Biología Celular y Genética

CAPITULO 1: INTRODUCCION A LAS CELULAS

Todos los organismos vivos están formados por células, son una colonia extensa de células
individuales que cumplen funciones especializadas, coordinadas por sistemas complejos de
comunicación.
Unidades fundamentales.
Se miden en micrómetros.
Varían ampliamente en su forma y su función.

OM
Algunas solo están revestidas de una membrana muy delgada y otras con paredes celulares
rígidas.
Diversas en cuanto a requerimientos químicos y actividades que realizan
Ciertas modificaciones especializan tanto a la célula que la despojan de la posibilidad de

.C
reproducirse, en cambio, en organismos pluricelulares existe una división de trabajo entre
las células, estos las vuelve dependientes de las otras células para muchos requerimientos
DD
básicos.
Vida: estado o calidad que distingue a los seres u organismo vivos de los muertos y de la
materia inorgánica, que se caracteriza principalmente por:
-metabolismo.
LA

-crecimiento.
-capacidad de reproducirse.
FI

- capacidad de responder a estímulos.

Todos los organismos vivos son fundamentalmente similares en su interior en cuanto:
.propiedades químicas . genes almacenados en molécula ADN


.maquinaria (formadas por mismos 4 monómeros)

.funciones básicas. .RNA
. misma clase de moléculas
. mismas reacciones químicas
Moléculas Proteicas
 Dominan comportamiento célula
 Soporte estructural
 Catalizadores químicos
 Compuestas por aminoácidos

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  20 aminoácidos para formar proteínas, unidos en secuencias diferentes
Nada inferior a la célula puede ser denominado estructura viviente.

Evolución de las células a partir de un mismo antepasado.

La célula se reproduce mediante la duplicación de su DNA y la posterior división en dos
células, con transmisión de una copia de las instrucciones genéticas codificadas en el DNA de
una de sus células hijas.
Las instrucciones en ocasiones son adulteradas por mutaciones que modifican DNA.

OM
Mutaciones: errores de DNA que modifican el plan genético de la generación anterior.
Pueden generar una descendencia con modificaciones negativas (células hijas menos capaces
de sobrevivir y reproducirse) o modificaciones positivas (+supervivencia + reproducción) o
neutras (genéticamente diferentes pero igual de viables)

.C
Los genes de la generación siguiente serán los genes de los sobrevivientes
Cambio genético y selección son la base de la evolución, proceso mediante el cual las especies
DD
vivas se van modificando y adaptando de manera gradual a su ambiente en formas cada vez
más sofisticadas.
El genoma de la célula le proporciona un programa genético que le informa a la celula como
funcionar y como convertirse en organismos con tipos celulares diferenciados (durante
LA

desarrollo embrionario)
Distintas células expresan diferentes genes, sus genes producen ciertas proteínas y no otras,
lo que depende de las señales que ellas y sus células ancestrales han recibido de su entorno.
FI

Células Bajo el Microscopio

No se las visualizo hasta hasta el siglo XVII cuando se invento el microscopio, los microscopios
ópticos que utilizan la luz visible para iluminar las muestras.


Tienen un limite de precisión del detalles por eso el Microscopio Electronico emplea haces
de electrones en vez de haces de luz
Robert Hoocke es 1665 examino un corcho y observo cámaras diminutas a las que denomino
“celulas” , mas adelante con Leeuwenhoek pudieron observar celulas vivas.
Aparicion de Biologia como ciencia independiente gracias a el botánico Mathias Schleiden y
el zoólogo Theodor Schwann que mostraron que las celulas son los componentes básicos de
todos los tejidos vivos. Idea que los organismo se generan solo por organismos preexistentes
se confirmo mediante los experimentos de Louis Pasteur
Base de la Biologia: principio que las celulas se generan a partir de otras celulas y heredan de
estas sus características.

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Darwin: variación aleatorias, azarosa y selección natural (teoría de la evolucion)

- El tejido está dividido en miles de células pequeñas adosadas o separadas por una
matriz extra celular,, densa formada a menudo por fibras proteicas embebidas en
un gel de polisacáridos.
- Un enfoque consiste en utilizar colorantes que tiñen los componentes celulares en
forma diferencial, los componentes celulares tienen índices de refracción
ligeramente distintos.
- Célula: tiene límites bien definidos que indican la existencia de una membrana de

OM
envoltura, dentro se encuentra el citoplasma.

- Microscopio Óptico percibir y clasificar componentes específicos del citoplasma

- Microscopio Fluorescente

.C
- Microscopio Electrónico (+aumento y resolución): revela detalles pocos
nanómetros.
DD
- Microscopio Electronico de Transmisión observar cortes finos. Pero transmite haz
de electrones
LA

- Microscopio Electronico de Barrido: dispersa electrones de la superficie de la

muestra.

Fijar tejido- sostener mediante inclusión con cera o resina –seccionar en cortes finos
FI

(ME cortes más delgados) - se tiñen antes de observación.



Componentes celulares se reconocen con nitidez.

.Membrana Externa (membranas plasmáticas)
.Membrana Interna (membranas de los orgánulos)

CELULA PROCARIONTE
Son las bacterias de estructura más simple
No tiene orgánulos ni núcleos ( a diferencia de los eucariontes que tienen 1 núcleo) que
contenga su DNA
Resisten diversos Habitats

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Suelen ser esféricos, bastoniformes o espiralados y pequeños.
Tienen Pared Celular alrededor de la Membrana plasmática, rodea compartimiento único con
citoplasma y ADN
Capacidad de intercambiar material genético, evolucionar con rapidez y adquirir la capacidad
de utilizar fuente alimentaria.
SON LAS CELULAS MAS DIVERSAS
Viven como organismos unicelulares aunque algunos se unen y forman cadenas

OM
Simples y limitadas por sus estructuras.
Químicamente son las más ingeniosas y diversas.
Pueden ser

.C
- Aerobias: utilizan Oxigeno para oxidar moléculas de alimentos
- Anaerobias: no toleran oxígeno, mueren
Las mitocondrias evolucionaron a partir de las bacterias aerobias que vivieron en el interior
DD
de los antepasados anaerobios de las células eucariontes de la actualidad.

Algunas células procariontes como vegetales, realizan fotosíntesis y obtienen energía de la

luz solar.
LA

Otras producen energía a partir de la reactividad química de sustancias inorgánicas del

medio ambiente.
Plantas sin bacterias no captan N2 de la atmosfera, dependen de ellas también para la
FI

fotosíntesis.
Procariontes:


• Eubacterias:
• Arqueas: hábitat normal y medios hostiles

CELULA EUCARIONTE

Más grandes y complejas.

Unicelulares: amebas y levaduras.
Pluricelulares: vegetal y animal

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Poseen Nucleo
Variedad de orgánulos, estructuras subcelulares funciones especializadas
NUCLEO
Orgánulo más destacado. Rodeado por dos membranas concéntricas que forman envoltura
nuclear y contiene moléculas de DNA que en el ME son visibles como cromosomas
individuales cuando se condensan mientras la célula se prepara para dividirse.
MITOCONDRIAS
Rodeada de 2 membranas separadas.

OM
.Membrana Interna: presenta pliegues que se proyectan hacia el interior
Tiene su propio DNA y se reproduce dividiéndose en 2. Se cree que provienen de bacterias
fagocitadas. Esto creo una relación simbiótica, en la que la célula eucarionte hospedadora y
la bacteria incorporada se ayudan mutuamente para sobrevivir y reproducirse.

.C
Generan Energía química para la célula. Obtienen energía de la oxidación de moléculas de
alimento. Producen ATP
DD
Realiza respiración celular, consume O2 y libera CO2.
CITOSOL
Gel acuoso
LA

Compartimiento aislado mas grande.

Contiene muchas moléculas grandes y pequeñas relacionadas.
En el se degradan las moléculas de nutrientes, lugar donde la celula fabrica proteínas.
FI

RIBOSOMAS
Fabrican moléculas proteicas, visibles con ME como partículas pequeñas en el citosol, unidas
a la superficie citosolica de RE.


CITOESQUELETO
Responsable de dirigir los movimientos celulares
Sistema de filamentos que se encuentra en el citoplasma, largos y delgados
Estos filamentos están fijos por un extremo a la membrana plasmática.
-Filamentos de actina : los más finos y presentes en eucariontes
-Filamentos Intermedios: grosor intermedio, otorgan resistencia mecánica a la celula
-Microtúbulos: mas gruesos, tubos huecos diminutos.

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Celulas animales y vegetales dependen del citoesqueletico para separar componentes
internos durante la división.
El Citoplasma (citoesqueleto + citosol) NO es estático
➢ El RE y las moléculas que ocupan cada espacio libre se encuentran en una conmocion
térmica frenética y las proteínas libres y el resto de los componentes de la celula se
encuentran en constante movimiento.

OM
.C
DD
LA
FI


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CAPITULO 2: COMPONENTES QUIMICOS DE LA CELULA

Química de la vida se basa en:

1. Compuestos de carbono
2. Reacciones químicas en soluciones acuosas y rango de temperatura estrecho que hay
en la Tierra
3. La química de la célula es compleja
4. Química dominada por moléculas poliméricas
ENLACES QUIMICOS

OM
Materia compuesta por una combinación de elementos, sustancias que no se pueden
descomponer o convertir en otra sustancia por medios químicos.
Tipos de Átomos que forman las células

.C
Núcleo: protones carga + y neutrones carga neutra
Nube de electrones: electrones carga –
DD
LA

Numero Atómico: el número de protones presentes en el núcleo

FI

Ej: H número atómico 1, es el elemento más liviano

La carga eléctrica de un protón es exactamente igual y opuesta a la carga de un electron.
Q electrones = Q de protones


Neutrones tienen la misma masa que los protones y contribuyen a la estabilidad estructural
del núcleo
Isotopo: mismo elemento con distinto número de neutrones pero mismo número de
protones.
Peso Atómico o peso molecular: de una molécula es su masa en relación con la masa del
átomo de hidrogeno.
Numero de Avogadro: 6 x 10 ’23 , es el factor proporcional que describe la relación entre las
cantidades que usamos en forma cotidiana y el numero de atomos o de moleculas

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Mol : es X gramos de una sustancia, donde X es su masa molecular relativa (peso molecular)
Soluciones molares: tienen una concentración de 1mol de SN (sustancia) en 1L (litro)

OM
.C
TIPOS DE ENLACES QUIMICOS
Los átomos se unen para formar moléculas mediante enlaces químicos por un intercambio
DD
de electrones transfiriendo electrones de un átomo a otro o compartiéndolos.

1) Enlace Iónico: un átomo le da al otro un electrón, cede un electrón sin recibir nada a
cambio. Uno da pero No recibe.
LA

Metal + No Metal
Son un tipo de atracción electroestática: atracción entre dos atomos con cargas
opuestas.
FI

2) Enlace Covalente: dos átomos comparten un par de electrones; osea ambos lo utilizan.
Se comparte pero de manera desigual a veces y un átomo atrae el electrón con más
fuerza que el otro.


No Metal + No Metal

2.1) Enlace Covalente Simple: se comparten dos electrones pero cada uno cedido por
cada atomo, cada atomo comparte un electron

2.2) Enlace Covalente Doble: cada atomo cede dos electrones.

2.3) Enlace Covalente Polar: se comparte electron de manera desigual. La carga

positiva se encuentra a un extremo llamado polo positivo y la carga negativa en el otro
extremo, polo negativo.

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Molécula: es una agrupación de atomos que se mantienen unidos por enlaces covalentes en
los que los atomos comparten electrones, en lugar de transferirlos entre si.
Longitud de enlace: distancia de separación entre los nucleos donde las fuerzas de atracción
y de rechazo se encuentran en equilibrio.
-En soluciones acuosas los enlaces covalentes son más fuertes que las otras fuerzas de
atracción entre átomos, lo que permite que sus conexiones definan los límites entre una
molécula y otra.
-Los enlaces polares permiten la interacción entre las moléculas a través de fuerzas
eléctricas. Cualquier molécula grande con muchos grupos polares tendrá un patrón de

OM
cargas parciales positivas y negativas en su superficie.

EL AGUA Y SUS ENLACES

En cada molécula de agua (H2O) los dos átomos de H están unidos al átomo de O por

.C
enlaces covalentes. Los 2 enlaces son altamente polares porque el O atrae con mayor
fuerza a los electrones mientras que el H los atrae solo débilmente.
Carga + en dos atomos de H
DD
Carga – en atomo de O
Region con carga positiva de una molecula de agua (uno de sus átomos de H) se acerca
a una región de carga negativa de una segunda molécula de agua (O) la atracción
eléctrica entre ellas puede establecer un enlace débil denominado enlace de
LA

hidrogeno que se rompen con facilidad (por movimientos térmicos aleatorios) y son
mas débiles que el covalente.
Los enlaces de Hidrogeno se forman y se rompen de forma continua, estos enlaces de
hidrogeno entrelazados son los que mantienen al agua en estado liquido a
FI

temperatura ambiente.
No todos los atomos de hidrogeno forman enlaces de hidrogeno en general estos
enlaces se forman cuando un H+ mantenido en una molecula mediante un enlace


covalente polar se acerca a un atomo con carga - , típicamente un atomo de O o de N

perteneciente a otra molecula.
Moléculas con cargas+/- (iones) también se disuelven con facilidad en el agua. Estas
moléculas se denominan hidrófilas (afinidad por el agua)
Hidrófobas (le temen al agua) no tienen carga y forman pocos enlaces de hidrogeno o
ninguno, no se disuelven en agua

Moléculas Ácidos – Bases en Agua

Se disuelve en agua una molécula que posee un enlace covalente muy polar entre un átomo
de hidrogeno y otro átomo.
Ácidos : Sustancias que libera protones al disolverse en agua, lo que forma H3O +

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 Cuanto mas alta sea la concentración de H3O+ mayor será la acidez de la solución
Esto se expresa mediante la escala del pH

-Ácidos fuertes: pierden sus protones en el agua con rapidez

-Ácidos débiles: mantiene su protón al disolverse en agua.
La concentración de acides intracelular debe ser regulada cuidadosamente
Base: lo opuesto a un ácido. Cualquier molécula capaz de aceptar un protón. Aumenta
la concentración de iones oxhidrilos (OH)-, eliminando un protón de una molécula de agua.
-Bases débiles: tienen una tendencia débil a aceptar un protón de una molécula de agua en

OM
forma reversible, tienen mayor importancia en las células vivas, contienen un grupo amino
(NH2) este grupo puede generar oxhidrilos (OH) tomando un protón de la molécula de agua.

.C
DD
LA
FI


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LAS MOLECULAS DE LAS CELULAS
A excepción del agua, casi todas las moléculas están compuestas por carbono que tiene la
capacidad para formar grandes moléculas.
El carbono se puede unir a otros átomos e carbono a través de enlaces covalentes C-C muy
estables para formar cadenas y anillos, y generar así moléculas grandes y complejas cuyo
tamaño no tiene un límite evidente denominadas moléculas orgánicas.
Grupos químicos como metilo (CH3), hidroxilo (OH-) , carboxilo (-COOH), carbonilo (-C=O) ,
fosforilo ( -PO3,2 -) y amino (NH2) tienen características físicas y químicas que influyen en el
comportamiento de la molécula

OM
-Pequeñas moléculas orgánicas libres en el citoplasma, cumplen mas de una función, son mas
escasas que las grandes, algunas utilizadas como monómeros (subunidades) y construyen las
macromoléculas.
Tanto la síntesis como degradación de las moléculas organicas se producen a través de

.C
secuencias de cambios quimicos.
Todas se sintetizan a partir del mismo conjunto de compuestos simples y se degradan en
DD
ellos.
Isómeros : moléculas con misma formula química pero distinta estructura.
Isómeros Ópticos: pares de moléculas que son imágenes especulares.
LA

Familias de Moleculas Organicas Pequeñas (4) (moosacaridos)

1) Hidratos de Carbono/ Azucares
FI

Fuentes de Energía para las células y las subunidades de los polisacáridos

Formula General (CH2O)n n= 3,4,5,6 ej: C6 H12 O6


Monosacaridos unidos por enlaces glucosidicos (enlaces covalentes)

-Disacarido: 2 monómeros unidos
-Oligosacaridos: 3, 4 ,5 … oligo 3-50
-Polisacaridos: hasta miles de monosacáridos
Mediante una reacción de condensación en la que se expulsa H2O una molécula de agua Se
unen los azucares formando un enlace entre un grupo –OH de un azúcar y un grupo –OH de
otro azúcar.
Loe enlaces formados por condensación se pueden romper por medio del proceso inverso,
la hidrolisis, que consume una molécula de H2O agua.

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.Función producir, almacenar energía y de sostén mecánico
Los oligosacáridos se pueden unir mediante enlaces covalentes a las proteínas y formar
glucoproteinas o a los lípidos y formar glucolipidos.

2) Ácidos Grasos
Constituido por una larga cadena de hidrocarburos hidrogfoba y poco reactiva y un grupo
carboxilo (-COOH) que se coporta como un acido carboxílico que se ioniza en solución (-
COO-) es muy hidrófilo y químicamente reactivo

OM
Moléculas anfipaticas: moléculas como acidos grasos que poseen regiones hidrófilas e
hidrófobas.
Cola hidrocarbonada saturada: no posee enlaces dobles y contiene el numero máximo
posible de atomos de hidrogeno.

.C
Cola insaturada : con uno o mas enlaces dobles en su cadena
Los enlaces dobles se enroscan en las moléculas e interfieren en su capacidad para
“empaquetarse”
DD
Ac Grasos sirven como reserva concentrada de alimento en las células porque pueden
degradarse y producir energía 6 veces mayor que la producida por la degradación de
glucosa.
LA

3 ac grasos
1 glicerol
Formacion de membranas
FI

Insolubles en agua y solubles en grasas y solventes organicos.

AG se almacenan en el citoplasma de muchas células en forma de gotitas de moléculas de


triacilglicerol, formado por 3 cadenas de ácidos grasos y 1 molécula de glicerol.

Fosfolipidos: pequeñas moléculas formadas por 2 cadenas ac grasos y 1 glicerol que esta
unido a estas dos cadenas y a un grupo fosfato. Muy anfipaticos
Cola hidrófoba (2 cadenas ac grasos)
Cabeza hidrófila (glicerol y G Fosfato)
2 ac grasos
1 glicerol
1 grupo fosfato
Capac de formar membranas por ser anfipaticas

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 3) Aminoácidos
Grupo heterogéneo de moléculas
1 grupo acido carboxilo COOH en su extremo C-terminal- unido a c
1 grupo amino NH2 en su extremo N-terminal – unido a c
1 carboo alfa
1R

OM
Las células utilizan aminoácidos para fabriar proteína, que son polímeros de aminoácidos
unidos cabeza con cola en una larga cadena que luego se pliega en una estructura
tridimensional .
La unión entre dos aminoácidos se denomina enlace peptídico

.C
Estos enlaces se forman por condensación
20 tipos de aminoácidos cada uno con una cadena lateral diferente
DD
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) son isómeros ópticos.
La versatilidad química tiene una importancia vital para la función de las proteínas
LA

4) Nucleótidos
Un nucleosido es una molecula formada por un compuesto cíclico nitrogenado unido a un
azúcar de cinco carbonos (ribosa o desoxirribosa)
FI

Un nucleosido que tiene 1 o + grupos fosfatos unidos a su molecula de azúcar se denomina

nucleótido, si contienen ribosa son ribonucleotidos y los que contienen desoxirribosa
desoxiribonucleotido


Ppal función es almacenar y recuperar información biológica, son los componentes

fundamentales de los ácidos nucleicos, las subunidades de nucleótidos se unen en forma
covalente mediante un enlace covalente fosfodiester entre el grupo fosfato unido al azúcar
de un nucleótido y el grupo oxhidrilo del azúcar del nucleótido siguiente.
Los anillos que contienen nitrógeno se denominan Bases : pirimidinas (6 atm) C T U o
purinas (segundo anillo de 5atm fusionado con uno de 6) G A
Los nucleótidos pueden actuar como transportadores de energía química a corto plazo
como el ribonucleotido ATP
ATP se forma a través de reacciones impulsadas por la energía liberada por la degradación
de alimentos, sus 3 fosfatos están unidos por enlaces fosfoanhidridos, la rotura de estos

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enlaces fosfato liberan gran cantidad de energía, el grupo fosfato terminal se separa de la
molécula por hidrolisis.
ARN: acido nucleico que utiliza azúcar ribosa A G C U , cadena simple que suele ser un
transportador mas transitorio de instrucciones moleculares
ADN: acido nucleico que contiene A G C T , tiene hélices mas estables unidas por enlaces de
hidrogeno, actua como depositario de la información hereditaria a largo plazo

La secuencia lineal de nucleótidos de una molecula de ADN o ARN codifica información

genética.

OM
Apareamiento de bases: capacidad de las bases para reconocerse y aparearse entre si por
medio de enlaces hidrogeno

.C
LAS MACROMOLECULAS DE LAS CELULAS
Los componentes principales de la celula y le confieren las propiedades mas características
DD
a los sres vivos.
Son polímeros construidos mediante enlaces covaelntes entre monómeros para formar
largas cadenas de polímeros
Proteinas son versátiles y actúan como enzimas que catalizan las reacciones químicas
LA

Secuencia Especifica
Los acidos nucleicos y los polisacáridos comparten características importantes. Cada
polímero crece por la adicion de un monómero en un extremo de la cadena mediante una
FI

reacción de condensación.
En la cadena polimerica, se ensamblan en un orden particular, en una secuencia


La posibilidad de modificar la secuencia de subunidades crea una enorme diversidad de

moléculas poliméricas que se pueden producir.

Enlaces no covalentes y forma de de una macromolecula

La mayoría de los enlaces covalentes simples de una macromolécula permiten la rotación
de os átomos que la componen, de modo que la cadena polimérica tiene gran flexibilidad.
Esto permite que la macromolécula adopte un número casi ilimitado de formas o
conformaciones.
Formas limitadas debido a los enlaces no covalentes débiles que se forman entre las
distintas partes de la molécula.

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Si se forman una cantidad suficiente de estos enlaces débiles, la cadena polimerica
adoptara preferencialmente una conformación particular, determinada por la secuencia
lineal de monómeros de su cadena. De esta manera casi todas las moléculas de proteínas y
de RNA se pliegan y se compacta en una determinada conformación preferencial.
Las atracciones electrostáticas son muy importantes en los sistemas biológicos. Una enzima
que se une a un sustrato con carga + a menudo utilizara una cadena lateral con carga – para
guiar a su sustrato a la posición correcta.
El 3er tipo de enlace débil es resultado de la fuerza de atracción de Van der Waals, que
son una forma de atracción eléctrica producida por la fluctuación de cargas eléctricas que

OM
se generan cuando dos átomos están muy cerca.
Otra fuerza no covalente importante se origina en la estructura tridimensional del agua,
que obliga a los grupo hidrófobos a mantenerse unidos para disminuir su efecto disruptivo
sobre la red de moléculas de agua unidas por enlaces de hidrogeno. Esta expulsión de la
solución acuosa genera un 4to tipo de enlace débil no covalente denominado interaccion
hidrófoba

.C
DD
Los enlaces no covalentes permiten que una macromolecula se una a
otras moléculas seleccionadas
Son débiles de forma individual pero al agruparse pueden crear una fuerte atracción entre
LA

2 moléculas con muchos enlaces no covalentes entre ellas.

Esta unión es la base de todas las catálisis biológicas y permite que las proteínas funcionen
como enzimas. Los enlaces no covalentes también pueden estabilizar asociaciones entre 2
macromoleculas diferentes si sus superficies se corresponden entre si.
FI

Permiten que las macromoléculas sean componentes en la formación de estructuras mas

grandes.


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CAP 4
ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

⭐ Las proteínas son los componentes a partir de los cuales se ensamblan las células, le dan su
forma y estructura y realizan la mayor parte de las funciones. También tienen otras funciones:
〰 Enzimas: promueven las reacciones químicas intracelulares
〰 De transporte: forman los canales y las bombas que controlan el pasaje de nutrientes y de
otras moléculas pequeñas
〰 Mensajeras: llevan mensajes de una célula a otra
〰 Estructurales
⭐ La estructura de la célula dicta la función:

OM
〰 La posición de cada aminoácido de la larga cadena que constituye una proteína determina su
forma tridimensional, una estructura estabilizada por enlaces no covalentes entre distintas
partes de la molécula

.C
DD
〰
⭐ Proteína: formada por una larga cadena de aminoácidos → polipéptidos o cadenas
polipeptidicas. Cada una tiene un orden de aminoácidos → secuencia de aminoácidos.
⭐ El esqueleto polipeptidico está formado por la secuencia de los aminoácidos y desde este
esqueleto se proyecta cualquiera de las cadenas laterales de estos. Estas cadenas le otorgan a
LA

cada aminoácido sus propiedades particulares

⭐ Los aminoácidos se unen mediante → enlaces peptídicos: se forma un enlace peptídico
covalente cuando el átomo de C del grupo carboxilo de un aminoácido comparte electrones con
el átomo de nitrógeno de un grupo amino de otro aminoácido. Es una reacción de condensación
y se
FI

elimina
una


molécula de agua
⭐ Las cadenas polipeptidicas son largas y muy flexibles → muchos de los enlaces covalentes que
unen átomos de C de una cadena permiten la rotación libre de los átomos → las proteínas se
pueden plegar en muchas formas. Cada cadena plegada está restringida diferentes enlaces no
covalentes débiles que se forman dentro de la proteína en los que participan tanto átomos del

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 esqueleto polipeptídico, como de las cadenas laterales. Los enlaces no covalentes que ayudan a
mantener la forma son: enlaces de hidrogeno, atracciones electroestáticas y las atracciones
de van der Waals y se necesitan muchos de ellos ya que individualmente son muy débiles
 Puentes de Hidrógeno: estabilizan la forma plegada
A. Puentes de Hidrógeno entre átomos de uniones peptídicas. El Oxígeno del extremo COO se
unirá al Hidrógeno del extremo NH de otra unión peptídica. Estos puentes de Hidrógeno
(entre átomos de uniones peptídicas) son los característicos de la estructura secundaria de
la proteína.
B. Puentes de Hidrógeno entre átomos de unión peptídica y átomos de cadena lateral de otro
aa.
C. Puentes de Hidrógeno entre átomos de dos cadenas laterales de dos aa.

OM
.C
DD
Dos cadenas laterales pueden interactuar por atracciones electrostáticas tipo uniones iónicas.
LA

 Una cuarta fuerza débil es la interacción hidrófoba (papel en la determinación de la

forma de la proteína)→ En un medio acuoso, las moléculas hidrófobas tienden a unirse
minimizando su efecto disruptivo sobre la red de enlaces de hidrogeno de las moléculas de
agua circundantes. Un factor que rige el plegamiento de las proteínas es la distribución de
sus aminoácidos polares y no polares. Las cadenas laterales no polares tienden a agruparse
FI

en el interior de una proteína plegada. Las cadenas polares tienden a disponerse cerca de la
parte externa donde pueden formar enlaces H con el agua y con otras moléculas polares.
Cuando los aminoácidos polares quedan inmersos dentro de la proteína, suelen estar
unidos por enlaces H a otros aa polares o al esqueleto.


⭐ Las proteínas se pliegan en una conformación de mínima energía: cada proteína tiene una
estructura tridimensional determinada por el orden de los aminoácidos de la cadena.
✽ Conformación: estructura final plegada que adopta cualquier proteína, es regida por
consideraciones energéticas.
✽ una proteína se pliega en la forma en la que la energía libre (G) disminuya al mínimo.
✽ Una proteína se puede desplegar o desnaturalizar y se puede re naturalizar
✽ Cada proteína se pliega en una única conformación estable, sin embargo, esta conformación
puede cambiar cuando interactúa con otras moléculas
✽ El plegamiento es asistido por chaperonas moleculares: más eficiente y por la vía
energéticamente más favorable
✽ Las proteínas adoptan una amplia variedad de formas complejas: pueden ser globulares,
fibrosas, formar filamentos, laminas, anillos o esferas. La estructura se define con la
determinación de su secuencia de aminoácidos.

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⭐ Hélice alfa y hoja B→ patrones de plegamiento comunes

OM
✽ Hélice alfa : se forma cuando una cadena polipeptidica simple gira sobre si misma formando un
cilindro rígido desde el punto de vista estructural. Cada 4 aa se forma un enlace H que une el

.C
C=O de un enlace peptídico al N-H de otro. Esta disposición abunda en las proteínas
localizadasen las membranas celulares.
DD
LA
FI

✽ Hoja: se generan cuando se forman enlaces H entre segmentos de las cadenas polipeptidicas.
Puede ser paralela: cuando la estructura consiste en cadenas vecinas que corren en la misma


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 dirección, o anti paralelas: cuando cada sección de la cadena corre en dirección opuesta

OM
✽ Puede ser paralela o antiparalela

.C
DD
LA

⭐ Niveles de organización:
✽ Estructura primaria: secuencia ordenada de aminoácidos → va a dar lugar finalmente a que
FI

puedan interactuar entre si los aminoácidos

✽ Estructura secundaria: hélice alfa o lamina plegada beta → tienen en común que vinculan
átomos que forman parte de los enlaces peptídicas entre sí mediante enlaces H. Alfa hélice→ el
esqueleto gira como una hélice y esta hélice queda estabilizada por los puentes de H que se


forman entre uniones peptídicas que están separadas entre sí por un cierto número de
aminoácidos. Todas las uniones peptídicas están formando puentes de H entre sí. Lamina beta:
estructura bidimensional en la cual la unión peptídica se comporta como plano ya que el C y el N
no pueden girar entre sí. Entonces, varios carbonos alfa alineados transversalmente con respecto
al eje longitudinal de la lámina, forman un ángulo que “pliega” la lámina. Se mantiene
estabilizada por puentes de H entre átomos que forman parte de las uniones peptídicas.
✽ Estructura terciaria: estructura tridimensional estabilizada por las interacciones que tienen las
cadenas laterales entre sí, o entre átomos de las uniones peptídicas, dependiendo en el medio en
el que se encuentren. Algunas proteínas tienen una estructura terciara simple (un dominio) y
algunas tienen una compleja formada por dos dominios o dos regiones en las que cada una de
ellas está formada por un conjunto de estructura secundaria plegada que se comunica, mediante
una región que no tiene estructura secundaria, con otra región de la proteína con un
plegamiento particular → estas regiones tridimensionales vinculadas entre si x una región de la

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 proteína sin estructura secundaria se denomina DOMINIO. Conformación tridimensional
completa formada por una cadena entera y cualquier otro pliegue que se forme entre el N
terminal y el C terminal.
✽ Estructura cuaternaria: proteínas unidas entre sí por uniones débiles y ya que cumplen su
función juntas se las denomina proteína con estructura cuaternaria. Cada una de cadenas
proteicas que forman parte de una proteína con estructura cuaternaria se denomina subunidad.
✽ Los dominios de las proteínas pueden actuar diferentemente dependiendo de que otros módulos
están formando parte de la misma proteína
✽ Dominio: cualquier segmento de una cadena polipetidica que puede plegarse
independientemente en una estructura compacta y estable. Son elementos globulares estables y
están unidos mediante una región de la cadena que es desestructurada. Una molécula típica de
proteína está compuesta por uno o más dominios y es la unidad modular a partir de la cual se

OM
forman. Los diferentes dominios de una proteína se asocian con diferentes funciones.
⭐ Moléculas grandes → contienen más de una proteína: los mismos enlaces covalentes débiles que
permiten que una cadena se pliegue en una conformación especifica también posibilitan que las
proteínas se unan entre si y formen estructuras más grandes. Cualquier región de la superficie de una
proteína que interactúa con otra molécula por medio de enlaces no covalentes se denomina sitio de
unión. Si un sitio reconoce la superficie de una segunda proteína, la unión entre estas dos va a crear una

.C
molécula proteica de mayor tamaño. Cada cadena de una proteína de este tipo se denomina
subunidad. Cada una de estas subunidades puede tener más de un dominio,
⭐ Cómo se controlan las proteínas:
DD
✽ El tipo mas común de control se produce cuando otra molecula distinta de un sustrato se une a
una enzima en un sitio regulador especial fuera del sitio activo, lo que altera la velocidad con que la
enzima convierte sus sustratos en productos.
En la inhibición por retroalimentación, una enzima que actua al principio de una via de reacción es
inhibida por uno de los productos finales de esa via. Por lo tanto, si comienzan a acumularse grandes
LA

cantidades de producto final, este se une a una de las enzimas iniciales y enlentece su actividad
catalítica, lo que limita aun mas el ingreso de sustratos en esa via de reacción.
✽ Muchas enzimas deben tener por lo menos dos sitios de unión diferentes en su superficie: el sitio
activo que reconoce a los sustratos, y uno o mas sitios que reconocen a las moléculas reguladoras
FI

Además, ambos sitios , de sustratos y reguladores se deben comunicar de manera que permita que
los procesos catalíticos en el sitio activo sean influidos por la unión de la molecula reguladora en un
sitio distinto.
Muchas moléculas proteicas son alostericas: pueden adoptar dos o mas conformaciones ligeramente


diferentes y su actividad puede ser regulada por el cambio de una a otra forma.
✽ La fosforilacion puede controlar la actividad proteica mediante un cambio conformacional:
consiste en la unión covalente de un grupo fosfato a una de las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Como cada grupo fosfato transporta dos cargas negativas, el agregado catalizado por enzimas de un
grupo fosfato a una proteína puede causar un cambo conformacional al atraer in grupo de cadenas
laterales de aa con carga positiva. Esta fosforilacion proteica reversible controla la actividad de
muchos tipos diferentes de proteínas. La fosfrilacion implica la transferencia catalizada del grupo
fosfato del ATP al grupo hidroxilo de una serina, treonina de la cadena lateral. Puede estimular o
inhibir la actividad proteica dependiendo del sitio de fosforilacion y de la estructura de la proteína
✽ Las proteínas que unen GTP también se regulan por la ganancia y perdida de un grupo fosfato:
en lugar de transferir enzimáticamente al grupo fosfato del ATP a la proteína, el fosfato forma parte
de un nucleótido de guanina (GTP) que se une a la proteína. Estas proteínas de unión a GTP están en
sus conformaciones activas con GTP unido; la propia proteína hidroliza después el GTP a GDP y libera

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 un grupo fosfato y cambia a una conformación inactiva. Cuando está el GTP unido→ activa, cuando se
hidroliza el GTP a GDP→ inactiva
✽ La hidrolisis de nucleótidos permite a las proteínas motoras producir grandes movimientos en las
células.
En las mayoría de las proteínas capaces de desplazarse en una sola dirección por grandes distancias,
esta irreversibilidad se logra mediante el acoplamiento de uno de los cambios conformacionales a la
hidrolisis de una molécula de ATP unida a la proteína. Como se libera gran cantidad de energía
cuando el ATP es hidrolizado, es muy poco probable que la proteína que se une al nucleótido
experimente un cambio de forma inverso porque esto exigiría también que se revirtiera la hidrolisis
del ATP mediante el agregado de una molécula de fosfato al ADP para formar ATP.

✽ Maquinaria proteica son grandes ensamblajes de proteínas formados por numerosas moléculas

OM
proteicas que colaboran para cumplir una función especifica.
En la mayoría de estas la hidrolisis de nucleosidos trifosfatos unidos (ATP) impulsa una serie
ordenada de cambios conformacionales en alguna de las subunidades proteicas, que permite el
movimiento coordinado del ensamblaje proteico.
Las enzimas apropiadas pueden ser trasladadas directamente a las posiciones donde son necesarias
para llevar a cabo reacciones sucesivas de una serie, como en la síntesis de proteínas en un

.C
ribosoma o en la replicación del DNA, donde un gran complejomultiproteico se mueve con rapidez
a lo largo del DNA)
DD
LA
FI


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