Bioquímica

Tabla de contenido
B1. INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA..........................................................................................3
B1.1 FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS..................................................................................................3
B1.2 METABOLISMO.................................................................................................................................3
B1.2.1 REACCIONES ANABÓLICAS..................................................................................................................................4
B1.2.2 REACCIONES CATABÓLICAS................................................................................................................................5

B1.3 REACCIONES DE HIDRÓLISIS Y CONDENSACIÓN................................................................................5

B1.3.1 CONDENSACIÓN.................................................................................................................................................5
B1.3.2 HIDRÓLISIS..........................................................................................................................................................6

B2 PROTEÍNAS Y ENZIMAS.............................................................................................................7
B2.1 PROTEÍNAS........................................................................................................................................7
B2.1.1 COMPOSICIÓN....................................................................................................................................................7
B2.1.2 ENANTIÓMEROS.................................................................................................................................................8
B2.1.3 FORMA ZWITTERION..........................................................................................................................................8
B2.1.4 PUNTO ISOELÉCTRICO........................................................................................................................................9
B2.1.5 TÉCNICAS PARA IDENTIFICAR AMINOÁCIDOS..................................................................................................10
B2.1.6 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS..............................................................................................................12
B2.1.7 FORMACIÓN DE POLIPÉPTIDOS........................................................................................................................12
B2.1.8 ENLACE PEPTÍDICO...........................................................................................................................................13
B2.1.9 HIDRÓLISIS DE PROTEÍNAS...............................................................................................................................14
B2.1.10 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS...................................................................................................................16
B2.1.11 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS.........................................................................................................................20
B2.1.12 ERRORES EN EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS.......................................................................................20
B2.1.13 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS................................................................................................................21
B2.1.14 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.....................................................................................................22

B2.2 ENZIMAS.........................................................................................................................................22
B2.2.1 MECANISMOS DE ACCIÓN................................................................................................................................23
B2.2.2 CINÉTICA ENZIMÁTICA......................................................................................................................................25
B2.2.4 MEDIR LA VELOCIDAD DE REACCIONES CONTROLADAS POR ENZIMAS..........................................................26
B2.2.5 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.................................................................................27

B3. LÍPIDOS..................................................................................................................................30
B3.1. TRIGLICÉRIDOS...............................................................................................................................30
B3.1.1. ÁCIDOS GRASOS...............................................................................................................................................31
B3.1.2. PUNTOS DE FUSIÓN.........................................................................................................................................32
B3.1.3. ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES..........................................................................................................................33
B3.1.4. HIDROGENACIÓN DE ACEITES.........................................................................................................................34
B3.1.5. INSATURACIONES E ÍNDICE DE YODO.............................................................................................................34

B3.2. FOSFOLÍPIDOS................................................................................................................................37
B5.2.1. MEMBRANAS CELULARES................................................................................................................................39
B3.2.2. AUTOENSAMBLAJE – MONOCAPAS, MICELAS Y MEMBRANAS......................................................................39
 B3.2.3. HIDRÓLISIS DE GRASAS POR ENZIMAS CATALIZADORAS EN LA DIGESTIÓN...................................................40
B3.2.4. SAPONIFICACIÓN (condiciones alcalinas o básicas)........................................................................................41
B3.2.5. HIDRÓLISIS EN FOSFOLÍPIDOS.........................................................................................................................42
B3.2.6. ENRACIAMIENTO DE LOS LÍPIDOS...................................................................................................................43

B3.3. ESTEROIDES....................................................................................................................................43
B3.3.1. COLESTEROL.....................................................................................................................................................44
B3.3.2. USO Y ABUSO DE LOS ESTEROIDES..................................................................................................................45

B3.4. VALOR ENERGÉTICO DE LOS LÍPIDOS..............................................................................................46

B4. GLÚCIDOS/CARBOHIDRATOS.................................................................................................48
B4.1 Clasificación....................................................................................................................................48
B4.1.1 Monosacáridos.................................................................................................................................................48
B4.1.2 Disacáridos........................................................................................................................................................49
B4.1.3 Polisacáridos.....................................................................................................................................................50

B4.2 Azúcares reductores........................................................................................................................50

B4.3 Solubilidad de los glúcidos..............................................................................................................51
B4.4 Hidrólisis de los glúcidos.................................................................................................................51
B4.5 Usos y funciones de los glúcidos......................................................................................................52

B5. VITAMINAS............................................................................................................................52
B5.1. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS. SOLUBILIDAD.........................................................................53
B5.1.1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES..............................................................................................................................53
B5.1.2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES..........................................................................................................................54

B5.2. SENSIBILIDAD AL CALOR DE LAS VITAMINAS..................................................................................56

B5.3. DEFICIENCIA DE VITAMINAS...........................................................................................................56
B5.4. DESNUTRICIÓN...............................................................................................................................58
B5.5. MINERALES IMPORTANTES............................................................................................................59

B6. La bioquímica y el medio ambiente........................................................................................60

B6.1 Xenobióticos: compuestos extranjeros............................................................................................60
B6.2 Plásticos biodegradables.................................................................................................................61
B6.3 Química anfitrión-huésped..............................................................................................................61
B6.4 Algunos usos de las enzimas............................................................................................................61
B6.5 Biomagnificación.............................................................................................................................62
B6.6 Química verde.................................................................................................................................63
B1. INTRODUCCIÓ N A LA BIOQUÍMICA

La bioquímica busca la explicación a nivel molecular de cómo funcionan los mecanismos biológicos para
producir vida. Los organismos vivos extraen y transforman energía de su ambiente, crean complejas
estructuras y tienen la capacidad de autorregularse y autorreplicarse. Las biomoléculas, dependiendo de su
estructura y forma, van a variar su función.

B1.1 FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉ CULAS

Las biomoléculas llevan a cabo diversas funciones, que dependen de su estructura y forma:

 Convertir la energía lumínica en energía química en la fotosíntesis, gracias a que la clorofila tiene una
estructura compleja con alternancia de enlaces simples y dobles.
 Actuar como biocatalizadores, llevado a cabo por las enzimas, las cuales son proteínas con una
estructura tridimensional compleja que puede acomodar la unión de otras moléculas tanto para el
propósito de la catálisis como para el control.
 Trasportar la información genética. Las moléculas de ADN son las que determinan quienes somos. La
secuencia de bases en la molécula del ADN constituye el código genético.
 Proporcionar soporte estructural. Por ejemplo, la celulosa, que está formada por largas cadenas de
moléculas de azúcar que se empaquetan juntas para proporcionar soporte estructural.
 Producir y almacenar energía. Las grasas y los azúcares forman parte de reacciones que convierten la
energía química en otras fuentes de energía. La estructura de la glucosa la permite ser soluble en
agua por lo que puede proporcionar una fuente de energía fácilmente disponible.

B1.2 METABOLISMO

El conjunto de procesos bioquímicos llevados a cabo en las células se conoce como metabolismo, estos son
muy complejos y comprenden muchas reacciones químicas que ocurren en el mismo lugar y al mismo
tiempo. Estas reacciones ocurren en el medio acuoso del núcleo y citoplasma celular. Estos medios tienen
unos valores controlados de las variables, por ejemplo, pH y temperatura, ya que un cambio en estas puede
tener efectos muy notorios en la estructura de las biomoléculas y las reacciones que ocurren durante el
metabolismo. Las reacciones pueden ser anabólicas o catabólicas. Las reacciones metabólicas que se
producen en el cuerpo humano dependen del suministro de nutrientes a través de una dieta regular
equilibrada. Globalmente, la diferencia de disponibilidad de alimentos nutritivos es significativa, hecho que
tiene consecuencias graves y diversas sobre la salud humana.
Algunas características del metabolismo son:

- Las reacciones son controladas en secuencias y ciclos conocidos como rutas metabólicas. El producto
de cada fase es el reactivo de la siguiente. Los componentes que forman parte del metabolismo se
llaman metabolitos.
- Cada reacción es controlada por un catalizador específico llamado enzima.
- Existen rutas similares y enzimas en un amplio rango de distintos organismos.
- Las reacciones pueden acoplarse para que la energía de una se use para conducir la siguiente.
 - Muchas reacciones son reversibles, lo que permite el feedback control de una ruta o ciclo. Los
productos de las rutas metabólicas pueden ejercer control sobre las rutas generales.

B1.2.1 REACCIONES ANABÓ LICAS

El anabolismo es el proceso de síntesis de moléculas necesarias para las células en los cuales se requiere
energía. Producen moléculas orgánicas largas a partir de sustancias orgánicas o inorgánicas más simples.
Ejemplos de estas reacciones son la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos o los carbohidratos del
proceso de fotosíntesis.

FOTOSÍNTESIS

La fotosíntesis es un proceso anabólico, es una reacción endotérmica en la que utilizando energía solar se
producen moléculas ricas de energía (glucosa) a partir de carbohidratos y agua. La reacción global es:

6 C O2 ( g ) +6 H 2 O ( l ) → C6 H 12 O6 ( aq )+ 6O 2( g)

Las plantas (y algunos otros organismos) pueden captar la energía solar y usarla para sintetizar biomoléculas
ricas de energía. Lo importante en la fotosíntesis es la absorción de la luz solar por moléculas de pigmentos
fotosintéticos. El pigmento primario es la clorofila. La energía lumínica captada impulsa una serie de
reacciones redox, en las que el agua se divide en hidrógeno y oxígeno. El oxígeno se libera como un desecho
y el hidrógeno reduce el dióxido de carbono en moléculas simples de azúcar.

B1.2.2 REACCIONES CATABÓ LICAS

En el catabolismo las moléculas complejas se rompen en fragmentos más pequeños liberando energía. Por
ejemplo, la rotura de la glucosa en la respiración o la oxidación de los ácidos grasos. El catabolismo resulta
en la producción de ATP, y el ATP se utiliza como fuente de energía en el anabolismo.

RESPIRACIÓN

La respiración es un proceso catabólico en el que se produce la rotura de la glucosa en una serie de

complejos pasos, para dar dióxido de carbono y agua liberando energía en forma de ATP. La ecuación global
es:
 C 6 H 12 O6 ( aq )+ 6 O2 ( g ) →6 C O2 ( g ) +6 H 2 O ( l ) (+energía)

Esta reacción proporciona la energía necesaria para otros procesos celulares.

La fotosíntesis y la respiración ayudan a mantener un equilibrio entre el dióxido de carbono y el oxígeno en

la atmósfera, son procesos opuestos. Este equilibrio puede verse interrumpido por distintos factores como
la quema de combustibles fósiles que libera dióxido de carbono a la atmósfera que previamente fue
eliminado con la fotosíntesis hace millones de años. La discusión de la fotosíntesis y la respiración enfatiza
los procesos químicos conocidos como reducción (ganancia de un hidrógeno/pérdida de un
oxígeno/ganancia de electrones) y oxidación (pérdida de un hidrógeno/ganancia de un oxígeno/pérdida de
electrones).

B1.3 REACCIONES DE HIDRÓ LISIS Y CONDENSACIÓ N

B1.3.1 CONDENSACIÓ N

La condensación es la unión de dos moléculas con la formación de un enlace covalente y la eliminación de

una molécula pequeña, normalmente agua.
Los aminoácidos (para formar proteínas), los ácidos carboxílicos con alcoholes (para formar ésteres
presentes en los lípidos) y las moléculas de azúcar (para formar disacáridos y polisacáridos) todos
experimentan reacciones de condensación.

B1.3.2 HIDRÓ LISIS

La reacción de hidrolisis es lo contrario a la de condensación. Implica romper un enlace covalente mediante

la adición de agua.

El agua se separa en -H y -OH que se adjuntan por separado a las moléculas del producto. Estas reacciones
de hidrolisis ocurren durante la digestión química. Biológicamente son catalizadas por enzimas, pero
también pueden verse favorecidas por el calor y las condiciones ácidas o alcalinas cuando las moléculas
extraídas son sometidas a análisis.

B2 PROTEÍNAS Y ENZIMAS
B2.1 PROTEÍNAS
B2.1.1 COMPOSICIÓ N
Las proteínas son los biopolímeros responsables del metabolismo y la integridad estructural de los
organismos vivos más diversas. Constituyen aproximadamente el 18% de la masa de una persona promedio.
Los aminoácidos son las subunidades de las que se componen las proteínas. Los 20 α-aminoácidos (también
conocidos como 2-amicoácidos) biológicamente importantes se unen para formar cadenas y es la secuencia
de estos aminoácidos en una cadena la que determina la estructura general, y por tanto la función, de una
proteína. Se conocen como α-aminoácidos ya que el grupo amino está unido al primer carbono después del
grupo carboxilo.

La estructura general de los aminoácidos es la siguiente:

Al átomo central de carbono (carbono α), se unen cuatro grupos:

 Un grupo amino (-NH2)

 Un átomo de hidrógeno (-H)
 Un grupo carboxilo (-COOH)
 Un grupo variable denominado radical (R) que determina las propiedades químicas y biológicas del
aminoácido, así como la forma de las proteínas plegadas. En función de este, podemos distinguir 20
tipos de aminoácidos.

B2.1.2 ENANTIÓ MEROS

El carbono central es el centro quiral (carbono asimétrico) en todos los 2-amminoácidos excepto en el caso
de la glicina. Estas dos posibles formas no son superponibles con su imagen especular, y es lo que
conocemos como enantiómeros. Los dos posibles enantiómeros se nombran D- o L-. en la naturaleza la
forma L es la más abundante y todas las proteínas tienen esta configuración, aunque la dirección en la que
rotan en el plano de luz polarizada depende de la naturaleza del radical.
B2.1.3 FORMA ZWITTERION

Los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero ya que pueden ionizarse, dependiendo del pH, como
un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO -), como una base (los grupos -NH 2
captan protones, quedando como -NH 3+) o como un ácido y base a la vez. En el último caso los aminoácidos
se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion o sales internas. Un
zwitterion es un compuesto químico que está cargado eléctricamente neutro pero que contiene cargas
negativas y positivas en distintos átomos.
B2.1.4 PUNTO ISOELÉ CTRICO

El valor de pH en el que el aminoácido tiene carga neutra se conoce como punto isoeléctrico. En una
disolución con pH bajo (alta concentración de H +) solamente los grupos amino están cargados (-NH 3+). Por el
contrario, en una disolución con pH alto (baja concentración de H +) solamente los grupos carboxilo están
cargados (-COO-).

Equilibrio ácido-base en una disolución de concentración 0,1 mol·dm -3

El valor del punto isoeléctrico y varía en función del grupo R unido al aminoácido. Esta diferencia en los
puntos isoeléctricos en los distintos aminoácidos se usa para separar proteínas y aminoácidos, proceso
conocido como electroforesis en el que distintos aminoácidos pueden separarse en base a su movimiento en
un campo eléctrico. Además, en este punto la repulsión entre las moléculas será mínima y por lo tanto serán
menos solubles.

B2.1.5 TÉ CNICAS PARA IDENTIFICAR AMINOÁ CIDOS

 Electroforesis

En una disolución de un aminoácido en agua, la carga media de las moléculas del aminoácido depende del
pH de la disolución. Este valor del pH en el que la carga neta es 0 como hemos visto antes, se llama punto
isoeléctrico. Dependiendo de los extremos variables de la cadena, el punto isoeléctrico de los aminoácidos
varía. Los aminoácidos básicos como la lisina (Lys) tienen tendencia a formar cationes si se disuelven en agua
y su punto isoeléctrico es mayor a 7. Los aminoácidos ácidos como el ácido aspártico (asp) tienden a formar
aniones si se disuelven en agua y su punto isoeléctrico es menor a 7.

Un conjunto de aminoácidos puede separarse mediante electroforesis, que consiste en la separación de

moléculas (disueltas en buffer (disolución tampón) y con un electrolito fuerte) mediante un campo eléctrico
(generado por un voltaje). Las muestras se colocan en el centro del papel o gel y se aplica un alto voltaje,
haciendo que los puntos se muevan en función de su carga. Después de la electroforesis, los compuestos
diferenciados pueden detectarse con una variedad de técnicas dependiendo de su identidad química.

Ejemplo: si nos encontráramos ante una mezcla de glicina, lisina y ácido aspártico y lo sometiésemos a este
proceso, las moléculas de lisina migrarían al cátodo y las de ácido aspártico al ánodo, mientras que las de
glicina al ser neutras, no se desplazarían.

o Electroforesis en gel

La electroforesis puede aplicarse a las proteínas para obtener datos del tamaño molecular de las cadenas de
proteínas. Para investigar la composición de aminoácidos de una proteína hay que hidrolizar la proteína
utilizando un ácido para romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos constituyentes.

Normalmente se lleva a cabo en gel poliacrilamida, que es un material de soporte inerte por el que las
moléculas se moverán cuando se aplique una diferencia de potencial. El gel actúa como un tamiz molecular,
permitiendo que las moléculas se muevan más rápidamente y por el contrario las más grandes lo hagan más
lentamente al ser un material que contiene poros muy pequeños. Es por esto por lo que en este tipo de
electroforesis la separación se hace en base al tamaño molecular y a la carga.
Las proteínas y otras biomoléculas se tratan a veces con un detergente más fuerte llamado dodecil sulfato
de sodio (SDS) que se une a las moléculas cargándolas negativamente. Este tipo de electroforesis se llama
electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico (SDS-PAGE) y la separación se basa en el
tamaño molecular o masa.

 Cromatografía

Es un método sencillo para identificar la composición de los aminoácidos presentes en una proteína en
particular. Para llevarlo a cabo la proteína debe estar completamente hidrolizada en ácido clorhídrico.
Posteriormente se colocan en el papel de cromatografía unas muestras de la muestra resultante. Las
moléculas de celulosa de las fibras del papel se hidratan y esta agua permanece unido a la celulosa, creando
una fase estacionaria.

La disolución de aminoácidos y el exceso de ácido clorhídrico asciende verticalmente por el papel debido a la
capilaridad. La altura hasta la que los aminoácidos suben por el papel depende de cómo se reparte entre la
fase estacionaria (el agua en el papel de cromatografía) y la fase móvil (el disolvente). Esto depende de la su
solubilidad en cada fase. Un aminoácido que es más soluble en su fase estacionaria (agua) que en la fase
móvil (disolvente) alcanzará una altura menor en el papel que uno que sea más soluble en la fase móvil. La
solubilidad de los aminoácidos depende del radical que se les une y de cómo interaccionan con las moléculas
del disolvente en ambas fases.

Una vez el disolvente ha alcanzado casi el punto más alto del papel, se retira el papel del tanque. Debemos
marcar la distancia recorrida por cada aminoácido nada más retirar el papel y una vez esté seco medirla,
para posteriormente poder calcular el factor de retardo (R f) de cada aminoácido.

distanciarecorrida por el punto x

Rf= =
distancia recorrida por eldisolvente y

El valor de Rf es distinto para cada aminoácido si están bajo las mismas condiciones, por lo que podemos
identificarlos comparando el valor de Rf obtenido con el conocido para cada aminoácido.

El valor de Rf es siempre menor o igual a 1 y no tiene unidades.

Dado que los aminoácidos son incoloros, debemos rociar el papel con ninhidrina (un agente localizador)
consiguiendo de esta manera que se tiñan de morado.
B2.1.6 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁ CIDOS

Los aminoácidos tienen puntos de fusión relativamente altos. Por ejemplo, la glicina tiene un punto de
fusión en torno a los 240ºC mientras que el ácido propanoico que tiene una masa molecular similar tiene el
punto de fusión en torno a -21ºC. Estos puntos de fusión altos pueden explicarse por el hecho de que los
aminoácidos existen en su forma zwitterion en estado sólido, y por lo tanto las fuerzas de atracción
electrostáticas entre grupos cargados opuestamente en formas zwitterion adjuntas. Esto podemos
compararlo con los puentes de hidrógeno, fuerzas dipolo-dipolo y las fuerzas de London en el ácido
propanoico.

Los aminoácidos tienden a ser fácilmente solubles en agua, pero insolubles en disolventes inorgánicos, la
solubilidad depende de la naturaleza del grupo R. Esta alta solubilidad en agua puede explicarse por el hecho
de que en disoluciones acuosas encontramos los aminoácidos como iones que pueden ser solvatados por
moléculas de agua más fácilmente que por moléculas neutras. La solubilidad en el agua está afectada por el
pH, generalmente con una solubilidad menor en torno al punto isoeléctrico pero mayor a otros niveles de pH
porque los aminoácidos entonces no tienen carga global.

La baja solubilidad en disolvente orgánicos no polares puede ser explicada también en términos zwitterion.
La energía necesaria para superar las fuerzas electrostáticas más fuertes entre iones no puede ser devuelta
por la formación de fuerzas de London relativamente débiles entre el aminoácido y moléculas de disolventes
orgánicos.

B2.1.7 FORMACIÓ N DE POLIPÉ PTIDOS

Dentro de la célula, las proteínas se forman de aminoácidos dentro de los ribosomas. Los grupos funcionales
amino y carboxilo se unen formando un enlace peptídico. Esto ocurre con una reacción de condensación en
la que se forma una molécula de agua. La reacción entre dos aminoácidos resulta en la formación de un
dipéptido. Las dos partes restantes de los aminoácidos se unen por un enlace carbono-nitrógeno. Una
cadena larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido. La proteína se forma cuando la cadena
polipeptídica abandona el ribosoma y se lleva a cabo un proceso de plegamiento.

El extremo izquierdo de la cadena contiene el grupo -NH 2 y se denomina N-terminal, mientras que el
extremo izquierdo al contener el grupo -COOH se denomina C-terminal. La síntesis de una proteína es
direccional, y la cadena se sintetiza desde el extremo N-terminal al C-terminal y comienza a nombrarse por el
extremo N-terminal.

Dependiendo de qué extremos de los aminoácidos forman el enlace peptídico, se pueden formar dos
dipéptidos distintos de dos aminoácidos diferentes. Por ejemplo, los dos dipéptidos posibles por la unión de
la alanina (Ala) y glicina (Gly) son glicilalanina (Gly-Ala) y alanilglicina (Ala-Gly).

La cadena peptídica está hecha de “residuos” de aminoácidos, está hecha de lo que queda restante una vez
se pierde la molécula de agua.

B2.1.8 ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico tiene algunas propiedades especiales debido a que es un enlace π y se estabiliza por
resonancia. Esto le proporciona al enlace peptídico un carácter de doble enlace, impidiendo la rotación
alrededor de este.

Este enlace es rígido y plano, y suele tener lugar en la conformación trans, contraria a la cis en la que el
átomo de hidrógeno está en el mismo lado del doble enlace que el oxígeno. Este enlace suele encontrarse en
la conformación trans ya que esta previene el impedimento estérico entre el átomo de oxígeno e hidrógeno,
producido cuando el volumen ocupado por un grupo funcional o átomo en una molécula impide que otra
parte de esta reaccione. Mientras que en la conformación cis, la interacción entre los dos grupos la
desestabiliza por lo que el efecto estérico tiene lugar entre cadena laterales.

Estructura de resonancia del enlace peptídico en la conformación trans

B2.1.9 HIDRÓ LISIS DE PROTEÍNAS

Las proteínas pueden romperse en los aminoácidos que las constituyen calentándolas con una disolución de
ácido clorhídrico 6 mol·dm-3. El ácido hidroliza la proteína rompiendo los enlaces peptídicos y los
aminoácidos libres se liberan. El enlace existente entre el C=O y el N de cada enlace debe romperse, y el
agua incorpora -OH al enlace C=O y H al N-H.

La presencia de enlaces peptídicos en una proteína puede demostrarse con el test de Biuret. Biuret es un
reactivo azul que contiene sulfato de cobre (II) disuelvo en una disolución alcalina. Las proteínas con el
reactivo Biuret otorgan un color morado, mientras que en presencia de aminoácidos el reactivo permanece
azul.
El análisis de proteínas por espectroscopía UV-visible típicamente implica primero hacer reaccionar la
muestra con un reactivo como Biuret que genera un cambio de color que depende de la cantidad de
proteína presente. Esto promoverá la absorción en el rango UV-visible. Se pueden usar varios reactivos
diferentes que reaccionan con diferentes grupos dentro de las moléculas de proteína, tales como enlaces
peptídicos, grupos laterales aromáticos o grupos básicos. El reactivo Biuret genera un color púrpura por
reacción con enlaces peptídicos.

Para encontrar la concentración de la proteína de una muestra desconocida, establecemos primero una
curva de calibración o de estandarización utilizando disoluciones de proteínas de concentraciones conocidas.
Estas disoluciones son entonces testeadas con el reactivo Biuret y su absorbancia se mide en la longitud de
onda seleccionada (660nm para el test de Biuret). Con estos trazados podemos obtener la curva de
calibración. La absorbancia de la solución que se analiza se mide en la misma longitud de onda y la
concentración de la proteína se determina a partir de la curva de calibración.

Aunque se la denomina curva de calibración, la parte útil del gráfico es la región lineal en la que se observa la
ley de Beer-Lambert, hay una relación exponencial entre la transmisión de luz a través de una sustancia y la
concentración de la sustancia, así como también entre la transmisión y la longitud del cuerpo que la luz
atraviesa. En esta región, la absorbancia es directamente proporcional a la cantidad de proteína presente en
la muestra.
B2.1.10 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas/polipéptidos son polímeros formados de monómeros de aminoácidos unidos. Se estima que
hay aproximadamente un millón de proteínas distintas en el cuerpo. Es la secuencia de aminoácidos la que
determina la estructura de la proteína y por lo tanto la función. La organización de la proteína viene definida
por cuatro niveles estructurales (niveles de organización)

 Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos. El cambio de un solo

aminoácido altera drásticamente las propiedades de la proteína. Los enlaces covalentes, conocidos como
puentes disulfuro, -S-S-, pueden formarse cuando reaccionan dos cadenas laterales de aminoácidos de
cisteína. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de las bases en el gen que codifica la
proteína.

Formación de un puente disulfuro

 Estructura secundaria

La estructura secundaria hace referencia a la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura

primaria en el espacio. Las proteínas generalmente contienen estiramientos en los que la cadena se pliega
en patrones regulares conocidos como α-hélice y lámina plegada β. En ambos tipos la cadena de
polipéptidos se pliega en una disposición muy estable por los múltiples enlaces de hidrógeno formados entre
regiones adyacentes de enlace peptídico.
 o α-hélice

Este tipo de estructura secundaria es una conformación en espiral regular, que gira en el sentido de las
agujas del reloj desde el terminal carboxilo de la cadena de polipéptidos. Cada vuelta completa consiste en
3.6 aminoácidos. La estructura helicoidal está estabilizada por puentes de hidrógeno entre el enlace C=O de
un enlace peptídico y el NH del enlace peptídico de cuatro aminoácidos más allá. Estos puentes de hidrógeno
son puentes de hidrógeno intramoleculares que recorren la longitud de la hélice y mantienen a la estructura
en su lugar.

o Conformación β

Esta estructura es el segundo tipo de estructura secundaria de una proteína. Se compone de cadenas de
polipéptidos adyacentes ubicadas una al lado de la otra y conectadas por enlaces de hidrógeno
intramoleculares, formando una lámina plegada β. Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
Los radicales de los residuos de aminoácidos apuntan por encima y por debajo del plano de la lámina,
mientras que los grupos C=O y N-H de los grupos peptídicos en sesiones adyacentes apuntan el uno hacia el
otro.
La proteína fibroína que se encuentra en las fibras de seda producidas por los gusanos de seda tiene láminas
plegadas β extensas.

Las proteínas de membrana son un grupo importante de proteínas que juegan un papel importante en los
procesos biológicos como enzimas, receptores de hormonas y drogas farmacéuticas, como una parte integral
de los fotosistemas en las células y como una parte del sistema inmune.

Las proteínas de membrana pueden ser superficiales a la membrana o por el contrario estar integradas en
esta. La mayoría de estos últimos abarcan toda la bicapa de fosfolípidos (proteínas transmembranales).

 Estructura terciaria
La estructura terciaria es la forma tridimensional de una proteína y determina la función de esta. Esta
estructura existe gracias a las interacciones que se dan entre grupos R de la cadena polipeptídica, lo que
mantiene al polipéptido con una forma particular.

Estas interacciones son:

o Enlaces iónicos entre grupos R cargados como la lisina y el ácido aspártico.

o Puentes de hidrógeno entre grupos R polares.
o Fuerzas dipolo-dipolo inducido entre extremos de cadenas no polares.
o Puentes covalentes disulfuro entre residuos de cistina en distintas localizaciones en la estructura
primaria.

Algunas de estas interacciones pueden romperse muy fácilmente, pero otras no. La formación de los
puentes disulfuro tiene es especialmente importante ya que, por su naturaleza covalente, estos enlaces
pueden mantener la estructura terciaria.

 Estructura cuaternaria

Algunas proteínas como la hemoglobina están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas o
subunidades. Estas cadenas se enlazan de una manera determinada, llamado estructura cuaternaria. Las
interacciones que se dan entre las cadenas son las mismas que las que mantienen la estructura terciaria de
las cadenas individuales. Las proteínas formadas por dos subunidades se llaman dímeros, si tienen tres
subunidades son trímeros y las que tienen cuatro son tetrámeros (la hemoglobina se compone por dos
cadenas α-hélice y dos hojas plegadas β por lo que se describe como α 2β2). Estas subunidades pueden ser
idénticas entre ellas o diferenciarse en la estructura.
B2.1.11 FUNCIÓ N DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas cumplen diversas funciones en el cuerpo humano. La función que cumplan va a depender de
su estructura terciaria y su forma de las interacciones formadas entre los aminoácidos de la cadena
polipeptídica. Si estas interacciones y, por lo tanto, la estructura, se rompen la proteína puede dejar de
funcionar, por ejemplo, con un aumento de la temperatura o del pH. Es decir, se desnaturalizan.

 Estructural: proporcionan soporte y fuerza a la estructura molecular. Un ejemplo de esto son el

colágeno (es la proteína más abundante en el cuerpo y se encuentra en tendones, huesos, y en la
piel) y la queratina (se encuentra en el pelo y uñas)
 Biocatalizadoras: tienen actividad enzimática catalizando reacciones bioquímicas en el cuerpo. Un
ejemplo es el ADN polimerasa (une nucleótidos para formar el ADN)
 Hormonal: las hormonas son mensajeros químicos que transportan la señal de una célula o un grupo
de células a la sangre. Tienen un efecto regulador en células específicas o en organismos específicos
del cuerpo. Por ejemplo, la insulina regula los niveles de glucosa en sangre y la hormona del
crecimiento regula el crecimiento y la reproducción celular.
 Inmunológica: están también involucradas en el sistema inmune al actuar como inmunoproteínas
(anticuerpos). Están presentes en la sangre y se encargan de identificar y neutralizar bacterias
patógenas y virus. Los anticuerpos son producidos por los glóbulos blancos.
 Transportadora: forman canales y transportan iones, agua y otras moléculas a través de la
membrana celular. Un ejemplo de esto es la hemoglobina que transporta oxígeno.
 Son una fuente de energía: se fragmentan en aminoácidos por lo que pueden entrar en el ciclo de
Krebs para generar ATP.
B2.1.12 ERRORES EN EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS

Algunos procesos tienen lugar en las células para asegurarse de que cuando una proteína se forma se
pliegue correctamente. Ciertas enfermedades como el Alzheimer se han asociado con un plegamiento
incorrecto de las proteínas, lo que lleva a la acumulación de placas de proteínas insolubles en el cerebro.

B2.1.13 CLASIFICACIÓ N DE LAS PROTEÍNAS

 Proteínas fibrosas

Son moléculas largas que forman fibras como la queratina del pelo y las uñas o el colágeno presente en los
huesos, piel, dientes y tendones. Son insolubles. El colágeno es la más abundante y está formada por tres
cadenas polipeptídicas cada una formada por unos 1000 residuos de aminoácidos que se unen en una única
triple hélice.

Colágeno
  Proteínas globulares

La cadena polipeptídica se dobla de manera compacta, pero con una forma precisa. Las enzimas,
hemoglobina y las hormonas proteicas como la insulina son globulares. Los mecanismos con los que se
pliegan siguen siendo investigados, pero se sabe que se pliegan compactamente dejando un pequeño
espacio en el interior para el agua. Cuando la proteína se pliega hay una pérdida de entropía en la cadena de
proteína, pero la eliminación del agua del interior aumenta la entropía en los alrededores. Hay un balance
entre ambos procesos y solamente suele haber una pequeña diferencia de la energía liberada entre el
estado plegado y el no plegado. Las proteínas globulares tienen una forma más esférica y suelen ser solubles
en agua, cumpliendo funciones como la catálisis, transporte, etc.

B2.1.14 DESNATURALIZACIÓ N DE LAS PROTEÍNAS

Cuando la estructura de una proteína se rompe se dice que se ha desnaturalizado. Muchas enzimas
solamente funcionan en un determinado rango de pH y temperatura ya que valores altos o bajos de estos
parámetros causan cambios físicos en su estructura. Esto incluye la estructura terciaria y cuaternaria, pero
en muchas ocasiones es reversible. En la desnaturalización los enlaces covalentes no se rompen.

Los en laces peptídicos entre los aminoácidos individuales de una cadena polipeptídica son enlaces
covalentes fuertes, pero la función y forma de la proteína depende de interacciones más débiles que pueden
romperse fácilmente. Cuando la proteína pierde su estructura terciaria se desnaturaliza, y puede ser de
manera temporal o permanente.

Esta desnaturalización puede deberse a un cambio en el pH, en la temperatura, rotura de las fuerzas dipolo-
dipolo inducido, añadir moléculas polares pequeñas o la presencia de agentes reductores capaces de romper
los puentes disulfuro.

Un ejemplo de desnaturalización ocurre en la clara de huevo cuando se bate o cuando se cocina debido al
aumento de la temperatura.

B2.2 ENZIMAS
Las enzimas son proteínas globulares creadas por organismos vivos para llevar a cabo una función
biocatalizadora. Las encontramos en las células y catalizan reacciones homogéneas en ambientes acuosos
que de otra manera serían muy lentas por lo que la vida sería imposible. Algunas enzimas se encuentran
también fuera de las células como por ejemplo en el plasma sanguíneo.

Como biocatalizadores que son, aumentan la velocidad de reacción sin someterse a un cambio químico
permanente. Llevan a cabo su función proporcionando un mecanismo o vía alternativa al mecanismo de la
reacción haciendo que la energía de activación sea menor. La molécula cuya reacción es catalizada, se llama
sustrato y las enzimas actúan sobre un sustrato específico. La zona a la que se une el sustrato se llama
complejo activado. Una vez se forman los productos la enzima se libera y se regenera.
Las enzimas tienen una estructura terciaria bien definida que les aporta la forma tridimensional, que es
esencial para la actividad enzimática. Algunas enzimas actúan solamente sobre un sustrato específico
mientras que otras lo hacen sobre un grupo de sustratos con características comunes. Además, algunas
enzimas requieren moléculas no proteicas para poder actuar, conocidas como cofactores. Estos cofactores
pueden ser orgánicos (coenzimas) o inorgánicos (metales iónicos), por ejemplo, las vitaminas.

B2.2.1 MECANISMOS DE ACCIÓ N

Las enzimas actúan como catalizadores al vincularse con el sustrato en un sitio específico de la enzima. La
enzima y el sustrato deben unirse temporalmente para llevar que la reacción se lleve a cabo. Este sitio de
unión se llama complejo activado y suele estar situado cerca de la superficie de la enzima, cerca de un
extremo de la proteína. Este complejo activado es el sitio en donde se produce la catálisis y su forma es
esencial para la especificidad de la enzima.

El complejo activado contiene residuos de aminoácidos responsables de la especificidad del sustrato y de la

catálisis, actuando en ocasiones como donantes de protones o aceptores. Este sitio también es el sitio de
inhibición enzimática.

Cuando el sustrato (S) se une a la enzima (E) por el complejo activado, se forma el complejo enzima-sustrato
(ES). Esto ocurre cuando el sustrato se introduce en el complejo activado y se forman interacciones entre los
grupos R de los aminoácidos. Este tipo de unión es reversible ya que los enlaces que se crean son
relativamente débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electroestáticas y fuerzas de London). Una vez
se forman los productos, la enzima se libera intacta.

La reacción que se lleva a cabo es:

E+ S ↔ ES→ E+ P

 Modelo llave-cerradura

La especificidad de la enzima puede compararse con el modelo llave-cerradura. El complejo activado

complementa a un sustrato específico al igual que una llave complementa a una cerradura específica.
 Modelo llave-cerradura

 Modelo del ajuste inducido

Las enzimas eran consideradas originariamente una plantilla rígida a la que el sustrato tenia que ajustarse.
Sin embargo, se vio que esta plantilla rígida no puede explicar todos los aspectos de la catálisis enzimática. El
modelo llave-cerradura no tiene en cuenta los cambios químicos simultáneos observados en algunas
reacciones catalizadas por enzimas. Tampoco tiene en cuenta la amplia especificidad de algunas enzimas,
esto es la habilidad que tienen las enzimas de unir varios sustratos relacionados.

El modelo del ajuste inducido se basa en datos experimentales que sugieren que el complejo activado de
algunas enzimas es una estructura relativamente flexible. Este modelo tiene la ventaja de que permite la
posibilidad de que se produzca un enlace ordenado. Por ejemplo, con algunas que tienen dos sustratos (A y
B), uno de ellos (sustrato A) se une y genera un cambio conformacional como por ejemplo que la enzima se
cierre parcialmente para formar el sitio de unión para el segundo sustrato (B).

Este es un ejemplo de cómo este modelo mejoraría la sutileza velocidad de catálisis de una enzima
comparado con el modelo llave-cerradura. Esto se debe a que, con el primer modelo, los dos sitios de unión
para A y B deberían estar presentes todo el tiempo y si el sustrato B se uniera primero bloquearía la unión
del sustrato A, y la reacción no ocurriría.
B2.2.2 CINÉ TICA ENZIMÁ TICA

La actividad enzimática es la velocidad a la que se produce una reacción bioquímica en presencia de un

enzima. Se mide en términos de la tasa de aparición de un producto o el consumo del reactivo.

La alta especificad de las enzimas se debe a que el complejo activado se ajusta mucho al sustrato, y la
enzima y el sustrato tienen estructuras complementarias, ya que todos los residuos de aminoácidos
hidrófilos e hidrófobos cargados se emparejan. Aunque son muy específicas comparadas con catalizadores
inorgánicos, varían considerablemente en su grado de especificad.

A una concentración baja de sustrato, la velocidad de una reacción catalizada por una enzima es
proporcional a la concentración de sustrato. Sin embargo, a medida que la concentración de sustrato
aumenta, la velocidad de reacción se incrementa hasta cierto punto y deja de ser proporcional a la
concentración del sustrato. Con una concentración alta de sustrato, la velocidad de reacción permanece
constante y deja de aumentar, aunque la concentración sí lo haga.

Esto se debe a que a medida que la concentración va aumentando cada vez hay más complejos activados
ocupados por moléculas de sustrato por lo que no hay suficientes complejos activados libres para las
moléculas de sustrato restantes. Llega un punto en el que la enzima se satura.
B2.2.4 MEDIR LA VELOCIDAD DE REACCIONES CONTROLADAS POR ENZIMAS

La velocidad de una reacción catalizada por enzimas es la cantidad de sustrato que se ha consumido a partir
de una mezcla, o la cantidad de producto que se ha formado. La velocidad se mide en mol·dm -3·s-1 pero
también podemos encontrarla como mol·min -1 o cm3·s-1

La catalasa es una enzima muy estudiada, que cataliza la rotura del peróxido de hidrógeno en agua:

2 H 2 O2 →2 H 2 O+O2

La catalasa se encuentra en todas las células (principalmente en las células hepáticas) y las protege del
peróxido de hidrógeno, un subproducto secundario altamente oxidante de la respiración y un químico
empleado por las células asesinas naturales en el sistema inmune.

La velocidad de una reacción catalizada por enzimas puede seguirse midiendo cualquier variable que varíe
con el tiempo que dura la reacción, como el pH, la absorbancia, la turbidez, y en el caso de la catalasa el
volumen total de gas. Los resultados se trazan en un gráfico. Se pueden trazar las tangentes a la curva para
calcular la velocidad inicial de la reacción.

Ejemplo (velocidad inicial de la reacción con catalasa):

B2.2.5 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁ TICA

Las enzimas han evolucionado para trabajar óptimamente bajo las condiciones a las que están expuestas en
el cuerpo. Si estas condiciones se cambian significativamente, esto puede tener efectos en el
funcionamiento de las enzimas.

 Temperatura

A medida que aumenta la temperatura, la energía cinética de las partículas también aumenta y hay un
mayor número de partículas que alcancen la energía de activación. Esto hace que aumenten las
probabilidades de que una molécula de sustrato con energía mayor a la energía de activación, choque con el
complejo activado de la enzima y por lo tanto de que se produzca la reacción. A medida que aumenta la
temperatura hay un mayor número de choques efectivos entre moléculas y por lo tanto con un aumento de
temperatura la actividad enzimática también aumenta.

Esto solamente ocurre hasta cierto punto, ya que sobrepasado este punto la velocidad de reacción
disminuirá. Esto se debe a que como se ha explicado anteriormente en la desnaturalización de las proteínas,
las enzimas pierden su estructura terciaria y se desnaturalizan. La actividad enzimática depende de su forma
tridimensional, por lo tanto, al producirse un cambio en la estructura terciaria de la enzima, esta dejará de
funcionar ya que no podrá unirse al sustrato correctamente debido a la rotura de las fuerzas
intermoleculares entre las cadenas polipeptídicas.

Algunas enzimas son más sensibles a los cambios de temperatura que otras; se dice que cada enzima tiene
un valor de temperatura óptimo al que lleva a cabo sus funciones más eficazmente. Las enzimas que tienen
valores de temperatura óptimos inusualmente altos se conocen como enzimas termoestables y es muy
frecuente su utilización en la industria.

 pH

Muchas enzimas solamente funcionan en un rango de pH. El valor óptimo de pH es el valor de pH al que
tiene lugar la velocidad máxima de reacción. Para muchas enzimas este valor es próximo a 7. Cuando el valor
del pH supera o es inferior a 7 la actividad enzimática disminuye. La mayoría de las enzimas presentan una
curva de su actividad enzimática frente al pH con forma de campana.

Cambios en el pH alteran la carga del grupo ácido (-COO -) y del grupo básico (-NH 3+) presentes en los
residuos de aminoácidos del complejo activado de la enzima. Esto lleva a un cambio en la forma de la
enzima, normalmente en el complejo activado. Los cambios pequeños en el valor del pH son normalmente
reversibles, y si el pH vuelve a su valor inicial la actividad de la enzima se ve beneficiada.

Las enzimas digestivas son un claro ejemplo de cómo cada enzima tiene su propio valor óptimo de pH,
reflejando el medio en el que actúan:

La pepsina hidroliza proteínas en péptidos en condiciones muy ácidas del estómago.

La amilasa, encontrada en la saliva, hidroliza el almidón en una mezcla de glucosa y maltosa. La saliva es
aproximadamente neutra.

La tripsina hidroliza péptidos en aminoácidos en condiciones levemente básicas del intestino delgado.
  Iones de metales pesados

Los metales pesados son metales con una masa atómica relativamente grande, como por ejemplo el
mercurio (Hg2+) o la plata (Ag+). Los metales pesados y sus iones pueden actuar como inhibidores de las
enzimas a concentraciones muy bajas, y su efecto es irreversible. Estos iones reaccionan con el átomo de
azufre presente en los grupos sulfhidrilo libres (-SH) que encontramos en los residuos de cisteína en la
enzima, reemplazando el átomo de hidrógeno. Si estos residuos de cisteína están involucrados en la
formación de interacciones que contribuyen a la formación de la estructura terciaria de la enzima, la forma
de la enzima se ve alterada y no puede funcionar correctamente. Los grupos sulfhidrilo libres si están
presentes en el complejo activado pueden ser esenciales para la actividad de la enzima.

Acción del ion plata en el grupo funcional -SH de la cisteína

B3. LÍPIDOS
Los lípidos son un grupo variado de biomoléculas complejas que contienen C, H Y O, pero la
cantidad de oxígeno es menor que en los glúcidos. Tienen naturaleza apolar, son insolubles en
agua, pero solubles en disolventes apolares.

- Triglicéridos (grasas y aceites

- Fosfolípidos
- Esteroides

FUNCIONES:

 Componente estructural de las membranas celulares

 Almacenamiento de energía
 Aislante térmico
 Aislante eléctrico
 Medio en el que las vitaminas solubles en grasa se pueden trasportar y almacenar
 Hormonas

B3.1. TRIGLICÉ RIDOS

Son los lípidos más abundantes, pueden ser grasas (semisólidos a temperatura ambiente) o aceites
(líquido a temperatura ambiente). Las grasas se encuentran en un tipo de célula determinado, los
adipocitos, los cuales forman el tejido adiposo. Este tejido es el encargado de prevenir las pérdidas
de calor a través de la piel y aísla, protege y es el soporte de órganos como el corazón y los riñones.

Los triglicéridos son moléculas no polares, que se forman por la reacción de condensación de tres
ácidos grasos con los grupos hidroxilo del glicerol (propano-1,2,3-triol) (esterificación). Lo más
natural es que los ácidos grasos que se unen a la glicerina sean diferentes
B3.1.1. Á CIDOS GRASOS
Son moléculas que contienen una larga cadena hidrocarbonada con un grupo carboxilo (COOH) en
un extremo. Su fórmula general es: CH3 (CH2) n COOH

Hay dos tipos de ácidos grasos:

 SATURADOS: Si solo tiene enlaces simples C-C

 INSATURADOS: contiene uno o más enlaces dobles C=C. Si solo tiene un doble enlace, se
denomina monoinsaturados y si contiene más de uno es polinsaturado. Pueden existir de
dos formas: cis y trans. En la forma cis los hidrógenos están en el mismo lado del doble
enlace, mientras que en la trans están en lados contrarios.
B3.1.2. PUNTOS DE FUSIÓ N
- Masa molar relativa

Aumentar la masa molecular, manteniendo todo constante, provoca un aumento en el punto de fusión.
Ácidos grasos de cadenas largas tienden a ser sólidos a temperatura ambiente; por ejemplo, el ácido
esteárico (C18H36O2, Mr=284,54) se funde a 69,6 oC, mientras que el ácido laurico (C 12H24O2, Mr=200,36) se
funde a 44,2oC. El aumento del punto de fusión mientras la cadena de ácido grasos aumenta se debe al
incremento de las fuerzas intermoleculares de London formadas a lo largo de la cadena.

Cuanto más larga es la cadena (más masa molar relativa) mayor punto de fusión

- Insaturaciones

Los ácidos grasos insaturados tienden a tener un menor punto de fusión que los saturados. Esto es
debido a que los dobles enlaces evitan que los triglicéridos se acerquen entre sí e interactúen por
fuerzas de London, ya que se forman codos. Por lo contrario, los ácidos grasos saturados tienen fuerzas
intermoleculares fuertes, siendo su punto de fusión más alto.

A mayor número de enlaces dobles (más insaturado) menor es el punto de fusión

Los puntos de fusión son un factor determinante para la composición de los triglicéridos en los diferentes
organismos. Las grasas animales suelen tener más ácidos grasos saturados que los aceites vegetales. En los
animales de sangre caliente, la temperatura corporal es los suficientemente alta para permitir que la
mayoría de las grasas estén por encima de su temperatura de fusión. Esto facilita el trasporte a través del
cuerpo en lisosomas. Las plantas no necesitan mantenerse calientes cuando están en condiciones frías. Por
esto deben tener temperaturas de fusión y son, normalmente, muy insaturados.

Debido a que en la naturaleza las grasas y los aceites contienen una mezcla de ácidos grasos saturados,
monoinsaturados y polinsaturados, son clasificados por el insaturado más predominante.

B3.1.3. Á CIDOS GRASOS ESENCIALES

Hay ciertos ácidos grasos polinsaturados que no pueden ser sintetizados en el cuerpo humano, por lo que
deben ser aportados en la dieta.

El ácido linoleico pertenece a un grupo de ácidos grasos esenciales llamado omega-6. El omega se refiere al
grupo metilo del extremo de la cadena hidrocarbonada. Es un ácido carboxílico con una cadena de 18
carbonos, con dos enlaces dobles cis. El primer enlace doble se sitúa en el carbono seis desde el extremo
contrario al grupo ácido (ω−6 ¿ . El ácido linoleico se encuentra en numerosos aceites vegetales,
especialmente en aceites de girasol; es utilizado en la síntesis de prostaglandinas, las cuales actúan como
mediadores celulares.
El ácido linolénico es un ácido graso esencial encontrado en la colza, habas de soja, nueces y cáñamo. Las
verduras de hoja verde son también buenas fuentes de ácido linolénico. Es un ácido graso omega-3, su
primer enlace doble está en el tercer carbono empezando por el extremo contrario al grupo carboxilo.

B3.1.4. HIDROGENACIÓ N DE ACEITES

Los aceites insaturados pueden convertirse en grasas semisólidas con un menor grado de instauración. La
margarina se produce por la hidrogenación de aceite de maíz o girasol. El principal aceite involucrado es el
ácido oleico que pasa a ser esteárico:

B3.1.5. INSATURACIONES E ÍNDICE DE YODO

La cantidad de insaturaciones en una grasa o aceite se pueden determinar mediante valoración con
disolución de yodo (I2):

- Un mol de moléculas de yodo reaccionará cuantitativamente con un mol de dobles enlaces.

- Según se añada yodo su color violeta irá desapareciendo a medida que tiene lugar la reacción de
adición.

El índice de yodo de un aceite o grasa es el número de gramos de yodo añadidos a 100 gramos de grasa o
aceite.

Por ejemplo, si dos moles de yodo reaccionan con un mol de grasa o aceite, esto indicaría que hay dos
enlaces dobles C=C en el lípido.
Una grasa saturada tendrá a un índice de yodo 0, mientras que los aceites, compuestos por moléculas de
ácidos grasos insaturados, tendrá un índice de yodo alto. Por ejemplo, si 65 g de yodo reaccionan con 50 g
de grasa, el índice de yodo será:

65
∙ 100=130
50

1- Calcula el índice de yodo para el ácido linolénico. Su fórmula estructural es

CH3(CH2)4(CH=CHCH2)2(CH2)6COOH y su Mr es 280,50 (Mr del I2=253,80)

Contamos los dobles enlaces C=C de la molécula de ácido graso conocida. El ácido linolénico tiene dos
dobles enlaces, por lo que dos moles de yodo (I 2) reaccionaran con un mol de ácido graso. La relación es
2:1, por lo que por 280,50 gramos de linolénico reaccionaran 507,6 g de yodo (253,8 g · 2).

Así que la masa de yodo que reaccionará con 100 gramos de ácido linolénico es:

507,60
∙ 100=180,96 g
280,50

El índice de yodo para el ácido linolénico es 181.

2- Calcula el número de dobles enlaces C=C del ácido graso cuya fórmula es C 21H37COOH y calcula el índice
de yodo (Mr del I2=253,80)

Dos átomos de hidrógenos menos que en el alcano con el mismo número de carbonos indica que hay un
doble enlace o un anillo. Para determinar el número de dobles enlaces tenemos que fijarnos en la parte
alcalina de la molécula, en este caso C 21H37. De un grupo alquilo con 21 carbonos cabe esperar que tenga 43
hidrógenos:

( 21 ∙2 ) +1=43 hidrógenos

(no es 2n + 2, sino 2n + 1, porque es un grupo alquilo no un alcano y este se une a otro carbono, en este caso
al del grupo carboxilo)

Como el ácido graso tiene 6 hidrógenos menos de los que cabía esperar, deducimos que hay tres dobles
enlaces C=C.

La masa molecular relativa del ácido graso es 334,6. La molécula tiene tres dobles enlaces por lo que 3 moles
de yodo reaccionarán con un mol del ácido graso. Esto significa que 334,6 g del lípido reaccionarán con 761,4
g de yodo (253,8 · 3). Para 100 gramos del ácido graso:

761,40
∙ 100=227,56 g de I 2
334,60

El índice de yodo es 228

3- La masa molecular relativa de un aceite que contiene un único tipo de triglicérido es 909,43. El índice de
yodo para ese aceite es 112. Deduce el número de dobles enlaces C=C en cada molécula de yodo.
Que le índice de yodo sea 112 quiere decir de 112 gramos de yodo reaccionan con 100 gramos del aceite.
Por lo que:

g
909,43
mol de aceite x
= ; x=1019 g de yodo por cada mol de aceite
100 g de aceite 112 g de yodo

1019
nI = =4,01 moles de I 2
2
253,8

Por lo que 1 mol de aceite reacciona con 4 moles de yodo, lo que quiere decir que hay 4 enlaces doble por
molécula.
 v

B3.2. FOSFOLÍPIDOS

Este tipo de lípido es el que forma las membranas celulares, formadas de una bicapa de fosfolípidos.
También hay membranas de fosfolípidos alrededor de algunos orgánulos celulares.

Los fosfolípidos contienen grupos ester-fostato y la ecuación general de su formación es:

La estructura de los fosfolípidos es similar a la de los triglicéridos, ya que contienen dos ácidos grasos con un
enlace éster con dos grupos hidroxilo del glicerol. No obstante, también contienen un grupo fosfato que
reacciona con el tercer grupo hidroxilo de la glicerina, formando un enlace éster-fosfato.
El grupo fosfato está ionizado y cargado negativamente. Esto provoca que las moléculas de agua se vean
atraídas por esta parte polar de la molécula, siendo este extremo de la molécula soluble en agua,
formándose puentes de hidrógeno (hidrófilo). Sin embargo, las cadenas de ácidos grasos son apolares,
siendo esta parte hidrófoba y no será atraída por moléculas de agua. Esto se conoce como carácter
anfipático.

En algunos fosfolípidos el grupo fosfato está unido por un enlace éster al grupo -OH de una molécula polar
pequeña, como la colina, etanamida o serina. Los diferentes fosfolípidos varían en los ácidos grasos y en el
grupo unido al fosfato. Uno de los más comunes es la lecitina o fosfatidilcolina. Son un componente
mayoritario de las membranas biológicas y pueden ser aislados de la yema de huevo o de las habas de soja.
Se utiliza como emulsionante natural.

También hay fosfolípidos que no tienen glicerina sino esfingosina.

B5.2.1. MEMBRANAS CELULARES
Las membranas celulares están formadas normalmente por la unión de colesterol y proteínas con una bicapa
lipídica de fosfolípidos. La bicapa se forma cuando las “colas” hidrófobas se colocan en línea unos frente a
otros, ya que las cabezas polares son atraídas por el agua del citoplasma y medio extracelular.

B3.2.2. AUTOENSAMBLAJE – MONOCAPAS, MICELAS Y MEMBRANAS

Los triglicéridos son insolubles en agua. Si existen las suficientes moléculas de triglicéridos estas se pueden
agrupar formando estructuras esféricas conocidas como micelas. En estas estructuras, las cabezas polares se
colocan frente al agua mientras que las colas no polares se juntan en el centro de la esfera, separadas del
agua. Esto es un ejemplo de auto-ensamblaje.

El actual modelo de la estructura de las membranas es el modelo de mosaico fluido. La base de la estructura
es la bicapa de fosfolípidos, estos pueden moverse de lado a lado, proporcionando a la célula flexibilidad.
Mientras el colesterol está presente en las membranas para proporcionarla rigidez. Los fosfolípidos
proporcionan a las células una alta resistencia eléctrica e impermeabilidad para moléculas polares grandes.
Las proteínas están introducidas en la bicapa, pueden estar en un extremo o atravesar la membrana de un
lado a otro.

B3.2.3. HIDRÓ LISIS DE GRASAS POR ENZIMAS CATALIZADORAS EN LA DIGESTIÓ N

Las grasas se pueden hidrolizar si son calentadas en un medio ácido o básico, así de rompen los enlaces éster
y se separan los ácidos grasos y la glicerina.

Los lípidos son prácticamente insolubles en agua por lo que no pueden hidrolizarse en el agua, para romper
los lípidos intervienen un grupo de enzimas digestivas conocidas como lipasas. Aunque una pequeña
cantidad de lipasas se segregue en la lengua y el estómago, la mayor parte de la descomposición de los
lípidos ocurre en el intestino delgado.

Para la digestión y absorción de los lípidos es necesario descomponerlos en moléculas más pequeñas, y por
tanto más solubles. Los lípidos se mezclan con la lipasa, que llega al intestino delgado por el páncreas. LA
lipasa hidroliza los triglicéridos en ácidos grasos y glicerina. Sin embargo, debido a que los lípidos no se
disuelven en agua, los triglicéridos entran en el intestino delgado en una masa coagulada. Esto hace
imposible que la enzima lipasa actúe en los triglicéridos ya que es soluble en agua y solo puede actuar en la
parte exterior de los lípidos.

Para solucionar esto, el sistema digestivo utiliza una sustancia denominada bilis, producida en el hígado,
pero almacenada en la vesícula biliar, que entra en el intestino delgado por conducto biliar. La bilis
emulsiona las grasas, es decir, las separa en pequeñas gotas que quedan suspendidas en contenidos
acuosos. Las emulsiones permiten a la lipasa tener mejor acceso a las moléculas de grasa, lo que acelera la
digestión.
La absorción de los ácidos grasos y la glicerina ocurren en las vellosidades que cubren las paredes del
intestino delgado. Dentro de cada vellosidad hay capilares de vasos linfáticos y sanguíneos en los que se
introducen los ácidos grasos y la glicerina, terminando de ambas formas en el corriente sanguíneo. Los
ácidos grasos son transportados hasta los adipocitos o las células musculares para ser almacenados o
utilizados en la respiración para obtener energía. La glicerina entra en el hígado.

B3.2.4. SAPONIFICACIÓ N (condiciones alcalinas o bá sicas)

Calentar triglicéridos (grasas o aceites) con una disolución concentrada de hidróxido de sodio (una base
fuerte) produce hidrólisis. Al unirse el sodio al grupo carboxilo de los ácidos grasos se forma una sal que
precipita, formándose jabón.

Los lípidos se clasifican en saponificables, como los triglicéridos y los fosfolípidos, y en no saponificables,
como el colesterol. Las moléculas del jabón tienen una zona polar del grupo carboxilo que atrae a grupos
hidrófilos. La parte no polar se corresponde con la larga cadena hidrocarbonada, que atrae a sustancias
hidrófobas.
B3.2.5. HIDRÓ LISIS EN FOSFOLÍPIDOS
En el caso de los fosfolípidos la hidrólisis es más complicada y depende de las condiciones de la reacción. Si
se calienta con un ácido concentrado se puede separar en sus componentes, pero si es en condiciones más
suaves solo rompe los enlaces éster O-C=O, teniendo como productos dos ácidos grasos y un fosfodiester.
B3.2.6. ENRACIAMIENTO DE LOS LÍPIDOS
Los aceites vegetales y las grasas animales pueden desarrollar un olor y sabor desagradable si se conservan
por mucho tiempo, a esto se le llama enranziamiento. Hay dos tipos:

- Enranciamiento hidrolítico: Se rompe algún enlace éster del triglicérido, el olor y sabor rancio es
debido a la presencia de ácidos grasos libres como el butanoico y el octanoico que se desprenden de
la leche y los productos diarios. El proceso se puede ver acelerado por:
o Incremento en el contenido de agua.
o Presencia de encimas (por ejemplo, lipasas)
o Presencia de microorganismos
o Altos valores de pH.
o Bajos valores de pH.
o Alta temperatura. (Por ejemplo: al freír, la alta temperatura del aceite en presencia del agua
de las comidas acelera el enranciamiento).
- Enranciamiento oxidativo: ocurre cuando las grasas insaturadas reaccionan con oxígeno del aire, el
cual reacciona con los dobles enlaces del ácido graso insaturado de los triglicéridos. Los ácidos
grasos de los lípidos se oxidan mediante una reacción en cadena de radicales libres que puede ser
acelerado por enzimas o iones metálicos. El proceso se denomina autoxidación y provoca la ruptura
de los dobles enlaces, dando cetonas y aldehídos o alcoholes volátiles como productos, los cuales
provocan el olor desagradable.
A mayor grado de insaturación, mayor es la predisposición de un lípido al enranciamiento oxidativo.
Otros factores que aceleran la oxidación incluyen:
o Aumento en la intensidad lumínica
o aumento de temperatura
o Alta disponibilidad a oxígeno
o Grande presencia de metales como el cobre
o Contenido de agua

ANTIOXIDANTES: Son componentes que aumentan la resistencia de las grasas a la oxidación y, como
consecuencia, su tendencia a enranciamiento. Son aditivos comunes en los países desarrollados.

B3.3. ESTEROIDES
Son moléculas que se clasifican como lípidos, aunque no contengan ácidos grasos. Tienen propiedades físicas
similares a los triglicéridos.

Contienen un esqueleto o núcleo de 17 átomos de carbono, que forman cuatro anillos unidos entre sí. Están
formados por tres anillos de seis carbonos (A, B Y C) y uno de cinco (D). Normalmente hay grupos metilo (-
CH3) unidos a los carbonos 18 y 19, y una cadena ocupa la posición 17. Los esteroides varían según los grupos
funcionales que estén unidos a los anillos y su posición. Suele haber un doble enlace C=C o en el anillo A o B.
Encontramos esteroides en animales y plantas y tienen importantes funciones bioquímicas. Forman ácidos
biliares que forman la bilis que emulsiona y solubiliza los lípidos en la digestión. Las hormonas sexuales,
progesterona, estrógeno y testosterona, son hormonas con base de esteroides. Otro ejemplo es la
aldosterona, segregada por las glándulas suprarrenales, la cual controla la concentración de iones sodio y
potasio.

B3.3.1. COLESTEROL
El colesterol es el esteroide más importante que encontramos en nuestro cuerpo. Mantiene la fluidez de las
membranas y es precursor de otros esteroides como ácidos biliares y vitamina D.

Encontramos esta molécula es todos los tejidos ya que forma parte de las membranas celulares, aunque
existe mayor concentración en la sangre, cerebro y médula espinal. Parte del colesterol entra en nuestro
organismo por nuestra dieta.

Debido a que es insoluble en la sangre, es transportado por lipoproteínas como apoproteinas. La parte
externa de las lipoproteínas es soluble en agua (polar) y la parte interna es soluble en grasas (no polares). Se
forma un enlace entre el grupo carboxilo de una grasa y el grupo hidroxilo del colesterol. Hay dos tipos:

- Lipoproteínas de alta densidad (High density lipoproteins – HDL): compuestas en su mayoría por
proteínas con pequeñas cantidades de colesterol. Conocidas como “colesterol bueno” ya que ayuda
a eliminar el colesterol de las paredes arteriales y transportarlo hasta el hígado, donde se elimina. En
personas sanas supone un 30% de las proteínas transportadoras del colesterol.
- Lipoproteínas de baja densidad (Low density lipoproteins – LDL): Compuestas en su mayoría por
colesterol, son conocidas como “colesterol malo” ya que es el principal responsable de depositar
colesterol en las paredes de las arterias.

Los niveles del colesterol LDL no se basan en la cantidad de colesterol de nuestra dieta sino el la cantidad
y el tipo de grasa que ingerimos. Las grasas saturadas y las grasas trans aumentan los niveles de
colesterol LDL, y por tanto se relacionan con el riesgo de una enfermedad cardiaca. También se ha
relacionada las grasas trans con un nivel bajo de HDL.

Las grasas poli o monoinsaturadas se relacionan con niveles bajos de LDL y aumentan los de HDL. Por
todo esto la mayoría de las grasas de nuestra dieta deberían ser mono/polinsaturadas, mientras que la
cantidad de grasas trans y saturadas debe ser limitada o, incluso, eliminada, para reducir los niveles de
LDL.
B3.3.2. USO Y ABUSO DE LOS ESTEROIDES

Los esteroides tienen un importante papel en nuestro cuerpo como hormonas. Las hormonas son
mensajeros químicos que permiten la comunicación entre las células. Tienen un efecto específico en las
células sensibles a las hormonas, llamadas células diana. Los efectos dependerán en el tipo de hormono y
tipo de célula diana. Las hormonas esteroides incluyen los corticoesteroides (aldosterona) y los esteroides
sexuales (estrógeno y testosterona).

Los esteroides se usan médicamente como anticonceptivos orales. También se utilizan en las terapias de
remplazamiento de hormonas (HRT) para mujeres que están pasando por la menopausia. Durante la
menopausia los ovarios dejan de producir estrógeno y como consecuencia, los niveles de estrógeno en el
cuerpo caen dramáticamente, provocando sudores nocturnos, insomnio y sofocos. HDT alivian los síntomas
de la menopausia. Sin embargo, el uso a largo plazo se ha relacionado con el aumento de riesgo de padecer
cáncer de pecho, ya que algunos tipos de este cáncer dependen del estrógeno para su crecimiento. No
obstante, una vez parado el tratamiento se reduce de nuevo el riesgo a padecer cáncer.

Otro uso clínico de los esteroides incluye el tratamiento de la inflamación y condiciones asociadas. La
hidrocortisona o cortisol es un corticoesteroide natural. Uno de sus efectos es la reducción de la inflamación,
y por lo tanto, junto con los corticoesteroide sintéticos, se usa clínicamente para una variedad de
condiciones tales como eczema, artritis reumatoide y asma.

La testosterona es un andrógeno (hormona sexual masculina) y tiene usos médicos para hombres con
deficiencia de testosterona. También se utiliza en el deporte, el abuso de andrógenos está relacionado con
objetivos no clínicos y se denominan esteroides anabólicos por que promueven el crecimiento de los tejidos,
más concretamente de los músculos. Los esteroides anabólicos más comunes son la testosterona y sus
derivados sintéticos estanozolol y nandrolona. Son ingeridos por deportistas para mejorar su rendimiento,
por el crecimiento de la masa muscular y la mejora de la resistencia. Las implicaciones éticas de consumir
estas sustancias son claras, proporcionan a una persona una ventaja injusta frente a sus competidores, es
simplemente “trampa”.

El abuso de los esteroides anabólicos puede tener un importante impacto en el cuerpo, puede tener efectos
secundarios, como pueden ser crecimiento del pecho en hombres, acné, infertilidad, cambios de humor y
agresividad. También pude causas alta presión en la sangre, problemas en el ´hígado (incluso cáncer),
ataques al corazón…
B3.4. VALOR ENERGÉ TICO DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos son unos importantes productores de energía en nuestro cuerpo, ya que tienen mayor
energía específica que los carbohidratos o proteínas. La energía desprendida por gramo de lípidos
(38 kJ/g) es más del doble de la desprendida por gramos de carbohidratos o proteínas (16 kJ/g)

energía liberada
Energía específica=
masa de sustancia consumida

La energía de los alimentos es obtenida a través de la respiración celular, en las que las
biomoléculas son oxidadas en una serie de reacciones enzimáticas (catalizadoras) en las que se
producen dióxido de carbono, agua y energía. Los átomos de carbono en los ácidos grasos están
más reducidos (menos oxidados) que, en carbohidratos y proteínas, por lo que pueden oxidarse
más y producir más energía.

El suministro de glucógeno de una persona actúa como almacenamiento a corto plazo, puede
proporcionar energía por menos de 24 horas. Los triglicéridos actúan como almacenamiento de
energía a largo plazo. El contenido en grasa medio de una persona (21% en hombres y 26% en
mujeres) permitirá sobrevivir al hambre por 2-3 meses.

En los animales, los triglicéridos se sintetizan y almacenan en células especializadas, llamadas

adipocitos, las cuales están rellenas casi por completo de grasas, a diferencia de otras células que
contienen solo un par de gotas de grasa. Los triglicéridos son muy poco polares, contrariamente de
los glúcidos. Los glúcidos pueden disolverse en agua, por lo cual pueden ser trasportados por
nuestro cuerpo más fácilmente. La energía se libera más rápidamente en los carbohidratos. La
insolubilidad de los lípidos permite que sean almacenados, lo cual es útil cuando escasean los
recursos alimentarios por los que obtenemos energía.
Sin embargo, a diferencia de los glúcidos, los triglicéridos no pueden producir energía cuando falta
oxígeno en los músculos (condiciones anaeróbicas), como por ejemplo durante ejercicio físico
intenso. Esto nos permite saber que necesitamos tanto glúcidos como grasas para el correcto
funcionamiento de nuestro cuerpo.

COEFICIENTE RESPIRATORIO (RQ)

Sirve como medida de la cantidad de dióxid de carbono relacionado con el oxígeno captado en un
tiempo deteminado:

CO2 producido
RQ=
O2 consumido

GLUCOSA:

C 6 H 12 O6 + 6O2 → 6CO 2 +6 H 2 O

6 CO2
RQ= =1,0
6 O2

ÁCIDOS GRASOS:

C 18 H 36 O2 +26 O 2 →18 CO2 +18 H 2 O

18CO 2
RQ= =0,7
26 O2

El metabolismo de las grasas consume mucho más oxígeno por cada carbono que en el
metabolismo de los carbohidratos.
B4. GLÚ CIDOS/CARBOHIDRATOS
Los hidratos de carbono, también llamados glúcidos, están compuestos de carbono, hidrógeno y
oxígeno, siempre en la misma proporción. Además, hay que tener en cuenta que cuanta mayor
proporción de oxígenos haya, más oxidada estará la molécula. Esto sirve para diferenciar los lípidos
de otras cadenas.

Los carbohidratos pueden ser utilizados como fuente energética, como depósito de energía y como
componente de las estructuras físicas en el organismo.

B4.1 Clasificació n
Los glúcidos, según su estructura se clasifican de la siguiente forma:

 Monosacáridos: azúcares simples cuya fórmula empírica es (CH 2O)n

 Disacáridos: son los polímeros de los monosacáridos
 Polisacáridos: son los polímeros de los monosacáridos y de los disacáridos

B4.1.1 Monosacá ridos

Los monosacáridos son simples estructuras de azúcar que proporcionan energía tanto a plantas como a
animales, y actúan como unidades estructurales de los polisacáridos. Estos azucares simples, contienen un
grupo carbonilo (-C=O) y dos o más grupos hidroxilos (-OH). La glucosa es el monosacárido más común,
además de ser el monómero utilizado para formar el almidón, el glucógeno y la celulosa. Estos
monosacáridos tienen como fórmula empírica (CH 2O)n. Este valor n, sirve para categorizar a estos
monosacáridos.

Los monosacáridos pueden ser aldehídos o cetonas, dependiendo de la posición en la que se encuentre el
grupo carbonilo. Si este grupo se encuentra al final de la molécula, este monosacárido se tratará de una
aldosa (por ejemplo, la glucosa), sin embargo, si este grupo carbonilo se encuentra en otra posición de la
molécula, se tratará de una aldosa (por ejemplo, la fructosa). Ambos monosacáridos tienen la misma
fórmula molecular C6H12O6. Por eso, debemos tener muy en cuenta la localización del grupo carbonilo.

Al presentar un grupo carbonilo y varios grupos hidroxilos, las moléculas suelen ser inestables por lo que
algunas forman estructuras cíclicas.
Ampliación:

La ciclación es una reacción que puede ocurrir por dos maneras: cuando el grupo hidroxilo (-OH) se forma
en el C1 y se encuentra debajo, el CH 2OH aparece en el C5 (isómero b); por el contrario, si el grupo
hidroxilo (-OH), en esa misma molécula, se encuentra encima (isómero a). Estas dos formas de la glucosa
se llaman anómeros.

Las formas de los anillos mostradas son llamadas las proyecciones de Haworth. Los átomos de carbono no
se muestran, pero son representados con un vértice en el anillo, a los que se le unen los hidrógenos y
oxígenos que tiene la molécula. Este anillo se representa de forma plana y perpendicular al papel, con el
enlace (C-C) más cercano a nosotros más grueso.

Problemas de la salud: La diabetes

La diabetes es un grupo de enfermedades metabólicas en la cual hay altos niveles de glucosa en

sangre durante un período prolongado. Estos altos niveles de glucosa en sangre producen
síntomas en la micción, además de un aumento de la sed y del hambre. No tratar esta
enfermedad puede llegar producir una serie de complicaciones, por ello es recomendable tratar
rápido esta enfermedad.

Hay dos tipos de diabetes que afectan a la población: tipo 1 y tipo 2.

 Diabetes tipo 1 es una enfermedad autoinmune y representa hasta el 10% de los casos de
diabetes en una población. Generalmente se desarrolla antes de los 40 años y ocurre
cuando el páncreas ya no produce insulina.
 Diabetes tipo 2 es un trastorno que está aumentando en los últimos años, debido a las
dietas poco saludables y al estilo de vida, que cada vez se vuelve más común en todas las
familias. Este tipo de enfermedad aparece cuando el cuerpo no produce la suficiente
insulina o la insulina que produce no es válida. Generalmente suele darse en personas
con sobrepeso.

B4.1.2 Disacá ridos

Cuando dos monosacáridos se unen, se forma un disacárido. Los ejemplos más comunes de los disacáridos
son:

 Maltosa: producto de la digestión del almidón (glucosa + glucosa)

 Lactosa: azúcar más presente en la leche (glucosa + galactosa)
 Sacarosa: azúcar más común (glucosa + fructosa)

La formación de los disacáridos es otro ejemplo de la reacción de condensación, cuando dos monosacáridos
se unen, eliminando una molécula de agua. El resultado es la formación del enlace O-glucosídico entre los
dos azúcares. Este enlace se sitúa entre el C1 de un monosacárido y el C4 de otro monosacárido, formando
así el enlace 1,4-glucosídico. Para saber el disacárido que se forma tras la unión de ambos monosacáridos, se
debe conocer que monosacáridos se están uniendo.
B4.1.3 Polisacá ridos
Los polisacáridos son considerados los polímeros de los monosacáridos. Los más comunes son el almidón, la
celulosa y el glucógeno.

El almidón y el glucógeno son usados para almacenar glucosa en las plantas y animales. El glucógeno esta
presente en los músculos y en el hígado; mientras, la celulosa es el mayor componente de las paredes
celulares de las plantas, ya que esta establece una estructura estas paredes celulares.

Comparación entre el almidón y la celulosa

El almidón constituye el 80% de la masa de algunos alimentos como son el arroz y la patata, y es el glúcido
más común en la dieta de los humanos. El almidón es el polímero de almacenaje de las plantas. Las células
de las plantas almacenan este almidón en una forma de granos (insoluble) que contienen dos tipos de
disacáridos: amilosa y amilopectina.

La celulosa, al igual que la amilosa, es un polímero sin ramificar de la glucosa. A diferencia de la amilosa, el
enlace glucosídico es b-1,4. El cambio en este enlace es significante en cuanto a las propiedades del almidón
y de la celulosa. La celulosa es insoluble en agua y el almidón parcialmente soluble en agua. La celulosa
forma fibras y el almidón es polvo.

Producción de azúcar

El azúcar es producido en 121 países y su producción actualmente alcanza los 120 millones de toneladas al
año. De esa gran cantidad de azúcar, aproximadamente el 70% es extraído de las cañas de azúcar.
Únicamente son las raíces de las que se puede obtener el azúcar, cuyo contenido es del 15% por cada caña
de azúcar.

Además del azúcar de estas cañas, se obtiene etanol, utilizado como alternativa al petróleo en los países
donde predomine la cultivación de estas plantas.

El azúcar está compuesto por un residuo de glucosa y un residuo de b-galactosa. Debemos saber que esta
galactosa es una aldohexosa, isómero de la glucosa, de la que únicamente se diferencia por la orientación
de su grupo hidroxilo (-OH).

B4.2 Azú cares reductores

Las propiedades redox de los monosacáridos y disacáridos, dependen de la posición de grupo
carbonilo en las moléculas. Las aldosas son azúcares reductores en solución, ya que contienen un
grupo carbonilo (aldehído) y son fácilmente oxidadas bajo condiciones bajas.

Los azúcares reductores pueden ser detectados en la prueba del licor de Fehling. La reacción tiene
lugar porque la solución de glucosa contiene una pequeña proporción de la forma de cadena lineal
de la estructura.

A medida que estas moléculas reaccionan, el equilibrio se altera y se forman más moléculas de
cadena lineal. El proceso continúa hasta que toda la glucosa se oxida.
La maltosa y la lactosa dan positivo en esta prueba. Esto indica la presencia del grupo aldehído en la
cadena lineal de estas moléculas en equilibrio en las soluciones acuosas de estos azúcares.

Intolerancia a la lactosa

La intolerancia a la lactosa es la incapacidad de digerir la lactosa de la leche y sus derivados en sus

respectivos monosacáridos (glucosa y galactosa). Se produce cuando la lactosa no puede atravesar la
membrana plasmática de las células del epitelio intestinal. La digestión de la lactosa es llevada a cabo a
través de las enzimas de la lactosa que son presentes en todos los mamíferos jóvenes. Los monosacáridos
producidos son transportados a través de las membranas celulares del epitelio intestinal a la sangre, para
ser metabolizados por tejidos para producir ATP.

La leche proporciona glúcidos, proteínas, etc. que son producidas por las glándulas mamales de
las hembras de los mamíferos. Cuando un mamífero deja de ser amamantado, pierde su
capacidad para crear lactosa; después del destete, la mayoría de los mamíferos nunca beben
leche, por lo que no se requiere lactosa.

B4.3 Solubilidad de los glú cidos

Los grupos -OH son fundamentales para determinar la solubilidad de los monosacáridos y disacáridos.

A diferencia de los monosacáridos y disacáridos, los polisacáridos no son tan fácilmente solubles en agua.

 Celulosa: su cadena lineal es tan rígida que es insoluble en el agua.

 Ni la amilosa ni la amilopectina son solubles en agua
 Glucógeno: es más ramificado que la amilopectina y es escasamente soluble en agua.

B4.4 Hidró lisis de los glú cidos

La hidrólisis es el paso inverso de la reacción de condensación, de la cual se forman disacáridos y
polisacáridos. Hay dos tipos de hidrólisis:

 Hidrólisis ácida: la hidrolisis puede ser provocada por el calentamiento de ácido clorhídrico diluido.
La hidrólisis ácida puede ser usada para analizar la estructura de los glúcidos.
 Hidrólisis enzimática: las plantas y los animales tienen un sistema de hidrolisis controlado de
almacenamiento de almidón y glucógeno.
En los humanos, la digestión del almidón comienza en la boca, a través de la saliva, y termina en el hígado, a
través de los jugos pancreáticos.
B4.5 Usos y funciones de los glú cidos
Implicación metabólica: el almidón y el glucógeno pueden ser descompuestos por enzimas apropiadas para
liberar glucosa. La fructosa también puede ingresas al proceso respiratorio. Los intermedios de los azúcares
formados durante la respiración pueden actuar como precursores del rango de las moléculas. Las bases
nitrogenadas del ADN son sintetizadas por los aminoácidos.

Rellenos de los glúcidos: la glucosa, el almidón, la sacarosa y el manitol son usados para sus propiedades
adhesivas. El manitol es un alcohol azucarado y el dextrano es usado como sustituyente del plasma.

B5. VITAMINAS
Las vitaminas son micronutrientes orgánicos con diversas funciones que deben ser ingeridos en la
dieta.

Los nutrientes son sustancias químicas derivadas de la comida que son utilizadas por nuestro
cuerpo en su metabolismo y para asegurar el crecimiento y la supervivencia. Los nutrientes
incluyen proteínas, carbohidratos, lípidos, vitaminas, minerales y agua. Estos se dividen en
micronutrientes y macronutrientes. Las proteínas, lípidos y glúcidos se necesitan en grandes
cantidades a través de la dieta, estos son macronutrientes. Las vitaminas son clasificadas como
micronutrientes, son esenciales en pequeñas cantidades (<0,005 % del peso corporal) para el
correcto funcionamiento del organismo. Se necesitan en cantidades en miligramos (mg) o
microgramos (µm) Las vitaminas no pueden ser producidas por el cuerpo de manera general (a
excepción de la vitamina D), por lo que deben ser ingeridas en la dieta. También son tomadas en
forma de suplementos alimentarios, vitaminas en comprimidos.
B5.1. CLASIFICACIÓ N DE LAS VITAMINAS. SOLUBILIDAD
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad: hidrosolubles y liposolubles.

B5.1.1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

Las vitaminas A, D, E y K son solubles en grasa, y se acumulan en el hígado y en el tejido adiposo donde
pueden ser almacenadas por largos periodos, hasta varios meses. Estas vitaminas pueden consumirse con
menos frecuencia que las hidrosolubles. De hecho, tomarlas de manera excesiva pueden resultar tóxicas.

VITAMINA A (retinol)

La estructura de la vitamina A tiene un grupo hidroxilo, pero es una molécula apolar por su larga cadena
hidrocarbonada con alternancia de enlaces simples y dobles C-C. y anillos. La vitamina A es importante para
la visión, especialmente en lo relacionado a las bajas intensidades de luz. También participa en el
crecimiento y desarrollo, en la reparación de la piel y en el sistema inmunitario. Podemos encontrarla en
productos animales, como el hígado, la yema del huevo y en productos lácteos. Puede producirse en el
cuerpo a partir de la provitamina ß-caroteno, un precursor de la vitamina A, el cual puede ser encontrado en
frutas y vegetales como la zanahoria. La deficiencia de la vitamina A produce una condición llamada
xeroftalmia, severa seguedad en los ojos acompañada de ceguera nocturno. Es causa de ceguera infantil en
países en desarrollo.

La absorción y transporte de esta vitamina depende de ciertos lípidos y lipoproteínas. Como consecuencia,
dietas bajas en grasa pueden conllevar a deficiencias en Vitamina A que no pueden ser corregidas con el
consumo de la vitamina.

VITAMINA D (calciferol)

Contiene un grupo OH polar y una cadena hidrocarbonada apolar, lo que la hace apolar y, por tanto, es
soluble en grasas. La Vitamina D tiene un importante papel en la absorción del calcio y fósforo y promueve la
mineralización de los huesos y dientes. Es suministrado por la mantequilla, queso, leche y aceite de hígado
de pescado. La vitamina D puede ser sintetiza por la acción de la luz solar (luz ultravioleta, UV) sobre
provitaminas de la piel. Puede aparecer deficiencia en aquellas personas que tienen exposición limitada a la
luz solar y también en niños, ya que necesitan niveles más altos para su crecimiento. Deficiencia de Vitamina
D en niños lleva al raquitismo, enfermedad caracterizada por el ablandamiento y deformidad de los huesos.
B5.1.2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Tienen grupos polares que pueden formar puentes de hidrógeno con el agua, por este motivo pueden ser
transportadas en la sangre y los excesos son filtrados por los riñones. Son más pequeñas que las liposolubles.
En este grupo encontramos la Vitamina C y el grupo B de vitaminas (8 vitaminas diferentes). Se puede tardar
hasta 6 meses en agotar todas las reservas de vitamina C, momento en el que aparecen síntomas de
deficiencia. En cambio, para la vitamina B 1 suele llevar una semana el agotamiento.

Muchas enzimas funcionan solo en presencia de coenzimas, que son pequeñas moléculas orgánicas que
forman parte de la estructura de la enzima de manera temporal. La mayoría de las coenzimas son vitaminas
o están hechas a partir de vitaminas. Algunas vitaminas que actúan como coenzimas son la vitamina B 1
(tiamina), vitamina B6 (piridoxina) y vitamina B2 (riboflavina).

VITAMINA C (Ácido ascórbico)

Tiene un esqueleto hidrocarbonado mucho más pequeño que la vitamina D y A, y contiene cuatro grupos
hidroxilo polares, que pueden formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. El ácido ascórbico
tiene un papel importante en el crecimiento y reparación de tejidos, más concretamente en la síntesis de
colágeno, una proteína del tejido conectivo. Encontramos la Vitamina C en fruta y vegetales frescos,
particularmente en frutas cítricas. La deficiencia provoca una enfermedad llamada escorbuto, tiene como
síntomas la hinchazón, el sangrado de las encías, dolor en músculos y articulaciones y mala curación de las
heridas.

Es un potente antioxidante y agente reductor capaz de donar electrones en reacciones redox.

Se puede determinar la concentración de vitamina C en una disolución por una titulación redox utilizando
DCPIP (C12H7NCl2O2) como indicador. En presencia de ácido ascórbico la disolución azul se trasforma en
transparente ya que el ácido reduce el DCPIP.
B5.2. SENSIBILIDAD AL CALOR DE LAS VITAMINAS
Algunas vitaminas son sensibles al calor, en concreto, las hidrosolubles como la vitamina C y la B 1. Esto es
importante ya que muchos alimentos están sometidos a procesos con presencia de calor, por ejemplo, la
pasteurización de la leche, y esto puede producir que se reduzca su contenido en vitaminas.

La vitamina C se pierde cuando hervimos verduras como el brócoli. El calor provoca que se oxide la vitamina
al disolverse en el agua.

Los esqueletos hidrocarbonados de las vitaminas liposolubles son relativamente estables al calor y no se
descomponen de manera significativa cuando los alimentos son cocidos o hervidos. Comida sobre cocinada o
frita puede perder más del 50% de sus vitaminas liposolubles y todas las hidrosolubles.

B5.3. DEFICIENCIA DE VITAMINAS

Desnutrición es el término que describe una ingesta inadecuada de los nutrientes necesarios para tener una
buena salud. La falta de vitaminas afecta a millones de personas alrededor del mundo y la mayor causa es la
falta de posibilidad de alcance a suficiente comida y/o a los tipos correctos de comida.

Avitaminosis

Defecto

Hipovitaminosis
Vitaminas

Exceso Hipervitaminosis
DEFICIENCIA DE VITAMINA A (xeroftalmia)

Los mamíferos mueren si existe deficiencia de vitamina A en su dieta, pero no se produce la muerte por los
problemas con los pigmentos visuales. La vitamina A tiene muchas funciones importantes para el
mantenimiento de la vida, el crecimiento y en general, para la salud.

La escasez de vitamina A resulta en la xeroftalmia, causa de ceguera en muchos países en desarrollo. Se ha

demostrado que el enriquecimiento de los alimentos con vitamina A es una estrategia exitosa para combatir
esta deficiencia. El enriquecimiento de la margarina ha tenido mucho éxito en muchos países y otros
alimentos están mostrando resultados prometedores, como el azúcar enriquecido (Guatemala) y maíz
enriquecido (Zimbabwe).

También existen programas para alentar a los granjeros para cultivar variedades de alimentos ricos en
provitamina A, que puede ser trasformar en vitamina A en nuestro cuerpo. A esto se le conoce como
biofortificación o bioenriquecimiento. Por ejemplo, en Uganda se ha remplazado la variedad de batata de
carne blanca por la de carne naranja.

También existe una manera de biofortificación más polémica, a través de la modificación genética. Por
ejemplo, la creación del “arroz dorado” rico en provitamina A.

DEFICIENCIA DE VITAMINAS DEL GRUPO B (pelagra y beriberi)

La vitamina B3 (niacina) se transforma en una coenzima que tiene un importante papel en los procesos
redox de la célula. Su deficiencia causa pelagra, caracterizada por diarrea, dermatitis y demencia.

La vitamina B1 (tiamina) se trasforma en una coenzima con un importante papel en la producción de energía
en las células. Su deficiencia causa beriberi, caracterizada por la debilidad de los músculos. Muchos
alimentos, como los cereales, están enriquecidos con niacina y tiamina, la hipovitaminosis del grupo B no es
común en los países desarrollados.

DEFICIENCIA DE LA VITAMINA C (escorbuto)

La escasez de vitamina C produce escorbuto, el cual era un problema muy común en los marineros que
pasaban periodos largos en el mar sin fruta o verduras frescas. Algunos de sus síntomas son el sangrado de
las encías, mala curación de las heridas, baja resistencia a las infecciones y puntos negros en la piel. La
ingesta regular de cítricos y otras frutas y vegetales previene esta enfermedad. No es común en adultos,
aunque niños y personas mayores pueden verse afectadas. Debido a que la vitamina C se destruye en el
proceso de pasteurización de la leche, niños pueden padecer esta enfermedad si se les alimenta con leche
embotellada y no se les suministrar suplementos vitamínicos. No obstante, existen fórmulas para bebes
como aditivos de vitamina C. La leche producida por las glándulas mamarias de la madre tendrá suficiente
vitamina C para el bebé siempre y cuando a madre tenga una ingesta adecuada.

DEFICIENCIA DE LA VITAMINA D (raquitismo)

La deficiencia de vitamina D provoca el raquitismo en los niños, por el cual se produce el ablandamiento y la
deformidad de los huesos por la reducción en el consumo de calcio y fósforo de los alimentos. El
enriquecimiento de los productos lácteos conlleva que este no sea un problema común en los países
industrializados. Sin embargo, sigue siendo un problema en los países en vías de desarrollo en los que el
consumo de lácteos es menor, o lugares donde la religión o las costumbres sociales, unido a las condiciones
climáticas provoca que no haya una exposición adecuada a la luz solar.

La deficiencia de vitamina D es adultos es causa de la osteomalacia y de la osteoporosis en personas de la

tercera edad, que resulta en fracturas por fragilidad y riesgo de caídas. También se ha relacionado la falta de
vitamina D con enfermedades cardiovasculares, aumentando el riesgo de cáncer y mortalidad, caídas,
diabetes, esclerosis, osteoartritis y epilepsia.

B5.4. DESNUTRICIÓ N
Desnutrición es un término general para una condición médica causada por una dieta inadecuada. Una
persona tendrá malnutrición si no consumen los nutrientes necesarios para una dieta sana en la cantidad
apropiada o de suficiente calidad. Un largo periodo de tiempo sufriendo desnutrición puede resultar en
hambre extrema (que puede resultar en muerte), enfermedades causadas por escasez de vitaminas o
minerales e infección. La desnutrición proteicocalórica es una forma de desnutrición en la que hay una
ingesta inadecuada de proteínas, existen dos formas: marasmo y kwashiorkor

Kwashiorkor: Marasmo:

- Hinchazón de las piernas (edema) - Pelo normal

- Cabello fino y escaso - Apariencia de hombre mayor o arrugado
- Cara redondeada y roja (cara de luna) - Extremidades delgadas con poco músculo
- Piel escamosa y grasa
- Abdomen hinchado - Cuerpo con bajo peso
- Músculos finos, pero con grasa
B5.5. MINERALES IMPORTANTES
Los minerales tienen cuatro funciones:

- Son materias primas para la formación de tejidos

- Son los responsables del ambiente químico necesario en las células
- Intervienen como metabolitos en procesos celulares
- Actúan como coenzimas
B6. La bioquímica y el medio ambiente
La bioquímica es una ciencia multidisciplinaria que se ha expandido en los últimos años y ha aumentado en
gran medida nuestro conocimiento acerca de los procesos bioquímicos y nuestra capacidad de controlar los
sistemas biológicos. Este tema se centra en el uso de las técnicas bioquímicas en industria, agricultura y sus
aplicaciones en la casa, y sus efectos en el medio ambiente y en los ecosistemas locales.

B6.1 Xenobió ticos: compuestos extranjeros

Los xenobióticos son compuestos químicos encontrados en un organismo vivo que son extranjeros a este
organismo.

Estos compuestos son producidos en la industria, y se incluyen las medicinas, drogas, pesticidas, plasticidas,
etc. La presencia de productos farmacéuticos en aguas residuales puede llegar a ser un gran problema. Los
productos farmacéuticos pueden aparecer en el agua de varias maneras:

 Excretados mediante la orina y las heces

 Mediante los lavados o las duchas
 Eliminación de medicamentos no deseados
 Agricultura

El lanzamiento de los antibióticos en el medio ambiente a través de las aguas residuales se considera un
problema ya que no solo puede causar daños en los organismos acuáticos, sino que también causa una
mayor resistencia de las bacterias a estos antibióticos.
B6.2 Plá sticos biodegradables
Los plásticos derivan de los alquenos, lo que significa que no pueden ser descompuestos por
microorganismos. Estos no son degradables por el fuerte enlace covalente carbono-carbono en las cadenas
de polímeros. Esto quiere decir que son difíciles de eliminar y los tres métodos principales de tratamiento de
estos plásticos usados se están enterrando en un vertedero, incinerando y reciclando. Una solución a este
problema es desarrollar unos plásticos biodegradables.

El almidón es usado para desarrollar estos plásticos biodegradables. Los termoplásticos de almidón son
obtenidos a partir de mezclar almidón con plasticidas como agua, glicerol y sorbitol. El plástico obtenido no
tiene buen mecanismo ni propiedades físicas y son fáciles de mezclar con otros polímeros, por lo que son
biodegradables.

B6.3 Química anfitrió n-huésped

Un ejemplo de química anfitrión-huésped es la interacción entre una enzima y un substrato. El substrato
(huésped) que no forma enlaces covalentes a los grupos en el sitio activo de la enzima (anfitrión), más bien
se mantiene en su lugar por otros tipos de interacciones como puentes de hidrógeno, fuerzas de London,
interacciones iónicas, etc. El tipo de complejo formado entre una enzima y un substrato es la base de la rama
de la química llamada “química anfitrión-huésped”.

Las enzimas pueden “reconocer” particulares substratos moleculares, y este tipo de reconocimiento
molecular es lo más importante en la química anfitrión-huésped. Las moléculas anfitrión pueden ser
sintetizadas, pero deben catalizar las reacciones de las moléculas huésped, lo que hace que ser determinen
los roles de las enzimas.

B6.4 Algunos usos de las enzimas

Las enzimas pueden ser usadas para ayudar a descomponer los derrames de petróleo, en los tratamientos
de los residuos industriales y en los detergentes biológicos.

Un derrame de petróleo tiene numerosos efectos perjudiciales para el medio ambiente y actualmente hay
numerosos métodos para controlar estos derrames. Uno de ellos es el uso de microbios para descomponer
este vertido de petróleo.

Ciertas bacterias tienen enzimas que pueden descomponer el petróleo. Estas bacterias normalmente se
encuentran en el medio ambiente y se multiplican rápido donde hay petróleo. Sin embargo, su capacidad
para descomponer petróleo es limitada ya que necesitan ciertos nutrientes como el nitrógeno y el fósforo.
Por ello, se ha considerado la opción de añadir a estas bacterias otras que produzcan estos nutrientes para
así poder eliminar todo el petróleo que haya.

Las enzimas inmovilizadas son usadas para los tratamientos de las aguas residuales. Estas pueden romper
productos químicos específicos, como los pesticidas, para prevenir el uso de estos en el medio ambiente.
B6.5 Biomagnificació n
La biomagnificación es el incremento de una sustancia a medida que pasa una cadena alimentaria.

Para que la biomagnificación ocurra en una sustancia orgánica requiere una serie de normas:

 No puede descomponerse en el medio ambiente

 No puede descomponerse en el cuerpo
 Debe ser un lípido

Uno de los casos más famosos de biomagnificación es el pesticida DDT (dicloro difenil tricloroetano). Este es
usado en la agricultura para controlar las plagas de los insectos.

A veces, al ser usado en forma de espray, se introduce en los ríos y lagos. Es absorbido por las plantas
microscópicas, que son comidas por los animales microscópicos, estos a su vez por peces, que son comidos a
su vez por peces de mayor tamaño y estos por pájaros. Por tanto, el nivel de DDT va aumentando a medida
que el ser vivo que lo ha ingerido es de mayor tamaño.
B6.6 Química verde
La química verde es un enfoque a la investigación química y procesos industriales que busca minimizar la
producción de sustancias peligrosas y su lanzamiento al medio ambiente.

Paul Anastas y John C. Warner desarrollaron 12 principios en la química verde.

1. Prevención: es mejor prevenir el residuo antes que hacerlo desaparecer una vez ya ha sido creado.
2. Economía atómica: los métodos sintéticos han sido diseñado para maximizar la incorporación de
usados en el proceso para el producto final.
3. Síntesis químicas menos peligrosas : los métodos sintéticos han sido diseñados para usar y generar
sustancias que produzcan una menor toxicidad.
4. Diseño de productos más seguros: Diseñar productos químicos más seguros: los productos químicos
deben diseñarse para afectan su función deseada, mientras minimizan su toxicidad.
5. Disolventes y auxiliares más seguros: el uso de sustancias auxiliares (disolventes, agentes de
separación, etc.) deberían hacerse innecesarios siempre que sea posible e inocuo cuando es usado.
6. Diseño para la eficiencia energética: los requisitos energéticos de la sustancia química los procesos
deben ser reconocidos por su impacto ambiental y económico impactos y debe ser minimizado. Si es
posible, métodos sintéticos debe llevarse a cabo a temperatura y presión ambiente.
7. Uso de materias primas renovables: una materia prima o materia prima debería ser renovable, en
lugar de agotador, siempre que técnicamente y económicamente practicable.
8. Reducir derivados: derivatización innecesaria (uso de bloqueo grupos, protección / desprotección,
modificación temporal de física / procesos químicos) deben ser minimizados o evitados si es posible
porque tales pasos requieren reactivos adicionales y pueden generar desechos.
9. Catálisis: los reactivos catalíticos (tan selectivos como sea posible) son superiores a reactivos
estequiométricos.
10. Diseño para la degradación: los productos químicos deben diseñarse de manera que al final de su
función se descomponen en inocuos productos de degradación y no persisten en el medio ambiente.
11. Análisis en tiempo real para la prevención de la contaminación: las metodologías analíticas necesitan
se desarrollará aún más para permitir el monitoreo en tiempo real y en proceso y control antes de la
formación de sustancias peligrosas.
12. Química inherentemente más segura para la prevención de accidentes: sustancias y la forma de una
sustancia utilizada en un proceso químico, debe elegirse para minimizar el potencial de accidentes
químicos, incluidas emisiones, explosiones y fuegos.