GUÍA DOCENTE DE LA ASIGNATURA BIOLOGÍA Y BIOQUÍMICA CELULAR II

Unidad 1: SÍNTESIS DE PROTEÍNAS: Transcripción, traducción, modificaciones post-traduccionales

Resultado de aprendizaje: Analiza los procesos metabólicos de transcripción, traducción, plegamiento, modificación y tráfico de proteínas en el sistema
de endomembranas correspondiente a células procariotas y eucariotas para explicar el proceso de la síntesis proteica.

NÚCLEO, MEMBRANA NUCLEAR. TRÁFICO NÚCLEO-CITOPLASMA

1. Define membrana nuclear

es una estructura de doble unidad de membrana lipídica con poros, que delimita el núcleo característico de las células eucariotas

2. Describa la estructura de la membrana nuclear

consta de dos unidades de bicapa lipídica con proteínas: la membrana nuclear interna (Inner Nuclear Membrane (INM), en inglés) y la
membrana nuclear externa

3. Enumere las funciones de la membrana nuclear

sirve para separar los cromosomas del citoplasma de la célula y otros elementos

4. Analiza el ciclo Ran-GTP

Ran o GTPasa Ran es una proteína G monomérica implicada en el tráfico de péptidos y proteínas a través de la envoltura nuclear durante la
interfase, si bien también interviene en otros estadios del ciclo celular.

5. Explica el tráfico núcleo-citoplasma

Los poros nucleares contienen un pasaje acuoso interno de unos 80 a 90 nm de diámetro, pero el espacio útil para el trasiego de las moléculas
que se transportan es de unos 45 a 50 nm de diámetro cuando está en reposo, y se puede expandir cuando realizan transporte activo.

6. Interpreta la regulación del transporte a través de la envoltura nuclear

La envoltura nuclear aparece atravesada de manera regular por perforaciones, los poros nucleares. Estos poros no son simples orificios, sino
estructuras complejas acompañadas de una armazón de proteínas (por ejemplo: nucleoporina), que regulan los intercambios entre el núcleo y
el citoplasma.

7. Predice enfermedades producidas por defectos en la envoltura nuclear

De entre todas las enfermedades producidas por mutaciones relacionadas con las láminas nucleares destacamos las distrofias musculares,
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ya que constituyen aproximadamente entre un 60 – 70% de los trastornos y de entre ellas la más importante es la distrofia muscular de
Emery – Dreifuss que presenta diversas variantes
GENES Y CROMATINA. NUCLÉOLO Y RIBOSOMAS
8. Define las partes y funciones del nucléolo
El nucléolo es una estructura esférica que se encuentra en el núcleo de la célula cuya función principal es producir y ensamblar los ribosomas
de la célula. El nucléolo también es el sitio donde se transcriben los genes del ARN ribosómico
el centro fibrilar, el componente fibrilar denso, que rodea al centro fibrilar, y el componente granular
9. Describa las partes y funciones del nucléolo

10. Enumere los niveles de organización y estructura de la cromatina (empaquetamiento del DNA)

11. A
n
a
l
i
z
a
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el proceso de desmontaje del nucléolo durante la mitosis
12. Explica la biogénesis ribosomal en regiones funcionalmente distintas del nucléolo

La biogénesis de ribosomas es el proceso de producción de ribosomas. En procariotas, este proceso tiene lugar en el citoplasma con la transcripción de
muchos operones de genes de ribosomas.

GENES Y TRANSCRIPCIÓN. PROCESAMIENTO DEL ARNm. SPLICING. CLASES DE ARN

13. Define los genes y elementos de la transcripción

14. Describa el proceso de transcripción y pos transcripción

 La transcripción es el proceso en el que la secuencia de ADN de un gen se copia (transcribe) para hacer una molécula de ARN
 La ARN polimerasa es la principal enzima de la transcripción.
 La transcripción comienza cuando la ARN polimerasa se une a una secuencia llamada promotor cerca del inicio de un gen (directamente o
a través de las proteínas auxiliares).
 La ARN polimerasa utiliza una de las cadenas de ADN (la cadena o hebra molde) como plantilla para hacer una nueva molécula de ARN
complementaria.
 Etapas
 Iniciación. La ARN polimerasa se une a una secuencia de ADN llamada promotor, que se encuentra al inicio de un gen.
 Elongación. Una cadena de ADN, la cadena molde, actúa como plantilla para la ARN polimerasa.
 Terminación. Las secuencias llamadas terminadores indican que se ha completado el transcrito de ARN.

 La transcripción termina en un proceso llamado terminación. La terminación depende de secuencias en el ARN que señalan el fin de la
transcripción.

15. Enumere los distintos tipos de ARN

 ARN mensajero (ARNm),
 ARN ribosómico (ARNr)
 ARN de transferencia (ARNt)
 ARN reguladores. ...
 ARN catalizador. ...
 ARN mitocondrial.
16. Analiza las consecuencias del splicing alternativo
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Recientemente, se ha identificado que alteraciones en el splicing alternativo podrían dar lugar a cambios en las células que tendrían por sí
solos poder oncogénico, esto es, la capacidad de convertir una célula sana en tumoral

17. Explica las diferencias del proceso de transcripción en organismos eucariotas y procariotas
En procariotas tanto transcripción como traducción se hace en el citosol, a diferencia de las eucariotas, que la transcripción se realiza en el
núcleo y la traducción en el citosol
18. Interpreta el proceso de transcripción, así como la terminología empleada
19. Predice los distintos momentos de la transcripción susceptibles de regulación
La transcripción tiene tres etapas: iniciación, elongación y terminación.

TRADUCCIÓN. PLEGAMIENTO PROTEICO Y MODIFICACIONES POS-TRADUCCIONALES

20. Define la traducción y los plegamientos proteicos

El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura
tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser
espontáneo.
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21. Describa el proceso de traducción y pos traducción

22. Enumere los pasos en los que se divide la traducción, así como las diferentes estructuras proteicas
23. Analiza la forma en la que el ARNm, ARNt y ribosomas se complementan para sintetizar proteínas
24. Explica la razón por la que los codones se agrupan en tripletes y cómo se complementan con 20 aminoácidos
25. Interpreta el código genético en las tablas que organizan los codones
26. Predice la formación de una cadena peptídica a partir de una secuencia de ADN

REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA

27. Define la regulación como mecanismo de activación o represión del proceso de síntesis de proteínas

¿Qué es la regulacion de proteínas?

Resultado de imagen para regulación como mecanismo de activación o represión del proceso de síntesis de proteínas

La regulación génica es el proceso que controla qué genes en el ADN de una célula se expresan (se utilizan para hacer un producto funcional
como una proteína). Diferentes células en un organismo multicelular pueden expresar grupos muy diversos de genes, aun cuando contienen el
mismo ADN.
28. Describa los diferentes mecanismos por la que la expresión de un gen puede activarse o reprimirse
29. Enumere los diferentes momentos de la expresión de un gen que son susceptibles de regulación
30. Analiza la necesidad de regulación del proceso de expresión génica.
31. Explica la importancia de los factores de trascripción como reguladores en el proceso de expresión génica
32. Interpreta las causas genéticas de varias enfermedades relacionadas por la desregulación sobre uno o varios genes
33. Predice las posibles complicaciones en la salud relacionadas con las fallas en el proceso de regulación génica

SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS: APARATO DE GOLGI. LISOSOMAS. TRÁFICO VESICULAR

34. Define el sistema de endomembranas

sistema de membranas internas existente en las células eucariotas, que divide la célula en compartimentos funcionales y estructurales,
denominados orgánulos. Los siguientes orgánulos son ejemplos de partes del sistema endomembranoso de las células eucariotas:

se distinguen los siguientes elementos: a) Retículo endoplasmático granular o rugoso (REG o RER). Es un grupo de cisternas aplanadas que se
conectan entre sí mediante túbulos.

35. Describa las primeras señalizaciones post o cotraducciónales

36. Enumere las distintas vías de destino de las proteínas sintetizadas
37. Analiza las funciones del aparato de Golgi en la señalización proteica
38. Explica la función de la señalización para ubiquitinización
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39. Interpreta las funciones de los lisosomas y enzimas hidrolíticas

40. Predice las posibles enfermedades relacionadas al funcionamiento lisosomal
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Unidad 2: METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y NUCLEÓTIDOS

Resultado de aprendizaje: Analiza los procesos de digestión, absorción de proteínas, metabolismo de aminoácidos y nucléotidos correspondien-
tes al metabolismo celular para distinguir del metabolismo celular alterado.

N Saber

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS: DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN. DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS ENDÓGENAS

1. Define metabolismo de proteínas
diversos procesos bioquímicos responsables de la síntesis de proteínas y de aminoácidos, por medio del anabolismo proteico, y la
degradación de proteínas por medio del catabolismo proteico.

2. Describa el proceso de digestión de proteínas de la dieta

La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la pepsina gástrica, producida en las células principales del estómago

3. Enumere las diferencias de las fases luminal y parietal de la digestión proteica

4. Analiza la importancia de las enzimas proteolíticas pancreáticas, tripsina, quimotripsina, elastasa, carboxipeptidasa, etc.
5. Explica el proceso de absorción intestinal de aminoácidos
6. Interpreta el proceso de degradación proteica por el sistema ubiquitina-proteosoma
7. Predice enfermedades producidas por defectos en el proceso de ubiquitinización

DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS: TRANSAMINACIONES Y DESCARBOXILACIÓNES Y CICLO DE LA UREA

8. Define la degradación de aminoácidos
La degradación de los aminoácidos se puede dividir en 3 etapas: Transaminación y desaminación oxidativa. Síntesis de urea (ciclo de la urea)
Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido.

9. Describa las reacciones de transaminación y descarboxilación de aminoácidos

10. Enumere los distintos productos formados por la degradación de aminoácidos
11. Analiza la relación entre algunos aminoácidos y neurotransmisores derivados
12. Explica las diferencias entre la transaminación y la desaminación
13. Interpreta el ciclo de la úrea como mecanismo de eliminación del nitrógeno
14. Predice enfermedades relacionadas con la concentración de transaminasas hepáticas
ANABOLISMO Y CATABOLISMO DE LA CREATININA
15. Define la síntesis y degradación de la creatinina
Se sintetiza principalmente en el hígado y páncreas
La creatina se descompone formando creatinina. Los riñones eliminan la creatinina de la sangre y la excretan del cuerpo en forma de orina.
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16. Describa el proceso de síntesis de creatinina

La síntesis de creatina ocurre primariamente en el eje riñón-hígado.

17. Enumere los pasos en el anabolismo y catabolismo de la creatinina

18. Analiza la relación de la concentración de creatinina y el funcionamiento de los riñones
19. Explica las funciones de la creatina en el metabolismo muscular
20. Interpreta la significancia clínica de las concentraciones de creatinina en sangre y orina
21. Predice enfermedades relacionadas a la concentración de cxreatinina
En general, los niveles de creatinina altos en la sangre y bajos en la orina indican una enfermedad renal o que afecta el funcionamiento de
los riñones, como: Enfermedades autoinmunitarias. Infección bacteriana de los riñones. Bloqueo de las vías urinarias.
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BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS. CONVERSIÓN DE AMINOÁCIDOS EN PRODUCTOS ESPECIALIZADOS

22. Define la biosíntesis de aminoácidos
La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas
reacciones.

23. Describa las diferentes rutas sintéticas de los aminoácidos

24. Enumere los principales metabolitos intermedios comunes en la síntesis de aminoácidos
25. Analiza la relación entre la síntesis de los aminoácidos y la respiración celular
26. Explica la formación de algunos aminoácidos a partir de otros aminoácidos precursores
27. Interpreta la formación de productos especializados a partir de los aminoácidos
28. Predice la formación de algunos compuestos fitoquímicos de uso terapéutico a partir de la ruta del ácido siquímico
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
29. Define hemoglobina y moiglobina
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina,
La mioglobina es monomérica; la hemoglobina es un tetrámero de dos tipos de subunidad

30. Describa la síntesis y degradación de la hemoglobina

La porción de globina de la hemoglobina es separada del grupo hemo y descompuesta en aminoácidos que pueden volver a utilizarse para
la síntesis de proteínas.
La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la
diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas
de la Hb cuenta con genes propios: a, b, d, g, e.

31. Enumere los pasos en la síntesis y degradación de la hemoglobina

32. Analiza las funciones de la hemoglobina y mioglobina
33. Explica el funcionamiento de la hemoglobina como transportador de oxígeno
34. Interpreta los mecanismos de la hemoglobina en la captación y liberación de oxígeno
35. Predice las enfermedades que se pueden formar relacionadas con problemas de la hemoglobina
METABOLISMO DEL GRUPO HEMO Y DE LA BILIRRUBINA
36. Define el grupo hemo y las hemoproteinas
El grupo hemo es principalmente conocido por formar parte de la hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre, pero también se encuentra
en un gran número de otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como la mioglobina, citocromos, catalasa, y la óxido nítrico
sintasa endotelial.

37. Describa la síntesis del grupo Hemo

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El proceso de síntesis del hemo tiene lugar en la mitocondria y el citosol

38. Enumere los pasos en la síntesis y degradación del grupo hemo
39. Analiza los diferentes momentos en que se puede regular la síntesis del grupo Hemo
40. Explica la relación de la intoxicación con plomo y la anemia
41. Interpreta la formación de bilirrubina y el ciclo enterohepático
42. Predice algunas enfermedades relacionadas con la síntesis del grupo hemo y la bilirrubina
METABOLISMO DE LOS NUCLEÓTIDOS PÚRICOS Y PIRIMÍDICOS
43. Define La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la
diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas
de la Hb cuenta con genes propios: a, b, d, g, e.
44. Describa la síntesis de nucleótidos púricos
45. Enumere los pasos para sintetizar nucleótidos pirimidínicos
46. Analiza las vías de novo y rutas de salvataje en la síntesis de nucleótidos
47. Explica los diferentes nucleótidos que se pueden formar y sus funciones
48. Interpreta las diferentes formas de degradación de los nucleótidos
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49. Predice enfermedades relacionadas con la síntesis de nucleótidos

Unidad 3: RECEPTORES ACOPLADOS A CANALES IÓNICOS

Resultado de aprendizaje: Describe y analiza la estructura y función de los diversos receptores acoplados a canales iónicos encontrados en las
membranas celulares para explicar el proceso de comunicación celular.

Saber

COMUNICACIÓN CELULAR, ETAPAS, LIGANDO-RECEPTOR, AGONISTA-ANTAGONISTA. TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL. CLASES DE RECEPTO-

RES
1. Define comunicación celular
Transferencia de información de una célula a otra. Las células se comunican entre sí mediante señales directas entre ellas o mediante la
emisión de una sustancia recibida por la otra célula. La comunicación celular es importante para el crecimiento y funcionamiento celular
normal.
2. Describa el proceso de comunicación celular
3. Enumere las etapas de la fase intracelular de la comunicación celular
4. Analiza los principales tipos de receptores y su clasificación
5. Explica las diferencias entre agonista, antagonista y agonista inverso
6. Interpreta el mecanismo de acción del receptor celular
7. Predice la respuesta celular según el tipo de receptor

RECEPTORES ACOPLADOS A CANALES IÓNICOS: RECEPTORES NICOTÍNICOS DE ACH: MUSCULAR, GANGLIONAR Y DEL SISTEMA NER-
VIOSO CENTRAL
8. Define receptores ioniotrópicos
El receptor ionotrópico o iGluR es un tipo de receptor de glutamato que regula un canal iónico activado por voltaje, que se ubica
principalmente en las sinapsis del sistema nervioso central

9. Describa las funciones de los canales nicotínicos en diferentes zonas del cuerpo
10. Enumere los diferentes iones que participan en el impulso colinérgico iónico
11. Analiza la importancia de los canales iónicos en a velocidad de transmisión de una señal
12. Explica el mecanismo del impulso nervioso
13. Interpreta las formas de activar o desactivar un impulso nervioso
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14. Predice las respuestas que tendrían los agonistas y antagonistas nicotínicos
RECEPTORES DE GLUTAMATO: NMDA, AMPA Y CAINATO
15. Define receptores de glutamato
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16. Describa el funcionamiento de los receptores ionotrópicos de glutamato

17. Enumere los distintos tipos de receptores ionotrópicos de glutamato
18. Analiza la importancia de la glicina en los receptores NMDA
19. Explica las principales diferencias entre los receptores NMDA, ANPA y de kainato
20. Interpreta el mecanismo de exitotoxicidad por glutamato
21. Predice diferentes respuestas del organismo por análogos alimentarios de glutamato
RECEPTORES GABA/RECEPTOR DE BENZODIACEPINAS
22. Define los receptores GABA y benzodiacepinas
23. Describa el mecanismo de acción de los receptores GABA
24. Enumere los diferentes sitios de unión de agonistas a los receptores GABA
25. Analiza los efectos generados en el organismo por agonismo de receptores GABA
26. Explica el funcionamiento de las benzodiacepinas y barbitúricos
27. Interpreta el efecto aditivo de los agonistas de receptores GABA
28. Predice el mecanismo de acción y efectos fisiológicos según los sitios de unión del receptor
RECEPTORES DE SEROTONINA, RECEPTORES DE GLICINA
29. Define receptores de serotonina y glicina
30. Describa la síntesis y degradación de sertonina
31. Enumere los efectos fisiológicos de la serotonina en los diferentes orgános
32. Analiza el efecto fisiológico de la glicina en sus receptores
33. Explica las funciones de los diferentes receptores serotoninérgicos
34. Interpreta las acciones de los antagonistas y agonistas de receptores de serotonina
35. Predice las acciones de antagonistas y agonistas de receptores de glicina
RECEPTORES DE NUCLEÓTIDOS, RECEPTORES PURINÉRGICOS
36. Define receptores de nucleótidos
37. Describa los diferentes ligandos purinérgicos
38. Enumere las funciones y efectos de los ligandos purinérgicos
39. Analiza el efecto de las agonistas y antagonistas purinérgicos
40. Explica el mecanismo de acción de los receptores purinérgicos
41. Interpreta las abreviaturas de los diferentes ligandos y receptores purinérgicos
42. Predice las acciones terapéuticas de los fármacos análogos purinérgicos
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Unidad 4: RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNAS G.

Resultado de aprendizaje: Describe y analiza la estructura y función de los diversos receptores acoplados a Proteínas G encontrados en las
membranas celulares para explicar el proceso de comunicación celular.

Saber

RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNAS G: ESTRUCTURA, FUNCIÓN, CLASES DE PROTEÍNAS G

1. Define receptores acoplados a proteínas G
2. Describa la estructura molecular de los receptores acoplados a proteínas G
3. Enumere las etapas de funcionamiento de los receptores acoplados a proteínas G
4. Analiza las propiedades de las proteínas G heterotriméricas asociadas a receptores acoplados a proteínas G
5. Explica las diferencias en los principales sutipos de proteínas G y sus funciones Gs, Gi, Gq, Golf.
6. Predice la respuesta celular de acuerdo al tipo de proteína G

TRANSDUCCIÓN SENSORIAL. RECEPTORES RELACIONADOS A LA TRANSDUCCIÓN SENSORIAL

7. Define la transducción sensorial
8. Describa los diferentes mecanismos de acción de la transducción sensorial
9. Enumere los sentidos y sus mecanismos de transducción
10. Analiza los efectos relacionados al estímulo de los receptores relacionados a los sentidos
11. Explica el funcionamiento de los receptores acoplados a proteína G
12. Interpreta el modo de acción de receptores acoplados a proteína G y ionotrópicos estimulados por señales externas
13. Predice los efectos según el tipo de proteína G asociada a un estímulo sensorial
MENSAJERO SECUNDARIO DE PROTEÍNAS G. METABOLISMO DEL ÁCIDO ARAQUIDÓNICO
14. Define los mensajeros secundarios y el ácido araquidónico
15. Describa el metabolismo del ácido araquidónico
16. Enumere los distintos tipos de mensajeros secundarios
17. Analiza las diferentes vías según los efectores asociados
18. Explica las rutas metabólicas en relación al tipo de proteína G involucrada
19. Interpreta la terminología asociada a mensajeros secundarios y metabolitos
20. Predice los efectos logrados según los puntos del metabolismo del ácido araquidónico que sean interrumpidos.
RECEPTORES ADRENÉRGICOS. AGONISTAS Y ANTAGONISTAS ADRENÉRGICOS
21. Define receptores adrenérgicos
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22. Describa los efectos de estimular o inhibir receptores adrenérgicos
23. Enumere los distintos tipos y subtipos de receptores adrenérgicos
24. Analiza el mecanismo de acción de los receptores adrenérgicos
25. Explica los efectos logrados al inducir o bloquear receptores adrenérgicos
26. Interpreta la terminología usada para referirse a los receptores adrenérgicos
27. Predice los efectos de los agonistas y antagonistas de receptores adrenérgicos
RECEPTORES MUSCARÍNICOS. AGONISTAS Y ANTAGONISTAS MUSCARÍNICOS
28. Define receptores muscarínicos
29. Describa el mecanismo de acción de los receptores muscarínicos
30. Enumere los tipos de receptores muscarínicos
31. Analiza las diferencias entre receptores muscarínicos y nicotínicos
32. Explica los efectos antagónicos entre receptores muscarínicos y adrenérgicos
33. Interpreta la terminología usada para referirse a los receptores muscarínicos
34. Predice los efectos de los agonistas y antagonistas de receptores muscarínicos
RECEPTORES DOPAMINÉRGICOS. AGONISTAS Y ANTAGONISTAS DOPAMINÉRGICOS (VM)
35. Define receptores dopaminérgicos
36. Describa los mecanismos de acción relacionados a receptores dopaminérgicos
37. Enumere los tipos de receptores dopaminérgicos
38. Analiza los efectos del agonismo y antagonismo dopaminérgico
39. Explica el mecanismo de acción de los fármacos agonistas y antagonistas
40. Interpreta los efectos resultado de inhibir la IMAO
41. Predice los efectos terapéuticos de fármacos que actúan sobre distintos momentos del impulso dopaminérgico
RECEPTORES OPIOIDES: AGONISTAS Y ANTAGONISTAS
42. Define receptores opioides

Existen cuatro tipos de receptores opioides; mu, kappa, delta y nociceptina. Todos ellos pertenecen a la familia de receptores de
membrana acoplados a proteína G. Los opioides se clasifican según su afinidad y eficacia en agonistas puros, agonistas-antagonistas,
agonistas parciales y antago- nistas.

43. Describa el mecanismo de acción de los receptores opioides

El mecanismo de acción de los receptores opiodes por lo tanto, en su mayoría presinápticos, se basa en la modulación inhibitoria del SNC y
el plexo mientérico, como consecuencia de una acción inhibitoria sobre la liberación de los neurotransmisores excitadores.

44. Enumere los distintos tipos de receptores opioides y sus ligandos

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Existen cuatro tipos de receptores opioides; mu, kappa, delta y nociceptina. Todos ellos pertenecen a la familia de receptores de membrana
acoplados a proteína G. Los opioides se clasifican según su afinidad y eficacia en agonistas puros, agonistas-antagonistas, agonistas parciales y
antago- nistas.

45. Analiza el impulso nociceptivo

El sistema trigeminal nociceptivo es un componente del sistema sensorial somestésico que tiene la capacidad de discriminar cuatro
variables básicas de los estímulos que provocan daño tisular, ellas son: cualidad, curso temporal, localización e intensidad.

Término que hace referencia al mecanismo de transducción (activación del receptor) y conversión de una forma de energía (térmica,
mecánica o química) en una forma accesible (impulso nervioso) a las regiones superiores del sistema nervioso central, implicadas en la
percepción de la sensación dolorosa.

46. Explica el efecto analgésico de los agonistas opioides

Los efectos analgésicos de los opioides son debidos a la activación del sistema opioide endógeno (SOE), el cual es el principal mecanismo
inhibitorio que modula de forma fisiológica la transmisión nociceptiva en mamíferos.

47. Interpreta el mecanismo de acción de la naloxona y otros antagonistas

¿Qué es la naloxona? La naloxona es un medicamento que revierte rápidamente una sobredosis de opioides. Es un antagonista opioide, es
decir, se adhiere a los receptores opioides y revierte y bloquea los efectos de otros opioides

48. Predice problemas relacionados con la tolerancia y dependencia a opioides

 Dificultad para respirar.
 Presión arterial baja.
 Frecuencia cardíaca lenta.
 Estado de coma.
 Muerte.
RECEPTORES HISTAMINÉRGICOS. AGONISTAS Y ANTAGONISTAS HISTAMINÉRGICOS
49. Define receptores histaminérgicos
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50. Describa mecanismo de acción de los receptores histaminérgicos

Los receptores de histamina son una clase de receptores acoplados a proteína G que se unen a la histamina como su principal ligando
endógeno. Hay cuatro receptores de histamina conocidos: receptor H₁ receptor H₂ receptor H₃ receptor H₄
51. Enumere los distintos tipos de receptores histaminérgicos
: receptor H₁ receptor H₂ receptor H₃ receptor H₄
52. Analiza el proceso natural de liberación de histamina
Los mastocitos liberan histamina cuando hallan un alergeno. La respuesta de la histamina puede producir estornudo, comezón, urticaria y
ojos llorosos.

53. Explica la diferencia entra antihistamínicos de primera segunda y tercera generación

Resultado de imagen para diferencia entre antihistamínicos de primera segunda y tercera generación
Los antihistamínicos son una clase de medicamentos que ayudan a tratar los síntomas de varias alergias. La principal diferencia entre los
antihistamínicos de primera y segunda generación es que estos últimos no provocan somnolencia y se consideran más seguros porque
interactúan mejor con otros medicamentos.
Antihistamínicos detercerageneración. Son enantiómeros activos (levocetirizina) o metabolitos activos (desloratadina y fexofenadina)
derivados de los de segunda generación.
54. Interpreta los usos de los distintos fármacos antihistamínicos
Los antihistamínicos clásicos o de primera generación se usan en las rinoconjuntivitis alérgicas, las urticarias, el control del picor, la tos
catarral, las náuseas, el tratamiento y prevención del mareo del movimiento, el insomnio y otras indicaciones.
55. Predice los efectos producidos por el tipo de receptores histaminérgicos antagonizados

Unidad 5: RECEPTORES CATALÍTICOS, RECEPTORES NUCLEARES

Resultados de aprendizaje: Describe y analiza la estructura y función de los diversos receptores acoplados a cinasa y nucleares encontrados en
las células para explicar el proceso de comunicación celular.

Saber
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RECEPTORES CATALÍTICOS. RECEPTORES GUANILATO CICLASA, RECEPTORES TREONINA/SERINA CINASA

1. Define receptores catalíticos y su clasificación
2. Describa las características de receptor de membrana con actividad guanilato ciclasa
3. Enumere las etapas del mecanismo de acción del receptor guanilato ciclasa
4. Analiza la respuesta de cada clase de receptor guanilato ciclasa
5. Explica las características moleculares de receptores serina/treonina cinasas
6. Interpreta las propiedades del receptor serina/treonina cinasas
7. Predice las enfermedades producidas por deficiencias de receptores guanilato ciclasas y serina/treonina cinasas

RECEPTORES TIROSIN-CINASA: RECEPTOR DE INSULINA Y FACTORES DE CRECIMIENTO

8. Define los receptores con actividad tirosin-cinasa
9. Describa el mecanismo de acción de los receptores de tirosina cinasa
10. Enumere los diferentes ligandos que operan a través de receptores tirosin-cinasa
11. Analiza los distintos efectos de la insulina a través de receptores catalíticos
12. Explica las diferentes vías relacionadas a los factores de crecimiento
13. Interpreta la terminología de los distintos metabolitos relacionados
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14. Predice los efectos generados por los ligandos que operan en receptores de tirosin-cinasa

RECEPTORES ASOCIADOS A TIROSINAS CINASAS, RECEPTORES TIROSINA FOSFATASAS

15. Define receptores asociados a tirosin-cinasa
16. Describa el mecanismo de acción de los receptores de tirosin cinasa sin actividad intrínseca
17. Enumere los ligandos relacionados a receptores asociados a tirosin cinasa
18. Analiza el mecanismo de acción de receptores de tirosin fosfatasa
19. Explica las diferencias entre receptores con y sin actividad intrínseca
20. Interpreta los mecanismos de acción de los distintos ligandos que operan en receptores tirosin cinasa asociados
21. Predice los efectos en el organismo producto de estimular o inhibir receptores de tirosin cinasa asociados
RECEPTORES NUCLEARES. ESTRUCTURA, CLASES Y MECANISMOS DE ACCIÓN
22. Define receptores nucleares
23. Describa la estructura de los receptores nucleares
24. Enumere los distintos tipos de ligando que operan en receptores nucleares
25. Analiza los tipos de receptores nucleares y sus diferencias
26. Explica el mecanismo de acción de los receptores nucleares
27. Interpreta las vías de transducción según el tipo de receptor nuclear estimulado
28. Predice los efectos y problemas generalmente asociados a receptores nucleares

RECEPTORES DE GLUCOCORTICOIDES, MINERALOCORTICOIDES Y ESTRÓGENOS

29. Define los receptores de corticoides y estrógenos
30. Describa los efectos en el cuerpo que general los corticoides
31. Enumere los efectos en el cuerpo de los estrógenos
32. Analiza el mecanismo de acción de los receptores corticoides y estrógenos
33. Explica el efecto de los fármacos antagonistas y agonistas
34. Interpreta las causas de enfermedades relacionadas a receptores corticoides y estrógenos
35. Predice los efectos secundarios que ocasionan los fármacos corticoides a largo plazo
RECEPTORES DE VIT A VIT D, PPAR Y HORMONAS TIROIDEAS
36. Define receptores de vitamina A y D
37. Describa el mecanismo de acción de los receptores retinoides
38. Enumere los distintos tipos de dímeros de receptores retinoides
39. Analiza la relación entre la vitamina A y D
40. Explica el funcionamiento de los receptores PPAR
 GUÍA DOCENTE DE LA ASIGNATURA BIOLOGÍA Y BIOQUÍMICA CELULAR II

41. Interpreta el modo de acción de los receptores tiroideos

42. Predice las causas de las enfermedades asociadas a receptores tiroideas, PPAR y vit A y D

VÍAS DE SEÑALIZACIÓN EN EL DESARROLLO

43. Define las diferentes vías en el desarrollo
44. Describa el mecanismo de acción de la vía canónica
45. Enumere los diferentes ligandos que actúan en el desarrollo
46. Analiza la relación entre winless y la mitosis
47. Explica cómo se activan los diferentes mecanismos de diferenciación celular
48. Interpreta la acción de ligandos alternos a la vía canónina
49. Predice posibles problemas relacionados en las vías de desarrollo

BIBLIOGRAFÍA

Libros Biología celular y molecular: Conceptos y experimentos 6° edición/ Gerald Karp

Bioquímica ilustrada 29° edición/ Harper

Bioquímica de Harper. Manual Moderno 14° edición/Murray R y col

Direcciones de Internet

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