Valery Amariles, Kevin Arévalo, Kevin Gaviria, Pedro Díaz

BIOQUÍMICA
Mioglobina P02144
Estructura y función primaria de la proteína: sirve como reserva de oxígeno y facilita el
movimiento del oxígeno dentro de los músculos. Está compuesta por 10 hélices, 16
interacciones hélice-hélice, 7 giros beta y 1 giro gamma. Además, cuenta con varios
ligandos (HEM y tres SO4) y 100 moléculas de agua.

Nombre completo: Mioglobina

Nombre del gen: MB; myoglobin
Función: sirve como reserva de oxígeno y facilita el movimiento del oxígeno dentro de los
músculos
Función molecular: Cuenta con varias funciones a nivel molecular, tales como la unión al
oxígeno, unión del hemo (un compuesto conformado por hierro complejado en una
porfirina), unión a un ion metálico, esta proteína también se une al oxígeno y lo dona a una
molécula aceptora o a una ubicación específica.
Proceso biológico: esta proteína ayuda en el proceso de formación, desarrollo y progresión
del corazón en el tiempo. Por otro lado, ayuda en el proceso en que una célula no
especializada adquiere características de un adipocito marrón (célula del tejido conectivo
animal implicada en la termogénesis adaptativa. Además, actúa en el movimiento del
oxígeno dentro o fuera de una célula.
También está vinculada a respuestas contra la hipoxia (disminución de los niveles de O 2) y
a procesos en los que una célula precursora mieloide adquiere características especializadas
de un eritrocito sin núcleo.
Especificidad tisular o ubicación subcelular: esta proteína se encuentra en el citosol y en los
exosomas extracelulares.
Importancia biomédica:
Secuencia primaria de la proteína en formato fasta (punto isoeléctrico, longitud y tamaño):
154 aminoácidos en su secuencia, pero 149 residuos de aminoácidos en su estructura.
GLSDGEWQLVLNVWGKVEADIPGHGQEVLIRLFKGHPETLEKFDRFKHLKSEDEM
KASEDLKKHGATVLTALGGILKKKGHHEAEIKPLAQSHATKHKIPVKYLEFISEAII
QVLQSKHPGDFGADAQGAMNKALELFRKDMASNYKEL (149 residuos)

MGLSDGEWQL VLNVWGKVEA DIPGHGQEVL IRLFKGHPET LEKFDKFKHL

KSEDEMKASE DLKKHGATVL TALGGILKKK GHHEAEIKPL
AQSHATKHKI
PVKYLEFISE CIIQVLQSKH PGDFGADAQG AMNKALELFR
KDMASNYKEL
GFQG (154 aminoácidos)

El punto isoeléctrico de la mioglobina es de 7.14.

Composición de aminoácidos: cuenta con una secuencia de 154 aminoácidos, su masa es de
17183,81 Da.
El porcentaje en la composición de aminoácidos es la siguiente:
Aminoácido cantidad porcentaje
Ala (A) 12 7.8%
Arg (R) 2 1.3%
Asn (N) 3 1.9%
Asp (D) 8 5.2%
Cys (C) 1 0.6%
Gln (Q) 7 4.5%
Glu (E) 14 9.1%
Gly (G) 15 9.7%
His (H) 9 5.8%
Ile (I) 8 5.2%
Leu (L) 17 11.0%
Lys (K) 20 13.0%
Met (M) 4 2.6%
Phe (F) 7 4.5%
Pro (P) 5 3.2%
Ser (S) 7 4.5%
Thr (T) 4 2.6%
Trp (W) 2 1.3%
Tyr (Y) 2 1.3%
Val (V) 7 4.5%
Pyl (O) 0 0.0%
Sec (U) 0 0.0%

Número de residuos cargados negativamente: 22, proveniente de asparagina y ácido

glutámico.

Residuos cargados positivamente: 22, proveniente de arginina y lisina.

Índice GRAVY: -0.476

Índice alifático: 84.29

Dominio: perteneciente a la familia de las globulinas, 1:

Referencia destacada: S.R.Hubbard et al. (1990). X-ray crystal structure of a recombinant

human myoglobin mutant at 2.8 A resolution. J Mol Biol, 213, 215-218.

Predicción de la estructura secundaria de proteínas

Información detallada sobre las hélices, hojas

y giros:

Identifique motivos: cuenta con varios motivos, siendo estos los giros beta y giros gamma.
Glosario de términos:
Uniprot: es una base de datos que recopila la información actualizada de proteínas, permite
descargar proteínas completos de variedad de organismos, ver sus secuencias de
aminoácidos, sus funciones biológicas y moleculares, dominios y motivos proteicos,
incluyendo las referencias bibliográficas pertinentes y enlaces que permiten acceder a otras
bases de datos.
Fasta: