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PRÁCTICA No.

PROCESOS FÍSICOS Y QUÍMICOS DE LA DIGESTIÓN

O b j e t i v o s

1. Definir tracto digestivo, glándulas accesorias, digestión, hidrolasas, amilasa salival,


carbohidratos, proteínas, lípidos, sales biliares, pepsina y lipasa.
2. Comprender las principales funciones y procesos del sistema digestivo.
3. Comprender la especificidad de la acción enzimática.
4. Explicar el efecto de la temperatura y del pH sobre la actividad enzimática.
5. Identificar las tres categorías principales de moléculas alimenticias.
6. Explicar cómo puede determinarse la actividad enzimática con ensayos enzimáticos.
7. Identificar las principales enzimas, sustratos y productos de la digestión de carbohidratos,
proteínas y lípidos.

El aparato digestivo, también llamado gastrointestinal, consta de un tracto digestivo y las


glándulas accesorias que segregan las enzimas y los fluidos necesarios para la digestión. El tracto
digestivo incluye: boca, faringe, esófago, estómago, intestino delgado, colon, recto y ano. Las
funciones principales del sistema digestivo son ingerir el alimento, romperlo en sus componentes
más simples, extraer los nutrientes de estos componentes para su absorción corporal y eliminar
los desechos.

La mayoría de los alimentos que consumimos no se pueden absorber hacia la circulación


sanguínea sin que primero se rompan en partículas más pequeñas. La digestión es el proceso de
ruptura, en el tracto digestivo, de los componentes de los alimentos en otras más pequeñas con la
ayuda de las enzimas. Las enzimas digestivas son hidrolasas que catalizan (aceleran) la adición de
agua a las moléculas de los alimentos para romperlas en subunidades más pequeñas. Por ejemplo,
cuando los aminoácidos se unen para formar una proteína, un grupo –OH - es eliminado del
extremo carboxilo de un aminoácido y un –H + es eliminado del grupo amino del segundo
aminoácido para formar un enlace peptídico entre los dos aminoácidos y además agua. Para
romper esta proteína, una enzima digestiva cataliza la adición de agua (OH - + H+) al enlace
peptídico, rompiendo el enlace para restaurar el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo
amino del segundo, escindiendo eficazmente la proteína en dos subunidades de aminoácido. Una
vez que una molécula de alimento se rompe en sus componentes más simples, estos se absorben
a través de las células epiteliales que revisten el tracto gastrointestinal y entran en la circulación
sanguínea.

Además de ser hidrolasas, las enzimas digestivas son específicas de sustrato –funcionan sobre
algunas sustancias pero no sobre otras-. Por ejemplo, la amilasa salival es una enzima de la saliva
que rompe el almidón (que se encuentra en alimentos como el maíz, las patatas, el pan y la pasta)
y el glucógeno (almidón animal), pero no la celulosa (que se encuentra en las paredes celulares de
las plantas), aunque la celulosa se compone de glucosa, al igual que el almidón y el glucógeno.

La temperatura y el pH son dos factores que desempeñan un papel clave en la eficacia de las
enzimas digestivas. Un aumento en la temperatura puede hacer que una reacción se acelere, ya

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que las moléculas se mueven más rápidamente y entonces se incremente el contacto con la
enzima; sin embargo, una temperatura demasiado alta alterará las uniones moleculares que
estabilizan la configuración de la enzima, causando su desnaturalización (cambio estructural que
impide su función). Además, cada enzima tiene un pH óptimo en el cual es más activa. Dentro del
rango de pH óptimo, la enzima funcionará según lo esperado; más allá de este pH, la enzima no
tendrá efecto.

La mayoría de las moléculas alimenticias se pueden incluir en una de las siguientes categorías:
carbohidratos, proteínas o lípidos. Los carbohidratos son la fuente principal de calorías e incluyen
monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Antes de ser absorbidos, los carbohidratos más
complejos se hidrolizan hasta los más simples (monosacáridos) como la glucosa. Las proteínas son
muy importantes para el crecimiento y varias funciones vitales. Se hidrolizan hasta aminoácidos
antes de ser absorbidos, ya en el organismo se requieren para construir nuevas proteínas. Los
lípidos, la mayoría de los cuales son triglicéridos (componentes principales de grasas y aceites) no
son solubles en agua y por ello plantean problemas especiales para la digestión. La lipasa, la
enzima que actúa sobre los lípidos, es hidrolítica (como todas las enzimas digestivas) y solo puede
actuar en la superficie de las gotas de lípidos porque son insolubles en agua. Para aumentar la
velocidad de digestión por la lipasa, los lípidos primero son emulsionados (se rompen en gotas
más pequeñas) con la ayuda de las sales biliares, derivadas del colesterol. La emulsión da lugar a
gotas más pequeñas con áreas superficiales más grandes, haciendo más fácil que la lipasa se una a
los sustratos y digiera los lípidos. Las sales biliares también forman micelas, que ayudan a la
absorción de los productos de la digestión de los lípidos: ácidos grasos y monoglicéridos.

En los siguientes experimentos se examinarán los efectos de diversas enzimas digestivas sobre los
carbohidratos, proteínas y lípidos. Del menú principal, seleccionar Procesos Físicos y Químicos de
la Digestión. Aparecerá la pantalla de inicio (Figura 7.1). Esta pantalla será utilizada para las dos
primeras actividades, en las cuales se probarán los efectos de la amilasa salival sobre el almidón y
la celulosa.

A c t i v i d a d 1

Amilasa salival y almidón

La digestión del almidón comienza en la boca con la acción de la amilasa salival la cual es
segregada por las glándulas salivales. Esta enzima rompe el almidón en maltosa, un disacárido
formado por dos moléculas de glucosa. Así, la presencia de maltosa en una muestra experimental
indicaría que se ha producido la digestión del almidón.

1.- Pulsar sobre el tubo de ensayo que cuelga más cerca de la incubadora, arrastrarlo a la ranura 1
en la parte superior de la incubadora. Repetir la acción, llenando las ranuras hasta la 7.

2.- Llenar los siete tubos de ensayo con tres sustancias cada uno, tal como sigue:

 Tubo No. 1: almidón, agua desionizada, buffer pH 7.


 Tubo No. 2: amilasa, agua desionizada, buffer pH 7.
 Tubo No. 3: almidón, amilasa, buffer pH 7.
 Tubo No. 4: almidón, amilasa, buffer pH 7.
 Tubo No. 5: maltosa, agua desionizada, buffer pH 7.

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 Tubo No. 6: almidón, amilasa, buffer pH 2.
 Tubo No. 7: almidón, amilasa, buffer pH 9.

Figura 7.1 Pantalla de inicio del experimento de la amilasa.

3.- Pulsar el número 3 debajo del tubo No. 3. El tubo bajará en la unidad de incubación. Activar
Hervir. El tubo hervirá y volverá a subir. Observar que la única diferencia entre el tubo 3 y 4 es
que el tubo 3 ha hervido.

4.- Fijar (+) o (-) la temperatura de incubación a 370 C y el temporizador a 60 min.

5.- Incubar. Al final del periodo de incubación, los siete tubos volverán a subir y la puerta del
armario de análisis se abrirá.

Se observará que en el armario de análisis hay siete tubos vacíos y dos botellas cuentagotas
que contienen los reactivos IKI y de Benedict. La prueba de IKI detecta la presencia de
almidón, mientras que la prueba de Benedict detecta la presencia de azúcares tales como
glucosa o maltosa (productos de la digestión del almidón). Se añadirán estos reactivos a los
siete tubos experimentales para determinar si ha habido o no digestión.

6.- Pulsar sobre el tubo 1 de la ranura 1 de la incubadora. Se verá cambiar el cursor a un tubo
de ensayo en miniatura. Arrastrarlo al borde del primer tubo del armario de análisis. El
contenido del tubo de ensayo en miniatura se vaciará en el tubo de análisis.

7.- Repetir el paso 6 para los tubos restantes. Hacer esto secuencialmente.

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8.- Añadir el reactivo de IKI al primer tubo del armario de análisis. Repetir esto para todos los
tubos y observar cualquier cambio de color. Un color azul oscuro o gris indica una prueba
positiva para el almidón; un color amarillo indica una prueba negativa. Anotar los resultados
de la prueba de IKI en la tabla que hay más adelante.

9.- Añadir el reactivo de Benedict al tubo de ensayo 1 (ranura 1 de la incubadora). Repetir lo


anterior para los tubos restantes de la incubadora.

10.- Hervir. Examinar los cambios de color de los tubos. Un color verde, naranja o rojizo indica
la presencia de maltosa, considerando positivo el resultado de la prueba de Benedict. Un color
azul indica que no hay maltosa y el resultado de la prueba se considera negativo. Anotar los
resultados en la Tabla 7.1.

11.- Guardar datos, y si se desea, imprimirlos.

12.- Arrastrar cada tubo al lavador.

¿Cuál es el propósito de los tubos 1 y 2?


Ambos funcionan como una muestra control para realizar los procedimientos siguientes.
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¿Qué se puede concluir de los tubos 3 y 4?


Cuando éstos hierven se desactivan y dejan de ser funcionales, a pesar de que su pH es
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neutro.
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¿Qué indican los tubos 4, 6 y 7 sobre la actividad de amilasa y el pH?


La amilasa puede actuar a un pH 3, sin embargo, su pH óptimo es 7 y así degrada todo el
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almidón.
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¿Cuál es el pH óptimo para la actividad de la amilasa?


Es 7.
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¿La amilasa actúa a pH diferentes al pH óptimo?



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¿Cuál es el producto final de la digestión del almidón?


Maltosa.
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¿En qué tubos se detectó la presencia de maltosa al final del experimento?


4, 5, 6 y 7.
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¿Por qué la maltosa no estuvo presente en los otros tubos?


Porque no se pudo degradar el algodón o bien, en el tubo no había almidón para
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degradarse.
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La amilasa salival sería desactivada casi por completo en el estómago. Sugerir una razón del
por qué, basada en lo que se ha aprendido en esta actividad
Esto sucede debido a sus secreciones como HCl y su pH ya que, si es menor a 4, se
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desactiva.
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Tabla 7.1.Resultados de la Actividad 1


Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7
Sustancias almidón amilasa almidón almidón maltosa almidón almidón
agua d-I agua d-I amilasa amilasa agua d-I amilasa amilasa
buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 7 buffer 2 buffer 9
Condicione 37o C 37o C hervido/ 37o C 37o C 37o C 37o C
s de incubado
incubación a 37o C
Prueba del Positiva Negativa Positiva Negativa Negativa Positiva Positiva
reactivo de
IKI
Prueba del Negativa Negativa Negativa Positiva Positiva Positiva Positiva
reactivo de
Benedict

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A c t i v i d a d 2

Amilasa salival y celulosa

En esta actividad se investigará si la amilasa salival digiere a la celulosa, si las bacterias (como
las que se encuentran en el estómago de los rumiantes) la digieren y si la peptidasa (enzima
pancreática que rompe los péptidos) digiere el almidón.

1.- Arrastrar el tubo que cuelga más cerca de la incubadora hasta la ranura 1 en la parte
superior de la incubadora. Repetir esta acción hasta que las siete ranuras contengan un tubo.

2.- Llenar los siete tubos con tres sustancias cada uno, tal como sigue:

 Tubo No. 1: amilasa, almidón, buffer pH 7.


 Tubo No. 2: amilasa, almidón, buffer pH 7.
 Tubo No. 3: amilasa, glucosa, buffer pH 7.
 Tubo No. 4: amilasa, celulosa, buffer pH 7.
 Tubo No. 5: amilasa, celulosa, agua desionizada.
 Tubo No. 6: peptidasa, almidón, buffer pH 7.
 Tubo No. 7: bacterias, celulosa, buffer pH 7.

3.- Pulsar el número 1 debajo del tubo No. 1. El tubo bajará a la unidad de incubación. Activar
congelar.

4.- Fijar la temperatura ( + ) o ( - ) a 37o C y el temporizador a 60 minutos.

5.- Incubar. Los siete tubos bajarán a la unidad de incubación, al final subirán al armario.

Observa que en el armario de análisis hay siete tubos vacíos y las botellas cuentagotas de los
reactivos de IKI y de Benedict los cuales se añadirán a los siete tubos experimentales.

6.- Pulsar el tubo No. 1 de la ranura 1 de la incubadora. Se verá cambiar el cursor a un tubo de
ensayo en miniatura. Arrastrarlo al borde del primer tubo en el armario de análisis. El
contenido del tubo de ensayo en miniatura se vaciará en el tubo de análisis.

7.- Repetir el paso 6 para los restantes tubos. Hacerlo secuencialmente.

8.- Colocar el reactivo de IKI en cada uno de los tubos del armario de análisis y observar
cualquier cambio de color. Un color azul oscuro o gris indica una prueba positiva para el
almidón; un color amarillo indica una prueba negativa. Anotar los resultados de la prueba de
IKI en la tabla 2.

9.- Añadir el reactivo de Benedict a cada uno de los tubos de la incubadora.

10.- Activar Hervir. Los tubos descenderán, hervirán y volverán a subir. Examinar los cambios
de color de los tubos. Un color verde, naranja o rojizo indica la presencia de glucosa o maltosa
lo que implica positivo el resultado de la prueba de Benedict. Un color azul indica que no hay
glucosa o maltosa y el resultado de la prueba de Benedict se considera negativo. Anotar los
resultados en la Tabla 7.2.

11.- Guardar datos o bien seleccionar Herramientas e Imprimir datos para obtener copia.

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12.- Pulsar y arrastrar cada tubo de ensayo al lavador de tubos de ensayo.

Tabla 7.2. Resultados de la Actividad 2.


Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7
Sustancias amilasa amilasa amilasa amilasa amilasa peptidasa bacterias
almidón almidón glucosa celulosa celulosa almidón celulosa
buffer 7 buffer 7 buffer 7 Buffer 7 agua d-I buffer 7 buffer 7
Condiciones congelado 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C
de /
Incubación incubado a
37o C
Prueba del Negativa Negativa Negativa Positiva Positiva Positiva Negativa
reactivo de
IKI
Prueba del Positiva Positiva Positiva Negativa Negativa Negativa Positiva
reactivo de
Benedict

¿Qué tubos mostraron resultado positivo para el reactivo de IKI?


Tubos 4, 5 y 6.
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¿Qué tubos mostraron resultado positivo para el reactivo de Benedict?


Tubos 1, 2, 3 y 7.
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¿Cuál fue el efecto de congelar el tubo No. 1?


Nos sirve para tener una muestra control del experimento/procedimiento.
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¿Cuál es la diferencia entre congelar o hervir el tubo?


Si se hierve puede afectar la velocidad de la reacción e incluso desactivarla.
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¿Cuál es la subunidad más pequeña en la cual puede romperse el almidón?


Monosacáridos simples como la glucosa principalmente.
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¿Cuál fue el efecto de la amilasa sobre la glucosa en el tubo No. 3? Sugerir una explicación.
Se encuentra en su forma más simple y no había uniones para hidrolizar por lo que se degrada
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y la prueba da positivo.
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¿Cuál fue el efecto de la amilasa sobre la celulosa en el tubo No. 4?


No hubo efecto hidrolítico sobre ella.
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Las palomitas de maíz y el apio están constituidas casi exclusivamente por celulosa. ¿Qué se puede
concluir sobre la digestión de la celulosa a juzgar por los resultados de los tubos 4, 5 y 7?
La hidrólisis inicial en la boca es difícil debido a la amilasa, a diferencia de otros lugares y
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mecanismos del tracto digestivo.
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¿Cuál fue el efecto de la enzima peptidasa utilizada en el tubo No. 6? Explicar la respuesta, en base
al conocimiento del tema sobre la peptidasa y la especificidad del sustrato.
Hubo presencia de almidón, lo que evita su digestión ya que no es la enzima correcta para su
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hidrólisis; sino más bien de las proteínas.
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Pepsina

Las proteínas están compuestas de subunidades llamadas aminoácidos. Cuando están sometidas a
actividad enzimática se rompen en sus componentes aminoácidos. La pepsina es un ejemplo de
enzima que rompe proteínas. Es segregada por glándulas del estómago en forma de proenzima
inactiva, pepsinógeno, que es convertido a pepsina por la escisión de uniones débiles en el
ambiente ácido (pH bajo) del estómago. El grado en el que se hidrolizan o digieren proteínas en el
estómago es significativo aunque variable. Se estima que el 15% de las proteínas de la dieta son
reducidas a aminoácidos por la pepsina. La mayor parte de la digestión de las proteínas ocurre en
el duodeno.

A c t i v i d a d 3

Digestión de proteínas por la pepsina

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En la presente actividad se investigará los efectos de la pepsina sobre BAPNA. Activar Experimento
y después seleccionar Pepsina.

En la pantalla mostrada en la Figura 7.2 se observa que las botellas cuentagotas contienen pepsina
y BAPNA, una proteína sintética que se presenta como una solución incolora y transparente pero
que tomará un color amarillo si es digerida por una enzima como la pepsina. No es necesario
añadir reactivos adicionales para determinar si ha habido reacción enzimática.

Figura 7.2 Pantalla de inicio del experimento de la pepsina.

1.- Colocar el tubo de ensayo que cuelga más cerca de la incubadora en la ranura No. 1. Repetir la
acción hasta que seis de las siete ranuras contengan tubo.

2.- Llenar los seis tubos con tres sustancias cada uno de la forma que se indica a continuación.

 Tubo No. 1: pepsina, BAPNA, buffer pH 2


 Tubo No. 2: pepsina, BAPNA, buffer pH 2
 Tubo No. 3: pepsina, agua desionizada, buffer pH 2
 Tubo No. 4: agua desionizada, BAPNA, buffer pH 2
 Tubo No. 5: pepsina, BAPNA, buffer pH 7
 Tubo No. 6: pepsina, BAPNA, buffer pH 9

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3.- Pulsar el No. 1 debajo del tubo No. 1. El tubo baja a la unidad de incubación, activar hervir, el
tubo baja, hierve y vuelve a subir.

4.- Ajustar (+ o -) la temperatura a 37o C y el temporizador a 60 minutos.

5.- Incubar. Los seis tubos bajarán a la unidad de incubación, serán agitados mientras se incuban.
Al final del periodo, los tubos volverán a subir y se abrirá la puerta del armario de análisis.

Al abrirse el armario de análisis se mostrará el espectrofotómetro, instrumento que mide la


cantidad de luz absorbida (densidad óptica) por una solución. Se utilizará el espectrofotómetro
para medir la intensidad del color amarillo que se produce cuando es digerido el BAPNA. El
espectrofotómetro emitirá una luz que pasará a través de la solución para medir su densidad
óptica. Cuanto mayor es la densidad óptica, más BAPNA habrá sido digerido por la pepsina.

6.- Arrastrar el tubo No. 1 hasta el espectrofotómetro.

7.- Analizar.

8.- Observar la lectura de densidad óptica y apuntarla en la Tabla 7.3.

9.- Retirar el tubo y devolverlo a su ranura encima de la incubadora.

10.- Repetir los pasos 6 a 9 para los tubos restantes.

11.- Después de que se hayan leído todos los tubos, Guardar Datos.

12.- Arrastrar cada tubo al lavador de tubos.

13.- Si se desea imprimir, pulsar Herramientas e Imprimir Datos.

Tabla 7.3. Resultados de la actividad 3


Tubo No. 1 2 3 4 5 6
Sustancias pepsina pepsina pepsina agua pepsina pepsina
BAPNA BAPNA agua BAPNA BAPNA BAPNA
buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 2 buffer pH 7 buffer pH 9
Condiciones Hervido / 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C
de incubado a
incubación 37o C
Densidad 0.00 0.40 0.00 0.00 0.03 0.00
óptica

¿Qué valor de pH permitió la máxima hidrólisis del BAPNA?


pH = 2
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¿Qué efecto sobre la actividad enzimática produjo el hervir el tubo de ensayo?


Desnaturalización de la pepsina.
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La congelación, ¿tendría el mismo efecto? ¿Por qué?
No, sólo con el calor puede efectuar su actividad enzimática.
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¿Qué tubos de ensayo fueron los “controles”?


Tubos 3 y 4.
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¿Cuál fue el efecto de la pepsina sobre BAPNA?


La digirió en los tubos 2 y 5, lo que produce el color amarillento.
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Usando la simulación, diseñar un experimento que permita ensayar cómo varía la cantidad de
BAPNA digerida en función del tiempo. Exponer la conclusión.

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En un PH fisiológico, la absorción óptica por la digestión del BAPNA va a aumentar en función
del tiempo comparado al tubo que en 60 minutos nos dio una absorción de 0.03 y en 90
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minutos
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0.05.

Usando la simulación, diseñar un experimento que permita ensayar si la temperatura tiene o no


algún efecto sobre la digestión de BAPNA. ¿Cuál es la conclusión?.
Efectivamente tiene un efecto, ya que por las altas temperaturas no hay un funcionamiento
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correcto de la digestión del BAPNA debido a la desnaturalización de la pepsina.
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Lipasa

En una dieta normal, los principales lípidos son los triglicéridos, los componentes mayoritarios de
las grasas y aceites. Los lípidos son insolubles en agua y primero debe ser emulsionados (se
rompen en gotas más pequeñas, aumentando su área superficial) antes de que una enzima
digestiva como la lipasa puada actuar con eficacia sobre ellos. En el intestino delgado, los lípidos
son emulsionados por la bilis, un líquido amarillo verdoso producido por el hígado. Las gotas
resultantes cubiertas de bilis tienen áreas superficiales relativamente grandes, permitiendo a la
enzima lipasa, soluble en agua, un acceso más fácil a los sustratos. La lipasa entonces hidroliza las
gotas de lípidos a ácidos grasos y monoglicéridos, los productos finales de la digestión de los
lípidos. La hidrólisis de los lípidos también forma micelas, pequeños agregados moleculares que
aumentan la absorción de los productos de la digestión de los lípidos. Las lipasas que se
encuentran en el jugo pancreático son las responsables de la mayoría de los lípidos presentes en la
dieta normal.

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A c t i v i d a d 4

Lipasa, bilis y digestión de lípidos.

Seleccionar Experimento y enseguida Lipasa para mostrar la pantalla de inicio (Figura 7.3). Se
observa que entre las botellas cuentagotas se incluye lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffers
codificados por colores.

Figura 7.3 Pantalla de inicio del experimento de la Lipasa.

1.- Colocar un tubo de ensayo en cada una de las ranuras que están en la parte superior de la
incubadora.

2.- Llenar los siete tubos con cuatro sustancias cada uno, tal y como se detalla a continuación:

 Tubo No. 1: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7.


 Tubo No. 2: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7.
 Tubo No. 3: lipasa, aceite vegetal, agua desionizada, buffer pH 7.
 Tubo No. 4: lipasa, agua desionizada, sales biliares, buffer pH 9.
 Tubo No. 5: agua desionizada, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 7.
 Tubo No. 6: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 2.
 Tubo No. 7: lipasa, aceite vegetal, sales biliares, buffer pH 9.

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3.- Activar el No. 1. El tubo bajará a la unidad de incubación. Hervir. El tubo Hervirá y después
volverá a subir.

4.- Fijar la temperatura a 37oC y el temporizador a 60 minutos.

5.- Incubar. Los siete tubos bajarán a la unidad de incubación y serán agitados suavemente
mientras se incuban. Al final del periodo, los tubos volverán a subir y se abrirá la puerta del
armario.

Se mostrará un medidor de pH. La digestión del aceite vegetal por la lipasa liberará ácidos grasos,
que disminuirán el pH. De esta forma, utilizando el medidor de pH se puede detectar la presencia
de ácidos grasos y, por lo tanto, evidencia de la digestión comparando el pH de las muestras con
su pH original. Se arrastra de manera individual los tubos hasta el medidor de pH. Una vez los
tubos estén colocados en su lugar, se activa Medir pH. Un electrodo descenderá sobre el
contenido de los tubos y se determinará el pH.

6.- Colocar el tubo No. 1 en el medidor de pH.

7.- Activar Medir pH.

8.- Anotar el valor de pH en la tabla 7.4, después devolver el tubo a su ranura en la incubadora.

9.- Repetir los pasos 6 a 8 con los restantes tubos de ensayo.

10.- Cuando todos los tubos hayan sido analizados, Guardar Datos.

11.- Activar herramientas y seleccionar Imprimir Datos.

12.- Colocar cada uno de los tubos en la unidad de lavador de tubos.

Tabla 7.4 Resultados de la Actividad 4


Tubo No. 1 2 3 4 5 6 7
Sustancias Lipasa Lipasa Lipasa Lipasa Agua Lipasa Lipasa
Aceite Aceite Aceite Agua Aceite Aceite Aceite
Bilis Bilis Agua Bilis Bilis Bilis Bilis
Buffer 7 Buffer 7 Buffer 7 Buffer 9 Buffer 7 Buffer 2 Buffer 9
Condiciones Hervido, 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C 37o C
de Incubado
incubación a 37o C
pH 7 6.21 6.72 9.00 7.00 2.00 8.97

¿Qué mostró el tubo No. 1?


No hubo digestión de lípidos.
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¿Por qué el tubo No.1 debía tener un pH de 7?


Porque no hubo una disminución y el pH final reflejó al pH tampón.
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¿Cuál es la principal diferencia entre los tubos 2 y 3?


La Bilis, que emulsiona los lípidos para que así la lipasa pueda activar de una mejor manera.
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¿Cuál es el efecto de las sustancia del tubo No. 2 que no fue incluida en el tubo No. 3?
Las sales biliares para emulsionar los lípidos en gotas más pequeñas.
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¿Cuál fue el pH óptimo para la digestión por la lipasa?


pH de 7.
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Fundamentar la respuesta de la pregunta anterior.


Entre menor sea el pH, mayor será la digestión de lípidos; la digestión desciende
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el pH.
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¿Qué efecto tuvieron los otros buffers sobre el proceso digestivo?


El pH 9 no tiene ningún efecto; pH 7 da como resultado poca digestión.
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¿Cuáles son los productos de digestión por lipasa en el tubo No. 2?


Nomoglicéridos y ácidos grasos.
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¿En qué tubos se detectó la presencia de ácidos grasos?


2, 3 y 6.
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Procesos Físicos de la digestión.

Los procesos químicos de la digestión son solamente una parte del proceso digestivo. También
están implicados procesos físicos. La masticación, por ejemplo, mezcla el alimento con la
mucosidad salival y la amilasa, lo reduce a partículas pequeñas y manejables y lo transforma en
una masa que se puede tragar denominada bolo. La lengua separa el bolo de la masa de alimento
en la boca, presionándolo contra el paladar duro. El bolo entra entonces en la faringe, estimulando
los receptores táctiles que inician el reflejo de deglución y lo impulsan a través del esófago. Una
onda de contracción denominada peristaltismo mueve entonces el bolo hasta el estómago, donde
se convierte en quimo. Los músculos del estómago mezclan el quimo con los jugos gástricos para
fragmentar el alimento en partículas aún más pequeñas; también regulan la entrada del quimo en

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el intestino delgado. Los movimientos peristálticos continúan en el intestino delgado,
entremezclándose periódicamente con la segmentación, en la cual el quimo va hacia delante y
hacia atrás por la contracción y la relajación de los segmentos intestinales. La segmentación
mezcla a fondo el quimo con las enzimas digestivas, la bilis y el jugo pancreático aumentando la
eficacia de la absorción de nutrientes a la sangre.

Entendemos como digestión al proceso de transformación por hidrólisis de los alimentos


en moléculas suficientemente pequeñas para que atraviesen la membrana plasmática por
vía mecánica o química. Este proceso es regulado por distintos tipos de enzimas.
A través de distintos procesos que ocurren de forma secuencial y progresiva, podemos
obtener la energía necesaria para realizar nuestras actividades cotidianas. A falta de una
enzima o su mal funcionamiento, todo el proceso puede verse afectado.
Si la digestión no se realiza de forma correcta, no se aprovechan los nutrientes, por lo que
es indispensable conocer cómo funciona y así detectar algún problema, ya sea en la
fisiología o química del proceso.

1. Hall, J. E., Casanova, G. X., & Gea Consultoria Editorial SL. (2016). Guyton y Hall. Tratado
de fisiología médica + StudentConsult (13a ed.) (Spanish Edition) (3.a ed.). Barcelona,
España: Elsevier España, S.L.U.

2. L Kierszenbaum, A. (2008). Fisiología – médica (3rd ed.). Barcelona, España: Elsevier.

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