FACULTAD DE PETRÓLEO GAS NATURAL Y PETROQUÍMICA

CURSO: CINÉTICA Y CATÁLISIS

BIOCATÁLISIS

ING. JESÚS JORGE LUJÁN BARQUERO

Ciclo 2020-I
¿QUÉ ES LA BIOCATÁLISIS?
BIOCATÁLISIS

La biocatálisis cubre un amplio rango de disciplinas técnicas y

científicas, para desarrollar procesos biocatalíticos para propósitos
prácticos.

La biocatálisis esta basada en diversas fuentes naturales, lo cual incluye

células enteras de plantas o animales, así como de extractos de células
libres y enzimas.

Comúnmente solamente una pequeña fracción de la biocatalizadores

conocidos se aplican con fines comerciales.Asi, de los 4000 enzimas
conocidas solo unas 400 se usan con fines comerciales,aun mas solo 40
de ellas se utilizan para procesos industriales.
ENZIMAS

 Por
  siglos las enzimas han sido
usadas en reacciones de
fermentación para producir bebidas
alcohólicas, yogurt, quesos y
vinagre, mucho antes que estos
procesos sean comprendidos.
 Las enzimas son largas cadenas
polipépticas,con pesos moleculares
de ,sintetizadas por organismos
vivientes
 Cada enzima tiene una estructura
única tridimensional con un sitio o
cavidad que es química y
geométricamente compatible con
una molécula reactante (sustrato) o
grupo de reactantes químicamente
relacionados.
AMINOÁCIDOS
ENZIMAS


 Las
  enzimas son únicas en su
habilidad para catalizar
reacciones bioquímicas con alta
selectividad (casi un 100%) a una
velocidad extraordinaria 10-
10000 moléculas/enzima.s
comparada con la catálisis
convencional.

 Dicha capacidad de las enzimas

les permiten actuar a
concentraciones sumamente
bajas a una concentración del
sustrato mayor a mol/L.
BIOCATÁLISIS COMO UN ÁREA
INTERDISCIPLINARIA
VENTAJAS Y DESVENTAJAS DE LA
BIOCATÁLISIS Y LAS ENZIMAS
VENTAJAS
Muy alta enantioselectividad
Muy alta regioselectividad
Transformaciones bajo condiciones
El solvente usualmente es el agua
Desarrollo sostenible, química verde
DESVENTAJAS
A menudo baja actividad específica
Inestabilidad a temperaturas y pH
extremos
Disponibilidad solo para ciertos tipos de
reacciones
Largo desarrollo para nuevas enzimas y
procesos
Enzimas requieren co-sustratos
complicados tales como cofactores.
 CLASIFICACIÓN DE ACUERDO AL TIPO DE REACCIÓN

NOMBRE REACCIÓN CATALIZADA

1. Oxireductasa Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas Transferencia de grupos químicos de un
sustrato a otro o de una parte del sustrato a
otro

3. Hidrolasas Reacciones de hidrólisis

4. Liasas Eliminación de grupos de átomos adyacentes
o adición de grupos de doble enlace
5. Isomerasas Reestructuración (isomerización)
6. Ligasas Formación de enlaces a grupos con hidrolisis
de ATP, etc.
SITIOS ACTIVOS
 Los sustratos se enlazan a
un sitio específico de la
enzima, el cual
presuntamente contiene el
grupo funcional que
interactúa directamente
con el sustrato durante la
catálisis.

 El sustrato y la enzima
forman un complejo
Enzima-Substrato
COENZIMAS
 En muchas reacciones
enzimáticas y en particular
en reacciones biológicas
,un segundo sustrato debe
ser introducido para activar
la enzima.

 Dicho sustrato debe ,el cual

es referido como un
cofactor o coenzima, actúa
agregándose a la enzima
reduciéndola u oxidándola
durante la reacción
SÍNTESIS DE ALCOHOL A PARTIR DE
ACETALDEHIDO POR CATÁLISIS ENZIMATICA
ANTE PRESENCIA DE UNA COENZIMA

La Síntesis se produce con

la participación de la
enzima alcohol
dihidrogenasa (ADH) y la
presencia del cofactor
nicotinamide adenine
dinucleótido (NAD)
CINÉTICA DE LAS
REACCIONES
CATALIZADAS POR
ENZIMAS.

Las enzimas son catalizadores altamente específicos

en sistemas biológicos. Ellas son proteinas,
representan la mas eficiente clase de catalizadores.

Sus sitios activos pueden por ejemplo ser grupos

carboxílicos o aminos embebidos en una geometría
específica.

Varias interacciones (electrostáticas, enlaces de

hidrógeno, van der Waals) ayudan a establecer de
manera altamente específica que parte del sustrato
se enlazará con el sitio activo.
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

P
PROBLEMA

 Los
  siguientes datos son aplicables a una reacción
catalizada enzimáticamente:
[S] / mol Velocidad / mol
2.5x 2.3x

5.0x 7.8x

 La concentración de la enzima es 2g y su peso molecular es

de 50000.Suponga que la ecuación de Michaelis-Menten es
aplicable,calcule la constante de Michaelis Km ,la
velocidad limitante, V y el coeficiente de velocidad kc
SOLUCIÓN
BIOCATÁLISIS INDUSTRIAL