1 ESCUELITA DE BIGOTES RUMBO AL 1 PARCIAL

sta es la transcripcin de la 1 Escuelita de Bornaz que a propsito fue

algo breve (1 hora 40 minutos) y tuvo una concurrencia de slo 12
alumnos
Por eso, les paso este archivo con mayor razn a todos los que no
vinieron
Espero que les sirva XD

Primero que todo, deben entender que en este 1 examen, la mitad van a ser ejercicios
y el resto teora As que empezamos viendo
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS:
Son capaces de absorber luz UV, todos por debajo de los 240 nm y 3 de ellos, los
aromticos (TRP, FEN Y TIR), absorben luz UV intensamente a 280 nm. Esto es
importante porque esta propiedad tambin va a definir que las protenas tengan la
misma propiedad
Esto se evidencia al poder diferenciar las protenas de los cidos nucleicos, ya que las
protenas absorben luz UV a 280 nm y los cidos nucleicos lo hacen a 260 nm En
segundo lugar, los AA tienen propiedades cido bases bien definidas Esto lo vamos
a estudiar con algunos problemitas al respecto
PROBLEMA 01: El cido asprtico (ASP) a pH = 7,4 cul de sus formas
predominar? (pK1 = 2,1; pK2 = 9,4 y pKR = 3,9)
Si nos dan un pH de 7,4 y nos piden la forma que predomina, tenemos que hacer
nuestra escala de pH, de 0 a 14 y tenemos que dividirla entre los valores de pK
proporcionados:
Esto lo divide en 4 segmentos de
pH, en donde el pH de 7,4 se
encuentra en la forma C.
Y esta forma es fcil de determinar: tenemos al cido asprtico, cuya frmula es:
Tambin recordar que si el pH>pK de algn grupo, ste se halla disociado. Por ello, se
han disociado los pK1 (del grupo -carboxilo) y pKR (el grupo carboxilo del radical) en
ese orden debido a que el pH de 7,4 no alcanza a disociar al pK 2 (del grupo -amino).

Otra forma rpida de saber esto es

conociendo el punto isoelctrico (pI).
Para los AA cidos (como el cido
asprtico y el cido glutmico) el pI
es la semisuma del pK1 y el pKR (los 2
pK ms bajos). Por ello, el punto isoelctrico es bajo y el AA es clasificado como
cido.
Mientras que con los AA bsicos (como la lisina, arginina e histidina), tenemos que
tomar los pK ms altos: el pK2 y el pKR. Sabiendo esto, ampliamos la pregunta
A qu polo migrar el cido asprtico en relacin a este pH?
Ahora lo nico que tenemos que hacer es comparar el pH con el pI. Hemos visto que 2
grupos carboxilo se disociaron y permanece el grupo amino, por lo que el AA presenta 2
cargas (-) y una (+). Total: se halla con una carga (-).
Ahora, compararemos el valor del pH (variable) con respecto al pI (constante): Si
pH>pI, el AA se carga (-) y migrar al polo (+) o nodo; si pH<pI, el AA se carga (+) y
migrar al polo (-) o ctodo; y si pH=pI, la carga es igual a 0 y no migrar a ningn
polo
OJO: nunca se debe comparar el pI con respecto al pH, porque el pH es variable
Con esto, tenemos en este caso: el pH (7,4) > pI (3), por lo que el AA est cargado
(-) y migrar al polo (+). Ahora, invertimos el problema
Para este mismo AA, a qu pH debemos colocarlo para que migre hacia el
ctodo?
Ahora que conocemos el pI, comparamos el pH con l: para que migre hacia el polo (-)
o ctodo, debe estar cargado (+), y eso se logra cuando el pH<pI; es decir: pH<3.
PROBLEMA 02: Un mol de glicina se encuentra en su estado completamente
protonado. Si se le agrega 0,2 moles de NaOH, hallar el pH de la solucin
resultante. (pK1 = 2,3 y pK2 = 9,6).
Sabiendo primero que el estado completamente protonado quiere decir que el AA est
cargado (+), debemos balancear la reaccin estequiomtricamente para resolver bien
el problema

Observamos

que

slo

0,2

moles

de

glicina han reaccionado y 0,8 moles

permanecen

en

estado

protonado

cargados (+).
Y

por qu

reacciona

con

el grupo

carboxilo? Porque tiene su pK ms bajo (cido) que le permite neutralizar la alcalinidad

del NaOH Y para calcular el pH de la solucin resultante, aplicamos la frmula de
Henderson y Hasselbalch:
Y por qu usar esta frmula? Porque nos encontramos
con

un

sistema

amortiguador

cido

base,

proporcionado por los grupos carboxilo y amino del AA.

Usamos el pK del grupo -carboxilo (2,3), pues es el
que

participa

en

la

reaccin

Desarrollando

la

ecuacin, obtenemos finalmente que el pH =1,7.

PROBLEMA 03: A 100 ml de alanina 0,1 M completamente en su estado
isoelctrico se le agrega 0,001 moles de HCl. Hallar el pH de la solucin
resultante. (pK1 = 2,2 y pK2 = 9,4)
Sabiendo que el estado isoelctrico es
aquel en el cual no hay carga para el AA,
tenemos la estructura de la reaccin con
la alanina
Adems, debemos considerar que esta
vez el grupo que reacciona es de nuevo
el -carboxilo, pues constituye la forma aceptora de los H + del HCl agregado y lo va a
neutralizar.
Pero antes, debemos hallar el n de moles de alanina que tenemos para poder
balancear la ecuacin estequiomtricamente Si la solucin es 0,1 M, significa que hay
0,1 moles de ALA en 1 000 ml de solucin; pero slo tenemos 100 ml, por lo que por
simple regla de tres directa tenemos 0,01 moles de alanina.
Una vez conocido este valor, aplicamos la frmula de
Henderson y Hasselbalch una vez ms para hallar la
respuesta: pH = 3,15.

PROBLEMA 04: A 1 mol de glicina completamente en su estado isoelctrico,

Cuntos gramos de NaOH se necesitarn para elevar su pH a 7,4?
Tenemos otra vez para el caso de la glicina
En este caso, ya conocemos sus pK, as que
procedemos a hallar su pI = 5,9.
Y para qu hemos hallado el pI? Porque por
dato del problema, el AA est en su punto
isoelctrico

(donde

pI

pH),

as

que

concluimos que el pH = 5,9.

Tenemos el pH y tenemos el pK que reacciona (en este caso, el del grupo -amino),
as que:
Utilizamos otra vez la ecuacin de Henderson y Hasselbalch
para hallar la relacin de las [ ] de las formas disociadas y sin
disociar del AA en cuestin
Obtenemos que [A-] = 0,00631 Y [HA] = 1. Traduciendo esto
a %... [A-] = 0,00627% y [HA] = 99,99373%. Como tenemos
1 mol de glicina, tendremos que la [A-] que hay y va a reaccionar con el NaOH es de
0,00627 moles
Finalmente, realizamos la titulacin respectiva pero en
gramos De donde finalmente, obtenemos que x = 0,25 g.
DATO: ste fue el ejercicio ms difcil, y de hecho que no entrar en la prueba, segn
palabras del mismo profe Bornaz
PROBLEMA 05: Un mol de alanina se halla en su forma completamente
protonada.

Hallar

los

gramos

de

NaOH

necesarios

para

titularlo

completamente.
De nuevo con la estructura de la alanina Observamos que si hay 1
mol de este AA, tenemos entonces 1 mol de grupos COOH y otro
mol de NH3+ (Todo esto en su estado protonado o cargado
positivamente).
Por lo que para titular el NaOH es necesario considerar estos 2
moles de grupos, y hallamos la respuesta por simple regla de tres
directa De donde x = 80 g.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS:

Son bastante parecidas a las propiedades

de los AA Pero lo

que hay que recordar acerca de ellas son

los factores de los

que depende su solubilidad: su carga y su polaridad. Ya sabemos que sta ltima

depende de la cantidad y calidad de sus AA, y la carga tambin
Entonces, toda protena que se encuentra a un pH diferente a su punto isoelctrico
tendr carga Y de qu manera afectamos la solubilidad de una protena? Alterando
uno de esos 2 factores: por medio de 5 factores que la afectan:
El primero es el pH, luego la fuerza inica del medio (o sea, la [ ] salina) Recuerden
que hay protenas insolubles en agua destilada pura (con fuerza inica = 0), pero que
cuando se les agrega una pequea cantidad de sal, su solubilidad se incrementa
tremendamente ste es el caso de las globulinas.
El tercer factor es el de los solventes orgnicos, como el etanol, que tienen una accin
diferente a distintas T: a 0C todo solvente orgnico precipita las protenas, pero no las
desnaturaliza; en cambio, a T ambiente o corporal, las protenas son precipitadas y a
la vez desnaturalizadas...
Y otro factor que altera la solubilidad es la presencia de aniones o cationes de metales
pesados, como el Hg, pero con la condicin que la protena tenga carga contraria En
este caso se forma una sal insoluble
Y un ltimo factor es su desnaturalizacin Esta accin se da por agentes fsicos (como
el calor y las reacciones atmicas) y qumicas (como pHs extremos, cambios bruscos de
pH, los detergentes y la urea, sobre todo en [ ] elevadas como 8 M)
En resumen, son 5 estos factores: el pH, la fuerza inica del medio, los solventes
orgnicos, los iones de metales pesados y la desnaturalizacin Ahora, veremos un
problema de hidrlisis
PROBLEMA 06: La hidrlisis total de un nonapptido nos da como resultado:
FEN2, GLU2, ALA, SER, MET, LEU y CIS

Al ser tratado con el reactivo de Edman, se obtuvo una fenil-tio-hidantona

correspondiente al AA alanina.
Al tratarse con la carboxipeptidasa A, se liber el AA cido glutmico.
Al tratarse con bromuro de ciangeno (BrCN), se obtuvo los siguientes
pptidos: MET, ALA, CIS + FEN2, SER, LEU, GLU2.

Y al tratarse con pepsina, se produjeron los pptidos: CIS, ALA, MET, GLU +
FEN + FEN + LEU, SER, GLU.

Encontrar la estructura de dicho pptido.

Para resolver este problema, debemos primero saber la accin especfica de cada
reactivo para con una cadena polipeptdica Establecemos nuestra cadena de 9 AA y
la vamos rellenando

El reactivo de Edman nos sirve para identificar el 1 AA (el del extremo n terminal): la
ALA
La carboxipeptidasa A nos permite saber el ltimo AA (GLU), porque esta enzima acta
al final de la cadena peptdica Con esto, tenemos:

AL
GL
A
El bromuro
de ciangeno corta siempre por detrs de la MET, por lo que tenemosUun
tripptido que ordenar: la ALA primero, la MET al final, por lo que la CIS queda el
medio

AL
A

CIS

MET

GL
U

Y con la pepsina, obtuvimos un tetrapptido, del cual ya tenemos secuenciado 3 AA:

nos falta colocar el otro GLU. Ahora, la pepsina acta por delante de la FEN, la TIR, el
TRP y la LEU, por lo que tenemos un nuevo tripptido para ordenar

AL
A

CIS

MET

GL
U

LE
U

SE
R

GL
U

Primero va la LEU (punto de corte), y luego la SER, porque el GLU del extremo ya est
ubicado. Y con esto, tenemos slo 2 espacios libres para rellenar, correspondientes a
los 2 AA que no hemos usado: las 2 FEN, quedando as la cadena

AL
A

CIS

MET

GL
U

FE
N

FE
N

LE
U

SE
R

GL
U

Hacindoles un recuerdo: las reacciones de Edman, Sanger, la ninhidrina y el cloruro de

dansilo nos sirven para identificar el AA del extremo n terminal Ahora, pasamos de
frente a un problema sobre enzimas
PROBLEMA 07: Con una [S] = 15 mM, se logr alcanzar los 2/5 de la V mx.
Hallar la Km.

Simplemente recordar esta ecuacin, que comprende los valores

proporcionados y la incgnita Finalmente, reemplazamos datos y
obtenemos que la Km = 22,5 mM.
PROBLEMA 08: Al estudiar un sistema enzimtico en el laboratorio, se obtuvo
una recta que corta a los ejes de las abscisas y ordenadas en los puntos
3x103 mM-1 y 2x10-4 M/unid. Hallar la pendiente de la recta.
Para

esto

tenemos

proporcionados

que

identificar

compararlos

son

los
los

datos
modelos

matemticos ya estudiados en cintica enzimtica

Recordamos que la pendiente de la recta es Ahora
tenemos que despejar la K m y la
Vmx, y el problema est resuelto

1/ 3x103 mM-1 = 3,3 x 10-7 M.

La Km =

La

Vmx

1/

2x10-10 M/unid. = 5 x 109 M-1.

Con estos datos, la pendiente de la recta es a = 6,6 x 10-17

FINALMENTE:

Estudiar todo lo referente a inhibicin enzimtica, sus ecuaciones, reconociendo las

diferentes grficas y sus caractersticas Ahora, finalizamos esto con un ejercicio
de bioenergtica

PROBLEMA 09: La siguiente reaccin (A -> B) alcanza su equilibrio cuando

el 10% del reaccionante se consume. Hallar su G (cambio de energa
libre estndar prima).

Recordamos la frmula para este caso:

Nos damos cuenta que si bien no nos dan las [ ] de

cada

sustancia,

nos

dan

su

relacin

estequiomtrica en el equilibrio Reemplazando

los valores adecuados:

R = 1,987 cal/mol.K

T = 298 K

Finalmente, obtenemos que G = 1299,24 cal 1,3 Kcal aproximadamente

Tambin recordar la aplicacin de la Ley de Hess: G = G + 2,3.RT.log [B]/[A]

que se aplica cuando tenemos una serie de reacciones A -> B -> C -> D -> E -> F.

No se olviden que un proceso exergnico tiene un G negativo y los endergnicos

uno positivo, y para poder acoplar a la formacin de ATP (proceso endergnico),
debemos liberar como mnimo 7,3 Kcal Si se libera menos, la reaccin no se da