Quimica Organica y Biologica

QUÍMICA ORGÁNICA Y BIOLÓGICA
PARCIAL 1
- Carbono e hibridación
- Hidrocarburos saturados
- Hidrocarburos insaturados
- Hidrocarburos aromáticos
- Alcoholes y fenoles
- Éteres y epóxidos
- Sustitución nucleofílica
- Reacciones de eliminación
- Grupo carbonilo
- Grupo carboxilo
- Aminas y compuestos nitrogenados
- TP2 - Reacciones orgánicas
- Polímeros sintéticos
Manuela Bernay – mbernay@hotmail.com

TABLA DE NOMENCLATURAS (orden decr. de prioridad)

CARBONO E HIBRIDACIÓN
CARBONO
- Grupo 14, período 2 → no metal.
- Número atómico Z = 6 → 6 electrones y 6 protones.
- Número másico A = 12,01115 → protones + neutrones → número
fraccionario por la presencia de isótopos.
- Configuración electrónica → último subnivel incompleto.
¿Cómo construir la configuración electrónica de un elemento?

1. Principio de mínima energía: los electrones tienen que ocupar un nivel energético tal que para
poder ocupar un nuevo nivel se debe completar el anterior.
2. Principio de exclusión de Pauli: a un elemento químico lo caracterizan 4 números cuánticos.
3. Regla de Hund: establece cómo se completan los orbitales de los diferentes subniveles.
El carbono puede formar enlaces covalentes (comparte electrones) o cadenas carbonadas (sólo
formada por carbonos).
ENLACES COVALENTES C-C

- Enlaces sigma (enlaces simples) → el solapamiento es
frontal; la nube electrónica está más cerca de los núcleos;
enlace más fuerte, necesita más energía para romperse.
- Enlaces pi (enlaces múltiples) → el solapamiento es lateral;
es un enlace más débil, los electrones se encuentran más alejados del núcleo. Se
producen dos o tres solapamientos de orbitales atómicos. Siempre hay un
enlace frontal σ (sólo uno).
o Enlace doble: el segundo solapamiento es π.
o Enlace triple: hay un solapamiento σ y dos π.
HIBRIDACIÓN DE LOS ORBITALES DEL CARBONO

Metano → compuesto orgánico más simple → oxígeno + 4 hidrógenos.
Hibridación → forma en que los orbitales se recombinan y dan lugar a orbitales híbridos.
Energía subnivel s < energía subnivel p.
Cuando se forman orbitales híbridos, un orbital s se combina con 3 orbitales p para formar orbitales
sp3. Cuando estos 4 orbitales se combinan (tienen la misma energía), determinan la estructura del
carbono en forma de tetraedro regular (pirámide).

HIDROCARBUROS SATURADOS
HIDROCARBUROS
Están principalmente formados por carbono e hidrógeno. Eventualmente pueden tener otro tipo de
átomos unidos a ellos
Hidrocarburo saturado → contiene el número máximo de átomos de hidrógeno que pueden unirse
con la cantidad de átomos de carbono presentes (constituido por enlaces simples entre carbonos).
ALIFÁTICOS AROMÁTICOS
Los carbonos se encuentran unidos en una larga cadena
carbonada con n número de carbonos.
Pueden ser:
Tienen como núcleo central al
- Lineales (cadena carbonada abierta).
benceno (todos se derivan de él).
- Cíclicos (cadena carbonada cerrada – no responden
completamente a la fórmula molecular – en la
denominación se pone el prefijo “ciclo-“).
ALCANOS ALQUENOS ALQUINOS BENCENO
Molécula altamente insaturada.
No se puede decir que sea un alqueno
porque el electrón pi del doble enlace
Tienen todos Tienen al menos Tienen al menos está saltando de carbono en carbono
enlaces simples un enlace doble un enlace triple (representación doble); no podemos
entre sus átomos entre sus átomos entre sus átomos establecer entre qué par de átomos de
de carbono. de carbono. de carbono. carbono está establecido el enlace
doble.
La flecha doble implica resonancia (es

una característica electrónica – los
Cicloalcano Cicloalqueno Cicloalquino electrones en la resonancia no se
encuentran distribuidos alrededor de
un núcleo, sino que se encuentran en
continuo movimiento).
Diferencia entre un alifático insaturado y un aromático:
Los aromáticos, a pesar de la insaturación, son muy estables termodinámicamente, mientras que los
alquenos y alquinos son muy reactivos.
ALCANOS - CnH2n+2
Los alcanos son hidrocarburos, es decir, compuestos que solo contienen átomos de carbono e
hidrógeno. Pueden ser de cadena abierta (alifáticos) o cíclicos. Sus enlaces C-C son enlaces simples.
Hay enlaces covalentes; no hay polos positivos y negativos en la molécula.
Nomenclatura según IUPAC
1) Tanto los alcanos cíclicos como acíclicos tienen la terminación -ANO.

2) Los primeros 10 alcanos toman el nombre del número de carbonos que poseen:
FÓRMULA NOMBRE RADICAL ALQUILO NOMBRE
CH3 Metano CH3- Metil-(o)
CH3-CH3 Etano CH3-CH2- Etil-(o)
CH3-CH2-CH3 Propano CH3-CH2-CH2- Propil-(o)
CH3- CH2-CH2-CH3 Butano CH3- CH2-CH2-CH2- Butil-(o)
CH3-(CH2)3-CH3 Pentano CH3-(CH2)3-CH2- Pentil(o)
CH3-(CH2)4-CH3 Hexano CH3-(CH2)4-CH2- Hexil-(o)
CH3-(CH2)5-CH3 Heptano CH3-(CH2)5-CH2- Heptil-(o)
CH3-(CH2)6-CH3 Octano CH3-(CH2)6-CH2- Octil-(o)
CH3-(CH2)7-CH3 Nonano CH3-(CH2)7-CH2- Nonil-(o)
CH3-(CH2)8-CH3 Decano CH3-(CH2)8-CH2- Decil-(o)
Cuando pierden un hidrógeno, quedan con un enlace libre que puede unirse a cualquier otra
molécula. Reciben el nombre de radical alquilo.
3) Se elige la cadena más larga (camino más largo de carbonos sin interrupciones). Si hay dos o
más cadenas con igual número de carbonos se escoge la que tenga mayor número de
ramificaciones.
En este caso la cadena más larga es de 6, por lo cual su nombre va a ser hexano. Como queda un
carbono sólo, el cual es un metilo, se lo nombra como sustituyente de la cadena principal. Se cuenta la
posición en la cual se encuentra el radical alquilo desde el extremo que tenga más cerca una
ramificación, y si se repite la “distancia” de las ramificaciones a cada extremo, se elige el que tenga
más radicales asociados a dichas ramificaciones (en este caso, la posición es la 3).
4) Se numeran los átomos de carbono de la cadena principal comenzando por el extremo que
tenga más cerca alguna ramificación, buscando que la posible serie de números “localizadores”
sea la menor posible.
Posición de los radicales desde la izquierda = 2, 2, 4 (dos radicales en la posición 2 y uno en la

posición 4).
Cadena más larga = 5 carbonos – pentano.
Grupos radicales = tres metilos – trimetil.
5) Las cadenas laterales se nombran antes que la cadena principal, precedidas de su
correspondiente número localizador y con la terminación “-il” para indicar que son radicales.
6) Si un mismo átomo de carbono tiene dos radicales, se pone el número localizador delante de
cada radical y se ordenan por orden alfabético.

Posición de los radicales desde la izquierda = 2 (metil) – 4 (etil) – 5 (propil) – se ordenan de forma
alfabética.
Cadena más larga = 8 carbonos – octano.
Grupos radicales = etil – metil – propil.
7) Si un mismo radical se repite en varios carbonos, se separan los números localizadores de cada
radical por comas y se antepone al radical el prefijo “di-“, “tri-“, “tetra-“, etc.
Posición de los radicales desde la izquierda = 2, 3.

Cadena más larga = 4 carbonos – butano.
Grupos radicales = dos metilos – dimetil.
8) Si hay dos o más radicales diferentes en distintos carbonos, se nombran por orden alfabético
anteponiendo su número localizador a cada radical. En el orden alfabético no se tienen en
cuenta los prefijos di-, tri-, tetra-, etc. así como sec- terc- u otros como cis- trans- o m- y p-, pero
SÍ se tiene en cuenta iso-.
Posición de los radicales desde la izquierda = 3, 5.

Cadena más larga = 8 carbonos – octano.
Grupos radicales = propilo – metilo.
ISOMERÍA EN LOS ALCANOS ACÍCLICOS → Por rotación de enlace

Isomería → los átomos de un mismo compuesto pueden tener diferentes posiciones dentro de la
molécula.
Hay un enlace simple (sigma) entre los dos carbonos. A
temperatura ambiente, tiene suficiente energía como para
poder rotar en el espacio. Si el enlace rota, los hidrógenos
del carbono 1 pueden estar en forma alternada
(escalonada) en relación a los hidrógenos del carbono 2, o
pueden estar de forma eclipsada (exactamente en la
misma posición) que los mismos.
En la forma eclipsada los sustituyentes de los dos átomos se encuentran más cerca, por lo que es
menos estable. A temperatura ambiente, el enlace rota constantemente, pero la mayoría del tiempo se
encuentra en forma alternada (más estable).
Representaciones utilizadas:
En el Newman se representan sólo los hidrógenos “frontales”, los de atrás están perfectamente
eclipsados por estos hidrógenos frontales, por lo cual no se ven y no es necesario representarlos.

PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS ALCANOS
- Insolubles en agua pero solubles en solventes no polares: CCl4, cloroformo, benceno.
- Punto de ebullición → en los primeros 10 el punto de ebullición aumenta a medida que
aumenta el tamaño de la cadena carbonada; los primeros 4 están en estado gaseoso. La
aparición de ramificaciones disminuye el punto de ebullición.
- Su densidad aumenta con el número de carbonos, siendo siempre menor a la del agua
(<1g/ml).
ISOMERÍA EN LOS CICLOALCANOS → Por rotación

de enlace
El único ciclo que se mantiene de forma plana es el
ciclopropano. El resto se “deforma” debido a
cuestiones de estabilidad termodinámica y para
evitar las tensiones entre los átomos de carbono
(se formarían ángulos no compatibles con la
posición del tetraedro regular del átomo de
carbono con sus 4 enlaces).
El más estudiado es el ciclohexano: a temperatura
ambiente, puede estar en una posición de “silla”
que se va alternando (lo que es el “respaldo” de
una forma, pasa a ser el “asiento” de la otra, y
viceversa). Hay una posición intermedia
denominada de “bote”, la cual posee un porcentaje
mínimo de los compuestos ciclohexanos existentes,
debido a que los enlaces de los hidrógenos quedan
hacia una misma “zona” (como en la forma
eclipsada de los alcanos acíclicos) y la repulsión
electrónica de los mismos es muy grande.
ISOMERÍA CONFIGURACIONAL (CIS Y TRANS) → Por ruptura de enlace

En las isomerías anteriores (etano – ciclohexano), la posición de la molécula se modifica con una
rotación del enlace C-C, por lo cual se las denomina rotámeros o confórmeros – se habla de una
isomería conformacional.
En la isomería configuracional, cada uno de los representantes corresponde a dos configuraciones
diferentes, las cuales no se interconvierten por rotación. No es una isomería conformacional sino que
son configuraciones diferentes, y para que una se transforme en la otra tiene que haber una ruptura y
reunión de un enlace.
El compuesto es exactamente el mismo, se
diferencian por la ubicación de los radicales.
Un compuesto cis no tiene las mismas
características que el mismo compuesto trans.
Para pasar de cis a trans se debe romper el
enlace, se rota el carbono y luego reconstituir
el enlace C-C.
REACCIONES DE LOS ALCANOS

Los alcanos son compuestos muy poco reactivos por sus enlaces C-C y C-H.
Combustión
La mayor parte reacciona de esta manera.
Ejemplo:

Pirólisis
Halogenación
En oscuridad y a temperatura ambiente la reacción no se produce; se le debe suministrar energía
mediante alta temperatura o luz, la cual va a romper el halógeno y a producir que un átomo del mismo
(son biatómicos - 2 átomos iguales) reemplace un hidrógeno unido a un carbono del alcano.
Si se forman aniones y cationes se denomina RUPTURA HETEROLÍTICA – Si se forman radicales se
denomina RUPTURA HOMOLÍTICA
Ejemplo:
Mecanismo de reacción → explicación detallada paso por paso de la reacción química.
Reacción de sustitución por una reacción en cadena de radicales libres.

1) Iniciación → homólisis o ruptura homolítica.
Por acción de la luz, el halógeno se rompe. Se da de forma igualitaria
dejando dos productos iguales (dos radicales – átomos muy reactivos que
buscan un electrón para completar la regla del octeto).

2) Propagación
Los radicales libres buscan “atacar”
un alcano para poder obtener el
hidrógeno y estabilizarse
termodinámicamente, dejando al alcano como un producto radicalario.
3) Terminación
La propagación se produce hasta que dos productos radicalarios
se unan y formen una molécula neutra.
HIDROCARBUROS INSATURADOS
Catalizador → hace que la reacción se produzca más rápido.
- Enlaces acumulados → los enlaces múltiples están uno al lado del otro.
- Doble o triple enlace conjugado → hay un enlace simple entre dos enlaces múltiples.
- Doble o triple enlace aislado → hay más de un enlace simple entre dos enlaces múltiples.
ALQUENOS - CnH2n
Los alquenos son hidrocarburos insaturados que tienen doble enlace carbono-carbono en su
molécula. Se puede decir que un alqueno es un alcano que ha perdido dos átomos de hidrógeno
produciendo como resultado un enlace doble entre dos carbonos.
Son más reactivos que los alcanos en el doble enlace debido a los electrones que saltan entre los
enlaces p, son menos atraídos por los núcleos.
carbocatión → enlace p vacío
1) La presencia de 1 – cambia el sufijo ANO por ENO.
CH2=CH2 Eteno
CH3-CH=CH2 Propeno
2) 2 = dienos; 3 = trienos, 4 = tetraenos y + de 4 polienos. La presencia de = y ≡ cambia la
terminación a ENINOS
CH2=CH-CH2-CH2-CH2-CH3 1-hexeno
CH2=CH-CH=CH-CH2-CH3 1,3-hexadieno
CH2=CH-CH=CH-CH-CH=CH2 1,3,5-hexatrieno
3) Indicar la posición de =. Debe estar lo más cerca posible del extremo de la cadena.
CH3-CH2-CH=CH2 1-buteno
CHE-CH=CH-CH3 2-buteno
CH3-CH=CH-CH2-CH3 2-penteno
CH3-CH2.CH=CH-CH2-CH3 3-hexeno
4) Seleccionar la cadena más larga que contenga el =.

4-etil-3,7-dimetil-3-octeno
5) Unos pocos radicales que tienen nombres particulares:
-CH=CH2 Etenilo o Vinilo
-CH2-CH-=CH2 2-propenilo o Alilo
6) Si se presentan = y ≡, se indica primero el doble enlace.
CH=CH-C≡CH 1-buten-3-ino
CH≡C-CH=CH-CH=CH2 1,3-hexadien-5-ino
7) Cicloalquenos:
8) Estereoisomería:
HIBRIDACIÓN DEL CARBONO
Átomo de carbono en estado fundamental Átomo de carbono en estado excitado

Orbitales híbridos
ALCANOS
ALQUENOS

ALQUINOS
Al momento de graficar los orbitales sp, no se grafica la parte más
chiquita (verde en el dibujo), debido a que es más probable encontrar al
electrón en la parte más grande (celeste en el dibujo).
Los enlaces sencillos (sigma) se forman por el solapamiento entre dos s-
p o dos s.
Los enlaces dobles (pi) se forman por el solapamiento de dos p.
Enlaces sp3 en los alcanos
Posee la forma de un tetraedro regular.

Enlaces sp2 en los alquenos
Los 3 orbitales sp2 se encuentran en el mismo plano y el cuarto electrón se encuentra por encima y
por debajo de ese plano (de forma perpendicular al plano formado por los 3 orbitales).
El enlace sigma se da entre dos enlaces sp2 que se encuentran en el mismo plano, se produce un
solapamiento en el cual comparten los electrones.
El enlace pi se da por un solapamiento lateral de los dos electrones en el orbital 2p, perpendicular al
eje de los orbitales híbridos.
Enlaces sp en los alquinos

MECANISMO DE REACCIÓN DE LOS ALQUENOS
Adición electrolífica
El enlace pi es diferente al enlace sigma; en el enlace pi los electrones están más expuestos a ser
“robados”, ya que están más alejados del núcleo. Se rompe el doble enlace y se forman dos nuevos
enlaces sigma.
1) Ataque del enlace pi al electrofílico: El electrófilo le roba el electrón pi y se forma un enlace
sigma. A su vez, el electrófilo se lleva los dos electrones del enlace C-C, por lo cual uno de los
carbonos queda parcialmente positivo con 3 enlaces y un electrón faltante. Es un proceso lento.
2) Ataque del nucleófilo al carbocatión: Un compuesto nucleofílico al cual le sobra un electrón se

une al carbono con un electrón faltante y forma otro enlace sigma. Es un proceso rápido.

Cinética química
A+B→C+D
Cinética de la reacción de un alqueno
ΔG negativo → reacción espontánea, termodinámicamente favorable.

Reacciones
1) Halógenos (halogenación)
Es una reacción rápida.
Primero se ataca el electrófilo y en un segundo paso actúa como nucleófilo.

2) Agua
Da como producto de reacción un alcohol.
3) Ácido
o Halogenuros de H (HF, HCl, HBr, HI).
o H2SO4
o Ácidos orgánicos.
Adición electrofílica.
En los reactivos y alquenos no simétricos, se cumple la Regla de Markovnikov.
Se pueden formar 2 productos distintos. La reacción en el laboratorio no es lo mismo que en

papel: en el laboratorio solamente da como resultado el 2-propanol. Esto sucede por la Regla
de Markonikov: “la adición electrofílica de un reactivo no simétrico a un doble enlace procede
de la forma en que interviene el carbocatión más estable”.
La regla establece que, con la adición de un reactivo asimétrico del tipo H-X (regularmente un
hidrácido) a un alqueno o alquino, el átomo de hidrógeno lábil se une al átomo de carbono del
doble o triple enlace con el mayor número de átomos de hidrógeno, y el grupo halogenuro (X)
se une al átomo de carbono del doble o triple enlace con el menor número de átomos de
hidrógeno.

2—propanol más estable
Reacción regioespecífica: hay un
único producto.
Reacción regioselectiva: hay 2 o
más productos.
4) Hidrógenos (hidrogenación)
Se realiza para saturar un aceite. Se usa un catalizador (un metal como el platino o el paladio),
de forma que los hidrógenos se adsorben a una superficie metálica.
Los productos son siempre isómeros cis.
5) Radicales libres (polimerización)

Se da bajo condiciones de laboratorio muy drásticas. Requiere de la presencia de un catalizador
(generalmente un peróxido orgánico). La unión O-O es un débil y con baja temperatura es
posible romperla. No es una adición electrofílica como tal.
Mecanismo de polimerización:
𝑐𝑎𝑙𝑜𝑟
𝑅 − 𝑂 − 𝑂 − 𝑅 → 2𝑅 − 𝑂 ∙
peróxido orgánico dos radicales
El catalizador se adiciona al doble enlace:
𝑅𝑂 ∙ 𝐶𝐻2 = 𝐶𝐻2 → 𝑅𝑂 − 𝐶𝐻2 − 𝐶𝐻2
radical catalizador un carbono
con un radical libre
6) Oxidación de alquenos

Éter: grupo funcional donde un oxígeno se encuentra unido a dos cadenas de carbono.
7) Combustión de alquenos
ALQUINOS - CnH2n-2
Los alquinos son hidrocarburos alifáticos con al menos un triple enlace (dos enlaces π pi y uno Σ
sigma) C≡C entre dos átomos de carbono.
1. Se toma como cadena principal la cadena continua más larga que contenga el a los triples
enlaces.
2. La cadena se numera de forma que los átomos del carbono del triple enlace tengan los números
más bajos posibles.
3. Dicha cadena principal se nombra con la terminación -INO, especificando el número de átomos
de carbono de dicha cadena con un prefijo (et- dos, prop- tres, but- cuatro; pent-; hex-; etc).
CH3-C≡CH Propino
4. En caso necesario, la posición del triple enlace se indica mediante el menor número que le
corresponde a uno de los átomos de carbono del enlace triple. Dicho número se sitúa antes de
la terminación -INO.
CH3-CH2-CH2-CH2-C≡C-CH3 hept-2-ino.
5. Si hay varios triples enlaces, se indica con los prefijos di, tri, tetra...
CH≡C-C≡C-C≡C-C≡CH octa-1,3,5,7-tetraino
6. Si existen dobles y triples enlaces, se da el número más bajo al doble enlace
CH3-CH=CH-C≡CH pent-2-en-4-ino
7. Los sustituyentes tales como átomos de halógeno o grupos alquilo se indican mediante su
nombre y un número, de la misma forma que para el caso de los alcanos.
CH≡C-CH2Cl 3-cloropropino
CH3-C(CH3)-C≡C-C(CH3)-CH3 2,5-dimetilhex-3-ino
Reacciones de los alquinos
1) Halógenos (halogenación)
2) Hidrógenos (hidrogenación)

3) Ácidos
4) Agua
5) Acidez de los alquinos

El hidrógeno unido al carbono terminal es un hidrógeno ácido. Si reacciona con una base muy
fuerte me da un producto en forma de sal.
HIDROCARBUROS AROMÁTICOS
BENCENO - C6H6
Es una estructura altamente insaturada. Cada carbono se encuentra unido a otros 2 carbonos y a un
hidrógeno; de esta forma estaría faltando un enlace, el cual se representa con un doble enlace con uno
de los carbonos.
Estructura resonante del benceno
Los carbonos tienen una posición dentro de un
hexágono plano, unidos a dos carbonos y a un
hidrógeno. Cada átomo de carbono ocupa el vértice
de un hexágono regular, tres de las cuatro valencias
de los átomos de carbono se utilizan para unir
átomos de carbono contiguos entre sí, y la cuarta
valencia con un átomo de hidrógeno.
La longitud de un enlace C-C en un benceno es un intermedio entre un doble enlace y un enlace simple

Representación de la densidad electrónica del benceno
Los 6 enlaces pi se encuentran en continuo movimiento, por lo cual son muy estables
termodinámicamente, por lo que no van a reaccionar de forma que la nube pi se rompa.
Diferentes representaciones del benceno

1) Nombres comunes aceptados por su uso generalizado.
2) Los bencenos monosustituidos se nombran como derivados del benceno.
3) En presencia de dos sustituyentes, las estructuras isoméricas se designan con los prefijos orto,
meta y para, que se abrevian o-, m- y p-.
4) Cuando hay más de dos sustituyentes, se designa su posición numerando el anillo.

Energía de resonancia
La estabilidad termodinámica se la da la nube pi que se mueve continuamente. Si se quiere obtener un
cicloalcano a partir de un cicloalqueno, la hidrogenación del cicloalqueno libera energía (calor).
Energía de resonancia: le otorga al benceno una gran estabilidad. Es la diferencia de energía entre el
compuesto hipotético y el compuesto real.
Mecanismo de reacción: sustitución electrofílica aromática
Paso 1. El compuesto electrófilo reacciona con un par de electrones del sistema aromático
(benceno) formando un carbocatión. Esta etapa necesita generalmente ser catalizada (ácido de

Lewis). Este carbocatión es inestable, debido a la presencia de la carga sobre la molécula y a la
pérdida de la aromaticidad.
Paso 2. La base del ácido de Lewis arranca el protón (H+) del carbono que había sufrido el
ataque del electrófilo, y los electrones que compartía el átomo de hidrógeno vuelven al sistema
π recuperándose la aromaticidad.
1) Halogenación
Necesita de la presencia de un catalizador. Se produce una polarización del enlace hacia el
catalizador.
2) Nitración
El ácido nítrico necesita de un catalizador para poder convertirse en un electrófilo fuerte que
pueda atacar al anillo bencénico.
Medio ácido: protonación

3) Sulfonación
El reactivo es mezcla de SO3 + H2SO4
4) Oxidación
Siempre es en función de los compuestos que se encuentran como sustituyentes. El anillo
bencénico nunca se oxida.

Hidrocarburos policíclicos aromáticos
ALCOHOLES Y FENOLES
GRUPO HIDROXILO
Alcoholes R = cadena alifática o grupo alquilo
Fenoles R = anillo aromático o grupo arilo (hidroxilo unido a un anillo bencénico)
GRUPO TIOL
Tioles R = Cadena alifática o grupo alquilo
Tiofenoles R = anillo aromático o grupo arilo

Nomenclatura según IUPAC de los alcoholes
El grupo hidroxilo es el grupo principal.
1) OH
Se agrega la terminación OL
2) ALCOHOLES INSATURADOS
Dos terminaciones, para el doble o triple enlace, y otra para el OH. Se tiene que nombrar la
posición del doble enlace.
Nombre los siguientes alcoholes utilizando el sistema propuesto por la IUPAC
2-cloro-1-etanol
ciclobutanol
3-pentin-1-ol
Clasificación de alcoholes
Mientras más cadenas hay unidas al carbono que está unido al radical hidroxilo, más difícil es el
acceso de un reactivo al mismo carbono.

Alcoholes primarios Alcoholes secundarios Alcoholes terciarios
El carbono principal se
El carbono principal se El carbono principal se encuentra unido a tres cadenas.
encuentra unido a una sola encuentra unido a dos cadenas.
cadena.
Nomenclatura según IUPAC de los fenoles

1) Los sustituyentes son derivados del grupo principal
Cuando el anillo bencénico se encuentra
monosustituido, se utilizan las nomenclaturas
orto, meta y para. Cuando hay más de 2
sustituyentes se utilizan números para la
posición de los sustituyentes.
2) Pierde prioridad en la denominación ante otros grupos funcionales

El grupo hidroxilo pierde
prioridad ante el ácido y
pasa a nombrarse como si
fuera un sustituyente.
Propiedades físicas
- Puntos de ebullición
Son isómeros porque tienen el mismo número de átomos pero la posición de los mismos es
diferente, por lo cual el comportamiento químico también es diferente.
El PE del etanol es mucho más alto debido a que el alcohol puede formar puentes hidrógenos
con otros alcoholes. no es un enlace covalente pero su ruptura necesita menos energía. La
existencia de muchos puentes hidrógenos le brinda mucha estabilidad a la molécula. Para
cambiar de estado a los alcoholes se debe añadir suficiente energía para romper todos los
enlaces hidrógenos y posteriormente producir el cambio de estado del alcohol.
- Solubilidad
Los primeros alcoholes, con cadena corta, son completamente solubles en agua (la estructura
es muy parecida a la molécula de agua; mientras menor sea la cadena lateral del alcohol, más
fácil será unirse por puentes hidrógenos a otras moléculas de agua). A medida que se
incrementa la cadena la solubilidad va disminuyendo.

El punto de ebullición aumenta con la cantidad de átomos de carbono y disminuye con el
aumento de las ramificaciones. No obstante, el grado de ramificación de la cadena principal
también afecta el valor del punto de ebullición, y al aumentar estas (ramificaciones) desciende
el punto de ebullición.
Ácido y base
Definición de Bronsted-Lowry
- Un ácido de Brønsted-Lowry es cualquier especie capaz de donar un protón, H+. El ácido, HA,
puede perder un protón para convertirse en su base conjugada, A-.
- Una base de Brønsted-Lowry es cualquier especie capaz de aceptar un protón, lo que
requiere un par solitario de electrones para enlazarse a H+. La base, B, puede aceptar un
protón para convertirse en su ácido conjugado, HB+.
Definición de Lewis
- Un ácido de Lewis es una especie química que contiene un orbital vacío que es capaz de
aceptar un par de electrones de una base de Lewis para formar un aducto de Lewis.
- Una base de Lewis, entonces, es cualquier especie que tiene un orbital lleno que contiene
un par de electrones que no está involucrado en la unión, pero que puede formar un enlace
dativo con un ácido de Lewis.
Los alcoholes tienen un carácter anfotérico. Un anfótero es una sustancia que dependiendo del
reactivo con el que actúen se van a comportar como una base o como un reactivo; frente a una base
fuerte tienen comportamiento de ácido (donan el H del grupo hidroxilo a la base, la cual se va a
protonar y va a dar un producto protonado denominado ion alcóxido; el alcohol va a dar un producto
que va a ser un anión), y viceversa.
- EN PRESENCIA DE UNA BASE FUERTE
No se disocia completamente; una parte se disocia donando protones para dar un ion alcóxido
y la base recibe esos protones para dar un producto protonado denominado ácido conjugado.
Si el alcohol tiene un comportamiento de ácido débil, su equilibrio va a estar desplazado hacia
la izquierda (se va a disociar una pequeña porción del alcohol).
Cuanto más bajo es el valor de pKa (constante de equilibrio ácida), más ácido va a ser el
carácter del alcohol.
- EN PRESENCIA DE UN ÁCIDO FUERTE
El metanol es mucho más fácil de solvatar (rodearse se solvente mediante atracción
electroestática) que el 1-butanol, por lo cual tiene mayor capacidad acídica.
- TIPO DE HIDROCARBURO
¿Por qué el fenol es más ácido que el etanol?

Cuando dona el protón, la carga negativa del oxígeno está localizada sólo en un átomo
del ion alcóxido. Si el fenol cede el protón, la carga negativa del oxígeno se va a estabilizar por
resonancia en los carbonos orto y para del anillo bencénico, por lo cual se convierte en un
compuesto mucho más estable. Cuando la carga negativa la soporta sólo un átomo, la capacidad
ácida es menor que cuando se estabiliza por resonancia.
- PRESENCIA DE SUSTITUYENTES
El enlace F-C es un enlace donde la nube electrónica se desplaza hacia el F, por lo cual la misma
deja parcialmente negativo al F y parcialmente positivo al C. El carbono se neutraliza con la
carga negativa del O, lo cual le da una estabilidad termodinámica mayor frente al ion etóxido.
Al efecto de la resonancia del ion fenóxido se le suma el efecto inductivo, por lo cual el
paranitrofenóxido es un compuesto muy estable. La fuerza ácida de este ion es muy grande
(pKa muy bajo).

Reacciones
1) Deshidratación de alcoholes
Cuando se deshidrata un alcohol se forma un alqueno. Es la reacción inversa a la hidratación de
un alqueno.
El mecanismo de reacción de la deshidratación de alcoholes primarios es un mecanismo E2. Se
da en un único paso: uno de los hidrógenos del carbono secundario se acerca al hidroxilo y, en
presencia de un catalizador ácido y de mucha temperatura, después de unas horas se forma un
hidrocarburo insaturado (alqueno) y la pérdida de agua.
Los alcoholes primarios NO reaccionan con el mecanismo E2 porque en el primer paso se
forma un carbocatión, y los carbocationes primarios no son estables.
Si parto de un alcohol terciario, se obtiene un alqueno en 2 pasos (mecanismo E1 – rápido y a

temperatura ambiente):
o Paso 1: se produce la desprotonación en el hidroxilo, formando un carbocatión
intermediario.
o Paso 2: el carbocatión elimina una molécula de agua y se va a producir la formación de
un hidrocarburo insaturado (alqueno) y la liberación de agua.
2) Con halogenuros de hidrógeno

SN2 (sustitución nucleofílica) → Un alcohol primario va a reaccionar con un halogenuro
de hidrógeno en presencia de un catalizador y de calor (reacción lenta). Se va a sustituir el
halógeno por el grupo hidroxilo, y el hidrógeno el halogenuro junto con el grupo hidroxilo
forman agua. No es una eliminación, es una sustitución de parte del reactivo sobre la cadena
carbonada del alcohol.

SN1 (sustitución nucleofílica) → En el caso de los alcoholes terciarios, el carbono
terciario reacciona con el halogenuro de manera mucho más rápida que en el caso de los
alcoholes primarios. También se produce la sustitución del hidroxilo por el halógeno, y el
hidroxilo pasa a conformar el agua.
Los fenoles no reaccionan con los halogenuros de hidrógeno. No pueden dar productos
de reacción SN2, ya que no pueden formar un carbocatión; si pierden el grupo hidroxilo, el
carbono queda con una hibridación sp y rompe la estabilidad aromática del anillo bencénico.
Tampoco se da la SN1 porque se da la inversión (el halógeno se acerca al R mientras el
hidroxilo se “aleja” por el otro lado del carbono”). Por otro lado, sí pueden reaccionar con
halógenos en una reacción de sustitución electrofílica aromática.
3) Oxidación de alcoholes
Los alcoholes primarios se pueden oxidar en presencia de un agente oxidante. Se oxida, en
primer lugar, a un aldehído, y si hay agente oxidante en exceso puede oxidarse a un ácido.
Los alcoholes secundarios se pueden oxidar a una cetona.
Los alcoholes terciarios no se oxidan.
Los fenoles se oxidan en presencia de un agente oxidante a una quinona, que no puede volver a
oxidarse.
Oxidación de tioles
A partir de un grupo tiol (equivalente al grupo hidroxilo) en presencia de un agente oxidante,
se obtiene un puente disulfuro, y con un agente reductor se obtiene otra vez el grupo tiol. Se
ultrapliega la estructura química.

4) Sustitución electrofílica aromática de fenoles
5) Síntesis de alcóxidos
Los alcoholes no pueden reaccionar con una base de hidróxido (no es lo suficientemente
fuerte), y la reacción está desplazada hacia la izquierda. Como base se usa una mucho más
fuerte (metal o hidruro metálico) de forma que se lleve a cabo la reacción.
6) Síntesis de fenóxidos
Los fenoles son más ácidos que los alcoholes, por lo cual sí pueden reaccionar con un
hidróxido, para dar lugar a un fenóxido.
ÉTERES Y EPÓXIDOS
Es muy parecido a un alcohol, pero el hidrógeno del grupo OH se reemplaza por un
grupo arilo o grupo alquilo.
ÉTERES
1) Se nombran R y R’ como si fueran sustituyentes, seguidos con la palabra ÉTER.
2) En estructuras más complejas, se nombra el grupo OR como un grupo alcóxido sustituyente. La
palabra ÉTER desaparece y aparece el sufijo OXI.
Propiedades de los éteres
Tienen un punto de ebullición muchísimo menor que los alcoholes porque éstos forman puentes
hidrógenos con el agua y entre ellos (requieren más temperatura para romper los puentes).
Los éteres no forman puentes hidrógenos entre sí pero sí pueden hacerlo con un alcohol. La poca
solubilidad que tiene en el agua se debe también a la posibilidad de formar puentes hidrógeno con el
agua.
No reaccionan con ácidos o bases fuertes ni con compuestos reductores u oxidantes, por lo que tienen
un gran uso como solvente en los laboratorios por ser tan poco reactivo. Al tener poca solubilidad en
agua puede disolver compuestos no polares.
Preparación de éteres
- Éteres simétricos
Las condiciones de reacción se van a cumplir como una sustitución nucleofílica bajo
condiciones muy específicas.
- Eteres no simétricos
Reacción de Williamson:
Paso 1. El alcohol reacciona en presencia de un metal o hidruro metálico.
Paso 2. El ion alcóxido del paso 1 reacciona con un halogenuro de alquilo y el alcóxido se
une al otro grupo.

EPÓXIDOS (ORIXANOS)
Un epóxido es un éter cíclico formado por un átomo de oxígeno unido a dos átomos de carbono, que a
su vez están unidos entre sí mediante un solo enlace covalente.
Preparación del óxido de etileno

El óxido de etileno es un gas que se suele usar como esterilizante y es el encargado de producir la
maduración de las frutas en la planta.
A partir de un alqueno, se produce su oxidación en presencia de un catalizador a alta temperatura y
presión y se produce la ciclación del óxido de etileno.
Reacciones de epóxidos
Una reacción típica es con agua en un medio ácido. Se rompe el ciclo y se forma un polialcohol.
SUSTITUCIÓN NUCLEOFÍLICA
Muchas reacciones en laboratorio e industria usan como precursor un halogenuro de alquino.
REACCIONES SN2 (SUSTITUCIÓN)
- El cloroetano (halogenuro de alquino) va a reaccionar con un nucleófilo en un medio acuoso. El
cloro se sustituye por el hidroxilo, y el cloro “sale” del alquilo y queda como un grupo libre
llevándose los electrones del enlace. El hidroxilo aporta sus electrones para el enlace.
- Es una reacción bimolecular que se lleva a cabo en un solo paso y requiere de la presencia de
un sustrato y un nucleófilo.
- La velocidad de la reacción depende de la concentración del sustrato y del nucleófico. Los
desplazamientos proceden a la formación de un producto por inversión y se ve favorecida o
acelerada con grupos alquilos, metilo (el volumen es pequeño y se tiene acceso más rápido al
carbono) y primarios.

- El carbono tiene sus enlaces unidos a diferentes grupos, entre ellos el halógeno o grupo
principal. El nucleófilo va a atacar “por detrás” al carbono unido al halógeno, formando un
estado de transición intermedio donde el carbono está parcialmente unido al halógeno (grupo
saliente) y parcialmente unido al nucleófilo (esto NO ES UNA MOLÉCULA sino un estado
intermedio).
- Como producto de reacción, el grupo saliente queda libre y se lleva los dos electrones del
enlace carbono-halógeno y el nucleófilo aporta los dos electrones para el nuevo enlace.
- Cuando el nucleófilo ingresa a la molécula modifica su conformación (pensarlo como una
sombrilla a la cual la agarra el viento y se da vuelta).
- Las reacciones de tipo SN2 se dan en compuestos con carbonos primarios, NO SE DAN (o
pueden darse bajo condiciones muy drásticas) en carbonos terciarios.
REACCIONES SN1 (SUSTITUCIÓN)
- Es una reacción unimolecular. El mecanismo es exactamente igual a las reacciones SN2.

- Se lleva a cabo en dos pasos:
Paso 1 – tiene una cinética lenta. El sustrato comienza a liberar el grupo saliente,
dejando al carbono unido al grupo saliente como un carbocatión.
Paso 2 – tiene una cinética rápida
(prácticamente inmediato). El nucleófilo se une muy
fácilmente al carbono. El carbono queda con parte
del orbital, el cual puede ingresar por cualquiera de
los dos lados los dos electrones para formar el
enlace del nucleófilo. La mitad del producto se va a
formar uniendo el nucleófilo por la derecha, y el
resto por la izquierda (mezcla racémica).
- Si en un paso intermedio se forma un carbocatión (la
estabilidad es mayor en un carbocatión terciario que
en un primario), la reacción se ve favorecida si el
sustrato tiene un carbono terciario unido al
halógeno.
- La cinética es muy parecida a la de la adición
electrofílica de alquenos y alquinos. El nucleófilo no participa en la primera cinética lenta (el
sustrato se separa del grupo saliente). En el segundo paso, el nucleófilo se une al sustrato sin el
grupo saliente.
- La velocidad de la reacción no depende de la velocidad de reacción del nucleófilo. El producto
es una mezcla racémica y la reacción se ve favorecida por la presencia de grupos alquilos
terciarios.

Los alquilos primarios reaccionan por SN2 y los alquilos terciarios por SN1; los secundarios van a
reaccionar por una o por la otra dependiendo de las condiciones que se presenten al momento de
reaccionar.
RESUMEN
Reacciones competitivas: la competencia es depende del producto que se quiera obtener
REACCIONES DE ELIMINACIÓN
(Mencionadas en las reacciones de alcanos).
A partir de un halogenuro de alquilo, en presencia de un nucleófilo puede provocar:
- Una sustitución del halógeno por el nucleófilo.
- Se elimina el halógeno,
el nucleófilo se una al
halógeno y da como
producto un alqueno
(cadena con doble
enlace C-C).

REACCIÓN E2
El grupo saliente está unido a un carbono, y hay un hidrógeno unido al carbono adyacente al carbono
unido al grupo saliente.
Se aprecia una posición trans entre el hidrógeno y el grupo saliente.
El ataque nucleofílico va a ir hacia el hidrógeno. Se va a llevar el protón H+ y a su vez se produce la
salida del grupo saliente. Se forma un nuevo enlace pi que da como producto de reacción un alqueno.
Se ve favorecida con grupos alquilos primarios.
REACCIÓN E1
Se ve favorecida por grupos alquilos terciarios.
Se da en 2 pasos:
Paso 1. De forma lenta, se produce la salida del grupo saliente y la formación de un carbocatión
terciario.
Paso 2. El hidrógeno del carbocatión se va como protón y se produce la formación de un enlace
pi, dando lugar a la formación de un alqueno.
COMPARACIÓN ENTRE LAS

REACCIONES E1 Y E2

CORRELACIÓN ENTRE ESTRUCTURA Y REACTIVIDAD PARA REACCIONES DE SUSTITUCIÓN Y DE
ELIMINACIÓN
EJEMPLOS DE SUSTITUCIÓN Y ELIMINACIÓN

GRUPO CARBONILO
Un grupo carbonilo (o más exacto, grupo funcional carbonílico) es un grupo
funcional que consiste en un átomo de carbono con un doble enlace a un átomo de
oxígeno.
A y B representan a otras cadenas o compuestos unidos al carbono principal.
ALDEHÍDOS
Es el grupo en el cual el grupo
carbonilo está unido a un R y a un
hidrógeno.

1) A la terminación del hidrocarburo se le agrega la terminación -AL.
2) El carbono 1 es el que lleva el grupo principal. Considerar si aparecen otros grupos (el aldehído
lleva la prioridad) o dobles enlaces (es parte de la cadena principal).
3) Aldehídos cíclicos:
Se le da la terminación aldehído.
CETONAS
El grupo carbonilo se encuentra unido a dos cadenas carbonadas (dos cadenas alifáticas, una alifática
y una aromática, dos aromáticas, cetonas cíclicas).

1) A la terminación del hidrocarburo se le agrega la terminación ona. Se puede nombrar al grupo
como cetona y agregar previamente los radicales. Siempre el sustituyente tiene que estar lo
más cerca posible al grupo carbonilo (ver 2-metilciclopentanona).

ALDEHÍDOS Y CETONAS NATURALES
POLARIDAD DEL GRUPO CARBONILO
El carbono se encuentra unido por un doble enlace al oxígeno. La geometría sigue siendo trigonal
plana y el orbital p del carbono se encuentra solapado al orbital p del oxígeno. Están compartiendo un
enlace pi en un plano perpendicular al enlace sigma C-O.
El oxígeno es más electronegativo que el carbono, por lo tanto, la nube electrónica va a estar
desplazada hacia el oxígeno, dejando parcialmente negativo al mismo y parcialmente positivo al
carbono. La presencia de esta polaridad determina que el mecanismo de reacción de estos
compuestos va a ser por adición nucleofílica, a diferencia de los alquenos (adición electrofílica).
Adición nucleofílica
El nucleófilo va a atacar por
detrás al carbono carbonilo.
La geometría trigonal se
rompe y se forma una
geometría tetraédrica. Se
obtiene un producto de
adición tetraédrico.
El mecanismo de reacción es
el mismo sin importar la
ubicación del carbono carbonilo. Un carbono terminal va a ser mucho más reactivo que un carbono
secundario, cuya reactividad depende a su vez de la longitud de las cadenas carbonadas que estén
unidas al mismo (los aldehídos son más reactivos).
Reacciones
1) Adición de alcoholes
- Un hemiacetal contiene ambos grupos funcionales, alcohol y éter, en el mismo
átomo de carbono. Resulta de una reacción entre un aldehído y un alcohol (R-
OH).
Se requiere de un medio ácido para producir la reacción. El grupo hidroxilo del
alcohol actúa como un nucleófilo, se rompe el doble enlace y se forma un
producto de reacción de geometría tetraédrica, donde el carbono principal queda
unido a la cadena a la cual ya estaba unido, al grupo hidrohilo y a una segunda
cadena con un grupo éter.
- Un acetal tiene dos grupos funcionales éter en el mismo átomo de carbono. En los
acetales al menos una de las valencias la ocupa un átomo de hidrógeno.
Si en la reacción de hemiacetal hay alcohol en exceso, el hemiacetal sigue
reaccionando con el mismo y se produce un acetal. El oxígeno con la cadena
lateral del alcohol se une al hemiacetal en sustitución de un protón hidrógeno, el
cual se libera para formar agua en el producto final.

Resumen:
Síntesis de hemiacetal cíclico: adición nucleofílica intramolecular

Ningún compuesto de más de 5 moléculas es plano (reducir la repulsión electrónica).
El hidroxilo actúa como un nucleófilo. El mecanismo de reacción es adición nucleofílica, pero en
una misma molécula se lleva a cabo el ataque nucleofílico del hidroxilo sobre el carbono
carbónico. El producto de reacción es un hemiacetal.
2) Adición nucleofílica a partir de nitrógenos

El nitrógeno tiene un par de electrones libres o no compartidos, que indican que puede actuar
como un nucleófilo. Uno de los hidrógenos del amoníaco se reemplaza por una cadena
carbonada. El nitrógeno actúa como un nucleófilo, se forma una geometría tetraédrica y da
como producto de reacción un intermediario poco estable. Como producto final se elimina una
molécula de agua y se recompone la geometría trigonal, con la diferencia de que se crea un
nuevo grupo C=N llamado imina.
Ejemplo: formación del complejo enzima-sustrato

Las enzimas son catalizadores biológicos.
Se tiene un sustrato que se une a una enzima y al cabo de un tiempo muy corto, el sustrato se
transforma en producto.
¿Cómo se produce el reconocimiento del sustrato al producto? Hay un espacio denominado
centro activo en la enzima, el cual va a reconocer mediante un reconocimiento químico al
sustrato. Reaccionan y se transforman en una imina. Luego se produce la hidrólisis (ruptura de
un enlace mediante el agregado de agua) y se libera el producto de la enzima.
3) Reducción del C=O

Se pueden reducir mediante un medio fuerte o reductor, formando un alcohol (en el caso de un
aldehído, a un alcohol primario, y una cetona a un alcohol secundario).
4) Oxidación del C=O

Las cetonas no se oxidan. Los aldehídos se oxidan para formar ácidos.
TAUTOMERÍA CETO-ENÓLICA
El carbono unido al carbono principal se denomina carbono alfa, y al hidrógeno unido al mismo,
hidrógeno alfa (se lo considera hidrógeno ácido porque una base se puede llevar el protón fácilmente
para protonarse y dejando el carbono con dos electrones que le dan una carga negativa, la cual puede
estabilizarse por resonancia formando un segundo enlace C-C con el carbono principal). El producto
resultante se estabiliza por resonancia.
La forma cetónica es muchísimo más estable termodinámicamente que la forma enólica. La mayor
parte de los compuestos que presentan un grupo carbonilo se encuentran en forma cetónica y muy
pocos en forma enólica. Muchas reacciones de la química biológica tienen como producto
intermediario de reacción una forma enólica; esa cadena está aumentando la reactividad para seguir
una direccionalidad y dar un producto final.
Los tautómeros son isómeros estructurales que se diferencian en la localización de un protón y un
doble enlace.
CONDENSACIÓN ALDÓLICA
Los aldehídos que tienen hidrógeno alfa pueden reaccionar
por condensación aldólica.

Un aldol (producto de reacción de la condensación aldólica) tiene un grupo aldehído y un grupo
hidroxilo como sustituyentes.
Se lleva a cabo en 3 pasos:
Paso 1. La base remueve el hidrógeno alfa de uno de los etanales y me va a dar la conformación
de un ion enolato. El agua actúa como una base.
Paso 2. El carbono del anión enolato actúa como un nucleófilo sobre el carbono carbonílico del
segundo acetaldehído y se va a formar una unión C-C (enlace sigma). Si estoy en presencia de
un acetaldehído y el carbono alfa actúa como nucleófilo, el carbono 3 siempre va a llevar la
función hidroxilo.
Paso 3. El ión alcóxido acepta un protón del solvente y va a regenerar un hidroxilo del carbono
3, dando lugar a la formación de un aldol.
REACCIÓN DE CANNIZARO
Los aldehídos en presencia de una base fuerte se dismutan (oxidan y reducen al mismo tiempo). Los
productos de reacción son un alcohol y un ácido (generalmente una sal de ácido). Es una reacción de
auto óxido reducción para aldehídos que no tienen carbonos alfa. Uno de los aldehídos se reduce a
alcohol y el otro se oxida a ácido carboxílico.
Paso 1. Consiste en una adición nucleófila de la base (el anión hidróxido) al carbono carbonílico
del aldehído. El alcóxido resultante desprotona para dar un di-anion Para que este intermedio
se forme se requiere un medio fuertemente básico.
Paso 2. El producto intermediario va a actuar como nucleófilo para producir la unión del
hidruro al carbono, la ruptura del doble enlace y formación del alcohol, y el otro aldehído se va
a transformar en un ácido.

Ejemplo:
GRUPO CARBOXILO
Caracteriza a los ácidos carboxílicos o ácidos orgánicos. Surge de combinar al grupo
carbonilo con el grupo hidroxilo.
ÁCIDOS CARBOXÍLICOS
1) Se agrega el prefijo ÁCIDO y al alcano o alqueno el sufijo OICO.
La función principal es la función del ácido.
Carbono alfa: adyacente al carbono que tiene el grupo principal.
2) El grupo carboxilo tiene prioridad ante todos los otros grupos principales.
3) Ácidos carboxílicos cíclicos.
Ácido (número de carbono) ciclo + número de ciclo + carboxílico.
4) Ácidos carboxílicos aromáticos.

El grupo carboxilo siempre se encuentra como un sustituyente.
5) Ácidos dicarboxílicos (dos grupos carboxílicos) – con configuración cis-trans.

Hay enzimas que reconocen la posición trans y no la posición cis (química biológica).
Ácidos benceno dicarboxílicos.

Posición orto: ácido ftálico.
Posición meta: ácido isoftálico.
Posición para: ácido tereftálico.
Propiedades físicas de los ácidos carboxílicos

- Tienen olores penetrantes/desagradables.
- Poseen puntos de ebullición altos comparados a compuestos con el mismo número de
carbonos (puentes hidrógenos).
- La solubilidad depende de la cadena carboxílica unida al grupo carboxilo.

- Forman dímeros y puentes H con otras moléculas.
- Acidez y constante de acidez.

Un ácido en solución acuosa (el agua actúa como base) → la base se protona con un
hidrógeno del grupo hidroxilo para dar un anión carboxilato y un ion hidronio. La Ka de la
reacción se da por el producto de las concentraciones de los productos sobre el producto de
las concentraciones de los reactivos. Cuando menor es la pKa mayor es la acidez.

El etanol cede un protón y se transforma en el ion etóxido. La carga negativa es sólo
soportada por el ion etóxido.
El ácido etanoico cede un protón y se transforma en el ion acetato. Como posee un enlace
C=O, la carga parcial negativa del oxígeno se estabiliza por resonancia con ambos oxígenos
del ion.
Explicación del comportamiento ácido
La carga negativa del oxígeno que ha cedido el protón se estabiliza por resonancia y la forma de
interpretarlo queda evidenciado experimentalmente: los dos enlaces dobles del producto de
resonancia son equivalentes y tienen una distancia intermedia entre el enlace simple y el doble.
La estructura resonante producto de la desprotonación del ácido carboxílico se estabiliza por
resonancia de forma equivalente entre ambos oxígenos.
La pKa disminuye a medida que aparecen más halógenos.

El ácido triclorado es mucho más ácido que el monoclorado debido a que la carga negativa también se
puede dispersar entre los halógenos, por lo que la nube electrónica se ve desplazada hacia el más
electronegativo (se estabilizan por resonancia y efecto inductivo).
Reactividad del grupo carboxilo – mecanismo de reacción – sustitución nucleofílica de acilo

En los ácidos carboxílicos se sustituye una parte del grupo carboxilo por un nucleófilo (en alguna
parte de la molécula va a haber una faltante electrónica).
Paso 1. Se tiene un ácido carboxílico en un medio ácido, el cual va a protonar el oxígeno
carbonílico, se va a romper la geometría trigonal por el ataque nucleofílico del grupo hidroxilo
del alcohol sobre el carbono carbonílico.

Paso 2. Se forma un intermediario donde el carbono unido al grupo carboxilo para a tener una
hibridación sp3 (adición nucleofílica).
Paso 3. Se produce un equilibrio ácido-base mediante la pérdida y adición de protones.
Paso 4. Después de producirse el equilibrio ácido-base, en un extremo de la molécula se forma
agua y se separa de la misma llevándose sus electrones (eliminación). Cuando el grupo saliente
sea más electronegativo, más rápida va a ser la formación del ácido sustituido.
Paso 5. En el producto de reacción se encuentra sustituido el hidroxilo del ácido por el alcohol y
el carbono recupera la hibridación sp2.
En resumen
Una transferencia de acilo es la transferencia de un grupo acilo desde un grupo saliente a un
nucleófilo.
Rosa – nucleófilo.
Celeste – grupo saliente.
Negro – grupo acilo. Si tiene 2 carbonos es un grupo acetilo; si tiene 3 carbonos es un grupo propanilo.
El grupo acilo siempre se transfiere entre el grupo saliente y el nucleófilo.
Reacciones
1) Formación de sales.
Los ácidos con fuerte carácter ácido fueren formar sales. Se reemplaza la terminación ICO por
ATO y se nombra al metal como un sustituyente. La reacción está fuertemente desplazada a la
formación del carboxilato.

2) Oxidación de ácidos.
Si un aldehído sigue en presencia de un agente oxidante puede seguir oxidándose hasta obtener
un ácido.
Un compuesto aromático puede oxidarse pero no se modifica la estructura del anillo bencénico.
Derivados de ácidos carboxílicos

Halogenuro de
ácido
(No los estudiamos porque son productos sintéticos).
Con X = F, Cl, Br, I

Se forman por la reacción de un ácido carboxílico y un alcohol.
Se conoce como esterificación de Fisher: en un medio ácido y en presencia de
calor se obtiene como producto un éster y agua como grupo saliente. El
nucleófilo es el grupo hidroxilo del alcohol.
Ésteres
La reacción también puede ser intramolecular (que en la misma molécula se
encuentre el ácido y el alcohol – ácido hidroxilado) y formar esteres cíclicos
(lactonas).
Se forman por la deshidratación de dos ácidos carboxílicos en presencia de

calor. Uno de los hidroxilos se combina con el oxígeno del otro hidroxilo para
Anhídridos de eliminarse en forma de agua. En el producto de reacción los grupos carbonilos
ácidos se encuentran separados por un oxígeno. Se obtiene una molécula muy reactiva
debido a que hay una alta repulsión electrónica entre los electrones libres de
los oxígenos.
En una vía metabólica se busca la estabilidad termodinámica, pero se necesita
que esta fluya termodinámicamente hacia algo con menos energía; en ese fluir
de reacciones acopladas se necesita que todas sean ΔG negativo, para que una
ΔG positivo se debe aumentar la entropía (en una célula no se puede aumentar
la temperatura) mediante un producto intermedio que permita la
estabilización. Los anhidridos no son compuestos que aparecen naturalmente
en la célula, sólo aparecen cuando se necesita energía para la vía metabólica.
Químicamente, uno de los enlaces C-O se rompe mediante hidrólisis
(descomposición de sustancias orgánicas por acción del agua, se invierte el
sentido de la reacción) y se reconstituyen los dos ácidos.
La reacción también puede ser intramolecular (que en la misma molécula se

encuentre el ácido y el alcohol – ácido hidroxilado) y formar anhídridos
cíclicos.
Se forman por reacción de un ácido con NH3 (amoníaco). Son el grupo

funcional de las proteínas.
El carbono principal está unido a un grupo carbonilo y a un grupo amino.
Son muy estables termodinámicamente porque el enlace C=O se encuentra
resonando con el C-N, lo que impide la rotación de la estructura y provoca que
Amidas sea más difícil el robo de electrones del enlace.
Con R’’ = H

AMINAS Y COMPUESTOS NITROGENADOS
AMINAS
Los hidrógenos se reemplazan por una, dos o tres cadenas carbonadas.

El grupo amino siempre se nombra como un sustituyente de la cadena principal.
Estructura
Estructura piramidal con hibridación sp3.
La presencia de un par de electrones no compartidos, hace que
los 3 enlaces restantes se modifiquen y el ángulo entre ellos sea
menor.
Puente hidrógeno → mayor punto de ebullición y soluble en agua

(5 o 6 cuerpos).
Preparación de aminas
1) Alquilación de NH3 y aminas alifáticas
Sustitución de un hidrógeno por el grupo alquilo.
Se produce un ataque nucleofílico sobre el enlace R-X (sustitución nucleofílica 2 – se da en un
solo paso – la velocidad de formación depende de la concentración de los “productos”).
A partir de la amina primaria se pueden obtener aminas secundarias, terciarias, y sales

cuaternarias de amonio (el N se encuentra unido a 4 cadenas carbonadas, el par de electrones
actúa como un nucleófilo y forma un cuarto enlace).
Las aminas aromáticas se forman por el mismo método (en presencia de un halogenuro de
alquilo se produce la formación de una amina por la sustitución de uno d ellos hidrógenos por
el grupo metilo). En los aromáticos todas las reacciones ocurren por fuera de la nube 6 pi.
La distancia
siempre es entre
3/4/5 carbonos.

2) Reducción de compuestos oxidados
Se reducen los grupos sustituyentes del anillo bencénico en presencia de un agente reductor.
Basicidad de las aminas
El agua va a actuar como un ácido protonando a la amina y formando el ion amonio y como segundo
producto en anión hidroxilo.
A toda base le corresponde en su ion un ácido conjugado débil (si el ácido tiene una Ka alta o pKa muy
chica, el mismo es un ácido fuerte y la base de la amina es débil; si la Ka es pequeña o la pKa muy alta,
el ácido es débil y la base de la amina es fuerte).
- Las bases aromáticas son bases más débiles que las bases de los cicloalcanos:
La anilina se estabiliza por resonancia en las posiciones orto y para, por lo que los dos
electrones están menos disponibles para protonarse. Sabiendo que una base fuerte se
caracteriza por protonarse rápidamente, la poca disponibilidad del par electrónico para
protonarse en las bases aromáticas le da un carácter débil.
- Comparación con amidas:

El par de electrones no compartidos está menos disponible para ser compartido porque se
estabiliza por resonancia y forma un nuevo enlace C=N. Las amidas son bases débiles en
comparación con una amina unida a un grupo alquilo.

COMPUESTOS HETEROCÍCLICOS
Son aquellos compuestos en los cuales en el anillo hay presencia de átomos diferentes a los carbonos
(heteroátomos – N, S y O). Pueden ser de naturaleza no aromática o aromática (bencénica).
Aromáticos
6 MIEMBROS
Uno de los carbonos del benceno es reemplazado por un heteroátomo. El compuesto recibe el
nombre de piridina.
El nitrógeno pone un electrón en un orbital p, por lo que el anillo aromático sigue con la nube
electrónica 6pi (comportamiento igual al benceno).
La estructura es casi hexagonal, plana y con hibridación sp2.
El par de electrones no compartidos le da la propiedad de poder protonarse. El nitrógeno es más
electronegativo que los carbonos, por lo que el carbono en posición para al mismo queda
parcialmente positivo. Por la presencia de este carbono parcialmente positivo y el par de electrones
libres, los compuestos aromáticos de 6 miembros no reaccionan mediante sustitución nucleofílica
“normal”. El mecanismo de reacción es sustitución electrofílica aromática.
5 MIEMBROS
Uno de los carbonos del benceno es reemplazado por un heteroátomo. El compuesto recibe el
nombre de furano.
La estructura es pentagonal, plana, con hibridación sp2, con un sistema similar a la nube 6 pi. Para
que en un anillo de 5 miembros se siga manteniendo la nube 6 pi, el oxígeno provee al compuesto de
dos electrones libres.
El mecanismo de reacción es la sustitución electrofílica aromática (igual al benceno).

Oxidación
Una picolina mediante un agente oxidante puede oxidarse en el sustituyente hacia un ácido.
Reducción
El anillo se puede reducir a un ciclo no aromático mediante una hidrogenación y un catalizador
(platino).
Productos naturales:
- Existen anillos de más de 6 miembros o formados por anillos fusionados.

- Los anillos pueden tener más de un heterotátomo.
- Se puede tener más de dos heteroátomos en anillos fusionados.
Ejemplos de heterociclos
de 5 miembros

Azoles: compuestos heterocíclicos con 2 heteroátomos iguales o distintos.
Productos naturales:

TP2 - REACCIONES ORGÁNICAS
Hay cuatro tipos generales de reacciones en química orgánica: adiciones, eliminaciones, sustituciones
y rearreglos.
• Las reacciones de adición tienen lugar cuando dos reactivos se adicionan el uno al otro para
formar un solo producto, sin átomos sobrantes. Ej. Un alqueno, como el etileno, con HBr para
producir bromuro de alquilo.
• Las reacciones de eliminación son en cierta forma el opuesto a las reacciones de adición y
ocurren cuando un reactivo único se separa en dos productos, a menudo con la formación de
una molécula pequeña. Un ejemplo es la reacción de un ácido con un alcohol para producir
agua y un alqueno.
• Las reacciones de sustitución ocurren cuando dos reactivos intercambian componentes para
formar dos nuevos productos. Un ejemplo es la reacción de un alcano con Cl2 para forma
cloruro de alquilo en presencia de luz ultravioleta.
• En las reacciones de rearreglo un reactivo único experimenta una reorganización de enlaces y
átomos para formar un producto isomérico. Ej, conversión de un alqueno como el 1-buteno en
su isómero constitucional 2-buteno al ser tratado con un catalizador ácido.
Todas las reacciones químicas involucran la ruptura de enlaces y la formación de éstos. -
Fundamentalmente hay dos formas en las que puede romperse un enlace covalente de dos electrones:
por ruptura simétrica electrónicamente de tal manera que un electrón permanece con cada fragmento
producido, o en forma asimétrica electrónicamente donde ambos electrones del enlace permanecen
en un solo fragmento del producto, dejando al otro fragmento con un orbital vacío. Se considera que la
ruptura simétrica es homolitica y que la ruptura asimétrica es heterolitica. -Así como existen dos
formas en las que puede romperse un enlace, hay dos maneras en las que puede formarse un enlace
covalente de dos electrones: Un enlace puede formarse de una manera simétrica electrónicamente si
cada reactivo dona un electrón al nuevo enlace, o de manera asimétrica si uno solo de los reactivos
dona los electrones que forman el enlace. Se llaman reacciones por radicales a los procesos que
involucran rompimientos y formaciones de enlaces simétricos. Un radical, también llamado radical
libre, es una especie química neutra que contiene un número impar de electrones y, por lo tanto, tiene
solo un electrón sin aparear en uno de sus orbitales. Se llaman reacciones polares a los procesos que
involucran rompimientos y formaciones de enlaces asimétricos. Las reacciones polares involucran
especies que contiene un número par de electrones y son las más comunes en química biológica.
Reacciones por radicales (desarrollo extendido en polímeros sintéticos)

Un radical es altamente reactivo debido a que contiene un átomo con un número impar de electrones
(por lo general siete) en su capa de valencia, en lugar de un octeto estable como el de gas noble. Un
radical puede adquirir un octeto en la capa de valencia de varias formas. En general las reacciones por
radicales requieren tres tipos de pasos: inicio, propagación y terminación.
Reacciones polares
Las reacciones polares tienen lugar debido a las atracciones eléctricas entre los centros positivos y
negativos en los grupos funcionales presentes en las moléculas. La mayor parte de los compuestos
orgánicos son eléctricamente neutros, no tienen carga neta, ni positiva ni negativa; sin embargo,
ciertos enlaces dentro de una molécula son polares, particularmente los enlaces en los grupos
funcionales.
La polaridad del enlace es una consecuencia de una distribución electrónica asimétrica en un enlace y
se debe a la diferencia en la electronegatividad de los átomos unidos. Los elementos como el oxígeno,
nitrógeno, flúor y cloro son más electronegativos que el carbono, por lo que un átomo de carbono
unido a uno de estos átomos tiene una carga parcial positiva (δ +). Por el contrario, los metales son
menos electronegativos que el carbono, por lo que un carbono unido a un metal tiene una carga
parcial negativa (δ -).
Por otro lado, los enlaces polares también pueden resultar de la interacción de grupos funcionales con
ácidos o bases. Por ejemplo, En el metanol el átomo de Cα es un poco pobre de electrones debido a que
la electronegatividad del oxígeno atrae con mucha más fuerza a los electrones del enlace C-O, que el
carbono ( δ+ C-O δ- ). , Al protonar el oxígeno del metanol por un ácido, la carga totalmente positiva
en el O atrae con mucha más fuerza a los electrones del enlace C-O y hace mucho más pobre al C en
electrones.
Otra consideración adicional es la polarizabilidad (no es lo mismo que la polaridad) de los átomos de
una molécula . A medida que el campo eléctrico alrededor de un átomo dado cambia debido a las
interacciones con el disolvente u otras moléculas polares cercanas, también cambia la distribución
electrónica alrededor de ese átomo. La medida de esta respuesta a una influencia eléctrica externa se
llama polarizabilidad de un átomo. Los átomos más grandes, con más electrones débilmente
retenidos, son más polarizables y los átomos más pequeños, con más electrones fuertemente
retenidos, son menos polarizables; por lo tanto, el azufre es más polarizable que el oxígeno, y el yodo
es más polarizable que el cloro. El efecto de esta polarizabilidad más alta para el azufre y el yodo es
que aunque los enlaces C-S y C-I son no polares ( por los valores de electronegatividad) usualmente
reaccionan como si fueran polares.
La característica de las reacciones orgánicas polares es que los sitios ricos en electrones reaccionan
con los sitios pobres en electrones debido a que las cargas opuestas se atraen. Los enlaces se forman
cuando un átomo rico en electrones comparte un par de electrones con un átomo pobre en electrones,
y los enlaces se rompen cuando un átomo sale con los dos electrones que formaban el enlace . Para
referirse a las especies ricas y pobres en electrones antes descritas, en química, se utilizan los
términos nucleófilo y electrófilo. Un nucleófilo es una sustancia que es amante del núcleo, por lo tanto
es rico en electrones, esta polarizado negativamente y puede formar un enlace al donar un par de
electrones a un átomo que es pobre en electrones polarizado positivamente. Los nucleofilos pueden
ser neutros o estar cargados negativamente, ej, amoniaco, agua, el ion hidróxido y el ion cloruro. En
contraste, un electrófilo tiene un átomo pobre en electrones y polarizado positivamente y puede
formar un enlace al aceptar un par de electrones de un nucleofilo. Los electrófilos pueden ser neutros
o bien estar cargados positivamente, son ej los ácidos (donadores de H+), los haluros de alquilo y los
compuestos carbonilicos.

1) ¿Qué es el efecto inductivo?
Es el que prevalece en el estado normal de la molécula. Es un fenómeno asociado esencialmente a
los enlaces covalentes simples. El par electrónico que es el enlace normal covalente, se desplaza
ligeramente cuando en la molécula existe un átomo que ejerza sobre el par electrónico una
atracción mayor o menor que el resto de los átomos.
2) ¿Cuándo considera que un disolvente es polar protico y polar aprotico?
Los disolventes próticos polares solvatan cationes y aniones de forma eficaz. Son capaces de
formar puentes de hidrógeno porque contienen al menos un átomo de hidrógeno conectado
directamente a un átomo electronegativo (como los enlaces O-H o N-H). De hecho, la
característica más común de un disolvente prótico es la presencia de un grupo OH. Los
disolventes próticos polares pueden participar en reacciones que sirven como fuente de protones
(ácido), eliminando protones (base) o donando un solo par de electrones como nucleófilo. Como
fuertes donantes de enlaces de hidrógeno, los disolventes próticos son muy efectivos para
estabilizar iones en reacciones de sustitución nucleófila y favorecen las reacciones donde se
forman iones, como en las reacciones SN1.
Los disolventes apróticos polares no son capaces de formar puentes de hidrógeno, ya que no
tienen átomos de hidrógeno conectados directamente a un átomo electronegativo. Solo sirven
como medio de reacción y no solvatan nucleófilos. Los disolventes polares apróticos favorecen las
reacciones donde los iones son reactivos, como en las reacciones SN2. Las reacciones SN2 son
significativamente más rápidas en los disolventes apróticos polares que en los disolventes
próticos
3) ¿Qué entiende por carbocatión?

Un carbocatión es un átomo de carbono cargado positivamente. El átomo de carbono cargado en
un carbocatión es un "sexteto", esto es, tiene sólo seis electrones en su capa de valencia. Se podría
asumir que un carbocatión tiene hibridación sp3 con un orbital sp3 (tiene un enlace p vacío).
4) ¿Qué indica la regla de Markovnikov?
En una reacción química encontrada particularmente en química orgánica, la regla establece que,
con la adición de un reactivo asimétrico del tipo H-X(regularmente un hidrácido) a un alqueno o
alquino, el átomo de hidrógeno lábil se une al átomo de carbono del doble o triple enlace con el
mayor número de átomos de hidrógeno, y el grupo halogenuro (X) se une al átomo de carbono del
doble o triple enlace con el menor número de átomos de hidrógeno.
5) ¿En qué condiciones se produce una reacción de sustitución nucleofílica tipo 1 y tipo 2?
6) ¿Cuándo se produce una reacción de eliminación tipo 1 y tipo 2?

7) ¿Qué tipo de reacción de sustitución se observa en los compuestos aromáticos? Porque?
Mecanismo de reacción: sustitución electrofílica aromática
Paso 1. El compuesto electrófilo reacciona con un par de electrones del sistema
aromático (benceno) formando un carbocatión. Esta etapa necesita generalmente ser catalizada
(ácido de Lewis). Este carbocatión es inestable, debido a la presencia de la carga sobre la molécula
y a la pérdida de la aromaticidad.
Paso 2. La base del ácido de Lewis arranca el protón (H+) del carbono que había sufrido el
ataque del electrófilo, y los electrones que compartía el átomo de hidrógeno vuelven al sistema π
recuperándose la aromaticidad.
8) Indique como influye la presencia de un grupo dador de electrones o aceptor de electrones la
inserción de un nuevo grupo sustituyente en el anillo aromático.
Los sustituyentes presentes sobre un compuesto aromático influyen fuertemente en su
reactividad. Estos sustituyentes o grupos de clasifican en activantes o desactivantes. Los primeros
provocan que la reacción sea más rápida que en el compuesto no sustituido, y los segundos lo
contrario. Un grupo o sustituyente será activante si cede densidad electrónica al sistema
aromático o desactivante si en cambio atrae electrones.
POLÍMEROS SINTÉTICOS
Los polímeros son macromoléculas compuestas por una o varias unidades químicas (conocidas como
monómeros) que se repiten a lo largo de toda la cadena. Pueden ser lineales o ramificados.
Polímeros
Naturales Sintéticos
Crecimiento en cadena Crecimiento por pasos

Macromoléculas
(Adición) (Condensación)
Proteínas
Por medio de radicales libres
(aminoácidos)
Por medio de cationes → carbocationes 3°

Ácidos nucléicos
Ejemplo: poliisobutilenos
Carbohidratos Por medio de aniones → carboaniones

(celulosa, almidón) Ejemplo: metacrilatos (acrílico)
Crecimiento en cadena
Se adiciona una unidad de monómero a otra de manera repetida. Se utilizan alquenos como
monómeros y se requiere de un catalizador para iniciar la polimerización. Es una reacción muy rápida
(una cadena puede crecer hasta tener 1000 unidades o más del monómero en menos de un segundo).
Iniciador: R – O – O – R (peróxido orgánico)

Por medio de radicales libres
Ecuación general:
La molécula va a tener una orientación. Se va a tener un crecimiento de “cabeza” y “cola”, teniendo una
direccionalidad en las reacciones de síntesis. La reacción se lleva a cabo generalmente mediante los
electrones del enlace pi. Este mecanismo de reacción se mencionó en las reacciones de alquenos.
La reacción en cadena comienza con un iniciador o catalizador (peróxido orgánico).
- Paso inicial
Se dan las condiciones para que la reacción se vea favorecida para la formación de las
estructuras monoméricas. El catalizador se adiciona al doble enlace C=C formando un
intermediario reactivo. Esto se produce “atacando” al carbono menos sustituido, es decir, el
que no está unido a un sustituyente L.
- Paso propagador
El intermediario formado por acción del catalizador se adiciona al doble enlace de una
segunda unidad de monómero para formar un segundo intermediario.
- Paso finalizador
Acoplamiento de radicales: hay 2 monómeros (radicales) en una larga cadena, los cuales se
enfrentan “cabeza” con “cabeza” y se forma un enlace uniendo las dos cadenas en una sola
cadena polimerizada.
Desproporción de radicales: un radical retira un átomo de hidrógeno del carbono adyacente a

otro radical, lo que produce un alcano y un alqueno.
- Paso de transferencia de cadena
Se varían las condiciones de reacción de forma que se vea favorecida hacia la formación de
una ramificación.
La cadena polimerizada le roba un hidrógeno a ¿? y el segundo producto pasa a tener una
estructura radicalaria en un carbono del centro de la cadena lineal, por lo cual va a tender a
unir monómeros en forma de ramificaciones.

Crecimiento por pasos
Los polímeros con crecimiento por pasos generalmente se producen por medio de una reacción entre
dos monómeros, cada uno de los cuales tiene por lo menos dos grupos funcionales, con pérdida de
alguna pequeña molécula (como el agua).
Contrariamente a los polímeros con crecimiento en cadena, estos polímeros se forman por etapas (o
saltos), con frecuencia mediante la reacción de una molécula del polímero con otra.
Para que tenga una mayor velocidad de reacción es fundamental que los reactivos sean lo más puros
posibles. Si hay muchas impurezas en los reactivos la velocidad de reacción se disminuye porque el
encuentro de los grupos funcionales va a estar disminuido. Mientras más puros sean los reactivos,
más favorecida se va a ver la reacción.
Formación del uretano (adición nucleofílica)
Ejemplos de polimerización por pasos:

- Formación de un poliéster a partir de un diol y un diácido
o En el primer paso, el producto va a ser un éster con un grupo alcohol en un extremo y un
grupo ácido en el otro.
o En el paso siguiente, el alcohol-éster-ácido (aea) puede reaccionar con otro diol, con otro
diácido o con otra molécula igual, con tres grupos funcionales. Se puede obtener una
mezcla de productos (reacción regioselectiva).

- Síntesis del nylon 6,6
- Síntesis del nylon 6
- Formación del uretano

PARCIAL 2
- Estructura de proteínas
- Ácidos nucleicos
- Coenzimas
- TP3 – Espectrofotometría
- Enzimas
- TP4 – Purificación de proteínas
- Estructura y metabolismo de glúcidos (carbohidratos)
- Estructura y metabolismo de lípidos

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Las proteínas son las moléculas más importantes en los seres vivos. Alrededor del 50% del peso seco
(sin agua – el 60% de las células es agua) de un tejido es proteína. Su presencia o actividad se da en
todos los procesos biológicos (función estructural o función biológica).
Son catalizadores biológicos (incrementan la velocidad

Enzimas
en que se forma producto en una reacción)
Son moléculas pequeñas, difusibles, que pueden ser

metabolizadas rápidamente (a diferencia de los
Hormonas neurotransmisores, las hormonas se sintetizan en un
tejido alejado al tejido blanco. No todas las hormonas son
proteínas.
Proteínas de Dentro del sistema vascular se unen a ciertas moléculas y

transporte ayudan a su transporte de un tipo celular a otro
Funciones de las
proteínas Hemoglobina Son proteínas ligadas a la sangre
Anticuerpos
Son espacios/núcleos proteicos que pueden estar
asociados a una membrana o en el interior celular que
Receptores
tienen un sitio de reconocimiento a una hormona o
neurotransmisor
Actina y miocina
Colágeno Colabora en la estructura de los tejidos
AMINOÁCIDOS
La estructura química de las proteínas es la misma sin importar su función.
Esta estructura corresponde a una estructura de biopolímero (es decir, un
conjunto de monómeros o unidades que se unen mediante reacciones químicas
para formar macromoléculas). La estructura monomérica de la proteína se
denomina aminoácido o alfa aminoácido.
Un aminoácido es una porción de molécula en la cual el carbono terminal está
unido a 4 grupos diferentes: un grupo amino H2N, un grupo carboxilo COOH,
un hidrógeno y una cadena lateral R. El carbono alfa, en los aminoácidos,
recibe el nombre de carbono quiral o centro quiral.
El aminoácido puede tener un comportamiento ácido o básico. Los enlaces de los
aminoácidos se denominan unión peptídica (unión entre un ácido carboxílico y
una amina formando una amida).

La cadena lateral va a ser diferente dependiendo del tipo de aminoácido al que estemos haciendo
referencia. Estas cadenas son las que van a reaccionar con otros compuestos o entre ellas para formar
nuevos compuestos biológicos.
Los aminoácidos esenciales son aquellos cuya función es muy importante y que no se sintetizan
dentro del organismo, por lo cual deben ser ingeridos mediante el alimento (indicados en las tablas
con *).
Grupos R alifáticos apolares
Las cadenas laterales pueden ser no
polares (generalmente en medio
acuoso), principalmente alifáticas. Son
hidrofóbicos.
Grupos R aromáticos
Las cadenas laterales pueden ser grupos aromáticos
(anillo bencénico o grupos fusionados). Estos
aminoácidos son fundamentales en cadenas
biológicas.
Grupos R cargados positivamente (básicos)

Las cadenas laterales tienen otros grupos aminos.
Son aminoácidos no neutros.

Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles
en agua (hidrofílicos) que los de los apolares debido a
que contienen grupos funcionales que forman
puentes de hidrógeno con el agua.
Grupos R cargados negativamente

Las cadenas laterales son grupos dicarboxílicos
cargados negativamente.
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Son proteínas o cadenas polipeptídicas (se diferencian entre sí al pasar de determinado peso
molecular) que pueden estar asociadas a un grupo prostético (todo grupo de naturaleza diferente a la
proteica).

Proteínas de estructura globular: la composición de la proteína le da una forma “de bolita”.
Generalmente son proteínas solubles (se encuentran libres en el interior celular o de una estructura,
como puede ser un vaso sanguíneo, la sangre, el citosol de las células musculares, etc.). Tienen
facilidad para la movilidad dentro del organismo.
Proteínas fibrilares: formadas por fibras insertadas en una membrana celular, con una parte en la
membrana y otra parte en la célula. Tienen una función estructural.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Estructura secundaria: primer plegamiento que tiene la cadena de aminoácidos.
Estructura terciaria: nuevo repliegue de la estructura secundaria.
Estructura cuaternaria: se asocian dos o más cadenas polipeptídicas.
Estructura primaria
Es la secuencia de alfa aminoácidos en uniones peptídicas cuyas cadenas laterales (de distinta
naturaleza) quedan hacia afuera de ese “esqueleto” principal. Un extremo es amino terminal y el otro
extremo es carboxilo terminal.
La estructura resonante determina los planos con impedimento de rotación. Cuando se observa una
estructura primaria se observa una secuencia de planos con distinto grado de rotación.
Dependiendo del grado de rotación es la forma tridimensional que va a tomar la estructura
secundaria.

Estructura secundaria
HÉLICE α
La cadena polipeptídica de la estructura primaria se va ”enrollando” como si fuera alrededor de un
cilindro siempre hacia la derecha, y determina una estructura “tubular” en donde se va a mantener la
estructura de hélice mediante los puentes hidrógenos entre un grupo carboxilo y un grupo amino
distantes en la cadena.
LÁMINA O PLEGAMIENTO β
No hay un giro como en la hélice, sino que se va
plegando como si fuera una hoja de papel, siempre
dejando hacia el exterior las cadenas laterales R. Las
cadenas se organizan de forma lineal una al lado de
la otra. Se va a mantener la estructura mediante los
puentes hidrógenos entre un grupo carboxilo y un grupo amino distantes en la cadena.

En una proteína globular pueden estar combinadas las dos estructuras
secundarias. Las asas que conectan las diferentes estructuras secundarias
y que no tienen forma se denominan disposición al azar.
Estructura terciaria
Corresponde a enlaces no covalentes que permiten un mayor plegamiento de los mencionados en la
estructura secundaria. Los tipos de atracciones pueden ser:
Estructura cuaternaria
Son estructuras terciarias de distintas subunidades que se
asocian para formar una estructura mucho más compleja,
dependiendo de la función biológica que vaya a cumplir esa
proteína.
Desnaturalización: es la pérdida de la estructura tridimensional
(secundaria, terciaria o cuaternaria) de la proteína, y por lo
tanto, la pérdida de su función. Los agentes que la llevan a cabo
son: calor (laboratorio – no la destruye completamente, sólo la
“desarma”), ácidos y bases fuertes, solventes orgánicos
(alcoholes, cloroformo), sales concentradas, radiación.
FORMAS ESTEREOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Dependiendo de la posición del grupo amino se
puede tener un isómero L (a la izquierda) o un
isómero D (derecha). Ambas son imágenes
especulares. Por cuestiones evolutivas, la mayor
parte de las proteínas de los seres vivos tienen la
configuración L.
Los dos isómeros son imágenes especulares no
superponibles entre sí (enantiómeros).
REACTIVIDAD QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

- Reacciones características del grupo carboxilado.
- Reacciones características del grupo amino.
- Reacciones asociadas a sus cadenas laterales.
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, junto con los grupos R ionizables de algunos
aminoácidos, actúan como ácidos y bases débiles. Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se
disuelve en agua a pH neutro, se encuentra en solución en forma de ion dipolar o zwitterion, que
puede actuar como ácido o base.
En un medio ácido se comporta como base, se protona en el carboxilo y se obtiene un catión.

En un medio básico se comporta como un ácido y cede un protón del grupo amino, obteniéndose un
anión.

ÁCIDOS NUCLÉICOS
Son biopolímeros o macromoléculas formadas por unidades pequeñas denominadas nucleótidos.
NUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos tienen diferentes funciones:
- Unidades monoméricas (precursores) de los ácidos nucleicos: ADN - ARN
- 2° mensajeros: AMPc (la hormona es el 1° mensajero) (transmiten la señal traída por el primer
mensajero a la célula)
- Coenzimas: NAD – FAD – Coenzima A (grupos prostéticos que muchas veces trabajan con una
enzima y son las que realmente trabajan – la enzima “presta el espacio” para llevar a cabo las
reacciones)
- Transferencia de energía: ATP
El nucleótido está formado por una base nitrogenada, un azúcar simple y un ácido. La unión de la base
a la pentosa se denomina nucleósido. Cuando el nucleósido de une a un grupo fosfato se forma un
nucleótido.
La diferencia entre la base del ARN y ADN es que el ADN tiene unido un grupo metilo.
Las purinas son moléculas más grandes porque son dos anillos fusionados.
FORMACIÓN DE LA RIBOSA
El carbono de la función principal es un aldehído. Es una molécula polihidroxilada. En el carbono 4
hay un grupo hidroxilo que puede actuar como un nucleófilo atacando por detrás el grupo carbonilo
(flecha verde) para formar una azúcar cíclica (hemiacetal cíclico) denominada ribosa.
PREGUNTA DE PARCIAL: ¿La estructura de la ribosa es la misma que la del furano? NO. El furano es un
compuesto heterocíclico (aromático),
mientras que la ribosa es un
aldehído; tienen una forma similar
pero la estructura y los mecanismos
de reacción de cada molécula son
completamente diferentes.
FORMACIÓN DE LA RIBOSA
El ADN está formado por:
- Adenina unida a la ribosa y fosfato.
- Guanina unida a la ribosa y fosfato.
- Timina unida a la ribosa y fosfato.
- Citocina unida a la ribosa y fosfato.
El ARN está formado por:

- Adenina unida a la ribosa y fosfato.
- Guanina unida a la ribosa y fosfato.
- Uracilo unido a la ribosa y fosfato.
- Citocina unida a la ribosa y fosfato.
La diferencia entre estas estructuras es que los nucleótidos comparten la misma azúcar (ribosa) pero
las bases nitrogenadas son diferentes. El crecimiento de las moléculas va a estar relacionada a la
combinación de bases nitrogenadas que se produzca.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria tiene una dirección 5’ (grupo fosfato unido al carbono 5 de una ribosa) → 3’
(carbono prima de otra ribosa) y los extremos están dados por el número del carbono interviniente de
la ribosa. Esto es así debido a que las enzimas que van a llevar a cabo la síntesis del ADN reconocen
primero la posición 5’.
PREGUNTA DE PARCIAL: ¿Cómo se une la base nitrogenada con la ribosa para formar un nucleósido?
(Cuadro verde). La base nitrogenada de une a la ribosa (en el ADN es la 2-desoxi-ribosa, porque el
grupo hidroxilo del carbono 2 de la ribosa se pierde). El azúcar de las cadenas de ADN no tiene un
grupo hidroxilo en el carbono 2.
El carbono 1 que es el que lleva el grupo principal recibe el nombre de carbono anomérico.
El grupo hidroxilo del hemiacetal (círculo verde) va a reaccionar con el nitrógeno de la citocina y va a
formar una unión N-glicosídica (formación de un acetal) entre el nitrógeno de la base pirimídica y el
hidroxilo del carbono 1 de la ribosa o el nitrógeno 9 de la base indólica (púrica) con el carbono 1 de la
ribosa.
El enlace fosfodiéster se forma reaccionando un ácido inorgánico (fosfórico) con el hidroxilo del
carbono 5 de una ribosa y con el hidroxilo del carbono 3 de otra ribosa, y forma la cadena primaria de
unión de nucleótidos. Las bases nitrogenadas quedan alineadas hacia el interior, y los enlaces
fosfodiéster quedan hacia afuera.
ESTRUCTURA SECUNDARIA O WATSON Y CRICK

Cuando se unen dos cadenas de nucleótidos se forma la
estructura de hélice, la cual se mantiene por enlaces puente
hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias.
- La adenina (base púrica) se va a unir con la timina (base
pirimídica) mediante dos puentes hidrógenos.
- La guanina (base púrica) con la citosina (base pirimídica)
se unen mediante tres puentes hidrógenos.
PREGUNTA DE PARCIAL: ¿Cómo son

las cadenas de la doble hélice en el
ADN? Son antiparalelas (una tiene
dirección 5’ → 3’ y la otra 3’ → 5’) y
complementarias (A-T y G-C).
La variabilidad del ADN entre las

diferentes células u organismos está
dada en el orden de los pares de bases (A-G-C-C no es lo mismo que A-G-T-T).
Plegamiento del ADN
Una cadena de ADN mide aproximadamente 2 metros, por lo que, para poder “guardarla” en el núcleo
de célula de tamaño microscópico se debe espiralizar.
La cadena se va enroscando alrededor de unas estructuras llamadas nucleosomas, y estas estructuras
se reacomodan formando una especie de cadena. Cuando la célula ya se está dividiendo por mitosis el
ADN está espiralizado por la presencia de una proteína; cuando no se está dividiendo, el ADN está
desespiralizado.
¿Cómo se forma un nucleosoma? Cada nucleosoma está formado por histonas, que tienen la
característica de ser proteínas básicas (aquellas que además del grupo amino en el carbono alfa tienen
otros grupos aminos). El ADN se enrolla alrededor de esta estructura (la H1 ayuda a que se forme la
“unión”) de tal forma que se almacena la misma cantidad de información en un espacio mucho menor.
ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO) →

Tiene exactamente la misma unión que el ADN (dirección 5’ → 3’ y unión
fosfodiéster entre las ribosas). La diferencia con el ADN es que la ribosa tiene un
grupo hidroxilo en el carbono 2 y que no forman hélices o cadenas dobles.
ARN de transferencia
Está formado por una simple cadena compleja (de hoja de trébol)
donde el extremo 5’ da 3 “asas” del cual importa el anticodón, y el
extremo 3’ que va a estar unido a un aminoácido. La forma se da
por complementariedad de bases. El brazo extra es propio de
algunos ARN de transferencia, no de todos., por lo cual permite
identificar los tipos de ARN.
ARN mensajero

Es una larga cadena de
nucleótidos. En estado inmaduro
hay una secuencia de bases que
determinan los genes. Cuando
pasa al estado maduro pierde
algunas “partes” y se unen los
exones que es la información que
se va a “traducir” en una
proteína. Como está dentro del
núcleo y tiene que salir del
mismo, una vez que sale lo
atacan las enzimas y lo rompen,
por lo cual se protege el extremo
5’ con una “tapa” formada por un
nucleótido modificado con un
grupo fosfato, y el extremo 3’ con
una cola de poli-adenina, lo cual le permite abandonar el núcleo sin
ser destruido.
El codón del ARN mensajero es la información codificada en la

secuencia de bases modificadas. Esta información es leída por el
ARN de transferencia mediante el anticodón por
complementariedad de bases. El anticodón se refiere a un único
aminoácido y ahí es cuando comienza la etapa de transferencia.
OTRAS FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS

ATP (Adenina tri-fosfato)
La adenina se une a una ribosa y la ribosa a un fosfato, el cual tiene dos fosfatos más unidos en forma
de cadena. La unión entre el azúcar y el primer fosfato es un enlace éster. El segundo fosfato está
unido al primero con un enlace de anhídrido, al igual que el tercero con el segundo.
El ATP tiene la función de transferencia de
energía por la presencia de los enlaces
anhídridos, cuya hidrólisis libera una gran
cantidad de energía que puede ser utilizada
por una reacción que no se dé
espontáneamente. También cumple la
función de conservar energía para su uso
futuro.
Puede cambiar la base nitrogenada pero
siguen cumpliendo la misma función dentro
del organismo.

AMPc
El AMP es un nucleótido clásico. En un AMP cíclico el fosfato no
sólo reacciona con el hidroxilo del carbono de la ribosa sino que
también reacciona con el hidroxilo del carbono 3 del azúcar,
formando una molécula cíclica.
NAD (Nicotinamida adenina dinucleótido)

Hay una presencia de dos nucleótidos. El segundo nucleótido es muy parecido al clásico (tiene una
ribosa, un fosfato unido al carbono 5 y una base nitrogenada). Sin embargo, la diferencia está en que el
otro nucleótido tiene además una cabeza denominada nicotinamida. La función del NAD es transferir
hidrógenos entre un grupo funcional y otro. Participa en reacciones de óxido-reducción en la célula: si
alguien se oxida, libera protones hidrógenos que “agarra” el NAD y se reduce (NADH); si el NAC se
oxida, alguien toma los protones hidrógenos y se reduce.
COENZIMAS

Las enzimas son catalizadores biológicos cuya
función es formar junto con el sustrato un
complejo, el cual tiene una energía de
activación mucho menor, por lo cual el
producto se produce de forma lenta.
El sustrato se transforma en producto a través
de catálisis mediante una enzima. La mayoría
de estas enzimas son de naturaleza proteica,
por lo tanto tienen estructuras 1°, 2°, 3° y 4°.
Estas enzimas no sólo dan el espacio para
llevar a cabo la reacción con el sustrato
(centro activo de la enzima), sino que a veces
trabajan en compañía de otros componentes
químicos adicionales: cofactores y coenzimas
(componentes orgánicos no proteicos).
Una enzima asociada con una coenzima se
denomina apoenzima, y la coenzima se
denomina grupo prostético. La unión de una
apoenzima y un grupo prostético se denomina
holoenzima.
Un sustrato (ácido pirúvico en forma ionizada, piruvato) se transforma en acetil-CoA. Esta reacción
está asociado a un compuesto enzimático conformado por 3 enzimas combinadas con otras
coenzimas. Las coenzimas trabajan dentro del espacio que le dan las enzimas.
FUNCIÓN DE LAS COENZIMAS

- Transportadores transientes de grupos funcionales específicos.
- A menudo derivan de vitaminas (principalmente del complejo B).
COENZIMAS QUE TRANSFIEREN

NAD
HIDRÓGENOS NADP (niacina o ácido nicotínico o vitamina B3)
Están dentro de la célula y en una parte de FAD, FMN (vitamina B2 o riboflavina)
su estructura transportan hidrógenos CoQ
Ácido lipoico
GRUPOS PO4
- ATP y congéneres
GRUPOS PO4
- Azúcares fosfatos
GRUPOS ACILOS
GRUPOS DISTINTOS DEL HIDRÓGENO
- Acil-CoA (ácido pantoténico o vitamina B5)
GRUPOS AZÚCARES
- Azúcares nucleótidos
GRUPOS CO2 (decarboxilasa)
- Tiamina pirofosfato (vitamina B1 o tiamina)
GRUPOS NH2 (transaminasa)
- Piridoxal fosfato (vitamina B6 o piridoxina)
GRUPOS CO2 (carboxilasa)
- Biocitina (biotina)
GRUPOS -CH3
- N-Adenosil metionina (SAM)
GRUPOS SO4
- Fosfo-adenosín-fosfo-sulfato (PAPS)
Coenzimas que transfieren hidrógenos
NAD y NADP
El NAD es un dinucleótido.
La adenosina (adenina +
ribosa) de uno de los
nucleótidos está
reemplazada por una
cabeza de nicotinamida.
La cabeza de nicotinamida
tiene la propiedad de
receptar un hidrógeno de
dos maneras diferentes
(isómeros). Al recibir el
hidrógeno del sustrato se
reduce, pero si cede un
hidrógeno se oxida.
El NADP es exactamente
igual al NAD, excepto que en el hidroxilo del carbono 2 tiene una esterificación con un fosfato (éster
mixto).
Tanto en el NAD como en el NADP la función se cumple en la parte de la molécula de color rosa
(nicotinamida), por lo cual la presencia del grupo fosfato en el NADP no afecta en la función de la
coenzima.
FAD y FMN
El FAD se denomina flavin adenina dinucleótido. El primer nucleótido

es el señalado con color rosa. En el segundo nucleótido se encuentra
unido un anillo de aloxasina. Lo marcado con ojo es la cabeza, formada
por isoaloxasina (los 3 anillos superiores), donde se va a producir la
transferencia de hidrógenos. El resto de la molécula es intrascendente
en la función de la molécula.
Ácido lipoico

La coenzima se encuentra unida por un enlace amida
a un residuo de lisina (cadena lateral de la unión de
alfa aminoácidos de la cadena principal). La forma
oxidada o reducida del ácido está relacionada al
enlace disulfuro:
- En su forma oxidada, el enlace entre los dos
azufres existe.
- En su forma reducida ese enlace se rompe y
cada azufre se une a un hidrógeno.
Coenzima Q o ubiquinona
Tiene una cabeza de quinol que puede ceder los hidrógenos y reducirse para dar una cabeza de
quinona (la coenzima está asociada a reacciones de tipo redox). En la coenzima Q o ubiquinona
(enzima que se encuentra dentro de una membrana; las membranas biológicas son hidrofóbicas, por
lo que para que la cabeza que es completamente polar, para moverse dentro de un medio apolar, debe
tener algún sustento que le permita ese movimiento, y este sustento es la “cola” de carbonos
altamente apolar, la cual se encuentra inserta en la membrana, y la cabeza polar por fuera de la
membrana, generalmente en la membrana interna de la mitocondria).
Coenzimas que transfieren grupos distintos de hidrógenos

ATP
La adenina se une a una ribosa y la ribosa a un fosfato, el
cual tiene dos fosfatos más unidos en forma de cadena.
La unión entre el azúcar y el primer fosfato es un enlace
éster. El segundo fosfato está unido al primero con un
enlace de anhídrido, al igual que el tercero con el
segundo.
Se denominan congéneres a la misma molécula (ATP)
pero reemplazando la base nitrogenada por una diferente de la adenina: GTP (con base guanina), CTP
(con base citosina), TPP (con base timina) o UTP (con base uracilo).
Cuando se produce una ruptura del tercer grupo fosfato, se produce una gran liberación de energía
producto del enlace entre los fosfatos, y el grupo fosfato puede ser transferido desde el ATP al
sustrato para dar un producto fosfato.
PREGUNTA DE PARCIAL: El ATP tiene dos funciones → conservar energía en las uniones difosfato y
transferir uno o dos grupos fosfato; cuando dos fosfatos son transferidos juntos se denomina
pirofosfato.
Azúcares fosfato
La glucosa es un azúcar de 6 carbonos que se encuentra
formando un hemiacetal cíclico. La reacción es entre el
hidroxilo del carbono 5 con el carbono 1 (aldohexosa, por
lo que se forma un aldehído cíclico.
En la glucosa-6-fosfato por acción de un cofactor
(magnesio) el grupo fosfato puede ser transferido a otra
hexosa (tiene estructura furanosa pero tiene 2 carbonos
hacia afuera) denominada fructosa-6-fosfato. Tanto la
glucosa como la fructosa son hexosas pero la forma en la que se encuentran cicladas dentro de la
célula es diferente (la glucosa es una piranosa y la fructosa una furanosa).
Acil-coenzima A
La coenzima A tiene una base nitrogenada y una ribosa con el carbono 3 fosforilado y en el carbono 5
unido un pirofosfato, al cual le sigue una vitamina. La acción de coenzima se produce en el grupo tiol
final (HS); el tiol va a reaccionar con un ácido carboxílico (por ejemplo, un ácido graso), dando como
producto un tioéster. Esta coenzima está asociada a la transferencia de grupos acilos y tiene mucha
importancia en la biosíntesis de lípidos.
Azúcares nucleótidos
Para que dos azúcares simples (glucosa) se unan para
formar un azúcar complejo o se polimericen para formar
una estructura macromolecular (glucógeno), necesitan
primero estar unidos a un nucleótido (UDP, uridin
difosfato). Un azúcar no se une de forma directa a otra si
una no está activada o unida a un nucleótido. Una vez que
esto pasa va a ser reconocida por una enzima y su
coenzima, que van a hacer que se rompa el uridin, se
libere y las azúcares puedan unirse entre sí. Después se
produce la desfosforilación y queda conformado un
disacárido (en este caso, sacarosa - azúcar común).

Tiamina pirofosfato
La tiamina pirofosfato es una

coenzima asociada a la descarboxilación celular
(pérdida de CO2). El anillo de tiazol es donde se lleva
a cabo la función de la coenzima. El carbono del anillo
va a perder un protón, por lo que va a quedar como un
carboanión, el cual va a actuar como un nucleófilo
atacando al grupo carbonilo del piruvato (en rosa) para
unirse y formar el producto intermediario que es la
tiamina pirofosfato unida al piruvato. Una porción del
piruvato queda libre, hay un reacomodamiento
electrónico y se facilita la descarboxilación. Luego hay
una reacomodación electrónica de la molécula, se libera
la tiamina pirofosfato y como segundo producto se obtiene un acetaldehído (producto tóxico), el cual
se va a unir a una coenzima A.
Piridoxal fosfato
Se tiene un glutamato (aminoácido) con un cetoácido (en el carbono alfa tiene un grupo ceto). La
transaminasa es la enzima que va a estar asociada a la coenzima piridoxal fosfato. Se va a catalizar la
salida del grupo amino del glutamato hacia el cetoácido. Los productos son dos: el glutamato se va a
transformar en un cetoglutarato y el alfa-cetoácido se transforma en un alfa-aminoácido.

Biocitina
La biocitina es una unión entre una coenzima y una coenzima con un residuo de lisina. Da como
producto una enzima biotinilada (biotina unida a una enzima).
El sitio 1 de la enzima (círculo rojo) va a recibir la enzima biotimilada, se va a unir al anillo
heterocíclico azol (2 anillos fusionados), se va a trasladar al sitio 2 y en este lugar se va a producir la
liberación del CO2, pero esto no es una descarboxilación (CO2 libre) sino que va a pasar y se va a unir a
una molécula de piruvato para dar un producto que es el oxalacetato (pasa de un ácido a un ácido
dicarboxílico).
En el centro activo de la enzima es donde se llevan a cabo las reacciones; este espacio se encuentra
hacia el interior de la enzima por varias razones:
- Puede suceder que el sustrato sea hidrofóbico y no pueda estar en contacto con la parte acuosa
de la célula.
- La reacción puede ser termodinámicamente desfavorable, por lo que requiere un espacio
celular donde pueda llegar un ATP y aportar energía.
- La enzima puede tener que reaccionar con un producto que sea fácilmente inhibido por alguna
molécula dentro de la célula, por lo que el espacio dentro de la enzima está “protegido” de ese
inhibidor.
N-adenosil metionina (SAM)

Es la coenzima que está asociada a las metilaciones y desmetilaciones celulares. La metionina es un
aminoácido.
En un primer momento se tiene que un sustrato se lleva al grupo metilo (se metila) y deja a la s-
adenosil metionina como si fuera una homocisteína. En un segundo paso se debe volver a reconstituir
la SAM; el adenosil homocisteína libera la adenosina y queda como un aminoácido homocisteína, el
cual se vuelve a metilar reconstituyendo otra vez la metionina, se une al nucleósido y vuelve a generar
la s-adenosil
metionina, la cual
puede volver a metilar
un sustrato.

TP3 - ESPECTROFOTOMETRÍA
Métodos espectrofotométricos
Se utiliza la intensidad de luz (energía radiante o radiación electromagnética) para identificar y
cuantificar la concentración de un analito presente en una muestra.
Espectrometría de La absorbancia es directamente proporcional a

absorción la concentración del analito en la muestra.
Clasificación
Hay parte que se va a absorber y parte que se
va a emitir o a "dejar pasar".
Espectrometría de
emisión
La emisión es directamente proporcional a la
concentración del analito en la muestra.
Analito: sustancia o sistema que se somete a medición.
LUZ O RADIACIÓN ELECTROMAGNÉTICA

Parámetros que caracterizan a una onda electromagnética:
a) Longitud de onda (λ; nm) – distancia entre un pico y otro de la onda.
b) Número de onda (ν ; nm-1)
c) Frecuencia de la onda (ν; Hz = s-1)
d) Amplitud de la onda (A)
Relación entre los parámetros:
𝑐
𝜈 = → c es la velocidad de la luz en el vacío (3x108 m/s2 )
𝜆
𝐸 = ℎ. 𝜈 → h es la costante de Planck (6,63x10−34 J. s)
La energía de la onda (radiación electromagnética) queda definida como
𝑐
𝐸 = ℎ.
𝜆
A mayor ν, mayor energía. A mayor λ, menor energía.
Los colores que se ven en los objetos representan las longitudes de onda no absorbidas por el mismo
objeto.
¿Qué sucede cuando una molécula absorbe energía?
Las energías absorbidas por una molécula tienen que estar en una determinada cantidad para
permitirle el paso de estado 0 a estado 1. La excitación de la molécula se puede utilizar para analizar
los espectros de absorción y emisión.
ESPECTROMETRÍA DE ABSORCIÓN MOLECULAR UV-VISIBLE

Se hace pasar un espectro de luz blanca por un filtro monocromático. Este haz de luz monocromático
atraviesa una solución que contiene una especie absorbente (solución coloreada). Parte de la energía
incidente (I0) es absorbida por la solución y otra es transmitida (It). La luz transmitida va a un
detector, el cual va a analizar qué cantidad de luz pasó a través de la sustancia.
I0 = Ia + It
It depende de la concentración de la solución y de la distancia atravesada por la luz.
It
Se define transmitancia como → T =
I0
Ley de Lambert − Beer → A = ε ∙ b ∙ c
Se define absorbancia como → A = − log T
Se define absorbancia como → A = 2 − log(%T)}

LEY DE LAMBERT-BEER
La Ley de Lambert-Beer relaciona la absorbancia con la concentración del analito.
A = ε∙b∙c
A: absorbancia – es adimensional.
ε: coeficiente de extinción molar – la unidad es M-1cm-1 – es específico para una cierta muestra en una
determinada longitud de onda.
b: paso óptico o ancho de la cubeta (generalmente es 1cm) – la unidad es cm
c: concentración de la muestra – la unidad es M (molar).
Se pueden calcular concentraciones a partir del coeficiente de extinción molar de una sustancia,
despejando de la fórmula de Lambert-Beer.
¿De qué condiciones depende la ley de Lambert-Beer?
- Longitud de onda de la luz incidente → A(𝜆) = ε(𝜆) ∙ b ∙ c
- Luz monocromática
Soluciones diluidas → a medida que aumenta la concentración no se cumple la linealidad (cuando se
empieza a concentrar la solución se obtiene un máximo de absorbancia, y por más que se aumente la
concentración, la absorbancia no va a aumentar)
Representación gráfica de la ley de Lambert-Beer
La representación gráfica es una recta. En el eje de las ordenadas se representan los valores de A y en
las abscisas se representan las concentraciones del analito. La pendiente de la recta corresponde al
producto ε.l
Desviaciones de la Ley de Lambert-Beer

La pérdida en la linealidad entre A y c puede deberse a:
- Solución del analito concentrada (>0,010M).
- Desviaciones químicas (interferencias en la solución debido a asociación o disociación del
analito en solución, reacciones del analito con el solvente, presencia de otros componentes en
la muestra).
- Desviaciones instrumentales (elegir adecuadamente la longitud de onda de trabajo, conocer el
espectro de absorción del analito).
Ejemplo
¿Qué longitud de onda seleccionamos para determinar la
absorbancia de la muestra? En este caso se elige el rango B (tiene un
pico), es decir, se usa la longitud de onda 2.

¿QUÉ EQUIPO UTILIZAMOS PARA MEDIR LA ABSORBANCIA DE UNA SOLUCIÓN?
Se utiliza el espectrofotómetro UV-visible, conformado por:
- Fuente de luz policromática: para visible lámpara de tungsteno y para UV lámpara de deuterio.
- Sistema óptico: para seleccionar una determinada longitud de onda (colimador,
monocromador, seleccionador de longitud de onda).
- Cubeta: recipiente donde se coloca la muestra a medir. Para visible debe ser de vidrio o de
plástico, para UV de cuarzo.
Las cubetas tienen 1cm de espesor. Pueden ser de diferentes materiales, lo cual se debe
tener en consideración porque también va a absorber una parte de la luz. Tienen dos
caras transparentes translúcidas y dos caras opacas; se las debe sostener desde las caras
opacas para no ensuciar las caras translúcidas.
- Detector (fototubo).
- Procesador y lector de la señal.
Se debe utilizar una sustancia o muestra “blanco” para indicarle al espectrofotómetro cuál va a ser el
valor base o 0 que se va a utilizar para las mediciones. Esta muestra blanco va a depender de en qué
medio está disuelta la sustancia que se quiere medir.
Aplicaciones de la espectrofotometría de absorción molecular UV-visible
- Medición del oxígeno transportado por la hemoglobina en el interior de los vasos sanguíneos
(pulsioximetria). El dedo o lóbulo de la oreja cumple la función de la cubeta.
- Determinación de enzimas, ácidos nucleicos y proteínas.
- Medición de pigmentos fotosintéticos (estimación de biomasa).
- Determinación del contenido de fósforo en un fertilizante o en el suelo.
GUÍA DE ESTUDIO 1
1. ¿Qué es una radiación electromagnética?
La radiación electromagnética es un tipo de campo electromagnético variable, es decir, una
combinación de campos eléctricos y magnéticos oscilantes, que se propagan a través del espacio
transportando energía de un lugar a otro.1 Desde el punto de vista clásico, la radiación
electromagnética son las ondas electromagnéticas generadas por las fuentes del campo
electromagnético y que se propagan a la velocidad de la luz.
2. ¿Qué sucede cuando una molécula absorbe energía?
Cuando una molécula interacciona con una onda electromagnética que porta una cantidad de
energía exactamente igual a la diferencia de energía entre el estado fundamental y el estado
excitado la molécula absorbe la energía y se produce la excitación. La excitación de la molécula
se puede utilizar para analizar los espectros de absorción y emisión.
3. Definición de espectro de absorción ¿Cuál es la utilidad?
El espectro de absorción es la representación gráfica de la probabilidad de absorción en función
de la longitud de onda. Nos permite conocer a qué longitud de onda de la radiación incidente se
obtendrá la absorción máxima de la especie a ser determinada para obtener la mejor
sensibilidad en su cuantificación. El espectro de absorción se determina midiendo la absorbancia
a distintas longitudes de onda para establecer la frecuencia de máxima absorción.
4. Definición de absorbancia y transmitancia. Concepto de ley de Lambert y Beer.
La transmitancia es la relación directa que hay entre la intensidad de luz transmitida y la
I
intensidad de luz absorbida (T = I t ).
0
La absorbancia es el logaritmo con signo negativo de la transmitancia (A = − log T) o también,
es igual la diferencia entre 2 y el logaritmo de un cierto porcentaje de transmitancia (A = 2 −
log(%T)).
La Ley de Lambert-Beer establece que la absorbancia está directamente relacionada con las
propiedades intrínsecas del analito, con su concentración y con la longitud de la trayectoria del
haz de radiación al atravesar la muestra (A = ε ∙ b ∙ c).
5. Conocer los componentes básicos de un espectrofotómetro.
Los componentes básicos de un espectrofotómetro son: fuente de luz policromática, sistema
óptico, cubeta, detector (fototubo), procesador y lector de la señal.
6. ¿Cómo elige la longitud de onda de trabajo?
Para ello se utiliza el espectrograma o espectro de absorción que es un gráfico, característico
para cada analito, en el que se grafican las absorbancias del analito en función de la longitud de
onda incidente.
MÉTODO DE BIURET
Cuando la urea (principal producto terminal del metabolismo de las proteínas en los mamíferos) se
calienta a una temperatura de unos 180°C, se descompone transformándose en un producto llamado
“Biuret”, el cual en presencia de Cu2+ y en medio alcalino forma un complejo de color violeta.
¿Qué sustancias pueden dar lugar a este producto coloreado?

- Sustancias que contengan dos grupos -CONH2 ; -CH2NH2 ; -C(NH)(NH2) ; o -CSNH2 unidos, ya
sea directamente entre sí o a través de un átomo de C o N.
- Estructuras peptídicas que contengan como mínimo dos enlaces peptídicos.
Fundamento del método
En solución alcalina, el Cu2+ reacciona con el enlace peptídico de las proteínas dando un complejo de
color violeta que puede ser cuantificado por espectrofotometría de absorción molecular UV-Visible a
550nm.
¿Por qué seleccionamos este método y no otro?
Tiene mayor sensibilidad; permite cuantificar soluciones que contengan entre 1 y 10mg de proteínas
por mL.
Procedimiento para preparar la curva de calibración
- Muestra blanco:

Agregar a un matraz de 5mL:
▪ 1mL de agua.
▪ 4mL de reactivo de Biuret.
- Muestra problema:
▪ 1mL de muestra problema.
- Tubos testigos:
▪ Distintos volúmenes de solución madre de albúmina.
▪ Enrasar con agua destilada.
Calcular el volumen que debemos tomar de la solución de la albúmina sérica.
Solución problema: solución de albúmina sérica de concentración desconocida.
GUÍA DE ESTUDIO 2
1. ¿Cómo puede determinar experimentalmente la concentración de una solución por
espectrofotometría Uv Visible?
En resumen, si tenemos una solución coloreada de concentración desconocida (TUBO
PROBLEMA) podemos determinar su concentración midiendo la absorbancia en el
espectrofotómetro a una longitud de onda apropiada. Esta longitud de onda se obtiene
previamente a partir del espectro de absorción.
Ya que nos interesa conocer solamente la absorbancia de la sustancia problema, primero es
necesario descontar la absorbancia de las sustancias de la solución que no nos interesan, por eso
se mide la absorbancia del TUBO BLANCO. Sin embargo, para poder determinar la concentración
de la sustancia de interés en la solución problema, es necesario construir previamente una curva
de calibración con valores de absorbancia obtenidos a partir de los TUBOS TESTIGOS.
Finalmente, la concentración de la sustancia de interés en el tubo problema se obtiene mediante
la interpolación del valor de absorbancia en la curva de calibración.
2. ¿Qué criterio emplea para seleccionar la longitud de onda óptima para efectuar una
determinación espectrofotométrica?
Para ello se utiliza el espectrograma o espectro de absorción que es un gráfico, característico
para cada analito, en el que se grafican las absorbancias del analito en función de la longitud de
onda incidente.
3. ¿Cómo construye y qué utilidad tiene una curva de calibración?
Para conocer la concentración de una solución problema se debe construir una curva de
calibración (gráfico que expresa la relación entre absorbancia y la concentración) de la especie
de interés. Esta curva permite determinar gráficamente la concentración de la solución a
cuantificar verificar si se cumple la ley de Lambert y Beer. En general se grafica absorbancia en
función de la concentración.
4. ¿Cómo se preparan y qué utilidad tienen los tubos blanco, testigo y problema?
Tubo blanco: contiene otras especies químicas a la misma concentración en que se encuentran
en el tubo problema, pero sin estar presente la sustancia que se desea cuantificar.
Tubo testigo: soluciones de concentración conocida de la sustancia en estudio.
Tubo problema: solución de concentración desconocida.
5. ¿Cuál es el fundamento químico del método de Biuret para cuantificar proteínas?
Cuando la urea (principal producto terminal del metabolismo de las proteínas en los mamíferos)
se calienta a una temperatura de unos 180°C, se descompone transformándose en un producto
llamado “Biuret”, el cual en presencia de Cu2+ y en medio alcalino forma un complejo de color
violeta.
TAREA
Leer el artículo del pulsioxímetro de la guía de TP y responder (brevemente):
1. La saturación de oxígeno (SpO2) es una medida de la cantidad de oxígeno disponible en el
torrente sanguíneo; en la sangre saludable y normal es de entre un 95% y un 100%. Si en un
paciente X, un pulsioxímetro detecta una saturación parcial de oxígeno menor al 90%, entonces
comparándolo con un paciente normal:
a. ¿Qué podría decir con respecto a la cantidad de oxihemoglobina en el paciente en relación al
rango normal?
Si la saturación de oxígeno está por debajo del 90%, quiere decir que la cantidad de hemoglobina
oxigenada en el torrente sanguíneo está por debajo del porcentaje normal.
b. ¿Que podría inferir con respecto a la cantidad de luz absorbida a los 920 nm con respecto a la
absorbida a los 660 nm en relación a un paciente normal? ¿Por qué?
Se puede inferir que, en relación con un paciente normal, la luz absorbida a los 920nm
(oxihemoglobina) va a ser inferior a la absorbida a los 660nm (desoxihemoglobina).
2. Si Ud. como Ingeniero Biomédico debe asistir al desarrollo de un oxímetro de pulso, ¿cuáles
serían los valores de longitud de onda de los LED y el rango de saturación de oxígeno que
debería utilizar para dicho desarrollo? ¿Por qué?
¿?
3. Según la Ley de Lambert Beer, la absorbancia es directamente proporcional a la concentración
de la sustancia que absorbe, según la relación 𝐀 = 𝛆 ∙ 𝐛 ∙ 𝐜. Indique como están representadas las
variables de esta relación en un pulsioxímetro.
Relacionando el funcionamiento de un pulsioxímetro a la ley de Lambert-Beer, podemos decir
que b equivale al ancho del dedo o lóbulo de la oreja donde se esté midiendo la saturación, c
equivale a la concentración de oxihemoglobina, y ε equivale a la absortividad que tenga la
hemoglobina.
ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores biológicos (incrementan la velocidad en que se forma producto en una
reacción).
Extraordinario poder catalítico, mucho mayor que la catálisis inorgánica.
Gran especificidad por sus sustratos.
Aceleran las reacciones químicas enormemente, entre 105 y 1017 veces.

Características
de las enzimas
Trabajan en medios acuosos bajo condiciones suaves de T°C y pH.
Son importantes como herramientas en diversas disciplinas como

ingeniería química, tecnología alimentaria en la agricultura.
La mayoría son de naturaleza proteica, a excepción de una pequeña

cantidad de ARN catalítico.

La ARN polimerasa es una enzima de naturaleza
proteica.
Las enzimas se organizan dejando un espacio para el
ingreso del sustrato, para formar el complejo y
formar el producto.
CLASIFICACIÓN
Cuando comenzó el estudio de las enzimas para nombrarlas se usaba la función que cumplían con el
sufijo ASA.
El sustrato es la glucosa. El ATP cede uno de sus grupos fosfato y este va a ser captado por la glucosa
en posición 6. Como la función de esta enzima es transferir un fosfato desde el ATP a la glucosa, se la
denomina glucosa fosfotransferasa:
ATP + D-glucosa → ADP + D-glucosa 6-fosfato
Para sintetizar los nombres de los compuestos, la Unión Internacional de Bioquímica y Biología
Molecular estableció una serie de 4 números que definen a la enzima.
- Clase a la que pertenece la enzima.
- Subclase dentro de la clase.
- Sub-subclase (grupo funcional al cual se va a transformar o va a ser parte de la formación del
complejo enzima-sustrato)
- Grupo aceptor del grupo funcional del tercer número.
1 - Oxidoreductasas 3 - Hidrolasas
• Catalizan las reacciones redox - 2 - Transferasas
• Intervienen en reacciones
transferencias de electrones • Catalizan la transferencia de hidrólisis.
(iones hidruro o átomos de H) de grupos funcionales.
desde un grupo hacia el sustrato • Ej. Esterasas, peptidasas,
• Ej. Transaldolasas y fosfatasas, tiolasas,
o viceversa. transcetolasas. fosfolipasas, amidasas,
• Ej. Deshidrogenasas, oxidasas, Fosforiltransferasas, desaminasas,
peroxidasas, catalasas, quinasas, fosfomutasas. ribonucleasas.
oxigenasas, hidroxilasas.
4 - Liasas 5 - Isomerasas 6 - Ligasas

• Catalizan la ruptura de C – C, • Catalizan la transferencia • Catalizan lormación de C
C – O, C - N, u otros enlaces de grupos dentro de las – C, C – O, C – N y C – S
por eliminación formando = moléculas para dar por condensación
o por adición de enlaces a estructuras isoméricas. acoplado a la ruptura de
los =. • Ej. Racemasas, ATP o similares.
• Ej. Decarboxilasas, aldolasas, epimerasas, isomerasas, • Ej. Sintetasas,
hidratasas, liasas. mutasas. carboxilasas

ENZIMAS REDOX (OXIDOREDUCTASAS)
1. Oxidasas
Son un tipo de enzima en la cual la transferencia de electrones o de
hidrógenos se da en presencia del oxígeno molecular.
Ejemplo: La cabeza de quinol en presencia de oxígeno se oxida a quinona,
teniendo también como producto el agua.
2. Deshidrogenasas aerobias
Suelen trabajar con una coenzima (flavin mononucleótido). El
aceptor está reducido, el cual entra en un proceso redox, de oxida, y
los electrones van a ser transferidos desde el aceptor hacia el
oxígeno, dando como producto el peróxido de hidrógeno.
Ej: Un aminoácido se desamina mediante la reducción de la flavin
mononucleótido, se produce la liberación del grupo amino y la transformación del aminoácido
a cetoácido.
3. Deshidrogenasas anaerobias
Tienen la propiedad de transferir hidrógenos desde el aceptor
reducido a una coenzima reducida, la cual en una segunda
oportunidad se los transfiere a otro aceptor oxidado, el cual se
reduce. La diferencia con las deshidrogenasas aerobias es que en
las anaeróbicas no participa el oxígeno.
Ej: El succinato se va a oxidar, dando como producto de reacción el fumarato, y el NAD
(coenzima que participa) se reduce. La enzima que lleva a cabo es la succinato deshidrogenasa,
la cual es la única enzima del ciclo de Krebs que está incluida en la membrana interna de la
mitocondria, también conocida como complejo 2.

4. Hidroperoxidasas
Son enzimas que catalizan la ruptura del peróxido de hidrógeno (es muy tóxico dentro de la
célula).
a. Peroxidasa (plantas)
Los hidrógenos de transfieren hacia el peróxido de hidrógeno
para dar dos moléculas de agua.
b. Catalasas (animales)
La reacción es la misma que en las peroxidasas.
5. Oxigenasas
a. Dioxigenasas (oxigenasa verdadera)
El aceptor en presencia de oxígeno da un aceptor oxidado.
Un aceptor reducido en presencia de oxígeno, da lugar a un aceptor dihidroxilado.
Se diferencian de las hidroxilasas porque el aceptor es oxidado y se usan los dos
oxígenos de la molécula, mientras que en las hidroxilasas de usa un solo oxígeno en el
grupo funcional hidroxilo.
A + O2 → AO2
AH2 + O2 → A(OH)2
b. Monooxigenasas (hidroxilasas)
A − H + O2 + CoH2 → AOH + H2 O + Co+ (NAD+ o IAD+ )
¿CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS?

La quimotripsina es una enzima que cataliza la ruptura de enlaces peptídicos o enlaces de tipo amida
sin intermediarios de coenzimas o cofactores.
- En (a) se observa una cadena A desde el aminoácido 1 al 13, una cadena B desde el aminoácido
16 al 146, y una cadena C desde el aminoácido 149 al 245. Las estructuras terciarias en la
quimotripsina están dadas principalmente por uniones, puentes disulfuros entre aminoácidos
bastante alejados en la cadena principal.
- En (c) se puede observar cómo la estructura terciaria se va plegando en función de los puentes
disulfuros y otros enlaces ya estudiados. Se puede observar la estructura secundaria de α hélice en la
cadena C, y de plegamiento β en la cadena B.
- En (d) se puede observar que el centro activo de la enzima es un espacio físico que deja la
enzima y deja libre las cadenas laterales de los aminoácidos (glicina, serina, histidina y asparagina).
Está conformado por aminoácidos que se encuentran alejados en la secuencia de aminoácidos
primaria (puntos rojos).
La quimotripsina cataliza la ruptura del enlace amida de grupos o de enlaces peptídicos cercanos a
aminoácidos que llevan grupos hidrofóbicos (anillos aromáticos). El grupo aromático va a estar
rodeado de cadenas laterales de aminoácidos hidrofóbicas, creando un medio apolar para que pueda
llevarse a cabo la ruptura del enlace amida.
En resumen, la forma en que trabajan las enzimas es el reconocimiento por especificidad: en el centro
activo reconocen los enlaces peptídicos donde los aminoácidos tienen un grupo aromático como
cadena lateral.

Cinética de la catálisis
La enzima, une al sustrato, formando un complejo enzima-sustrato (el reconocimiento de ese sustrato
por la enzima es generalmente un enlace covalente). El sustrato rápidamente se transforma en
producto, quedando unido a la enzima, y en un último paso la enzima se libera del producto. La
enzima no interviene en la transformación del sustrato en producto, simplemente brinda el espacio
para que la reacción se lleve a cabo. El producto puede volver a transformarse en sustrato, hasta que
se llegue a un equilibrio (reacción reversible).
El sustrato necesita cambiar su forma para romperse y transformarse en producto. La diferencia de

energía entre el sustrato y el producto demuestra que hay un ΔG negativo, por lo tanto la reacción es
favorable para la transformación del sustrato en producto.
Primero tiene que adquirir una cierta energía libre de activación – los grupos funcionales que van a
reaccionar se deben alinear, lo que produce un aumento en la energía, o puede haber una
reacomodación de cargas, o un acercamiento de los grupos funcionales. La mayor parte de los
sustratos en cualquier medio biológico son estables termodinámicamente.
La reacción por sí sola no es una reacción rápida. Cuanto más alto sea el pico de energía, más lenta es
la reacción. Si se le da un lugar, como es el centro activo de la enzima, la reacción se va a producir
mucho más rápido, ya que requiere menos energía de activación.

Cuando se habla de energía de activación se habla del momento molecular en el cual el sustrato
adquiere la suficiente energía para la cual existe un 50% de posibilidad de transformarse en producto
y 50% de mantenerse como sustrato.
Formas de unión entre la enzima y el sustrato
Modelo de la llave-cerradura (Fisher): la enzima y el sustrato tienen un “encastre” o reconocimiento

perfecto. Se aplica a muy pocas enzimas.
Modelo de ajuste inducido: la mayor parte de las enzimas cumplen con este modelo. La enzima
reconoce al sustrato pero esa unión produce un sitio de reconocimiento y un cambio conformacional
de la enzima para adaptarse a ese sustrato (acomodamiento de los grupos laterales de los alfa
aminoácidos).
ENZIMAS ALOSTÉRICAS (mayoría de las enzimas celulares)

Las enzimas alostéricas constan de diferentes sitios activos a los que unirse, repartidos por las
diversas subunidades de la enzima alostérica. Cuando un inhibidor alostérico se une a una de las
enzimas, cambian los diferentes sitios activos de las subunidades, haciendo a la enzima menos
eficiente. (Wikipedia
REACCIONES CON 2 O MÁS SUSTRATOS

Las reacciones multisustrato siguen una serie de complejas ecuaciones que describen cómo se unen
los sustratos y en qué orden lo hacen. (Wikipedia)

Clasificación de las reacciones multisustrato
- Desplazamiento simple
▪ Ordenada
▪ Azar
- Desplazamiento doble (ping-pong)
TP4 - PURIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Objetivos
- Conocer los fundamentos teóricos de las técnicas utilizadas para purificar proteínas.
- Comprender la importancia en el uso de técnicas auxiliares para la resolución de los problemas
planteados.
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
(Desarrollado previamente en clase teórica de proteínas).

PASOS DE PURIFICACIÓN
Se realizan a partir de un homogenato
(mezcla del tejido, sea de plantas,
animales, etc. que tenga la proteína que
queramos analizar con una determinada
solución – hay soluciones preparadas
específicamente para extraer las
proteínas).
1. Extraer las proteínas de interés
del tejido rompiendo las
estructuras celulares.
2. Centrifugar la solución; queda el
tejido como precipitado y un
sobrenadante que va a ser la
proteína (precipitado: fracción
nuclear).
3. Centrifugar nuevamente a
revoluciones más altas para
particionar distintos tipos de
proteínas (precipitado: fracción
mitocondrial).
4. Centrifugar nuevamente a revoluciones más altas para volver a particionar (precipitado:
fracción microsomal).
CLASIFICACIÓN DE LOS MÉTODOS DE PURIFICACIÓN

Se dividen teniendo en cuenta qué propiedad de las proteínas se utiliza para purificar.
Diálisis
TAMAÑO Electroforesis SDS
Cromatografía
Isoelectroenfoque
CARGA
Cromatografía de intercambio iónico
SOLUBILIDAD Precipitación salina
CAPACIDAD DE UNIÓN Cromatografía de afinidad
Precipitación salina
Se agregan determinadas concentraciones de
una cierta sal al homogenato, logrando que la
proteína precipite, ya que las concentraciones de
sal en las que precipita una proteína varían
según el tipo de proteína.
Las proteínas precipitan porque en principio
están en solución (disueltas en agua). Son
polielectrolitos, es decir que tienen cargas
positivas y negativas, por lo que pueden
solvatarse con el agua.
Cuando se le agrega una sal, al tener una mayor
afinidad (solubilidad) la sal con el agua, lo que hace es “secuestrar” el agua y sacarle la solvatación a la
proteína, por lo que comienzan a “juntarse” entre sí y precipitan. Después, se usa una cierta filtración
para extraer las proteínas del agua con sal, para luego hacerles un lavado que permita terminar de
eliminar el agua con sal que pudiera quedar con las proteínas.

Diálisis
Para eliminar la sal se puede realizar una
diálisis. En la diálisis, se coloca dentro de
una bolsa de celulosa la solución obtenida
al hacer precipitar las proteínas (la celulosa
es semipermeable, pasan componentes de
un determinado tamaño, las proteínas no
pasan), y se la coloca dentro de otra
solución cuya concentración de sales es
menor a la que está dentro de la bolsa. Por
ósmosis van a salir las sales hacia la
solución más diluida. En la bolsa de celulosa
solamente van a quedar las proteínas. Esta
técnica es útil para retirar sales u otras
moléculas pequeñas que no sean la
proteína.
Métodos cromatográficos
Filtración por exclusión molecular
Se tiene una matriz de polímeros o carbohidratos; es una columna
donde se tiene una fase estacionaria formada por polímeros de
carbohidratos con poros de un determinado tamaño que
permiten que entren determinadas proteínas (se separan las
proteínas por el tamaño que tienen). Las proteínas más grandes
pasan primero.
Hay una fase móvil formada por una solución que permite que se
muevas las proteínas. La columna no puede secarse nunca.
Cromatografía de intercambio iónico

Nuevamente se tiene una columna con una fase estacionaria (el procedimiento es igual al de
filtración por exclusión molecular, solamente varía la matriz donde se filtran las proteínas).

En este caso, son polímeros con carga positiva
o negativa. Las proteínas que tengan una
mayor densidad de cargas positivas van a
quedar retenidas si los polímeros tienen carga
negativa, y viceversa.
Cromatografía de afinidad
Nuevamente se tiene una columna con una fase estacionaria (el procedimiento es igual al de
filtración por exclusión molecular y de cromatografía de intercambio iónico, solamente varía la
matriz donde se filtran las proteínas). En este caso, la fase estacionaria está formada por moléculas
que se unen a una cierta proteína o porción de una proteína. Es mucho más específica que las
matrices anteriores. Se agregan las proteínas en solución (fase móvil) y las proteínas que no tengan
afinidad van a “pasar de largo”. Para poder separar las proteínas de las moléculas de la fase
estacionaria, se agrega una cierta solución que se corresponda a la afinidad de las moléculas, y
arrastra a las moléculas.

Electroforesis SDS
Se usa para purificación o identificación de proteínas. Se tiene un gel de poliacrilamida, el cual se
coloca en una cuba cromatográfica. Tiene unas zonas llamadas pocillos que son los lugares donde se
van a colocar las muestras. En la parte superior se encuentra el cátodo en una solución, y en la parte
inferior se encuentra el ánodo en la misma solución. El gel está colocado entre dos placas de vidrio
entre el compartimiento superior e inferior. El cátodo está unido a una fuente con corriente, por lo
que se va a producir un movimiento de cargas en la solución. El gel tiene un determinado tamaño de
poro, por lo que separa a las proteínas por peso molecular, y las proteínas van a migrar hasta una
determinada zona dependiendo de su peso molecular. Al ser poros chicos, para que las proteínas
migren se debe aplicar una diferencia de potencial para “arrastrar” las proteínas. Al gel se lo debe
teñir para poder ver las proteínas.
Función del SDS

El SDS es un detergente aniónico que rompe casi todas las uniones
no covalentes de las proteínas nativas (produce una
desnaturalización). Se tiene una proteína que puede estar formada
por varias subunidades unidas por puentes disulfuros. Se debe
calentar y agregar β-mercaptoetanol, sustancia que va a cargar
negativamente a toda la proteína (rompe los puentes disulfuros que
puedan existir; si la proteína tiene una única subunidad, solamente
se va a cargar negativamente). El complejo SDS-proteína tiene una
carga negativa que es proporcional a la masa de la proteína.

Determinación de la masa molecular
Para determinar la masa molecular se hace correr un marcador con patrones junto con la muestra, se
tiñen ambas sustancias y se comparan para saber el peso de la muestra en comparación a los
patrones. Se realiza una curva de calibración relacionando la movilidad relativa en función de la masa
molecular.
Isoeletroenfoque
Todas las proteínas tienen un punto isoeléctrico (aminoácidos básicos o ácidos) . Hay un determinado
pH para el cual la densidad de cargas negativas y positivas es igual. En la fase estacionaria hay un
gradiente de pH. Se hace correr un campo eléctrico, y las proteínas van a comenzar a migrar hasta
alcanzar su punto isoeléctrico dentro de la fase estacionaria.
Electroforesis bidimensional
Se realiza un isoelectroenfoque, se saca la columna de fase estacionaria y se lo “acuesta” sobre un gel
de polietilamida. Se hace pasar una corriente eléctrica, y las proteínas van a correr en base a su peso
molecular. Se obtiene una doble información: en forma de columnas se determina el peso molecular
de la proteína (aumenta desde arriba hacia abajo), y en forma de filas el punto isoeléctrico (de
izquierda a derecha disminuye).

PROTOCOLO DE PURIFICACIÓN
Se tiene que buscar un equilibrio entre el nivel de purificación y la cantidad de proteínas que
necesitemos para trabajar.
La cantidad total de proteínas, la actividad enzimática total y el rendimiento van disminuyendo,
mientras que la actividad enzimática específica y el nivel de purificación va aumentando.
Parámetros importantes
Proteína de interés
Actividad específica =
Proteínas totales
Actividad específica 2
Grado de purificación =
Actividad específica 1
Proteína de interés 2
Rendimiento:
Proteína de interés 1
Evaluación cualitativa
Alto grado de purificación Poca proteína para
y bajo rendimiento experimentar
Alto rendimiento y bajo

Muchos contaminantes
grado de purificación

ESTRUCTURA Y
METABOLISMO DE
GLÚCIDOS
(CARBOHIDRATOS)
CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos son las
moléculas más abundantes en los
organismos. Su síntesis se da por
fotosíntesis, llevada a cabo por
organismos inferiores (tienen la
capacidad de fijar la energía solar y transformarla en energía química).
Son la primer fuente de energía
Almidón, glucógeno → ATP.
que tiene un organismo.
Son componentes de los ácidos

nucleicos (ADN y ARN) y Paredes celulares de vegetales, bacterias y
coenzimas (NAD y FAD). hongos.
Funciones de los Funciones estructurales y de
carbohidratos Exoesqueleto de artrópodos.
protección:
Glucosaminoglucanos del tejido
conjuntivo.
Participan en el reconocimiento y la adhesión
intercelular. Actúan como señales de
Glucoconjugados
localización intracelular o de destino
metabólico.
Son glúcidos que por hidrólisis no pueden

descomponerse en carbohidratos más simples. Es decir,
Monosacáridos representan una molécula de azúcar.
Glucosa, fructosa.
Son azúcares formados por la condensación de dos

monómeros (dos monosacáridos con pérdida de una
Disacáridos molécula de agua).
Clasificación de los
carbohidratos Sacarosa, lactosa, maltosa.
Resultan de la condensación de muchas moléculas de

monosacáridos con la correspondiente perdida de
moléculas de agua.
Lineales
Polisacáridos
Tipos
Ramificados
Glucógeno, almidón, celulosa.

Cadena principal de 6 carbonos con un grupo aldehído en la punta. En todos los carbonos lleva un
grupo hidroxilo (aldehído polihidroxilado). Las cadenas carbonadas lineales
dentro de la célula no son estables, por lo cual se ciclan formando un glúcido
cíclico (hemiacetal). Cuando se
cicla, el carbono 1 que lleva la
función principal (carbono
anomérico) puede mantener el
grupo hidroxilo hacia abajo (α-
glucopiranosa) o hacia arriba
(β-glucopiranosa).
Cuando la glucosa se cicla
adquiere la forma de un
compuesto heterocíclico (5
carbonos y un heteroátomo de
oxígeno – pirano).
Aldosas
Una aldosa es un monosacárido (un glúcido simple)
cuya molécula contiene un grupo aldehído, es decir,
un carbonilo en el extremo de la misma.
Cetosas
Tienen un grupo carbonilo en el centro de la
cadena carbonada.

Unión glicosídica
El enlace o unión glicosídica es un tipo de unión química entre los glúcidos que se forma mediante la
eliminación de una molécula de agua. La unión tiene lugar entre el carbono 1 de un azúcar y el
carbono 4 de otro. Se forma un enlace α-glucosídico cuando el grupo -OH del carbono 1 está debalo
del plano del anillo de glucosa, y β-glucosídico cuando se encuentra por encima del mismo.
(Wikipedia).
(+20, +100, +1000
Almidón C/24 a 30 residuos
monosacáridos)
Polisacáridos
ramificados
Glucógeno C/8 a 12 residuos

CÉLULA EUCARIOTA
Se caracteriza por tener un
núcleo separado del citosol por
una doble membrana lipídica.
Dentro de las organelas del
citosol, las mitocondrias tienen
una función principal en todo lo
que es obtención y conservación
de energía. Se observa el
retículo endoplasmático rugoso
(los ribosomas son los puntos
rojos) y liso, importantes en la
síntesis de proteínas. Los
peroxisomas y lisosomas son un
sistema de vesículas para
ingresar o egresar sustancias de la célula. En el núcleo se encuentra la cromatina (ADN), información
que sale al citosol con una “gorra” y “cola” para que no sea atacado en su camino a los ribosomas.
Mitocondria
Es un organismo simbiótico, tiene su propio
ADN. Las teorías evolutivas dicen que fue un
organismo procariota.
Tiene una membrana externa permeable, y
una interna que está muy replegada cuya
función es aumentar la superficie de la
mitocondria. Entre ambas membranas está
el espacio intermembranoso. En el interior
de la membrana interna se encuentra la
matriz mitocondrial, donde se encuentra el
ADN y las enzimas que trabajan dentro de la
matriz y todas aquellas que están insertas
en la membrana interna.
METABOLISMO DE GLÚCIDOS
La glucosa viene por sangre y tiene que ingresar a la célula a través de la membrana plasmática
mediante un transportador. Una vez que ingresa a la célula se fosforila en el carbono 6 (se esterifica
un fosfato al carbono 6) La función de esto es generarle una carga a la glucosa para que no pueda salir
la membrana apolar de la membrana. Además, le produce un sitio de reconocimiento para las
enzimas. Una vez que ingresa comienzan los metabolismos:
- Glucólisis → se originan dos moléculas de piruvato (3 carbonos cada uno). El piruvato ingresa a
la matriz mitocondrial y allí por la vía aeróbica va hacia la formación del acetl-CoA (el piruvato
pierde uno de los carbonos y se genera CO2). Ese acetil-CoA ingresa a un nuevo ciclo
denominado ciclo de Krebs.
- Ciclo de Krebs → ingresa un acetil-CoA, se une a un producto, forma un ácido tricarboxílico y
como producto del ciclo de producen dos descarboxilaciones más (2CO2). El ciclo es
termodinámicamente favorable, por lo que en un momento se produce una gran liberación de
energía y se forma un ATP. Además, se forma NADH2 y FADH2, los cuales van por la matriz
mitocondrial a la membrana interna de la mitocondria, donde está la cadena respiratoria
(complejo proteico que tiene la capacidad de hacer pasar los protones al espacio
intermembranal). Los electrones van a fluir a favor de un gradiente, por lo que parte de esa
energía es captada para formar ATP (fosforilacion oxidativa) y se forman 6 moléculas de agua.
La glucosa en presencia de oxígeno libera dióxido de carbono y agua (oxidación completa). Es la
inversa de la fotosíntesis. La reacción de fotosíntesis no es termodinámicamente favorable, requiere
de energía lumínica para producirse.
C6 H12 O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2 O Oxidación completa
luz
6 CO2 + 6 H2 O → C6 H12 O6 + 6 O2 Fotosíntesis
Azul: espacios físicos.
Verde: metabolismos a estudiar.
Rojo: glucosa (precursor) y productos del metabolismo de la glucosa (CO2, H2O y energía como ATP).
GLUCÓLISIS
Es una vía metabólica que va desde glucosa a piruvato. La reacción inversa se denomina
gluconeogénesis (formación de glucosa a partir de piruvato, no se da en todos los organismos). Se
caracteriza por 5 reacciones acopladas:
FASE PREPARATORIA (etapa de gasto de energía – 2 ATP)
1. La hexoquinasa (transferasa) transfiere un grupo fosfato desde el ATP a un sustrato, en este
caso la glucosa. Se produce un éster entre el hidroxilo del carbono 6 de la glucosa y el fosfato
(da como producto la glucosa-6-fosfato). Es una reacción irreversible; la reversa es llevada a
cabo por fosfatasas.
2. Se isomerisa la estructura piranosa de la glucosa para dar otra hexosa con estructura furanosa,
mediante la acción de la fosfohexosa isomerasa.
3. Se produce la segunda fosforilación por parte de la fosfo-fructo-quinasa el extremo 1 de la
fructosa. Se forma una molécula prácticamente simétrica. Es una reacción irreversible; la
reversa es llevada a cabo por fosfatasas. La fosfo-fructo-quinasa (entre otras) es denominada

enzima “llave”, porque cuando se acumula ATP “cierra” la vía metabólica para que no se siga
produciendo.
4. La aldolasa va a desdoblar (romper) la fructosa-1,6-difosfato en 2 moléculas con 3 carbonos
cada una: gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato.
5. La triosa fosfato isomerasa produce la isomerización de la dihidroxiacetona fosfato en
gliceraldehído-3-fosfato.
FASE DE CONSERVACIÓN DE LA ENERGÍA

Comienza con dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato (resultante de la fase preparatoria).
6. Las moléculas, por acción de la gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa (óxido-reductasas y
función fosforilasa), se reduce a 1,3-difosfoglicerato. Va a tomar 2 fosfatos libres y los va a
incorporar a los sustratos, que van a reaccionar con el extremo ácido de los gliceratos, dando
anhídridos mixtos (tengo el mismo ádico fosforilado en e lextremo 1 y en el 3). No solamente
se produce la fosforilación en el carbono 1 del fosfoglicerato, sino también la reducción de
coenzimas.
7. La fosfoglicerato quinasa promueve la ruptura del anhídrido y la promera etapa de
conservación de la energía. El ATP es transferido desde el glicerato al ADP para formar 2 ATP,
quedando el ácido carboxílico fosforilado en el carbono 3, formando el 3-fosfoglicerato.
8. La fosfoglicerato mutasa promueve el traslado del grupo fosfato al carbono 2 de la molécula,
formando el 2-fosfoglicerato.

9. La enolasa va a catalizar la salida de 2 moléculas de agua, y se produce la formación de un
enlace entre el carbono 2 y el 3, formando el fosfoenol-piruvato.
10. Mediante la acción de la piruvato quinasa, se rompe el doble enlace entre los carbonos
(hidrólisis) formando el piruvato.
En la reacción opuesta, el pirubato es carboxilado por la piruvato carboxilasa dentro de la
mitocondria, produciendo oxalacetato. Luego, la pep carboxiquinasa rompe el oxalacetato y
libera el dióxido de carbono, produciendo fosfoenol-piruvato. Después, las reacciones siguen
produciendose en forma inversa.
TAUTOMERÍA DEL PIRUVATO

El pirvato primero tiene una forma enólica y se
tautomeriza rápidamente a la forma cetónica (la forma
enólica es poco estable, se encuentra en poca cantidad).
DESTINOS DEL PIRUVATO

- Vía aeróbica
Por acción de la piruvato deshidrogenasa (complejo enzimático – 3 enzimas que trabajan de
forma unida con 5 coenzimas) se produce la salida del primer producto. El carbono 1 se pierde
como dióxido de carbono, por lo que se pasa a tener como producto un acetilo. Los grupos
acilos son transportados por la coenzima-A, por lo que a la descarboxilación se le va a sumar la
formación de un tioéster por la unión de la coenzima-A con el segundo carbono para dar como
producto el acetil-coA (puede irse por otra vía para dar lípidos). Como también es una vía
oxidativa, también se produce la formación de coenzima reducida. En falta o ausencia de
oxígeno se producen las vías anaeróbicas.
El acetil-coA entra en una nueva vía, llamada cicli de Krebs. Es un ciclo puramente oxidstivo,
que tiene una sola dirección y que produce una gran cantidad de energía.
- Vías anaeróbicas
Vía anaeróbica 1) El piruvato es reducido a lactato en el grupo ceto por acción de la
lactato deshidrogenasa, que trabaja conjuntamente con la coenzoma NAD reducido. El lactato
es tóxico para el organismo, en el hígado se produce el desdoblamiento del mismo en el
denominado ciclo de Cori (el lactato tiene la capacidad de producir piruvato y luego glucosa; en
los hepatocitos se produce la reversa de la vía anaeróbica).
Vía anaeróbica 2) Se da en los microorganismos (fermentación). El piruvato se
reduce a un aldehído, y posteriormente a etanol, mediante la acción de la etanol
deshidrogenasa.
La vía oxidativa de la glucosa siempre sigue la misma dirección: glucosa → piruvato → acetil-coA. Si
falta oxígeno se va a producir ácido láctico, que rápidamente vuelve a constituir piruvato o glucosa
para reaprovecharse.

La suma del rednimiento energético de la
oxidación completa de la glucosa para dar
dióxido de carbono y agua rinde 38 ATP. En los
medios biológicos, el rendimiento es de un 30-
40%.
Complejo piruvato deshidrogenasa
Es el complejo enzimático que cataliza la formación de piruvato o de acetil-coA a partir de piruvato.
Tiene 5 coenzimas asociadas.
- E1: Piruvato deshidrogenasa
Tiene asociado al piruvato. Se produce la primera decarboxilación. La agarra una tiamina
pirofosfato (TPP) y lo traslada a la segunda enzima.
La piruvato descarboxilasa firmemente unida a la TPP (tiamina pirofosfato) cataliza la
descarboxilación del piruvato. Se libera CO2 y queda un resto de dos carbonos (acetilo) que es
cedido al ácido lipoico.
- E2: Transacetilasa
El resto acetilo es transferido desde el ácido lipoico a la coenzima A mediante la acción de la
transacetilasa.
- E3: Deshidrogenasa
Se produce la oxidación del ácido lipoico, reacción catalizada por la dehidrolipoil
deshidrogenasa, una flavoproteína con FAD, el cual una vez reducido le transfiere H+ al NAD. Se
obtiene como producto, conjuntamente con el FAD y el NAD, la coenzima reducida.
El proceso es irreversible. En esta serie de reacciones se forma CO2, NADH+ + H+ y acetil-CoA.
CICLO DE KREBS / CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO / CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS
ENZIMA
REACCIÓN REACTIVO PRODUCTO CARACT.
CATALIZADORA
Ácido cítrico o
citrato (ácido
2 carbonos del tricarboxílico
acetil-CoA + 4 formado por 6
carbonos del carbonos: 3 Reacción
1 Condensación Citrato sintetasa
oxalacetato carbonos en irreversible
(ácido forma lineal con 1
dicarboxílico) grupo carboxilo
unido a cada uno
de ellos)

Cis-Aconitato
Reacción
2A Deshidratación Citrato (producto
reversible
intermedio)
Aconitasa
Cis-Aconitato
Reacción
2B Rehidratación (producto Isocitrato
reversible
intermedio)
Reacción
Descarboxilación Isocitrato irreversible
3 Isocitrato α-Cetoglutarato
oxidativa (1) deshidrogenasa Se forma un
NADH
Complejo α- Reacción
Descarboxilación Cetoglutarato- irreversible
4 α-Cetoglutarato Succinil-CoA
oxidativa (2) deshidrogenasa Se forma un
(3 enzimas) NADH
Reacción
reversible
Mucha
liberación de
Succinil-CoA energía, se
Fosforilación a Succinato-
5 (gran energía Succinato forma un GTP
nivel de sustrato deshidrogenasa
libre) (o congénere)
a expensas de
una única
reacción
química
Reacción
Succinato- reversible
6 Deshidrogenación Succinato Fumarato
deshidrogenasa Se forma un
FADH2
Fumarasa
(enzima
altamente
Reacción
7 Hidratación específica, Fumarato Malato
reversible
reconoce la
posición trans del
fumarato)
Reacción
reversible
Malato- Se forma un
8 Deshidrogenación Malato Oxalacetato
deshidrogenasa NADH
mediante la
pérdida de 2H
Balance energético del ciclo de Krebs
3 NADH x 2 18 ATP
2 FADH 4 ATP
1 ATP x 2 2 ATP .
Total 24 ATP → Gran cantidad de energía
Todas las enzimas participantes en el ciclo de Krebs son solubles en agua, excepto la succinato-
deshidrogenasa, la cual es una enzima fibrilar inserta en la membrana interna de la mitocondria.

CADENA RESPIRATORIA
Es un grupo de 4 proteínas integrales de membrana (proteína inserta en la membrana que tiene una
comunicación hacia el interior y el exterior de la membrana) conocidas como complejo 1, complejo 2
(succinato-deshidrogenasa), complejo 3 y complejo 4. El NADH2 y el FADH2, al liberarse en la vía
areóbica y en el ciclo de Krebs, se dirigen a la cadena respiratoria.
Teoría quimiosmótica
- El NADH2 cede sus protones y electrones. Los protones del NADH2 pasan de forma vectorial
desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembránico, y los electrones fluyen desde el
complejo 1 al complejo 3 mediante la coenzima Q. En el complejo 3 los electrones van a fluir
por la citocromo c mediante el espacio intermembránico al complejo 4, y posteriormente desde
el complejo 4 hacia el aceptor final, que es el oxígeno (lo reducen para dar agua).
- El FADH2 cede sus electrones a la succinato-deshidrogenasa o complejo 2. Estos electrones van
mediante la enzima Q al complejo 3, posteriormente al complejo 4, y finalmente forman agua.

Fuerza motriz impulsora de la fosforilación
Los electrones fluyen a favor de un gradiente electroquímico (fluyen a favor de un potencial redox).
La diferencia de carga y de concentración de protones entre la parte interna y externa de la membrana
origina un cambio de potencial electroquímico entre ambos lados de la membrana. En un momento se
llega a una gran acumulación de protones del lado intermembránico, lo cual produce un gran
potencial electroquímico, por lo cual cuando los electrones vuelven al interior de la matriz
mitocondrial producen una gran liberación de energía. Al ser una especie cargada no pueden
atravesar la membrana apolar, por lo que deben volver por una enzima llamada ATP sintetasa,
formada por una parte F0 (incluída dentro de la membrana) y una parte F1 (queda dentro de la
matriz). Por un poro de esa enzima se va a producir el regreso de los protones desde el espacio
intermembránico a la matriz. La salida de los protones libera una gran cantidad de energía, la cual es
utilizada por la ATP sintetasa para producir la formación de ATP a partir de ADP.
PREGUNTA DE PARCIAL: La hidrólisis del ATP para dar ADP + Pi es ΔG negativo. La formación de ATP
es ΔG positivo (no es termodinámicamente favorable dentro de un compartimento celular, por lo que
se va a llevar a cabo en un espacio cedido por la ATP sintetaza).

VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
Es una vía que se da en las células que generalmente están con sus divisiones celulares muy activas
(piel, hígado, células germinales que forman nuevas cadenas de ADN y ARN, etc.).
1° etapa – Oxidativa
genera por cada molécula de glucosa; 2 moléculas de NADPH, 1 molécula de ribulosa-5-fosfato y una
molécula de CO2
- La glucosa por catálisis de una enzima redox (deshidrogenasa) se oxida a fosfoglucolactona,
con la consiguiente reducción de la coenzima NADPH.
- Ingresa una molécula de agua y se produce la formación del 6-fosfo-gluconato (hidrólisis de la
fosfoglucolactona).
- Se produce una descarboxilación oxidativa del 6-fosfo-gluconato, obteniéndose un azúcar de 5
carbonos, la ribulosa-5-fosfato.
- Mediante acción de la isomerasa, la ribulosa-5-fosfato se isomerisa a robosa-6-fosfato.
Si la vía no requiere el producto de la ribosa-5-fosfato, se vuelve mediante una vía no oxidativa.
2° etapa – No oxidativa
La ribulosa-5-fosfato entra en una vía de reacciones reversibles con otras azúcares. Estas reacciones
convierten pentosas fosfato de nuevo en hexosas fosfato, permitiendo que continúen las reacciones de
oxidación.
- La ribulosa-5-fosfato forma dos isómeros: ribosa-5-fosfato y xilulosa-5-fosfato.
- Las dos pentosas se
combinan y producen
una triosa-fosfato y una
heptosa-fosfato.
- Las dos moléculas
obtenidas se vuelven a
combinar y generan una
hexosa-fosfato y una
tetrosa fosfato.
- Una nueva
redistribución forma
giceraldehído-3-fosfato
y fructosa-6-fosfato,
ambos intermediarios
de la glucólisis.
GLUCOGENOGÉNESIS (almidón)
Es la formación de glucógeno a partir de moléculas simples (glucosa).
animales vegetales
⏞
glucógeno o ⏞
almidón → almacenamiento
Cuando hay un exceso glucosa {
⏟
disacáridos → transporte
plantas, insectos
Sustrato Polimerización Glucosa

Azúcares -
Síntesis
Nucleótidos
Importancia Premio Nobel Leloir
Se da principalmente en el
hígado
Para que los glúcidos se polimericen necesitan estar “activados” (estar unidos a un nucleótido). Una
vez que el azúcar se une al nucleótido, se convierten en sustrato y ahí las enzimas encargadas de la
biosíntesis comienzan el proceso de polimerización.
Mecanismo
1) Síntesis del azúcar-nucleótido
El azúcar fosforilado se une a un nucleótido y da como producto el azúcar-nucleótido y la
liberación de pirofosfato (rápidamente se rompe).
az(p) + NTP → NDP − az + PPI −∆G
pirofosforilasa
2) UBP-glu transferida a 1 primer (∼8 residuos de glucosa)
El azúcar-nucleótido es transferida por la enzima glucógeno-sintetasa, la cual cataliza las
𝛼
uniones 1 → 4.
3) Síntesis de novo → glicogenina

Se forma por primera vez la cadena de glucógeno, y después aumenta o disminuye de acuerdo
a los requerimientos.
La glicogenina sirve como molde y a su vez tiene actividad catalítica (tiene una estructura
proteica clásica y tiene un comportamiento de enzima). Cataliza la unión de los primeros 6 a 8

residuos de glucosa. Una vez que se llega a esa cantidad, la glucógenosintetaza comienza a
alargar las cadenas de residuos.
Una vez que la glicogenina comienza con las catálisis, queda incorporada en el centro del
glucógeno.
𝛼
4) Uniones 1 → 6 → transglucosidasa (transferasa)
𝛼
Su fubnción principal es producir la ramificación de la cardena lineal 1 → 4. El hidroxilo del
carbono 1 va a reaccionar con el del carbono 6 para formr la primera ramificación.
𝛼
Luego continúa la g.s con uniones 1 → 4 hasta la próxima ramificación.
GLUCÓGENOLISIS
1) Fosforolisis
𝛼
Ataque de Pi sobre 1 → 4 y libera glu-1-P (glucosa fosforilada).
2) Transferasa
𝛼
Cuando hay una ramificación (unión 1 → 6) comienza a actuar una transferanza
𝛼
desrramificante. Translada unos 6/7 residuos de glucosa, rompe la unión 1 → 6, traslada la
𝛼 𝛼
cadena 1 → 4 al otro extremo de la cadena lineal, y deja por sí sola la cadena 1 → 6, la cual se
rompe liberando una glucosa no fosforilada.
3) Mutasa (P glucanmutasa)
Pasa el grupo fosfato del carbono 1 al carbono 6.
La fosforolisis y la hidrólisis se diferencian en que parte de la energía del enlace glicosídico se

conserva en el enlade P de la glu-1-P.

REGULACIÓN METABÓLICA DE GLÚCIDOS
Enzimática (nivel más Hormonal (1°
bajo de regulación) mensajero)
Modulación alostérica Insulina (páncreas) Adrenalina AMPc (2° mensajero)

(inhibición o Glucagón (páncreas)
activación)
Cascada metabólica
Altos niveles
de glucosa (Glucagón)
Músculo Bajos niveles
en la sangre
de glucosa en
la sangre
Hígado
AMPc
(Adrenalina) Acción periférica, poner en
funcionamiento los músculos - gran liberación
de glucosa
AMPc
Degradación del glucógeno (cascada metabólica)
La proteína G activa la
x moléculas de La información
vía de formación del
adrenalina/glucagón se primaria es llevada
AMPc a partir del ATP
unen a un receptor de hacia el interior celular
por acción de la
membrana. por la proteína G.
adenilato ciclasa.
La proteinquinasa va a
Aumenta el AMPc y se activan El AMPc va a hacer que
promover la
muchas enzimas, las cuales van una PKA
fosforilación de la
a hacer que el glucógeno libere (proteinquinasa) pase
fosforilasa quinasa
glucosa para que entre al de un estado inactivo a
(activación, hay un
medio (glucogenólisis). activo.
gasto de ATP).
Esta fosforilasa quinasa La glucógeno

fosforilada, a su vez, fosforilasa fosfilada
mediante otro ATP, va a rompe moléculas de
hacer que se active la glucosa fosforiladas a
glucógeno fosforilasa. partir del glucógeno.

1 molécula de adrenalina/glucagón unido a su receptor induce la formación de 20 moléculas de AMPc.
Ese AMPc va a inducir la formación de 10 moléculas de PKA. Las 10 moléculas de PKA inducen la
formación de 100 moléculas de fosforilasa quinasa, las cuales a su vez inducen la formación de 1000
moléculas de glucógeno fosforilasa, y finalmente se produce la formación de 10000 moléculas de
glucosa-1-fosfato.

La adrenalina o glucagón se unen a su receptor, tienen un tiempo de unión y rápidamente se
metabolizan. En el momento que ya no está unido comienzan a actuar las fosfatasas (liberan el grupo
fosfato al medio y las diferentes moléculas fosforiladas participantes en el ciclo se desactivan); el
AMPc es hidrolizado por una fosfodiesterasa y se vuelve a preparar el sistema para la siguiente acción
hormonal.
Síntesis del glucógeno
La glucógeno sintetasa es la enzima que tiene la
capacidad de llevar a cabo la biosíntesis del
glucógeno. Hay una regulación metabólica por
parte del AMPc, el cual activa una
proteinquinasa, la cual va a fosforilar la
glucógeno sintetasa para dar una glucógeno
sintetasa fosforilada. Ésta última es inactiva.
PREGUNTA DE PARCIAL: ¿Cuál es la
importancia de la fosforilación en la biosíntesis
o degradación del glucógeno? Cuando se
produce la fosforilación se promueve la
degradación, porque la enzima fosforilada
activa es la que degrada, mientras que la enzima fosforilada que encargada de sintetizar está inactiva.
Cuando la fosforilación cesa, se promueve la biosíntesis.
ESTRUCTURA Y METABOLISMO DE LÍPIDOS

Los lípidos son ésteres de ácidos grasos. Pueden viajar por la sangre mediante la unión con la proteína
albúmina.
ÁCIDOS GRASOS
Poseen un grupo carboxilo en el extremo de una larga cadena carbonada. Si tiene la presencia de
dobles enlaces se denomina ácido graso insaturado (puede ser mono o poliinsaturado). Mientras más
larga es la cadena, son menos solubles en agua.
Los ácidos grasos saturados, también llamados grasas, se disponen dentro de la célula de forma lineal,
y entre las cadenas hidrocarbonadas existen
enlaces hidrofóbicos no covalentes, dando un
empaquetamiento y grado de agregación
mayor que los insaturados, en los cuales la
presencia de los dobles enlaces,
principalmente en posición cis, no le
permiten mantener la disposición lineal, por
lo que el grado de agregación es menor.

Los ácidos grasos se esterifican a grupos hidroxilos de una cadena de glicerol
denominado triacilglicerol o triglicérido.
Las células adiposas o adipositos están compuestas por triacilgliceroles. El tejido
adiposo principalmente tiene función de almacenamiento de lípidos para obtención
de energía. Los lípidos son el
segundo nivel de reserva de
energía después de los glúcidos,
porque en las cadenas
hidrocarbonadas de los lípidos
los carbonos están muy
reducidos, por lo tanto, cuando
entran a una oxidación rinden
más del doble de energía que
un carbohidrato, además de que
las cadenas de los lípidos son
hidrofóbicas, por lo que no
tienen la capacidad de
hidratarse como lo hacen los
carbohidratos.
Denominación de ácidos grasos
El grupo funcional principal es el ácido carboxílico, por lo cual el carbono 1 es el que lleva el grupo
carboxilo. La forma de nombrar un ácido graso es:
cant. de carbonos : cant. de dobles enlaces(Δubicación de los dobles enlaces) nombre del ácido
Clasificación de ácidos grasos

Las cadenas carbonadas más comunes se encuentran entre 12 y 20 carbonos.

CLASIFICACIÓN DE LÍPIDOS
almacenamiento
Lípidos de
Son lípidos neutrales utilizados

principalmente para la obtención de
Triacilgliceroles
energía
Son hidrofóbicos
En una de las
moléculas hay Glicerofosfolípidos
esterificado un
Fosfolípidos
grupo fosfato
(uno de los
Son lípidos ácidos grasos es
polares (al reemplazado por
Lípidos de membrana
menos un un ácido Esfingolípidos

grupo inorgánico)
presenta
polaridad)
Se pueden
relacionar
con la fase Esfingolípidos
acuosa de la Uno de los
Glucolípidos
célula enlaces se une a

un azúcar (mono
u oligosacárido)
o está sulfatado
Galactolípidos
(sulfolípidos)

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
Principal forma de
almacenamiento de energía
Mayor constituyente de Plasmática, nuclear, sistema

membranas celulares interno de membranas
Funciones de los lípidos Pigmentos (carotenos)
Cofactores (vitamina K)
Especializados Detergentes (sales biliares)
Hormonas (vitamina D,
hormonas sexuales)
Mensajes intra y
extracelulares
GLICEROFOSFOLÍPIDOS

Imagen de una bicapa lipídica de una membrana
La bicapa lipídica es una delgada
membrana polar formada por dos
capas de moléculas de lípidos, estas
membranas son láminas planas que
forman una barrera continua
alrededor de las células y sus
estructuras.
Una proteína integral de membrana
es una proteína de estructura
fibrilar que cruza a la membrana de
un lado al otro. Está asociada a
ciertos y determinados lípidos que
soportan algún tipo de relación
polar con esta proteína.
METABOLISMO DE TRIGLICÉRIDOS Y GLICEROFOSFOLÍPIDOS

Biosíntesis
La biosíntesis difiere entre si comienza en el hígado o en el músculo (el glicerol no se encuentra en el
músculo pero sí es parte de los hepatocitos).

Degradación
1. Triglicéridos
Cualquiera de las 3 esterificaciones de los ácidos grasos puede ser atacada por una lipasa, la
cual hidroliza los enlaces, transformando un triacil-glicerol en un diacil-glicerol, éste en un
monoacil-glicerol, y finalmente en glicerol, mediante la liberación de un ácido graso en cada
hidrólisis.
2. Glicerofosfolípidos
Las fosfolipasas sí tienen un reconocimiento por el ácido graso dependiendo de la posición que
tenga.
- La fosfolipasa A1 rompe el enlace del ácido graso en posición 1. Una vez que se va el
ácido graso se obtiene un lisoderivado del fosfolípido.
- La fosfolipasa A2 hidroliza el ácido graso en posición 2. Una vez que se va el ácido graso
se obtiene un lisoderivado del fosfolípido.
- La fosfolipasa C hidroliza el éster del ácido fosfórico, obteniéndose un diacilglicerol y un
fosforil-X.
- La fosfolipasa D deja un producto fosforilado (fosfatidato) pero elimina la unión del
hidroxilo a la molécula X.

BIOSÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE ESFINGOLÍPIDOS (no se evalúa)
Síntesis

Degradación
METABOLISMO DEL GLICEROL

La lipasa comienza la hidrólsis entre el glicerol y los ácidos grasos. Estos ácidos entran en un proceso
de oxidación. El 95% de la energía proviene de la degradación de los ácidos grasos, y el 5% restante
de la degradación del glicerol.
Cuando el glicerol entra en degradación, por acción de una quinasa, se fosforila en su extremo 3.
Luego es oxidado con reducción de NAD por una deshidrogenasa, obteniendo una dihidroxiacetona, la
cual rápidamente es isomerada a gliceraldehído-3-fosfato. A partir de este momento sigue
produciéndose la glucólisis y se obtiene energía.
ACTIVACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS

La forma en que los ácidos grasos se movilizan dentro de la célula es unidos a la coenzima A.
El ácido graso se activa formando un acil-CoA a expensas del gasto de energía de 1 ATP. Cuando un
ATP se rompe formando AMP y PPi, se dice que se libera un equivalente a la energía liberada por dos
moléculas de ATP.
El proceso de activación consume 2 ATP pero de esta forma se asegura que el ácido va a poder
movilizarse por la célula.
Se lleva a cabo en 2 pasos:
El ácido graso reacciona con el ATP. Por
una sinteteasa se produce la ruptura del El acil-adenilato recibe la coenzima A
enlace anhídrido liberando un mediante la ruptura del enlace que une
pirofosfato, y la parte formada por el el ácido graso con el fosfato, provocando
primer fosfato y la adenosina se une al la salida de AMP y la formación del acil-
ácido graso en forma de éster mixto, CoA.
dando como producto la acil-adenilato.

TRANSPORTE DE ÁCIDOS GRASOS A LA MITOCONDRIA
Una vez obtenido el acil-CoA, las enzimas encargadas de la degradación para liberar energía llevan a
cabo estos procesos dentro de la mitocondria.
En el citosol se forma la acil-Coa. Por acción de la carnitin aciltransferasa 1 se rompe el tioéster
liberando la coenzima A, que queda en el citosol, y se une la carnitina al ácido, promoviendo el ingreso
por medio de una proteína integral de membrana hacia el interior de la matriz mitocondrial. En la
matriz mitocondrial, la carnitin aciltransferasa 2 rompe la unión del grupo acilo con la carnitina y una
coenzima A propia de la matriz mitocondrial de une reestableciendo el acil-CoA en el interior de la
mitocondria.
ETAPAS DE LA OXIDACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Una vez que el grupo acilo ingresa a la mitocondria va a rendir energía en 3 etapas:
Etapa 1. Etapa de oxidación de la cadena hidrocarbonada en porciones de 2 carbonos (grupos
acetilos).
Etapa 2. Estos grupos acetilos, mediante la oxidación, entran en una segunda etapa al ciclo de
Krebs.
Etapa 3. Los FADH2 y NADH2 liberados en el ciclo de Krebs entran en cadena respiratoria, donde
se obtiene ATP mediante la fosforilación activativa acoplada al intercambio protónico y
diferencia de potencial.
La ruptura de los acetilos va a rendir mucha más energía de lo que rendiría la misma cantidad de
hidratos de carbono.

β oxidación
Recibe el nombre por la vieja nomenclatura que usaba letras griegas para denominar los carbonos
unidos al carbono principal.
1. Deshidrogenación → se forma FADH2.
2. Hidratación
3. Deshidrogenación → se forma NADH2.
4. Tiólisis
La β oxidación se produce por ciclos. Cada salida de un acetil-CoA es un ciclo.
Oxidación en ácidos grasos saturados de cadena par
Se tiene la molécula del ácido graso activado.
1. Por acción de una deshidrogenasa se lleva a cabo un proceso oxidativo a expensas de la
reducción de FAD. Se obtiene trans-2-enoil-CoA (enzima altamente específica).
2. Se produce una hidratación sobre el carbono β por la enoil-CoA hidratasa, obteniendo la β-
hidroxiacil-CoA.
3. La β-hidroxiacil-deshidrogenasa promueve una segunda deshidrogenación y se produce
NADH2. El producto es una β-cetoacil-CoA.
4. Se produce una tiólisis mediante la acción de una β-cetotiolasa (se une una coenzima A) y se
obtiene como producto un acil-CoA y un acetil-CoA.
La degradación completa de este ácido graso da como producto 8 acetil-CoA y las coenzimas
reducidas.

Balance energético
RENDIMIENTO
ETAPA PRODUCTO
ATP Kcal/mol %
Activación - 2 ATP 1 vez -2
+ 1 NADH 7 veces x 3 21*
β oxidación + 1 FADH 7 veces x 2 14*
+ 8 acetil-CoA 8 veces x 12 96#
TOTAL 129 941,7 40,2
* en cadena respiratoria
# en ciclo de Krebs + cadena respiratoria
Oxidación ácidos grasos saturados de cadena impar
La β oxidación va a producirse en 4 ciclos y va a quedar
un producto de 3 carbonos (propionil-CoA).
En un ácido graso impar, se llevan a cabo tantos ciclos de
β oxidación como sean necesarios hasta obtener un
producto de 3 carbonos.
1. El propionil-CoA se carboxila para dar el metil-
malonil-CoA.
2. El metil-malonil-CoA se isomeriza mediante una
mutasa para dar la succinil-CoA (intermediario de reacción del ciclo de Krebs).

Metabolismo de ácidos grasos insaturados
- Ácido oleico (18:1) → monoinsaturado
Se llevan a cabo las β oxidaciones hasta llegar al doble enlace (posición cis, la enzima no lo
reconoce). Se produce una isomerización de posición cis a trans, de forma que la enzima de la
β oxidación reconozca el enlace y pueda continuar con los ciclos de β oxidación hasta el final
de la cadena.

- Ácido linoleico (18:2) → poliinsaturado
Se llevan a cabo las β oxidaciones hasta llegar al primer doble enlace (posición cis, la enzima
no lo reconoce). Se produce una isomerización de posición cis a trans, de forma que la enzima
de la β oxidación reconozca el enlace. El segundo doble enlace es reducido a un simple enlace,
se produce otra isomerización y se siguen produciendo los ciclos de β oxidación.

PARCIAL 3
- TP5 – Cinética enzimática
- Metabolismo del colesterol
- TP6 – Biocompatibilidad
- Replicación o duplicación de ADN
- Transcripción de ADN
- Degradación de aminoácidos
- Metabolismo del grupo hemo
- Biosíntesis de proteínas
- Regulación metabólica en organismos procariotas
- Transducción de señales

TP5 – CINÉTICA ENZIMÁTICA
Catalizador
Un catalizador es un agente que acelera una reacción química, sin formar parte del producto final ni
consumirse en el proceso. Su función es disminuir la energía de activación de la reacción.
Las enzimas son catalizadores biológicos.
Enzimas
Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica. Su función es disminuir la energía de activación
(Ea) de una reacción. Son mucho más efectivas que la mayoría de los catalizadores inorgánicos porque
tienen mayor especificidad, es decir que catalizan una reacción química determinada. Las sustancias
sobre las cuales actúan las enzimas se denominan sustratos.
Catálisis enzimática
Sitio activo de la enzima

En el complejo ES, el sustrato se une a un sitio específico de la enzima denominado sitio activo, centro
activo, sitio catalítico o lugar de sustrato. Este lugar es donde se cumple la acción catalítica.

Actividad enzimática
Puede determinarse midiendo la cantidad de producto formado o de sustrato consumido en un
tiempo dado, en la mezcla de reacción.
∆[𝑃] ∆[𝑆]
𝑉= =
∆𝑇 ∆𝑇
Esta relacionado con la cantidad de enzima.
- Velocidad inicial (V0), cuando la cantidad de sustrato consumido en menos del 5% (exceso de
sustrato comparado con lo consumido).
- Unidades internacionales (UI) → una unidad de cualquier enzima que cataliza la
transformación de un µmol (10-6 mol) de sustrato por minuto (en condiciones definidas de pH,
temperatura, etc.)
Reacciones enzimáticas
Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque aumente la cantidad de sustrato, la
velocidad no aumenta linealmente, sino que aparece un efecto de saturación.
La velocidad de una reacción depende de la constante de velocidad K y su inversa.
Tiempo de incubación
Factores que modifican la actividad enzimática

- Concentración de enzima
Se determina la V0 de una reacción a distintas
concentraciones de enzima, en presencia de
cantidades saturantes de sustrato. Esta
gráfica indica que la velocidad es
directamente proporcional a la concentración
de enzima. En esta proporcionalidad se basan
los métodos utilizados comúnmente para
determinar la cantidad de enzima presente en
una muestra.

- Concentración de sustrato
Gráfico V0 vs [S]. La concentración de enzima es constante. Al comienzo de la reacción, la V0
aumenta rápidamente con el incremento de [S]. A niveles más elevados, la V0 crece más
lentamente, y tiende a alcanzar un máximo → Vmáx.
Se explica con la ecuación de Michaelis-Menten: Hipérbola de saturación de una enzima por su
sustrato.
La enzima se une al sustrato y forma el complejo ES en una reacción reversible y muy rápida.
Este complejo se disocia en una reacción más lenta liberando la enzima y el producto.
A concentraciones muy bajas de sustrato gran parte de las moléculas de enzima se encuentran
libres. Si aumentamos la concentración de sustrato, un porcentaje de la enzima se va a unir
para formar el complejo ES, mientras el resto va a quedar libre para seguir incorporando
sustrato. Si se sigue incorporando sustrato, se va a llegar a un punto en el cual la enzima se
encuentra en un estado de saturación debido al aumento de concentración de sustrato. En este
punto, se acerca a la velocidad máxima de la reacción. Para obtener la velocidad máxima se
requieren cantidades infinitas de sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten puede ser transformada matemáticamente a ecuaciones

equivalentes utilizadas para determinar los parámetros cinéticos Km y Vmáx (dobles recíprocas
o Lineweaver-Burk).

Km → La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la máxima.
Es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato. Una enzima con un Km pequeño logra
una eficiencia catalítica alta a una concentración de sustrato pequeña (predomina la formación
del complejo ES).
𝑉𝑚á𝑥
𝐾𝑚 =
2
Vmáx → Cuando la enzima está completamente saturada / Cuando predomina la forma ES /
Cuando se tienen altas concentraciones, o sea, [S] ≫ K m , V0 = Vmáx
- Temperatura de incubación
Dentro de ciertos límites, la velocidad de
reacción aumenta con la temperatura. En
general, la velocidad se duplica cada un
incremento de unos 10 °C y viceversa.
Existe una temperatura óptima, por encima de
la cual la velocidad decrece rápidamente por
desnaturalización de la enzima.
La temperatura de máxima actividad no
corresponde necesariamente con la
temperatura de máxima estabilidad.
- pH del medio de incubación
Se analiza el efecto de la [H+].
La mayoría de las enzimas tienen un pH óptimo 5-
9 (tripsina).
Algunas enzimas (pespsina de jugo gástrico)
tienen un pH óptimo extremadamente ácido (1,5).
Los cambios de pH del medio afectan el estado de
ionización de grupos funcionales en la enzima y en
el sustrato.
Los pH extremos provocan desnaturalización de la
enzima.
Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas. La
inhibición puede ser:
- Irreversible, por enlaces covalentes entre la enzima y el inhibidor, produce un deterioro
definitivo de la capacidad catalítica de la enzima.
- Reversible, por uniones no covalentes.
Existen tres tipos:
I. Inhibidores competitivos
La enzima puede unirse al sustrato y formar el complejo
enzima-sustrato, o unirse al inhibidor formando el complejo
enzima-inhibidor. La enzima queda inactiva para generar
producto.
Si se aumenta la concentración se sustrato se revierte la
inhibición porque el sustrato desplaza al inhibidor del sitio
activo de la enzima.
La Km aumenta. La Vmáx no varía.

II. Inhibidores no competitivos
El inhibidor se une a un sitio alostérico de la enzima o del
complejo ES, en ambos casos formando el complejo enzima-
sustrato-inhibidor. No se revierte la inhibición con aumento
de [S].
La Km es constante. La Vmáx disminuye.
III. Inhibidores anticompetitivos

El sustrato se une al sitio activo de la enzima formando el
complejo ES. El inhibidor se une a este complejo, pero en un
sitio alostérico de la enzima.
Varían la Km y la Vmáx (ambas disminuyen).
METABOLISMO DEL COLESTEROL

El colesterol es una molécula de membrana precursor de determinados compuestos fundamentales
para la célula. Es un lípido especializado dentro de las membranas biológicas.
BIOSÍNTESIS
La biosíntesis del colesterol se lleva a cabo en el hígado, en la corteza adrenal (parte de los órganos
suprarrenales), en la piel (es precursor de la vitamina D) y en el intestino. Está compuesta por 4
etapas:
Etapa 1 – Condensación
1. A partir de 2 acetil-CoA, por la acción de una tiolasa, se produce la salida de una coenzima A y la
condensación de las moléculas para dar una molécula de 4 carbonos denominada acetoacetil-
CoA.
2. Una sintetasa promueve la condensación de la tercera molécula de acetil-CoA con la salida de
una coenzima A y la formación de un compuesto de 6 carbonos denominado β-hidroxi-β-
metilglutaril-CoA.
3. Se produce un proceso de oxidorreducción mediante la catálisis de una hidrogenasa,
produciéndose la oxidación del NAD a expensas de la reducción del glutaril para dar el
mevalonato, con la consecuente salida de la coenzima A.
Etapa 2 – Conversión (activación)

1. El mevalonato, por acción de una quinasa, se va a fosforilar en el extremo 5 para dar
mevalonato-5-fosfato.
2. Por acción de una segunda quinasa se produce una segunda fosforlización en el mismo extremo,
obteniéndose mevalonato-5-pirofosfato.
3. Una tercera quinasa produce una tercera fosforilación pero esta vez a la altura del carbono 3,
dando como producto el mevalonato-3-fosfato-5-pirofosfato.
4. Se produce una descarboxilación del carbono 1 y la hidrólisis del grupo foswfato en posición 3,
por lo que queda conformado un isopentenil-pirofosfato (molécula que va a ser sitio de
reconocimiento de las enzimas de la tercera etapa). El doble enlace puede estar resonando por lo
cual también puede obtenerse dimetilalil-pirofosfato, pero la reacción continúa a partir del
isopentenil.
Etapa 3 – Polimerización
1. Dos moléculas de isopentenil-pirofosfato se van a unir perdiendo un pirofosfato y formando un
geranil-pirofosfato.
2. Al geranil-pirofosfato se le une otra molécula de isopentenil-pirofosfato, formando el farnesil-
pirofosfato.
3. Dos moléculas de farnesil-pirofosfato se unen para dar escualeno.
Etapa 4 – Ciclación
1. El escualeno va a tomar una disposición tal que la enzima ciclasa va a promover el cierre del
ciclopentano perhidrofenantreno y va a tener también una función hidroxilasa, hidroxilando el
anillo fusionado, formando el lanosterol.
2. En el lanosterol van a producirse 3 desmetilaciones, formando el zimesterol.
3. El doble enlace del zimesterol se va a translocar a otra posición formando el demosterol.
4. El demosterol se reduce y forma el colesterol.

Reacción general
DESTINOS METABÓLICOS DEL COLESTEROL

El colesterol es el precursor de 3 vías metabólicas fundamentales en la célula. Los productos finales de
estas vías metabólicas son:
- Ácidos o sales biliares.
- Vitamina D.
- Hormonas esteroideas.
BIOSÍNTESIS DE HORMONAS ESTEROIDEAS

RUTAS ALTERNATIVAS DEL COLESTEROL Y SUS INTERMEDIARIOS
TP6 – BIOCOMPATIBILIDAD
¿QUÉ ES UN BIOMATERIAL?
Diferentes definiciones:
- Material utilizado en un dispositivo médico, pensado para interactuar mutuamente con sistemas
biológicos.
- Cualquier sustancia o combinación de sustancias de origen natural o artificial que puede ser
usada durante cierto tiempo como un todo o como parte de un sistema que permite tratar,
aumentar o reemplazar algún tejido, órgano o función del cuerpo humano.
- Material sintético empleado para reemplazar parte de un sistema vivo o que está en íntimo
contacto con fluidos biológicos.
TIPOS DE BIOMATERIALES
Metálicos
Cerámicos
Poliméricos

Compuestos
ALGUNAS APLICACIONES DE LOS BIOMATERIALES

Los biomateriales son empleados en distintos contextos y cada uno de ellos asociado a algún tipo de
aplicación particular:
- Para reemplazo de partes dañadas, enfermas o faltantes: máquina para diálisis renal, reemplazo
de la articulación de cadera, implantes y prótesis dentales, etc.
- Para asistir en cicatrizaciones y curaciones: suturas quirúrgicas, placas y tornillos para fijación
de fracturas óseas, etc.
- Para mejorar funciones: marcapasos cardíaco, lentes de contacto, etc.
- En correcciones estéticas: modificación de labios, pechos, barbilla, etc.
- Como ayuda para diagnósticos y tratamientos: catéteres, electrodos específicos, drenajes, etc.
Un material tiene que tener la habilidad de ser aceptado por el cuerpo del paciente y además, no
irritar a los tejidos circundantes, no provocar una respuesta inflamatoria, no producir reacciones
alérgicas y no tener efectos carcinogénicos.
No cualquier material puede ser empleado como biomaterial. Debe tener una característica muy
especial: ser biocompatible.
¿QUÉ ES LA BIOCOMPATIBILIDAD?
La biocompatibilidad es la habilidad de un material para comportarse con una respuesta satisfactoria
en una situación específica.
Se deben tener en cuenta 3 factores:
- La respuesta de un material individual específico puede variar de un sitio de aplicación a otro,
por lo que la biocompatibilidad no depende solamente de las características del material sino
también de la situación en la que el material está siendo usado.
- Un número creciente de aplicaciones requieren que el material reaccione específicamente con el
tejido en vez de que sea ignorado por él, tal como se requiere con un material inerte.
- Algunas aplicaciones requieren que el material se degrade en el cuerpo, en vez de permanecer
indefinidamente.
Variables que influencian la biocompatibilidad
- Las características propias del biomaterial.
- La naturaleza y calidad de la intervención clínica que ubica el biomaterial en contacto con los
tejidos.
- Las características del individuo (edad, sexo, estado inmunológico, movilidad física, estulo de
vida, antecedentes farmacológicos).
- El diseño del dispositivo y la relación física entre el dispositivo y el cuerpo.
- La presencia o ausencia de microorganismos y endotoxinas.
Variables que pueden influenciar la respuesta del biomaterial
Material Respuesta del cuerpo
- Composición bulk, micro(o nano)-estructura, - Adsorción y desorción de proteínas.
morfología. - Efectos citológicos generales.
- Cristalinidad o cristalografía.
- Constantes elásticas.
- Contenido de agua, balance hidrofóbico- - Producción de células gigantes
hidrofílico. extrañas, formación de tejido
- Macro, micro y nano porosidad. granular.
- Composición química superficial, gradientes - Comportamiento de fibroblastos y
químicos, movilidad molecular superficial. fibrosis.
- Topografía superficial. - Respuesta celular específica de los
- Energía superficial. tejidos u órganos.
- Propiedades eléctricas-electrónicas superficiales. - Adhesión plaquetaria.
- Parámetros de corrosión, toxicidad de iones - Producción de anticuerpos, respuesta
metálicos (para materiales metálicos). celular inmune.
- Perfiles de degradación, forma y toxicidad de - Hipersensibilidad aguda o baja.
productos de degradación (para polímeros). - Respuesta mutagénica, genotoxicidad.
- Aditivos, catálisis, contaminantes y su toxicidad - Toxicidad reproductiva.
(para polímeros). - Formación de tumores.
- Perfiles de disolución/degradación, degradación
de productos tóxicos (para cerámicos).
- Desgaste.
Establecer la biocompatibilidad de un dispositivo médico y de sus materiales es de gran
importancia para certificar la seguridad del producto. Los fabricantes deben establecer la seguridad y
vida útil de sus productos antes de comercializarlos. Se deben realizar estudios preclínicos del
potencial nocivo de los materiales o componentes para minimizar el riesgo clínico.
La norma internacional que regula esta importante propiedad es la norma ISO 10993, que funciona
como una guía y en sus 20 partes recomienda los ensayos a realizar en función del tiempo y tipo de
contacto del biomaterial con los tejidos del organismo vivo.
En nuestro país la ANMAT (Administración Nacional de Medicamentos, Alimentos y Tecnología

Médica) determina las condiciones mínimas que deben cumplir los dispositivos médicos para ser
comercializados con especial atención a la compatibilidad recíproca entre los materiales utilizados y
los tejidos biológicos, células y líquidos corporales.
ISO 10993-19: Características fisicoquímicas, morfológicas y topográficas de los materiales. (Desde
2006)
- Caracterización fisicoquímica: se aprovecha el hecho de que en los últimos años han
evolucionado un gran número de ensayos. Todos son relevantes, sensibles y rápidos, y proveen
información para establecer la seguridad de un material y su biocompatibilidad.
- Caracterización morfológica y topográfica: brindan información sobre la estructura de la masa y
la superficie del biomaterial. La rugosidad de las superficies determina el tipo de interacción
entre un dado biomaterial y los tejidos o fluidos corporales, afectando la adsorción de proteínas
e intermediarios bioquímicos precursores de otras reacciones biológicas.
- Ensayos mecánicos: son usados para evaluar los materiales bajo una variedad de condiciones de
carga (tensiones y deformaciones). Es útil en la caracterización de materiales durante su
selección y recepción, en análisis de falla y en la validación de procesos de manufactura.
Etapas de la evaluación de acuerdo a la norma ISO 10993-1: evaluación biológica
PRÁCTICO: ENSAYO DE HEMOCOMPATIBILIDAD

Dos ensayos para evaluar la biocompatibilidad de dispositivos de uso médico recomendados por
normas ISO 10993:
1. Evaluación de morfología de glóbulos blancos.
Objetivo: evaluar el cambio morfológico que pueden sufrir los glóbulos blancos de la sangre
como consecuencia del contacto de la misma con materiales que se utilizan en la fabricación de
dispositivos médicos.
2. Evaluación de hemólisis.
Objetivo: evaluar el posible efecto tóxico del biomaterial sobre la integridad de la membrana de
eritrocitos.
A) Preparación de la muestra de sangre (común a los dos ensayos)
Muestra: sangre de conejos.
Tubos con EDTA (anticoagulante).
Registrar el tiempo en el cual la sangre fue extraída.
La prueba debe iniciarse tan pronto sea posible.
Homogeneizar los tubos antes de cada ensayo.
No refrigerar la sangre.
B) Materiales a ensayar
Dispositivos de uso médico comerciales: catéteres de distinta marca y tamaño que se usan
actualmente para canalizar vasos sanguíneos.
1. Evaluación de morfología de glóbulos blancos
La presencia del material en contacto con la sangre puede causar daño a los glóbulos blancos dando
lugar a cambios en su función o en las propiedades de la sangre. Esto se visualiza como un cambio en
la morfología de los glóbulos blancos.
PREPARACIÓN DE MUESTRAS DE ENSAYO Y DE CONTROL
Se estudia el contacto directo del material con la sangre, la sangre es el extractante y no se utilizan
otros extractos del material. La muestra debe ser esterilizada por el método que se utilizará para el
producto final (en el trabajo practico se utilizarán dispositivos médicos comerciales ya esterilizados
por el fabricante). Si bien no se requiere una técnica aséptica, se debe tener cuidado que las
muestras no se contaminen durante la preparación. Para poder evaluar el efecto del material
ensayado sobre la morfología de los glóbulos blancos, se
deberán preparar:
- Control negativo: Un material o droga que se espera que
no produzca un cambio en la morfología de los glóbulos
blancos.
- Control positivo: Materiales o drogas (como el látex
(guantes, protector bucal, o el tubo), estaño-estabilizado
de vinilo, fenol) que se espera que tengan un efecto
adverso sobre la morfología de las células blancas de la sangre.
PREPARACIÓN DE LA MUESTRA DE SANGRE
- Transferir 1 ml de la sangre al tubo que contiene el control negativo, a los frascos que
contengan el control positivo y a las muestras de prueba.
- Colocar los viales en un baño termostatizado a 37°C ± 2 inmediatamente después de verter la
sangre. Asegurarse que las muestras (material ensayado) estén cubiertas completamente con
sangre.
- Incubar los frascos durante 60 minutos sin agitar.
- Al final del tiempo de incubación, se sacan los tubos del baño, remover el material de control y
la prueba, y preparar el frotis.
PREPARACIÓN DE FROTIS
- Después de que cada tubo ha sido incubado a 37°C durante 60 minutos, retirar el control
negativo o la muestra de prueba desde el tubo con pinzas permitiendo que la mayor cantidad
de sangre drene desde la muestra al tubo.
- Realizar una inspección visual de la muestra del material removido para evaluar la adhesión
de sangre o coágulos de sangre y registrar los resultados.
- Inmediatamente después de que el control negativo o la muestra son retirados y examinados,
agitar el tubo suavemente varias veces para mezclar la sangre y preparar dos frotis de cada
tubo. Las células pueden llegar a ser frágiles después de la exposición a materiales biológicos
y por lo tanto deben ser manejadas suavemente.

- Una vez realizado el frotis secarlo rápidamente agitando el portaobjeto en el aire para evitar
la distorsión de las células.
- Etiquetar los frotis.
- Cuando se seca, teñir el frotis de sangre con May-Grünwald y Giemsa (o algún otro colorante
apropiado designado para frotis de sangre) siguiendo las instrucciones del fabricante. No
acelerar el secado con calor, aire a presión, o por otros medios.
TINCIÓN DE MAY-GRÜNWALD Y GIEMSA
- Para fijar las células sanguíneas colocar los vidrios con los frotis horizontalmente en una
parrilla o en una caja de coloración y se vierten unas 20 gotas de solución de May-Grünwald
sobre cada uno hasta que los frotis queden completamente cubiertos. Se mantienen así
durante 2 o 3 minutos para que el metanol fije las células.
- Agregar lentamente agua destilada para lavar los frotis y rehidratar el mismo. Dejar actuar
aproximadamente un minuto.
- Preparar la solución de Giemsa: realizar una dilución 1:10 de la solución comercial en agua
destilada tamponada con fosfatos a pH 7.2.
- Cubrir los portaobjetos con la solución de Giemsa recién preparada. - Dejar actuar la solución
por espacio de 15 a 20 minutos.
- Pasados los 20 minutos, retirar el colorante y lavar los portaobjetos con la solución
tamponada.
- Dejar escurrir en posición vertical hasta que estén completamente secos.
Morfología normal de los glóbulos blancos

NEUTRÓFILOS (rango normal de 60 a 77%)
Citoplasma: Se tiñe de color rosado gris débil con indistintas, difusas
granulaciones rosadas. Los gránulos aparecen similares a polvo de partículas. El
citoplasma es a veces transparente.
Núcleo: Lobulado irregular con protuberancias redondeadas. La mayoría de los
lóbulos están separados por un estrechamiento del núcleo entre los lóbulos. Un
filamento de vez en cuando se puede ver conectando los lóbulos. La cromatina es
grumosa, gruesa y teñida profundamente. Rara vez se encuentran bandas, el núcleo es de forma de
herradura y su terminación es a menudo más grande que la parte media. La membrana nuclear es
lisa. Si la membrana nuclear es irregular o se produce una hendidura nuclear, la célula se clasifica
como segmentada. La presencia de más de cinco lóbulos del núcleo indica el envejecimiento de la
célula. La hipersegmentación puede presentarse como un artefacto en la sangre almacenada. La
vacuolización citoplasmática en los neutrófilos también puede resultar en la sangre almacenada
(por lo general más de 4 h) cuando el EDTA se utiliza. Las vacuolas citoplásmicas son indicativas de
un retraso en la preparación de frotis y no de inflamación.
LINFOCITOS (rango normal de 12 a 30%)
Citoplasma: Por lo general, de color azul pálido y puede contener gránulos azurófilos.
Núcleo: La cromatina está agrupada y profundamente teñida. El tamaño de los
linfocitos varía.Células pequeñas: El diámetro del núcleo es igual o ligeramente mayor
que el tamaño de un glóbulo rojo (7 a 10 micras). El núcleo es redondo o ligeramente
indentado con grandes grupos gruesos de cromatina que se tiñen de color púrpura oscuro. No hay
nucléolo presente. El núcleo casi llega a la célula, dejando un borde estrecho (por lo general)
citoplasma azulado (azul cielo). El citoplasma de vez en cuando puede ser de un azul intenso.
Células grandes: grandes linfas que varían mucho en tamaño. Tanto en el núcleo y el citoplasma es
más abundante que en los ganglios linfas pequeñas. El núcleo es redondo o ligeramente dentado o
en forma de riñón. La cromatina es más reticular, menos intensa en cuanto al teñido, y forma
grupos. Nucléolos están ausentes. El núcleo es excéntrico en el citoplasma, que es abundante y de
color azul pálido. Gránulos grandes bien definidos de color rosáceo (lisosomas) puede estar
presente en el citoplasma. El citoplasma es más intensamente basófilo, y el núcleo puede ser de gran
tamaño con cromatina liviana y un nucléolo. El núcleo puede ser complicado. La estimulación
antigénica es responsable de la aparición alterada. Los linfocitos son células frágiles, fácilmente
moldeables y los márgenes del citoplasma suelen ser mellados por los glóbulos rojos. Cuando esto
ocurre, los márgenes citoplasmáticos pueden teñirse más intensamente de azul que el resto del
citoplasma.
MONOCITOS (rango normal de 3 a 10%)
Citoplasma: Azul-gris (característica), apariencia de piso vidrio, espumoso, de
encaje, o fibroso. Las vacuolas a veces se encuentran en un extremo y varían en
tamaño, dando al citoplasma un aspecto espumoso. Como el polvo, gránulos rosados
pueden ser observados en algunas células.
Núcleo: El núcleo es variable; si luce como una banda, las terminaciones son como
perillas/botones pero se encuentran en raras ocasiones. La cromatina es difusa o
similar a una malla y más suelta que la cromatina agrupada de los linfocitos.
Cualquier aglomeración no es uniforme. Los pliegues nucleares son característicos.
El monocito es el más grande de los leucocitos. Si la identificación de células está en
duda, comparar las características citoplasmáticas con los neutrófilos más
cercanos: los neutrófilos metamielocitos y las bandas tienen un citoplasma casi incoloro con
gránulos apenas visible y un esquema nuclear regular. El citoplasma de los neutrófilos maduros por
lo general es rosado gris y puede ser granulado, en contraposición al núcleo basófilo de los
monocitos. Los monocitos que se han que han fagocitado glóbulos rojos o residuos nucleares en
ocasiones pueden encontrarse en el borde del frotis.
EOSINÓFILOS (rango normal de 2 a 10%)
Citoplasma: El citoplasma es de color azul claro con rojo o gránulos de color rosa
empaquetados en la célula. Los gránulos van desde pequeños y periódicos a unos
pocos y grandes. Ellos pueden ser de tamaño uniforme o variar considerablemente
a grandes y pequeños gránulos presentes en la misma célula.

Núcleo: Por lo general, tiene dos lóbulos que son de manchados oscuros y polimórficos, pero más
suave y menos segmentado que los neutrófilos maduros.
BASÓFILOS (Raros, rango normal de 0 - 2%)
Citoplasma: El citoplasma es de color azul gris con gránulos de color rojo-violeta o
púrpura a gránulos de color negro. En algunas células, los gránulos son de color gris.
Los gránulos se distribuyen uniformemente, varían en número y tamaño, y puede
aparecer vacuolados. Tienen una forma redondeada regular y llenan el citoplasma
enmascarando el núcleo.
Núcleo. El núcleo es característicamente largo y polimorfonuclear (de dos a tres lóbulos), más largo
que el núcleo de los neutrófilos, más delgado que la mayoría de los núcleos de monocitos, y
generalmente enmascarados por gránulos. El basófilo es una célula pequeña y redonda. Los
basófilos son raramente vistos en sangre.
2. Evaluación de hemólisis
1) Tubo problema: material a ensayar + 100µL de sangre diluida.
2) Preparar:
- Control negativo (CN): 5mL de suero fisiológico + 100µL de sangre diluida.
- Control positivo (CP): 5mL de Na2CO3 (0,01%) + 100µL de sangre diluida.
3) Incubar a 37°C durante 60 minutos (CN, CP y problema).
4) Tomar 2mL del sobrenadante y centrifugar a 1000rpm, durante 5 minutos.
5) Tomar 1mL por muestra para la medición de la DO (densidad óptica) a 545nm.
𝐷𝑂 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎 − 𝐷𝑂 (𝐶𝑁)
% 𝐻𝑒𝑚ó𝑙𝑖𝑠𝑖𝑠 = 𝑥100
𝐷𝑂 (𝐶𝑃) − 𝐷𝑂 (𝐶𝑁)
Interpretación del resultado: ≤5% → material no hemolítico bajo las condiciones experimentales
empleadas.
REPLICACIÓN O DUPLICACIÓN DE ADN

Un gen bioquímicamente se define como un segmento de ADN (en unos pocos casos de ARN – hay
algunos virus que no tienen ADN sino que tienen ARN) que codifica la información para producir un
producto biológico funcional (antes era sólo proteína, ahora también se sabe que hay veces que el
ADN se transcribe en ARN y no en proteína, y ese ARN es funcional).

El genoma humano tiene 3,2 billones de pares de bases
aproximadamente que incluyen 20.000 a 25.000 genes en
cromosomas diferentes (23 pares). El largo del genoma
humano es de 2x1011 km. (Referencias: distancia sol-tierra:
1,5x108 km – circunferencia de la tierra: 4x104 km).
En el gráfico se pueden ver representados los porcentajes de
los diferentes “componentes” del genoma humano. Se puede
observar que sólo el 30% corresponde a genes, incluyendo
exones e intrones.
El ADN, se puede replicar para generar más ADN, o se puede

transcribir para formar ARN, y este ARN puede traducirse en
una proteína. En los retrovirus se produce la transformación
de ARN a ADN.
Los virus se incorporan al genoma. Tienen transposones y
“toman” a la célula, utilizándola para duplicarse, para luego
romper la célula y producir partículas infectantes que van a
afectar a otras células. El sistema inmune mata a las células
infectadas por el virus antes que éste logre expandirse a otras
células.
Existen bacterias intracelulares que se meten a la

célula pero no toman el ADN. En la imagen se
observa un ciclo celular (cromosoma).
La duplicación de ADN no ocurre durante la
mitosis (esto es la división del núcleo celular). Para
que ocurra la mitosis, previamente tiene que haber
ocurrido la duplicación del ADN, en la fase S del
ciclo celular.
Los primeros experimentos después de conocer la estructura de ADN revelaron que:

- La replicación es semiconservativa: el ADN doble hélice separa sus dos hebras y cada una sirve
de molde para sintetizar una nueva hebra siguiendo las reglas de complementariedad de las
bases nitrogenadas.

- La replicación es bidireccional: a partir de un punto de origen progresa en dos direcciones
opuestas, existiendo dos puntos de crecimiento (PC) u horquillas de replicación. Cuando se
mira solamente una de las horquillas de replicación, una de las hélices se sintetiza de forma
continua, la hélice conductora (también llamada hélice líder), mientras que la otra hélice se
sintetiza de manera discontinua, hélice retardada (también llamada hélice retrasada), a base
de fragmentos cortos. Si se observan simultáneamente las dos horquillas de replicación, a un
lado del origen la hélice de nueva síntesis se polimeriza de forma continua, mientras que al
otro lado del origen se polimeriza de forma discontinua.
Conforme se abre el ADN, se forman dos estructuras en forma de Y llamadas horquillas de
replicación, en conjunto conforman lo que se llama burbuja de replicación. Las horquillas de
replicación se mueven en direcciones opuestas a medida que avanza la replicación.

- La dirección de síntesis es 5’ → 3’, y la de lectura es 3’ → 5’. La enzima que sintetiza es una
polimerasa que tiene capacidad de formar enlaces fosfodiéster 5’ → 3’, pero la enzima va
leyendo en el sentido opuesto.
Resumen de las características
En 1955 Arthur Kornberg trabajó con E. Coli y descubrió los mecanismos de síntesis de ADN. Se
requieren 4 componentes:
1. dNTPs: dATP, dTTP, dGTP, dCTP (deoxiribonucleósidos 5’-trifosfatos → azúcar-base + 3
fosfatos).
2. Cebador de ADN.
3. ADN polimerasa (enzima de Kornberg).
4. Mg2+ (optimiza la actividad de la ADN polimerasa).
3 aspectos principales en la reacción
La ADN polimerasa 𝙸 cataliza la formación de

La energía para esta reacción
enlaces fosfodiéster entre el 3'-OH de la
proviene de la liberación de 2 de
de síntesis de ADN
desoxirribosa (sobre el último nucleótido de la

los 3 fosfatos del dNTP.
cadena) y el fosfato del carbono 5' del dNTP.
La ADN polimerasa "localiza" el dNTP Tasa ≤800 dNTPs/segundo

complementario correcto en cada etapa durante
el proceso de elongación. Baja tasa de error
La dirección de síntesis es 5' → 3'.

El enlace fosfodiéster forma una cadena. Los puentes hidrógenos de las bases están mirando hacia
adentro de la doble hélice. Entre timina y guanina hay 2 puentes hidrógenos, y entre citosina y
guanina hay 3. La ADN polimerasa tiene forma de identificar si las bases están unidas correctamente.
El sitio activo de la ADN polimerasa 𝙸 acomoda sólo pares de bases con la geometría correcta.
Geometría correcta Geometría incorrecta
La replicación es un proceso muy exacto, porque la enzima no sólo tiene la capacidad de verificar sino
que también tiene actividad exonucleasa. La enzima si se equivoca puede cortar el extremo que acaba
de colocar, hace una “limpieza” y pone el nuevo nucleótido. Hay muchísimo gasto energético para que
no haya errores, ya que estos podrían dar lugar a diferentes tipos de enfermedades o patologías.
La fidelidad de la replicación del ADN se mantiene mediante:
- La selección de bases por parte de la polimerasa (geometría correcta).
- La actividad de exonucleasa 3' → 5’ de corrección de pruebas (proofreading) que forma parte de
la mayoría de las ADN polimerasas.
- Los sistemas de reparación específicos para los desajustes que quedan después de la replicación.
Tipos diferentes de ADN polimerasa (en células procariotas)
Polimerasa Polimerización 5' → 3’ Exonucleasa 3' → 5’ Exonucleasa 5' → 3’ Número de copias
𝙸 Sí Sí Sí 400
𝙸𝙸 Sí Sí No ¿?
𝙸𝙸𝙸 Sí Sí No 10-20
Actividad exonucleasa 3' → 5’: capacidad de remover nucleótidos desde el extremo 3’ de la cadena.
- Importante capacidad de corrección de errores.
- Tasa de mutaciones sin la capacidad de corrección → 1x10-6.
- Tasa de mutaciones con capacidad de corrección → 1x10-9 (1000 veces menor).
La actividad exonucleasa funciona en la replicación y reparación del ADN.
La replicación bacteriana requiere al menos de 20 proteínas más aparte de la polimerasa III; y a todo
este complejo se lo conoce como replisoma o sistema de replicación de ADN.

La ADN polimerasa primero va a ser ubicada por una serie de moléculas (factores). Esto no ocurre en
cualquier parte de la molécula de ADN; éste tiene sitios de lectura. Previamente a ser acomodada, la
doble hélice tiene que haber sido separada, lo cual se consigue mediante proteínas y factores con
función helicasa. Cuando la helicasa va separando las hebras, se genera muchísima tensión en la parte
de la hebra no sintetizada, por lo cual la topoisomerasa se encarga de cortar la doble hélice para cortar
la tensión, y luego la vuelve a unir.
Los cuadraditos de puntos rosas son los factores estabilizantes monocatenarios, moléculas que se
pegan a la hebra separada para que no se vuelva a unir a la otra hebra con la cual formaban la doble
hélice.
La ADN polimerasa no es capaz de poner los nucleótidos de novo; los puede agregar pero no puede
poner el primero de la cadena.
Polimerasa 𝙸𝙸𝙸 → está compuesta por 13 subunidades formadas
por 9 proteínas distintas. Cada subunidad tiene diferentes funciones (core, helicasa, exonucleasa, etc.).
La replicación, como cualquier proceso de polimerización, tiene 3 etapas:

Iniciación
Se conoce que es altamente regulada y ocurre una sola vez al inicio del ciclo celular. Además de la ADN
polimerasa, intervienen otras proteínas:

Sitio oriC → Es el sitio de reconocimiento para que comience la polimerización, es decir, el lugar donde
se va a ubicar el complejo replisoma. Está en todas las células eucariotas. Posee 3 secuencias repetidas
de 13 pares de bases (rojo) y 4 secuencias repetidas de 9 pares de bases (azul).
1) El componente crucial en el proceso de iniciación es la proteína DnaA,

que se une a las 4 repeticiones de 9 pb en el origen con gasto de ATP,
formando una “vuelta”.
2) La proteína HU reconoce y desnaturaliza sucesivamente el ADN en la
región de las tres repeticiones de 13 pb, que son ricas en pares AT
(tienen solamente 2 puentes hidrógenos, son más fáciles de separar),
separando la doble hélice.
3) La proteína DnaC luego ubica a la proteína DnaB en la región
desenrollada. Dos hexámeros en forma de anillo de DnaB actúan como
helicasas, desenrollando el ADN bidireccionalmente y creando dos
posibles horquillas de replicación (priming).
Propagación: SSB factores estabilizadores y DNA primasa

Síntesis de fragmentos de Okazaki:
a) A intervalos la primasa sintetiza un
cebador de ARN para un nuevo
fragmento de Okazaki, la síntesis del
hilo rezagado procede formalmente
en la dirección opuesta al
movimiento de la horquilla.
b) Cada cebador (primer) se extiende
por la ADN polimerasa III.
c) La síntesis de ADN continúa hasta
que el fragmento se extiende hasta
el cebador del fragmento de Okazaki
previamente agregado. Se sintetiza
un nuevo cebador cerca de la
bifurcación de replicación para
comenzar nuevamente el proceso.

Pasos finales en la síntesis de segmentos de cadena
rezagada o lenta: Los cebadores de ARN en la cadena
rezagada se eliminan mediante la actividad exonucleasa 5'
→ 3’ de la ADN polimerasa I y se reemplazan con ADN por
la misma enzima. El “Nick” resultante está sellado por
ADN ligasa.
Terminación (tema no desarrollado)

Eventualmente, las dos horquillas de replicación del cromosoma circular de E.
Coli se encuentran en una región terminal que contiene múltiples copias de una
secuencia de 20 pb llamada Ter. Las secuencias Ter se organizan en el
cromosoma para crear una especie de trampa en la que una horquilla
de replicación puede ingresar pero no puede salir.
REPLICACIÓN DEL ADN EN EUCARIOTAS

Copiar cada cromosoma eucariótico durante la fase S del ciclo celular presenta algunos desafíos:
- Las células deben estar preparadas y el medio ambiente debe ser favorable.
- La célula no entra a mitosis hasta que todo el ADN esté replicado.
- Los cromosomas también deben estar unidos al huso mitótico para que se efectúe la mitosis.
- Los checkpoints en el sistema incluyen proteínas llamadas ciclinas y enzimas denominadas
cinasas dependientes de ciclinas (cyclin-dependent kinases).
En el ciclo celular debe haber mecanismos
de replicación que verifiquen que el ADN
se haya duplicado correctamente,
mediante un gasto energético muy alto.
Fase G1 → La célula comienza a crecer.
Fase S → Se duplica el ADN.
Fase G2 → La célula se prepara para
dividirse.
Fase M (mitosis) → La célula se divide.
Citocinesis → Se divide el citoplasma y
vuelve a iniciar el ciclo.
Puntos de control (checkpoints) en el
sistema: las señales internas y externas
accionan vías de señalización dentro de la
célula que activan, o inactivan, un grupo de
proteínas centrales que impulsan el
avance del ciclo celular.
- Punto de control G1 → Es el punto principal en el que debe elegir si la célula se divide o no. Una
vez que la célula pasa el punto de control G1 y entra a la fase S, se compromete irreversiblemente
a la división. Salvo problemas inesperados como daño al ADN o errores de replicación, una célula
que pasa el punto de control continuará el ciclo celular y producirá dos células hijas. Si una
célula no obtiene las señales de aprobación que necesita en el punto de control G1, puede salir
del ciclo celular y entrar a un estado de reposo llamado fase G0. Algunas células se quedan
permanentemente en G0, mientras que otras reanudan la división, si mejoran las condiciones.
- Punto de control G2 → Si se detectan errores o daños, la célula se detendrá brevemente en el
punto de control G2 para permitir que se realicen reparaciones. Si los mecanismos en el punto de
control detectan problemas con el ADN, el ciclo celular se detiene y la célula intenta completar la
replicación del ADN o reparar el ADN dañado. Si el daño es irremediable, la célula puede
experimentar apoptosis o muerte celular programada. Este mecanismo de autodestrucción
asegura que el ADN dañado no se transmita a las células hijas.
- Punto de control del huso o punto de control M→ La
célula examina si todas las cromátidas hermanas
están unidas correctamente a los microtúbulos del
huso. Debido a que la separación de las cromátidas
hermanas durante la anafase es un paso
irreversible, el ciclo no procederá hasta que
todos los cromosomas estén firmemente unidos
a por lo menos dos fibras del huso de los polos
opuestos de la célula. Las células buscan los
cromosomas que están en el lugar equivocado.
Si un cromosoma está fuera de
lugar, la célula detendrá la
mitosis, dando tiempo para que el
huso capture el cromosoma
perdido.
Cada cromosoma eucariótico es una doble hélice de ADN lineal con un
superenrollamiento. En promedio tiene ∼108 pares de bases de longitud. Con una tasa de replicación
de 2 kb/minuto, la replicación de 1 cromosoma humano requiere ∼35 días. ¿Cómo soluciona esto la
célula? La replicación del ADN comienza en varios replisomas diferentes de forma simultánea.
Polimerasa α (alfa) Nuclear, replicación de ADN
Polimerasa β (beta) Nuclear, reparación de ADN

ADN
Mitocontrial, síntesis de ADN,
polimerasas en Polimerasa γ (gamma)
corrección de errores
mamíferos
Nuclear, replicación de ADN,
Polimerasa δ (delta)
correción de errores
Nuclear, reparación de ADN,
Polimerasa ε (épsilon)
corrección de errores
¿Qué sucede con los extremos o telómeros en los cromosomas lineales?
La ADN polimerasa/ligasa no rellena el espacio en
el extremo del cromosoma después de la remoción
del cebador de ARN. De ese modo, los cromosomas
se reducen al final de cada replicación.
Los telómeros son secuencias de ADN que no son
codificantes, es decir, no son funcionales.
Solución:
1. Las eucariotas poseen secuencias repetidas en
tándem en los extremos de sus cromosomas.
2. La telomerasa (compuesta de proteína y ARN
complementario a la repetición del telómero) se
acopla a la repetición terminal del telómero y
cataliza la incorporación de nuevas repeticiones.
3. Compensación mediante alargamiento del
cromosoma.
4. La ausencia o mutación de la actividad
telomerasa resulta en el acortamiento del
cromosoma y división celular limitada.

Síntesis de ADN telomérico por la ARN telomerasa
Etapa final – Ensamble en nucleosomas

A medida que el ADN se
desenrolla, los
nucleosomas deben
desensamblarse. Las
histonas y proteínas
asociadas a la cromatina
deben duplicarse
mediante una nueva
síntesis de proteínas. el
ADN recién replicado se
ensambla en
nucleosomas casi de inmediato. Las proteínas que acompañan las histonas controlan el ensamble.
Diferencias y semejanzas entre la replicación bacteriana y eucariota
Replicación bacteriana Replicación eucariota
El ADN tiene un solo replicón. El ADN tiene miles de replicones.
Participan tres ADN polimerasas Participan cinco ADN polimerasas (alfa, beta,
Diferencias (I, II y III). gamma, delta y épsilon).
Dura minutos. Dura horas.
Se duplica sólo el ADN. Se duplica el ADN y las histonas.
En ambos, el ADN tiene dos cadenas madre o cadenas templados; un templado tiene la
dirección 3' → 5’ y el otro 5' → 3’. El templado 3' → 5’ se replica en forma continua y
sintetiza su cadena hija 5' → 3’ en un solo tramo; por eso, a esta cadena hija 5' → 3’se
Semejanzas
le llama cadena hija líder. El otro templado 5' → 3’, se replica en forma discontinua y
sintetiza su cadena hija 3' → 5’ en varios tramos; a estos tramos se denominan
fragmentos de Okazaki.

Recombinación genética homóloga en meiosis
En meiosis hay duplicación
de ADN y un mecanismo de
replicación homóloga. La
meiosis es cuando una
célula diploide (2 pares de
cromosomas) pasa a ser
haploide (1 par de
cromosomas). Se produce
en los espermatozoides y
óvulos.
Cuando la célula es diploide,
se produce la
recombinación genética. Las cromátidas se pegan y “saltan”. Por esta razón es que los óvulos y
espermatozoides son una recombinación genética del ADN de las células de los progenitores.
TRANSCRIPCIÓN DE ADN
No se transcribe todo el ADN, sólo se
transcribe un gen o grupo de genes.
No es tan grave que haya un error, ya
que lo único que va a suceder es que
una proteína se convierta en no
funcional. La enzima encargada es
una ARN polimerasa. Sólo va a usar la
secuencia que tiene el sentido que
puede leer, es decir, 3’ → 5’.
La hebra de arriba se denomina
codificante porque el ARN sintetizado
va a tener la misma secuencia de
bases que esta hebra, sólo cambiando
la timina por el uracilo.
Como la ARN no va a duplicar al ADN,
hay factores de transcripción
(pedacitos de
proteínas o
polipéptidos) que
reconocen secuencias
específicas del ADN
para que la polimerasa
se pueda ubicar y
transcribir un gen. Si
está mal ubicada la
polimerasa, la
secuencia va a estar
mal.

Organización general de un gen y sus secuencias reguladoras
Para comenzar la transcripción de un gen, la ARN polimerasa se une al ADN del gen en una región
llamada el promotor. Básicamente, el promotor le dice a la polimerasa donde ubicarse sobre el ADN y
comenzar a transcribir. Cada gen (o en las bacterias, cada grupo de genes que se transcriben juntos)
tiene su propio promotor. Un promotor contiene secuencias de ADN que le permiten a la ARN
polimerasa o a sus proteínas auxiliares unirse al ADN. Una vez formada la burbuja de transcripción, la
polimerasa puede comenzar a transcribir.

TRANSCRIPCIÓN DE ARN PROCARIOTA
El promotor típico bacteriano contiene dos secuencias de ADN importantes, los elementos -10 y -35.
La ARN polimerasa reconoce y se une directamente a estas secuencias. Las secuencias posicionan a la
polimerasa en el lugar correcto para iniciar la transcripción de un gen objetivo, y también aseguran
que esté apuntando en la dirección correcta.
Una vez que se ha unido la ARN polimerasa, la enzima puede abrir el ADN y comenzar a trabajar. La
apertura del ADN ocurre en el elemento -10, donde es fácil separar las cadenas debido a la gran
cantidad de As y Ts (que se unen entre sí con solo dos puentes de hidrógeno).
Los elementos -10 y -35 reciben sus nombres del hecho de estar 35 y 10 nucleótidos antes del sitio de
iniciación (+1 en el ADN). El signo de menos solo significa que están antes, no después, de este sitio.
Promotores procariotas Promotores eucariotas
En el ARN todos los transcriptos son inmaduros y requieren de un proceso de maduración. Siempre se
sintetizan precursores. Hay 3 ARN polimerasas distintas que están encargadas de madurar distintos
tipos de ARN.

Estructura general de un gen eucariota
TRANSCRIPCIÓN DE ARNm POR ARN-POLIMERASA II EN CÉLULAS EUCARIOTAS

El factor de transcripción 2 (TFIIB) se
une reconociendo a la caja TATA, de ahí
vienen los factores TFIIF, TFIIE y TFIIH.
Estos factores se van uniendo uno a uno
y van formando un complejo que se va a
encargar de acomodar a la polimerasa
sobre el promotor. Una vez que la
polimerasa está ubicada, el factor TFIIH,
que tiene actividad helicasa, abre la doble
hélice para que pueda comenzar la
transcripción. Después, el mismo factor,
lo que hace es fosforilar el extremo de la
polimerasa, de forma que todos los
factores queden y la polimerasa empieza
la síntesis de ARNm. Después de 60 a 70
nucleótidos, los factores son liberados y
sólo queda la polimerasa sintetizando el
ARNm.

Modificaciones post transcripcionales
- ARNt: metilación de bases, remoción y unión de segmentos de cadena y adición de la secuencia
CCA característica al extremo 3 terminal.
- ARNr: se sintetiza un solo precursor largo que luego se hidroliza y hay metilaciones del C2 de
las ribosas.
- ARNm: formación de cap, inserción de cola “poli A”, splicing.
Formación del cap en ARNm
El cap 5' se agrega al primer nucleótido del transcrito durante la transcripción. El cap es un nucleótido
modificado de guanina (G) que protege al transcrito de la degradación.
El terminal 5’ de la cadena es 7-metilguanosina trifosfato, especie de casquete o capuchón que sirve
para el reconocimiento del extremo 5’ del ARNm por el complejo que inicia la traducción, además
de estabilidad al ARNm, protegiéndolo de la acción de las fosfatas y exonucleasas.

Inserción de la cola poli A en ARNm
La cola de poli A consiste en múltiples adenosín monofosfatos
(unos 100 a 200); en otras palabras, es un trozo de ARN
formado solo de bases adenina. La señal para la inserción de
poli A es una secuencia AAUAAA que se encuentra “casi” en el
extremo final. El segmento 3' del pre-ARNm recién hecho es
primero cortado por un conjunto de proteínas. Una
endonucleasa específica secciona la cadena de ARN en el lugar
señalado y entonces, una polimerasa A sintetiza la cola de poli
A en el extremo 3'. A la cola de poli A recién sintetizada se
asocia repetidamente una proteína denominada PBP (PoliA-
binding-protein: proteína de unión al poli A). Esta proteína
protege al RNA de su degradación y lo acompañará en su viaje
al citoplasma, donde también facilitará el proceso de
traducción.
Splicing: transcripción de ARNm

Un gen eucariota está formado por secuencias codificantes (exones) y no codificantes (intrones).
El splicing lo que hace es sacar los intrones del gen y unir los exones. Se produce para tener
mayor variabilidad genética en un pedazo más pequeño de ADN.
El ARNm puede madurar mediante splicing de diferentes maneras, generando distintas proteínas
similares a partir de un mismo gen (empalme alternativo).
Resumen de transcripción de ARNm en eucariotas

Extremo 5’ → cap (durante la transcripción).
Extremo 3’ → cola poli A (después de la transcripción).
Splicing en ARNm en células eucariotas.
TRANSCRIPCIÓN DE ARNt EN EUCARIOTAS (polimerasa III) Y PROCARIOTAS
Modificaciones post transcripcionales en ARNt (metilaciones de bases)
TRANSCRIPCION DE ARNr EN PROCARIOTAS

Mediante clivaje los exones quedan separados en distintas subunidades.

TRANSCRIPCION DE ARNr (polimerasa I) en EUCARIOTAS
Mediante clivaje los exones quedan separados en distintas subunidades.
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
En los animales (vertebrados superiores) la degradación oxidativa de proteínas (libera energía) se da
bajo 3 circunstancias metabólicas:
1. Durante la síntesis y degradación normales de proteínas celulares (renovación de proteínas,
cuando la proteína cumple su función deben renovarse – alrededor del 75% de estas proteínas
se recicla).
2. Cuando una dieta es rica en proteínas y la ingestión de
aminoácidos supera las necesidades de proteínas del cuerpo, el
excedente se cataboliza (degrada), no se puede almacenar.
3. Durante la inanición o la diabetes no controlada, cuando no hay
carbohidratos disponibles o no están siendo utilizados
correctamente, las proteínas se usan como combustible (se
produce bajo condiciones patológicas).
En el estómago, en un medio ácido y bajo efecto de una enzima comienza
la degradación, la cual continúa en el intestino, en un pH neutro,
mediante la acción de otra enzima.

VÍAS COMUNES DEL CATABOLISMO CELULAR
Los aminoácidos, glúcidos y ácidos grasos comienzan
sus etapas degradativas y dan acetil-CoA, el cual entra
en el ciclo de Krebs para rendir CO2 y coenzimas
reducidas. Estas coenzimas van a cadena respiratoria
para dar ATP.
Todas las macromoléculas, cuando ingresan a la etapa
degradativa, tienen un metabolito común (acetil-CoA).
Cuando hay grandes aportes de glúcidos y no hay una
actividad física suficiente que produzca la degradación,
el acetil-CoA ingresa por la vía inversa para aumentar
los ácidos grasos o lípidos de almacenamiento.
Los aminoácidos, dependiendo de su estructura química,
ingresan al ciclo de Krebs a distinta altura, por lo que la
degradación de cada aminoácido va a rendir una
cantidad de energía diferente (no es lo mismo un
aminoácido que ingresa a la altura del piruvato que
aquel que ingresa a la altura del oxalacetato).
Dependiendo del lugar en el que ingresen va a ser el
rendimiento de energía de cada uno.

CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Se lleva a cabo dentro de los hepatocitos.
1° etapa: recuperación del grupo amino
1) Transaminación
Es llevada a cabo por las transaminasas (enzima que cataliza la reacción). Un aminoácido cede
su grupo amino hacia un cetoácido y ese aminoácido, al perder el grupo amino, queda como un
cetoácido, y el cetoácido se transforma en un aminoácido. La mayoría de los aminoácidos
transaminan con el α-cetoglutarato para formar glutamato.
La piridoxal fosfato (PLP) es la coenzima que trabaja junto con la transaminasa, y es la
transportadora transiente del grupo funcional amino mediante la formación de la
piridoxamina.
Una vez que el aminoácido transaminó a glutamato se produce la desaminación.
PLP
transaminasa
aminoácido1 + ⏟
cetoácido2 ⇔ cetoácido1 + ⏟
aminoácido2
α−cetoglutarato glutamato
2) Desaminación oxidativa
El glutamato, por acción de la glutamato deshidrogenasa, sufre la pérdida del grupo amino y la
constitución del α-cetoglutarato, a expensas de la reducción de la FMN. El α-cetoglutarato es un
intermediario del ciclo de Krebs, por lo que puede entrar al mismo o puede ir (dependiendo del
requerimiento) a síntesis de glucosa por vía inversa de la gluconeogénesis.
3) Desaminación no oxidativa
Se produce en aminoácidos muy especiales.
4) Descarboxilación

5) Formación de neurotransmisores
El GABA, cuando es liberado en una neurotransmisión, produce el bloqueo del impulso
nervioso.
FORMAS DE EXCRECIÓN
El 75% de los grupos aminos liberados en las desaminaciones se recicla, y el 25% restante se excreta.
Dependiendo del tipo de organismo se va a excretar de diferentes formas.
- Peces o formas más inmaduras de anfibios → NH3 (grupo amino)
- Reptiles y aves → ácido úrico
- Animales superiores → urea (no tóxica, suele utilizarse como fertilizante)
Desaminaciones fuera del hígado
El grupo amino producido en tejidos diferentes al hígado se une al glutamato por acción de la glutamina
sintetasa, con gasto de ATP, para dar glutamina (es como un glutamato pero con otro grupo amino).
Esta glutamina puede salir de la célula e ir a la sangre, y es transportada hacia el hígado.

Una vez que ingresa en el hígado, la glutamina pierde ese grupo amino “extra” mediante la acción de
una glutaminasa, reconstituyendo el glutamato, y el grupo amino entra en el ciclo de la urea (en
mamíferos, en otros seres se excreta de otras formas).
Ácido úrico
CICLO DE LA UREA
El ciclo de la urea empieza desde el interior de las mitocondrias del hígado. La urea (producto final)
posee 2 grupos aminos: la primera reacción química del grupo amino se produce en la matriz
mitocondrial (el grupo proviene de una desaminación), y la incorporación del segundo grupo amino
de la urea es citosólica (el grupo proviene de un aminoácido).
Es una vía de 5 enzimas:
Enzimas mitocondriales Enzimas citosólicas
1 Carbamil P sintetasa 3 Arginin-succinato sintetasa
2 Ornitín transcarbonilasa 4 Arginin-succinasa
5 Arginasa
1. El NH4 generado en las mitocondrias hepáticas se utiliza únicamente e inmediatamente junto
con el CO2 producido por la respiración mitocondrial, generando carbamil P en la matriz. Esta
reacción dependiente del gasto de 2 ATP es catalizada por la carbamil P sintetasa.
2. El carbamil fosfato por acción de la ornitín transcarbonilasa, se condensa con la ornitina para
formar citrulina y libera el grupo fosfato. Se produce un ataque nucleofílico del grupo amino de
la ornitina sobre el grupo carbonilo de la carbamil P. Por acción de la enzima se libera el grupo
fosfato y queda constituida la citrulina.
3. La citrulina abandona la matriz mitocondrial hacia el citosol. El segundo grupo amino se
introduce a partir del aspartato mediante una reacción de condensación entre el grupo amino
del aspartato y el grupo carbonilo de la citrulina, que forma arginin-succinato. Este tipo de
reacción citosólica, catalizada por la arginin-succinasa, requiere del gasto de 1 ATP.
4. Se corta reversiblemente el arginin-succinato por la arginin-succinasa, para formar arginina
libre y fumarato, que entra en la mitocondria y se une a la reserva de intermedios del ciclo del
ácido cítrico.
5. La enzima citosólica arginasa corta la arginina dando urea y ornitina. La ornitina es transportada
a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.

Ecuación general: 2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2 O ⇄ Urea + 2ADP + 4Pi + 1AMP
METABOLISMO DEL GRUPO HEMO

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL GRUPO HEMO
El grupo hemo es una porfirina, de estructura plana,
tetrapirrólica. Los 4 pirroles (números romanos) son
heterociclos de 5 miembros con un heteroátomo de nitrógeno.
Estos 4 pirroles están unidos por grupos metino (rojo,
denominados con letras griegas). Tiene muchos dobles enlaces,
por lo que tiene muchos electrones pi. Los nitrógenos de los
pirroles están unidos por un enlace de coordinación a un átomo
de hierro.

ENLACES DEL FE++ (HEMOGLOBINA)
El grupo hemo se encuentra unido a una proteína (globina, proteína soluble de estructura globular).
Uno de los residuos de los aminoácidos que la conforman (residuo de histidina) tiene un grupo
imidazol (heterociclo con 2 átomos de nitrógeno).
El hierro tiene 4 enlaces de
coordinación en un plano, y
perpendicular a ese plano está unido
mediante un quinto enlace a un
nitrógeno de la globina, formando la
hemoglobina. En su sexto enlace,
está unido al oxígeno molecular.
La hemoglobina es la proteína que
está encargada de transportar el
oxígeno unido al hierro. Los tipos de
proteínas o moléculas que se
caracterizan por tener ese hierro
como metal central unido a los
pirroles son las cromoproteínas, los
citocromos, la mioglobina (hemoglobina del músculo) y la hemoglobina.
BIOSÍNTESIS DEL GRUPO HEM

Se lleva a cabo en el hígado y en la médula ósea. Consta de 3 etapas:
Etapa 1 – Síntesis del ácido-δ-aminolevulínico (mitocondrial)
Es mitocondrial porque la enzima es mitocondrial.
Los sustratos de la enzima sintetasa para comenzar con esta etapa son succinil-CoA (intermediario del
ciclo de Krebs) y glicina. La sintetasa cataliza la unión de la succinil-CoA al aminoácido glicina. La
coenzima A se va y queda formado un α-amino-β-cetoadipato. Se produce una descarboxilación en el
carbono terminal por acción de otra sintetasa, por lo que el producto es δ-amino-levulinato o ácido δ-
amino-levulínico.
El grupo hemo está modulando alostéricamente a la enzima, inhibiéndola. El producto final inhibe a la
primera enzima cuando la concentración del grupo hemo es muy alta, por lo tanto la vía se detiene
hasta que disminuye la concentración del grupo hemo.
Etapa 2 – Síntesis del porfobilinógeno (citosólica)
2 moléculas de δ-amino-levulinato se unen de forma “desfasada”, quedando formados el primer pirrol,
una metil amina como residuo, un grupo acetilo (A) y un grupo propionilo (P), formando el
porfobilinógeno.
Etapa 3 – Formación de porfirina (citosólica)
4 moléculas del porfobilinógeno, por una serie de reacciones donde se produce la salida de 4 grupos
aminos y 6 descarboxilaciones, forman el protoporfobilinógeno (porfirina).

FORMACIÓN DE PORFIRINA Y GRUPO HEMO
Ingresa, por acción de una

4 porfibilinógenos pierden los 4
ferrocatalasa, el Fe++, formando el
grupos aminos
grupo hemo
Se forma el uroporfirinógeno
Pierde 6 hidrógenos y queda
(estructura de tetrapirrol), con
constituída una proto-porfirina
cadenas laterales de acetilos o
coloreada
poprionilos
Por acción de una descarboxilasa,

Sufre dos descarboxilaciones más,
se pierden 4 dióxidos de carbono de
de dos de los propionilos, quedando
los acetilos, los cuales quedan como
2 vinilos y formando el
metilos, formando el
protoporfirinógeno
coproporfirinógeno
Aunque la etapa 3 es citosólica, la incorporación del hierro para dar el grupo hemo es mitocondrial.

85% → Hb
10% → mioglobina
Grupo hemo catalasas
5% → hemoproteínas → {citocromos
{ etc.
FORMAS DE LA HEMOGLOBINA
1) OXI-hemoglobina
Hemoglobina unida al oxígeno (lo transporta unido al hierro). Es la ferroproteína que tiene
como función el transporte del oxígeno hacia los tejidos.
2) CARBO-hemoglobina
Hemoglobina unida al dióxido de carbono (lo transporta unido al grupo amino, formando el
ácido carbamínico). Es la ferroproteína que tiene como función el transporte del dióxido de
carbono desde los tejidos.
3) CARBOXI-hemoglobina
Hemoglobina unida al monóxido de carbono (lo transporta unido al hierro). El monóxido es
tóxico, ya que inhibe la cadena respiratoria: compite con el oxígeno y tiene una afinidad mayor
que éste; la hemoglobina se va a unir más rápido al monóxido de carbono que al oxígeno. Por

esta razón, si hay mucho monóxido de carbono en una habitación, por ejemplo, la hemoglobina
se va a saturar de monóxido de carbono y no va a poder hacer el intercambio gaseoso, y la
persona muere por no recibir suficiente oxígeno.
4) META-hemoglobina (estados patológicos)

Hemoglobina unida a un Fe+++ (hematina). Pierde la capacidad de transportar oxígeno.
Se recuperan y entran
Globina Formada por
en otros procesos
(proteína) aminoácidos
biosintéticos
Hemoglobina
Entra a
Grupo hemo
degradación
Recambio de 6
g/día
CATABOLISMO DEL HEMO

Lo primero que pierde el grupo hemo es el
hierro, el cual se recicla, quedando formada
una porfirina de estructura lineal
(desdoblada) denominada
biliverdina. La biliverdina, por
acción de una reductasa, se
reduce para dar la bilirrubina. La
bilirrubina entra en la sangre, luego
va al hígado donde se produce la
degradación final y se elimina por
el riñón como urobilina o
estercobilina que se elimina
por medio de las heces.

BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS
Cuando se habla de la
biosíntesis de muchas proteínas,
se refiere a la expresión de un
gen. La expresión de un gen
incluye la transcripción, los
procesos post transcripcionales,
la traducción y los procesos post
traduccionales (activación de la
proteína).
transcripción traducción
ADN → ARNm → Proteínas
↓
lenguaje de 4 letras → lenguaje de 20 letras
↓
CÓDIGO GENÉTICO → 64 tripletes → 20 aminoácidos
PREGUNTA DE PARCIAL: Características del código genético
Todos los organismos usan el mismo
Universal
código de tripletes
Más de 1 triplete para cada aminoácido

Degenerado
(ventaja evolutiva)
Un triplete codifica para un aminoácido,

No tiene comas
el próximo triplete otro aminoácido, etc.
Código genético
La 3° base es menos específica que las
Código vacilante
otras 2 (ventaja cinética - las 2 primeras
o tambaleante
determinan el aminoácido)
64 = 43 - Si fueran 16 son menos que los

aminoácidos (ventaja evolutiva, primero
N° de codones
fueron dobletes y cuando fueron más
aminoácidos se volvieron tripletes)

El triplete AUG codifica exclusivamente para la metionina. Es conocido como el código de iniciación:
todas las biosíntesis de proteínas comienzan a partir de la lectura de este triplete. Cuando termina la
traducción, el 100% de las proteínas tienen como primer aminoácido a la metionina, que puede
perderse o no en los procesos post traduccionales.
Hay 3 tripletes (UUA, UAG y UGA) que no corresponden a ningún aminoácido. Cuando la enzima lee
cualquiera de estos 3 tripletes la biosíntesis se detiene y la cadena polipeptídica se libera.
La treonina, por ejemplo, está codificada
por 4 tripletes: las 2 primeras son
iguales y cambia la tercera (código
tambaleante). Esto sucede con varias
combinaciones de bases y de tripletes.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
La síntesis de proteínas requiere de un ARNm que lleva la transcripción de la lectura del ADN (nunca
abandona el núcleo) por una complementariedad de bases, un aminoácido activado y una organela
particular denominada ribosomas, formados por una subunidad menor y una subunidad mayor, en las
cuales primero el ARNm se posiciona en la subunidad menor y luego se une la mayor. A medida que se
va elongando la cadena se van formando las uniones peptídicas hasta la lectura del código stop,
cuando se libera la proteína.

1. Activación de α-aminoácidos
La activación de los aminoácidos se conoce como formación o síntesis del aminoacil-ARNt (el
aminoácido libre se une al ARNt). Cuando el ARNt se posiciona sobre el ARNm, hay una
complementariedad de bases, por lo que el anticodón del ARNt se posiciona sobre el codón del
ARNm y eso se traduce al aminoácido unido al extremo 3’ del ARNt.
En una primera etapa, se produce la ruptura del ATP en un AMP que se une al aminoácido y se
libera pirofosfato (favorecida termodinámicamente). En una segunda etapa, ingresa el ANRt en
reemplazo del AMP.
2. Iniciación
Los ribosomas, cuando no participan en la biosíntesis de proteínas, se encuentran

desensamblados (la parte mayor por un lado y la menor por otro).
En una primera etapa, el ARNm se posiciona sobre la subunidad menor del ribosoma con ayuda
del factor de iniciación 3. Los factores 1 y 2 van a promover el acercamiento del aminoacil-ARN
(si el primer código es el AUG, este aminoacil va a ser la metionina-ARNt). El posicionamiento
del aminoacil sobre el codón AUG corresponde al gasto de un ATP. Una vez que se posiciona el
primer ARNt se produce la salida de los 3 factores de iniciación mediante el gasto de un ATP y

el posicionamiento correcto del ARNt sobre
el ARNm, y por último, la subunidad mayor
del ribosoma se ubica sobre la menor.
3. Elongación
En la etapa de elongación, los factores de elongación van a
promover la búsqueda del aminoácido que corresponda
a la lectura del triplete que continúa en la cadena.
El factor de elongación 1 va a promover el
acercamiento del ARNt unido a la cerina y su
localización por complementariedad de bases del
codón y anticodón, con gasto de energía. La cerina queda
posicionada en la posición A de la subunidad mayor,
mientras que en la posición P se encuentra la cadena
previamente formada.
La peptidil-transferasa cataliza el ataque
nucleofílico del grupo amino de la cerina
sobre el grupo carbonilo del
carboxilo de la alanina (unión
peptídica entre los
aminoácidos). Es una enzima
que utiliza la energía
liberada del enlace entre el
ARNt y el aminoácido.
El ribosoma se mueve hacia el siguiente triplete,
dejando a la cadena recién formada en la posición P del
mismo, para volver a iniciar el proceso de elongación. Esta
traslocación del ribosoma también implica un gasto de energía.

4. Terminación
El proceso de elongación se va a repetir hasta llegar al codón de
terminación, cuya lectura promueve la terminación de la cadena. En
este momento, se produce una hidrólisis del último
aminoácido con el ARNt, la liberación del
aminoácido, del ARNt, del ARNm y del
ribosoma.
EFICIENCIA TERMODINÁMICA
• 4 ATP por cada enlace peptídico
• 4 x 30,5 kJ/mol = -122 kJ/mol
• 1 enlace peptídico = 21 kJ/mol
ΔG = - 101 kJ/mol
5. Plegamiento de la proteína
PREGUNTA DE PARCIAL: ¿Por qué es tan cara (en términos energéticos) la síntesis/traducción de
proteínas? Tiene una eficiencia negativa debido a que se necesita guardar fidelidad en la copia. Puede
haber mutaciones en el ADN que pueden mejorar o perjudicar a la genética (mejorar una especie o
llevarla a la extinción).
ACOPLAMIENTO DE LA TRANSCRIPCIÓN Y DE LA TRADUCCIÓN EN BACTERIAS

En un organismo procariota (célula
procariota) no se aprecia un núcleo
separado por una membrana en cuyo
interior se encuentre el ADN, pero el ADN
está circunscripto en un espacio
denominado cromatina, que es donde se va a
producir la lectura del ADN.
Todas las enzimas que llevan a cabo tanto la
transcripción como la traducción leen 5’ →
3’, independientemente de la cadena que se
use como molde para lectura.
MODIFICACIONES POST TRADUCCIONALES

Una vez que se libera la cadena polipeptídica que tiene un amino terminal y un carboxilo terminar,
todavía no tiene actividad biológica; debe sufrir modificaciones post traduccionales para que sea
biológicamente activa. Estas modificaciones son:
- Modificaciones en los extremos amino y carboxilo terminal.
- Modificaciones en los aminoácidos (fosforilaciones, CH3, COOH).
- Adición de grupos prostéticos (se transforma en proteína conjugada).

- Procesos proteolíticos (una proteína larga se corta y se forma un dímero).
- Inserción de cadenas de carbohidratos.
- Formación de puentes disulfuros S-S.
MUTACIONES
Son un cambio en la secuencia del ADN que llevan a un cambio en la lectura, y por lo tanto, un cambio
en la estructura del ARNm. Estos cambios pueden ser:
a) Puntuales
Pueden ser el reemplazo de una base por otra (transición o transversión), o la adición o
pérdida de una base.
Consecuencias:
o 3° base sin significado → silenciosa (no influye en la estructura de la cadena, el
aminoácido sigue siendo el mismo).
o Cambiar 1 aminoácido por otro → sin consecuencias (neutro).
→ cambiar la conformación espacial (espacio) y alterar
función (centro activo).
b) Cambios estructurales en cromosomas
Alteran una porción del cromosoma.
1. Deleción
2. Duplicación
3. Inversión
4. Translocación (si tengo un código que es UAA-GUA, la translocación sería GUA-UAA).
REGULACIÓN METABÓLICA EN ORGANISMOS

PROCARIOTAS
La actividad enzimática puede ser modulada, más tratándose de la mayoría de las enzimas alostéricas
(tienen sitios modulatorios y pueden modularse negativa o positivamente). La actividad enzimática
también puede ser modulada en forma de cascada metabólica (hormonas).
Dado el alto costo de la síntesis de proteínas, la regulación de la expresión de genes es esencial para
hacer un uso óptimo de la energía. La modulación se da a nivel génico. Los genes pueden ser:
Constitutivos Regulados
Están expresándose Se van a expresar bajo ciertos y determinados requerimientos celulares
continuamente Inducibles (se expresan) Reprimidos (no se expresan)
Expresión génica Expresión génica regulada por Expresión génica regulada por
constitutiva inducción represión
Un operón es una secuencia de ADN que incluye los genes que codifican los productos que participan
en procesos relacionados. Los genes en un operón se transcriben como un grupo y tienen un solo
promotor. Cada operón contiene secuencias de ADN reguladoras, que actúan como sitios de unión
para las proteínas reguladoras que promueven (inducibles) o inhiben (reprimibles) la transcripción.
Algunos operones son inducibles, lo que significa que pueden activarse por la presencia de una
molécula pequeña particular. Otros son reprimibles, es decir que están activos de manera
predeterminada, pero se pueden desactivar por medio de una molécula pequeña.
Algunos factores de transcripción activan la transcripción. Por ejemplo, pueden ayudar a que los
factores generales de transcripción y/o la ARN polimerasa se unan al promotor.

Otros factores de transcripción reprimen la transcripción. Esta represión puede funcionar de varias
formas. Como ejemplo, un represor puede estorbar a los factores basales de transcripción o a la ARN
polimerasa, de manera que no puedan unirse al promotor e iniciar la transcripción.
Regulación negativa
Caso a) El represor se va a unir
al operador y no va a permitir que la
ARN polimerasa se una al promotor
y continúe la lectura, pero a la vez,
puede haber una señal molecular
que cuando se une al represor lo
libera del sitio operador, por lo que
permite que la ARN polimerasa se
una y empiece a transcribir el gen.
Caso b) El operador está libre,
por lo que la ARN polimerasa puede
unirse al promotor y leer la
secuencia. El represor, en presencia
de una señal molecular, sí se va a
unir al sitio del operador e impedir la
transcripción.
Regulación positiva
Caso c) Los activadores se unen
cerca del promotor. El activador va a
promover que la ARN polimerasa lea
los genes. Cuando hay una señal
molecular que se une al activador
puede anular su función,
separándolo del su sitio en el gen.
Caso d) El activador está libre,
por lo que la ARN polimerasa no va a
empezar la lectura de los genes. El
activador, en presencia de una señal
molecular, se une al sitio que le
corresponde en el gen y permitiendo
que la enzima comience a transcribir.

En eucariotas, el sistema es más complejo. Activadores y
represores a menudo unen sitios a miles de pares de
bases de los promotores que regulan. La interacción entre
los activadores y la ARN polimerasa suele ser mediada
por coactivadores. La represión a veces está mediada por
represores que se unen a activadores, evitando así la
interacción activadora con la ARN polimerasa.
OPERÓN LAC (lactosa)

El operón Lac tiene sitios promotores,
sitios operadores y sitios de los genes
de la expresión de las enzimas:
- LacZ → codifica la β-
galactosidasa, responsable de
dividir la lactosa en glucosa y
galactosa.
- LacY → codifica una proteína de
membrana llamada lactosa
permeasa (galactósido
permeasa), que es una “bomba”
transmembrana que permite que la
célula importe la lactosa.
- LacA → codifica una enzima conocida
como tiogalactósido transacetilasa, que
pega un grupo químico particular a
moléculas objetivo.
Este operón normalmente está reprimido
porque el organismo obtiene su energía a partir
de la degradación de la glucosa. Cuando hay
poca glucosa y hay lactosa en el medio, la célula
va a consumir lactosa y va a obtener glucosa a
partir de la misma.

Regulación del operón Lac por la proteína receptora de AMPc (CPR)
El AMPc es una de las señales moleculares que se une a la CRP (proteína receptora), pero a su vez va a
hacer que se libere o no se libere el represor.
a) Glucosa alta, AMPc bajo y lactosa
ausente.
El represor está unido al operador, por lo
que los genes no se traducen. Además, al
no haber lactosa (“desconecta” el
represor), los genes no se expresan, aun
habiendo glucosa alta. Si hay glucosa alta,
la célula gasta la glucosa.
b) Glucosa baja, AMPc alto y lactosa

ausente.
El represor está unido al operador,
por lo que los genes no se traducen.
Además, al no haber lactosa
(“desconecta” el represor), los genes
no se expresan.
c) Glucosa alta, AMPc bajo y lactosa

presente.
En presencia de lactosa, si hay glucosa
presente, la célula gasta glucosa, por lo
que el represor se va del operador, pero
se induce la transcripción de una
pequeña porción de enzimas.
d) Glucosa baja, AMPc alto y lactosa

presente.
En presencia de lactosa, si la glucosa
no está presente o se encuentra en
menor concentración, el represor se
va del operador y se une un
activador, por lo que se induce una
altísima tasa de lectura de ARNm.
Entonces, el operón Lac se expresará en niveles altos si se cumplen dos condiciones:

• La glucosa no debe estar disponible: cuando la glucosa no está disponible, AMPc se une a CAP,
lo que permite que CAP pueda unirse al ADN. Al estar unida CAP, ayuda a que la ARN
polimerasa se pegue al promotor del operón Lac.
• La lactosa debe estar disponible: si la lactosa está disponible, el represor Lac será liberado del
operador (por unión de la alolactosa). Esto permite que la ARN polimerasa avance sobre el
ADN y transcriba el operón.
La cantidad de genes expresados va a ser inversamente proporcional a la concentración de glucosa
presente (más glucosa = menos lectura / menos glucosa = mayor lectura).

OPERÓN TRP (triptófano)
El operón Trp tiene sitios promotores, sitios operadores y sitios de los genes de la expresión de las
enzimas. Es un operón que tiene 5 genes, los cuales, cuando se expresa, van a catalizar la
transformación del corismato en triptófano.
Este operón está normalmente inducido (normalmente la célula forma triptófano). La molécula señal
del operón Trp es un aminoácido.
Lo que hace interesante a este operón es que utiliza un sistema muy particular de regulación: la
atenuación, basado en el estrecho acoplamiento que existe entre transcripción y traducción en los
procariotas. Con la atenuación se consigue coordinar la velocidad de síntesis de los aminoácidos con la
velocidad de crecimiento. Por lo tanto, es un operón con doble regulación: sensibilidad al triptófano y
atenuación. El sistema de represión actúa bajo el efecto de la concentración intracelular del Trp
mientras que la atenuación responde a la concentración de tRNAtrp cargado. Esto permite que el
proceso de traducción afecte directamente la transcripción del operón.
Cuando la concentración de triptófano es alta, pueden darse 2 situaciones:
- El mismo triptófano se une a un sitio del represor y ese represor se une al operador, inhibiendo
completamente la continuación de la lectura de los genes (represión).
- Se reprime la traducción, pero en una parte de la secuencia líder se forma una pequeña porción
de ARNm denominado ARNm atenuado (atenuación).

Cuando la concentración de triptófano es baja, el represor Trp está inactivo (porque no hay triptófano
disponible para unirse y activarlo). No se adhiere al ADN ni bloquea la transcripción, y esto permite
que la ARN polimerasa transcriba el operón Trp.
En este sistema, el represor Trp actúa como un sensor y como un interruptor. Detecta si triptófano ya
está presente en niveles altos, y si es así, "apaga" al operón, para prevenir que se produzcan enzimas
biosintéticas innecesarias.
TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
TIPOS DE SEÑALES CELULARES
Señales extracelulares
Las señales extracelulares son traducidas en señales
intracelulares. La unión de moléculas de señalización
extracelulares o ligandos con los receptores celulares
situados en la superficie externa de la membrana
plasmática desencadena los eventos hacia el interior de la
célula.
Algunas señales a las que responden las células son:
- Antígenos.
- Glicoproteínas/oligosacáridos de la
superficie de las células.
- Señales de desarrollo. - Tacto.
- Componentes de la matriz extracelular. - Neurotransmisores.
- Factores de crecimiento. - Olores.
- Hormonas. - Feromonas.
- Luz (receptores de los ojos). - Sabores.
Señales endocrinas Señales paracrinas
Las hormonas son producidas por células del Sólo actúan sobre células diana que se
sistema endocrino y circulan por el torrente encuentran en la vecindad de las células
sanguíneo hasta alcanzar todos los lugares del emisoras, como por ejemplo los
cuerpo. Es de respuesta lenta, inespecífica, larga neurotransmisores.
duración y actúa a distancia. Respuesta local.
Señales yuxtacrinas
Señales autocrinas
Son transmitidas a lo largo de la membrana
Afectan sólo a las células que son del mismo tipo
celular a través de proteínas o lípidos que
celular como las células emisoras. Un ejemplo de
integran la membrana celular y son capaces de
señales autocrinas se encuentra en las células
afectar tanto a la célula emisora como a las
del sistema inmune.
células inmediatamente adyacentes.

Señales intracelulares
Las moléculas de señalización intracelular en células eucariotas incluyen proteínas G
heterotriméricas, pequeñas GTP-asas, nucleótidos cíclicos como AMP cíclico (AMPc) y GMP cíclico
(GMPc), ion calcio, derivados fosfoinositoles como fosfatidilinosiltoltrifosfato (PIP3), diacilglicerol
(DAG) e inositoltrifosfato (IP3) y varias proteínas quinasas y fosfatasas. Algunas de estas sustancias
también se llaman segundos mensajeros.
RECEPTORES
Son proteínas grandes altamente especializadas que comunican el medio extracelular con el
intracelular; su mediación producirá moléculas que modulan funcionamiento intra y extracelular.
Características de los receptores
← Especificidad: se une a un solo tipo de ligando.
Afinidad: fuerza con la que el ligando se une al receptor.
Actividad específica: promover cambios tróficos y
funcionales de la célula blanco.
Amplificación →: reciben una señal y en el
interior celular pueden activar a una
enzima que a su vez activa a 3 enzimas, cada una de las
cuáles activa a 3 enzimas más, y así sucesivamente,
amplificando la señal.
← Desensibilización/Adaptación: el receptor permanece activo un tiempo y da una
respuesta. Luego entra en un estado en el cual por más que esté unido al ligando, no
va a emitir ninguna respuesta.
Integración →: si hay dos receptores con efectos opuestos,
existe una integración en la cual se va a decidir en
función de cuál de los dos receptores esté más activado.
Los receptores pueden ser para hormonas, anticuerpos, bacterias, virus, para
reacción con otras células, toxinas o lactinas.
Ligandos
El ligando no es metabolizado a productos útiles, no es intermediario en
cualquier actividad celular y no tiene propiedades enzimáticas. La única función
del ligando es cambiar las propiedades del receptor.
Tipos de receptores
- Los canales iónicos activados por ligando son canales de iones que abren en respuesta a la
unión de un ligando. Para formar un canal, este tipo de receptores de superficie celular tiene
una región que atraviesa la membrana con un canal hidrofílico (que ama el agua) en medio. El
canal permite que los iones crucen la membrana sin tener que tocar el centro hidrofóbico de
la bicapa de fosfolípidos.
- Los receptores ligados a enzimas son receptores de superficie celular con dominios
intracelulares asociados a una enzima. En algunos casos, el dominio intracelular del receptor es
realmente una enzima que puede catalizar una reacción. Otros receptores asociados a enzimas
tienen un dominio intracelular que interactúa con una enzima.
- Los receptores acoplados a proteína G (GPCR) son una gran familia de receptores de superficie
celular que comparten una estructura y métodos de señalización similares. Todos los
miembros de la familia GPCR tienen siete segmentos de proteína diferentes que cruzan la
membrana y transmiten señales dentro de la célula mediante un tipo de proteína llamada
proteína G.

- En los receptores que carecen de actividad intrínseca y reclutan quinasas la transmisión de la
señal provoca la activación de miembros de la familia de quinasas denominadas JAK (Janus
quinasas). Estas quinasas activan factores de transcripción citoplásmicos llamados STATs (por
signal transducers and activation of transcription), que se translocan al núcleo y activan la
transcripción de genes específicos. En otros casos, estos receptores activan la cascada de las
MAP-quinasas.
- Los receptores esteroideos son un subtipo de receptores nucleares localizados
permanentemente en el citoplasma. En ausencia de hormona esteroidea, los receptores están
unidos en un complejo denominado complejo aporreceptor, que contiene proteínas
chaperonas o carabina, también conocidas como proteínas de choque térmico o de calor,
necesarias en la activación del receptor porque ayudan a cambiar su conformación que le
permite unirse a la secuencia de bases del ADN. Los receptores también pueden tener un efecto
represivo sobre la expresión genética cuando el dominio de transactivación esté escondido, por
lo que no se puede activar la transcripción. como resultado de otras formas de señal de
transducción, por ejemplo como por un factor de crecimiento.
Potencial eléctrico transmembrana: Bomba ATPasa Na+/K+

Todas las células del cuerpo tienen una bomba ATPasa, la cual es una enzima (una ATPasa) que
realiza un transporte bombeando iones de sodio hacia fuera de la célula y al mismo tiempo bombea
iones de potasio desde el exterior hacia el interior celular. Esta bomba es responsable de mantener las
diferencias de concentración de sodio y de potasio a través de la membrana celular, así como de
establecer un voltaje eléctrico negativo en el interior de las células. Se encuentra en la membrana
plasmática de todas las células animales.
La bomba expulsa tres iones sodio hacia la matriz extracelular a la vez que ingresa dos iones potasio
hacia el citoplasma mediante transporte activo que ocupa como fuente de energía el ATP. Este
bombeo permanente permite mantener el gradiente electroquímico de solutos con una concentración
elevada de potasio dentro de la célula y bajo fuera, mientras que la concentración de sodio es baja
dentro de la célula y elevada fuera.

Receptores ionotrópicos
El receptor ionotrópico es un tipo de receptor de glutamato que regula un canal iónico activado por
voltaje, que se ubica principalmente en las sinapsis del sistema nervioso central. Estos receptores
están compuestos por un conjunto de cuatro grandes proteínas (con más de 900 aminoácidos cada
una) integradas en la membrana celular, que dejan en el centro un poro por el que pueden pasar iones
hacia el interior
de la célula. Son
pentaméricos.
Son muy
importantes en el
sistema nervioso.
Son de
transmisión
rápida. No es el
único tipo de
receptor presente
en el sistema
nervioso.

Receptores asociados a canal iónico
La neurona tiene un juego de canales voltaje
dependientes, los cuales cuando se despolarizan al
recibir una señal permiten el ingreso de sodio. Cuando
este sodio ingresa sigue despolarizando a la membrana y
el impulso se empieza a transmitir, despolarizando
también los canales que permiten la salida del potasio, y
se vuelve a polarizar la membrana.
Cuando se llega a la sinapsis, hay canales de calcio, los
cuales son más graves en una neurona o cualquier célula.
Cuando se aumenta la concentración de calcio
intracelular se produce exocitosis: las neuronas tienen
vesículas con neurotransmisores adentro, lo que
provoca la exocitosis es que la vesícula se funda con la
membrana y se libere el neurotransmisor a la hendidura
sináptica y que se pegue al receptor que está en la
hendidura que sigue, y de esta forma se sigue
transmitiendo el impulso nervioso.

Receptores asociados a Proteína G
Los receptores asociados a
proteínas G tienen forma de
serpentina y atraviesan 7 veces la
membrana. Tiene un extremo
amino terminal hacia el lado
extracelular y un extremo carboxilo
terminal hacia el interior celular.
La epinefrina se une al receptor y
activa la proteína G (tiene distintas
subunidades) que está unida al
receptor del lado intracelular,
activando al GTP con su subunidad
Gs, la cual se libera y queda
desanclada. Esta Gs va a activar
otra enzima que está en la
membrana, la adenilato ciclasa, la
cual va a ciclar el ATP y generar
AMPc. El AMPc activa a la protein-
quinasa A, que fosforila a distintas
cosas, dependiendo la célula donde
se produzca la reacción.
Cambios conformacionales en Proteína G Activación de PKA

La PKA inactiva tiene 4 subunidades. El AMPc se une
en 4 unidades a las subunidades regulatorias de la
PKA, liberándose las subunidades catalíticas, las
cuales van a ser las encargadas de fosforilar lo que
tenga que ser fosforilado.

Cascada de epinefrina Ciclo de reciclaje de R adrenergico (no se evalúa)
Cuando los receptores cumplen su función, se libera
el ligando. El receptor es metido adentro de la
membrana, se defosforila y es devuelto a la
membrana, para volver a unirse a la proteína G.

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