“QUÍMICA DE LA LECHE Y

PRODUCTOS LÁCTEOS”

1.- GENERALIDADES
2.- COMPONENTES
 1.- GENERALIDADES
- Leche: Alimento básico
- Consumo masivo: 500 millones de toneladas/año
- Inestable y perecedero necesidad refrigeración
- Alimento complejo, 3 fases:
Fase acuosa: sales, azúcares, proteínas,
vitaminas y aa disueltos
Fase sólida (en estado coloidal):proteínas
(caseína), fosfatos y otras sales de Ca
insolubles
Fase lipídica emulsionada: TG, AG libres,
vit. liposolubles (principal. A y D)

- Composición general
- Agua: 87% (vaca), 83% (oveja)
- Azúcares: 5%
- Grasa: 3.5% (vaca), 5.5%(oveja)
- Proteína: 3.2% (vaca), 6% (oveja)
- Vitaminas: principalmente B2, A y D
- Minerales: Ca y P
 2.- COMPONENTES
1) PROTEINAS
a) Proteínas del lactosuero(solubles en medio ácido
y H2O):
- -LACTOGLOBULINAS
- -LACTOALBUMINAS
b) Caseínas (insolubles en medio ácido):
- S, , , , 
- Todas contienen ác. fosfórico
- Las  y  son productos de degradación de 
y S respectivamente.

2) HIDRATOS DE CARBONO
- Lactosa
-  [glucosa; aminoazúcares; y
oligosacáridos]

3) LÍPIDOS
- 95-96 % TAG
- 0.1-0.4 % AG (  Butírico) cadena corta
AG insaturados: según alimentación
- 0.8 % FOSFOLÍPIDOS
4) ÁCIDOS ORGÁNICOS
- Ac. Cítrico
- Ac.Láctico, Ac. Acético: degradación lactosa

5) SUSTANCIAS MINERALES
(K+, Ca+2,Na+2,Mg, Zn, Al+3,...)

6) VITAMINAS (Todas en distintas cantidades)

- Liposolubles (en la NATA)
- Hidrosolubles (en el SUERO)

7) ENZIMAS
- HIDROLASAS (amilasas, lipasas, esterasas,
proteinasas, y fosfatasas)
- OXIDO-REDUCTASAS (aldehídoDH,
lactoperoxidasa, catalasa)
 S1 - CASEINA B. ESTRUCTURA PRIMARIA
1
H.Arg-Pro-Lys-His-Pro-lle-Lys-Hís-Gln-Gly-Leu-Pro-Gln-[Glu-Val-Leu-Asn-Glu-Asn-Leu-
21
Leu-Arg-Phe-Phe-Val-Ala -Pro-Phe-Pro-Gln-Val-Phe-Gly-Lys-Glu-Lys-Val-Asn-Glu-Leu-
41
Ser-Lys-Asp-Ile-Gly-SerP-Glu-SerP-Thr-Glu-Asp-Gln-[Ala-Met-Glu-Asp-Ile-Lys-Gln-Met-
61
Glu-Ala-Glu-ScrP-Ile-SerP-SerP-SerP-Glu-Glu-Ile-Val-Pro-Asn-SerP-Val-Glu-Gln-Lys-His-
81
Ile-Gln-Lys-Glu-Asp-Val-Pro-Ser-Glu-Arg-Tyr-Leu-Gly-Tyr-Leu-Glu-Gln-Leu-Leu-Arg-
101
Leu-Lys-Lys-Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu-Glu-Ile-Val-Pro-Asn-SerP-Ala-Glu-Glu-Arg-Leu-
121
His-Ser-Met-Lys-Glu-Gly-lle-His-Ala-Gln-Gln-Lys-Glu-Pro-Met-Ile-Gly-Val-Asn-Gln-
141
Glu-Leu-Ala-Tyr-Phe-Tyr-Pro-Clu-Leu-Phe-Arg-Gln-Phe-Tyr-Gln-Leu-Asp-Ala-Tyr-Pro-
161
Ser-Gly-Ala-Trp-Tyr-Tyr-Val-Pro-Leu-Gly-Thr-Gln-Tyr-Thr-Asp-Ala-Pro-Ser-Phe-Ser-
181
Asp-Ile-Pro-Asn-Pro-lle-Gly-Ser-Glu-Asn-Ser-[Glu]-Lys-Thr-Thr-Met-Pro-Leu-Trp.OH

“Estructura primaria de la s1-caseína B. Los residuos entre corchetes están substituidos u omitidos en otras
variantes genéticas de la s1-caseína. Los residuos en cursivas indican sitios de modificación post-translacional;
por ejemplo, la Ser 41 está fosforilada en la s0-caseína.”
S1 CASEINA + Ca2+ — SAL CÁLCICA INSOLUBLE
- ESTRUCTURA DIPOLAR “TIPO JABÓN”-
- DOMINIO POLAR: -SUSCEPTIBLE PROTEOLISIS
-FLEXIBLE, ALTAMENTE SOLVATADO
- ENRROLLAMIENTO AL AZAR
- DOMINIO HIDROFÓBICO: - -HÉLICE, HOJA , ...
• CONDUCEN A AUTO-ASOCIACIÓN MOLECULAR o
A LA ASOCIACIÓN CON OTRAS PROTEÍNAS
• INTERACCIONES HIDROFÓBICAS FAVORECIDAS
AL DESCARGARSE EL DOMINIO POLAR CON Ca2+
(UNIÓN A GRUPOS FOSFATO)
 1
H.Arg-Glu-Leu-Glu-Glu-Leu-Asn-Val-Pro-Gly-Glu-Ile-Val-Glu-SerP-Leu-SerP-SerP-SerP-Glu-
21   1- caseínas

Glu-Ser-I1e-Thr-Arg-I1e-Asn-Lys-Lys-I1e-Glu-Lys-Phe-Gln-[ SerP]-Glu-[Glu]-Gln-Gln-Gln-
41
Thr-Glu-Asp-Glu-Leu-Gln-Asp-Lys-Ile-His-Pro-Phe-Ala-Gln-Thr-Gln-Ser-Leu-Val -Tyr-
61
Pro-Phe-Pro-Gly-Pro-Ile-[ Pro]-Asn-Ser-Leu-Pro-Gln-Asn-Ile-Pro-Pro-Leu-Thr-Gln-Thr-
81
Pro-Val-Val-Val-Pro-Pro-Phe-Leu-Gln-Pro-Glu-Val-Met-Gly-Val-Ser-Lys-Val-Lys-Glu-
101   3- caseínas

Ala-Met-Ala-Pro-Lys-[ His]-Lys-Glu-Met-Pro-Phe-Pro-Lys-Ty r-Pro-Val-Gln-Pro-Phe-Thr-

1212-caseínas
Glu-[Ser]-Gln-Ser-Leu-Thr-Leu-Thr-Asp-Val-Glu-Asn-Leu-His-Leu-Pro-Pro-Leu-Leu-Leu-
141
Gln-Ser-Trp-Met-His-Gln-Pro-His-Gln-Pro-Leu-Pro-Pro-Thr-Val-Met-Phe-Pro-Pro-Gln-
161
Ser-Val-Leu-Ser-Leu-Ser-Gln-Ser-Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro-Glu-Lys-Ala-Val-Pro-Tyr-
181
Pro-Gln-Arg-Asp-Met-Pro-lle-Gln-Ala-Phe-Leu-Leu-Tyr-Gln-Gln-Pro-Val-Leu-Gly-Pro-
201 209
Val-Arg-Gly-Pro-Phe-Pro-Ile-Ile-Val.OH

“Estructura primaria de la  -caseína A2 . Los residuos entre corchetes están substituidos en otras variantes genéticas.
Las flechas indican los enlaces hidrolizados por la plasmina, produciendo las  -caseínas y las proteosas-peptonas.
Los residuos en cursivas indican puntos de modificación post-translacional.”

- CASEINA A 2. ESTRUCTURA PRIMARIA.

- ES LA MÁS HIDROFÓBICA DE LAS PROTEÍNAS

DE LA LECHE -
  - CASEINA A. ESTRUCTURA PRIMARIA.

1
PyroGlu-Glu-Gln-Asn-Gln-Glu-Gln-Pro-lle-Arg-Cys-Glu-Lys-Asp-Glu-Arg-Phe-Phe-Ser-Asp-
21
Lys-lle-Ala-Lys-Tyr-lle-Pro-lle-Gln-Tyr-Val-Leu-Ser-Arg-Tyr-Pro-Ser-Tyr-Gly-Leu-
41
Asn-Tyr-Tyr-Gln-Gln-Lys-Pro-Val-Ala-Leu-Ile-Asn-Asn-Gln-Phe-Leu-Pro-Tyr-Pro-Tyr-
61
Tyr-Ala-Lys-Pro-Ala-Ala-Val-Arg-Ser-Pro-Al,a-Gln-lle-Leu-Gln-Trp-Gln-Val-Leu-Ser-
81
Asp-Thr-Val-Pro-Ala-Lys-Ser-Cys-Gln-Ala-Gln-Pro-Thr-Thr-Met-Ala-Arg-His-Pro-His-
101 105106
Pro-His-Leu-Ser-Phe-Met-Ala-lle-Pro-Pro-Lys-Lys-Asn-Gln-Asp-Lys-Thr-Glu-lle-Pro-
121
Thr-lle-Asn-Thr-lle-Ala-Ser-Gly-Glu-Pro-Thr-Ser-Thr-Pro-Thr-Thr]-Glu-Ala-Val-Glu-
141
Ser-Thr-Val-Ala-Thr-Leu-Glu-[Asp]-SerP-Pro-Glu-Val-Ile-Glu-Ser-Pro-Pro-Gl.u-Ile-Asn-
161 169
Thr-Val-Gln-Val-Thr-Ser-Thr-Ala-Val.OH

“Estructura primaria de la -caseína A. Los residuos entre corchetes están substituidos en la variante genética B.
Los residuos en cursivas indican puntos de posible modificación post-translacional. El enlace entre los residuos
105 y 106 es hidrolizado específicamente por la quimosina (cuajo).”

— TRÍMERO U OLIGÓMERO (PROBABLE S-S)

— CONTIENE CARBOHIDRATOS: 1% GALACTOSA
(UNIDOS A Thr) 1.2% GALACTOSAMINA
2.4% Ac. N-ACETIL- NEURAMÍNICO
VARIANTES GENÉTICAS   COMPOSICIÓN EN
CARBOHIDRATOS
— ÚNICO COMPONENTE DE LA CASEÍNA SOLUBLE EN Ca 2+
A LA c DE LA LECHE Y PROTEGE A LAS CASEINAS S1 Y
 DE LA PRECIPITACIÓN
ESTABILIZACIÓN DE LAS CASEINAS POR LA

- CASEINA

— NO CONTIENE AGRUPAMIENTOS P-Ser EN EL DOMINIO

POLAR: NO SE DESCARGA O DESHIDRATA CON Ca2+.
(LIGA (1-2) MOL Ca2+ / MOL -CASEINA MIENTRAS
(8-9) MOL Ca2+ / MOL  -CASEINA)
S1

— LA CARGA DEL DOMINIO POLAR AUMENTA POR

GLICOSILACIÓN CON RESIDUOS OLIGOSACÁRIDOS
CARGADOS

— TIENE UN DOMINIO NO POLAR O HIDROFÓBICO

PROBABLEMENTE CON UNA CANTIDAD
CONSIDERABLE DE ESTRUCTURA HOJA- Y -
HELICOIDAL CAPAZ DE INTERACCIONAR CON LOS
DOMINIOS HIDROFÓBICOS DE LAS CASEINAS
UNIÓN MEDIANTE PUENTES DE Ca+2 ENTRE PÉPTIDOS
DOMINIO
HIDROFÓBICO
(PARA--CASEINA)

 PUNTO DE ESCISIÓN
DEL CUAJO
DOMINIO POLAR
G: PUNTOS DE UNIÓN
(MACROPÉPTIDO) GLÚCIDOS
P: ORTOFOSFATO

ESCISIÓN DE LA CASEINA  POR EL CUAJO

k  CASEINA Lab
 PARACASEINA K (1 - 105)
2
(1  169 )  ESPECIFICIDAD (ppta CON Ca )

GLICOPÉPTIDO (106  169)
(SOLUBLE)

— PÉRDIDA DE LA ACCIÓN PROTECTORA DE LAS CASEINAS

Y PRECIPITACIÓN DEL COMPLEJO O MICELA CASEINA
OTRAS CONSIDERACIONES GENERALES SOBRE LAS
MICELAS DE CASEINA:

0 - PARÁMETROS QUE INFLUYEN EN LA AGREGACIÓN:

+H+, +Ca2+
MONÓMEROS CASEINATO CÁLCICO
(CASEINA - CITRATO +
SOLUBLE) - FOSFATO FOSFATO CÁLCICO
-  Tª (MICELA)

1 - DIÁLISIS FRENTE AGENTE QUELANTE  SE DESPLAZA

EL EQUILIBRIO A MONÓMEROS
2 -  MEDIO MICELAS LECHE (50 - 300) nm con 25000
MONÓMEROS / MICELA (< GLÓBULOS GRASOS)
3 - RELACIÓN ENTRE MONÓMEROS VARIA CON LA RAZA
VACUNA, ÉPOCA AÑO Y ALIMENTACIÓN.
4 - MICELAS NO COMPACTAS SINO ALTAMENTE
SOLVATADAS (1.9 g H2O / g PROTEÍNA)  POROSAS
5 - UNIÓN ENTRE MONÓMEROS:
• ENLACES HIDRÓFOBOS (MÍNIMOS T < 5ºC).
• ENLACES ELECTROSTÁTICOS: PUENTES Ca2+ ó
FOSFATO CÁLCICO ENTRE Ser-P Y Glu.
• PUENTES DE HIDRÓGENO.
 MODELO ESQUEMÁTICO DE UNA MICELA DE
CASEINA

MICELA FORMADA POR

SUBMICELAS: (SUBUNIDADES
DE CASEINA s1,2-, -, -, -)
UNIDAS MEDIANTE PUENTES
DE FOSFATO CÁLCICO

(A TRAVÉS DE ESTA
ESTRUCTURA POROSA EL
CUAJO ATACA Y ESCINDE EL
GLICOPÉPTIDO: Y LA
ESTRUCTURA SE DESTRUYE)

SUBUNIDADES DE CASEINA
(s1,2-, -, -, -) O
SUBMICELA  (15-20) nm
 OTRAS CARACTERÍSTICAS DE LAS MICELAS

— COMPOSICIÓN: 92% PROTEÍNA + 8% CONSTITUYENTES

INORGÁNICOS PRINCIPALMENTE FOSFATO-Ca2+.
— SUBMICELAS RESULTAN DE INTERACCIONES ENTRE
LOS DOMINIOS HIDROFÓBICOS DE LAS CASEINAS
INDIVIDUALES.
— LA PRESENCIA DE CASEINAS Y OTROS IONES (Mg 2+)
IMPIDE LA TRANSFORMACIÓN DE FOSFATO-Ca 2+
AMORFO A FORMAS MÁS ESTABLES.
— LOS COMPONENTES DE LA MICELA ESTÁN EN
EQUILIBRIO CON LA FASE SÉRICA:
  Tª a  0ºC  DISOCIACIÓN PARTE ,  Y FOSFATO
CÁLCICO (REVERSIBLE).
• ADICIÓN - CASEINA   TAMAÑO MICELA.

ADICIÓN  o S1 -CASEINAS   TAMAÑO MICELA

— NO SE HAN ENCONTRADO SUBMICELAS LIBRES EN LA
FASE SÉRICA DE LECHE
  ESTABILIDAD A LA APROXIMACIÓN: LA SUPRESIÓN
DEL DOMINIO POLAR DE -CASEINA ORIGINA
SUPERFICIES MICELARES MUY REACTIVAS 
ASOCIACIÓN DE MICELAS Y FORMACIÓN GELES.
 EL GLÓBULO GRASO (2-10)m
“ESTRUCTURA ESQUEMÁTICA”

COMPOSICIÓN DE LA MEMBRANA DEL

CORPÚSCULO GRASO (EN %)
PROTEÍNA 41

FOSFO Y GLICOLÍPIDOS 30

COLESTEROL 2

GLICEROLES NEUTROS 14

AGUA 13
 EFECTOS DE LOS TRAMIENTOS TÉRMICOS SOBRE
LAS PROPIEDADES QUÍMICAS DE LA LECHE

(PASTEURIZACIÓN, UHT, ESTERILIZACIÓN)

LECHE CRUDA

PRECALENTAMIENTO

LIMPIEZA
CENTRIFUGACIÓN
DESNATADO
 ADICIÓN NATA  %GRASA DESEADO

(85ºC / 2 s) PASTEURIZACIÓN
LECHE PASTEURIZADA
HOMOGEINIZACIÓN

ENFRIAMIENTO CALENTAMIENTO ULTRA ALTO

ESTERILIZACIÓN HOMOGENEIZAR

(110-120ºC, 10-20 min) ENVASADO ASEPTICO

LECHE ESTERILIZADA LECHE CALENTADA ULTRAALTA

(135-140ºC, 6-10 s)
 DEPENDENCIA del pH de la
COAGULACIÓN TÉRMICA
DE LA LECHE MAGRA

DESNATURALIZACIÓN
DE SEROPROTEÍNAS A
DISTINTAS Tª DURANTE
30 min

SEROPROTEÍNAS DESNATURALIZADAS - COAGULAN CON

LAS CASEINAS AL ACIDIFICAR O AÑADIR CUAJO.
 REACCIONES QUÍMICAS DERIVADAS DEL
CALENTAMIENTO DE LA LECHE

1 INACTIVACIÓN DE LOS GRUPOS TIOL (EJEMPLO:

FORMACIÓN DE PUENTES DISULFURO ENTRE -
CASEINA Y - LACTOGLOBULINA): COAGULACIÓN
PROTEÍNAS.
2 PRECIPITACIÓN DE FOSFATOS-Ca2+ DE LAS MICELAS DE
CASEINA: COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS.
3 REACCIONES DE MAILLARD ENTRE LACTOSA Y
GRUPOS AMINO - LISINA - QUE DURANTE LA
ESTERILIZACIÓN CLÁSICA CONDUCE A
PARDEAMIENTOS Y FORMACIÓN DE HIDROXI-
METILFURFURAL: ALTERACIONES ORGANOLÉPTICAS.
 VALOR NUTRITIVO.
4 FORMACIÓN DE -LACTONAS Y METILCETONAS A
PARTIR DE GLICÉRIDOS: ALTERACIÓN AROMA.
5 DEGRADACIÓN DE TIAMINA (VITAMINA B1): PÉRDIDA
DE VALOR NUTRITIVO.
6 ALTERACIONES DE LA MEMBRANA DEL GLÓBULO
GRASO: PROBLEMAS EN LA POSTERIOR
ELABORACIÓN DE CREMA.