Jose Fernández López

La secuencia normal del gen (WT) codifica, para la proteína MICASA; las tres primeras
mutaciones son creadas por inserciones y la cuarta por una deleción, en cualquiera de los
casos sucederá lo mismo ; tanto al añadirse como al eliminarse bases, se modificará el marco
de lectura ribosomal (salvo en la mutación 3), lo cual ,cambia la forma de agrupar esas tres
bases y se colocaran aminoácidos erróneos habiendo la posibilidad de un triplete STOP
prematuro o tardío.

En el caso concreto de la mutación 1:

Encontramos un codón de STOP prematuro, debido a la variación del marco de lectura

expuesta anteriormente, lo que nos dará una proteína incompleta y con variabilidad funcional
con respecto a la original o incluso una proteína disfuncional MICC.

En el caso de la mutación 2 :

Apreciamos que, al cambiar el marco de lectura, debido a una inserción la proteína resultante
es MICLLVPELLD. En este caso la inserción de estos dos aminoácidos ha hecho que aparezca un
codón de STOP tardío, al variar el marco de lectura dando lugar a una proteína que difiere en
forma y seguramente en funcionalidad si es que la tuviese. En estos casos se crean
polipéptidos disfuncionales debido a su gran longitud.
Jose Fernández López

En el caso de la mutación 3:

Este caso es un poco especial (a mi criterio), ya que se produce la inserción de un codón al

completo lo cual no va a variar el marco de lectura ribosomal, sino que simplemente aditara un
aminoácido extra a nuestra proteína MICFASA. En este caso es probable que la proteína
conserve su función, aunque es solo se en parte; (esto es una suposición).

En el caso de la mutación 4:

En este caso pasara como en la mutación 2, salvo que en este caso la modificación del marco
de lectura ribosomal se produce por una deleción y no por una inserción. Como ya hemos
dicho se modifica el marco de lectura lo cual nos da lugar a un codón de STOP tardío, y como
consecuencia a una proteína MICLVPELLD, parte de la cual proviene de una región del gen que
no debería de ser traducida, dando lugar, como en la mutación 2; a un polipéptido disfuncional
debido a su gran longitud.