Proteína Clasificación yfuniones

Moléculas formadas
por
cadenas de da

versatile diversas alitán en casitodos

y los procesos biológicos

00000T diftipos

Estructura General

H Y µ

FEE grupo carboxilo

COOH

funciones
estructurales
Enzimatical
Metabólicas
Entremuuuchas otras
Proteínas Primaria Cuaternaria

Primaria Se venía de acá

000 0 0 0

Secundaria hélice de aá
ahí
p plegada

Él

terciario
peptido individual doblado

ca
Cuaternaria de 2 o más
 9g

peptilo
GfAcuatnepept.idosdiferentes
conformando Y proteína

c asificación de
general
las proteínas
loDan fortalezay
flexibilidad a las
estructural donde

jjjjjj
están presentes
Gainsolubles en H2O
Proteína Alta áa
y

Cadenas
insiroteinastemiiiiiii polipeptídicas largas
Proveen _Proveen conexión
Soporte
atrovenProtiónexterna
Proveen
forma

forma filamentosa
alargada o
Estructura Primaria tiene la repetición
Ordenada de algunos aá
C
Son en sumayoría de un solo tipo
de estructura secundaria

Insolubles en H2O la gran mayoría

Confieren fuerza elasticidad
y o

Net Queratina
piel pelo uñas

fibroína se la

01691NO seclasifican acorde a lacantidad de cásenlacadena

Proteína más abundante

en vertebrados 30 total de

Estructura
de triple
hélicedel
longevo
nPpal constituyente
del tejido Conjuntivo
tejido orgánico de relleno sostén

formado de
conexión del organismo
lotageno
Y
µ
elastina
 Proporciona fuerza resistencia
y
estructural

Presente en tendones Cartílago

I ligamentos Matriz orgánica

pe amainará
Córnea del
de loshuesos
ojo

msn.ani.eu
Alta resistencia fibra de 1mm pule
a ji
soportar una larga de 10 40 KG

lonjunto de 3 cadenas polipeptídicas

11000 aá por cadena

Elastina
onfiereelastilidas a paredes
arteriales
y
ligamentos

Red tridimensional sin

estrultura secundaria
definida

constituida principalmente
 por Gly Pro Ala Val
an apolares

reforma múltiples enlaces

cruzados entre Lys Lys

Lys Al Lys
y
Proteínas Globulares
Se Caracterizan
por doblar Sus
cadenas en una forma esférica
apretada
dejando así gruposhidrófobos
hacia el interior de laproteína
los
Y grupos hidrófilos
hacia afuera
Estolas hace d
solubles en disolventes
polares como el H2O

función plasmática
i la albumina

coluilosmótica del plasma

titisiónamiparnavitarsusailape
presión
quetiende a
hatin oniotica
empujartho
elinteriorde
los capilares
vasos sanguíneos o previene su salida
Ej Albuminas Ieroalbumina sangres

Ovoalbumina huevo

lacto albumina Cleche

Proteína más abundante en el
plasma
clonstituida por 585 aá con
puentes disulfuro entrecruzados
en su molécula

Muy soluble

Es sintetizada en los Cds

hepatica se ha calculado que
y 200 500
existe entre microgramos
de albumina
por gramo de tejido
hepatica

funciones
Mantenimiento presión oniótica
Transporte hormonas
iii ÉI loTiroideas
Liposolubles

Transporte d grasos libres

 g
Transporte de bilirrubina
Transporte de muchos fármacos
drogas
y
control del
pH
ópera a la albúmina
sitiene afinidad por ella

Hemoglobina

Mayoría de enzimas Hidrolasas

Oxidasas

Algunas hormonas insulina hormonade

crecimientoprolactina

Mayoría1 Anticuerpos

Proteínas de Transporte
 Correlación Clínica

Defectos la
en

síntesis del colageno

causa taula de numerosas

9
µ µ
gn
agua
a ay

ist Cardiovascular dificultades

aneurismas en vasos
Gular Matriz Parala cilatrización
ósea F
Ppm luxacióndel Extrema
Disfunciones en válvulas cristalinotiinqueatarata fragilidad
Cardiacas Ósea queaumenta
elriesgo defracturas
Puede
Articulación
Produje artrosis
entreotros

Sindrome de Ehlers Danlos

Defecto hereditario por mutaciones en

varios
 y
Pacientes presenta hiperelasticidad en la piel
laxitud articular
Múltiples hematomas
morados

Puede provocar
Doloren musculos piel
Dermatomiositis
Espondilitis anquilosante enfermedad autoinmune

Enfermedad
pulmonar interstitial difusa
artritis reumatoide

Osteogenesis Imperfecta

Autosomio dominante cambio de

bly por una

Lys enPosición 988 de la ladera a I de

la triple hélice del colágenotipo I

Afecta huesos cartílagos

y
Provoca huesos se fracturen fácilmente
que dientes quebradizos
 Columna desviada
Perdida del Sentido del oído

Alteración en el
plegamientotelas
proteínas

ÉI
la menudo heredadas

el plegamiento
reside en una mutación
www.fambioen
formafunction en la Secuencia del ADN
Afin Afunction
Proteínas conformación
cuya
es globular pueden adoptar
una estructura fibrosa
la usa

intermetalisteplegamien
anómalo de proteínas CEPAPs
 Plegamiento incorrecto
la Aforma
A función en

muchosniveles

fibrosis Quística importantes paraentenderla fa

Datos
ITA
Proteína
reguladora de la conductancia
transmembrana FIR es codiriada por
un en el cromosoma 7
gen
Es dipendiente de AMPc vía
de transporte de iones lloro

basicamente es un canal de
Cloruro codificado en el
Cftr que juega un papel
gen
clave en la homeostasis del
Hao e iones

Una de sus funciones la

primarias es
 de mantener la capa de líquido
superficial a través de su función
de Canal regulando el canal epitelial deNa

Se debe a ausencia o directo

de CFTR

Afecta las Cis producen mucosida

que
Sudor digestivos
y jugos

Estos líquidos normalmente son

ligeros resbalosos
y
ii mutaciones genet causan que
las secreciones sean pegajosas y
espesa
t
estas se acumulan

en tubos antostas
y
Clapecialmente en pulmones
y pancreas
Puede infecciones
1 1 I L 1 5
pegan al moco
que se

Amiloidias
ntonjunto de patologías donde
los errores de plegamiento
conllevan la forma ión irreversible
de agregados fibriliares insolubles llamadosAmiloides

ei Alzheimer
Creutzfeldt Jakob Partirpato
Diabetes
tipo I se produce por plin
encefalopatía espongiforme bovina

fibras amiloides
características patrón de difracción
Parot
P cruzada

Q sinucleína es una proteína nuclear y sinaptica

que es el Ppal componente de los cuerpos de Lewy

tanto en las formas

de enfermedad deesporadicacomohereditaria
Parkinson
 Son y t a
anormales de proteína
a Sinucleina

Plegamiento de
proteínas
e
Importancia en dit patologías

Alzheimer Depositas de
p amiloide
formando placas neuríticas

Parkinson Depositas de a sinueleina

formando Cuerpos de Lewy

Huntington Inclusiones de hunting ti

mal plegada

Enfisema o
q antitripsina se pliega muy
hereditario lentamente no puede
bloquear la acción de
la elastasa la cual
destruye el tejido
 Anemia falciforme Hblalterada
promueve la

agregación de la Hb dentro de
los eritrocitos disminuyendo su
flexibilidad provocando adopten
que
una forma de Hoz

Clasificación
de las
proteínas Por función

biológica
PorNaturaleza realizan
misma
funcióndela
formato
ü
química ÜE E.EE

IiEFporteYntract
Reguladoras
Y Mott abseuma
oniquina
ratina m iosina
unanimarasionan
www.sm.int
wingman

iii Emmm
simples Conjugadas Nutrientes Estructura
nseumna.tn
niveleniumplironnrunción
mmmmmm
Holaproteínas Heteroproteínas
ensena
vitally
alacioalbumina
III
 conforma novahumina ns.uneasurecertorespecir.io

Iii
gitano
por Solo parteproteicay im siiiiiiii
similaramenzimatin
armanparte
membranairanios.ms

secuenciadas Otrano
proteicagrupo www.inin.im

ei or Form d
Pararina
maimón
EndocrintAutocrina

automatización

misma viiensiiiii
ijiiiiiiiiiiiiiiiiuscarii
amanesimizas

Presentantodos
losaácangapotags

Égosa
Albuminas
Hablaraarandoarrisaeneidae

cromar
amina
funciones defensivas

Sigan Solubilidad

tienenestructura
www albumina globulinas
solo
bragas primaria y secundaria

Dependiendodel
olubles
grupo prostetico
de
fibrinógeno formares fibrina hSoluhH
nijjjjaiacoasuia.in lulayeno
Miosina
actina muscular Elastina
Proteínatfosfato

iii
Proteína pigmento
_Pepsina
Lipoproteínas Glicoproteínas nerviosascama reaptina
proteínatlipido
mi formadaporun
esféricos
núcleo
quecontienelipidos
iii
Hormonas
delamatriz
acomponentes
Metalproteínas
metalicos
µ
formaraporrosromiaoscontra
www.rormaiasn

iiiiiiiii
vivananariamonen
libresproteínascapiroteinas romanoparteammembrana
Hidroronos ains
virasportancipitosanos
teiiopavinsanguinea

Clasificación
Pordensidad
Quilomicrones
TDI LDL VLDL
intensidad
a

a
ii iiiiim.am
mortacolestrontransponaste

lostirosextrema
riesgo
transportamigiarios

un indicador
frente frenteapronemas
protección
rusocama caringuenforma

ÉÉm
M inflamatoria