60. Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática.

Hay dos
tipos.

- INHIBIDOR COMPETITIVO. El inhibidor tiene una forma y estructura similar al sustrato, por
eso ambos compiten por unirse al centro activo. La Km aumenta y la Vmax se mantiene igual.
Esto se debe a que se alcanzará la misma velocidad, sólo que la afinidad por el sustrato varía
(parte de las enzimas se unen a los inhibidores). La capacidad enzimática se mantiene, varía la
afinidad por el sustrato.

- INHIBIDOR NO COMPETITIVO. Sustrato e inhibidor se unen a la vez a la enzima, sólo que el

sustrato lo hace en el centro activo y el inhibidor en otro sitio. Así, la afinidad por el sustrato se
mantiene, pues todas las enzimas pueden unirse a un sustrato, (Km igual), pero la Vmax
disminuye porque el inhibidor está alterando la capacidad enzimática.

59. Sí, aumentando la cantidad de sustrato. Así, más enzimas pueden unirse a sustratos
(aumenta la afinidad por el sustrato, Km disminuye y se alcanza la Vmax antes). El límite radica
en la saturación de la enzima, es decir que ya no haya más enzimas que puedan unirse al
sustrato.

58. Es una gráfica de tipo Michaelis-Menten, que representa Velocidad-sustrato. Vemos que en
pH 7,6, la velocidad máxima es mínima, además de que no se mantiene sino que empieza a
disminuir de nuevo. Por el contrario, con pH 3,5, la velocidad máxima es muy alta.

Sabemos que las enzimas tienen un rango tanto de pH como de temperatura en los que son
efectivas. Como dice que la temperatura es constante, solo nos fijaremos en los cambios de
pH. A niveles de 7,6 y superiores, la enzima no es efectiva (la gráfica muestra niveles muy bajos
de velocidad), mientras que desde 5,2 hasta 3,5, la velocidad máxima es cada vez mayor.

Suponiendo que los valores que nos da la gráfica son los máximos y los mínimos, podemos
decir que la enzima tiene su rango entre pH menor que 7,6 y 3,5, siendo su pH óptimo el 3,5. A
valores mayores que 7,6 y menores que 3,5, la enzima no sería efectiva.