Filamentos gruesos formados por ​miosina​.

 
 
Miosina: Proteína con parte filamentosa y parte globular (cabeza) unidas por una región 
de cuello o bisagra. Se orienta hacia la línea M con la porción libre de la parte 
filamentosa; y las cabezas quedan sobre la línea Z y son la parte fundamental para la 
función ya que se unen 
a la actina, hidroliza 
ATP y forman el puente 
transversal. 
 
En el filamento grueso 
también hay otra 
molécula llamada ​titina 
y forma la columna 
vertebral y va desde la 
línea Z a la M; mantiene 
la estructura del 
sarcómero y 
responsable de la 
fuerza pasiva.  
Los filamentos finos 
están formados por dos 
cadenas de actina F 
(polímeros de 
monómeros globulares de actina G) que se enrollan uno sobre otro, sobre el eje de una 
proteína estructural NO CONTRÁCTIL, la ​nebulina​. 
En estos filamentos también encontramos proteínas reguladoras, complejo troponina y 
tropomiosina. Estos filamentos se insertan en el disco Z y su extremo libre mira hacia el 
centro del sarcómero.  
Los filamentos gruesos se insertan en la línea M y su extremo libre mira hacia el disco Z.  
Estos filamentos organizados en el sarcómero son los que dan la estriación transversal.  
→Banda A: Filamentos gruesos. Determinan el espesor de la banda. Filamentos finos. 
Cuyo grado de superposición depende de la longitud del sarcómero.  
→Banda I: Solo filamentos finos.  
 
 
Titina: desde el 
disco Z a la línea M 
y mantiene la 
estructura del 
sarcómero.  
Si por algún 
proceso 
bioquímico se 
extraen la actina y 
la miosina, el 
sarcómero mantiene su longitud, debiéndose enteramente a la titina.  
 
 
Miosina liviana: 
parte filamentosa.  
 
La digestión 
enzimática separa 
la parte globular 
de la filamentosa 
pasando así a ser: 
S1→cabeza de 
miosina. Pesada 
S2→parte 
filamentosa. 
Liviana. 
 
Proyección hacia 
el espacio inter 
filamentoso de las 
cabeza de las 
miosinas.  
Redondo: F. 
grueso 
Palito: F. fino. 
 
En C tenemos la proyección tridimensional de las cabezas desde la superficie del 
filamento grueso que forman una hélice de longitud 42.9nm.  
 
 
 
El filamento fino además de actina 
y nebulina tiene proteínas 
reguladoras: el complejo troponina 
y la tropomiosina (que se extiende 
a lo largo de 7 moléculas de 
actina). Son proteínas 
fundamentales para controlar la 
interacción entre filamentos.  
 
 
 
 
 
 
 
 
Esquema de 
S1 con su 
cabeza 
globular y su 
cuello. En el 
cuello se le 
asocian 
cadenas 
livianas de 
miosina; 
vinculadas como ATPasa. En la cabeza tenemos el sitio de unión de ATP y el sitio de 
unión de actina (sitios distintos). El del ATP (donde están las propiedades enzimáticas de 
miosina) es distinto al lugar donde se unen actina y miosina; interactuando en el sentido 
de que: ​la unión de actina a la miosina reduce la afinidad​ del sitio catalítico ​por los 
productos de hidrólisis​, permitiendo su liberación y aumentando la velocidad del ciclo.  
La unión de ATP al sitio catalítico disminuye la afinidad por actina.  

La miosina, su segmento S1, es 

un componente fundamental del 
puente transversal (unión de 
miosina y actina). 
En relajación, cuando los 
puentes transversales no están 
formados, muestra una 
orientación perpendicular al eje 
longitudinal de los filamentos.  
 
 
 
¿Cuando ocurre el rigor? Esto 
pasa cuando el ATP en el 
citoplasma es 0. Acá todos los 
puentes transversales están 
formados y es la causa del rigor 
mortis (porque el músculo 
desarrolla gran resistencia al 
estiramiento). 
En esta condición los puentes 
tienen una orientación de 45º 
respecto al eje longitudinal de 
los filamentos. 
¿Hay cambio de orientación espacial cuando se entra en rigor? 
 
 
 1) Miosina: 
presenta 
propiedades de 
ATPasa, enzima 
que hidroliza 
ATP en ADP + Pi. 
Más 
específicamente 
en la cabeza 
globular, S1.  
2) La actina y la miosina se unen, siempre y cuando no haya ATP en el medio, ya que 
este reduce la afinidad de unión.  
3) Si bien S1 presenta persé propiedades de ATPasa, la velocidad de hidrólisis en una 
solución que contiene S1 y ATP es baja; si agregamos actina en solución, la velocidad de 
hidrólisis aumenta drásticamente.  
 
Reacciones con 
flechas rojas son las 
más favorables, actina 
y miosina juntas, si se 
une ATP; se desenlaza 
la actina. Luego se 
produce la hidrólisis de 
ATP y si se vuelve a 
tener actina presente, los productos de hidrólisis serán liberados más rápidamente.  
 
4 estados.  
 
Este ciclo considera 2 
estados de actina y 
miosina y 2 estados 
donde el puente 
transversal está roto. 
(miosina y actina NO 
UNIDOS). 
 
Rigidez: asumimos que la 
orientación de S1 es de 
45º con respecto al eje 
longitudinal de los 
filamentos.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estado inicial 
 
 
 
 
Se une S1 al ATP 
 
 
 
Se hidroliza el ATP 
 
 
 
Liberación de los 
productos de hidrólisis 
 
 
 
Estado final: con el 
miofilamento fino 
orientado hacia el centro 
del sarcómero.  
 
 
Esquema 
equivalente 
enfocado en el 
desplazamiento 
del filamento fino 
y que depende no 
solo del cambio 
de orientación de 
S1 sino de la 
restauración 
elástica, presente 
en el cuello y que 
luego del golpe 
de fuerza, la 
restauración 
elástica desplaza 
el miofilamento. 
 
Importante la liberación de los productos de hidrólisis y el cambio de orientación de la 
cabeza de S1, como la base del generador de fuerza.  
 
Regulación de la activación contráctil. 
La activación contráctil es un proceso 
celular que depende de la ​[Ca2+] en 
el citoplasma. 
La [Ca2+] de reposo del citoplasma 
de la célula muscular está entre 10​-8 
y 10​-7. ​A esta concentración el 
músculo está relajado y el nivel de 
ATPasa de miosina y la generación 
de fuerza es casi nulo; a medida que 
la [Ca2+] se eleva, estas funciones 
comienzan a ponerse en macha y en 
cierto momento la actividad se 
satura. (aproximadamente 10​-4​) 
 
EL COMPLEJO TROPONINA ES EL 
SENSOR DE Ca2+ Y EN PARTICULAR, 
LA TROPONINA C. 
 
Dependiendo de la ocupación de los 
sitios disponibles en la troponina C, 
esta troponina va a comandar a las 
otras moléculas a adoptar una orientación espacial que permita o impida la interacción 
entre actina y miosina. Cuando [Ca2+]↓, la troponina C está “vacía” de Ca2+ y la 
tropomiosina está situada encima del filamento fino de manera de que, bloquea el 
acceso de la cabeza de miosina en el sitio de unión sobre los monómeros de actina.  
 
A CONCENTRACIONES BAJAS DE Ca2+ LA ACTIVIDAD MECÁNICA ESTÁ INHIBIDA 
PORQUE NO SE PUEDEN FORMAR LOS PUENTES TRANSVERSALES.  
LA HIDRÓLISIS DE ATP TAMBIÉN ES BAJA.  
 
A medida que la [Ca2+] va subiendo y los sitios para el Ca2+ de la troponina C se van 
ocupando, hay mayor número de puentes transversales posibles porque las 
tropomiosinas se desinhiben. Este proceso tiende a saturar porque cuando todos los 
sitios de unión actina+miosina están ocupados, no se puede aumentar el número de 
puentes transversales.  
Cuando el Ca2+ se une a la troponina C, la tropomiosina se desplaza hacia el surco de la 
doble hélice que forma a la actina y dicho desplazamiento da para permitir el acceso a 
los sitios de unión de miosina en la actina.  
 
 
 
 
 Vemos a S1. En la 
imagen A hay baja 
[Ca2+] . 
 
 
En B hay alta [Ca2+].  
Hay 
desplazamiento de 
todo el complejo 
regulador hacia el 
surco de las 
cadenas de actina 
dejando al 
descubierto los 
sitios de unión para 
el S1.  
 
 
 
 
 
Imágenes en condiciones de inhibición (EGTA), 
Desinhibición (Ca2+) y superposición.  
En la inhibición, la línea rosada corresponde al 
complejo regulatorio en bajas [Ca2+]. 
En la desinhibición, se muestra el mismo 
complejo con alta [Ca2+].  
En la superposición, se ve en ambos situaciones 
para comparar el desplazamiento en presencia 
de [Ca2+].  
 
 
 
 
 
En C está relajado el músculo. En D se está 
formando el puente transversal y en E, está la 
rigidez. 
 
 
 
Gris: sombra de 
tropomiosina sobre 
la actina. 
Colores: sitios de 
unión para S1.  
La unión de la región violeta- fucsia con S1 genera el compuesto estable. (rigidez) 
 
La tropomiosina precede el 
movimiento de la S1 y el movimiento 
de S1 precede a la generación de 
fuerza.   
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
En el músculo 
esquelético hay 
un reservorio de 
ATP en otra forma 
que permite 
regenerar ATP 
rápidamente sin 
pasar por la 
fosforilación 
oxidativa. El 
reservorio está 
dado por la 
fosfocreatina, se 
sintetiza a partir 
de ATP 
transfiriendo un 
enlace fosfato de 
alta energía 
desde el ATP a la 
creatina. 
Tanto el ATP y la 
fosfocreatina 
tienen límites en su conversión ya que la capacidad de la fosfocreatina de regenerar 
ATP está limitada por la [fosfocreatina] que tenemos en el citoplasma. Ayudan para 
actividades fuertes por un par de minutos pero para períodos prolongados hay que 
recurrir al metabolismo energético; entonces, a la larga, la fosforilación oxidativa debe 
actuar. 
Una manera de ver la relevancia de metabolismo oxidativo en las células musculares es 
ver cual es la densidad de mitocondrias de la célula; es razonable si la densidad es alta, 
la participación catalítica en el suministro de ATP es importante en  
dicha célula.   
 
Estudio histoquímico de músculo. 
Se quiso estudiar la ATPasa en dichas 
células, primero en un medio ácido y 
luego, en un medio alcalino. Lo que se 
observa es que al parecer ahí se 
expresan 2 tipos de ATPasa; ya que 
hay células que se tiñen en medio 
alcalino y otras, en el medio ácido. 
Entonces hay 2 tipos de ATPasa y 2 
tipos de células con mayor o única 
predominancia de una enzima.  
¿Hay correlación? Las células con 
asteriscos ​* s​ e tiñen intensamente en 
un medio alcalino y a su vez, presentan 
gran densidad de enzimas 
mitocondriales.  
Estas son intermediarias, las del medio 
ácido con mucha coloración también 
tienen alta densidad de mitocondrias. 
En cambio, del medio alcalino, algunas 
no se tiñen con intensidad 
mitocondrial.  
Entonces, hay 3 tipos de células: unas 
tienen una ATPasa y mucha 
mitocondria. Otras tienen distinta 
ATPasa y poca mitocondrial (alcalinas que no se tiñen) y otras con igual ATPasa, del 
mismo medio (alcalinas que se tiñen para mitocondria) y mucha mitocondria.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 1) Tenemos 
una sacudida 
simple con un pico 
de 50 m/s y una 
intensidad de 
contracción de 1g 
2) Situación 
intermedia. 
Sacudida simple 
con pico de 25 m/s 
(rápido) con 
intensidad de 10g 
3) Tenemos 
una sacudida 
simple rápida con 
un tiempo al pico 
de 25 m/s y una 
intensidad grande, 
cerca de 50g.  
1’) Su tétanos 
incompleto parece 
que se sostiene en 
el tiempo, mientras 
que 2’ y 3’ pierden intensidad luego de un máximo. Esta diferencia, esta 
disminución también se ve en los 1’’, 2’’ y 3’’.  
En 1’’ son células lentas capaces de mantener contracciones tetánicas sostenidas 
por minutos e incluso, horas. En 3’’ tenemos que las células que dan una SS muy 
intensa y breve y,cuando son sometidas a tétanos repetidos, son capaces de 
mantener el tétanos solo por poco tiempo y luego la amplitud de los sucesivos 
tétanos se desploma rápidamente a valores bajos. FATIGA. 
En 2’’ presentan una respuesta intermedia, el tétanos puede ser relativamente 
sostenido durante unos minutos pero al cabo de determinado tiempo, se reduce.  
  
Desde el punto de vista funcional tenemos 3 tipos de células: 
-Un grupo de células lentas no fatigables. 1,1’,1’’  
-Un grupo de células intermedias rápidas resistentes a fatiga. 2,2’,2’’ 
-Un grupo de células rápidas fatigables. 3,3’.3’’. 
 
→Lentas no fatigables: tipo 1 
→Lentas resistentes a fatiga: tipo 2A 
→Rápidas fatigables: tipo 2B 
 
 
 
 
 
 En el ​gráfico A​ se mide velocidad 
de acortamiento vs fuerza. La 
velocidad de acortamiento sin 
carga es mayor para 2B y para 1 es 
más lenta. 
En la ​gráfica B​, se ve la potencia 
(producto de fuerza por 
velocidad), y se nota que la fuerza 
máxima es de las 2B, luego 2A y 
luego 1.  
En la ​gráfica C​ se ve la velocidad 
de caída de las transitorios de Ca2+ 
de los 3 tipos celulares. Las 2B cae 
rápidamente; las que se contraen 
rápido tiene un tiempo al pico 
breve y el transitorio también, 
haciendo que la contracción sea 
breve.  
En la ​gráfica D ​se correlaciona la 
presencia, en las 2 fibras, de 
enzimas. En las ordenadas hay 
enzimas mitocondriales y en las 
abscisas, enzimas glucolíticas.  
Las fibras 2B tienen gran cantidad de enzima glucolítica y baja densidad de enzima 
mitocondrial, mientras que las 1 y 2A tienen mayor concentración de enzimas 
mitocondriales y menor concentración de enzima glucolítica.  
El metabolismo energético predominante en 1 y 2A es el metabolismo oxidativo y el 
metabolismo energético de las 2B es el glucolítico anaeróbico.  
 
Velocidad de 
acortamiento y 
velocidad del 
ciclo de hidrólisis 
de ATP.  
 
La velocidad de 
hidrólisis de ATP 
depende del tipo 
de fibra.  
En el punto 1, del 
músculo sóleo 
(N-sol;S-sol), hay 
baja velocidad de 
acortamiento con 
baja hidrólisis, ya 
que predominan las fibras lentas. Los puntos obtenidos en el músculo extensor largo de 
los dedos (N-edl;S-edl) predominan las fibras rápidas y por eso hay tanta velocidad de 
acortamiento y tanta hidrólisis de ATP. Entonces, la velocidad de acortamiento rápido 
corresponde a una enzima que hidroliza rápidamente el ATP y la velocidad de 
acortamiento lento hidroliza más lentamente el ATP. Entonces,​ hay una correlación 
lineal entre la velocidad de acortamiento y la hidrólisis de ATP.  
 
En suma: 
Lentas / no fatigables / tipo 1 / oxidativas. 
Rápidas / resistentes a fatiga / tipo 2A / oxidativas. 
Rápidas / fatigables / tipo 2B / glucolíticas.  
  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Las fibras inervadas por 
una misma 
motoneurona son 
todas del mismo tipo. 
Un músculo, en 
general, puede 
presentar los 3 tipos de 
fibras.  
 
Unidad motora:​ grupo 
de fibras inervado por 
una misma 
motoneurona.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Deuda de oxígeno:  
Toda la energía que no puede ser 
provista por el metabolismo oxidativo 
durante el ejercicio, que apela a reservas 
energéticas, debe ser restituido por 
medio de metabolismo oxidativo.  
Primera gráfica: ejercicio de alta 
intensidad.  
Durante el ejercicio de alta intensidad 
desarrollado a base de fibras 2B, 
consume las reservas energéticas; y 
solo una parte menor del total de la 
energía gastadas proviene del 
metabolismo oxidativo, entonces 
cuando el ejercicio termine, habrá que 
re-sintetizar ATP y glucógeno.  
Segunda gráfica: ejercicio de resistencia. 
El gasto de energía es mayor en 
ejercicios de alta intensidad porque en 
ejercicios de resistencia se ponen en 
juego las fibras de tipo 1, donde al inicio apelan a las reservas pero el proceso 
prolongado se mantiene directo de ATP sintetizado por vía oxidativa durante el ejercicio.