ASIGNATURA : INMUNOLOGIA

CICLO : IV
SEMESTRE ACADEMICO : 2022-1
 UNIVERSIDAD PRIVADASANJUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA
PROFESIONALDE MEDICINAHUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”

ACREDITADAPOR SINEACE
REACREDITADAINTERNACIONALMENTE POR RIEV

INMUNOLOGIA: TERCERA SEMANA

DOCENTES RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA

SEDE CHORRILLOS : Dr. JUAN JOSÉ PRIETO MARCOS

SEDE SAN BORJA : Dr. DENNYS GHENRY SAMILLAN ORTÍZ
Antígenos
• Son todos aquellos agentes
ya sean internos o externos
al organismo que le pueden
causar algún daño.
• Desencadenan la formación
de anticuerpos.
• Son causa de un respuesta
inmunitaria.
• Cada antígeno está definido por su anticuerpo

• La zona donde el antígeno se une al anticuerpo se llama

epítopo.

• El área correspondiente de la molécula del anticuerpo es el

paratopo.
 Antígenos Exógenos
• Son antígenos que han entrado al cuerpo desde el exterior
ya sea por inhalación, ingestión o inyección.

Antígenos Endogenos
• Son aquellos antígenos que han sido
generados al interior de una célula
Inmunoglobulinas

Funciones:
• Fijar antígenos extraños encontrados por el hospedador
• Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores
externos.
Son secretadas por las células plasmáticas
Anticuerpos

• Los anticuerpos o inmunoglobulinas son glucoproteínas

del tipo gamma globulina.

• Solubles en la sangre u otros fluidos corporales

• Actúan como receptor de los linfocitos B

• Son empleados por el sistema inmunitario para identificar

y neutralizar a los antígenos.
Estructura

• Las moléculas de Ig tiene

forma de Y, con cada uno de
sus "brazos" reconocen a los
antígenos los cuales son
también 2 sitios de unión al
Ag.
 Dominio Ig

• Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas por una

unidad estructural básica de 110 aminoácidos -dominio
inmunoglobulina- que se repite cuatro-cinco veces en las
pesadas y dos veces en las ligeras.

• Todas las proteínas que presentan este motivo en su estructura

pertenecen superfamilia de las inmunoglobulinas.
Dominio Ig

Dominio Ig
Cadenas de las
inmunoglobulinas
Los anticuerpos son glicoproteínas formadas por:
• 2 cadenas ligeras (L)
• 2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes disulfuro.
Cadenas de las
inmunoglobulinas
• Una cadena L esta formada por un dominio variable (VL) y un dominio constante
(CL)

• Las cadenas H están formadas por un dominio variable (VH) y tres o cuatro
dominios constantes (CH)
Fab y Fc

Tiene dos zonas bien diferenciadas:

• Zona de unión (Fab)
• Zona efectora (Fc)
Fab y Fc

Cuando se corta una molécula de inmunoglobulina con distintas

proteasas (p. ej., pepsina, papaína) se liberan dos fragmentos
proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc (crystallizable
fragment) funcional y estructuralmente diferentes.
• Fab: capacidad de interaccionar específicamente con antigeno
• Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del anticuerpo.
Fc: región efectora

CH2: Fijación del complemento

CH3: Unión a receptores en la

membrana de los fagocitos
Fc: región efectora

• Cadenas IgM y IgE tienen un

cuarto dominio constante (CH4)

• CH4: Unión a receptores en la

membrana de los mastocitos.
Región Bisagra
• Existe una región no globular de 10-60
aminoácidos entre el primer y segundo
dominios constantes de las cadenas
pesadas conocida como región
bisagra
• Confiere flexibilidad a la
inmunoglobulina entre estas dos
regiones.
Región bisagra
 Isotipos de las
inmunoglobulinas
• Isotipos: son determinantes de región constante que en conjunto definen
la clase y subclase de cada cadena pesada
Existen 5 isotipos de cadena pesada:
▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)

▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)

▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)

▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)

▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)

Isotipos de las
inmunoglobulinas
La cadena ligera puede ser de dos tipos:
• Cadenas κ (kappa)
• Cadenas λ (lambda)

• Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas  o 2 cadenas 

• Ambos tipos se encuentran en todas las inmunoglobulinas pero
cada clase solo contiene un tipo de cadena pesada.
 Alotipos de las
inmunoglobulinas
• Los genes que codifican las inmunoglobulinas
se heredan en forma de alelos por lo que a
cada uno de este tipo de variante se le
denomina variante alélica y al conjunto de
variantes alélicas, se le denomina alotipo.

• Los alotipos, se sitúan en la región constante

de las cadenas pesadas y ligeras.
Alotipos de las
inmunoglobulinas
En el hombre se han descrito tres tipos de alotipos:

• Gm en las cadenas g de las IgG (25 alotipos)

• Am en las cadenas a de las IgA2 (2 alotipos)

• Km en las cadenas ligeras k (3 alotipos)

Idiotipos de las
inmunoglobulinas
• La secuencia de aminoácidos única de los
dominios VH y VL funcionan como determinantes
antigénicos

• Cada determinante antigénico individual de la

región variable se conoce como Idiotipo
 Idiotipos de las
inmunoglobulinas
• Cada anticuerpo presenta múltiples
idiotipos, algunos son el verdadero sitio
de unión de antígeno, otros
comprenden secuencias de la región
variable fuera del sitio de la unión.

• La suma de los idiotipos individuales se

denomina Idiotipo del anticuerpo.
IgG

• Es la clase mas abundante en el suero

• Existen 4 subclases que se reconocen por
diferencias en la secuencia de la cadena γ: IgG1,
IgG2, IgG3 y IgG4
• Es el anticuerpo que predomina en la respuesta
inmune secundaria.
• Es el único anticuerpo que atraviesa la placenta
IgG

• IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un papel

importante en la protección del feto

• Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz

• IgG4 no es capaz de activar el complemento

• Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas

mediando la opsonización
 IgM

• Representa el 5 al 10% del total de las

inmunoglobulinas.
• Es la principal inmunoglobulina producida en
la respuesta inmune primaria
• Se encuentra en forma monomérica en la
superficie de los linfocitos B
• En el suero es un pentámero formado por 5
unidades de IgM mas una cadena J
IgM

• El pentámero al tener 10 sitios de

reconocimiento antigénico, es la Ig mas
efectiva en la aglutinación y la
activación del complemento.
• Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto
• Defiende el compartimento vascular
IgA

• Constituye el 10 al 15% del total de las

inmunoglobulinas.
• Cada molécula secretada de IgA es un
dimero mas una molécula de cadena J y un
componente secretor.
• Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la saliva,
lagrimas, y las secreciones del sistema
respiratorio, intestinal y genitourinario.
IgA

• La unión de IgA a antígenos de superficie bacteriana y víricos impide la

fijación de los patógenos a las células mucosas, inhibiendo las
infecciones víricas y bacterianas.
• Defiende las puertas de entrada.
IgE
• Concentración sérica : 0.3 μg/ml
• Media las reacciones de hipersensibilidad inmediata (anafiláctica)
• Participa en la defensa contra determinados parásitos.
IgE

• La IgE se una a los receptores Fc

en las membranas de los basófilos
y mastocitos , induciendo la
liberación de sus gránulos
(desgranulación)
• Se liberan una diversidad de
mediadores farmacológicamente
activos y aparecen las
manifestaciones alérgicas
• La desgranulación es necesaria
para la lucha antiparasitaria. (Kindt,
Goldsby, 2007)
IgD

• Tiene una concentración sérica de 30 μg/ml

• Junto con la IgM, es la principal
inmunoglobulina unida a membrana que
expresan células B maduras
• Aun no se identifica una función biológica
efectora de la IgD.
Funciones efectoras mediadas por anticuerpo

• Opsonización: promoción de la fagocitosis de antígenos por

macrófagos y neutrófilos (defensa antibacteriana)

• Activación del complemento: importante para la desactivación

y eliminación de antígenos y destrucción de patógenos

• Citotoxicidad mediada por células dependiente de

anticuerpo: el anticuerpo unido a células blanco (p. ej. células
infectadas por virus) actúa como receptor que permite que la
célula atacante (células asesinas naturales NK) reconozca y
destruya la célula blanco.
Hapteno
• Son moléculas, de peso molecular bajo, que se acoplan
Portadores.
• Un Hapteno es un compuesto incapaz, por si mismo, de
inducir una respuesta inmune pero que reacciona con los
componentes de la respuesta que se induce cuando se
conjuga con una molécula portadora.
GRACIAS