa
6 P de D. fructosa
6 P de glucosa
D. glucosa
Fig. 6. Ciclo de Cory y gluconeognesis.
El Oxalacetato formado sale al citosol y por accin de la

Fosfoenolpiruvato Carboxiquinasa se transforma en Fosfoenolpiruvato.
Requiere: ATP, GTP y el coenzima Biotina.
El Acetil CoA es su modulador positivo.
Piruvato - Oxalacetato - Fosfoenolpiruvato
Piruv. Carboxilasa.
Fosfpir. Carbox.Quinasa
84
De este modo se supera el primer paso irreversible de la

Gluclisis, donde es catalizado por la Piruvato Quinasa, que
controla el paso de Fosfoenolpiruvato a Piruvato.
Fructosa 1,6 Bifosfatasa
Regula la segunda reaccin irreversible permite el paso de:
- 1,6 Fructosa Bifosfato a - Fructosa 6 Fosfato.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Este paso se corresponde con el paso catalizado por la Fosfofructoquinasa en la Gluclisis.

El Citrato es su modulador positivo, el AMP y la Fructosa 2,6
Bifosfato son los moduladores negativos.
2
36
Respecto al glucgeno del msculo, qu es cierto:
1.
2.
Glucosa 6 Fosfatasa
3.
Esta enzima se encuentra principalmente en el hgado y en

menor proporcin en el rin. Es importante sealar que est
ausente en tejidos como el msculo o los eritrocitos, pues la
ausencia de esta enzima hace que el producto final de la Glucogenlisis en estos tejidos sea Glucosa 6 Fosfato y no Glucosa libre.
La reaccin es la siguiente:
Glucosa 6 Fosfato - Glucosa
Sus moduladores son los mismos de la enzima anterior .

En la gluclisis la reaccin en sentido contrario es catalizada por las enzimas: Glucoquinasa y Hexoquinasa.
Balance Energtico
2 Piruvatos + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O
Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ .
CICLO DE CORY (fig. 6)

Este ciclo consiste en un reciclaje continuo de carbonos de
glucosa entre el msculo (y otros rganos formadores de lactato) y el hgado.
El Lactato, formado en el msculo en condiciones anaerbicas, pasa a la sangre, de aqu al hgado, donde pasa a piruvato
y ste a travs de la gluconeognesis pasa a glucosa. Ya hemos comentado antes que el msculo no forma glucosa desde
glucgeno por carecer de la enzima Fosfatasa de la Glucosa
(tabla II)I (fig. 6).
4.
5.
Es una fuente inmediata de glucosa para la sangre.

Se sintetiza en el propio tejido a partir de lactato y otros sustratos glucogenticos.
No puede transformarse en glucosa libre por falta de Glucosa 6
fosfatasa en este tejido.
Todo lo anterior es falso.
Todo lo anterior es verdadero.
37
Cul de los siguientes compuestos es un buen sustrato para la gluconeognesis en el hgado humano?:
1.
2.
3.
4.
5.
Lactato.
Acidos grasos libres.
Acetoacetato.
Betahidroxibutirato.
Acetilcoa.
38
En la sntesis del glucgeno el donador de las unidades de glucosa al glucgeno cebador es:
1.
2.
3.
4.
5.
Glucosa-1-P.
Glucosa-6-P.
Maltosa-1-P.
GMP-glucosa.
UDP-glucosa.
39
Qu es falso sobre la Gluconeognesis?:
1.
2.
3.
4.
5.
Su actividad aumenta en situaciones como el ayuno o la diabetes.

Es inhibida por la Insulina.
Es activada por el glucagn y las catecolaminas.
No es funcionante en la etapa fetal.
Tiene lugar unicamente en el hgado.
GLUCOGENOGENESIS
40
Glucosa Glucosa 6 Fosfato. Enzima: Hexoquinasa o Glucoquinasa.
Glucosa 6 Fosfato Glucosa 1 Fosfato. Enzima:
Fosfoglucomutasa.
Glucosa 1 Fosfato + UTP UDP Glucosa + PPi.
Enzima: Transferasa Uridil 1 Fosfato.
La Sintetasa del Glucgeno une residuos y crea enlaces 1,4.
La Transferasa del Glucgeno crea enlaces 1,6.
La intolerancia a la fructosa produce hipoglucemia uando se ingiere fructosa, porque:

1.
2.
3.
4.
5.
Se inhibe la gluconeognesisa nivel de la Fructosa 1-6 bifosfato

aldolasa.
Se inhibe la Glucosa 6 fosfatasa.
Se inhibe la sntesis de glucgeno.
La fructosa no llega a fosforilarse.
Disminuye la disponibilidad de sustratos gluconeogenticos.
RESPUESTAS: 36: 3; 37: 1; 38: 5; 39: 5; 40: 1.
Reacciones:
85
TABLA III
Gluconeognesis
Se produce glucosa desde:

Lactato.
Piruvato.
Aminocidos.
Glicerina.
Intermediarios ciclo Krebs.
No se produce glucosa desde:
Acetil-CoAetapa irreversible, paso previo
al ciclo de Krebs: Piruvato Acetil CoA. Enz.= piruv. deshidrog.
No confundir:
Piruvato quinasa: Enzim. de la gluclisis. Reacc.: FosfenolpiruvPiruvato.
Piruvato carboxilasa: Enz. de la gluconeognesis. Reacc. Piruvato
Oxalacetato.
Piruvato deshidrogenasa: Etapa previa al ciclo de Krebs. Reacc: Piruvato
- Acetil CoA.
Enzimas limitantes:
Gluclisis: Fosfofructoquinasa.
C. Krebs: Citrato sintetasa.
Oxidacin ac. grasos: Carnitin aciltransferasa I.
Biosntesis colesterol: Hidroximetilglutaril CoA reductasa.
Ciclo de la urea: carbamil fosfato sintetasa.
86
Captulo VIII
CICLO DE KREBS . VIA DE

LAS PENT OSAS FOSFAT O .
CADENA RESPIRAT ORIA
Indice
CIiclo del cido ctrico
Va de las pentosas fosfato
Cadena de transporte electrnico
CICLO DEL ACIDO CITRICO (fig. 7)

Mecanismo metablico cclico en virtud del cual se logra la
oxidacin completa de la funcin acetilo del Acetil-Coa que
rinde CO2 y tomos de hidrgeno ricos en energa que pasarn
a la cadena respiratoria, y se unirn con el O2 formando H2O y
liberando ATP en este transporte electrnico.
En el captulo correspondiente a catabolismo de carbohidratos hemos estudiado la descarboxilacin oxidativa del Piruvato, que consiste en la formacin de Acetil-CoA desde el piruvato formado principalmente en la degradacin de carbohidratos
y a partir de ciertos aminocidos.
Esta descarboxilacin del Piruvato constituye un eslabn entre la gliclisis y el ciclo de Krebs sin formar parte de ninguno
de ellos. Aunque s supone un elemento de control en el ciclo
por ser la va de abastecimiento de Acetil-CoA del mismo.
El ATP, el NADH, los cidos grasos de cadena larga y el
Acetil-CoA inhiben esta reaccin y el calcio la estimula.
El ciclo del cido ctrico se lleva a cabo en la mitocondria,

donde las enzimas se encuentran de forma ordenada y prximas a las de la cadena respiratoria, lo que favorece el acoplamiento entre el ciclo y la cadena.
Algunas enzimas son extramitocondriales: aconitasa, fumarasa y malato deshidrogenasa.
Objetivos:
Producir CO2.
Producir NADH y FADH2 (coenzimas reducidas) que
pasarn a la cadena respiratoria.
Producir precursores para biosntesis metablica.
El ciclo del cido ctrico es un sistema enzimtico circular, a
diferencia de la gluclisis, que se produce mediante una secuencia lineal de etapas catalizadas por enzimas.
En cada vuelta del ciclo, una molcula de Acetil-CoA cede
su grupo acetilo al Oxalacetato, compuesto de 4 carbonos, para formar el Citrato de 6 carbonos. El Citrato se transforma a
87
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA
Piruvato
E. Piruvato Deshidrogenasa
CO2
Acetil CoA
E. ditrato suitetasa
Oxalacetato
E. ditrato suitetasa
Citrato
E. Aconitasa
E. L. Malato
deshidrogenasa
Isocitrato
Malato
E. Fumarasa
E. Isoatrato
Deshidrogenasa
Fumarato
-oxoglutarato
E. Succinato
Deshidrogenasa
E. cetoglutarato
Deshidrogenasa
Succinato
Succinil-CoA
E. Succinil CoA Sintetasa
Fig. 7. Ciclo de Krebs.
continuacin en Isocitrato, que es tambin una molcula de 6

carbonos, la cual se deshidrogena con prdida de CO 2 y se
transforma en -Oxoglutarato, compuesto de 5 carbonos. Este
ltimo pierde, a continuacin, CO2 y rinde despus Succinato,
con 4 carbonos, que despus de tres reacciones, en las que pasa primero a Fumarato y despus a L-Malato, pasa a Oxalacetato, con el que comenz el ciclo.
La reaccin global quedara como sigue:
Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi + H2O ->
HSCoA + 3NADH + FADH2 + GTP + CO2.
Del ciclo se obtienen 3 molculas de NADH, cada una de las

cuales formar 3 ATP al entrar en la cadena respiratoria.
88
Del mismo modo se obtiene una molcula de FADH2, que

por fosforilacin oxidativa producir 2 ATP.
Por ltimo se produce una molcula de GTP, que rinde 1
ATP.
El balance total es: 3 * 3ATP + 1 * 2ATP + 1ATP = 12 ATP.
A continuacin se detallan los pasos en los que se producen
las molculas de NADH, FADH2 y GTP:
Reacciones en que se producen NADH : Las mediadas
por las enzimas: Piruvato Deshidrogenasa, Isocitrato
Deshidrogenasa, -Cetoglutarato Deshidrogenasa y
Malato Deshidrogenasa.
Reaccin en que se produce FADH2: Mediada por la
enzima Succinato Deshidrogenasa.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Regulacin del Ciclo de Krebs

Como antes hemos sealado, la Piruvato Deshidrogenasa
cataliza una etapa previa del ciclo de Krebs, que permite su regulacin, por su localizacin al inicio del mismo; no obstante,
la enzima limitante es la citrato sintetasa, pues la piruvato
deshidrogenasa no es una enzima del ciclo, sino que cataliza
una reaccin previa al mismo.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
La reaccin global es: 6P Glucosa + 2 NADP + H2O -> 5P
D-Ribosa + CO2 + 2 NADPH +2H.
Conduce a dos productos en los tejidos animales: el NADPH
y el 5P de Ribosa.
El NADPH es un transportador de energa qumica en forma
de capacidad de reduccin. Con l impedimos que los cidos
grasos no saturados de la membrana celular experimenten reacciones anormales con el oxgeno y sufran peroxidaciones haciendo anormal la membrana del hemate y favoreciendo su
destruccin.
El dficit de cualquiera de las enzimas de la va (siendo ms
frecuente el dficit de Glucosa 6P Deshidrogenasa, que se hereda ligado al cromosoma X) produce alteraciones en los hemates dando lugar a crisis hemolticas que pueden desencadenarse como consecuencia de: infecciones, frmacos (antipaldicos, primaquina, sulfamidas, analgsicos), alimentos como
las habas (fabismo).
La 5 P de Ribosa se utiliza en la sntesis de cidos nucleicos.
Es una va muy activa en algunos tejidos como el hgado,
donde la NADPH es necesaria para la sntesis de cidos grasos
y de las lipoprotenas VLDL y el tejido adiposo.
CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO
Constituye la fase final de la degradacin por oxidacin de
los carbohidratos, grasa y protenas, en la cual los electrones
son transportados hasta el oxgeno molecular, al que se unen
para formar agua, liberndose energa que se conserva en forma de ATP.
Est formada por una serie de protenas que llevan asociados grupos capaces de transportar electrones (fig. 8).
1. Etapa
La deshidrogenasa del NADH, acepta electrones desde el
NADH procedente del ciclo de Krebs; en este paso se forma
una molcula de ATP.
2
41
La enzima limitante del ciclo de Krebs es:
1.
2.
3.
4.
5.
SuccinilCoA sintetasa.
Piruvato Deshidrogenasa.
Citrato Sintetasa.
Fumarasa.
Isocitrato Deshidrogenasa.
42
En qu etapa del ciclo de Krebs se produce NADH?:
1.
2.
3.
4.
5.
Etapa mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.

Etapa mediada por Isocitrato Deshidrogenasa.
Etapa mediada por alfa cetoglutarato deshidrogenasa.
Etapa mediada por Malato Deshidrogenasa.
En todas las anteriores.
43
Va delas Pentosas Fosfato. Qu es falso?:
1.
2.
3.
4.
5.
El dficit de Glucosa 6P, se hereda de forma recesiva, por deleccin del brazo corto del cromosoma 7.
El NADPH es un transportador de energa en forma de potencial
reductor.
Su funcin es la sntesis de NADPH y Ribosa 5P.
Las sulfamidas pueden desencadenar crisis hemolticas en personas con dficit de Glucosa 6P deshidrogenasa.
El NADPH impide la peroxidacin de los cidos grasos de la
membrana eritrocitaria.
44
De las siguientes enzimas, una no interviene en el ciclo de Krebs:
1.
2.
3.
4.
5.
Isocitrato Deshidrogenasa.
Alfacetoglutarato deshidrogenasa.
Malato Deshidrogenasa.
Aconitasa.
Piruvato Fumarasa.
45
En la cadena de Transporte electrnico, en qu orden se produce la cesin
de electrones:
1
2
3.
4.
5.
Ubiquinona, cit. A, cit. B, cit. oxidasa.

ubiquinona, cit. B, cit. C1, cit. C, citocromo oxidasa.
Cit. B, cit. C1, cit. C.
Cit. A1, cit. B, cit. B1, cit. C.
Citocromo oxidasa, cit. C, cit. C1, cit. B, ubiquinona.
RESPUESTAS: 41: 3; 42: 5; 43: 1; 44: 5; 45: 2.
Reaccin en la que se que produce GTP: Mediada por

la enzima Sintetasa del Succinil CoA.
Enzimas que necesitan H2O: Citrato Sintetasa e Hidratasa del Fumarato.
89
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO. CADENA RESPIRATORIA
2. Etapa
NADH
ADP+Pi
2e-
NADH Deshidrogenasa
ATP
2eUbiquinona
La ubiquinona capta los electrones procedentes de la NADH

Deshidrogenasa y es capaz de aceptar tambin los electrones
procedentes de la FADH2. A continuacin, esos electrones pasan al Citocromo B y de ste al Citocromo C1.
Formndose de esta secuencia otra molcula de ATP. Recordemos que el FADH2 entrara directamente desde la Ubiquinona.
3. Etapa
2eADP+Pi
Citrocromo b
2eCitocromo C1
ATP
2eCitocromo C
ADP+Pi
2eCitocromo oxidasa
Los electrones del Citocromo C1 pasan al Citocromo C y de

aqu a la Citocromo Oxidasa, que reacciona directamente con
el oxgeno y se obtiene una molcula de H2O y otra de ATP.
Cada NADH rinde 3 molculas de ATP.
Cada FADH rinde 2 molculas de ATP.
Las reacciones de transferencia de electrones son reacciones de xido reduccin, quien cede los electrones es el reductor y quien los acepta es el oxidante; cada par conjugado rdox
posee un potencial de reduccin y por convenio cuando la tendencia es a perder electrones, se dan valores de potencial de
accin cada vez ms negativos; as pues los elementos de la
cadena de transporte respiratorio se disponen en orden creciente de su potencial rdox.
2eATP
2H++1/2O2
H2O
Fig. 8. Cadena respiratoria.
90
Captulo IX
METABOLISMO DEL
COLESTEROL. HORMONAS
ESTEROIDEAS . SINTESIS Y
BETAOXIDACION DE
ACIDOS GRASOS .
CET OGENESIS
Indice
Compuestos derivados del colesterol
Betaoxidacin de cidos grasos

Cetognesis
SINTESIS DEL COLESTEROL (tabla IV)

Existen tres etapas principales:
1.a Etapa: Paso de AcetilCoA a Mevalonato.
2.a Etapa: Paso de Mevalonato a Escualeno.
3.a Etapa: Paso de Epxido de Escualeno a Lanosterol.
1. Etapa
En una primera fase, tres molculas de AcetilCoA se unen
para formar 3hidroximetilglutarilCoA, mediante la enzima Hidroximetil-glutarilCoA-sintetasa (HMGCoA). Compuesto de 6
tomes de carbono, que se reduce a Mevalonato por la enzima
Hidroximetilglutaril CoA reductasa. Consumiendose 2 molculas de NADPH.
91
METABOLISMO DEL COLESTEROL
COMPUESTOS DERIVADOS DEL COLESTEROL
TABLA IV
1. Etapa
Acetil - CoA
HMG - CoA
HMG CoA reductasa
2. Etapa
Mevalonato
3. Etapa
Escualeno
Lanosterol
Colesterol
Esta fase constituye la etapa limitante de la sntesis de colesterol y es una etapa irreversible.
2. Etapa
Mevalonato (6 carb) + 3 ATP > Isopentenil PPi (5 carb)
+ Pi + 3 ADP + CO2.
Dos molculas de Isopentenil (5 carb) se unen para formar
una molcula de Geranil pirofosfato (10 carb).
Geranil PPi + Isopentenil PPi -> Farnesil (15 carb).
Dos molculas de Farnesil PPI forman el Escualeno (30 carb).
3. Etapa
Escualeno -> Epoxiescualeno -> Lanosterol -> Colesterol.
Acidos biliares
Se sintetizan en el hgado a partir del colesterol mediante
una secuencia de cinco reacciones: Tres reacciones de hidroxilacin, en distintas posiciones de la molcula de colesterol, a
saber: posicin 7, posicin 12 y posicin 3. Una reaccin de
cambio de un grupo hidroxilo por un grupo cetona.
Una ltima reaccin de acortamiento de la cadena lateral de
colesterol, pues este ltimo posee 27 carbonos y los cidos biliares slo poseen 24.
Acidos biliares primarios
Son el cido clico y el quenodesoxiclico, se conjugan con
taurina y glicina para formar los cidos biliares conjugados o
sales biliares: glicoclico y tauroclico.
Acidos biliares secundarios
Desoxicolato y litocolato, se forman en el intestino como
consecuencia del metabolismo bacteriano sobre los cidos biliares primarios, al producirse la desconjugacin de los mismos.
Funciones de los cidos biliares
Facilitan la excrecin biliar de colesterol y gracias a su propiedad de formar micelas solubilizadoras producen la emulsin
y de los lpidos facilitando tanto su digestin como su absorcin intestinal.
La cantidad total de cidos grasos es de 2 a 4 gramos aproximadamente, esta cantidad sufre uno o varios ciclos enterohepticos segn la cantidad y la composicin de los alimentos
ingeridos. La absorcin intestinal de cidos biliares tiene una
eficacia del 95%, as la prdida fecal es muy pequea y se
compensa fcilmente por una sntesis equivalente de cidos
biliares por parte del hgado.
Factores reguladores
Hormonas esteroideas
Los principales reguladores de la va actan sobre la enzima

HidroximetilglutarilCoAreductasa, enzima que existe en dos
formas distintas: Fosforilada o Inactiva y Defosforilada o Activa. El paso de una forma a otra est regulado por una fosfatasa en el caso de la forma activa y una quinasa en el caso de la
forma inactiva. El paso de una forma a otra depende de la concentracin de colesterol que existe en el medio.
Estimuladores de la sntesis de colesterol: Tiroxina, Insulina.
Inhibidores de la sntesis de colesterol: Altas concentraciones de colesterol en el medio, igual si existen altas concentraciones de mevalonato. El colesterol aportado con la dieta, niveles elevados de otros esteroides en los tejidos, la unin a
ciertas lipoprotenas plasmticas transportadoras de colesterol
y ciertos frmacos como la Lovastatina.
Corticosteroides
92
Hormonas sintetizadas por la corteza suprarrenal que se clasifican en dos grupos:

Glucocorticoides
Se sintetizan en la zona fasciculada de la corteza suprarrenal, afectan fundamentalmente al metabolismo de los carbohidratos y grasas.
Mineralocorticoides
Se sintetizan en la zona glomerular de la corteza suprarrenal. Intervienen en el balance de los electrlitos y el agua.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Hormonas sexuales
Andrgenos
Se sintetizan en las clulas de Leydig del testculo, en las
clulas de la teca ovrica y en la suprarrenal, son responsables
del desarrollo de los rganos sexuales y de los rganos sexuales secundarios.
46
El colesterol es el precursor de los siguientes compuestos, excepto:
1.
2.
3.
4.
5.
Cortisol.
Acido quenodesoxiclico.
Aldosterona.
Estradiol.
Glucagn.
Estrgenos
47
Se sintetizan en las clulas de la granulosa del ovario, corteza suprarrenal y unidad fetoplacentaria, de ellos depende la
aparicin de los rganos sexuales femeninos.
Seale la respuesta correcta, en lo referente a la biosntesis del colesterol:
Se producen en cuerpo lteo del ovario, en suprarrenal y en

placenta: preparan al tero para la recepcin y el desarrollo
del vulo fecundado, gracias a la transformacin del endometrio proliferativo a endometrio secretor.
Vitamina D
3.
4.
5.
48
Sntesis de Acidos Grasos, seale la opcin falsa:
Interviene en el metabolismo del calcio, es necesaria para

una correcta mineralizacin del hueso.
1.
2.
3.
SINTESIS DE ACIDOS GRASOS (tabla V)
4.
5.
Localizacin en el citosol, a diferencia de la beta oxidacin,

que es intramitocondrial.
Fases:
Transporte del AcetilCoA fuera de la Mitocondria.
Sntesis del MalonilCoA.
Sntesis propiamente dicha.
Sealar la afirmacin correcta sobre la Beta Oxidacin de los cidos grasos:

1.
2.
3.
Para poder abandonar la mitocondria el AcetilCoA se une a

una molcula de oxalacetato, formndose citrato, en una reaccin catalizada por la enzima citrato sintetasa, una vez formado el citrato pasa al citosol utilizando el sistema de transporte
de la lanzadera del citrato, aqu mediante la liasa del citrato
obtenemos de nuevo AcetilCoA y oxalacetato.
4.
El MalonilCoA se obtiene de la siguiente reaccin:

AcetilCoA + ATP + H2O + CO2 -> MalonilCoA + ADP + Pi.
5.
La enzima Sintetasa del AcilCoA es de localizacin citoslica.

La enzima Carnitnaciltransferasa I se localiza en la superficie interna de la membrana mitocondrial interna.
La Carnitnaciltransferasa II interviene en la transferencia del
resto acilo desde la carnitina al HSCoA mitocondrial.
Puede tener lugar tanto en la itocondria como en el citosol, slo
depende su localizacin de la cantidad de Acetil CoA existente.
El Malonil CoA es el principal activador de la enzima Carnitnaciltransferasa I.
50
Sealar la afirmacin incorrecta, sobre la Cetognesis:
1.
2.
3.
4.
Est catalizada por la Carboxilasa del AcetilCoA, cuyo grupo

prosttico es la Biotina o vitamina B1, encargada de la transferencia de grupos COO-.
Constituye la etapa limitante de la sntesis de cidos grasos; esta enzima es inhibida por el palmitoilCoA, producto de
la sntesis de cidos grasos y es estimulada por el citrato.
Es un proceso citoslico.
El paso de AcetilCoA a Citrato lo cataliza la Citrato Liasa.
La sntesis de MalonilCoA, se inhibe por el PalmitoilCoA y se estimula por el citrato.
La enzima Carboxilasa del AcetilCoA interviene en el proceso.
La sntesis propiamente dicha de los cidos grasos consta de 6
reacciones catalizadas por el complejo de la Sintetasa de los cidos grasos.
49
Transporte citoslico del AcetilCoA
Sntesis de MalonilCoA
La enzima Citratoaconitasa es la enzima limitante del ciclo.

El Mevalonato, se une con el cido actico para formar Isopentenil.
Dos molculas de Farsenil se unen para formar el Geranil Fosfato.
Geranil e Isopentenil forman el Farnesil, compuesto de 15 tomos de carbono.
La tiroxina y la insulina inhiben la sntesis de colesterol.
5.
Los cuerpos cetnicos son acetoacetato, acetona e hidroxibutirato.

El exceso de Glucagn favorece la Beta oxidacin de los ac. grasosal aumentar el contenido de Malonil CoA.
El dficit de Insulina favorece la lipolisis y aumenta la concentracin plasmtica de ac. grasos en plasma.
En el ayuno, el deficit de oxalacetato deriva el acetilCoA a la
formacin de cuerpos cetnicos.
El acetoacetato se reduce a betahidroxibutirato por la deshidrogenasa del butirato.
RESPUESTAS: 46: 5; 47: 4; 48: 2; 49: 3; 50: 2.
Progestgenos
1.
2.
93
TABLA V
Oxidacin del piruvato

E: piruvato deshidrogenasa
Acetil CoA + Oxalacetato
Citrato
Liasa del citrato
Citrato sintetasa
Lanzadera
Citrato
Oxalacetato
Malato
Citosol
Oxalacetato + Acetil CoA
+
ATP + H2O + CO2
E= Carboxilasa del Acetil CoA
Malonil CoA + ADP + Pi
Sntesis propiamente dicha
Sntesis propiamente dicha

Consta de seis reacciones catalizadas por el complejo de la
sintetasa de los cidos grasos. Este complejo posee dos grupos sulfhidrilo (SH) a los cuales se unen los grupos acilo que
se transfieren. En una primera reaccin, se transfiere un grupo
acetilo al primer grupo sulfhidrilo; este acetilo procede del
AcetilCo (1 carb.). En una segunda reaccion se transfiere un
grupo Malonil (2 carb.) al segundo grupo sulfhidrilo.
El paso siguiente consiste en una condensacin del grupo
acetilo y malonilo, formndose acetoacetilo y liberndose una
molcula de CO2 que es es el dixido de carbono, que se introdujo inicialmente en el MalonilCoA por la reaccin de la carboxilasa del AcetilCoA (explicada anteriormente).
De este modo hemos producido una unidad de dos carbonos
que van constituyendo la cadena del cido graso, pues la reaccin se repite varias veces.
Finalmente se producen una serie de reacciones de: Condensacin, Reduccin con NADPH y Deshidratacin, cuyo producto final es el cido graso, que una vez sintetizado se suelta
del complejo de la sintetasa, se elonga y se satura (Ejemplo :
Sntesis del Acido Palmtico:
8 AcetilCoA + 7ATP + 14 NADPH > Palmitato (16 carbonos))
94
Citrato
Oxalacetato
Malato
BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS

(tabla VI)
Los triglicridos poseen el contenido energtico ms elevado, entre los principios nutritivos principales, el 95 % de su
energa reside, en sus tres componentes cidos grasos de cadena larga., mientras que la glicerina slo contribuye con un 5% .
En este captulo se examinan las rutas metablicas y el rendimiento energtico de las mismas, que se obtiene a travs de
la oxidacin.
Se localiza: en la matriz mitocondrial.
Este proceso tiene lugar en dos fases:
Transporte del cido graso al interior mitocondrial.
Beta Oxidacin propiamente dicha.
Transporte del cido graso al interior mitocondrial
Se produce a travs de tres pasos catalizados por tres enzimas cuya localizacin es la siguiente:
Sintetasa del AcilCoA - Membrana mitocondrial externa.
Carnitinaciltransferasa I - Superficie Externa de la Mb.
mitocondrial interna.
Carnitinaciltransferasa II - Superficie Interna de la
Mb. mitocondrial interna.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Primer paso
Activacin del cido graso con HSCoA.
Reaccin: Acido Graso + ATP + CoA-SH > Acilograso-CoA +
+ AMP + PPi. Enzima: Sintetasa del AcilCoA.
51
En la biosntesis de cidos grasos, qu es verdadero:
1.
2.
Segundo paso
Transferencia del resto acilo del AcilCoA a la carnitina.
Reaccin: Carnitina + Acilo graso-CoA > Acilograsocarnitina + CoASH. Enzima: Carnitinaciltransferasa I.
3.
4.
5.
La membrana mitocondrial es impermeable al AcetilcoA.

Se transporta acetilcoA desde la mitocondria en forma de acetil
carnitina.
El acetilcoA se obtiene a partir de acetato mediante una tioquinasa.
Acta una citrato liasa sobre el citrato citoplasmtico dando acetilcoA.
Todas las afirmaciones anteriores son correctas.
Tercer paso
Transferencia del resto acilo desde la carnitina al HSCoA
mitocondrial.
Reaccin: Acilograso-carnitina + CoASH > Acilograso + carnitina. Enzima: Carnitinaciltransferasa II.
Beta Oxidacin de los cidos grasos

Proceso cclico con un nmero de vueltas igual a (C/2) - 1.
Siendo C el nmero de tomos de carbono del cido graso.
Cada vuelta consta a su vez de cuatro pasos:
52
En la biosntesis de cido palmtico se da la secuencia:
1.
2.
3.
4.
5.
Malonilcoa-acetilcoa-palmitilACP.
Acetilcoa-succinilcoa-palmitilcoa.
Acetilcoa-malonilcoa-palmitilACP.
Malonilcoa-succinilcoa-palmitilcoa.
Succinilcoa-acetilcoa-palmitilcoaACP.
53
La enzima que se encarga de esterificar el colesterol en el plasma es:
Primer paso
Reaccin de Oxidacin. Se obtiene una molcula de FADH2
que posteriormente pasa a la cadena respiratoria rindiendo 2
ATP.
1.
2.
3.
4.
5.
Colesterol esterasa neutra.

Protena transferidora de steres de colesterol.
Lecitina colesterol aciltransferasa.
Acilcolesterolaciltransferasa.
Lipoisomerasa endotelial.
Segundo paso
54
Es otra reaccin de Oxidacin. Se obtiene una molcula de

NADH que rinde 3 ATP en la cadena respiratoria.
Sealar la opcin correcta sobre los cuerpos cetnicos:
Reaccin de hidratacin.
Cuarto paso
Reaccin de Tilisis con participacin de un grupo CoASH.
En cada vuelta lo que obtenemos es una molcula de AcetilCoA y un AcilCoA con 2 tomos de carbono menos.
Cada molcula de Acetil CoA pasa al ciclo de Krebs y de
aqu a la cadena respiratoria, donde rendir 12 molculas de
ATP. Pues como sabemos, nuestro organismo no puede sintetizar glucosa a partir de AcetilCoA.
Se obtienen tantas molculas de AcetilCoA como el nmero
de carbonos que posee el cido graso dividido por 2.
Todo el proceso anteriormente descrito corresponde a la Beta oxidacin de un cido graso saturado y con un nmero par
de carbonos.
Si se trata de un cido graso insaturado, adems de las enzimas anteriormente descritas se necesita la colaboracin de
una Isomerasa y de una Epimerasa.
Si se trata de un cido graso con un nmero impar de carbonos, en la ltima tilisis obtendremos una molcula de PropionilCoA que sufrir una carboxilacin transformndose en un este-
1.
2.
3.
4.
5.
Durante el ayuno prolongado el cerebro puete utilizar cuerpos cetnicos.

El acetoacetato puede ser utilizado por el msculo cardaco a
mayor velocidad incluso que la glucosa.
Se sintetizan en las mitocondrias de los hepatocitos.
El acetoacetato se descarboxila espontneamente en sangre para dar acetona.
Todas son correctas.
55
Respecto a la absorcin intestinal de las grasas:
1.
2.
3.
4.
5.
La absorcin de la vitamina A se favorece por la hidrlisis de los

steres de retinol por la lipasa pancretica.
La lipasa y colipasa pancreticas se segregan al intestino en forma de precursores no activos.
La capa de agua inmvil que recubre las vellosidades intestinales acta como una barrera que dificulta la absorcin de los triacilgliceroles.
La absorcin de los cidos grasos de cadena larga se hace mediante difusin facilitada con gasto energtico.
Ninguna afirmacin es correcta.
RESPUESTAS: 51: 5; 52: 3; 53: 3; 54: 5; 55: 3.
Tercer paso
95
TABLA VII
-oxidacin de cidos grasos
Acido Graso
+
CoA
E= Sintetasa del
Acil CoA
Acilo Graso
Acil carnitina
E= Carnitin aciltransf I
Carnitina
Acil carnitina
E= Carnitin aciltransfer II
Carnitina
+
Acilo graso
Citosol
Zona intermembrana
+
Acilo Graso
Beta oxidacin
Matriz mitocondrial
reoismero del MetilmalonilCoA por intervencin de la enzima

Carboxilasa del PropionilCoA cuyo cofactor es la vitamina B1.
Reaccin: PropionilCoA + ATP + CO2 > D-MetilmalonilCoA + AMP + PPi.
Este producto experimenta una reordenacin molecular
transformndose en SuccinilCoA, en una reaccin catalizada
por la enzima: Mutasa del MetilmalonilCoA.
El Succinil CoA es un intermediario del ciclo de Krebs y conduce en ltimo trmino a Oxalacetato.
El proceso se produce en dos etapas en el caso del Acetoacetato, los otros dos derivan de este ltimo.
Regulacin de la beta oxidacin de cidos grasos
El AcetoacetilCoA experimenta la prdida del CoA, quedando Acetoacetato, que es el primer cuerpo cetnico.
El Acetoacetato se reduce reversiblemente por la Deshidrogenasa del Butirato produciendo Beta Hidroxibutirato en la siguiente Reaccin:
La etapa limitante es la correspondiente a la enzima carnitinaciltransferasa I, que permite el paso del AcetilCoA al interior
de la mitocondria. Su principal inhibidor es el MalonilCoA.
CETOGENESIS
Proceso que tiene lugar en el parnquima heptico cuyo
sustrato es el AcetilCoA resultante de la oxidacin de los cidos grasos. Este AcetilCoA puede seguir dos vas principales:
Incorporacin al Ciclo del Acido ctrico.
Sntesis de cuerpos cetnicos.
La incorporacin a una u otra va viene determinada por la
concentracin de Oxalacetato, que al unirse con el acetilCoA
produce citrato, que es uno de los intermediarios del ciclo de
Krebs. En el caso de que exista un dficit de Oxalacetato, como sucede en el ayuno o en las dietas pobres en hidratos de
carbono, el AcetilCoA se deriva a la formacin de cuerpos cetnicos.
Sntesis de cuerpos cetnicos
Son tres. Acetoacetato, Beta Hidroxibutirato y Acetona.
96
1.a Etapa
Condensacin enzimtica de dos molculas de AcetilCoA.
Enzima: Tiolasa.
Reaccin: AcetilCoA + AcetilCoA -> Acetoacetil-S-CoA + CoA-SH.
2.a Etapa
Acetoacetato + NADH+ H+ > B.Hidroxibutirato + NAD+.
Este es el segundo cuerpo cetnico.

El acetoacetato es tambin precursor de la acetona al perder un grupo Carboxilo de su molcula bien espontneamente
o bien por accin de la Descarboxilasa del Acetoacetato.
Reaccin: Acetoacetato + H+ > Acetona + CO2.
La sntesis de cuerpos Cetnicos se encuentra aumentada

en determinados estados metablicos, como el ayuno, y es un
cuadro tpico de la Diabetes Mellitus. Esto se debe a que por
un lado el dficit de Insulina favorece la liplisis, con lo que
aumenta la concentracin plasmtica de Acidos Grasos, y por
otro lado el exceso de Glucagn favorece la Beta Oxidacin de
los cidos grasos, pues acta disminuyendo el contenido de
MalonilCoA (principal inhibidor de la Oxidacin de los cidos
grasos), con lo que eliminado ste ltimo la Beta Oxidacin se
ve favorecida y el Acetil CoA resultante se deriva hacia la sntesis de cuerpos cetnicos, pues la diabetes es un estado de
dficit de carbohidratos a nivel celular.
Captulo X
DEGRADACION
OXIDATIVA DE
LOS AMINOACIDOS
Indice
Digestin proteica
Desaminacin oxidativa de los aminoacidos
DIGESTION PROTEICA
Las protenas de la dieta son digeridas por las enzimas proteolticas, que comprenden: las endopeptidasas y las exopeptidasas.
Endopeptidasas: tripsina y quimiotripsina, actan sobre los
enlaces peptdicos internos de las protenas y polipptidos.
Exopeptidasas: carboxipeptidasas y aminopeptidasas, actan
sobre el extremo terminal libre, bien carboxilo o amino.
Las enzimas proteolticas se excretan en forma de precursores inactivos o cimgenos, stos son activados por la tripsina
que a su vez es activada por la enteroquinasa (secretada por la
mucosa duodenal), que rompe el enlace lisina-isoleucina del
tripsingeno para formar tripsina.
DESAMINACION OXIDATIVA DE LOS
AMINOACIDOS (fig. 9)
Cada aminocido va a ser descompuesto en dos partes:
El grupo amino, que en forma de ion amonio ser transformado por el hgado en urea.
Y el grupo carbonado o cetocido, que se trata del aminocido sin el grupo amonio y que se va a transformar en glucosa
o en Acetil-Coa.
Las rutas de degradacin son las siguientes:
Ruta del Nitrgeno
Consta de cuatro fases:
Recogida de grupos amino
Consiste en la recogida de los grupos amino en forma de un
aminocido nico, el glutamato, por Transaminacin.
Es llevada a cabo por las transaminasas, enzimas que tienen
como grupo prosttico al Fosfato de Piridoxal, derivado de la
vitamina B6, y como aceptor al Cetoglutarato: Cetoglutarato +
NH3 -> Glutamato.
97
DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS
Va de la Alanina
Aminocido
Cetoglutarato
Cetocido
Glutamato
Transaminasas
Glutamato + NAD + H2O
Glutamato deshidrogenasa
Cetoglutarato + NH4
Ciclo de la urea
Fig. 9. Desaminacin oxidativa.
Ejemplos de las transaminasas ms importantes, se nombran por el dador del grupo amino.
GPT o ALT
Alanina + Cetoglutarato -> Piruvato + Glutamato.
GOT o AST
Aspartato + Cetoglutarato -> Oxalacetato + Glutamato.
Desaminacin Oxidativa
Consiste en la liberacin del grupo amino transferido al Glutamato. Se produce gracias a una reaccin mitocondrial catalizada por la Deshidrogenasa del glutamato:
Glutamato + NAD + H2O -> Cetoglutarato + NH4+ + NADH.
Esta enzima se activa por el ADP y se inactiva por el GTP.

Transporte del Grupo Amino
EL ion Amonio: NH4+, procedente de la desaminacin oxidativa del Glutamato, es muy txico, sobre todo para el cerebro,
es necesario por tanto su rpida eliminacin, que tiene lugar
en el hgado, donde llega a travs de dos vas:
98
Es la va utilizada por el amoniaco que procede de la degradacin de las protenas musculares. Se transporta al hgado
como Alanina a travs del ciclo de la Glucosa-Alanina.
Msculo: Glutamato + Piruvato -> Alanina + Cetoglutarato (Enzima: Alann Sintetasa).
La Alanina pasa a sangre y de aqu llega al hgado, donde:
Alanina + Cetoglutarato -> Glutamato + Piruvato (Enzima:
Alann Transaminasa).
El Glutamato por Desaminacin Oxidativa libera el NH4, que
pasar al ciclo de la Urea.
El Piruvato puede incorporarse a la Gluconeognesis, suministrando Glucosa de procedencia heptica, que es la otra funcin de este ciclo.
Va de la Glutamina
Es la forma de transporte de amoniaco desde la mayora de
los tejidos perifricos hacia el hgado.
Tej. Perif: Glutamato + NH4 + ATP -> Glutamina (Enzima: Glutamina Sintetasa).
La Glutamina pasa a la sangre y de aqu llega al hgado,
donde:
Glutamina -> Glutamato + NH3 (Enzima: Glutaminasa).
El NH3, pasa al ciclo de la Urea.
Ciclo de la Urea (fig. 10)
Tiene lugar en el hgado, las enzimas son citoslicas, excepto la Transcarbamilasa de Ornitina y la Deshidrogenasa del
Glutamato, que son enzimas mitocondriales.
El ciclo tiene lugar a partir de la entrada de dos grupos amino:
El primer grupo amino procede de la desaminacin oxidativa
del glutamato. Este amino se une al Fosfato de Carnitina y a la
ornitina y forman la Citrulina (enzima: Transcarbamilasa de la
ornitina) que abandona la mitocondria.
El segundo grupo amino lo aporta el Aspartato.
La Citrulina se une al Aspartato para formar Arginosuccinato; ste se escinde en Fumarato y Arginina. La Arginina, por hidrlisis, libera urea y Ornitina.
La Urea es un producto soluble y no es txica, en su formacin se consumen 4 molculas de ATP.
Ruta del Carbono (fig. 10)
Los esqueletos hidrocarbonados de los 20 aminocidos diferentes se canalizan hacia siete molculas:
Piruvato: Cistena, alanina y serina.
AcetoacetilCoA: Triptfano, fenilalanina, tirosina, leucina y lisina (estos dos ltimos son cetognicos puros).
AcetilCoa: cetognicos puros, y los que se canalizan a
Piruvato.
Oxalacetato: asparragina y aspartato.
Cetoglutarato: prolina, histidina, glutamina, arginina.
SuccinilCoA: Isoleucina, valina y metionina.
Fumarato: succinato.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
56
1.
2.
3.
4.
5.
Arginina.
Citrulina.
Arginosuccinato.
Lisina.
Fumarato.
57
Cul es el aceptor de los grupos amino en las reacciones de transaminacin?:
1.
2.
3.
4.
5.
Glutamato.
Cetoglutarato.
Hidroxibutirato.
Piruvato.
Oxalacetato.
58
Sealar la opcin correcta en lo que respect al ciclo de la urea:
1.
2.
3.
4.
5.
Todas las enzimas son citoslicas.

La deshidrogenasa del glutamato es la enzima limitante.
La citrulina se une al aspartato para formar fumarato.
La arginina por hidrlisis libera urea y ornitina.
Todas son correctas.
59
Se catalizan a Oxalacetato los esqueletos hidrocarbonados de los siguientes aminocidos:
1.
2.
3.
4.
5.
Asparraginasa y aspartato.
Prolina e histidina.
Cistena, alanina y serina.
Triptfano y fenilalanina.
Succinato.
60
El 5hidroxiindol3acetato se forma en el catabolismo del aminocido:
1.
2.
3.
4.
5.
Alanina.
Triptfano.
Valina.
Asprtico.
Fenilalanina.
RESPUESTAS: 56: 4; 57: 2; 58: 4; 59: 1;60: 2.
Notas
Cul de los siguientes aminocidos no interviene en el ciclo de la urea?:
99
DEGRADACION OXIDATIVA DE LOS AMINOACIDOS
Glutamato
E= Glutamato deshidrogenasa
Glutamato+NAD
NH4+NADH+ cetoglutarato
+
Fosfato
de carbamoilo
H2O
Urea
Ornitina
Ornitina
Citrulina
Arginina
Ciclo de la urea
Mitocondria
Citrulina
Arginosuccinato
Aspartato + Cetoglutarato
Glutamato+Oxalacetato
Fig. 10. Ciclo de la urea.
101
Fumarato
Captulo XI
REPLICACION ,
TRANSCRIPCION Y
TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLEICOS
Indice
Introduccin
Transcripcin
Replicacin
Traduccin
INTRODUCCION
se halla asociado a protenas bsicas llamadas histonas. En

eucariotas se encuentra el DNA mitocondrial, que codifica tan
slo el 5% de las protenas mitocondriales. El cido nucleico
ms abundante es el rRNA.
La replicacin, transcripcin y traduccin de los cidos nucleicos constituyen el dogma central de la biologa molecular,
cuyo punto de partida es el DNA. El DNA se estructura en un
modelo de doble hlice con dos cadenas antiparalelas (una en
direccin 35y otra en 53) y complementarias, en la que
fosfatos y ribosas, hidroflicos, quedan al exterior y las bases
hidrofbicas se internalizan, aparendose las dos cadenas mediante puentes de hidrgeno (2 entre A y T, 3 entre G y C) que
junto con las interacciones hidrofbicas (stas de manera ms
importante) mantienen la estructura del DNA. En procariotas el
DNA es una molcula muy grande, a menudo circular, que se
halla superenrollada sobre s misma. En eucariotas es lineal y
REPLICACION
En ella el DNA se separa en cada una de sus hebras, que se
duplican formando dos molculas de DNA dplex, cada una de
las cuales conserva una hebra del DNA paterno (la replicacin
es semiconservadora). Las DNA polimerasas se encargan de la
sntesis de la cadena de 5 a 3 aadiendo deoxirribonucletidos nuevos al fosfato restante del extremo 3 libre de la cadena. Necesita una hebra patrn (el DNA que se replica) y una
101
REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS
hebra cebadora (a quien aadir nuevos restos), que es un segmento de RNA sintetizado por la RNA primasa en direccin
53complementario del DNA patrn. L a replicacin es bidireccional. Una de las hebras hija (35) replica sin dificultad,
pero la otra horquilla que avanza en direccin 53 se denomina retardada, pues aqu el DNA se replica a trozos discontinuos llamados fragmentos de Okazaki. Cuando la DNA polimerasa de un fragmento de Okazaki llega al nivel del cebador de
otro fragmento su actividad exonucleasa 53deshace el
RNA del cebador poniendo en su lugar DNA. La DNA ligasa
une los fragmentos de Okazaki (presentes en eucariotas y procariotas). Las helicasas desenrollan segmentos de DNA justo
por delante de la horquilla de replicacin con consumo de ATP.
Otras protenas se unen al DNA impidiendo que se enrolle de
nuevo. La topoisomerasa (en procariotas se llama DNA girasa)
produce rupturas transitorias del DNA que impiden el giro del
cromosoma cuando la helicasa desenrolla la hlice. La DNA
polimerasa de procariotas lee y localiza fallos en la replicacin
que elimina gracias a la actividad exonuclesica 35 (hidroliza enlaces fosfodister en los extremos).
TRANSCRIPCION
Proceso por el que el DNA se copia en RNA gracias a la
RNA polimerasa que lee el DNA en direccin 35 sintetizando el RNA en direccin 53y que no necesita hebra cebadora pero s Mg y Zn como la DNA polimerasa. La RNA polimerasa se une al promotor, un centro de iniciacin en el DNA cuyo
primer residuo est trifosforilado, leyendo la cadena hasta la
secuencia de terminacin. En procariotas el mRNA no sufre
transformacin, pero en eucariotas se sintetizan los RNA nucleares heterogneos, de los cuales se escinden posteriormente los intrones o secuencias intercaladas, no traducidas, saliendo el mRNA al citoplasma. Los mRNA nucleares pequeos
ayudan a liberar los intrones. La transcriptasa inversa es una
DNA polimerasa RNA dirigida presente en los retrovirus.
TRADUCCION
Definiciones
La traduccin de los cidos nucleicos es la conversin de la
secuencia polinucleotdica de un gen en secuencia aminoacdica de una protena, previa copia del DNA en RNA mediante la
transcripcin.
Un cistrn es la unidad ms pequea del material gentico
capaz de producir una cadena polipeptdica.
Un codon es un triplete de nucletidos (bases) en una molcula de DNA o RNAm que codifica un aminocido especfico.
Anticodon es el triplete de nucletidos (bases) en el RNAt
que es complementario del codon en el RNAm que especifica
el aminocido.
Codon y anticodon se unen siempre de modo complementario y antiparalelo.
102
Caractersticas del cdigo gentico que permite la

traduccin
Universal: Es igual en todas las especies salvo excepciones.
Degenerado: La mayora de los aminocidos son codificados por ms de un codon (salvo Metionina y Triptfano, que slo tienen uno). Estos codones se suelen
diferenciar en la tercera base. Esta caracterstica es
lgica si tenemos en cuenta que con 4 bases hay 64
codones posibles y los aminocidos de las protenas
son 20. UAG, UAA y UGA son los codones sin sentido
o de terminacin.
No es ambiguo: un codon codifica un solo aminocido.
No hay solapamiento ni comas.
Hiptesis del balanceo de Crick
La tercera base de la mayora de los codones se aparea de
modo muy impreciso con la base correspondiente de sus anticodones, es una base que se balancea, y que determina cuntos codones de un aminocido dado pueden ser reconocidos.
Esto es debido a la presencia de inosina (I) en la primera posicin de un anticodon, ya que puede formar enlaces de hidrgeno muy dbiles con adenosina, citidina y uridina.
Etapas
En procariotas es un proceso citoslico.
Activacin de los aminocidos
El RNAt es una molcula de RNA monohebra en forma de
cruz que en su extremo 3 lleva la secuencia -C-C-A, donde se
une el aminocido activado. En otra zona est el anticodon. Las
aminoacil-tRNA sintetasas unen los aminocidos correctos a
sus tRNA. Cada enzima es especfica para cada pareja tRNAaminocido, y consume ATP, liberndose AMP y un pirofosfato.
Formacin de un complejo de iniciacin
Las cadenas polipeptdicas se inician por su extremo aminoterminal. En las clulas procariotas el aminocido iniciador es
la N-formilmetionina, en las eucariotas la metionina. En ambos
casos el codon iniciador es 5AUG3 (en procariotas a veces
GUG). Los ribosomas estn formados por rRNA y protenas. En
procariotas (70S) tienen 2 subunidades de 50 y 30S. En eucariotas (80S) tienen 2 subunidades de 60 y 40S.
En una primera etapa la subunidad menor enlaza con el factor de iniciacin 3 (IF3), que impide que ambas subunidades se
recombinen, y con el mRNA por una seal de iniciacin en su
extremo 5.
A lo anterior se unen el IF2, IF1, el formilmetionil-tRNA y
GTP que se hidroliza a GDP, liberndose los factores de iniciacin y constituyndose el complejo de iniciacin, formado por
las dos subunidades ribosomales, el mRNA, el tRNA para la
formilmetionina unido al triplete AUG del mRNA.
Los ribosomas tienen dos centros para unir los aminoacil-tR-
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
NA, el centro A o aminoacil, y el centro P o peptidil. Salvo el

formilmetionil-tRNA iniciador, los aminoacil-tRNA se unen al
centro A. En el centro P se une el peptidil-tRNA en crecimiento.
Prolongacin de la cadena polipeptdica
Se trata de un proceso repetitivo que requiere GTP, el complejo de iniciacin y tres factores de elongacin (EF) que son
protenas citoslicas. Los aminoacil-tRNA entran al centro A.
Se forma un enlace peptdico entre los aminocidos ocupantes
de los centros A y P catalizado por la peptidiltransferasa, quedando el peptidil-tRNA en el centro A.
Transposicin o traslocacin
A continuacin el mRNA recorre un espacio, trasladndose
el peptidil-tRNA al centro P y liberndose un tRNA, consumindose GTP.
Terminacin
Tiene lugar cuando aparece un codon sin sentido (UAG,
UAA, UGA) que no codifica ningn aminocido. Entonces tres
protenas o factores de liberacin (RF) terminan el proceso y
las subunidades del ribosoma quedan separadas.
Balance energtico
El proceso de sntesis consume energa:
2 enlaces fosfato de alta energa (procedentes del ATP)
en la activacin del aminocido.
Un GTP en la prolongacin y otro en la transposicin.
Polirribosoma o polisoma
Se trata de una nica molcula de mRNA que es leda por
varios ribosomas a la vez direccin 5-3.
Regulacin de la sntesis proteica
Inhibidores de inters biomdico
Cicloheximida: Inhibe la actividad de la peptidil transferasa de la subunidad 60S de eucariotas.
Eritromicina: Inhibe en procariotas la translocacin al
unirse a la subunidad 50S.
Tetraciclina: Se une a la subunidad 30S impidiendo la
fijacin del aminoacil-tRNA en procariotas.
Estreptomicina: En procariotas inhibe la iniciacin y
determina una lectura errnea del mRNA.
Cloramfenicol: Inhibe en procariotas la actividad de la
peptidiltransferasa de la subunidad 50S.
Puromicina: Anlogo del aminoacil-tRNA engaa a la
peptidiltransferasa tanto en eucariotas como en procariotas.
2
61
Los fragmentos de Okazaki:
1
2
3
4
5
Son trozos de DNA que se sintetiza en direccin 3'---5'.

Son RNA necesario para iniciar la sintesis de DNA.
Se unen por la DNA ligasa.
Slo estn presentes en procariotas.
Se escinden por la RNA primasa.
62
En la transcripcin:
1.
2.
3.
4.
5.
Se necesita una hebra cebadora, as como Mn y Zn.

El promotor del RNA tiene trifosforilado su primer residuo.
Los exones de los RNA nucleares heterogneos darn lugar al
mRNA.
Los intrones de procariotas se escinden y no sern traducidos
por tanto.
Inversa se realiza gracias a enzimas presentes en los adenovirus.
63
Con respecto a la traduccin:
1.
2.
3.
4.
5.
Los codones con inosina en la primera posicin codifican tres

aminocidos.
El formilmetionil tRNA iniciador se une al centro A del ribosoma.
Codn y anticodon se unen de modo complementario y paralelo.
UAA, UAG y UGA son los tres codones sin sentido o de terminacin.
Son necesarios varios cistrones para producir una cadena polipeptdica.
64
El codon de iniciacin es:
1.
2.
3.
4.
5.
UGA.
AUA.
UAG.
CUG.
AUG.
65
En la regulacin de la sintesis proteica:
1. El inductor se une al promotor permitiendo la sntesis de enzimas inducibles.
2. Cicloheximida y puromicina interfieren slo con la peptidiltransferasa de procariotas.
3. El control en procariotas se efecta fundamentalmente sobre la
traduccin.
4. La tetraciclina impide la fijacin del aminoacil-tRNA al unirse a
la subunidad 30S en procariotas.
5. El gen regulador codifica el inductor que permite la sntesis de
enzimas inducibles.
Mecanismos de regulacin
RESPUESTAS: 61: 3; 62: 3; 63: 4; 64: 5; 65: 4
En procariotas se ejerce fundamentalmente a travs de la
103
REPLICACION. TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS ACIDOS NUCLEICOS
transcripcin y algo sobre la traduccin. En eucariotas fundamentalmente sobre la traduccin.

Las bacterias poseen enzimas constitutivas (presentes siempre en una cantidad (p. ej. glucolticos) y enzimas inducibles,
que pueden aumentar su concentracin. Jacob y Monod formularon la hiptesis del opern para explicar la regulacin de la
sintesis de enzimas inducibles. El primer opern descrito fue el
de la lactosa en E. coli para explicar la activacin de la sntesis
de enzimas que permiten utilizar la lactosa como fuente energtica cuando es abundante.
El gen regulador codifica el represor, que en condiciones
normales se une al operador impidiendo que la RNApolimerasa
se una al promotor. Pero cuando la lactosa (el inductor) abunda, se une al represor inactivndolo y desplazndolo (por su
mayor afinidad) de su unin con el operador, permitiendo la
sntesis de enzimas inducibles.
(DNA) gen reguladorpromotoroperadorgenes estructurales
104
Captulo XII
BIOFISICA DE LAS
RADIACIONES
Indice
Concepto y parmetros
Conceptos importantes
Enfoque biomdico
Aplicaciones
CONCEPTO Y PARAMETROS
La vida media de un elemento es el tiempo en que la actividad se reduce a la mitad. Es inversamente proporcional a la
constante radiactiva segn:
La emisin de partculas (ncleos de helio), -(electrones)

y + (positrones) por los ncleos inestables y de fotones () y
neutrones () por los estables activados se llama radiactividad.
=
ni
* v,
n
donde : = constante radiactiva.; ni= configuraciones inestables de un ncleo; n= configuraciones posibles de un ncleo;
v= nmero de cambios por unidad de tiempo.
Actividad es el nmero de desintegraciones por segundo. La
unidad es el Bequerelio.
A= *N (n. de ncleos); 1Bequerelio (Bq)= 1 dps; 1Curio (Ci)=
3,7 x 1010 Bq. Un curio es la actividad de un gramo de radio.
La actividad disminuye con el tiempo segn la ecuacin A=
A0 X e-t
0,693
T1/2=
; donde T1/2: vida media.
ENFOQUE BIOMEDICO
Desde el punto de vista biomdico la distincin ms importante es entre radiacin ionizante y no ionizante. Un tipo de radiacin es ionizante si su energa es suficiente para liberar directa o indirectamente electrones de un tomo o molcula
produciendo iones. Ejemplos:
Radiaciones no ionizantes: radiacin electromagntica de
longitud de onda menor de 130 nm.
Radiaciones ionizantes directamente: ,-.Radiaciones ionizantes indirectamente: , .
105
BIOFISICA DE LAS RADIACIONES
CONCEPTOS IMPORTANTES
queas dosis, para grandes dosis se usa la dosis total en

grays.
Dosis
Cantidad de energa absorbida de la radiacin por unidad de
masa. La unidad en el sistema internacional es el Gray.
1Gy=1Julio/Kg.; 1rad= 0,01Gy. Lo que importa en biologa es la
tasa de dosis o tasa de exposicin, es decir, la dosis o exposicin por unidad de tiempo.
Let
Transferencia lineal de energa. Mide la energa liberada
por una partcula (cargada o ionizante) por unidad de longitud
de camino recorrido por dicha partcula, es decir, su capacidad
de penetracin.
Radiosensibilidad
Aumenta con la cantidad de DNA y disminuye con la dotacin enzimtica, ya que a mayor dotacin enzimtica mejor podr reparar las lesiones.
Toxicidad
Para el hombre a largo plazo comprende la formacin de cataratas, leucemia, tumores pulmonares, seos y de tiroides, as
como esterilidad y malformaciones congnitas. Se desconoce
si existe un umbral de dosis para estos efectos y si el riesgo se
relaciona linealmente con la dosis.
Alto let (,)
APLICACIONES
Escaso poder de penetracin, no pasan de la piel pero depositan una gran dosis en ella.
Radiodiagnstico
Bajo let (fotones)

Ms penetrantes, irradian los tejidos profundos, aunque comunicndoles menores y ms uniformes dosis, irradiando apenas la piel. Por el contrario, en caso de irradiacin interna (ingestin o inhalacin de istopos radiactivos) las partculas de
alto let son mucho ms nocivas puesto que originan grandes
dosis a pulmones e intestino, mientras que las de bajo let llegan a emerger del cuerpo con casi toda su energa.
Factor de calidad q
Q Indica la nocividad media de cada radiacin. Q= 1 para fotones y , Q= 10 para neutrones y protones., Q= 20 para y
nucleones de retroceso.
Equivalente de dosis o dosis biolgica
Dosis x Q; la unidad es el Sievert (Sv). Slo sirve para pe-
106
Rayos x en TAC, radiografas; los rayos X son radiaciones ionizantes producidas al incidir haces de electrones a gran velocidad sobre un blanco de TUNGSTENO. Se pueden detectar
mediante placas fotogrficas o pantallas fluorescentes, ocupan el espectro de ondas electromagnticas entre 3x1017 y
5x1019 HZ, radiaciones , de bajo let para el estudio isotpico
de corazn, tiroides o riones mediante cmaras de Anger.
Radioterapia en tratamiento de tumores
Externa: Rx de baja energa o electrones en tumor superficial. Rx o (gamma) de gran energa en tumor
profundo.
Interna: La radiacin no penetrante (,) es la ideal.
Radioinmunoensayo
Util para determinar la concentracin en suero de hormonas
peptdicas, esteroideas y frmacos, aadiendo al suero cantidades conocidas de la sustancia problema marcadas con un
tomo radiactivo y anticuerpos especficos de dicha sustancia.
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
66
1.
2.
3.
4.
5.
Rayos X.
Partculas beta.
Partculas gamma.
Psartculas alfa.
Todas las anteriores.
67
Cul es la unidad de actividad que equivale a una desintegracin por segundo?:
1.
2.
3.
4.
5.
Gray.
Roentgen.
Bequerelio.
Curio.
Sievert.
68
La radiacin gamma est constituida por:
1.
2.
3.
4.
5.
Electrones.
Fotones.
Ncleos de helio.
Positrones.
Neutrones.
69
Con respecto a los efectos biolgicos de la radiacin:
1.
2.
3.
4.
5.
La radiosensibilidad es menor cuanto mayor es la cantidad de

ADN.
El riesgo de secuelas se relaciona linealmente con la dosis.
A menor dotacin enzimtica menor radiosensibilidad.
La ingestin de istopos de alta transferencia lineal de energa
(alto LET) es ms nociva que la de istopos de bajo LET.
Existe un umbral de dosis para estos efectos.
70
Con respecto a las aplicaciones mdicas de la radiactividad, es falso que:
1.
2.
3.
4.
5.
El radioinmunoensayo es til para medir la concentracin en

suero de diferentes sustancias.
La radiacin alfa y beta es ideal en radioterapia interna.
Los rayox X han constituido uno de los mayores impulsos al
diagnstico mdico.
La radiacin gamma se utiliza para el estudio isotico de rganos y vsceras internas mediante cmaras de Anger.
La radiacin gamma se utiliza para la radioterapia externa de
tumores superficiales.
RESPUESTAS: 66: 5; 67: 3; 68: 2;69: 4; 70: 5.
Notas
Cules son radiaciones ionizantes?:
107
Captulo XIII
BIOFISICA DEL APARAT O

LOCOMOT OR
Indice
Conceptos
Palancas en el cuerpo humano.
CONCEPTOS
Los conceptos de mecnica clsica pueden ser usados para
analizar el tamao, forma, movimientos y fuerza del ser humano.
Para que un cuerpo est en equilibrio esttico se tiene que
cumplir que la sumatoria de fuerzas que actan sobre ese
cuerpo= 0 (equilibrio translacional) y la suma de momentos de
esas fuerzas= 0 (equilibrio rotacional).
Centro de masas o centro de gravedad de un cuerpo es el
punto en el que se puede considerar que est localizada o concentrada toda la masa o peso del cuerpo a efectos de movimiento traslacional.
Su localizacin vara segn la posicin del cuerpo. En el
cuerpo humano de pie y totalmente erguido el centro de gravedad se localiza a nivel de la segunda vrtebra sacra, sobre una
lnea vertical que toca el suelo a unos tres centmetros por delante de la articulacin del tobillo.
PALANCAS EN EL CUERPO HUMANO
De 1.a clase: Fulcro (punto de apoyo) entre el peso y la
fuerza muscular. Ejemplos: crneo y columna vertebral. Articulacin de la cadera.
108
Componentes rgidos y deformables en el cuerpo

humano
De 2.a clase: Peso entre fulcro y fuerza muscular.

Ejemplo: pie en posicin de puntillas.
De 3.a clase: Fuerza muscular entre fulcro y peso.
Ejemplo: antebrazo cuando soporta un peso.
Ventaja mecnica= momento F. muscular/momento F. resistencia; el momento de una fuerza es el producto de dicha fuerza por la distancia perpendicular desde el punto donde se ejerce al eje de rotacin; la mayor parte de las palancas del cuerpo
humano son de primera y tercera clase y tienen ventajas mecnicas menores de 1 porque los msculos suelen estar insertados muy cerca de las articulaciones (punto de apoyo). La ventaja mecnica es una medida de la eficiencia de una palanca en
trminos de la cantidad de fuerza necesaria para mantener o
mover un determinado peso.
COMPONENTES RIGIDOS Y DEFORMABLES
EN EL CUERPO HUMANO
Sobre cualquier biomaterial se pueden ejercer diferentes tipos de fuerzas que produciran diferentes deformaciones:
Fuerzas de traccin o tensin
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
Normalmente los huesos se rompen ms fcilmente por flexin o torcedura, tambin por tensin, pero no por compresin.
La resistencia de un cuerpo a doblarse cuando se le somete a
fuerzas tangenciales depende de su composicin y forma, de
tal manera que una estructura hueca es ms resistente que
una maciza a igual seccin, de ah que los huesos largos al estar huecos en su porcin central tengan una mayor resistencia
a doblarse.
Por el contrario, en las epfisis, zonas donde el hueso est
sometido a fuerzas de compresin principalmente, el hueso es
trabecular, ya que tiene la fuerza suficiente con menos material que el hueso compacto, y adems al ser ms flexible absorbe ms energa al correr, saltar, etc., pues durante el crecimiento las trabculas adoptan la direccin de las lneas de
fuerza.
2
71
El centro de gravedad:
1.
2.
3.
4.
5.
Est situado en la 12. vrtebra dorsal.

Es independiente de la posicin del cuerpo.
Es el punto donde se considera situada toda la masa de ese
cuerpo a efectos de movimiento rraslacional.
Se encuentra en el apndice xifoides.
Est situado 2 cm. por encima de la snfisis del pubis.
72
Cul de las siguientes palancas del cuerpo humano es de 2. clase?:
1.
2.
3.
4.
5.
Articulacin del crneo con la columna vertebral.

Articulacin de la cadera.
Articulacin del hombro.
Pie en posicin de puntillas.
Antebrazo cuando soporta un peso.
73
En relacin a las palancas del cuerpo humano, es falso que:
1.
2.
3.
4.
5.
La mayora son de 1. clase.

Tienen ventajas mecnicas bajas.
Los msculos estn insertados muy cerca de los puntos de apoyo.
Tienen ventajas mecnicas menores de 1.
La mayora son de 2. clase.
74
En las difisis los huesos estn huecos para presentar:
1.
2.
3.
4.
5.
Mayor resistencia a la traccin.

Mayor resistencia a la flexin.
Mayor resistencia a la tensin.
Menor peso total y mayor movilidad.
Mayor resistencia a la compresin.
75
Con respecto a las epfisis es falso que:
1.
2.
3.
4.
5.
El hueso es trabecular para presentar una mayor resistencia a la

compresin.
Las trabculas durante el crecimiento adoptan la direccin de
las lneas de fuerza.
El hueso es trabecular y absorbe ms energa al correr o saltar.
El hueso es trabecular para presentar ms resistencia a las fuerzas de cizalladura.
Entre las trabculas se aloja la mdula sea.
RESPUESTAS: 71: 3; 72: 4; 73: 5; 74: 2; 75: 4.
Fuerzas de compresin .
Fuerzas tangenciales o de cizalladura.
109
Captulo XIV
TERMODINAMICA Y
BIOENERGETICA
Indice
Definicin y conceptos
Leyes de la termodinmica
Bioenergtica animal
Control de la disipacin de calor
DEFINICION Y CONCEPTOS
1. Ley
Termodinmica es una ciencia abstracta que se preocupa sobre el estado y evolucin de los sistemas, y en
particular sobre la interconversin de las distintas formas de energa.
Temperatura es una funcin de estado relacionada
con la energa cintica de las molculas.
Calor es una forma de transferencia de energa. Se
mide en julios y caloras, como toda forma de energa.
1 calora= 4,18 julios.
Calor especfico: Cantidad de calor necesaria para que
la temperatura de un gramo de una sustancia aumente un grado centgrado. Calora es el calor especfico
del agua de 14,5 a 15,5C.
LEYES DE LA TERMODINAMICA
Principio Cero de la TD
Cuando dos cuerpos o sistemas se encuentran a la misma
temperatura no existe flujo neto de calor entre ellos.
110
La energa ni se crea ni se destruye, slo se transforma. La

suma del valor de las formas de energa permanece constante.
H= entalpa= cantidad de calor intercambiada en una
transformacin:
Isobrica: A presin constante, es lo ms habitual.
Isocrica o isostrica: A volumen constante.
Adiabtica: Sin ganancia ni prdida de calor.
El estudio de los cambios de entalpa que tienen lugar en
las reacciones qumicas (probablemente la aplicacin bioqumica ms importante de la primera ley) suministra informacin
de la energa almacenada en los enlaces de los compuestos
que intervienen en la reaccin.
Las reacciones ocurren con desprendimiento (exotrmicas) o
absorcin (endotrmicas) de entalpa.
Hreaccin= Hproductos-Hreactivos=(energa de enlaces rotos)-(energa de enlaces formados).
2. Ley
Describe la direccin del cambio introduciendo una nueva
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
funcin de estado, la entropa (S), que mide el desorden de un

sistema. Todo sistema tiende a pasar espontneamente a un
estado de energa mnima (o mejor de entalpa mnima) y mximo desorden o entropa mxima.
S= Ssistema+Sentorno0
Los seres vivos pueden mantener sus estructuras ordenadas

porque son sistemas abiertos que toman sustratos organizados
del medio y excretan al mismo productos degradados.
Existe una magnitud termodinmica que engloba a H y a S,
es la llamada Energa libre de Gibbs G
G=H-TS
Dado que la tendencia del sistema es a la entalpa mnima

H< 0 y el desorden mximo S> 0, podemos concluir que en
un sistema a presin y temperatura constante la energa libre
disminuye en un proceso espontneo:
G< 0: exoergnica-espontnea.
G=0: en equilibrio.
G>0: endoergnica-espontnea en la otra direccin.
BIOENERGETICA ANIMAL
2
76
En una persona con fiebre aumenta mucho la prdida de calor, por:
1.
2.
3.
4.
5.
Conduccin.
Induccin.
Evaporacin.
Conveccin.
Radiacin.
77
La transformacin que ocurre a volumen constante se llama:
1.
2.
3.
4.
5.
Isobrica.
Adiabtica.
Exoergnica.
Endoergnoca.
Isostrica.
78
Seale la respuesta falsa:
CONTROL DE LA DISIPACIN DE CALOR

El trabajo contra el entorno (W) es relativamente pequeo
(mximo 500 kcal. en 10 horas) y con una eficacia del 25%. El
75% restante se disipa en forma de calor mediante uno de los
siguientes mecanismos:
Conduccin: no implica movimiento del cuerpo que
transmite el calor. Poco importante.
Conveccin: movimiento fsico del fluido que transmite el calor. Importante en el hombre, sobre todo si lleva poca ropa (1.000 kcal./da una persona desnuda).
Radiacin: no necesita soporte material. El ms importante desde el punto de vista cuantitativo en el
hombre (1.800 kcal./da).
Evaporacin: importante por ser regulable (fiebre).
1.
2.
3.
4.
5.
El calor es una funcin de estado.

Calora es el calor especfico del agudo de 14,5 a 15,5C.
La entropa mide el desorden de un sistema.
El metabolismo basal es muy estable para cada individuo.
Las transformaciones isobricas ocrren a presin contraste.
79
Las reacciones que ocurren de manera espontnea se llaman:
1.
2.
3.
4.
5.
Isocricas.
Endoergnicas.
Isostricas.
Exoergnicas.
Adiabticas.
80
Cul de los siguientes mecanismos de disipacin del calor no necesita
soporte material?:
1.
2.
3.
4.
5.
Conduccin.
Conveccin.
Radiacin.
Induccin.
Evaporacin.
RESPUESTAS: 76: 3; 77: 5; 78: 1; 79: 4; 80: 3.
Presupuesto energtico: C=P+Q+W+U+F, donde: C=

energa almacenada en los alimentos. P= crecimiento,
masa asimilada. W= trabajo realizado-contra el entorno. U= energa perdida en orina. F= energa perdida en
heces.
Valor calrico de los alimentos: cantidad de calor desprendida en la combustin de un gramo de un determinado alimento.
BMR: metabolismo basal: calor desprendido por una
persona en condiciones basales (despierto, en ayuno
de 12 horas, en reposo fsico y mental y con temperatura ambiental agradable). El valor medio es de 1.760
kcal./da, es muy estable en un individuo dado.
111
Captulo XV
POTENCIALES
BIOELECTRICOS
Indice
Introduccin a las membrranas biolgicas
Propiedades elctricas de las membranas
Potencial de accin
INTRODUCCION A LAS MEMBRANAS

BIOLOGICAS
Conductancia
La distribucin de partculas cargadas a ambos lados de las

membranas plasmticas constituye la esencia de numerosos
procesos biolgicos, entre ellos la conduccin del impulso nervioso.
Los procesos de transporte a travs de las membranas biolgicas pueden ser:
Difusin simple: No presenta saturacin.
Transporte mediado: S presenta cintica de saturacin. Pueden ser activos, con gasto de energa, o pasivos o difusin facilitada, sin gasto de energa. Otras
propiedades de los sistemas de transporte mediado
adems de la saturacin son la especificidad y la inhibicin.
PROPIEDADES ELECTRICAS DE
LAS MEMBRANAS
La bicapa lipdica es atravesada por protenas integrales

(que en su parte extracelular presentan oligosacridos), canales inicos que le confieren a la membrana la caracterstica de
Conductancia, que es una medida de la permeabilidad a los diferentes iones.
Ecuacin de Nernst
Es la expresin matemtica del potencial elctrico que se
genera a travs de una membrana semipermeable por la distribucin asimtrica de un ion a ambos lados de la misma.
RT
[ ionext]
Ln
E==int-ext =
zF
[ ionint]
Para cada distribucin asimtrica de iones siempre existe un

valor de potencial elctrico que la mantiene en equilibrio.
Capacitancia
La bicapa lipdica puede separar cargas y por tanto confiere
a la membrana las caractersticas de un condensador.
112
Papel de los distintos iones

El potasio desempea un papel fundamental en la gnesis
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
del potencial de membrana (Em);Em es algo menos negativo que
Ek debido a que el sodio tambin es algo permeable y penetra
en la clula. Las membranas biolgicas se encuentran en un
estado estacionario, fuera del equilibrio y extraordinariamente
dinmico, con un alto costo energtico, pues precisa una ATPasa que mete potasio y saca sodio para mantener esta situacin en que el potasio es el principal ion intracelular (y principal responsable de Em por su gran permeabilidad), el sodio extracelular (y ligeramente permeable) y el cloro tambin extracelular (pero se distribuye pasivamente de acuerdo al potencial generado por Na y k para mantener la electroneutralidad).
POTENCIAL DE ACCION
81
Las proteinas integtrales de la bicapa lipdica confieren a las membranas biolgicas la propiedad de la:
1.
2.
3.
4.
5.
Reactancia.
Conductancia.
Impedancia.
Capacitancia.
Inductancia.
82
El principal responsable de la gnesis del potencial de membrana es:
Definicin
Secuencia de depolarizacin y repolarizacin que tiene lugar
de forma espontnea cuando la depolarizacin de una clula
excitable sobrepasa un umbral caracterstico. En l se distinguen el periodo refractario absoluto (PRA), durante el cual la
clula es inexcitable, y el relativo (PRR), en el cual el umbral de
excitacin es mayor y la amplitud de la respuesta menor. El potencial de accin sigue la ley del todo o nada, que consiste en
que el PA de una clula es siempre igual independientemente
del estmulo.
Experimentalmente se puede provocar PA y por tanto estmulo mediante corriente elctrica aplicada en un nervio o msculo. La mnima intensidad necesaria para ello se denomina
reobase.
La cronaxia es la duracin mnima que precisa una corriente
de intensidad doble de la reobase para producir un estimulo.
1.
2.
3.
4.
5.
E sodio.
La ATPasa sodio-potasio.
El cloro.
El potasio.
La ecuacin de Nernst.
83
No es caracterstico del potencial de accin:
1.
2.
3.
4.
5.
La ley de todo o nada.

Estar causado por un cambio lento y sostenido en la conductancia del sodio.
El PRA.
El PRR.
Su conduccin unidireccional in vivo.
Gnesis
El potencial de accin (PA) est provocado por un cambio
selectivo de la permeabilidad de la membrana para el ion Na
rpido y transitorio y un cambio en la conductancia del k ms
lento y sostenido a travs de canales especficos sensibles a
potencial. En la repolarizacin ocurren los fenmenos inversos
(salida de Na y entrada de k).
84
No est relacionado con los procesos de transporte mediado:
1.
2.
3.
4.
5.
La difusin facilitada.
La falta de especificidad.
La saturacin.
El transporte activo.
La inhibicin.
Conduccin del potencial de accin

85
La provocacin experimental del potencial de accin:
1. No sigue la ley del todo o nada.
2. La mnima intensidad para provocarlo se llama cronaxia.`
3. La reobase es el doble de la cronaxia.
4. La reobase es la mitad de la cronaxia.
5. La mnima intensdad para provocarlo se llama reobase.
RESPUESTAS: 81: 2; 82: 4; 83: 2; 84: 2; 85: 5.
In vivo la conduccin del impulso nervioso es unidireccional,

pues aunque la corriente fluye de un modo pasivo en ambas direcciones, slo es capaz de provocar potenciales de accin en
las zonas an sin excitar, las anteriores estn en PRA.
Para favorecer la conduccin del impulso nervioso en los invertebrados se han desarrollado axones de gran longitud,
mientras que en vertebrados un gran nmero de neuronas se
encuentran recubiertas de mielina (lipoprotena), con lo que
aumenta la resistencia de la membrana y la conduccin longitudinal, con gran aumento de la velocidad de conduccin.
113
Captulo XVI
VISION Y AUDICION
Indice
Introduccin
Ondas sonoras
Audicin
Ondas electromagnticas
Visin
Aplicaciones de luz y sonido en medicina
INTRODUCCION
I0 es el valor que se utiliza como referencia; si I=I0 entonces

L=0 (umbral de audicin).
Una onda es una distorsin definida en el espacio que se

propaga transportando energa sin que exista propagacin neta de materia. Se pueden dividir en:
Mecnicas (ej. ondas sonoras): Necesitan un medio
material para propagarse.
No mecnicas (ej. ondas electromagnticas): No lo
necesitan.
Y en:
Transversales (ej. electromagnticas): Oscilacin perpendicular a la direccin de propagacin.
Longitudinales (ej. sonoras): Oscilacin paralela a la
direccin de propagacin.
ONDAS SONORAS
El sonido es una onda mecnica longitudinal cuyo nivel de
intensidad se mide usualmente en la escala deciblica.
I
I0=10-12watios m-2
L (db) =10log
I0
114
AUDICION
Anatoma
El odo acta como receptor sensorial con zonas anatmica
y funcionalmente diferenciadas:
Odo externo: Acta de caja de resonancia.
Membrana timpnica: Acopla las vibraciones del aire
(ondas sonoras) a los huesecillos del odo medio. Vibra con una amplitud del orden del dimetro del tomo de hidrgeno.
Odo medio: La cadena de huesecillos acta amplificando la seal (unas 20 veces) mediante un mecanismo similar al de un amplificador de presiones.
Odo interno (cclea): En l se encuentran las clulas
sensoriales, que se encargan de la transduccin de
energa mecnica en una seal elctrica que llegar
al cerebro por los nervios auditivos.
Mecanismo
Las vibraciones transmitidas por los huesecillos a la ventana
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
oval originan movimientos en la perilinfa que tienen como consecuencia la produccin de un patrn de vibraciones caracterstico en la membrana coclear, provocando el movimiento de
los cilios de las clulas sensoriales ancladas entre la membrana basilar y tectorial, de manera que cuando los cilios se desplazan hacia el de mayor longitud se produce depolarizacin
(excitacin) de las clulas ciliadas, y al sentido contrario una
hiperpolarizacin (inhibicin).
En los mamferos las frecuencias se seleccionan porque la
zona de la membrana coclear que vibra con una amplitud mxima es dependiente de la frecuencia, mientras que en tortugas
cada clula responde a una frecuencia determinada.
ONDAS ELECTROMAGNETICAS
La luz es una onda no mecnica transversal de naturaleza
electromagntica de la cual la sensibilidad visual de los mamferos cubre un rango muy estrecho (360-690 nm. la luz visible).
Un dioptrio es una superficie de separacin de dos medios
con diferente indice de refraccin. Una lente es un sistema ptico formado por dos medios separados por dos dioptrios. Pueden ser:
Convergentes (positivas), ej. lentes biconvexas.
Divergentes (negativas), ej. lentes bicncavas.
La potencia de una lente es el inverso de su distancia focal
y se mide en dioptras (m-1).
86
Seale la informacin cierta acerca de la retina:
1.
2.
3.
4.
5.
Los conos son poco sensibles enc omparacin con los bastones.
Los bastones, ms sensibles, son muy abundantes en la fvea.
Los conos contienen gran cantidad de rodopsina.
Los bastones se utilizan en la visin fotpica.
Los bastones distinguen colores y detalles.
87
El efecto Doppler permite observar mediante ecografa:
1.
2.
3.
4.
5.
Las cmaras cardacas.

El metabolismo heptico.
El flujo sanguneo.
Los riones.
El cerebro.
88
Con respecto a las lentes, seale la respuesta falsa:
1.
2.
3.
4.
5.
Estn formadas por 2 dioptrios que separan 2 medios.

La potencia es el inverso de la distancia focal.
Pueden ser positivas o negativas.
El cristalino es la lente de mayor poder refractivo en el ojo.
La potencia se mide en dioptrias.
VISION. EL OJO COMO SISTEMA OPTICO
Medios de enfoque
El mximo poder refractivo est en la crnea (40 dioptras),
que per se enfoca los objetos detrs de la retina; una segunda
lente correctora, el cristalino, termina de realizar el enfoque
cambiando su curvatura gracias a la conexin muscular que
posee. A este enfoque se le llama acomodacin (valor mximo
de 20 dioptras). La apertura central del iris puede tambin
cambiar su tamao, ajustando la luminosidad.
Retina
En la retina se encuentran situadas las clulas sensoriales
(fotorreceptoras que actan como eficientes contadores de fotones), que se encargan de la transduccin y son de dos tipos:
Bastones: Ms sensibles, trabajan en condiciones de
baja iluminacin sin distinguir colores ni detalles (utilizados en la visin escotpica).
Conos: Poco sensibles, necesitan iluminacin elevada
pero distinguen colores y detalles (visin fotpica).
89
La parte del odo encargada de amplificar la seal auditiva es:
1.
2.
3.
4.
5.
El conducto auditivo externo.

La membrana timpnica.
El odo medio.
El odo interno.
El pabelln auricular.
90
La escala deciblica mide:
1.
2.
3.
4.
5.
La energa que transmite un sonido por unidad de tiempo.`

El logaritmo decimal de la energa de un sonido.
La energa que transmite un sonido por unidad de longitud.
El inverso de la intensidad de un sonido.
La intensidad relativa de un sonido.
RESPUESTAS: 86: 1; 87: 3; 88: 4; 89: 3; 90: 5.
El ojo es similar a una cmara fotogrfica; su misin es enfocar los objetos en la retina, donde sufrirn un revelado instantneo y renovable.
115
VISION Y AUDICION
Los conos son mucho ms abundantes en la fvea, donde

apenas hay bastones.
Los bastones poseen una gran cantidad de membranas especializadas en el segmento externo y tienen una extraordinaria fluidez y gran cantidad del pigmento rodopsina, cromoprotena muy eficiente en el proceso de absorcin. Los conos poseen tres tipos diferentes de pigmentos visuales; en el cerebro
se combinan las seales creando la gama de colores.
de las ondas en las diferentes estructuras corporales se analizan para la obtencin de imgenes.
Tambin se pueden utilizar tcnicas ecogrficas con base en
el efecto Doppler, que consiste en la diferente frecuencia con
que un observador mvil y otro fijo reciben un sonido. La variacin de la frecuencia es funcin de la velocidad (v) a la que se
mueve el observador, que en nuestro caso sera el rgano que
estemos interesados en estudiar.
APLICACIONES DE LUZ Y SONIDO

EN MEDICINA
Lser
Ecografa
Aplicando electricidad a un material piezoelctrico se generan ultrasonidos, cuyos ecos recibidos tras la reflexin parcial
116
Es una fuente de luz que emite un haz muy estrecho de luz

monocromtica pura, en la que cada onda est en fase con las
dems, y que libera energa amplificada que se puede enfocar
a puntos muy pequeos, por lo que su utilizacin fundamental
es en diversos tipos de intervenciones quirrgicas.
Captulo XVII
MECANICA
CIRCULAT ORIA
Indice
Conceptos y leyes importantes
Organizacin del sistema circulatorio
CONCEPTOS Y LEYES IMPORTANTES

Los fluidos son sustancias no slidas capaces de variar su
forma. Poseen fuerzas intermoleculares dbiles que permiten
el desplazamiento de las molculas que lo componen.
Presin (sobre las paredes del recipiente que contiene
el fluido): Es la fuerza (perpendicular al recipiente) por
unidad de superficie. P=F/S. La unidad en el S.I. es
Pascal. 1Pa=1Nw/m.2; 1atm=1.000 mbar=133,3Pa.
Principio de Pascal: La presin aplicada en un punto
de un fluido se transmite sin disminucin a todos los
puntos del mismo.
Paradoja hidrosttica: Para un fluido, la presin a una
altura (profundidad) determinada es idntica independientemente de la forma del recipiente y la cantidad
de lquido.
Ley de Poiseuille: Para flujos pequeos (laminares):
1
Resistencia= LongitudViscosidad
lo que indica que el

Radio4
factor ms importante es el radio del vaso
Ley de Laplace:
1
Tensin parietal=
Grosor
PresinRadio
ORGANIZACION DEL SISTEMA

CIRCULATORIO
El sistema circulatorio consta de dos circuitos en serie: el
menor o pulmonar, de resistencia baja e impulsado por el corazn derecho, y el mayor o sistmico, de resistencia elevada dependiente del corazn izquierdo.
El flujo es idntico en cualquiera de las secciones totales del
sistema circulatorio, por lo que la velocidad promedio en los diferentes conductos es inversamente proporcional a la seccin
total del tramo considerado, mxima en la aorta y mnima en
los capilares (existe una relacin inversa entre el dimetro en
los diferentes vasos y la superficie total de la seccin que ocupan los mismos) Flujo= Gradiente de presion/resistencia..
Existe as mismo una cada continua de presin a lo largo
del lecho circulatorio; la mayor parte de resistencia se encuentra localizada a nivel de arteriolas y capilares. Adems, debido
a la gravedad, la presin vara en las distintas partes del cuerpo, pero el gradiente arteriovenoso permanece constante.
117
MECANICA CIRCULATORIA
Capacitancia
Capacidad de almacenar fluidos a presin.C=V/P. No es
lineal, disminuye a partir de ciertos valores de volumen, a partir de los cuales la presin aumenta mucho. Es mayor en venas, de ah que el 64% de la sangre est siempre en el lecho
venoso. En las cavidades ventriculares se habla de Compliance, que junto con la rigidez determina la funcin diastlica ventricular. La impedancia es el cociente entre presin y flujo.
91
Estabilidad de los vasos. Presin transmural
92
Pt= Pi-Pe; Si la tensin (que viene dada por la ley de Laplace) supera a la Pt, el vaso se cierra; Si Pt aumenta sin que
pueda ser contrarrestado por la tensin entonces se rompe el
vaso.
En el sistema circulatorio:
No es caracterstico de un fluido:
1.
2.
3.
4.
5.
1.
2.
3.
4.
5.
El transmitir la presin que se le aplica sin decremento.

Poseer fuerzas intermoleculares dbiles.
Ser capaz de variar su forma.
Que la presin a una profundidad determinada depende de la
cantidad de fluido.
Adoptar la forma del recipiente que los contiene.
El gasto cardaco derecho es menor que el izquierdo.

La presin arterial en el sistema derecho es igual que en el izquierdo.
La velocidad de la sangre es mxima en la aorta porque su dimetro es mayor.
El potasio es el in que ms participa en el mantenimiento de
la volemia.
La velocidad de la sangre es mnima en capilares, pues su seccin total es la mayor de todo el sistema circulatorio.
93
Con respecto al lecho vascular:
1.
2.
3.
4.
5.
La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar un gran

dimetro.
La aorta es un vaso de alta resistencia por presentar la seccin
total ms pequea de todo el sistema circulatorio.
En la policitemia aumenta la resistencia que ofrece la aorta a la
sangre.
La presin arterial es idntica en cualquier lugar del cuerpo en
bipedestacin.
La cava tiene menor resistencia que las vnulas por su mayor
grosor.
94
Con respecto al sistema circulatorio:
1.
2.
3.
4.
5.
La capacitancia viene dada por la distribucin asimtrica de

cargas en los vasos sanguneos.
Las arterias son fundamentalmente vasos de capacitancia.
La capacitancia tiene un lmite a partir del cual la presin transmural puede romper el vaso.
Las venas son vasos de conductancia fundamentalmente.
La rigidez determina la capacitancia ventricular.
95
Con respecto a la tensin parietal de los vasos sanguneos:
1.
2.
3.
4.
5.
Es mxima en arteriolas.
Es mnima en arteriolas.
Es mxima en la aorta.
Si es superada por la presin transmural el vaso se cierra.
Aumenta con la viscosidad.
RESPUESTAS: 91: 4; 92: 5; 93: 3; 94: 3; 95: 3.

118
BIOQUIMICA
Y BIOFISICA
2
BIBLIOGRAFIA
BIOQUIMICA
BIOFISICA
BALADRON, J. y cols.: Manual Intensivo para el Examen MIR. Editorial Luzn 5. Madrid, 1993.
LEHNINGER, A. L.: Principios de bioqumica. Ediciones Omega, Barcelona,1984.
STRYER, L.: Bioqumica. 2. edicin. Editorial Reverte, Barcelona, 1982.
CROMER: Fsica para las ciencias de la vida. 2. edicin. Editorial Reverte, 1982.
DIEZ DE LOS RIOS, A.: Introduccin a la Biofsica y a la Fsica
Mdica. Universidad de Malaga, 1983.
EISENBERG, D.; CROTHERS, D.: Physical chemistry. Benjamin,
1979.
119
Seccin 2
INDICE
DE
MATERIAS
Acido/os ,
Flico, 80
lctico, 82
nicotnico o Niacina, 79
Pantotnico, 79
biliares, 92
grasos, 71
acomodacin, 115
Aldosa, 63
alfa-Queratinas, 66
Amilasas, 64
Aminocidos, 67
Esenciales, 68
Andrgenos, 93
Audicin, 114
bases nitrogenadas, 69
Bastones, 115
beta-Queratinas, 67
Betaoxidacin de cidos grasos, 94
Bicapa, 74
Biotina, 80
Cadena de transporte electronico, 89
Calor, 110
especfico, 110
Capacitancia, 112, 118
Carbohidratos, 61
carbono quiral, 63
centro de gravedad, 108
Centro de masas, 108
Cerebrsidos, 74
Cetogenesis, 96
Ciclo de Cory, 85
Ciclo de la Urea, 98
Ciclo del cido citrico, 87
cistrn, 102
cdigo gentico, 102
codon, 102
Coenzima, 75
Cofactor, 75
Colesterol, 91
complejo de iniciacin, 102
Compliance, 118
Conductancia, 112
Conos, 115
crnea, 115
cuerpos cetnicos, 96
Desaminacin Oxidativa, 98
de los aminocidos, 97
dextrorrotatorio, 67
dioptrio, 115
121
INDICE DE MATERIAS
Disacaridasas, 64
DNA polimerasas, 111
efecto Doppler, 116
Endopeptidasas, 97
Energa libre de Gibbs G, 111
entalpa, 110
entropa, 111
enzimas, 75
equilibrio rotacional, 108
equilibrio translacional, 108
Esfingolpidos, 74
estereoismeros, 63
Esteroides, 74
Estrgenos, 93
Exopeptidasas, 97
fibrosas, 65
Fosfofructoquinasa, 81
Fosfolpidos, 73
fragmento de Okazaki, 102
Fructosa 1,6 Bifosfatasa, 84
Fuerzas de compresin, 109
Fuerzas de traccin o tensin, 108
Fuerzas tangenciales o de cizalladura, 109
Ganglisidos, 74
globulares, 64
Glucogenogenesis, 85
Glucolisis, 81
Gluconeogenesis, 83
Glucoquinasa, 81
Glucosa 6 Fosfatasa, 85
Hexoquinasa, 81
hiptesis de opern, 104
Hiptesis del balanceo, 102
Hormonas esteroideas, 92
impedancia, 118
intrones, 102
ionizante, 105
Irreversibles, 78
Isoenzima, 75
Ismeros Geomtricos, 67
ismeros pticos, 63
levorotatorio, 67
Ley de Laplace, 117
Ley de Poiseuille, 117
ley del todo o nada, 114
membranas biolgicas, 112
Micelas, 74
Monocapas, 74
Monosacridos, 61
Niacina, 79
No competitivo, 77
122
no ionizante, 105
No polares, 67
nuclesidos, 69
nucletidos, 69
Oligosacridos, 61
Ondas electromagnticas, 115
Ondas sonoras, 114
Palancas, 108
pH isoelctrico, 68
pirimidnicas, 69
Piruvato Carboxilasa, 83
Piruvato Quinasa, 82
Polares Neutros, 68
Polares o hidrfilos, 68
Polisacridos, 61
Potencial de accin, 113
Presin, 117
Principio de Pascal, 117
Progestgenos, 93
protenas, 65
purinas, 69
refractario absoluto, 113
reobase, 113
Replicacin, 101
Reversibles, 77
RNA primasa, 102
Ruta del Carbono, 98
Ruta del Nitrgeno, 97
Saturados, 71
Sintesis de cidos grasos, 93
Temodinmica, 110
Temperatura, 110
Traduccion, 101
Transaminasas, 97
Transcripcin, 101
Transferencia lineal de energa, 106
Triacilglicridos mixtos, 73
Triacilglicridos simples, 73
Ventaja mecnica, 108
Va de las pentosas fosfato, 89
Visin, 115
Vitamina A, 80
Vitamina B1 o Tiamina, 79
Vitamina B12, 80
Vitamina B2 o Riboflavina, 79
Vitamina B6 o piridoxina, 80
Vitamina C, 80
Vitamina D,93
Vitamina E, 80
Vitamina K, 80

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Seccin 2

Protenas: estructura y funciones

Captulo VII. METABOLISMO DE

Gluclisis. Esquema y caractersticas

Captulo VI. VITAMINAS

Introduccin a las membrranas biolgicas

Conceptos y leyes importantes

Catabolismo de los hidratos de carbono

CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.

C*= Carbono quiral.

Aquel esteroismero que hace girar el plano de la luz polarizada

La estructura de una es el espejo de la otra.

Uno de los tomos de Carbono est unido por enlace doble

CARBOHIDRATOS. COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS.

aldosa originando un hemiacetal, o el grupo carbonilo ceto de

CATABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE

Galactos idasas: como la Lactasa, descompone la lactosa en glucosa y galactosa.

Aminocidos: composicin y propiedades

Dra. MARTA MATEO MORALES

PROTEINAS. ESTRUCTURA Y FUNCIONES

Niveles estructurales de las protenas

PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

Fig. 2. Estructura de los aminocidos.

Es la unin de dos o ms cadenas polipeptdicas separadas

Forma compacta y esfrica, solubles en sistemas acuosos

Las protenas se pueden clasificar como:

En la naturaleza los aminocidos se unen por enlaces peptdicos tipo:

Los sillares primarios de todas las protenas son un grupo de

Clasificacin de los aminocidos segn sus

Las cadenas corren antiparalelas.

Carbono alfa, grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y

Es igual a la suma de los PH de los aminocidos cidos que forman la protena.

Estn formadas por cadenas que se disponen paralelas.

PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS

dieta, son: arginina, lisina, histidina, fenilalanina, triptfano,

Histidina, Arginina y Lisina.

Esta igualdad se cumple para aquel valor en que (A-) =(B+),

Degradacin de las purinas

Los cidos nucleicos son largos polmeros de nucletidos

NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS

Tienen cargar positiva.

Con respecto a los nucletidos de pirimidina no es cierto que:

El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato.

En humanos conduce al cido rico.

Son largos polmeros de nucletidos unidos por enlaces glucosdicos.

Son necesariospara su sintesis glicina, aspartato, glutamina y

El cuido adenlico es un nuclesido.

RESPUESTAS: 11: 2; 12: 2; 13: 5; 14: 3; 15: 4.

Dra. MARTA MATEO MORALES

Difieren unos de otros en la longitud de la cadena y en la

LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS

Principales cidos grasos insaturados: palmitoleico, oleico,

Son solubles en disolventes polares.

Son: triglicridos, fosfolpidos y esfingolpidos.

Son steres de cidos grasos y alcoholes de cadena larga.

El cido fosfatdico est formado por:

RESPUESTAS: 16:2; 17:1; 18: 4; 19: 3; 20: 4.

LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS. HORMONAS ESTEROIDEAS

Cuando contienen un grupo alcohol se llaman esteroles; el

Lpidos polares y no polares

Los lpidos polares en medio acuoso se dispersan espontneamente formando:

Glucocerebrsidos, se encuentran profusamente extendidos en la capa externa de las membranas celulares.

Estructura en la que las colas hidrocarbonadas de los lpidos

Dra. MARTA MATEO MORALES