ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD

FACULTAD DE ENFERMERÍA
2020-2

ANA MARIA OLAYA HOLGUIN

DOCENTE:
NATALIA GOMEZ GRIMALDOS
 ADRENALINA
Nombres de la hormona: Adrenalina o epinefrina
Función biológica y orgánica: La adrenalina es sintetizada y almacenada en la
médula adrenal y liberada hacia la circulación sistémica. Es una hormona y un
neurotransmisor. Incrementa la frecuencia cardíaca, contrae los vasos
sanguíneos, dilata las vías aéreas, y participa en la reacción de lucha o huida
del sistema nervioso simpático.
Importancia clínica:
 Acciones Cardíacas: La adrenalina por estímulo b -adrenérgico aumenta
la fuerza contráctil del miocardio (acción inotrópica positiva) y aumenta
la frecuencia en que se contrae el miocardio (acción cronotrópica
positiva), en consecuencia, hay un aumento de trabajo cardíaco.
 Acciones Vasculares: Se produce vasoconstricción en muchos lechos
vasculares, especialmente en los vasos de la piel, mucosas y riñón junto
con constricción venosa.
 Acciones Gastrointestinales: La adrenalina disminuye el tono, motilidad y
secreción gástrica e intestinal. Se contraen los esfínteres pilórico e
ileocecal.
 Acción sobre el Riñón y Tracto Urinario: la adrenalina puede ocasionar
retención urinaria
 Acciones Oculares: La adrenalina produce dilatación de las pupilas
(midriasis) y disminución de la presión intraocular.
 Acciones sobre el Aparato Respiratorio: La adrenalina por la acción
mediada por los receptores b2 adrenérgicos tiene efectos relajantes
sobre el músculo liso bronquial (efecto broncodilatador), disminuyendo
también las secreciones bronquiales (efecto a-adrenérgico).
 Acciones Metabólicas: La adrenalina posee algunas acciones
metabólicas muy importantes que tienen como consecuencia el aumento
de la glucemia, ácidos grasos libres y del metabolismo basal.
 Uso farmacológico: para parada cardiaca, hipotensión, anafilaxia grave y
obstrucción de la vía aérea alta o espasmos de las vías aéreas en
ataques agudos de asma.
Patologías asociadas a su carencia o su exceso: La hiperplasia suprarrenal
congénita hace referencia a un grupo de trastornos genéticos que afectan las
glándulas suprarrenales. La CAH es causada por tres alteraciones (aumento de
cortisol, aldosterona o andrógenos); sin embargo, también puede causar
desequilibrios de la adrenalina que afecta los niveles de glucosa en la sangre, la
presión arterial y la respuesta del cuerpo al estrés.
Estructura química general común encontrada en línea: C₉H₁₃NO₃
Función más conocida: La función más conocida de esta hermana es preparar
el cuerpo para causar una respuesta de huida. Se denomina como agonista
adrenérgico que por efecto beta-1 mejora la función cardiaca al incrementar la
frecuencia cardiaca (efecto cronotrópico) y la contractilidad (efecto inotrópico),
por efecto beta-2 produce broncodilatación y vasodilatación; y por efecto alfa-
adrenérgico produce vasoconstricción esplácnica y mucocutánea con aumento
de la presión arterial.
FENILETANOLAMINA-N-METIL-TRANSFERASA
En la médula adrenal la noradrenalina es liberada de los gránulos vesiculares
al citoplasma, para continuar con la formación del producto principal de la
médula adrenal, la adrenalina. La noradrenalina es metilada en el nitrógeno de
su grupo amino dando como producto adrenalina, por acción de la enzima
Feniletanolamina-N-Metil-Transferasa (PNMT). Esta enzima citosólica se ha
encontrado también en un número restringido de neuronas del sistema
nervioso central que utilizan la adrenalina como neurotransmisor.
Código PDB: 1N7J
Nombre en la base de datos: La estructura de la feniletanolamina N-
metiltransferasa en complejo con S-adenosilhomocisteína y un inhibidor yodado
El método o técnica analítica mediante el cual se dilucido la estructura de la
proteína: Difracción de rayos X
La resolución de la técnica analítica: 2,70 Å
Número de residuos de aminoácidos que contiene la proteína en su estructura:
528
La clasificación o principal función: Transferasa
El organismo de donde fue aislada para su análisis: Homo Sapiens
La institución que desarrollo y libero la información de la proteína: American
Chemical Society
Explicación de la técnica analítica que se usó: La difracción de rayos X es uno
de los fenómenos físicos que se producen al interaccionar un haz de rayos X,
de una determinada longitud de onda, con una sustancia cristalina. La
difracción de rayos X se basa en la dispersión coherente del haz de rayos X por
parte de la materia (se mantiene la longitud de onda de la radiación) y en la
interferencia constructiva de las ondas que están en fase y que se dispersan en
determinadas direcciones del espacio.
Parámetros o condiciones experimentales asociados a la técnica analítica para
el análisis de la proteína:
 Resolución: 2,70 Å
 Libre de valor R: 0.268
 Trabajo con valor R: 0,232
  Valor R observado: 0,232
Los datos más importantes del proceso de validación de la estructura cristalina
de la proteína: Como regla general, para modelos con resolución de 2,0 Å, la R
libre no debe exceder significativamente de 0,25-0,26. En este caso, la proteína
tiene una resolución de 2,70 y su valor R se encuentra dentro de los
parámetros establecidos; esto quiere decir que, la calidad del modelo esta
buena.
Asocie la literatura o artículo científico que relaciona la estructura de la
proteína: Reconocimiento molecular de inhibidores submicromolares por la
enzima sintetizadora de epinefrina feniletanolamina N-metiltransferasa.
McMillan, FM , Archbold, J. , McLeish, MJ , Caine, JM , Criscione, KR ,
Grunewald, GL , Martin, JL. (2004) J Med Chem 47 : 37-44
Peso molecular de la estructura cristalina de la proteína y número de átomos:
63,06 kDa y 4195 atomos
De información de la secuencia aminoacídica y de la estructura de la proteína:
 Secuencia:
MSGADRSPNAGAAPDSAPGQAAVASAYQRFEPRAYLRNNYAPPRGD
LCNPNGVGPWKLRCLAQTFATGEVSGRTLIDIGSGPTVYQLLSACSHF
EDITMTDFLEVNRQELGRWLQEEPGAFNWSMYSQHACLIEGKGECW
QDKERQLRARVKRVLPIDVHQPQPLGAGSPAPLPADALVSAFCLEAVS
PDLASFQRALDHITTLLRPGGHLLLIGALEESWYLAGEARLTVVPVSEE
EVREALVRSGYKVRDLRTYIMPAHLQTGVDDVKGVFFAWAQKVGL
 Longitud es de 282 aminoácidos

Analice la información de la estructura desde el modelo cristalino: En el

ambiente de esta enzima se puede encontrar varias partículas de agua.
Además, hay dos ligandos independientes los cuales son: S- ADENOSIL L-
HOMOCISTEINA y 7-IODO 1,2,3,4- TETRAHIDRO – ISOQUINOLINA
Saque toda la información pertinente que pueda de la estructura escogida:
Estructura de Imagen en 3D Observaciones
la enzima
Estructura Cadena de 282 aminoácidos Esta conformada por 2
primaria cadenas (A y B)
Estructura Tiene Alfa hélice y laminas
secundaria beta, además tiene bucles.
Tiene puentes de
hidrogeno, pero no se
encuentran enlaces
disulfuro. Al no presentar
enlaces disulfuro, no se
encuentra la proteína con
su estructura terciaria.
Tiene dos estructuras
aromáticas en su ambiente
compuesto por IDI con dos
enlaces peptídicos.

Estructura por ALA (26), ARG (19), ASN

aminoácidos (6), ASP (12), CYS (6),
GLN (13), GLU (18), GLY
(21), HIS (6), ILE (8), LEU
(31), LYS (7), MET (3),
PHE (9), PRO (17), SER
(14), THR (11), TRP (6),
TYR (8), VAL (20), SAH
(1).

Hidrofobicidad Se observa que la proteina

es más hidrofóbica que
hidrofílica