PROTENAS: NIVELES DE

ORGANIZACIN Y
CLASIFICACIN

Prof. Cruz Briceo M.

Departamento de Morfologa Humana- UNT- 2017
 PROTEINAS
Las protenas son molculas orgnicas
nitrogenadas complejas, polmeros aminocidos,
que se pliegan en una notable diversidad de
formas tridimensionales, que les proporciona una
correspondiente variedad de funciones

Absorcin Nutricin
Secrecin Respiracin
Irritabilidad Conductividad
Movimiento Contractilidad
Excrecin Transporte
Reproduccin
 PROTEINAS: ESTRUCTURA
UNIDADES MONOMERICAS: Aminocidos
Propiedades:
- Pta C asimtrico
(ismeros, no Gly)
- Anfteros
- RX qumicas
Grupo C
Grupo N

Tipos segn:
L - Polaridad de R
- Naturaleza qumica
de R
D - Valor nutritivo
 TIPOS: 20 AMINOCIDOS MAS COMUNES QUE CONSTITUYEN LAS PROTENAS
No polares

SEGN
LA
POLARIDAD
DE R

Polares sin carga

Polares con carga

grupo imidazolica
(38/ Hb)
Otros Aminocidos :
Codificados: selenocistena eucariotas/procariotas y arqueas
Pirrolisina slo en arquea
Modificados: Hidroxiprolina/ hidroxilisina
SEGN SU VALOR NUTRITIVO
NIVELES DE ORGANIZACIN

supersecundaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA

POLIPEPTIDO
a) Esqueleto proteico

b) Cadenas laterales

Determinada por:
Nmero
Variedad
Orden de aminocidos en
la cadena.

EL PPTIDO PUEDE SER: DI TRI - OLIGO (30-50 aa) - POLIPPTIDOS

LAS PROTENAS SON POLIPPTIDOS : Da / KDa
Pptidos de importancia biolgica:
Glutatin: (3 aa) mantiene las condiciones reductoras del
citoplasma

Vasopresina (9aa) regula: reabsorcion de agua.

Oxitocina (9 aa) estmula contracciones uterinas

Hormona melano estimulante(MSH): (14aa) .

Insulina (51 aa) regula niveles de glucosa

Glucagon (29 aa) regula los niveles de glucosa

Corticotropina (39 aa) estmula la corteza adrenal

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
CONSTITUYE EL PLEGAMIENTO TRIDIMENCIONAL LOCAL

CONDICIONADO POR: - Enlaces no covalentes

- Distribucin de aa polares / no polares
*
*

*
PATRONES DE PLEGAMIENTO:
Resultan de la unin de N-H y C=O del esqueleto polipeptdico

1. Estructura secundaria ordenada repetitiva

a) Hlice : Puentes de hidrogeno intracatenarios

3,6 residuos
por vuelta
de hlice
 ESTRUCTURA HELICE

Hlice cortas Superhlice Ejm: -queratinas

Ejm. Protenas de membrana:

Receptores
Transportadores
b) LAMINA Puentes de hidrogeno intercatenarios

Antiparalela

Paralela
Los enlaces de hidrogeno se forman entre grupos NH y C=O de
del enlace peptidico de una cadena o de la cadena contigua.
La hoja se encuentra plegada por que los enlaces C-C son
tetrahdricos y no pueden existir en conformaciones planas
2. Estructura secundaria ordenada no repetitiva
Giros : , , , y segn invierta el sentido 2, 3,
4, 5 o 6 aminocidos
Bucles

Comba

Compuesto por 3-4 residuos de aminocidos

Se estabiliza por enlaces de H
Son frecuentes: Glicina de cadena lateral pequea
Prolinacurvatura permite plegarse en
forma de U a la cadena principal
 ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA: MOTIVOS
Motivos hlice Motivos con lamina Motivos hlice
y lamina
Hlicelazo-hlice
o
Mano EF

Horquilla
Dedo de Zinc: -

Hlice- giro -Hlice

NAD

Cremallera de leucina
Barril Plegamiento Rossman
-- -
Hlice-bucle-Hlice
Alteraciones del plegamiento:
Hlice : Prion Humano
mutacin (gen C20)
Lmina (Protena infecciosa)
Protena insoluble
Resistente a las proteasas
Tiende a precipitar en neuronas

Aisla y destruye las neuronas

Cavidades en cerebro

Encefalopatias espongiforme o enfermedad prionica

Perdida de la conducta motora
Demensia progresiva
Muerte
 DOMINIO PROTEICO
Estructura compacta y estable de 40 350 aa
Unidades estructurales y funcionales de las protenas
Nmero varia por protena : Mioglobina

- Un dominio: mioglobina, ribonucleasa

- Mas de un dominio
Dominio F. Dominio F.
reguladora cataltica
Protena quinasa
Src
 MODELO DE DOMINIO PROTEICO
Segn la particularidad estructural
Hlice Hlice y lmina Lmina

NAD

Lactato deshidrogenasa Ig. Cadena Ligera

Citocromo-b
Cu,Zn superoxido dismutasa
Lisozima
 Dominios de serina proteasas
Dominios estructurales
Dominio acdico
Dominio rico en prolina
Dominio conservados SH3

Dominio Funcionales
Dominio cinasa
Dominio serina proteasa
Dominio de unin a la membrana
Dominio de unin al DNA
Dominios de unin al DNA: homeodominios

Protena de
levadura

Protena agrelada
Drosophila
 Los Dominios determina Familias de protenas
Barajado de dominios en serina proteasas
semejanzas
. Sec aminocidos Dominio
- Conformacin tridimensional FCE

Diferencias: actividad Dominio serina

protesas

d. de unin al calcio

d. Kringle
(3 S-S)
 MODULOS PROTEICOS
Son dominios que participan en la formacin de una gran
nmero de protenas (40-200 aa)
Estructura:

C y N terminal en
polos opuestos
Ncleo de lmina

Mdulos (duplicados) en
lnea
Rgidos, Presentes en
SH2
- Fibronectina
- Protenas receptoras
Dominios relacionados evolutivamente funcin similar

1000 dominios en IG
500 dominios en protena quinasas
250 homeodominios de unin al DNA
300 dominios SH3
120 Dominios SH2

Las protenas presentan

2 mas dominios
distribuidos en la misma
forma (5%)
 DETECCIN DE HOMOLOGA

Dominios Evolucin Nuevos Dominios

Sec . aa Relacin Sec . aa nueva

estructural
Protena de supone Descubrir la
funcin homologa entre la
conocida Relacin secuencia de aa
funcional

Existe
- Base de datos de numerosas Se determina la funcin de
secuencias de protenas protena
- Programas de bsqueda para
comparar nuevas protenas con la Ahorra aos de investigacin
base de datos BLAST PTOTEIN
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Describe la conformacin tridimensional de la
protena, plegada y biolgicamente activa

La estructura es estabilizadas por interacciones:

a) Enlaces Covalentes y No covalentes
- Puentes de H entre: entre grupos peptdicos
grupos R
- Interacciones Hidrofbicas
- Inicas
- Fuerzas de van der Waals
- Puentes disulfuro
- Cation (interaccin entre nube electrnica
-de cadena aromtica - (+)aminocido catinico)
 b) DISTRIBUCION DE LOS AMINOACIDOS POLARES Y NO POLARES
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Elementos: Subunidad Proteica
Lugar de unin: superficie de interaccin por
enlaces no-covalentes
Enlaces de hidrgeno Fuerzas hidrofbicas
P. DIMERICA
Proteina represora Cro
( bacteriofago lambda)

Unin cabeza-cabeza

Cu Zn superoxidos dismutasa

Monmero de PM 16000 Da
8 Laminas B antiparalelas
(estructura en barril)
 TRIMERICA TETRAMERICA
Neuroaminidasa
Motivo : Gly X -Y

Unin
cabeza-cola

Hemoglobina
TAMAO Y FORMA

60 subunidades
Protena cubierta
del virus del pollo

2120 subunidades
Proteina del virus
del tabaco

12 subunidades
FORMA:
GLOBULARES: pptidos plegados en forma compacta,
superficie irregular. Filamentos de actina

Lugar de unin
complementario
FIBROSAS:
Estructura tridimencional sencilla y alargada
Intracelulares: queratina
Extracelulares: colgeno,
elastina

Resistente
Mantiene unido a los tejidos
Elastina
Cadenas polipetidicas relativamente laxas y poco
estructuradas, entrecruzadas por enlaces covalentes Red
Estabilizadas por: S- S
 ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR
Estructuras: Ejm. Virus del tomate TBSV
Complejos enzimticos
Ribosomas 180 subunidades de 386 aa + ARN 4500 nt
Filamentos proteicos
Virus
Membranas
Ventajas
Reducen la informacin gentica
Enlaces de energa relativamente baja
Minimizan los errores en la sntesis y
ensamblaje
Las protenas que presentan lugares de
unin en su superficie pueden formar:
Dmeros
Cambio en la geometra
Polmeros Helicoidales de las subunidades
Anillos cerrados
Estructuras esfricas
Ensamblaje Cilndrico
Ejm. Virus del mosaico del tabaco

ARN 6395 nt
Subunidades 2130

MECANISMO DE AUTOENSAMBLAJE

TMV D. PROTEOLISIS Y
ENSAMBLAJE
 PROPIEDADES: SOLUBILIDAD
Por su elevado PM producen dispersiones coloidales en el
agua. La solubilidad se debe a los grupos R, que al ionizarse
establecen puentes de hidrogeno con el agua
protenas fibrilaresinsolubles
Protenas globulares solubles en sistemas acuosos y
difunden fcilmente. Son protenas con funcin mvil o
dinmicas
R apolares hacia el interior
R hidroflicos hacia el exterior
Influyen : la salinidad del medio
pH del medio
 DESNATURALIZACIN
Consiste en la perdida total o parcial de los niveles
estructurales superior al primario por perdida de
enlaces que mantiene a la protena
Cambian las propiedades fsicas, qumicas y
biolgicas. Descenso de solubilidad
Prdida de la actividad biolgica
Estructura primaria intacta
 DESNATURALIZACIN
IRREVERSIBLE REVERSIBLE
- Albumina cocida -Inmunoglobulinas
- Leche cortada - lisozima

FACTORES
cidos y bases fuertes
Temperatura calor
Cambios en el pH
Disolventes orgnicos (alcohol, acetona)
Compuestos polares neutros (urea y guanidina)
Reductores (mercaptoetanol)
 ESPECIFICIDAD
Las protenas homologas
son aquellas que realizan
funciones idnticas.
En vertebrados
- Hemoglobina
- Citocromo c
Las protenas homologas
de diferentes especies
son semejantes pero no
idnticas
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Se debe a los grupos R ionizables poder
amortiguados en amplio rango de pH

El principal responsable de esta propiedad a pH

7, es la HISTIDINA
 EFECTO OSMTICO
Las protenas tienden a Las protenas retienen
captar agua de un medio iones difusibles como
hipotnico del que estn - Bicarbonato
separada por una - Cloruro
membrana
semipermeable. - Sodio
El efecto osmtico - Potasio
- es proporcional al Aumentan el efecto
nmero de partculas osmtico
disueltas. Responsable de la presin
coloidosmotica
 CLASIFICACIN
SU CONFORMACION FISICA
 CLASIFICACION: DE ACUERDO A SU COMPOSICION
P Protena Caractersticas Ejemplos
R S ALBUMINAS Solubles agua, pueden precipitadas por el agregado de Ovoalbmina
O I sales a alta concentracin. Son ricas en S. Lactoalbmina
T M
E P GLOBULINAS Iinsolubles agua, disuelven en soluciones salinas diluidas. Ovoglobulina
I L Precipitan ms fcilmente que albminas por adicin de Lactoglobulina
N E sales.
A S HISTONAS Solubles soluciones salinas, fuertemente bsicas, gran H1, H2A, H2B,
S proporcin de lisina y arginina. Estn unidas al DNA. H3, H4

ESCLERO- Insolubles. Molculas largas y fibrosas. Estn tejidos de Colgeno

PROTEINAS sostn y estructuras resistencia fsica Elastina
Queratinas
P C
R O PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS
O M
NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas
T J
U LIPOPROTEINAS Fosfolpidos, colesterol, lpidos neutros - Lipoproteinas
E
I G GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa, manosa, c. silico -Globulinas
N A FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos de serina Casena, Vitelina
A D
FLAVOPROTEINAS Flavn nuceltido Succinato Dhasa
S A
S METALOPROTEINAS Fe (OH)3 D-aminocido oxidasa
Fe y Cu Citocromo oxidasa
Zn Alcohol deshidrogenasa
 DE ACUERDO CON SU FUNCION BIOLGICA
Tipos y ejemplos Localizacin y funcin
Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Deshidrogena al lactato
Ribonucleasa Cataliza la hidrlisis del c. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos pptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la sntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Protenas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fijador de calcio que regula la contraccin en el
Protenas de reserva msculo
Casena Protena de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbmina Protena de la clara de huevo
 Tipos y ejemplos Localizacin y funcin
Protenas transportadoras
Albmina srica Transporta cidos grasos en la sangre
Beta-lipoprotena Transporte de lpidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en msculo
Protenas contrctiles
Actina Filamentos mviles de las miofibrillas
Dinena Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estticos de las miofibrillas
Protenas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las protenas extraas
Fibringeno Precursor de la fibrina en la coagulac. sangunea
Trombina Componente del mecanismo de coagulacin
Protenas estructurales
Colgeno Tj. conectivo fibroso (tendones, hueso y
Elastina cartlago)
- Queratina Piel, plumas, uas y pezuas
Tejido conectivo elstico (ligamentos)
 Tipos y ejemplos Localizacin y funcin
Protenas cromosomicas
Histonas Favorecen el empaquetamiento del ADN
No histonas

Protenas receptores
Receptor a FGE y otros
Receptor de insulina, etc
Protenas factores troficos
FC
Receptores de hormonas y factores troficos para
recibir transducir seales, desde el exterior al
Interior de la clula
Relacionados con la sealizacin en el desarrollo
tejidos

Protenas Factores de transcripcin

Controlan la expresin gnica
 IMPORTANCIA
HEMOGLOBINA ANEMIA
P53 CANCER
FIBRILINA SINDROME DE MARFAN
RECEPTOR LDL HIPERCOLESTEROLEMIA
RODOPSINA RETINITIS PIGMENTARIA
CRISTALINA CATARATA
DSTROFINA DISTROFIA MUSCULAR
TIROSINASA ALBINISMO
FUENTES:
Alberts
Cooper

"No hay que confundir nunca el

conocimiento con la sabidura. El primero
nos sirve para ganarnos la vida; la
sabidura nos ayuda a vivir." Sorcha Carey