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  • García Melany T2 Bio Mol

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    Masherly García Vargas
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    La hemoglobina S se produce cuando el gen de la cadena beta de la hemoglobina experimenta una mutación que reemplaza la adenina por timina, cambiando el ácido glutámico por valina en la posición 6. Esto hace que la hemoglobina cristalice a bajas presiones de oxígeno, deformando los glóbulos rojos y causando anemia falciforme. Las personas con las combinaciones genéticas S+S, S+C o S+beta talasemia desarrollan diferentes formas de anemia falciforme.

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    GARCÍA MELANY T2 BIO MOL

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    La hemoglobina S se produce cuando el gen de la cadena beta de la hemoglobina experimenta una mutación que reemplaza la adenina por timina, cambiando el ácido glutámico por valina en la posición 6. Esto hace que la hemoglobina cristalice a bajas presiones de oxígeno, deformando los glóbulos rojos y causando anemia falciforme. Las personas con las combinaciones genéticas S+S, S+C o S+beta talasemia desarrollan diferentes formas de anemia falciforme.

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    La hemoglobina S se produce cuando el gen de la cadena beta de la hemoglobina experimenta una mutación que reemplaza la adenina por timina, cambiando el ácido glutámico por valina en la posición 6. Esto hace que la hemoglobina cristalice a bajas presiones de oxígeno, deformando los glóbulos rojos y causando anemia falciforme. Las personas con las combinaciones genéticas S+S, S+C o S+beta talasemia desarrollan diferentes formas de anemia falciforme.

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    UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

    Facultad de Ciencias Médicas


    Carrea de Medicina
    Biología Celular y Molecular
    Trabajo N°2
    Nombres: Melany Masherly García Vargas
    Curso: Tercer Semestre – P2
    Docente: Dr. Ángel Guevara.
    Explicar el mecanismo molecular para que la Hb AA se convierta en Hb S
    La molécula de hemoglobina (Hb) está formada por cuatro subunidades proteicas
    denominadas globinas y 4 grupos hemo. La Hb AA constituye aproximadamente el 98% de la
    totalidad del contenido hemoglobínico eritrocitario y está formada por dos cadenas α y dos
    cadenas β (α2β2).
    Las hemoglobinas humanas están codificadas en dos grupos de genes estrechamente ligados:
    los genes de globina similar a α en el cromosoma 16, y los genes similares a β en el
    cromosoma 11.
    De este modo, la Hemoglobina S constituye la hemoglobinopatía estructural más frecuente en
    el mundo, pues incluye la alteración de la solubilidad y su movilidad electroforética. Se
    produce por el remplazo de Adenina por Timina en el codón de ADN que codifica para AC,
    la sustitución del ácido glutámico (carga negativa) por la valina (carga neutra) en posición 6
    de la cadena β, es decir, GAG a GTG. Esto origina que al descender la PO2 la molécula de
    Hb cristalice, deformando los hematíes, volviéndolos falciformes y rígidos, e impidiendo su
    tránsito por los capilares pequeños, lo que origina la llamada anemia falciforme.

    Personas que han heredado las siguientes combinaciones genéticas, tienen anemia
    drepanocítica:
    S + S(SS): anemia drepanocítica o hemoglobinaSS.
    S + C(SC): enfermedad de hemoglobina C falciforme o hemoglobina SC.
    S + rasgo de Beta Talasemia (Beta Talasemia S): una forma de anemia drepanocítica.

    Referencias Bibliográficas:
    Anemia Drepanocitica. (s. f.). Recuperado 24 de mayo de 2023, de
    https://www.slideshare.net/jadediaz2/anemia-drepanocitica-48203072

    Anemia drepanocítica o enfermedad de las células falciformes: Información para los padres. (s. f.). HealthyChildren.org.
    Recuperado 24 de mayo de 2023, de
    https://www.healthychildren.org/Spanish/health-issues/conditions/chronic/Paginas/Sickle-Cell-Disease-in-
    Children.aspx
    CI_66_Hemoglobinopatias.pdf. (s. f.). Recuperado 24 de mayo de 2023, de
    https://www.catlab.cat/uploads/20160122/CI_66_Hemoglobinopatias.pdf

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