Dra.

Silvana Mndez
Alvarez

Conceptos:
Polmeros biolgicos que catalizan las
reacciones qumicas que tienen lugar en
las clulas.
Biomolculas cuya funcin es aumentar la
velocidad de las reacciones bioqumicas,
actan como catalizadores biolgicos.
No se consumen, ni se modifican en forma
permanente como consecuencia de su
participacin en una reaccin.

Hacen posible que las reacciones

se
produzcan
de
forma
ordenada,
regulada
y
adaptada a la velocidad y
circunstancias compatibles con la
vida y en las condiciones de pH y
temperatura fisiolgicas.
Qumicamente la mayora son
protenas globulares; se han
descrito algunas de naturaleza
ribonucleica
(una
o
varias
cadenas de ARN): ribozimas,
necesarias para la expresin
correcta de los genes.

Al ser protenas poseen:

Estructura
primaria:
secuencia especfica de aa.
Estructura
secundaria:
enrolla-miento de la cadena
polipeptdica.
Estructura
terciaria:
plega-miento tridimensional
de la cadena.
Estructura cuaternaria:
relacin espacial entre 2 o
ms subunidades.

Cada enzima contiene un:

Sitio activo: cavidad libre de

agua, donde la sustancia en la
cual
la
enzima
acta
(sustrato)
interacta con
residuos
de
aa
particularmente cargados.

Sitio alostrico cavidad que

puede unirse a molculas
reguladoras, significativa en
la
estructura
enzimtica
bsica.

Cofactor: molcula no proteica, puede ser

necesaria para la actividad enzimtica. Existen tres
tipos: coenzimas, grupos prostticos e iones
metlicos.
Coenzima: molcula pequea, qumicamente
unida a la enzima, necesaria para su funcin
cataltica, forma parte del sitio activo. Ejemplos:
NAD, FAD, CoA, CoQ.
Grupo prosttico: molcula con caractersticas
diferentes a la enzima (como la coenzima) pero no
forma parte del sitio activo. Ejm: residuos lipdicos,
glicosilados, entre otros.
Iones metlicos: Cl (amilasa), Mg (cinasas). Fe
(citocromo oxidasa), Zn (anhidrasa carbnica).

Apoenzima:
enzima
propiamente dicha.
Holoenzima:
apoenzima + coenzima
Zimgeno:
forma
inactiva de la enzima.

1. Extraordinaria eficiencia
cataltica
2. Notable especificidad
3. Un amplio espectro de accin
4. Reguladas genticamente

Las enzimas son los biocatalizadores ms

eficientes
que
se
conocen
(cantidades
micromoleculares) aceleran la velocidad de las
reacciones en forma impresionante.

La mayor parte de las reacciones celulares

ocurren a una velocidad alrededor de un milln
de veces ms alta de la que sera en ausencia de
enzimas, y algunas incluso ms rpidas.

Se mide por el Nmero de Recambio: nmero

de molculas de sustrato transformadas/minuto,
por una molcula de enzima. Ejemplo: Anhidrasa
carbnica cataliza hidratacin de 105 molculas
de CO2 a HCO3- /segundo.

2. NOTABLE ESPECIFICIDAD
Caracterstica fundamental de los sistemas biolgicos,
constituyen la clave para su control. Se distinguen tres
tipos:
Qumica:
Absoluta (un sustrato, una enzima)
Relativa: grupo qumico (proteasas, lipasas)
Estereoespecificidad: isomera espacial D y L.
De funcin: varias enzimas por un solo sustrato segn la
necesidad fisiolgica de la clula. Glucosa 6 fosfato
(isomerasa, epimerasa, fosfatasa)

4. REGULADAS GENTICAMENTE
Al ser protenas, su sntesis se basa en
el flujo de la informacin en los seres
vivos (replicacin, transcripcin y
traduccin)

Nombre comn: consagrado por el uso

Ptialina (saliva)
Pepsina (jugo gstrico)
Tripsina y quimiotripsina (jugo pancreatico)

Nombre sistemtico: alude al tipo de reaccin

que tiene lugar.
Agregando el sufijo ASA al nombre del sustrato sobre
el cual actan: Ureasa: urea, Amilasa: almidn.
Segn el tipo de reaccin catalizada:
Deshidrogenasas: catalizan la sustraccin de
hidrgenos.
Descarboxilasas: catalizan la sustraccin de
carboxilo.

Nmero de clasificacin: designado por la IUB

La IUB propuso normas para asignar a cada enzima
un nombre descriptivo y un nmero que permita
ubicarla inequvocamente.

El primer nmero corresponde a la Clase

Principal.
El segundo a la Subclase
El tercero a la Sub-subclase
El cuarto es el N de orden de la enzima
EC 1.1.1.27

Lactato Deshidrogenasa

Porcin de la enzima que

entra en contacto con la
molcula de sustrato e
interviene
en
su
reconocimiento, fijacin y
transformacin qumica.

Constituido por residuos de

aa
que
intervienen
directamente
en
el
mecanismo de fijacin y
otros que funcionan en el
proceso cataltico.
El resto de la molcula es importante para
conservar la configuracin tridimensional del
sitio activo

Modelo llavecerradura
(Emil Fischer)

Modelo de
ajuste inducido
(Daniel
Koshland)

El proceso de formacin del complejo E-S y su

transformacin en producto y E libre ocurre de la
misma manera en todas las enzimas.

Son distintas formas moleculares de una misma enzima

Pueden aislarse del mismo tejido o de tejidos diferentes
Catalizan la misma reaccin qumica especfica
Presentan caractersticas fsicas, bioqumicas e
inmunolgicas distintas.
No son protenas idnticas
Niveles
Pueden formarse tambin a partir
de ms de un gen.
altos
Isoenzimas
encontrado
de LDH
Ejemplo: LDH
s en
tejidos:

Corazn y
riones

Glbulos rojos,
corazn, rin,
cerebro

Cerebro,
pulmones,
leucocitos

Pulmn,
msculo
esqueltico

Msculo
esqueltico,
hgado