UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Facultad de Farmacia y Bioquímica

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA

Bioquímica II:
 BALANCE NITROGENADO,
AMINOACIDOS GLUCOGENICOS, CETOGENICOS,
ESENCIALES Y NO ESENCIALES

 Mg. Francisco Abanto Zamora

 Proteínas
 Las proteínas son moléculas
grandes formadas por pequeñas
subunidades denominadas
aminoácidos.
 Utilizando sólo 20 aminoácidos
distintos, la célula elabora miles
de proteínas diferentes, cada una
de las cuales desempeña una
función altamente especializada.
 Proteínas
 Son universales  desde virus, hasta el
hombre.
 Son más del 50% en todas nuestras
estructuras:
1) Las proteínas de las membranas: celulares y
de organelos tienen diferentes funciones.
2) También en las diferentes vías metabólicas

realizada por enzimas (proteínas).
 Proteínas incompletas

 Son aquellas que son deficitarias en

uno o más aminoácidos esenciales.
Son proteínas que tienen menos
(-) de 20 aminoácidos.
 Proteínas completas

 Son las que contienen todos los

aminoácidos esenciales. Ejemplo
las proteínas animales como la
leche, carne , huevos.
 Metabolismo
 Todas éstas moléculas y la misma célula, se
hallan en constante variación. Una célula
no puede mantenerse viva a menos que
esté continuamente formando y
rompiendo proteínas, hidratos de
carbono y lípidos; reparando los ácidos
nucleicos dañados y utilizando y
almacenando energía. El conjunto de
estos procesos activos y dependientes
de la energía se denomina metabolismo
 Metabolismo de
Proteínas
 La función primordial de la proteína
es:
 producir tejido corporal y
 sintetizar enzimas.
 Las proteínas animales y vegetales no
se utilizan en la misma forma en que
son ingeridas, sino que las enzimas
digestivas (proteasas) deben
descomponerlas en aminoácidos
que contienen nitrógeno.
 Metabolismo de Proteínas

 Rompiendo los enlaces

de péptidos que ligan los
aminoácidos ingeridos
para que éstos puedan ser
absorbidos por el
intestino hasta la sangre
y ser luego reconvertidos
en tejido.
 Aminoácidos

 Existen en la naturaleza
aproximadamente unos 300
aminoácidos diferentes, pero solo 20
de ellos son de importancia al
encontrarse en la formación de las
moléculas de proteína de todas las
formas de vida: vegetal, animal o
microbiana. Estos son sintetizados a
partir de precursores más sencillos o
absorbidos como nutrientes.
 Aminoácidos: esenciales y no
esenciales
 De los 20 aminoácidos que
componen las proteínas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados ya
listos a través de los alimentos. Si
estos aminoácidos esenciales no
están presentes al mismo tiempo
y en proporciones específicas,
los otros aa, no pueden utilizarse
para construir las proteínas.
 Aminoácidos esenciales
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano(Trp)
 Histidina (His) (Requerida en niños)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg) (Requerida en niños y
ancianos)
 Metionina (Met)
Aminoácidos sintetizados por
el cuerpo
 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
Biosíntesis de los aminoácidos no
esenciales
 Todos los aminoácidos no
esenciales, excepto la tirosina (a
partir de fenilalanina), son
sintetizados mediante rutas simples,
a partir de (ejm) :
 Piruvato  Ala
 Oxalacetato  Asp
 Alfa - cetoglutarato  Glu
 3-fosfoglicerato  Ser  Gli
 Aminoácidos

 Los aminoácidos se subdividen en:

 Cetogénicos: Dan origen a acetil-
CoA y acetoacetil CoA.
 Glucogénicos: Dan origen a glucosa
por medio de oxalacetato y piruvato.
 Estrictamente acetogénicos: Que
dan origen acetocetil CoA o acetil
CoA (lisina y leucina).
 Síntesis de proteínas
 Si falta en la proteína incompleta un AA. “No
Esencial”  el organismo lo sintetiza a partir
de carbohidratos.
 Las proteínas incompletas que les falta los AA.
“Esenciales”  son de menor valor nutritivo.
 Ejm. Gelatina, es una proteína incompleta (de
animal)  falta Triptófano.
 Al faltar un aminoácido esencial  se
interrumpe síntesis de proteínas.
 Si fuera Glicina el aa. que falta : no es
problema, el organismo lo sintetiza a partir de
carbohidratos.
Secuencia de proteínas
 Metabolismo
Nitrogenado
 Las proteínas estructurales no estan en
forma estable  continuamente se estan
formando, renovando  se llama
metabolismo nitrogenado; lo que permite
la vida media de las proteínas (proteínas
disminuye a la mitad : t1/2).
 Implica que se esta formando y degradando
continuamente.
 Este recambio es más intenso en el niño
(crecimiento), durante el embarazo,
cáncer.
 Metabolismo
Nitrogenado
 En el adulto también es necesario las
proteínas  recambio metabólico
continuo.
 La Velocidad Media depende del tejido:

TEJIDO MUSCULAR V/2  24 – 30 días

TEJIDO HEPATICO V/2  35 días
COLAGENO V/2  300 días
 Participación de tejidos

 Músculo  consume glutamato

 produce alanina

 Hígado  consume alanina

 produce glutamato
Participación de tejidos
 Metabolismo
Nitrogenado
 Cuando las proteínas se degradan forman
aa.; si no se resintetizan  son desaminados,
transaminados,  convertidos en cetoácidos
en el organismo + NH3 (amoníaco).
 Se elimina por orina grupos nitrogenados:
amoníaco.
 Cuanto más úrea y amoníaco se este
eliminando por orina, significa que hay más
degradación de proteínas.
 UREA : 30 – 40 g. al día se forma.
 Metabolismo
Nitrogenado
 Esta eliminación de úrea nunca se detiene;
así no se este comiendo, se sigue
degradando las proteínas  ejm. en
INANICION compromete proteínas del
músculo esquelético.
 Por los 8 aminoácidos esenciales, nosotros
tenemos dependencia de las proteínas  aa.
para reconstruir proteínas.
 Esto sucede en cada uno de los trillones de
células  es una POZA METABOLICA 
donde hay un Pool de Aminoácidos : es la
disponibilidad de grupos aminoácidos, los
cuales aportan con amoníaco y cetoácidos.
Metabolismo de
Aminoácidos
 USOS METABÓLICOS DE LOS
AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos absorbidos por la sangre,
procedentes de los intestinos, se utilizan de
muchas maneras en el cuerpo.
 Son nuestra principal fuente de nitrógeno, un elemento
esencial para la vida.
 Las células utilizan también los aminoácidos para
sintetizar las proteínas de los tejidos que se utilizan
en la formación de células nuevas o para
acondicionar las viejas. Se necesitan grandes
cantidades de proteínas durante los períodos de
crecimiento rápido o de larga convalecencia
(quemaduras, hemorragias e infecciones).
 También los aminoácidos se usan en síntesis de otros
aminoácidos, enzimas, hormonas, anticuerpos y
compuestos no proteínicos que contienen nitrógeno
como los ácidos nucleicos y los grupos hemo.
USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos no se almacenan

en el cuerpo, como los carbohidratos
(en forma de glucógeno) y los lípidos
(en forma de grasa). En cambio el
cuerpo mantiene una reserva de
aminoácidos, cuyo contenido cambia
de manera constante (1-2%): las
proteínas de los tejidos se degradan
y sintetizan continuamente.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

 La Biosíntesis de aminoácidos
comprende: la síntesis proteínica, la
degradación y conversión de los
esqueletos del carbono de los
aminoácidos a intermediarios
anfibólicos, la síntesis de la urea, y la
formación de una amplia variedad de
compuestos funcionalmente activos,
como la serotonina (neuro transmisor
sintetizado en el tejido nervioso).
 CATABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS:
 El amoníaco es tóxico para el sistema
nervioso central. El ácido úrico y sus sales
son insolubles y precipitan en los tejidos y
líquidos corporales cuando sus
concentraciones exceden de varios mg/100 ml.
Por lo tanto ninguno de estos productos
finales de la degradación del nitrógeno es
bien tolerado por los organismos
superiores. Por ello han desarrollado la
capacidad de convertir su excedente de
nitrógeno en urea, compuesto sumamente
soluble y no tóxico.
 IMPORTANCIA DEL CICLO DE LA
UREA
 Su importancia radica en que es el
mecanismo más eficaz que dispone el
organismo para la eliminación del
amoníaco.
 La Urea es un compuesto de baja
toxicidad. En este proceso 2 moléculas de
amoníaco y una de CO2 son convertidas
en urea. Es un proceso cíclico que consta de
varias etapas que al final se obtiene arginina
que al hidrolizarse libera Urea.
 IMPORTANCIA DEL CICLO DE LA
UREA

 Ocurre en el hígado
 La síntesis de la Urea se lleva a cabo
en el hígado y de este órgano alcanza
al riñón, donde se elimina por la orina
 Cualquier situación que impida
eliminar la urea por los riñones puede
ser fatal (uremia).
Productos de la desaminación
de aa
Aminoácido(s) Producto

Ile, Leu, Lys Acetil-CoA

Tyr, Phe Acetoacetato
Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato
His Glu y alfa-cetoglutarato
Thr, Met , Val Succinil-CoA
Tyr, Phe, Asp Fumarato
Asp, Asn Oxaloacetato
Ser, Gly, Cys Piruvato
Trp Alanina y piruvato
 Recambio proteico
 Casi todas las proteínas del organismo están en una constante
dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de
aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta
actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en
forma de urea, que corresponde a unos 30-40 gramos de
proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las
pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio
nitrogenado.
 El balance nitrogenado puede ser positivo o
negativo: Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera
a las pérdidas, como sucede en crecimiento, embarazo,
convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de
nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en:
desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,
quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.
 CALIDAD DE LA PROTEÍNA

 La utilidad de las proteínas de los alimentos

para mantener y reparar los tejidos y para
llevar a cabo los procesos de crecimiento y
formación de estructuras corporales están en
función de la "calidad de la proteína",
calidad que se estima utilizando diversas medidas
experimentales. Por ejemplo, el "valor
biológico de la proteína" (VB), que se
define como la proporción de la proteína
absorbida que es retenida y, por tanto,
utilizada por el organismo.
 Valor biológico de las
proteínas
 Se obtiene de la siguiente Fórmula:
VBP = (N retenido/N absorbido) = 1

N retenido = N absorbido - N excretado

Se determina una relación entre Nitrógeno
Retenido
(en tejidos) y el Nitrógeno Absorbido.
Mayor Valor biológico: leche, huevos,
carnes.
 Valor biológico de las
proteínas
 Hablar de N, implica  hablar de
Aminoácidos;
porque las Proteínas tienen: 16 %
de N puro.
 Si todo lo absorbido se retiene 
1 : alto valor metabólico, el valor
máximo es 1 o cerca de 1; porque
no siempre se retiene todo.
 Digestibilidad
 Otro parámetro habitualmente utilizado es el
denominado "coeficiente de utilización neta de
la proteína" (NPU) que, a diferencia del
anterior, sí tiene en cuenta la digestibilidad
de la proteína, es decir  mide la
proporción de la proteína consumida que
es utilizada.
 Digestibilidad  Son más digestibles en la
medida que la proteína se degrade en los
aminoácidos que lo constituyen.
 Relación : INGERIDO/ABSORVIDO.
 Digestibilidad (100%)
 Digestibilidad = N ingerido /N absorbido
N absorbido = N ingerido – N fecal
 Casi todas las proteínas de origen animal tienen
digestibilidad cercana al 100 % (Huevo  98%)
 Proteínas vegetales: <85 %
 :: Una proteína de alto valor biológico y
digestibilidad  se absorbe 100%  se ha
degradado hasta los 8 aa. Esenciales.
 Si no se degradan las proteínas  no tienen
un valor biológico adecuado.
 Valor de aminoácido
 VA: cociente de mg de
aminoácidos esenciales por
gramo de proteína probada (y) /
mg de aminoácidos esenciales por
gramo de proteína de referencia.
 Se puede calcular para cada
aminoácido, el más bajo es el
limitante
 Requerimiento de
proteína
Se ve afectado por:
Calidad de proteína

Aporte de energía: grasas y

carbohidratos ahorran proteínas como
fuente de energía
Actividad física: aumenta la retención
nitrogenada
Edad y estado fisiológico. Adulto: 0.8
g/Kg.
 Requerimiento de
proteína
¿Qué sucede?
Una proteína de alto VB y alta Digestibilidad
 se absorbe 100 %  se ha degradado hasta
los 8 aminoácidos esenciales.
En cambio, si se absorbe pero no se retiene 
quiere decir que no ha llegado a formar
proteína  falta 1 ó más de los aa. Esenciales
(8)  entonces no se aprovecha todo el valor
biológico.
Si tiene déficit en Triptófano  VB mínimo.
 BALANCE
NITROGENADO
 16% de N esta presente en las proteínas
(N proteico).
 1 g. de N implica o equivale = 6.25 g. de
proteína.
 Formas de N eliminado: urea (30-40%) 
varía con digestibilidad de las proteínas;
también ácido úrico, amoníaco
 Creatinina ( no varía con los alimentos),
aa., raras veces proteínas de bajo P.M. 
albúmina
 BALANCE
NITROGENADO
 El balance nitrogenado se da
fundamentalmente a través de urea y
amoníaco; el N eliminado se mide por
orina, heces, sudor.
 Orina en 24 horas se elimina = 1,000 - 1,200 ml.
 Heces  proteínas que no han sido absorbidos
(ejm. Diarreas).
 Una persona de 60 kg. Debe ingerir
(retener) 60 g. de Nitrógeno proteico.
 Si ingerimos 16 g. de N proteico, y esta en
equilibrio nitrogenado  debe eliminar 16 g.
de N
 BALANCE
NITROGENADO
Hay una equivalencia:
16 g. de N (Prot.)  equivale a 32 g. de
urea.
1 g. de N (Prot.)  equivale a 2 g. de úrea.
:: El 50% de N (Prot.) es origen de la úrea.
Si se ingiere N Prot. En exceso  éste no
se absorbe.
Ejm. A una persona de 100kg. Ingiere 200
g. de N Prot., solo utiliza 100 y elimina
aprox. 64 g. de úrea.
 BALANCE
NITROGENADO
 A) Balance Nitrogenado Negativo.- N eliminado es
mayor que N proteico ingerido; Ejm. Fiebre,
diarreas, cáncer, inanición.
 B) Balance Nitrogenado Positivo.- Ejm. Niño en
crecimiento, embarazo, convalecencia (al
recuperarse).
 Carnes tienen más proteínas que los vegetales.
 Soya = 32% Prot.

Les falta 1 aa.:

* Frijol, garbanzo  falta Metionina
* Maíz  falta Triptofano y Lisina
* Trigo  falta Lisina.
ANEXO
 CATABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS:
 Los aminoácidos que exceden las
necesidades para la síntesis proteínica
no pueden ser almacenados, ni
excretados como tales. Los radicales
aminos de los aminoácidos excedentes
son eliminados por Transaminación o
Desaminación oxidativa y los
esqueletos de carbono son convertidos
a intermediarios anfibólicos.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos están clasificados en

esenciales y no esenciales. Los mamíferos
pueden sintetizar los no esenciales, los
esenciales deben adquirirlos de la dieta. El
exceso de aminoácidos consumidos en la dieta, no
puede ser almacenado para uso futuro, por el
contrario, son transformados en intermediarios
metabólicos comunes como el piruvato,
oxaloacetato y alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente, los aminoácidos son
precursores de glucosa, ácidos grasos y cuerpos
cetónicos y por tanto son combustibles
metabólicos.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

 Un grupo pequeño de aminoácidos

comprendidos por isoleucina, fenilalanina,
treonina, triptófano, y tirosina dan lugar a
precursores de la glucosa y de ácidos grasos
y así son caracterizados como glucogénicos y
cetogénicos. Finalmente, debe ser
reconocido que los aminoácidos tienen un
tercer posible destino. Durante etapas de
hambruna los esqueletos de carbono
reducidos se utilizan para la producción
energética, con el resultado que se oxida a
CO2 y H2O.
2 NH3 + CO2  UREA
 REGULACIÓN DEL CICLO DE LA
UREA

 El flujo del N a través del ciclo de

la urea dependerá de la
composición de la dieta. Una dieta
rica en proteínas aumentará la
oxidación de los aminoácidos,
produciendo urea por el exceso de
grupos aminos, al igual que en
una inanición severa.
 Calidad proteica
 Se mide comparando la proporción
de aminoácidos esenciales de un
alimento con la porción requerida
para una buena nutrición. Mientras
más se acerque la proporción de un
alimento a lo ideal , mayor es la
calidad proteica. Las proteínas de la
leche y del huevo son de alta
calidad y se usan para comparar.
 Poza metabólica de aa
 No hay una gran reserva de aminoácidos libres en
el cuerpo y se metaboliza cualquier cantidad arriba
de las necesarias para la síntesis de tejido proteico
y los variados compuestos no proteicos que
contienen nitrógeno. Sin embargo, las proteínas
celulares por si mismas tienen una almacén
metabólico de aminoácidos en un estado de
equilibrio dinámico que puede ser llamado en un
momento a satisfacer las necesidades apropiadas.
Los tejidos más activos para el intercambio
continuo de proteínas son : proteínas plasmáticas,
membrana intestinal, páncreas, hígado y riñón.
 Kwashiorkor

 La deficiencia de proteínas por

falta de aminoácidos esenciales
da lugar a una enfermedad
conocida como: Kwashiorkor
que afecta el color y la textura
del cabello del niño, retardo
en el crecimiento, edema,
desarrolla un hígado graso y el
abdomen se va ensanchando, si
además la dieta es baja en
calorías ocasiona el desgaste
de la masa corpuscular.
 Biblioteca virtual:
www.abanto90.wix.com/qftv

 GRACIAS