Universidad Autónoma del

Estado de Morelos

Facultad de Medicina

Bioquímica

Docente: Dr. Rodolfo Abarca-Vargas.

Alumno: José Antonio Pineda Moreno.

Grupo: C

Investigación

Tema: “Aminoácido 21 Selenocisteìna.”

Fecha: 16/09/2021
La selenocisteina es un aminoácido que fue descubierto por un científico uruguayo
al investigar en el genoma de algunos hongos, algo que casi nadie había hecho.
Originalmente, se dice que las proteínas están compuestas por 20 ladrillos de
aminoácidos en todos los seres vivos. Pero en las últimas décadas la ciencia ha
descubierto un par de nuevos aminoácidos que, sin ser universales (sin estar
presentes en todas las especies), están codificados genéticamente y podrían
incluirse en el grupo. Como es el caso de la selenocisteína y la pirrolisina.
Con una composición similar a la cisteína (uno de los G20) pero con un átomo de
selenio en lugar de azufre, la selenocisteína, es un bloque de construcción para las
25 selenoproteínas que tienen los seres humanos. En las personas, estas proteínas
tienen funciones importantes vinculadas al sistema inmune, la fertilidad masculina,
el desarrollo muscular y la regulación hormonal (función tiroidea).
El selenio naturalmente está presente en la corteza terrestre y desde allí pasa a los
alimentos hasta llegar al ser humano a través de la dieta. Se ha detectado, por
ejemplo, que en zonas con suelos deficientes de selenio los lugareños pueden
presentar enfermedades asociadas a la falta de este compuesto.
La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la
Selenocisteìna en el centro activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan
funciones catabólicas y de óxido-reducción, mientras que en eucariotas tienen
funciones antioxidantes y anabólicas.
La selenocisteína tiene algunas diferencias con la cisteína, la más importante es su
pKa(osea su capacidad de disociación en un medio acuoso).: mientras el pKa de
Cys es 8.3, el de Sec es de 5.2, lo cual implica que a pH neutro el tiol de Cys está
mayoritariamente en su forma neutra (protonada), en tanto el grupo selenol de Sec
está cargado negativamente, como selenolato , además el átomo de Se tiene mayor
polarizabilidad que el del S. Estas características confieren mayor nucleofilia al
átomo de Se (con respecto al S) en un rango más amplio de pH, y por tanto una
mayor reactividad. Las enzimas que contienen Sec en el sitio activo son, por norma,
catalíticamente más eficientes que las homólogas que contienen Cys. En cierta
medida Sec puede considerarse una “súper cisteína”, de reactividad extrema. De
hecho, en las selenoproteínas de función conocida Sec está involucrada siempre en
la función proteica, en reacciones redox. Es interesante señalar en el paralelismo
con Cys (el único otro aminoácido que participa en reacciones redox) que, si bien
Sec puede sustituir a Cys en catálisis redox, no sustituye a Cys en el plegamiento
oxidativo, ni en la catálisis no redox (por ejemplo, en las cisteín-proteasas).

BIBLIOGRAFÍAS:
 PKa. (2014, 14 mayo). PKa. https://www.quimica.es/enciclopedia/PKa.html

 La selenocisteína, el aminoácido 21, hallado por primera vez en hongos por

científico uruguayo. (2019, 18 febrero). Institut Pasteur.

 http://pasteur.uy/novedades/la-selenocisteina-el-aminoacido-21-hallado-por-

primera-vez-en-hongos-por-cientifico-uruguayo/

 Selenio. (2007, 12 julio). Bioquímica.Net.

https://lpi.oregonstate.edu/book/export/html/894