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BIOQUIMICA
PRIMER PARCIAL
Contenido
UNIDAD 1: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA .............................. 3
Tema 1: Historia de la bioquímica, su importancia y sus relaciones con la biomedicina. . 3
Tema 2: Estructura celular. ................................................................................................. 3
Tema 3: Métodos Para La Purificación Y Secuenciación De Los Aminoácidos Y Las
Proteínas. ............................................................................................................................ 3
U2 Tema 4.- Métodos Y Procedimientos Bioquímicos Para La Purificación Y Estudios
De La Estructura Y Función Celular. ................................................................................. 8
UNIDAD 2: QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ................................ 10
Tema 1: El agua. Propiedades físicas y químicas. ............................................................ 10
Tema 2: Química de los aminoácidos............................................................................... 10
Tema 3: Química de las proteínas .................................................................................... 10
Tema 4: Métodos para la purifación y secuenciación de los aminoácidos y proteínas .... 10
Tema 5: Proteínas de importancia fisiológica. La Hemoglobina como modelo de relación
estructura-función. ............................................................................................................ 10
UNIDAD 3: BIOENERGÉTICA ......................................................................................... 30
Tema 1: Primera y segunda ley de termodinámica........................................................... 30
Tema 2: Termodinámica de transformaciones energía libre de Gibbs ............................. 30
Tema 3: Moléculas de alto contenido energético ATP..................................................... 30
Tema 4: Reacciones óxido-reducción potencial redox. .................................................... 30
1era Ley: Conservación de la Energía .............................................................................. 31
2da Ley: Entropía ............................................................................................................. 32
UNIDAD 4: ENZIMAS ....................................................................................................... 34
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Tema 1: Introducción al estudio de las enzimas. .............................................................. 34

Tema 2: Mecanismos de reacción enzimática .................................................................. 34
Tema 3: Cinética Enzimática. ........................................................................................... 34
Tema 4: Inhibidores. ......................................................................................................... 34
UNIDAD 5: NUCLEOTIDOS Y METABOLISMO ........................................................... 38
Tema 3: Conceptos generales del metabolismo humano.................................................. 38
UNIDAD 10: METABOLISMO DE AMINOACIDOS ...................................................... 40
Tema 1: Fuentes aminoácidos, digestión enzimática. ...................................................... 40
Tema 2: Absorción de aminoácidos y péptidos pequeños. ............................................... 40
Tema 3: Catabolismo de Aminoácidos. ............................................................................ 40
Tema 4: Biosíntesis de aminoácidos y moléculas relacionadas. ...................................... 40
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UNIDAD 1: INTRODUCCIÓN AL
ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA
Tema 1: Historia de la bioquímica, su importancia y sus
relaciones con la biomedicina.
Tema 2: Estructura celular.
Tema 3: Métodos Para La Purificación Y Secuenciación De Los
Aminoácidos Y Las Proteínas.

Las células son las unidades estructurales y funcionales de todos los organismos vivos.
-Sintetizan proteínas
-Transportan energía
-Mueven sustancias esenciales
Forma y tamaño de las células
La forma de las células, en algunos casos es relacionada con la función que cumple. Ej. Las
células nerviosas se caracterizan por prolongaciones largas, las cuales permiten establecer
contacto con células lejanas, llevando a cabo la sinapsis neuronal.
Sin embargo, la forma de las células puede ser adaptativa al medio en el que se encuentra.
Ej. Cuando las células se encuentran en masas compactadas como en tejido epitelial o
adiposo, la forma cambia por la presión que se ejerce en dichos tejidos, adoptando formas
poliédricas (con muchas caras).
El tamaño es variable, en promedio, pueden variar de 10-60µm. Es importante saber que las
células eucariotas tienen un diámetro de 4µm aproximadamente y que las células de
algunos grupos animales, pueden presentar mayor tamaño que otros. Ej. Los anfibios,
presentan células grandes, mientras que, los mamíferos presentan células pequeñas.

Características fisiológicas de las células

También denominadas propiedades vitales (lat. Vita – vida)

*Absorción: Capacidad celular de captar (recoger) sustancias del medio circundante.

*Secreción: Capacidad de transformar las moléculas absorbidas en un producto
específico, el cual será eliminado en forma de secreción.
*Excreción: Las células pueden eliminar los productos de desecho formados por sus
procesos metabólicos.
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*Respiración: Las células producen energía mediante la utilización del oxígeno

absorbido en la oxidación de las sustancias nutritivas.
*Irritabilidad: Capacidad de las células de reaccionar frente a un estímulo.
*Conductividad: Formación de ondas excitatorias o impulsos, que se extienden desde el
punto de irritación hacia toda la superficie de la célula.
*Contractilidad: Capacidad de la célula de acortarse en una dirección determinada como
reacción ante un estímulo. Característica especial de las células musculares.
*Reproducción: Capacidad de renovarse por crecimiento y división. El crecimiento celular
supone una mayor cantidad de sustancia y la división, se generan células por partición de
las ya existentes.
Compartimentos principales de la célula
-Citoplasma: Es la región localizada fuera del núcleo, contiene orgánulos (órganos
pequeños que cumplen diferentes funciones celulares), citoesqueleto e inclusiones
plasmáticas.
-Núcleo: Es el orgánulo más pequeño dentro de la célula y contiene el genoma junto con las
enzimas necesarias para la replicación de ADN y transcripción de ARN. Ambos trabajan en
conjunto para mantener la viabilidad celular.

Orgánulos celulares
-Orgánulos membranosos: con membranas plasmáticas que separan el medio interno del
orgánulo del citoplasma, en el cual podemos encontrar:

Membrana plasmática: Es una bicapa lipídica que forma el límite de la célula. Su

representación dinámica participa en forma activa en muchas actividades fisiológicas y
bioquímicas esenciales para el funcionamiento y la supervivencia de la célula. Su
organización molecular consiste en el denominado “Modelo mosaico fluido” nombre que
describe las características de la membrana, formada por moléculas de fosfolípidos,
colesterol y proteínas. Los lípidos de esta membrana son anfipáticos, es decir, son de
carácter hidrófobas (que no tienen afinidad por el agua) e hidrófilas (con afinidad por el
agua). La membrana está compuesta por alta cantidad de proteínas, que en su mayor parte
atraviesan o están embebidas en la misma, estas reciben el nombre de “Proteínas integrales
de la membrana” y los otros tipos son “proteínas periféricas” las cuales no están inmersas
dentro de la bicapa lipídica.
Retículo endoplasmático rugoso: Está asociado con la presencia de ribosomas en su
estructura, por lo que sintetizan y modifican proteínas.
Retículo endoplasmático liso: Involucrado en la síntesis de lípidos y esteroides. Se
considera reservorio de calcio.
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Aparato de Golgi: Cisternas aplanadas responsables de la modificación, clasificación y

empaquetamiento de proteínas y lípidos para su transporte intracelular o extracelular.
Endosomas: Participan en los mecanismos de endocitosis, cuya función principal es la de
clasificar las proteínas que son enviadas por vesículas endocíticas y redirigirlas a diferentes
compartimentos celulares que serán sus destinos finales. Son considerados estructuras
transitorias formadas como resultado de endocitosis.
Lisosomas: Orgánulos pequeños con enzimas digestivas que se forman a partir de vesículas
que se desprenden del aparato de Golgi que contienen proteínas de membrana específicas
del lisosoma y enzimas lisosómicas.
Vesículas de transporte: (Pinocíticas, endocíticas y con cubierta) varían en la forma y
material que transportan, almacenan o digieren productos y residuos celulares. Herramienta
fundamental para la organización del metabolismo,
Mitocondria: proporciona la mayor parte de la energía de la célula al producir el adenosin
trisfosfato en el proceso de fosforilación oxidativa por lo que interviene en el proceso de
respiración celular.
Peroxisomas: Se involucran en la degradación y producción de H2O2 y la degradación de
ácidos grasos.

-Orgánulos no membranosos: Carentes de membrana plasmática, en los cuales podemos

encontrar:

Microtúbulos: Se desarrollan a partir del centro organizador de microtúbulos (MTOC),

ubicado en el núcleo y se extiende hasta la periferia celular. Intervienen en el transporte
vesicular intracelular, movimientos de los cilios y flagelos, unión de los cromosomas con el
huso mitótico y sus movimientos durante la mitosis y la meiosis, elongación y
desplazamiento celular (migración), mantenimiento de la forma celular, en particular su
asimetría.
Filamentos de actina: Están presentes en casi todos los tipos de células, sus funciones son
el anclaje y movimiento de las proteínas de la membrana, formación del núcleo estructural
de las microvellosidades en las células epiteliales absorbidas, locomoción celular, emisión
de evaginaciones celulares.
Centríolos: Estructuras cilíndricas que provienen del centro organizador de microtúbulos
(MTOC) o centrosoma, y cuyos derivados originan los cuerpos basales de los cilios.
Ribosomas: Estructuras esenciales para la síntesis de proteínas, y que están compuestas por
ARN ribosomal (ARNr) y proteínas ribosomales (incluyendo las proteínas adheridas a
membranas del RER y proteínas libres en el citoplasma).
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Proteasomas: Complejos de proteínas que degradan enzimáticamente proteínas dañadas o

innecesarias en polipéptidos pequeños y aminoácidos.
Inclusiones citoplasmáticas: contienen productos de la actividad metabólica de la
célula y consisten principalmente en gránulos de pigmento, gotitas de lípidos y
glucógeno. Se consideran componentes celulares sin movimiento y sin vida.
Lipofuscina: Es un pigmento pardo (marrón) dorado visible en preparados de rutina
teñidos con H&E (hematoxilina/eosina). Se puede observar con facilidad en las células
que no se dividen, como las neuronas y las células musculares cardíacas y esqueléticas.
Hemosiderina: Es un complejo de hierro depositado que se encuentra dentro del
citoplasma de muchas células. Es muy probable que esté formado por residuos no
digeribles de la hemoglobina, y su presencia se relaciona con la fagocitosis de los
eritrocitos.
Glucógeno: Es un polímero muy ramificado que se utiliza como forma de almacenamiento
de la glucosa. No se tiñe con las técnicas de preparación de rutina que utilizan H&E. Sin
embargo, puede observarse con el microscopio óptico si se aplican procedimientos de
fijación y tinción especiales (como el azul de toluidina o el método PAS).
Inclusiones lipídicas: suelen ser inclusiones nutritivas que suministran energía para el
metabolismo celular. Las gotitas de lípidos pueden aparecer en la célula durante un breve
período (Ej; en las células intestinales absortivas) o pueden residir durante un período
prolongado (Ej; en los adipocitos).
Inclusiones cristalinas: Contenidas en ciertas células, se reconocen con el microscopio
óptico. En los seres humanos, tales inclusiones se encuentran en las células de Sertoli
(sustentaculares) y en las células de Leydig (intersticiales) del testículo.

-Citoplasma: Está comprendido por

Citosol o hialoplasma: Es la solución líquida intracelular en la que se encuentran los
orgánulos.
Composición: 70-80% de agua , 20-30% de proteínas: enzimas y filamentos del
citoesqueleto. Iones, moléculas orgánicas (aminoácidos, glúcidos, metabolitos, ATP) y
ARN.
Funciones: Regulador del pH intracelular , Sirve para almacenar sustancias , Lugar donde
se realizan reacciones metabólicas celulares , En el tienen lugar movimientos de ciclosis.
Citoesqueleto: Donde se ubican los organelos celulares ya mencionados. Es el responsable
de mantener o modificar la forma de la célula de acuerdo a la función que deba ejecutar la
misma.
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Historia de la Bioquímica
Bioquímica: es la ciencia que se encarga de estudiar la composición química en un ser vivo.
Nace cuando se descubre la primera enzima, la diastasa, la cual fue descubierta en 1833.
Puede dividirse en 3 áreas principales: 1) Química estructural (componentes de la materia
viva y las relaciones de la función biológica con la estructura química). 2) Metabolismo
(totalidad de reacciones químicas que se producen en la materia viva). 3) Bioquímica
Genética (química de procesos y los sustratos que almacenan y transmiten la información
biológica). Actualmente la bioquímica es la base de todas las ciencias de la vida, ya que
cualquier proceso biológico exige conocer las bases químicas y físicas subyacentes.

Biomoléculas: son las diferentes moléculas que sirven de sustrato y en ocasiones son el
producto del metabolismo celular. Forman parte indispensable de este. Son: proteínas,
lípidos, carbohidratos y ácidos nucleicos. En función de estas biomoléculas se basa la
bioquímica. Están constituidas generalmente por: Carbono (C), Oxigeno (O), Hidrogeno
(H), Nitrógeno (N) y Azufre (S).
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U2 Tema 4.- Métodos Y Procedimientos Bioquímicos Para La

Purificación Y Estudios De La Estructura Y Función Celular.
Variables experimentales: Todo proceso de laboratorio tiene ciertas variables
experimentales para explicar un proceso.
*pH: Es la concentración de hidrogeniones que hay en un medio que nos puede indicar el
grado de acides o basicidad. La escala es del 0 a 14, de 0 a 7 acida, 7 neutra, de 7 a 14
básico o alcalino. Como variable experimental indica Solubilidad y la integridad del medio.
*Solubilidad: Depende de la carga parcial neta de la proteína (negativa), los números de
puntos de enlace de puentes de hidrogeno con el medio acuoso que se esté diluyendo el
material, y del medio del pH. Valor Normal en humanos 7,36 y 7,45 en sangre.
*Temperatura: 36,5-37,5 valor normal en humanos. Medición del grado de calor en un
sistema.
*Concentración de Solutos: depende directamente de las dos anteriores.

Métodos Generales de procedimientos de purificación y separación

Son 4:
Homogenización: Procedimiento de obtención de material orgánico procedente de
distintos tipos de materia de interés. Es obtener materia prima para el posterior estudio de
sus componentes. Con equipos digitales, con el Ultrasonido mediante choques osmóticos.
Centrifugación: técnica de separación de Moléculas. El fundamento físico-químico de este
método de separación se denomina velocidad de desplazamiento o sedimentación y
densidad de partículas por acción de fuerza centrífuga.
Cromatografía: es el estudio de una muestra que migra por capilaridad en un medio solido
de afinidad particular y que hace que se separen sus componentes a lo largo del proyecto.
Tienes dos fases, una móvil y estacionaria. La primera es una disolución fluida.
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Electroforesis: Técnica de separación de moléculas en función de su tamaño o carga

eléctrica. Se usa una corriente para mover moléculas a través de un gel o de otra matriz.

Principio físico y fuerzas que intervienen

a) Fuerza de Van Der Waals: Es un tipo de Enlace intermolecular en el que las moléculas
polares se unen unas con otras por la existencia de dipolos.
b) Fuerzas electroestáticas: Estudia los efectos que se generan en los cuerpos según sus
cargas eléctricas en equilibrio.
c) Puentes de hidrógeno: Son un tipo especial de interacción dipolo-dipolo que ocurre entre
el par solitario de un átomo altamente electronegativo (típicamente N, O, F) y el átomo de
hidrógeno en un enlace N–H, O–H o F–H.
d) Interacciones hidrófobas: aquellas fuerzas que mantienen juntas las regiones
apolares de las moléculas, refiriéndose éstas a la asociación de las porciones hidrofobias
de las moléculas antipáticas.
e) Interacciones dieléctricas; se relacionan con una cualidad de las partículas
denominada carga eléctrica. Los cuerpos que no la tienen no interactúan eléctricament
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UNIDAD 2: QUÍMICA DE LOS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Tema 1: El agua. Propiedades físicas y químicas.
Tema 2: Química de los aminoácidos.
Tema 3: Química de las proteínas
Tema 4: Métodos para la purifación y secuenciación de los
aminoácidos y proteínas
Tema 5: Proteínas de importancia fisiológica. La Hemoglobina
como modelo de relación estructura-función.

Agua: es una molécula inorgánica por la ausencia de carbono, y en su estructura entra en

juego un término muy importante como es la ELECTRONEGATIVIDAD, que es la
tendencia de un átomo a atraer electrones hacia su núcleo pero en una reacción química,
sino hay reacción química, no hay electronegatividad.

Nota: Los elementos más electronegativos son el flúor, oxígeno y nitrógeno.

El agua posee un átomo de oxigeno que es altamente electronegativo por ende, los otros dos
átomos del agua que corresponden al hidrogeno estarán más hacia el oxígeno, entonces la
molécula del agua tendrá una parte con una carga parcial negativa y una positiva, formando
un DIPOLO.

La polaridad viene dada por la reacción de los vectores polares o la carga polar de cada
enlace, entonces, podemos tener moléculas apolares con enlaces polares.
Un enlace polar es aquel que se forma como enlace covalente entre dos átomos de
electronegatividades diferentes, porque tiene dos polos. No toda molécula que sea dipolo es
polar, la polaridad viene dada por la sumatoria de los momentos polares de cada enlace.

El agua es una molécula Polar

Presenta un polo negativo orientado al oxígeno y uno positivo orientado a los hidrógenos,
estos recibirán la denominación de Hidrogeniones por tener sus electrones tan separados de
su núcleo recibiendo una carga parcial positiva. La molécula de agua tiene asociado a su
átomo de oxigeno dos pares de electrones libres; este oxígeno esta entonces asociado a dos
átomos de hidrógenos a través de enlaces covalentes polares que va a resultar en una
molecular Polar con dos pares de electrones libres.
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Puente de Hidrogeno: unión que se forma con un hidrogenión asociado oxígeno, flúor o
nitrógeno, o un par de electrones libres de estos u otros átomos. La distancia de enlace
entre uno y otro tiene que ser igual a 0,05 Armstrong, es decir son de mucha proximidad sin
ser enlaces covalentes. Esta característica es importante para la solubilidad del agua. Un
punto elemental es que en la molécula de agua tendremos dos pares de electrones libres y
dos átomos de hidrogeno, cada molécula tiene 4 puntos de enlace para formación de
puentes de hidrogeno, 4 puntos de enlace para otras moléculas con cargas parciales
opuestas.

Enlace covalente: unión que se forma por la compartición de electrones entre dos orbitales
continuos, un enlace no covalente puede ser iónico o de tipo interacciones.

Tipos de interacciones.

*Carga-carga: intervalo mas largo no direccional.

*Carga-dipolo: depende de la orientación del dipolo.
*Dipolo-dipolo: depende de la orientación mutua del dipolo.
*Carga-dipolo inducido: polarizabilidad de la molecula en la que se indujo el dipolo.
*Dipolo-dipolo inducido: polarizabilidad de la molecula en la que se indujo el dipolo.
*Disorcion: sincronización mutua de cargas fluctuantes.
*Repulsion Van deer Waals: orbitales externos se solapan.
Radio de Van deer Waals: Distancia a la cual hay interaccion de nubes electrónicas sin que
exista enlace covalente.
Constante dieléctrica: capacidades que tiene el medio de repeler o asociar 2 cargas, el agua
tiene una alta constante dieléctrica, provoca que las sales se mantengan diluidas los iones se
mantienen sueltos.
Punto de fusión: de solido a liquido
Punto de congelación: de líquido a solido
Punto de ebullición: de líquido a gaseoso
¿Por qué el agua no se disuelve en el aceite?

Por su diferente carácter polar, el aceite es una molécula apolar por lo que no tiene la
capacidad de formar interacciones iónicas con el agua que es una molécula polar.

¿Por qué la sacarosa y el cloruro de sodio se mezclan con el agua?

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La sacarosa es un carbohidrato, tiene múltiples puntos de enlaces de hidrogeno y múltiples

enlaces oxigeno-hidrogeno, permitiendo múltiples puentes de hidrogeno.

El cloruro (no metal, anión-) de sodio (metal alcalino terreo, catión+) por ser una sal posee
la capacidad de formar cargas parciales positivas y negativas y pueden asociarse a las
cargas parciales del agua.

Constante dieléctrica: capacidades que tiene el medio de repeler o asociar 2 cargas, el agua
tiene una alta constante dieléctrica, provoca que las sales se mantengan diluidas los iones se
mantienen sueltos.
Punto de fusión: de solido a liquido
Punto de congelación: de líquido a solido
Punto de ebullición: de líquido a gaseoso
Estado liquido: Son enlaces débiles, no tiene volumen definido, tienen alta energía cinética
asociada, excelente conductor, disolvente por excelencia, denso.
Estado solido: Es compacto, fuerte, organizado, se expande, disminuye energía, forma
cristales, menos denso.
Estado gaseoso: Es espaciado, mayor energía cinética.
Hidrofilico: Materia o sustancia con afinidad o solubilidad en el agua. Puente de hidrogeno,
carga parcial, polar.
Hidrofobico: Sustancia o materia que no mezcla con el agua, prácticamente le huye o
repele. Apolar, carga neta no parciales.
Anfipatico: Molécula con grupos hidrófilos e hidrófobos, lo que la capacita para estar
parcialmente diluida en agua o en disolventes orgánicos.
Equilibrio químico: Reacción reversible entre reactivos y productos.
Nota: el agua es anfotera, se comporta como acido o base en función de la estructura con
quien interacciona.
*Teoría de Arrenhius:
-Ácido: sustancia que cede hidrógenos.
-Base: sustancia que cede oxhidrilos.
*Teoría Brönsted-Lowry:
-Ácido: sustancia que cede hidrogeniones.
-Base: sustancia que capta hidrogeniones.
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*Teoría de Lewis:
-Ácido: aquel que cede electrones.
-Base: aquel que capta electrones.
Constante de disociación total (Base conjugada y acido conjugado)
-Solo los ácidos débiles forman equilibrio químico.
-Disociación del acido fuerte es total por ello no forman equilibrio.
-Todo acido débil tiene una base conjugada fuerte (-)
-Toda base débil tiene un acido conjugado fuerte (+)
Para calcular la fuerza acida se aplica:

Ka= directamente proporcional a la fuerza acida.

Pka= inversamente proporcional a la fuerza acida.

Ejemplo:
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El pH es un parametro utilizado para medir la cantidad de hidrogeniones en el medio.

Mediante la aplicación de la ecuación de Henderson-Hasselbach:

Nota: el PKa es directamente proporcional al pH, inversmante proporcional a la f.ácida.

Nota: La naturaleza del pH va a depender de la interacción de los dos grupos de

macromoléculas.

Aminoácidos: Son moléculas orgánicas que poseen por lo menos un grupo carboxilo y un
grupo amino. Forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos estándares que forman las
proteínas. El primer aminoácido descubierto fue la Asparagina en 1806 y el último fue la
treonina en 1938. Sus propiedades pueden variar según el grupo que se encuentre en su
cadena lateral, se clasifican según su composición, polaridad, carga, y su carácter esencial.
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Tipos de Aminoácidos

Aminoácidos Símbolo Estructura

Apolares Alifáticos
Glicina Gly/ G

Alanina Ala/ A

Prolina Pro/ P

Valina Val/ V

Leucina Leu/ L

Isoleucina Ile/ I

Metionina Met/ M

Apolares Aromáticos
Fenilalanina Phe/ F

Tirosina Tyr/ Y
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Triptofano Trp/ W

Polares Sin Carga

Serina Ser/ S

Treonina Thr/ T

Cisteína Cys/ C

Asparganina Asn/ N

Glutamina Gln/ Q

Cargados Negativamente
Lisina Lys/ K

Arginina Arg/ R

Histidina His/ H

Cargados Positivamente
Aspartato Asp/ D

Glutamato Glu/ E
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Aminoácidos Esenciales: Valina, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Triptofano, Histidina,

Lisina, Leucina, Isoluecina.

Aminoácidos No Esenciales: Alanina, Tirosina, Asparganina, Glutamina, Glutamato,

Glicina, Aspartato, Prolina, Serina, Arginina, Cisteína.

Peptidos y Proteínas: Los péptidos son moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlaces peptídicos (la formación de enlaces peptídicos es un ejemplo
de reacciones de condensación). En cambio las proteínas, son biomoleculas orgánicas
formadas por atomos de C, H, O, N puede además llevar S, P, Fe, Cu, Mg, entre otras;
presentan además 50 aminoácidos aproximadamente.

Nota: Las proteínas simple generan tan solo aminoácidos después de la hidrolisis, las
proteínas conjugadas contienen algún otro componente adicional.

Fibrosas Globulares
Forma alargada, unidades de un solo tipo Forma esférica, diferentes estructuras
secundarias.

Insoluble en agua, resistentes. Solubles en H2O, flexibles

Función estructural. Múltiples funciones

Colageno, Queratina Hormonas, enzimas

Nota: La desnaturalización de las proteínas se da por el rompimiento de su

estructura nativa (Estructura terciaria que otorga la función biológica a la proteína),
sin causar daño a su estructura primaria. Puede ser causada por la temperatura, el
pH, el alcohol, agitación y metales pesados.

Son 4 los métodos de purificación y secuenciación de aminoácidos y proteínas utilizados en

la bioquímica, Estos son:

HOMOGENIZACIÓN: Procedimiento de obtención de material orgánico procedente de

distintos tipos de materia de interés, a través de un medio de choque físico como: lisis,
ruptura, disrupción. Utilizando equipos de ultrasonido o choques osmóticos, este contenido
de interés pasa contenido de conservación y se obtiene el material para el estudio. Para
realizar este procedimiento se emplean equipos digitales que presentan un riguroso control
de variables.
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Nota: se obtiene la materia prima para el posterior estudio de sus componentes.

CENTRIFUGACIÓN: Es una técnica de separación de moléculas que utiliza Como

fundamento la velocidad de desplazamiento en un medio y la densidad del mismo por
acción de fuerza centrífugas.

La fuerza real que se aplica sobre un móvil es una fuerza centrípeta que atrae el móvil
hacia el centro por fuerza tensional.

La fuerza ficticia sobre un móvil es la fuerza centrífuga  que aleja el móvil del centro

*El equilibrio mantiene la trayectoria circular del móvil*

Este principio permite que todo lo que sea más denso con una velocidad de desplazamiento
más rápida va a ubicarse en el fondo del tubo de ensayo en cambio lo más ligero con una
velocidad de desplazamiento más lenta va a quedar en la parte superior como un
sobrenadante.

Clasificación de la centrifugación.

-Según su velocidad: Depende de las revoluciones por minutos a la que se somete la

muestra de estudio.

1) Baja velocidad ≤ 30.000 (para moléculas grandes y pesadas)

2) Alta velocidad 40.000-100.000 (moléculas más o menos livianas)

3) Ultra centrifugación ≥ 100.000 (moléculas ultraligeras)

-Según su propósito: Depende de la razón para centrifugar.

1) Preparativa: parte de un proceso químico o metodológico, solo se emplea para aislar.

2) Analítica: el proceso de centrifugación es el punto final de la cadena, posteriormente se

emplea reacciones químicas para estudiar lo obtenido.

-Según su medio de centrifugación y forma de aplicación.

1) Diferencial: comúnmente se obtienen dos composiciones del producto final el

sobrenadante y el sedimento, se manifiestan las distintas propiedades de cada componente.

2) Zonal o de Velocidad de Sedimentación: se obtiene una capa delgada compuesta por

moléculas de similar densidad entonces se emplean gradientes de densidad y coeficiente de
sedimentación para estudiar las moléculas químicamente.
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3) Isopícnica o de Equilibrio de Sedimentación: densidades iguales pero velocidades

distintas, para aislar debe mínimo aplicarse fuerza centrifuga durante 1 o 2 días para
alcanzar el equilibrio de sedimentación.

CROMATOGRAFÍA: Fue realizada por primera vez en 1903 donde se colocaba una
muestra líquida en un papel que impregnaba en solución, se notó que la muestra migraba se
separaba y se diferenciaba en colores. Se define desde entonces como el estudio de una
muestra que migra por capilaridad en un medio sólido de afinidad particular y qué hace que
en el recorrido se separen en sus componentes. Presenta dos fases o componentes: una
estacionaria que puede ser sólida o líquida en el cual ocurre el proceso de migración y una
fase móvil que puede ser fluido o gas.

Nota: Un fluido es una sustancia que por su naturaleza molecular permite el transporte de
energía y materia de manera fácil y sencilla a través de un medio.

En la cromatografía se emplean interacciones moleculares que permiten separar los

componentes de la muestra. Dependiendo del tipo de interacción que se vaya a emplear se
tienen distintas clasificaciones, sin embargo el punto elemental es el desplazamiento
particular por afinidad (Aunque cada cromatografía tiene un fundamento fisicoquímico
específico)

Clasificación de la cromatografía.

1) Cromatografía de intercambio iónico: para su utilización se emplea como fundamento la

presencia de intercambiadores iónicos (interacciones catión- anión)

ELUCION CON GRADIENTE: se define como el desplazamiento de la muestra de la

solución tampón o fase móvil por los puntos de intercambio y ocurre el anclaje separando
los componentes de la muestra.

El soporte para contener el intercambiador iónico puede ser de tres tipos: Resina, Celulosa
(más utilizado y eficiente) y la poliacrilamida.

Nota: La celulosa es más eficiente debido a que tiene múltiples puntos de interacción
molecular y múltiples cadenas laterales por lo que presenta más ramas para soportar más
cargas.

2) Cromatografía sobre papel: técnica más sencilla, la fase estacionaria es papel ceroso,
poroso y compuesto por celulosa. Puede ser de dos tipos de sentidos:
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*Descendente: la muestra y el inicio del papel están en el mismo lugar. El papel no

necesariamente tienes que estar en contacto con el disolvente pero por evaporación puede
ocurrir la migración.

*Ascendente: el papel está en contacto con la disolución para permitir que por capilaridad
el líquido suba y la muestra que está en la parte inferior se desplace en sentido de la
solución.

Nota: En general este tipo de procedimientos permite separar moléculas pequeñas

aminoácidos y oligopéptidos. Su fundamento físico-químico es el coeficiente de partición
(qué indica cómo se separan o qué enlaces se separan primero de acuerdo a sus
necesidades, las moléculas apolares se separan más rápido porque su medio que es la
celulosa es apolar. Los enlaces que se separan primero tienen un coeficiente de partición
bajo ya que necesitan menos energía para separarse, aquellos que tardan más tiempo tienen
un coeficiente un poco más elevado)

3) Cromatografía de filtración por gel o de exclusión molecular: parecida a la iónica,

trabaja con tamaños utilizando un gel que impide movimientos de partículas distintas a las
deseadas, el gel es un entramado de gránulos porosos de dextrano, agarosa o poliacrilamida.
Se toma en consideración el coeficiente de partición pero no es definitorio para la
separación, ya que viene dado por el tamaño de las moléculas condicionado por el gel
preparado.

4) Cromatografía de afinidad: se da por el uso de ligandos específicos en la fase

estacionaria. Posteriormente se separa ligando de las moléculas mediante la filtración, el
ligando está sostenido en una matriz porosa con múltiples grupos funcionales. Suele ser
aplicado un gel de agarosa activada, para que permita flujo de la fase móvil a través de la
columna cromatografíca (tiene que asociarse a una amina secundaria lo que permite que sea
mucho más soluble).

ELECTROFORESIS: Técnica de separación que se fundamenta en la diferencia de cargas

eléctricas que tiene una molécula y su desplazamiento un campo eléctrico. Se toma como
punto de partida la carga neta, la migración de los iones en un campo eléctrico y la
consideración del coeficiente de partición; que va a conformar una identidad electroforética
que va a desplazar la muestra. Ese desplazamiento deja rastro en un medio físico que suele
ser sometido a estudios colorimétricos. Existen dos tipos de electroforesis:

1) Sobre Papel: donde un filtro de celulosa va a estar sumergido en solución tampón y

permite el desplazamiento de las moléculas sin cambio.
2) Sobre Gel: puede ser de agarosa o poliacrilamida es más eficiente.
 21

Homogenización Electroforesis

Centrifugación Cromatografía

Hemoglobina: es una proteína cuaternaria intraeritrocitaria, esta compuesta por 4

subunidades globinicas (con enlaces de estabilización). Presenta todas las fuerzas de
estabilización presentes (interacciones de van der Waals, puentes de hidrogeno, puentes de
disulfuro, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas). En su centro tiene un grupo Hemo (no
protestico), es utilizada para transportar O2. La hemoglobina presenta 2 grupos alfa (141) y
2 grupos beta (146) que varían de acuerdo al tipo de hemoglobina.
 22

Clasificación de Hemoglobina

*Hemoglobina A: Hg clásica del ser humano presenta 2 grupos alfa y dos betas. Su peso es
de 65 KD. Cada extremo del grupo globinico tiene extremo reductores (son puntos de
anclaje de la hemoglobina a la molécula de glucosa de forma no catalítica).

Nota: Hemoglobina Glicada Asociada a moléculas de glucosaIrreversible6,5%

*Hemoglobina A2: Presente en menor cuantía en adultos (2%) varía en su enlace beta,
presenta 2 enlaces alfa y 2 enlaces delta.

*Hemoglobina Fetal: Compuesta por 2 subunidades alfa y dos gamma. La implicación

funcional de que la subunidad beta cambie y da una traducción importante ya que la HgF es
altamente a fin al O2, se da para cumplir requerimientos.

Nota: Si un adulto presenta HgF esta hipoxico, cianótico y anoxico.

*Meta Hemoglobina: estructuralmente es normal, cambia el estado de oxidación del hierro,

en la MHg el hierro esta en estado ferroso (+2) cuando pasa a estado férrico (+3) eso hace
que la molécula no se asocie al Oxígeno, este proceso puede ser reversible o no (todo
depende de la razón por la cual se oxida el hierro). No es funcional. Falla en el proceso de
glutatión.

*CianoHemoglobina: las moléculas diatomicas heteronucleares son muy similares a las

moléculas diatomicas homonucleares (moléculas de oxigeno), el cianuro es altamente a fin
a la hemoglobina. Su adherencia es irreversible.

*Hemoglobina S: aumento de dióxido de carbono, ph, o temperatura. Se da em anemias

depranocitica.

*Carboxi Hemoglobina: unión de la hemoglobina con el monóxido de carbono (Es

reversible).

*Carboamino Hemoglobina: Unión fisiológica de la hemoglobina al dióxido de carbono (Es

reversible).

*Oxi Hemoglobina: Unión fisiológica de la hemoglobina por el oxígeno.

Grupo Hemo

Presenta en su estrcutura: 4 metil, 2 propianato, y 2 etenos. Esta estabilizado por la histidina

proximal y distal. Presenta un bolsillo apolar y 4 puntos piroicos únicos por 4 metenos, 4
nitrogenos unidos a un atomo de Hierro en estado ferroso.
 23

--: Etenos.

--: Metil

--: Propianato

Conformación de la Hemoglobina

Concentrada: Diferenciación de O2 en Hemoglobina en su medio.

Secuencial: Cambios en el dominio, efecto cooperativo. 1 molécula de Oxigeno ayuda al

pasaje de 3 moléculas mas.

Tensa: Estructura de la hemoglobina sin oxigeno.

Relajada: Estructura de la hemoglobina con oxigeno.

Tensa

Relajada 

Biosíntesis del Grupo Hemo

Paso 1: Enzima: Aminoleuulinate sintetasa

Reactivos: Succinil Co-A, Heme 2+, Gilicina.
Productos: 2 CO2, Aminoleulinate (ALA)

Paso 2: Enzima: Porphobilinogeno sintetasa

Reactivos: ALA (Aminoleulinate)
Productos: 2 H2O, Pyrrotering
 24

Paso 3: Enzima: Hidroximetil sintetasa

Reactivos: Pyrrotering
Productos: 4 NH4

Paso 4: Enzima: Uroporphynogeno-III Sintetasa

Productos: H2O, Uropoplyrinogeno III

Paso 5: Enzima: Uroporphyrinogeno III descarboxilasa

Reactivos: Uropoplyrinogeno III
Productos: Coproporphyrinogeno III, 4 CO2

Paso 6: Enzima: Coproporphyrinogeno III oxidasa

Reactivos: Coproporphyrinogeno III, O2
Productos: Protoporphyrinogeno IX, 2 CO2

Paso 7: Enzima: Protoporphiyrinogeno oxidasa

Reactivos: Protoporphyrinogeno IX
Productos: Protoporphyrin IX, 6 H

Paso 8: Enzima: Ferroquelatasa

Reactivos: Protoporphyrin IX, Fe2

Productos: GRUPO HEMO

 25

Degradación del Grupo Hemo

Paso 1: Enzima: Hemoxigenasa

Reactivos: Grupo Hemo
Productos: CO2, Fe, H2O, Biliverdina Células retículo
endoteliales
Paso 2: Enzima: Biliverdina Reductasa
Reactivos: Biliverdina
Productos: Bilirrubina

Paso 3: Enzima: Bilirrubina diglucoronida

Reactivos: Bilirrubina
Productos: Bilirrubina + Albumina
Hígado
Paso 4: Enzima: UDP-Glucoronil transferasa
Reactivos: Bilirrubina + Albumina, UDP- glucoronil
Productos: Bilirrubina + Acido glucoronico

Paso 5: Enzima: Degradación Bacteriana

Reactivos: Bilirrubina + Acido glucoronico Intestino
Productos: Urobilinogeno, Estercobilinogeno

Paso 6: Procesos: Oxidación

Reactivos: Urobilinogeno, Estercobilinogeno
Productos: Urobilina (Riñon), Estercobilina (Intestino)
 26

Nota: A los 120 días se marginan en las paredes de los vasos sanguíneos, con la finalidad
de que las células del sistema retículo endotelial (macrofagos) tengan la facilidad para
poder fagocitar el enterocito senescente y puede degradarlo. A nivel del bazo las células
degradan enzimáticamente y lo separan en sus componentes: Hemoglobina y demás
componentes. La Hemoglobina a su vez se separa en: Grupo Hemo y el Esqueleto
Carbonado.

Aplicación Médica

Bilirrubina Directa Conjugada Posthepatica Hepatitis, obstrucción, cáncer.

Bilirrubina Indirecta No Conjugada Prehepatica Anemia Hemolítica.

*Se considera para el diagnostico de enfermedades la hemoglobina, las heces y la orina*

Curva Saturación

La Hemoglobina tiene 4 puntos de unión con el oxigeno. 4 subunidades globinicas

enlazadas entre sí, cada una con un grupo Hemo, cada grupo Hemo tiene un átomo de
Hierro en estado ferroso (que tiene la facultad de poder asociar a su estructura una molécula
de oxigeno). La hemoglobina tiene una curva de saturación sigmoidea (desplazándose a la
izquierda por los factores alostericos negativos).

P50: Presión parcial O2 en la cual esta

oxigenada el 50% de la hemoglobina.

Nota: la P50 normal es de 15 a 25.

Cuando los Factores Alostericos se

acoplan a la hemoglobina disminuye la
afinidad por el Oxigeno y facilita su
liberación.

Efecto Cooperativo
 27

Transporte Gaseoso

OXIGENACIÓN DE LA HEMOGLOBINA

En la membrana alveolo capilar se tiene un espacio que contacta ambas regiones donde se
encuentra un Eritrocito adosado, que viene cargado de dióxido de carbono de la circulación
mayor y se encuentra en un medio oxigenado. En ese caso libera el dióxido de carbono y el
hidrogenión y se acopla al oxígeno (molecula diatónica homonuclear apolar). El
hidrogenión se acopla con el bicarbonato por acción de la Anhidrasa carbónica
transformandose en agua y dióxido de carbono; neutralizando el hidrogenión. El dióxido de
carbono difunde por diferencial de presión al pulmón y es exhalado.

DESOXIGENACIÓN DE LA HEMOGLOBINA

La sangre oxigenada es vertida en las venas pulmonares que llegan a las aurículas y luego
al ventrículo izquierdo pasan por las válvulas sigmoideas y a la aorta, llega a los tejidos
concentrados en dióxido de carbono donde sufre otro gradiente de concentración; la
hemoglobina libera el oxígeno captando el dióxido de carbono (molecula diatónica
heteronuclear apolar) el oxígeno llega a los tejidos y es utilizado como último aceptor de
electrones en la cadena de fosforilación oxidativa. La hemoglobina acoplada al dióxido de
carbono se asocia al hidrogenión que proviene del amortiguamiento del dióxido de carbono
que está entrando a la molécula. El dióxido de carbono se acopla al agua por acción de la
Anhidrasa carbónica y se genera ácido carbónico (posteriormente se genera bicarbonato e
hidrogenión).

Nota: Existen 3 formas de transportar CO2

1-Bicarbonato. 2-Hemoglobina. 3- Libre en Sangre.

Factores Alostericos Negativos

-CO2, pH, H+, Temperatura Se une a la cadena lateral

-2,3 BifosfogliceratoSe une al centro de la molécula y su afinidad depende del medio.

(Un medio rico en O2 tendrá menos afinidad al BPG, en cambio un medio pobre en O2
tendrá mayor afinidad por el BFG)

Efecto Bohr: Influencia que tiene el pH en la afinidad de la hemoglobina por el Oxigeno.

 28

Nota: el pH es directamente proporcional a la afinidad de la Hemoglobina por el Oxigeno,

por lo que la disminución del pH dificulta la afinidad y desplaza la curva de saturación a la
izquierda, lo que puede provocar ALCALOSIS (Mayor Afinidad) o ACIDOSIS (Menor
Afinidad).

Inmunoglobulinas: Son proteínas terciarias que tienen función inmunitaria y son las
principales estelares en la denominada inmunidad del cuerpo. Sirven para realizar un
proceso de destrucción de los antígenos, activa toda la respuesta inmune y evita las
enfermedades.

Sistema Linfático: tiene como función la síntesis de inmunoglobulinas a través de la

maduración de los linfocitos. (Los órganos linfoides son: Amígdalas, adenoides, timo,
ganglios, bazo, apéndice, placas de peyer, medula ósea).

Estructura “Tipo” de las Inmunoglobulinas

-Unidad Base: 2 cadenas pesadas, 2 cadenas ligeras. Unidades por puentes de disulfuro.

-Cada unidad tiene 2 regiones: Una constante y una variable.

-Tiene 2 fracciones: Una C (compuesta por 2 cadenas pesadas) y una AB (compuesta por
una cadena de cada tipo).

-Tiene un punto central denominado bisagra y presenta un enlace C-C.

-La cadenas presentan un amino terminal (Fracción AB de ambas cadenas) y un carbono

terminal (Fracción C).

Nota: Cada subunidad esta compuesta por 110 aminoácidos aproximadamente. En la

fracción AB existen las denominadas regiones de hipervariabilidad (dentro de la región
variable) y son 3 (reciben el nombre de CDR).

Otras características:

*El fragmento AB se une al antígeno, el Fragmento C se une a la célula como tal.

*La región que se une al antígeno se dice PARATOPO

*La región del antígeno que se acopla a la Inmunoglobulinas se denomina EPITOPO.

*Un ISOTOPO es aquella estructura de la inmunoglobulina que varia de composición en la

fracción C y puede ser alfa (IGA), delta (IGD), gamma (IGG), épsilon (IGE) y new (IGM).
 29

*Un ALOTIPO habla de la expresión genética. Existen distintos tipos de alelos que se
expresan en un mismo gen. Parten de un mismo gen pero tienen la recombinación de alelos
diferentes. Individuos de la misma especie que expresan el mismo gen pero con alelos
diferentes.

*Un IDIOTIPO representa las características hipervariables de cada tipo de

Inmunoglobulinas.

Tipos de Inmunoglobulinas

IGA Cuya fracción C es de tipo alfa, tiene puntos J. Son de tipo secretora. Se encuentra
en el Sistema digestivo.

IGD Cuya fracción C es de tipo delta. Sin función específica.

IGG Cuya fracción C es de tipo gamma. De memoria inmunológica de mayor cantidad.

IGM Es pentamerica, es la mas grande y tiene puntos J (unen 2 o mas monomeros)

Presenta 10 puntos de unión al antígeno, se libera en fases agudas de cualquier enfermedad.

IGE Sin región de bisagra libera mastocitos, media alergias y urticarias.

Respuesta Inmunologica
 30

UNIDAD 3: BIOENERGÉTICA
Tema 1: Primera y segunda ley de termodinámica
Tema 2: Termodinámica de transformaciones energía libre de
Gibbs
Tema 3: Moléculas de alto contenido energético ATP
Tema 4: Reacciones óxido-reducción potencial redox.

Energía: es la capacidad de un sistema o un cuerpo de ejercer transformaciones a través del

calor o del trabajo.

Calor: es la magnitud física que involucra el transporte de energía entre dos sistemas.

Trabajo: es la fuerza resultante que se aplica un cuerpo y se asocia a su desplazamiento.

Sistema: es la parte representativa de un universo, presenta características similares del

universo del cual fue extraído, para poder interpretar las muestras y resultados del estudio
al universo. Debe estar delimitado por límites claros que lo diferencian de su entorno.

Clasificación de sistemas

-En función del flujo de masa y energía.

*Abiertos: es aquel que permite el intercambio de materia y energía. Por ejemplo: humanos
inodoros ciclo del agua.
*Cerrados: es aquel donde hay intercambio de energía pero no de materia. Por ejemplo:
central nuclear.
*Aislados: es aquel que no transfiere ni energía ni materia. Por ejemplo: bomba inactiva y
reloj de batería.

-En función del estado en el cual están los constituyentes:

*En equilibrio: mínimo nivel de energía. Por ejemplo: anhidrasa carbónica.

*En estado estacionario: altamente rápido transitorio. Por ejemplo: sistemas enzimáticos.

-Segun las características de las variables:

*Composición constante: presentan valores constantes de presión temperatura energía y

volumen. Por ejemplo: sistemas constantes.
 31

*Adiabático: sin variación de calor o energía (con valores constantes). Por ejemplo: un
objeto de estudio.
*Isométrico, isocorico, isovolumetrico: valores de volúmenes constantes. Por ejemplo:
Pistón sin movimiento.
*Isobarico: valores constantes de presión. Por ejemplo: objeto de estudio.

Funciones De Estado

Son magnitudes físicas que caracterizan el estado de un sistema en equilibrio.

-Temperatura. -Volumen. -Presion. -Entropia Interna. -Energia Interna (ECI+EPI) -Entalpia

Propiedades Extensivas

Propiedades de las cuales depende el proceso, cómo el volumen y la masa. Dependen de la

cantidad de materia en el proceso de equilibrio del sistema.

Termodinámica

Ciencia que se encarga del estudio del comportamiento de la energía y sus interacciones
mecánicas con el entorno. La energía como entidad de cambio tiene forma de
transferencias, biológicamente hay tres formas de transferencia: convección conducción y
radiación.

*Conducción: es la transferencia de energía a través de un medio conductor.

*Convección: se da por la transferencia de temperatura entre un solo sistema con dos

temperaturas.

*Radiación: transferencia de energía por emisión de partículas radiactivas se diferencia ya

que el material debe permitir radiación de fotones.

1era Ley: Conservación de la Energía

"La energía no se crea ni se destruye solo se transforma"

La energía es finita se transforma en la medida que ocurren reacciones.

∆H Entalpía
∆E
P∆V Presión x Volumen constante. ∆H= ∆E + P∆V

La entalpía mide la energía de un sistema siendo un proceso isobárico es decir con presión
constante.
 32

2da Ley: Entropía

"La entropía de un sistema aislado tenderá a aumentar hacia un valor máximo"

∆S Entropía
∆Q
T Temperatura constante ∆S= ∆Q/T

La entropía se define como la medida de desorden de un sistema a una temperatura

constante.

Energía libre de Gibbs

No es considerada dentro de los sistemas exotérmicos y endotérmicos es una energía que

puede ser utilizada está libre entre la entalpía y la entropía.

∆G=∆H +T.∆S

Un proceso favorecido termodinámicamente tiende hacia la dirección qué hace mínima la

energía libre dando lugar a una G- (esta es una forma de enunciar la 2da ley )

Nota:

Reactivos mayores: tienden a una entalpía negativa, liberan energía, son exotérmicos y su
energía es mayor que la de los productos.

R. mayores ∆H- Libera Energía Exotérmica Menor energía en los productos.

Reactivos menores: tiende a una entalpía positiva, absorben energía, son endotérmicos y
sus reactivos son menores que la energía del producto.

R. menores ∆H+ Absorbe Energía Endotérmica Mayor energía en los productos.

Resumen
G+ No Favorecido

Energía Libre de Gibbs G0  Reversible ∆H ∆S Temperatura Temperatura

Baja Alta
∆G G-  Favorecido + + ∆G+ ∆G-
∆H: Entalpía. + - ∆G+ ∆G+
- + ∆G- ∆G-
∆S: Entropía. - - ∆G- ∆G+
 33

Reacciones REDOX

Oxidación: es el proceso donde una molécula va a perder sus electrones y la otra lo capta.

Agente Reductor: aquel que está cargado electrónicamente y cede electrones.

Agente Oxidante: es aquel que está habido Por recibir electrones.

Nota: el agente reductor pasa ser oxidado y el agente oxidante pasa ser reducido.

Zn + FeS-2  ZnS-2 + Fe

Zn= Agente Reductor FeS= Agente Oxidante ZnS= Forma Oxidada Fe= Forma Reducida

Potenciales REDOX

Es la capacidad que tiene un sistema de ceder o captar electrones y a su vez estabilizar el

sistema las reacciones óxido reducción son el ejemplo clásico de estabilización electrónica
los electrones mantienen el equilibrio electrónico en el sistema de producción química.
 34

UNIDAD 4: ENZIMAS
Tema 1: Introducción al estudio de las enzimas.
Tema 2: Mecanismos de reacción enzimática
Tema 3: Cinética Enzimática.
Tema 4: Inhibidores.

Enzimas: Son biocatalizadores de naturaleza proteica, que tienen como función elemental la
aceleración de los procesos de las reacciones orgánicas en nuestro sistema. Llevan a cabo
reacciones donde los reactivos se transforman en productos.

Teoría Llave-Cerradura

En 1894 se establece que la enzima y el sustrato son exactamente como una llave y su
cerradura, es decir que existe una complementariedad específica entre la enzima y el
sustrato.

Teoría del Ajuste Inducido

El centro activo de la enzima cambia su conformación en función del sustrato que llega.
Propone que la enzima es flexible y maleable con una alta especificidad del centro activo.
 35

Cofactor: Moléculas inorgánicas que están relacionadas reversiblemente con la estructura

de la enzima y le dan función. Ej: Metales divalentes.

Grupo Prostético: Moléculas no proteicas que le confieren función a la enzima y están

relacionadas íntimamente con la estructura de la enzima. Su unión es irreversible. Ej:
Grupo Hemo.

Coenzima: Son de naturaleza orgánica, es un tipo de cofactor.

Apoenzima: Enzima inactiva que requiere de un cofactor para poder activarse.

Holoenzima: Enzima + Cofactor= Enzima Activa.

Zimogeno: Estructura enzimática inactiva. Requiere de fosforilación para poder activarse.

Clasificación de las Enzimas

-De acuerdo a su mecanismo de acción:

1) Transferasas: Transfiere un grupo funcional del sustrato A al sustrato B (rompiendo
todos los enlaces) para formar una nueva estructura. Utiliza Cofactores.
2) Isomerasas: cambia la posición de los grupos funcionales de un solo sustrato. Misma
formula química, distinta formula estructural.
3) Hidrolasas: se encargan de la asociación de la molécula de H2O para hacer el proceso
de ruptura enzimática tipo transferasa. Utilizan la energía de la ruptura de enlace para
romper a su vez el sustrato de la catálisis (que va asociar el H o el OH).
4) Ligasas o Sintetasa: Sintetiza nuevos productos. Utiliza una molecula de alto contenido
energético (ATP) para formar el enlace.
5) Liasas o Sintasa: Sintetiza nuevos productos sin necesidad de ATP.
6) Oxidoreductasas: Reacciones REDOX. Utilizan energía potencial de la transferencia
electrónica para realizar su catálisis enzimática. Puede formar o romper enlaces. Requieren
de equivalentes reductores.
 36

Catálisis: Proceso químico propio de ruptura o cambio químico, las enzimas están en un
medio acuoso en los sistemas biológicos. El centro activo esta ocupado entonces por una
molécula de Agua (y así lo estabiliza debido a la hidratación).

Existen entonces 4 fundamentos elementales para la catálisis enzimática:

-Aproximación y orientación de sustratos: ocasiona el cambio conformacional y produce el

encaje en el sitio de catálisis.

-Exclusión del Agua: para poder establecer el proceso de catálisis.

-Estabilización del estado de transición: el sustrato no tiene características del sustrato ni de

producto. Es el punto de mayor nivel energético.

-Transferencia de grupos: involucra mecanismos de acción enzimática.

Inhibidores

Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser
reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por
xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas
de alta reactividad.

*Inhibición competitiva: El inhibidor se parece al sustrato y, por tanto, compite con él por
el sitio de unión en el centro activo de la enzima. Bloquea la interacción del sustrato con el
sitio de unión. El inhibidor puede ser superado mediante un exceso de sustrato; por tanto,
esta inhibición es reversible. Disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato A medida
que la afinidad disminuye, el valor del Km aumenta, ya que se requiere una mayor
concentración de sustrato para obtener la velocidad media máxima. Sin embargo, la
Vmax no se modifica.

*Inhibición no competitiva: el inhibidor no tiene una forma similar a la del sustrato

porque se une e inhibe la enzima fuera del centro activo, normalmente en el sitio alostérico.
Así el sustrato puede seguir uniéndose al centro activo, pero no se convierte debido a la
unión adicional del inhibidor. Puede ser o no reversible. El exceso de sustrato no desplaza
al inhibidor. El número de complejos enzima-sustrato funcionales disminuye, lo que a su
vez disminuye la Vmax, mientras que el Km sigue siendo la misma.

*Inhibición anticompetitiva: forma de inhibición caracterizada por la unión específica en

el complejo enzima-sustrato. El inhibidor se une fuera del centro activo pero solo si el
complejo enzima-sustrato ya esta formado. El resultado es un cambio conformacional
reversible y por tanto, la inactivación de la enzima. Impide la liberación del sustrato del
sitio de unión. El Km se reduce a medida que el inhibidor hace que la reacción favorezca al
 37

complejo enzima-sustrato, creando un aumento inicial de la velocidad de reacción. La Vmax

también se reduce ya que se impide la formación de productos.

*Inhibidor Suicida: Se unen de forma irreversible al sitio activo de la enzima mediante

una unión covalente. Se unen al mismo sitio que los inhibidores competitivos, pero tienen
resultados permanentes de manera no competitiva. La Vmax cae a cero y no se permite la
unión de ninguna cantidad de sustrato.

Nota: La cinética enzimática

es el estudio de las
velocidades de reacción
catalizadas por enzimas y de
los factores que afectan a las
velocidades de reacción
enzimática. Estos
parámetros suelen incluir la
temperatura, el pH y la
concentración de sustrato.
Las enzimas operan a
valores optimos de acuerdo
a sus propias características,
de lo contrario su actividad
catalítica, se ve alterada,
aumentada o disminuida.
 38

UNIDAD 5: NUCLEOTIDOS Y
METABOLISMO
Tema 3: Conceptos generales del metabolismo humano.

Metabolismo: Es la sumatoria de todas las transformaciones químicas que se producen en

una célula u organismo en donde tiene lugar un conjunto de reacciones químicas
catalizadas enzimáticamente que constituyen las rutas enzimáticas.

Funciones: Obtener energía química, polimerizar precursores monoméricos en

macromoléculas, sintetizar y degradar biomoléculas, convertir moléculas nutricias en
moléculas de constituyentes celulares.

Características: Se dan en organismos vivos, son por naturaleza en cuanto a velocidad de

reacción lentos (en comparación con la química inorgánica).

Clasificación según el lugar de intervención química

-Extracelular: Ocurre en toda la porción del torno de la célula. Ejemplo: metabolismo

extracelular sintetizado por diversos lugares amonio Escindido e integradova a los
riñones para ser excretado por la urea.
-Intracelular: Ocurre netamente dentro del territorio celular. Ejemplo: metabolismo
intracelular de examinación de glutamato se utilizan equivalentes reductores NAD y
NADP escindir los grupos amonios.

-Intermediario: Es un tipo de metabolismo donde los sustratos y los productos son de

naturaleza transitoria y tiene un fin de estabilización tanto del metabolismo intracelular
como el extracelular son netamente estabilizadores y mantienen todas las rutas metabólicas
estables.
Clasificación según el fin de la ruta metabólica.

-Catabolismo: son metabolismo que se encargan de los procesos catalíticos en el caso de

macromoléculas, obtienen sustratos libres de energía. Son reacciones exergónicas por lo
que liberan ATP.
-Anabolismo: se utilizan las rutas metabólicas para la síntesis de macromoléculas son
reacciones endergónicas por lo que absorben ATP.
Nota: ambas rutas emplean los mismos intermediarios además existe una transferencia de
energía entre ambas rutas la energía que sale del proceso de degradación es absorbida por el
proceso de producción.
 39

Clasificación de Rutas Metabólicas

Moléculas de Alto Contenido Energético

Nota: Si un enlace tiene alta

energía es altamente inestable
es por ello que se asocian
metales a estructuras
fosfatadas. El AMP es una
molécula diseñada para captar
fósforos libres, no es
aprovechable desde el punto
de vista energético.

Hay 3 fuentes principales que

participan en la captación de
energía: Fosforilación
Oxidativa, Glucolisis y Ciclo
de Krebs
 40

UNIDAD 10: METABOLISMO DE

AMINOACIDOS
Tema 1: Fuentes aminoácidos, digestión enzimática.
Tema 2: Absorción de aminoácidos y péptidos pequeños.
Tema 3: Catabolismo de Aminoácidos.
Tema 4: Biosíntesis de aminoácidos y moléculas relacionadas.

Proteínas: son macromoléculas orgánicas y polímeros de aminoácidos.

Polímero: entramado de moléculas que esta compuesto por monómeros y están unidos por
un enlace común entre sí.

Aminoácido: molécula formada por un carbono central con 4 enlaces (Le otorga
característica de Carbono quiral) asociado a el tiene 2 grupos funcionales: Amino y
carboxilo. Además posee una cadena lateral que le otorga a cada tipo de aminoácido su
característica particular.

Clasificación de Aminoácidos

-De acuerdo a su cadena lateral:

*Alifaticos: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile).
*Aromáticos: Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptofano (Trp).

* Hidroxilo o Azufrados: Metionina (Met), Cisteína (Cys), Serina (Ser), Treonina (Thr)

*Ciclico: Prolina (Pro).

*Ácidos: Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Glutamina (Glu), Arginina (Arg)

-De acuerdo a su polaridad:

*Polares: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparganina (Asn), Glutamina
(Glu), Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu),
Tirosina (Tyr).

*Apolares: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),
Fenilalanina (Phe), Metionina (Met), Triptofano (Trp), Prolina (Pro).
 41

-Por su carga:
*Polares sin carga: Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparganina (Asn),
Glutamina (Glu).
*Polares con carga negativa: Aspartato (Asp), Glutamato (Glu).

*Polares con carga positiva: Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His).

-Por su requerimento:
*Esenciales: Valina (Val), Metionina (Met), Histidina (Hys), Isoleucina (Iso), Fenilalanina
(Phe), Lisina (Lys), Triptofano (Trp), Treonina (Thr), Arginina (Arg), Leucina (Leu).
*No Esenciales: Alanina (Ala) Tirosina (Tyr), Aspartato (Asp), Cisteína (Cys), Glutamato
(Glu), Glutamina (Gln), Glicina (Gly), Prolina (Pro), Serina (Ser), Asparganina (Asn).

-Por su estandar:
*Estandar: Valina (Val), Metionina (Met), Histidina (Hys), Isoleucina (Iso), Fenilalanina
(Phe), Lisina (Lys), Triptofano (Trp), Treonina (Thr), Arginina (Arg), Leucina (Leu),
Alanina (Ala) Tirosina (Tyr), Aspartato (Asp), Cisteína (Cys), Glutamato (Glu), Glutamina
(Gln), Glicina (Gly), Prolina (Pro), Serina (Ser), Asparganina (Asn).
*No Estandar: Acido pantotenico, D-Alanina, Acido D-glutamico, Ácido γ-aminobutírico,
ornitrina, citrulina, L-Homoserina, Pirrolisina, 6-N-metil- lisina, 5-hidroxilisina, 9-
hidroxiprolina.

Enlace Peptídico: se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del otro, en la

reacción se libera agua (Hidrolisis), se crea por condensación es plano no es móvil.

Clasificación de las Proteínas:

-Según su estructura
*Primaria: aminoácidos de su disposición.
*Secundaria:

-Alfa hélice interacciones intracatenarias su forma se debe a moléculas. Ejemplo:

colágeno.

-Beta plegadas: en forma de Zic-Zac interacciones intracatenarias e intercatenarias.

Ejemplo: tela de araña.

*Terciaria:

-Fibrosas unidades repetidas. Ejemplo keratina, colágeno, fibrinógeno.

-Globulares esféricas unidades diferentes. Ejemplo: mioglobina y hemoxiderina.

 42

*Cuaternarias: Maximo nivel de complejidad estructural. Ejemplo hemoglobina (estructura

terciaria más grupo no proteico)

Nota: la estructura nativa da función biológica a las proteínas. Se evidencia a partir de la

estructura terciaria, se desnaturaliza por cambios de pH temperatura y concentración de
soluto.

Digestión de proteínas

*Células mucosas: producen moco y bicarbonato (HCO3) están presente en las glándulas
oxínticas y pilóricas.

*Células parietales: produce ácido clorhídrico (HCl) y factor extrínseco están presentes en
las glandulas oxínticas y pocamente en las pilóricas.

*Células principales: producen pepsinógeno, lipasa y quimosina presentes en las glándulas

oxínticas muy pocas en la pilórica.

*Células G: producen gastrina, presente en las glándulas pilóricas.

*Células D: secretan somatostatina, presente en las glándulas piloricas y oxínticas.

*Células parecidas a las enterocromafines: secretan histamina, presente en las glándulas

oxínticas y pocamente en las piloricas.

El proceso de digestión del ser humano comienza en los sentidos la visión el olfato al
salivar comienza la producción de ácido clorhídrico.

El primer paso para la digestión es la producción de ácido clorhídrico por células parietales
en la luz del canalículo; en el líquido extracelular se encuentran libres bicarbonato, cloro,
sodio y potasio.

Pero. ¿Qué Ocurre?

Cuando se piensa o se ve la comida se obtienen estímulos parasimpáticos del nervio vago y

empiezan ciertos factores a promover la estimulación de ácido clorhídrico, una vez que esto
pasa se activan ciertas bombas como: el contratransporte cloro-bicarbonato que saca
bicarbonato e ingresa cloro al entrar al medio intracelular o a la célula parietal el
bicarbonato es tomado por la anhidrasa carbónica que fusiona el dióxido de carbono con el
agua y lo transforma en ácido carbónico que se disocia y se tiene la presencia de
bicarbonato (que activa posteriormente la bomba). Algo importante es que el hidrógeno
empieza acumularse en la célula (por cada molécula de dióxido de carbono que ingresa a la
 43

célula se producen 2 moles de hidrógenion) por lo que la célula entra en desequilibrio

electroquímico y se activa, la segunda bomba de contratransporte hidrogenión-potasio que
saca hidrógeno a la luz del canal y mete potasio, pero al ser ambos positivos se mantiene el
desequilibrio en la célula, se activa entonces la tercera bomba de sodio-potasio sacando
sodio metiendo potasio intentando equilibrar el medio con ayuda de la activación de
canalículos de cloro, para permitir el ingreso de más moléculas de cloro. Cuando se
equilibre el medio, sigue pasando cloro pero directamente al canaliculo porque ya no es
necesario en la célula. Al final de la producción en la luz del canal quedan depositados: el
agua, los hidrogeniones, y el cloro. Formando el HCl (Acido Clorhídrico).

Nota:

En la fase cefálica se produce acetilcolina neurotransmisor que estimula la secreción de las

células principales.

En la fase gástrica se activan las células parecidas a las enterocromafines y las células G.

En la fase intestinal se activa mecanismos nerviosos y hormonales de retroalimentación

negativa. El ácido clorhídrico comienza procesos simultáneos productivos e inhibitorios.

Nota: los receptores histamina tipo 1 (RH1) se utiliza o media las razones de urticaria
alergias. El receptor de histamina tipo 2 (RH2) se encuentra ubicado a nivel gástrico.

Interés Clínico

La ranitidina y la Cemetidina: se acoplan al receptor histamina tipo 2 dando como resultado

disminución del ácido clorhídrico. Son empleados como protector gástrico antiestamínico y
antiácido.
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El Omeprazol: es un antiácido de primera generación, bloquea la fijación de la bomba de

protones a la membrana plasmática, hace una competición con los hidrogeniones.

Zimógeno: es una estructura química con características enzimáticas de naturaleza proteica

que está inactivo.

Proteasas: son enzimas que se encargan de la digestión de proteínas.

Inhibición de la secreción gástrica

El Quimo llega al intestino y estimula el 10% de producción de ácido clorhídrico pero

también promueve la inhibición de la secreción gástrica (Es una retroalimentación
negativa). Otros factores son:

*Reflejo enterogastrico inverso: distensión del intestino delgado, ácido en la porción

superior del intestino, presencia de productos de la degradación de proteínas, irritación de
la mucosa.

*Aumento de la Osmolaridad: presencia de ácidos y grasas, presencia de productos de

degradación de proteínas y carbohidratos, líquidos hipoosmótico e hiperosmoticos.

*Efectos Hormonales: secretina (células S), el péptido inhibidor gástrico o péptido

insulinotrópico dependiente de glucosa (células K), polipéptido intestinal vasoactivo,
somatostatina (células D)

Nota: El quimo estimula las células S, I, K y los enterocitos.

Fase pancreática e intestinal

Las células S producen secretina, las células K colecistoquinina y los enterocitos producen
enteropeptidasa. Estas Hormonas migran a través del flujo sanguíneo y actúan sobre los
acinos pancreáticos; estos a su vez producen dos factores importantes: bicarbonato y el pool
de enzimas pancreáticas. Además el páncreas produce una “llave de seguridad”
denominada péptido inhibidor de tripsina cuando el organismo se encuentra en estado basal
el péptido mantiene controlado al zimógenoTripsinógeno.

Cuándo empieza la producción de ácido clorhídrico y se activan los acinos, se desplaza el

péptido inhibidor y la tripsina es vertida junto con otros zimogenos a la luz del intestino;
está tripsina va activarse por neutralización del PH a nivel del intestino, y debido a que su
método de regulación es propio una vez que la primera molécula de tripsinógeno se activa,
la tripsina activada, realiza una reacción en cadena y activa a las demás moléculas en el
conducto pancreático.
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Nota: En el conducto pancreático, la tripsina degrada el páncreas por falta de péptido

inhibidor, ocasionando pancreatitis aguda. Por ello la llave de seguridad se desplaza solo
cuando en la pared medial de la segunda porción del duodeno (por la ampolla de váter) se
secreta jugo pancreático. Una vez que la tripsina se activa el Quimotripsinógeno se
transforma en Quimotripsina, la Prolactina se transforma en Elastasa la
Procarboxipeptidasa A se transforma en Carboxipeptidasa A y la Procarboxipeptidasa B se
transforma en la Carboxipeptidasa B.

Clasificación de las proteasas

Endopeptidasas: se encargan de la hidrólisis de enlaces peptídicos intracatenarios.

Ejemplo: tripsina, quimotripsina, elastasa y pepsina

Exopeptidasas: se van encargar de romper enlaces que están en los extremos. Ejemplo:
Carboxipeptidasas A y B.

Cuándo se inicia el proceso de proteólisis degradación de proteínas se genera un grupo

particular de aminoácidos:

-Tripsina: aminoácidos básicos. -Quimotripsina: aminoácidos aromáticos.

-Carboxipeptidasa a: aminoácidos apolares. -Carboxipeptidasa B: aminoácidos básicos.

-Elastasa: aminoácidos alifáticos.

Regulación de la secreción pancreática

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El ácido del estómago libera secretina en la pared del duodeno las grasas y los aminoácidos
inducen la secreción de colecistocinina. La secretina y la colecistocinina pasan al torrente
sanguíneo, por estimulación vagal se liberan enzimas hacia los acinos, la secretina produce
una abundante secreción de líquido pancreático y bicarbonato, la colecistocinina estimula la
secreción de otras enzimas.

Principales enzimas proteolíticas del sistema digestivo.

Absorción

Es un proceso de introducción de sustratos nutricios al citoplasma del enterocito y eso se da

por acción de transportadores o enzimas de membrana, que ayudan a los residuos
aminoacidicos o peptídicos a ser introducidos a nivel del citoplasma y gracias a la
circulación venosa a las venas mesentéricas inferiores.

La función de la digestión de las proteínas es tomar una macromolécula y convertirla en su

unidad funcional y así poder permitir la absorción sencilla de elementos nutricios.

En el borde cepillo del enterocito van a ver aminooligopeptidasas, aminopeptidasas y

dipeptidilaminopeptidasa (especificas para los dipeptidos), qué son catalíticas exceptuando
la aminopeptidasa que toma péptidos no catalíticos y los rompe.

El pool de aminoácidos va a pasar a través de transportadores por la membrana del

enterocito, una vez que suceda pasa al citoplasma igual como los dipeptidos y tripeptidos
no catalizados que serán degradados en el citosol por aminopeptidasas internas.

Estos aminoácidos pasan a las venas mesentéricas inferiores luego al sistema porta y luego
al hígado.

Existen tres mecanismos de transporte de proteínas:

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*Co-transporte activo asociado al sodio: introduce aminoácidos, utilizan sodio y ATP.

Posteriormente el sodio es utilizado en la bomba sodio-potasio.

*Difusión facilitada por proteínas de transporte: pasan dipéptidos y tripéptidos, no

utiliza ATP, por acción del gradiente de concentración.

*Co-transporte asociado a hidrogeniones: similar al sodio, pero permite el paso de

hidrogeniones y no utiliza ATP.

Radicales libres: son moléculas oxidativas que ejercen función en el metabolismo.

Ciclo α-Glutamino

Se produce mecanismo de regulación consume 3 ATP.

El α-glutamino es un producto que necesita una enzima aminoacídica para su generación, el

glutamil se encarga netamente de neutralizar la acción de radical libre desde el punto de
vista oxidativo pero necesita un esqueleto aminoacidico para ejercer su acción, se genera en
el hígado riñón e intestino delgado dónde se encuentra la enzima α-glutamilpeptidasa
(utilizada como fase reactante aguda). El glutamato funciona como receptor de radicales
libres.

Catabolismo: obtención de energía metabolitos intermediarios de otras rutas para el

procesamiento de productos de desecho.
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Los aminoácidos tienen una composición elemental un átomo de carbono 4 enlaces quirales
(asociados a un grupo amino carboxilo hidrógeno y una cadena lateral) y su degradación se
deriva en dos grandes componentes: su parte aminoacidica y su esqueleto carbonado. La
forma en cómo se metaboliza ese grupo amonio es principalmente en nuestro sistema el
ciclo de la urea.

Nota: el catabolismo se asocia a procesos exergonicos la energía libre de gibbs y la entropía

son negativas.

El catabolismo de aminoácidos está constituido por tres procesos químicos:

*Desaminacion: conversión del grupo amino en amoníaco utiliza como principales

aceptores de amonio, la glutamina, el glutamato y el aspartato.

*Formación de la urea: se procesa el grupo amonio como proceso enzimático a nivel

hepático de forma mixta (a nivel mitocondrial y citoplasmático)

*Conversión: se utilizan los esqueletos carbonados productos de la degradación inicial de

aminoácidos para ser empleados como metabolitos intermediarios en otros metabolismos
comunes a la vía del catabolismo.

Intercambio de aminoácidos interórganos

La alanina es un aminoácido estelar en el intercambio de aminoácidos que existe entre el

riñón, intestino e hígado es un aminoácido alifático pequeño y receptivo.

Nota: entre metabolitos la glutamina y el glutamato son los predilectores. Entre órganos el
aminoácido principal es la alanina.

-Para que el intestino pueda sacar el amonio

tiene que asociar la a un esqueleto
carbonado.

-El hígado degrada el amonio para obtener

la urea y la urea su vez es excretada por el
riñón para su desecho.
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Ciclo de alanina glucosa (Cahill)

El principal exponente de la interrelación entre

la síntesis de aminoácidos la degradación de
aminoácidos y el metabolismo de los
carbohidratos se activa en estados de inanición
(3 días sin comer). El cuerpo empieza a
degradarse así mismo para poder suplir el
requerimiento energético.

Transaminacion

Es el proceso de transferencia del grupo amino a la enzima y después ese grupo amino se
transfiere al oxoácido aceptor tiene dos fases en hígado. Primero el grupo amonio se asocia
al sitio activo de la enzima, luego ese sitio activo de la enzima se asocia al oxoácido
aceptor.

α-Cetoglutarato + Enzima-NH2  Glutamato +Enzima.

La enzima encargada del glutamato es la Glutamato-Piruvato Aminotransferasa (TGP)

α-Oxalacetato + Enzima-NH2  Aspartato +Enzima.

La enzima encargada del aspartato es la Aspartato-Aminotransferasa (TGO)

Estás transaminasas requieren de cofactores moléculas que estabilizan el proceso

enzimático para mantener su Unión.

Nota: sirven como fuente de resonancia por acción de base de schiff al Unión encima
amonio estabilidad por transferencia de electrones.
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TGP TGO

EXCEPCIÓN: Piruvato + Enzima NH2  Alanina + Enzima Alanina Aminotransferasa

Base de Schiff: es una estructura bencénica que tiene electrones deslocalizados pero tiene
un comportamiento básico, aplica la base de la teoría de Lewis (una base cede electrones).

Desaminacion oxidativa

Escisión de grupos amonios de la estructura aminoacídica, se utiliza en procesos de óxido-

reducción como reacciones de estabilización es por ello que se emplean equivalentes
reductores como NADP y NADPH para poder equilibrar el sistema. Utiliza como enzima
principal la glutamato deshidrogenasa es un proceso intramitocondrial pero presenta dos
excepciones: la serina y la histidina (que cumplen un proceso similar a la transaminación).
Hay un estado de transición entre el glutamato y el α-cetoglutarato, conocido como el α-
Inminoglutarato. Los aminoácidos de proceso enzimático tienen un estado de transición de
alta energía estabilizada. Cuando el α-cetoglutarato está en proceso de unión al grupo
amonio se origina el inminoglutarato (que en conjunto con el NADPH puede tener como
consecuencia el Alfa-cetoglutarato y el amonio)

Nota: Se puede tener la enzima acoplada al grupo amino y a su vez acoplada al esqueleto
carbonado o equivalentes reductores.
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Ciclo de la urea

Es un proceso intramitocondrial de los hepatocitos para obtener el amonio se toman los

procesos de transformación de glutamato intramitocondrial es sometido a la desaminación
oxidativa.

-En el primer paso del ciclo de la urea la carbamoil fosfato sintetasa 1 actúa en tres fases:
1) activación y fosforilación de bicarbonato. 2) al bicarbonato seleccin de el grupo fosfato y
se une el grupo amonio hidrólisis y catálisis. 3) formación del carbamoil fosfato.

-En el segundo paso la enzima va a ser un proceso de transcarboxilacion y genera la

citrulina punto de escape al citosol.

-En el paso 3 la enzima se condensa para poder incluir el grupo amonio del aspartato a la
citrulina cumplen procesos de fosforilación desfosforilación y asociación.

-En el paso 4 la enzima rompe la molécula y genera fumarato para el ciclo de krebs que a
su vez regenera el aspartato.

-En el paso 5 sucede una hidrólisis y se forma realmente la molécula de urea.

Nota: el amonio intramitocondrial se asocia en el paso uno y el extramitocondrial o

citosolico se asocia en el paso 3.
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Conversión

Los esqueletos carbonados son intermediarios del ciclo de krebs y otros metabolismos
relacionados con los carbohidratos y los ácidos grasos.

*Aminoácidos glucogénicos: apargarina, triptófano, tirosina, arginina, glutamina,

glutamato, prolina, valina, fenilalanina, cisteína, histidina, metionina, isoleucina, serina,y
alanina. Son aquellos cuyos esqueletos carbonados al ser metabolizados van a producir
intermediarios (piruvato, α-cetoglutarato, fumarato, oxacelato y succinil CoA) cuyo único
fin es la generación por distintas rutas de glucosa.

*Aminoacidos cetogenicos: isoleucina, leucina, triptófano, tirosina, lisina y fenilalanina.

Son aquellos que van a promover la generación de dos grandes intermediarios: acetil CoA y
acetoacetato. Van dirigidos a la formación de ácidos grasos y cuerpos cetónicos.

*Aminoácidos mixtos: isoleucina, fenilalanina, triptófano, tirosina y treonina.

OTROS MECANISMOS:

-Gluconeogenesis.

-β-Oxidación.

-Síntesis de cuerpos cetonicos.

PRECURSORES:

-THF.

-PLP.

Anabolismo de aminoácidos

Toda ruta que utiliza ATP y utiliza magnesio como cofactor la glutamato deshidrogenasa la
glutamina sintetasa y La aminotransferasa desempeñan funciones en la biosíntesis de
aminoácidos.
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Fenilcetonuria: Enfermedad relacionada a un
aumento de Fenilalanina, disminución de la
enzima Fenilalanina Hidroxilasa. Se traduce
en síntomas como: Retraso del crecimiento,
alteraciones gástricas, deficiencia
serotonina, falta de pigmentación corporal y
acomodación visual.

Aminas biogenas

Función hormonal como:

*Epinefrina: Da respuestas de vida aumenta la frecuencia cardíaca.

*Norepinefrina: Procesos de alerta.

*Dopamina: Función inhibitoria neuromotora.

*Serotonina: Alegría placer y sexo.

*Ácido Gama amino butírico: Inhibe procesos neurales dolorosos.

*Histamina: Alergias y urticarias.

Nota: El glucagón tiene un receptor común para la epinefrina y la norepinefrina ya que

estructuralmente se asemejan por un grupo amino y su esqueleto carbonado grande o
pequeño.
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Glutatión

Molécula derivada de aminoácidos con función específica es utilizado como sustrato del
ciclo gamma-glutamil y se encarga de: 1) Neutralizar todos los radicales libres a través de
reacciones de óxido-reducción. 2) Estabilizar proceso de intercambio de grupos funcionales
entre grupos proteicos.

Nota: Si se somete el glutatión a un proceso redox tiene varios puntos de enlace a grupos
electrónicos asociados a grupos: tiol, hidroxilo y enzimas asociadas al oxígeno. Estas
moléculas precursoras de radicales libres van a ser amortiguadas por el glutatión.

El glutatión se encarga de la detoxificación de peróxido de hidrógeno (glutatión

peroxidasa); la regeneración de glutatión a partir de glutatión oxidado (glutatión reductasa);
modulación del balance disulfuro-tiol en las proteínas (tiol transferasa) y biosíntesis de
leucotrieno (glutatión s transferasa)

Síntesis de aminoácidos