5-.

pdf

Alpebe19

Ampliación de Química y Bioquímica

1º Grado en Ingeniería Forestal

Escuela Técnica Superior de Ingeniería Agronómica y de Montes

Universidad de Córdoba

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 GF-AQyB lunes 20 de mayo de 2019.
Nombre y apellidos:
Comenta la siguiente ecuación y represéntala gráficamente incluyendo todas sus
partes (ejes, parámetros cinéticos, comportamiento de la enzima, etc).
Respuesta: La ecuación hace referencia a la ecuación de
Michaelis-Menten definida como el cociente entre la
Vmax por la concentración de sustrato y el valor de Km
más la concentración de sustrato. Esta ecuación permite
conocer a qué velocidad se formará un producto a una
concentración de enzima determinada.
La Vmax es directamente proporcional a la concentración de enzima total presente en la
mezcla de reacción.

La Km mide la afinidad de la enzima por el sustrato (constante de Michaelis-Menten) y

es la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de Vmax.
La Km es igual al cociente entre K2+K-1 y K1. A mayor valor de Km el complejo ES
es más inestable y disminuye la afinidad por el sustrato. A menor valor de Km el
complejo ES es más estable y aumenta la afinidad por el sustrato.
Si representamos la ecuación
gráficamente se observa
como la velocidad de
reacción va aumentando
hasta que se hace constante
(hipérbola) donde un
aumenta en la concentración
del sustrato no aumenta la
velocidad de reacción. En el
eje y observamos la
velocidad y en el eje x la
concentración de sustrato.

Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-4074664