UNIVERSIDAD DE ORIENTE CAMPUS COATZACOALCOS

Lic. enfermería 1° E Materia: Bioquímica

IBQ. Jadra Beatriz Sanchez Solís

SEMANA 9: 19 al 24 de octubre 2020

SESION 17 SESION 18

Modulo sábado
Fecha: 24 de octubre 2020

Horario: 16:00 -17:00 HR Horario: 17:00-18:00 HR

SESION 17

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CONTENIDOS
PROTEINAS

Concepto y Composición.

Las Proteínas son macromoléculas indispensables para la vida y constituyen aproximadamente el 50% del peso seco de
todas las células. Estas macromoléculas están compuestas principalmente por alfa aminoácidos.

También llamados prótidos. Son cadenas lineales formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por el
orden de nucleótidos de su gen correspondiente.

Dentro de los alimentos ricos en proteínas encontramos los frijoles, la avena, el maíz, verduras como el chayote, la
lechuga, el huevo y carnes como la res y el pollo.

Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que presentan en su estructura por lo menos un grupo amino. Los alfa
aminoácidos se caracterizan por contener el grupo amino y un grupo carboxilo en el mismo átomo de carbono.

Clasificación y características.

Las proteínas según su composición química pueden ser clasificadas en:

1. Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno.

Insulina: La insulina es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos, ​ producida y secretada por las
células beta de los islotes de Langerhans del páncreas. La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico
de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos.
 Colágeno: El colágeno es la proteína más
abundante en el cuerpo humano (representa el
25% de la proteína corporal total).

El colágeno es una molécula proteica

o proteína que forma fibras, las fibras colágenas.
Estas se encuentran en todos los animales. Son
secretadas por las células del tejido conjuntivo
como los fibroblastos, así como por
otros tipos celulares.

El colágeno se encarga de unir los tejidos

conectivos (músculos, tendones, ligamentos, piel,
huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y
órganos). De esta manera, actuaría como un
elemento de sostén que permite mantener unido el
conjunto del cuerpo. Su función consiste en la
formación de las fibras a partir de las que se crean
las estructuras del organismo; por lo tanto, es el
responsable del grado de firmeza y elasticidad de
estas estructuras y tiene un papel esencial en
su hidratación.

La fibra de colágeno tiene la capacidad de

mezclarse con muchos tipos de sustancias
y minerales: en el caso de los huesos, la
combinación del colágeno con cristales de calcio
permite la formación de una estructura dura y
rígida; en la piel, se mezcla con la elastina y la
estructura resultante tiene forma de red; en el caso
de los cartílagos, se combina también con elastina
y con otro tipo de sustancias y forma un gel que
absorbe los impactos producidos por los
movimientos de las articulaciones. Esto ocurre con
todas las estructuras y tejidos del cuerpo.

2. Proteínas conjugadas o heteroproteína:

estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y
un grupo prostético. La porción no aminoacídica se
denomina grupo prostético, estos pueden ser un
ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las
proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:

 Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

 Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.

 Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.

 Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.

 Fosfoproteínas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de
un fosfolípido.

AMINOACIDOS: Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y
las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos
para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:
  Descomponer los alimentos

 Crecer

 Reparar tejidos corporales

 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos. Aminoácidos esenciales, Aminoácidos no esenciales, Aminoácidos
condicionales.

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los alimentos. Existen 9 aminoácidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES: No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen (11):
alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina.

 AMINOÁCIDOS CONDICIONALES: Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

UNIVERSIDAD DE ORIENTE CAMPUS COATZACOALCOS

Lic. Enfermería 1° D Materia: Bioquímica
IBQ. Jadra Beatriz Sanchez Solís.

SEMANA 9: 19 al 24 de octubre 2020

 SESION 17 SESION 18

Modulo viernes Modulo sábado

Fecha: 23 de octubre 2020 Fecha: 24 de octubre 2020

Horario: 19:00 -20:00 HR Horario: 18:00-19:00 HR

SESION 18

ESTRUCTURA

La estructura, composición y organización de las proteínas está relacionada de forma directa con las propiedades que
desempeñan Para el estudio de esta relación existe “niveles de organización” los cuales comprenden cuatro estructuras
de las proteínas.

Estructura primaria: Comprenden el numero y secuencia de los

aminoácidos que constituyen a la molécula de proteína.

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia

de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos
mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades

de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es
consecuencia de la información del material genético: Cuando se
produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que
van a dar lugar a la proteína.

Estructura Secundaria: Se relaciona con la posición espacial regular y

sistemática de la cadena polipeptídica.

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial

local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

- Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la
presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo
de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro
aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una
estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el
enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua.

- La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por
las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos C=O de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de
los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R de esta estructura están
posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un
impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina [cita requerida]. Son hidrófobas. Las
laminas beta se presentan en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas, como el
pelo de los mamíferos y la seda.
- Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo
- Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino.
Estructura Terciaria: la estructura terciaria se relaciona con la imagen tridimensional de la proteína y las fuerzas
interatómicas que le permiten mantener esa forma específica. La estructura terciaria de una proteína es la distribución
tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína.

Se forma por el plegamiento de las hojas o de las hélices en una otras de la estructura secundaria, representando la
forma geométrica de la proteína. Tiene generalmente una cadena del polipéptido como espina dorsal, con una o más
estructuras secundarias. La estructura terciaria es determinada por las acciones recíprocas y la vinculación de las
cadenas laterales del aminoácido en la proteína.

Se puede afirmar que de la estructura terciaria

derivan las propiedades biológicas de estas, puesto
que la disposición en el espacio de los diferentes
grupos funcionales de la proteína condiciona su
capacidad de interacción con otros grupos y ligandos.
De esta manera, la estructura primaria (secuencia
de aminoácidos) de la proteína determina la
estructura terciaria.

Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria de

las proteínas se forma mediante la unión de enlaces
débiles de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria para formar un complejo proteico,
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.

POR EJEMPLO:

 HEMOGLOBINA: Es una proteína globular

con estructura cuaternaria, es decir, está
constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa-globinas y dos betas globinas (Las cadenas polipeptídicas
alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146)

Es la proteína del interior de los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y órganos del
cuerpo; además, transporta el dióxido de carbono de vuelta a los pulmones. Por lo general, la prueba para medir la
cantidad de hemoglobina en la sangre forma parte del recuento sanguíneo completo (RSC).

 COLAGENO: Es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para
formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. Estas se encuentran en todos
los animales.

Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el
componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en
los mamíferos. El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice, la cuales tienen unos 1400
aminoácidos cada una.