Universidad de Aquino de Bolivia

Faculdad de cieiencias de la salud

Carrera medicina humana

Nombre: clendi keiko supa flores

Doctor: JON PAUL SANJINES RIVERA

Curso: histología

AÑO 2023 Grupo s

INDICE DE CONTENIDOS
PORTADA

INDICE

RESUMEN

INTRODUCCION

MARCO TEORICO

CAPITULO 1 MATRIX EXTRACELULAR………………………………………………….

1.1 Composición de la matrix celular …………………………………………………………

1.2 Función de la matrix

extracelular…………………………………………………………………………………

2 Glucosaminoglicanos…………………………………………………………………………
…………………………………

2.1 Los proteoglicanos…………………………………………………………………………

2.2 Estructura y características de los proteoglicanos……………………………………..

2.3 Funciones de los proteoglicanos…………………………………………………………

3 Membrana basal …………………………………………………………………………..

3.1 Funciones…………………………………………………………………………………..

3.2 lamina basal …………………………………………………………………………………

3.3 características ………………………………………………………………………………

4 INTEGRINAS Y
DISTROGLICANOS……………………………………………………..

4.5 integrinas …………………………………………………………………………………….

4.6 distrogicanos…………………………………………………………………………………

5 Investigación Actual sobre la Matriz Extracelular………………………………………….

Introducción a la matriz extracelular

Las interacciones entre una célula y su entorno o con otras células están gobernadas por
proteínas de la superficie celular. Este capítulo examina un subconjunto de esas interacciones: el
contacto celular directo con otras células o con la matriz extracelular (ECM). Matriz
extracelular es un término general para las proteínas y polisacáridos extremadamente grandes
que son secretados por algunas células en un organismo multicelular, y que actúa como material
conectivo para retener las células en un espacio definido. La densidad celular puede variar
mucho entre los diferentes tejidos de un animal, desde las células musculares fuertemente
empaquetadas con muchos contactos directos célula a célula hasta el tejido hepático, en el que
algunas de las células solo están flojamente organizadas, suspendidas en una red de matriz
extracelular
La MEC se compone de varias clases de moléculas, incluyendo colágeno, elastina,
proteoglicanos y glicoproteínas. La sustancia fundamental está formada por glucosa
minoglicanos , proteoglicanos y glicoproteínas de adhesión celular. Estas tres familias de
romoléculas forman deversas interacciones entre Si, con fibras y con las células del tejido
conjuntivo y el epitelio.

El colágeno juega un papel fundamental en la resistencia y la integridad estructural de los

tejidos. Los trastornos genéticos humanos que afectan el colágeno, como el síndrome de Ehlers-

Danlos, producen tejidos frágiles que se estiran y rasgan con demasiada facilidad22squared.

En la matriz extracelular, las fibras de colágeno se entretejen con una clase

de proteoglicanos que tienen carbohidratos unidos a ellos, como el esqueleto de polisacáridos

que se muestra en la imagen de abajo. La matriz extracelular también contiene otros tipos de

proteínas y carbohidratos. 
La matriz extracelular está conectada directamente con las células a las que rodea. Algunos de

los conectores clave son proteínas llamadas integrinas, las cuales están incrustadas en la

membrana plasmática. Las proteínas en la matriz extracelular, como las moléculas

de fibronectina que se muestran en verde en el diagrama de arriba, pueden actuar como puentes

entre las integrinas y otras proteínas de la matriz extracelular como el colágeno. En la parte

interna de la membrana, las integrinas están unidas al citoesqueleto.

Las integrinas anclan la célula a la matriz extracelular. También le permiten percibir su entorno.

Pueden detectar señales químicas y mecánicas provenientes de la matriz extracelular y disparar

vías de señalización como respuesta4,54,5start superscript, 4, comma, 5, end superscript.

La coagulación de la sangre es otro ejemplo de la comunicación entre la células y la matriz

extracelular. Cuando se dañan las células que recubren un vaso sanguíneo, liberan una proteína

receptora llamada factor tisular. Cuando el factor tisular se une a una molécula presente en la

matriz extracelular, dispara una serie de respuestas que reducen la pérdida de sangre. Por

ejemplo, hace que las plaquetas se peguen a la pared el vaso sanguíneo dañado y las estimula a

producir factores de coagulación.

Composición de la Matriz Extracelular

La matriz extracelular está compuesta principalmente de tres tipos de moléculas: colágeno,

elastina y glicoproteínas. El colágeno es la proteína más abundante en la matriz y proporciona
resistencia y estabilidad estructural. La elastina es responsable de la elasticidad y flexibilidad de
la matriz. Las glicoproteínas, como la laminina y la fibronectina, ayudan a unir las células a la
matriz y a regular la adhesión celular y la migración.

Además de estas moléculas principales, la matriz extracelular también contiene proteoglicanos,

que son proteínas que se unen a los carbohidratos y ayudan a mantener la hidratación y la
lubricación de la matriz, así como factores de crecimiento y enzimas que regulan la actividad
celular.

Funciones de la Matriz Extracelular

La matriz extracelular tiene varias funciones importantes en el cuerpo. En primer lugar, actúa
como un soporte estructural para las células, proporcionando un entorno tridimensional en el
que pueden crecer y desarrollarse. También ayuda a regular la adhesión y la migración celular,
lo que es importante para procesos como la cicatrización de heridas y la formación de tejido
nuevo.

Además, la matriz extracelular juega un papel importante en la regulación del crecimiento

celular y la diferenciación, lo que significa que ayuda a determinar qué tipo de células se
desarrollan a partir de células madre o progenitoras. También participa en la respuesta inmune,
ayudando a reclutar células inmunitarias al sitio de una lesión o infección.

La pared celular

Aunque las plantas no producen colágeno, tienen su propia estructura de soporte extracelular: la

pared celular. La pared celular es una cubierta rígida que rodea a la célula, la protege y da

forma y soporte. ¿Has notado que la verdura cruda, como el apio, cruje cuando la muerdes? Esto

se debe en buena parte a la rigidez de sus paredes celulares.

Los hongos también tienen paredes celulares, al igual que algunos protistas (un grupo de

eucariontes mayoritariamente unicelulares), así como la mayoría de los procariontes, ¡aunque no

te recomiendo morder ninguno de estos para saber si crujen!

Al igual que la matriz extracelular animal, la pared celular vegetal está compuesta de moléculas

secretadas por la célula. La principal molécula orgánica de la pared celular vegetal es

la celulosa, un polisacárido compuesto de unidades de glucosa. La celulosa forma fibras

llamadas micro fibrillas, como las que se muestran en el diagrama siguiente.

Glucosaminoglicanos

Los GAG son cadenas largas, en forma de varilla, cargadas negativamente, de disacáridos
que se repiten, que tienen la capacidad de unirse a grandes cantidades de agua
Los GAG son largos, poco flexibles, no ramificados, formados por cadenas de unidades
repetidas de disacáridos.

Uno de los dos disacáridos que se repiten siempre es un amino azúcar y el otro
normalmente es un ácido urónico

Una alta concentración de sodio en la sustancia fundamental atrae liquido extracelular, que
colabora en la resistencia a las fuerzas de compresión Dado que estas moléculas están muy
cerca unas de otras, sus cargas negativas se repelen entre sí, lo que hace que tengan una textura
viscosa, como se observa en la fluidez del moco, el humor vitreo del ojo y el líquido sinovial.
Generalmente, estos GAG están unidos covalentemente a moléculas de proteina para formar los
proteoglicanos. Es una macromolécula muy grande que no forma enlaces covalentes con las
moléculas de proteínas . Estas enzimas son proteinas integrales de membrana que no solo
catalizan la polime racite sino que también facilitan la transferencia de la eula recién formada a
la MEC Se ha indicado que el seido luluronico también tiene funciones intra- la Parte del ácido
hialurónico recién liberado es et par algunas células, especialmente durante.

El ciclo celular, donde tiene una función en el mantenimiento del espacio y la modulación de las
actividades de los micro túbulos durante la metafase y la anafase de la mitosis, facilitando así
los movimientos cromosómicos. Cuando los GAG sulfatados forman enlaces covalentes con un
núcleo de proteína, forman una familia de macromoléculas conocidas como proteoglicanos,
muchos de los cuales ocupan grandes dominios. Los proteoglicanos pueden ser de varios
tamaños, que van desde aproximadamente 50.000 Da hasta 3.000 kDa . Los núcleos proteí nicos
de los proteoglicanos, fabricados en el retículo endo- plasmático rugoso , se transportan al
aparato de Golgi, donde las enzimas residentes unen covalentemente tetrasacáridos puente a sus
cadenas laterales de serina, y después se ensambla el GAG por la adición de azúcares de uno en
uno.

La sulfatación, catalizada por sulfotrans ferasas y la epimerización , también se produce en el

aparato de Golgi Muchos proteoglicanos, especialmente el agrecano, una macromolécula que se
encuentra en el cartílago y el tejido conjuntivo, se unen al ácido hialurónico La unión implica
una interacción iónica no covalente entre los grupos azúcar del ácido hialurónico y el núcleo
proteínico de la molécula del proteoglicano.

Los proteoglicanos

 son proteínas glicosiladas, generalmente asociadas con sustituyentes glicosaminoglicanos

(GAGs) aniónicos. Usualmente se encuentran en la cara externa de la membrana celular o
“llenan” el espacio extracelular, por lo que forman parte de muchos tejidos conectivos.

De estas complejas macromoléculas, las más estudiadas y analizadas han sido las de las células
cartilaginosas en los animales vertebrados, puesto que la matriz extracelular en estas comprende
más del 90% del peso seco del tejido que componen, donde influyen, entre otras cosas, en la
resistencia frente a compresiones.

Estructuralmente, los proteoglicanos contribuyen en la organización de la matriz extracelular, lo

que le da a muchos tejidos o células individuales sus propiedades físicas más distintivas.
Además, estos son importantes para muchos eventos de señalización y comunicación
intercelular.

Son proteínas sumamente abundantes, ubicuas (están en numerosos tipos de células) y

complejas, cuyas funciones biológicas y propiedades bioquímicas derivan fundamentalmente de
las características de sus componentes carbohidratados, los cuales tienen una gran capacidad de
hidratación.

Estructura y características de los proteoglicanos

Los proteoglicanos son proteínas glicosiladas de la superficie extracelular, aunque existen

algunos que pueden hallarse en compartimentos intracelulares. Son moléculas generalmente
muy abundantes, pero su abundancia depende del tipo de célula que se considere.

Ordinariamente, la porción carbohidratada de un proteoglicano consiste en moléculas de

glicosaminoglicanos, que son polisacáridos lineales compuestos por disacáridos repetidos,
usualmente de un aminoazúcar acetilado que se alterna con ácido urónico.

Su estructura general, por lo tanto, consiste en un “núcleo” proteico que puede asociarse con
más de 100 cadenas de glucosaminoglicanos no ramificadas, unidas por medio de O-
glicosilación.

Se trata de moléculas bastante diversas en cuanto a estructura, forma y función. En las células
de los animales vertebrados, por ejemplo, se han identificado varias combinaciones de distintos
tipos de proteínas y distintas clases de glucosaminoglicanos, a saber:

Proteínas    

– Proteínas transmembranales de la superficie celular (matriz extracelular)

– Proteínas unidas covalentemente a anclas de glicosilfosfatidilinositol (GPI))

Glucosaminoglicanos

– Hialuronano (HA)

– Condroitín sulfato (CS)

– Keratan sulfato (KS)

– Dermatán sulfato (DS)

– Heparán sulfato (HS)

Función

De las características estructurales de los proteoglicanos dependen sus funciones. Esto es

particularmente cierto para aquellas características que se relacionan con la porción
glucosaminoglicano, pues estas moléculas son las que le permiten a la proteína interactuar con
otros elementos en la superficie celular.
Aquellas proteínas ricas en residuos de heparán sulfato pueden unirse con relativa facilidad a
distintos factores de crecimiento, a otros componentes de la matriz extracelular, a enzimas,
inhibidores de proteasas, quimiocinas, etc., por lo que tienen un papel fundamental en la
transducción de señales hacia el medio intracelular.

Como se vio en los últimos años el interés por el estudio de los proteoglicanos ha crecido
considerablemente, hecho que está relacionado con el descubrimiento de la importancia que
estas moléculas tienen en algunas condiciones patológicas en los seres humanos.

Un ejemplo de estas es el síndrome de Simpson-Golabi-Behmel (SGBS), caracterizado por un

crecimiento pre- y post-natal exagerado, defectos en el nacimiento y susceptibilidad a la
formación de tumores asociados con mutaciones en un proteoglicano rico en heparán sulfato y
anclado mediante GPI.

Funciones de los proteoglicanos

Los proteoglicanos tienen numerosas funciones. Los proteoglicanos también poseen sitios de
unión para ciertas moléculas de señalización, como el TGF-B Mediante la unión a estas
moléculas de señalización, los proteoglicanos pueden impedir su función evitando que las
moléculas lleguen a su destino o estimular su función concentrándolas en una ubicación
específica. Algunos proteoglicanos, como los sin decanos, no se liberan en la MEC, sino que
permanecen unidos a la membrana plasmática Los núcleos proteínicos de los sin- decanos asilan
como proteínas , transmembrana y se unen a los filamentos de actina del cito esqueleto. Sus
dominios extracelulares se unen a los componentes de la MEC, y permiten asi que la célula se
una a los componentes macromoleculares de la matriz Además, los sindecanos de los
fibroblastos actúan como correceptores, ya que se unen al factor de crecimiento de fibroblastos
y la presentan a su receptor de la membrana plasmática en sus inmediaciones Glicoproteínas
Las glicoproteínas de adhesión celular tienen sitios de unión para varios componentes de la
MEC, así como para las integrinas de la membrana plasmática que facilitan la unión de las
células a la matriz extracelular.

Cada brazo de esta macromolécula en forma de V tiene sitios de unión para varios componentes
extracelulares y para moléculas de adhesión celular, integrinas específicas en la membrana
plasmática conocidas como receptores de fibronectina. Esta secuencia de aminoácidos es
característica del sitio de unión de la integrina en muchas glicoproteínas de adhesión. Las
moléculas de integrina transmiten las fuerzas de tracción a las moléculas de fibronectina recién
secretadas, y las estiran solo lo suficiente para exponer los sitios de unión ocultos que permiten
a las fibronectinas unirse entre sí y formar la matriz de fibronectina. También se une al coláge
no de tipo IV, lo que facilita la unión de la laminina a la malla de colágeno.

Esta macromolécula, que se asemeja a un insecto cuyas seis patas se proyectan radialmente
desde un cuerpo central, tiene sitios de unión para proteoglicanos transmembrana sindecanos y
para la fibronectina. La prime- ra tiene sitios de unión para el colágeno de tipo II, los
condroitina-sulfatos, el ácido hialurónico y las integrinas de los condroblastos y los condrocitos.
La osteonectina posee dominios para el colágeno de tipo I, los proteo- glicanos y las integrinas
de los osteoblastos y los osteocí- tos. Además, puede facilitar la unión de los cristales de
hidroxiapatita de calcio al colágeno de tipo I en el hueso.

Fibras de colágeno: estructura y función

Las fibras de colágeno están formadas por subunidades de tropo colágeno cuya secuencia de
aminoácidos de la cadena a permite clasificar el colágeno en al menos 35 tipos de fibras
diferentes. Las fibras com- puestas por el colágeno, que es una proteína inelástica, dura y firme,
resisten las fuerzas de tracción. Aunque se conocen al menos 35 tipos diferentes de colágeno
según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas a, solo 10 de ellos tienen interés en este libro.
El colágeno formador de fibrillas, como su clasificación implica, forma fibras Bexibles , cuya
resistencia a la tracción es mayor que la del acero inoudable de igual diámetro.

Los grandes grupos de fibras de colágeno son de color blanco brillante en los organismos vivos,
por lo que los haces de fibras de colágeno también se denominan fibras blancas. Generalmente,
las fibras de colágeno del tejido conjuntivo tienen menos de 10 um de diámetro y son incoloras
cuando no están teñidas.

Las fibrillas se forman a sí mismas a partir de un ensamblaje muy regular de subunidades

incluso más pequeñas, las moléculas de tropocolágeno, cada una de aproximadamente 280 nm
de longitud y 1,5 nm de diámetro. Las moléculas de tropocolágeno individuales están formadas
por tres cadenas de polipeptidos, llamadas cadenas a, envueltas unas alrededor de las otras en
una configuración helicoidal triple. Los colágenos formadores de fibrillas más abundantes son
los tipos I, II, III, V y XI. Los colágenos asociados a fibrillas se han reconoci- do como
colágenos estabilizantes porque forman puentes moleculares entre los colágenos formadores de
fibrillas y los componentes de la sustancia fundamental.

Colágeno de tipo IX, que se une al colágeno de tipo II del cartílago. Los colágenos formadores
de redes están sintetiza- dos por células epiteliales y, a diferencia de los colágenos de tipo
fibroso, no están expuestos a la procolágeno- peptidasa, la enzima que escinde los telopeptidos
de los extremos de las moléculas de procolágeno. Por tanto, la unidad básica de los colágenos
formadores de redes está constituida por moléculas de procolágeno, en lugar de moléculas de
tropocolágeno, que forman las unidades básicas de los colágenos fibrosos. Colágeno de tipo
VII, que forma agregados de haces ra constituir fibras de anclaje cuya función es unir para la
lámina basal a la lámina reticular de la membrana basal.

Los colágenos transmembrana son proteínas integrales, y una de ellas, el tipo XVII, participa en
la adhesión de la epidermis a la dermis.

Síntesis de colágeno

El colágeno se sintetiza en el RER en forma de cadenas individuales de preprocolágeno . El

colágeno se sintetiza en el RER en forma de cadenas individuales de preprocolágeno , que son
cade- nas a que poseen secuencias de aminoácidos adicionales, conocidas como propéptidos, en
los terminales amino y carboxilo. Tres moléculas de preprocolágeno se alinean entre sí y se
ensamblan para formar una configuración helicoidal cerrada conocida como molécula de
procolágeno. Aparentemente, los propéptidos también tienen la función de mantener solubles
las moléculas de procolágeno, para evitar así su agregación espontánea generando las fibras de
colágeno dentro de la célula.

Las moléculas de procolágeno dejan el RER a través de vesículas de transporte hacia el aparato
de Golgi, donde se siguen modificando por la adición de oligosa- cáridos. Las moléculas de
procolágeno modificadas se empaquetan en la red trans del Golgi e inmediatamente se
transportan fuera de la célula. Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan entre sí
espontáneamente , en la dirección específica de cabeza a cola, en una matriz escalonada de
manera regular, formando la configuración de las fibrillas que muestra bandas de 67 nm que
representan los tipos de colágeno I, II, III, V y XI . La formación y el mantenimiento de la
estructura fibrilar se refuerzan por los enlaces covalentes que se crean entre los residuos de
lisina e hidroxilisina de las moléculas de tropocolágeno vecinas.

A medida que el tropocolágeno se autoensambla en una configuración tridimensional, los

espacios entre las cabezas y las colas de las sucesivas moléculas se alinean en una sola fila
como regiones comunicantes que se repiten no en filas adyacen tes, sino cercanas . La
formación de algunos tipos de colágeno requiere la presencia de otros colágenos, como el tipo
XI, que forma el núcleo del colágeno de tipo La alineación de las fibrillas de colágeno y los
haces de fibras está determinada por las células que los sinte- tizan. La estructura fibrilar está
ausente en el colágeno de tipos IV y VII debido a que los propéptidos no se eliminan de la
molécula de pro colágeno, Sus moléculas de procolágeno se ensamblan para formar
dimeros, que, a su vez, forman una malla sipilar al fieltro.

MEMBRANA BASAL

La membrana basal es una estructura extracelular que recubre los tejidos de casi todos los
organismos pluricelulares. Está conformada principalmente por glucoproteínas colagénicas y no
colagénicas.

Esta estructura se encarga de separar el epitelio de un tejido del estroma de otro. Se encuentra
generalmente en la región basolateral del tejido epitelial, en el endotelio, en la región periférica
de los axones, en las células grasas y también en células musculares.

La membrana basal está constituida por grandes moléculas insolubles que se unen entre sí para
formar una ultraestructura en forma de lámina a través de un proceso conocido como
“autoensamblaje”. Este proceso es impulsado por el anclaje de diversos receptores propios de la
superficie celular.

La mayoría de las células del cuerpo son capaces de producir el material necesario para la
estructuración de la membrana basal dependiendo del tejido al que pertenezcan.

La complejidad de la membrana basal no puede ser apreciada mediante microscopía electrónica,

ya que dicha técnica no permite la distinción entre las diferentes membranas basales. Para su
estudio, en cambio, son necesarias técnicas de caracterización más precisas como, por ejemplo,
la microscopía de barrido.

Funciones
La membrana basal siempre está en contacto con las células y sus funciones principales tienen
que ver con proporcionar soporte estructural, dividir los tejidos en compartimentos y regular el
comportamiento celular.

Las membranas basales continuas actúan como filtros moleculares selectivos entre los
compartimientos de los tejidos, es decir, mantienen un control estricto del tránsito y movimiento
de células y moléculas bioactivas en ambas direcciones.

A pesar de que las membranas basales actúan como puertas selectivas para impedir el libre
tránsito de las células, parece que existen mecanismos específicos que permiten que las células
inflamatorias y las células tumorales metastásicas atraviesen y degraden la barrera que supone la
membrana basal.

En los últimos años se ha indagado mucho en la función que cumplen las membranas basales
como reguladores en el crecimiento y la diferenciación celular, ya que la membrana basal posee
receptores con la capacidad de unirse a citoquinas y factores de crecimiento.

Estos mismos receptores en la membrana basal pueden servir de reservorios para su liberación
controlada durante los procesos de remodelación o reparación fisiológica.

Las membranas basales son componentes estructurales y funcionales importantes de todos los
vasos sanguíneos y capilares, y tienen un papel crucial en la determinación de la progresión del
cáncer, especialmente respecto a la metástasis o la migración celular.

Otra de las funciones que cumple esta estructura tienen que ver con la transducción de señales.

El músculo esquelético, por ejemplo, está rodeado por una membrana basal y posee pequeños
parches característicos en los sitios de unión neuromuscular; estos parches son los responsables
del envío de las señales desde el sistema nervioso.

Lámina basal

La lámina basal es una delgada capa de proteínas de matriz extracelular secretada por las
células del epitelio. Se encuentra separando las células del tejido epitelial y el tejido conjuntivo
subyacente. También separa un gran número de otras células pertenecientes a otros tejidos,
como el muscular y el adiposo.
La lámina reticular procede del tejido conjuntivo y es responsable de fijar la lámina densa
al tejido conjuntivo subyacente

La lámina basal es muy difícil o imposible de observar con microscopios convencionales, pero
es visible a detalle con equipos de microscopia electrónica, ya que se manifiesta como una capa
electrodensa de unos 40 a 120 nanómetros (nm) de grosor aproximadamente, estando compuesta
a su vez por tres láminas.

Se le suele llamar lámina externa cuando es observada rodeando o cubriendo tejido muscular o
células adiposas (adipositos). La lámina basal cumple una gran variedad de funciones en el
organismo. Las más conocidas son la adhesión celular, sostén epitelial y el filtrado de hormonas
entre otras.
Características

La lámina basal se caracteriza por ser una matriz extracelular altamente reticulada, compuesta
por colágeno tipo IV, laminina (glicoproteínas) perlecán y entactina (proteoglicanos). También
puede contener proteasas y factores de crecimientos como el transformante beta, de fibroplastos,
entre otros.

Es una capa bastante delgada y flexible de unos 40 a 120 nm de grosor (a veces más). Algunos
autores la describen como un líquido gelatinoso. Está presente en todo el tejido epitelial entre
las células, en el tejido conectivo subyacente y en todos los tejidos que derivan del ectodermo.
Se sabe que es producida o secretada por las células epiteliales.

Lámina rara externa o lúcida

No presenta densidad electrónica. Es la capa superior de la lámina basal y, por ende, es la

primera en estar en contacto con la membrana plasmática del tejido del epitelio subyacente.
Presenta un espesor de entre 10 a 50 nm.

Pueden llegar a contener laminina, epiligina, fibronectina (glicoproteínas), ácido hialurónico y

también perlecan, entre otros compuestos.

Lámina densa

Es la lámina intermedia, se ubica en la zona electrodensa por debajo de la lámina lúcida. Se

aprecia como una capa densa de electrones compuesta por colágeno tipo IV, fibrillas de
colágeno VII y microfibrillas dérmicas. Presenta un grosor que varía entre 20 a 300 nm, sin
embargo es muy común que tenga un grosor 50 mn.

Lámina rara interna

Es una lámina con baja densidad electrónica. Se encuentra por debajo de la lámina densa, en la
porción basal de la lámina basal. Por lo general tiene un grosor de 10 nm. Está compuesta
principalmente por colágeno VII, fibronectina, trombospondina y ácido hialurónico.

La lámina reticular es la interfase entre la lámina basal y el tejido conjuntivo subyacente, y su

grosor varía dependiendo de la fricción que debe soportar el epitelio superpuesto.

INTEGRINAS Y DISTROGLICANOS

 Integrinas 

son un gran grupo o familia de proteínas de la superficie celular, aparentemente exclusivas del
reino animal. Son el principal recurso de las células para mantener la interacción (en forma de
adhesión) con otras células y con la matriz celular.

Su estructura está conformada por dos subunidades llamadas alfa y beta. En mamíferos se sabe
que existen entre 16-18 unidades alfa y 3-8 betas, las cuales van a actuar dependiendo de su
combinación, y también del estado fisiológico de la célula o tejido específico.
Existen varias proteínas que tienen funciones adhesivas. Sin embargo, el grupo de las integrinas
es el que está más distribuido e interacciona con todas las proteínas claves de la matriz celular.
Las integrinas participan en la fagocitosis, migración celular, y curación de heridas, e incluso
son muy estudiadas por su participación en la metástasis.

El distroglicano 

es un receptor celular que organiza la unión entre la laminina de la matriz extracelular y

la distrofina que se enlaza con citoesqueleto. Fue aislado originalmente del músculo esquelético,
donde se propuso el nombre de distroglicano por su asociación a distrofina y por
su glucosilación extensiva. El distroglicano está conformado dos subunidades denominadas α-
distroglicano y β-distroglicano. El α-distroglicano esta glucosilado en la membrana e
interacciona con laminina-2. El β-distroglicano es una glucoproteína de membrana que puede
unirse a distrofina o su homólogo utrofina mediante su extremo carboxilo terminal.

Las integrinas y los distroglicanos son glicoproteínas trans membrana que actúan como
receptores de la laminina y como organizadores del ensamblaje de la lámina basal. Las
integrinas son proteínas transmembrana que se parecen a los receptores de la membrana
plasmática porque forman enlaces con ligandos. Las integrinas son mucho más numerosas que
los receptores, compensan así la debilidad de los enlaces y permiten la migración de las células
a lo largo de una superficie de la MEC. Las integrinas son heterodimeros formados por cadenas
de glicoproteínas a y B cuyos terminales carboxilo se unen a la talina, la paxilina, la vinculina y
la actinina a del citoesqueleto, que, a su vez, forman enlaces con los filamentos de actina.

Muchas integrinas difieren en su especificidad de ligan- do, distribución celular y

función. Así, las células no se quedan fijadas en una posición determinada cuando sus integrinas
se unen a las macromoléculas de la MEC, ya que pueden moverse cuando se liberan las uniones
integrina-ligando. Además de sus funciones en la adhesión, las integrinas participan en la
transducción de señales bioquímicas en procesos intracelulares activando las cascadas del
sistema de segundo mensajero. La versatilidad de las integrinas en la transducción bioquímica
se manifiesta por su capacidad para estimular diversas rutas de señalización, como la proteína-
cinasa activada por mitógenos , la proteína cinasa C y las rutas del fosfoinositido que conducen
la activación del ciclo celular, la diferenciación celular, la reorganización del cito esqueleto, la
regulación de la expresión de genes e incluso la muerte celular programada a través de la
apoptosis.

Con frecuencia, las integrinas tienen que ser activadas por la cinasa de adhesión focal , una
proteína tirosinacinasa, para que puedan iniciar sus funciones de señalización. Los
distroglicanos y las integrinas tienen funciones importantes en el ensamblaje de las láminas
basales, ya que los embriones que carecen de una de estas glicoproteínas o de ambas no pueden
formar láminas basales normales.
Investigación Actual sobre la Matriz Extracelular

Como vemos que la matriz extracelular juega un papel tan importante en la regulación celular y
la función tisular, hay muchos investigadores que están interesados en estudiar esta estructura
compleja. Por ejemplo, algunos científicos están trabajando en el desarrollo de materiales
sintéticos que puedan imitar las propiedades mecánicas y biológicas de la matriz extracelular
para su uso en la ingeniería de tejidos.

Otros investigadores están estudiando cómo las células interactúan con la matriz extracelular y
cómo se pueden manipular estas interacciones para mejorar la regeneración tisular y la
cicatrización de heridas. También se están realizando estudios sobre cómo la matriz extracelular
puede influir en la progresión y la metástasis del cáncer, con la esperanza de encontrar nuevas
formas de prevenir y tratar esta enfermedad.

Conclusión
 En resumen, la matriz extracelular es un componente crítico del tejido conectivo en los
organismos multicelulares. Está compuesta de una variedad de moléculas diferentes que le dan a
la matriz su fuerza, elasticidad y capacidad de regulación celular. La investigación actual sigue
explorando las muchas funciones y aplicaciones potenciales de la matriz extracelular en la
ingeniería de tejidos, la medicina regenerativa y la lucha contra el cáncer.

A medida que aprendemos más sobre la matriz extracelular y su papel en el cuerpo, es probable
que surjan nuevas oportunidades para utilizar esta estructura compleja para mejorar la salud y el
bienestar humanos

Créditos:

Este artículo es un derivado modificado de los siguientes artículos:

 “Connections between cells and cellular activities (Conexiones entre células y actividad

celular)”, de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0). Descarga gratis el artículo original

en http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:21/Biology.

 “Eukaryotic cells (Células eucariontes)”, de OpenStax College, Biología (CC BY 3.0). Descarga

gratis el artículo original en http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-

f14f21b5eabd@9.85:18/Eukaryotic-Cells.

El artículo modificado está autorizado bajo una licencia CC BY-NC-SA 4.0.

Referencias citadas:

1. Cooper, G.M. (2000). Cell walls and the extracellular matrix (Paredes celulares y matriz

extracelular). En The cell: a molecular approach (2a ed.). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Tomado de http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9874/.

2. Ehler-Danlos syndrome (Síndrome de Ehler-Danlos). (2015). En Genetics home

reference. https://ghr.nlm.nih.gov/condition/ehlers-danlos-syndrome.

3. Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Baltimore, D., y Darnell, J. (2000).

Noncollagen components of the extracellular matrix (Componentes de la matriz extracelular

distintos del colágeno). En Molecular cell biology (Biología celular molecular) (4ta ed., section

22.4). Nueva York, NY: W. H. Freeman. Tomado

de http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21706/.
4. Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., y Jackson, R. B.

(2011). A tour of the cell (Un recorrido por la célula). En Campbell biology (10a ed., p. 119).

San Francisco, CA: Pearson.

5. Integrin-mediated signalling pathway (Ruta de señalización mediada por integrinas). (20 de

octubre, 2014). Tomado el 11 de agosto, 2015 de

MBInfo: http://www.mechanobio.info/modules/go-0007229.

6. Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V., y Jackson, R. B.

(2011). A tour of the cell (Un recorrido por la célula). En Campbell biology (10a ed., p. 118).

San Francisco, CA: Pearson.

7. Middle lamella (Laminilla media). (17 de diciembre, 2015). Tomado de Wikipedia el 20 de

julio, 2016: https://en.wikipedia.org/wiki/Middle_lamella.

8. Histologia Leslie 8 edición

Referencias complementarias:

Collagen (Colágeno). (10 de julio, 2016). Tomado de Wikipedia el 20 de julio,

2016: https://en.wikipedia.org/wiki/Collagen.

Cooper, G.M. (2000). Cell walls and the extracellular matrix (Paredes celulares y matriz

extracelular). En The cell: a molecular approach (2a ed.). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Tomado de http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9874/.

Extrtacellular matrix (Matriz extracelular). (4 de agosto, 2015). Tomado de Wikipedia el 11 de

agosto, 2015: https://en.wikipedia.org/wiki/Extracellular_matrix.

Integrin-mediated signalling pathway (Ruta de señalización mediada por integrinas). (20 de

octubre, 2014). Tomado el 11 de agosto, 2015 de

MBInfo: http://www.mechanobio.info/modules/go-0007229.

Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Baltimore, D., y Darnell, J. (2000).

Noncollagen components of the extracellular matrix (Componentes de la matriz extracelular

distintos del colágeno). En Molecular cell biology (Biología celular molecular) (4ta ed., section

22.4). Nueva York, NY: W. H. Freeman. Tomado

de http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21706/.
McDowall, Jennifer. (s.f.) Tissue factor (Factor tisular). En InterPro protein of the month.

Consultado el 20 de julio, 2016. Tomado

de https://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2006_3/Page1.htm.

Middle lamella (Laminilla media). (17 de diciembre, 2015). Tomado de Wikipedia el 20 de

julio, 2016: https://en.wikipedia.org/wiki/Middle_lamella.