Sistema de Complemento | Verónica Rodríguez-López
Sistema de Complemento
El complemento fue descubierto por Jules Bordet
hace muchos años como un componente, lábil al
calor, del plasma normal, que aumenta la
opsonización y la destrucción de bacterias por
anticuerpos. Se dijo que esta actividad
“complementa” la actividad antibacteriana de
anticuerpos, de ahí el nombre. Aun cuando se
descubrió por primera vez como un extremo efector
de la respuesta de anticuerpos, el complemento
también puede activarse en etapas tempranas de
infección en ausencia de anticuerpos. De hecho,
ahora parece claro que el complemento evolucionó
primero como parte del sistema inmunitario innato,
donde aún tiene una importante función en cubrir a
patógenos y facilitar su destrucción.
El sistema del complemento, una compleja y
sofisticada cascada de varias proteínas, está diseñado
para proporcionar defensa contra microbios
invasores. El sistema del complemento incluye
proteínas séricas y de membrana que participan en la
inmunidad innata y en la adaptativa. Estas proteínas
están muy reguladas e interactúan a través de una
serie de cascadas proteolíticas. Una característica del
sistema es que varias proteínas del complemento son
proteasas que sólo quedan activadas luego de
división, generalmente por otra proteasa específica.
En su forma inactiva, esas enzimas se llaman
proenzimas o zimógenos. Los zimógenos precursores
del sistema de complemento están ampliamente
distribuidos en los líquidos y tejidos del cuerpo. En
sitios de infección se activan en forma local por la
presencia del patógeno, y desencadenan una serie de
eventos inflamatorios potentes.
Efectos biológicos del complemento
Las proteínas del complemento activadas inician una
variedad de funciones que tienen cuatro resultados
principales: citólisis, quimiotaxia, opsonización y
producción de anafilatoxinas.
1. La citólisis es la lisis de células cancerígenas o
células infectadas por virus o bacterias. Este proceso
ocurre mediante el desarrollo del complejo de ataque
de membrana (MAC, membrane attack complex)
(C5b, 6, 7, 8, 9), el cual se inserta en la membrana de
un organismo o una célula. El MAC perfora la
membrana celular, lo cual provoca pérdida de la
integridad osmótica y rotura del microbio o célula.
2. La quimiotaxia es el movimiento dirigido de los
leucocitos en contra de un gradiente de
concentración, hacia el sitio de una infección. Este
movimiento ocurre en respuesta a un factor
quimiotáctico. Una de las sustancias quimiotácticas
más importantes es la molécula C5a, un fragmento
de la proteína C5 que estimula el movimiento de
neutrófilos y monocitos hacia sitios de inflamación.
3. Opsonización es un término que se usa para
describir la manera en la que los anticuerpos o la
proteína C3b pueden potenciar la fagocitosis de
microbios. Los macrófagos y los neutrófilos tienen
receptores para C3b y por lo tanto pueden unirse a
organismos cubiertos con dicha molécula. Esta unión
activa la fagocitosis.
4. Las anafilatoxinas promueven la vasodilatación e
incrementan la permeabilidad vascular. Dos
componentes del complemento, C3a y C5a son
anafilatoxinas potentes. Ambas se unen a receptores
ubicados en los mastocitos y los basófilos para que
liberen histamina. Este evento aumenta el flujo
sanguíneo hacia el sitio de la infección, permitiendo
que más proteínas del complemento, anticuerpos y
células inmunitarias entren al sitio afectado.
Vías del complemento
Hay tres vías principales que activan el
complemento: la clásica, la alternativa o de la
properdina y la vía de la lectina fijadora de manosa
(MBL, mannose-brinding lectin). La activación por
cualquier vía inicia una cascada de acontecimientos
proteolíticos que escinde a las proteínas en las
subunidades «a» y «b». Las subunidades «a» (C3a,
C5a) atraen (factores quimiotácticos) a células
fagocíticas e inflamatorias hacia la zona, permiten el
acceso de moléculas solubles y células al aumentar
la permeabilidad vascular (C3a, C4a y C5a
anafilácticos) y activan las respuestas. Las

subunidades «b» son más grandes (bigger, en inglés)
y se unen (bind, en inglés) a la sustancia que
promueve su fagocitosis (opsonización) y
eliminación y construyen (build, en inglés) un
agujero molecular que puede matar directamente al
microorganismo infeccioso. Las tres vías de
activación del complemento se unen en un punto de
unión común, la activación del componente C3.
Vía Clásica
La molécula C1, que se une a la región Fc de una
inmunoglobulina, está formada por tres proteínas:
C1q, C1r y C1s. C1q es un agregado de polipétidos
que se une a la porción Fc de la IgG y de la IgM. El
complejo antígeno-anticuerpo se une a C1 y activa a
C1s, que divide a C4 y C2 para formar C4b2b. Esta
proteína es una convertasa activa que divide a C3 en
dos fragmentos: C3a y C3b. C3a es una anafilatoxina
potente. C3b forma un complejo con C4b2b,
produciendo una nueva enzima (la convertasa de C5)
que divide a C5 para formar C5a y C5b. C5b ahora
está disponible para unirse a C6 y C7, y formar el
complejo C5b/C6/C7. Por último, C9 se une a este
complejo recién formado para producir la formación
del MAC. Una vez que esto ocurre, la lisis celular
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sucede poco tiempo después. Sólo la IgM y la IgG
fijan al complemento a través de la vía clásica.
Además, solo las subclases 1, 2 y 3 de la IgG fijan al
complemento.
Un ejemplo de la vía clásica del complemento en
acción se puede observar en las infecciones por el
virus del herpes simple (HSV, herpes simplex virus).
La replicación de este virus dentro de las células está
acompañada de la inserción de proteínas víricas en la
superficie de la membrana celular. Un anticuerpo
anti-HSV específico puede unirse a la superficie de
la célula infectada por su fragmento Fab. La porción
Fc del complejo antígeno-anticuerpo queda ahora
expuesta y está lista para que se adhiera la proteína
C1. La vía clásica ahora queda activada y la célula
infectada es destruida por el MAC.
Vía alternativa
La vía alternativa del complemento puede ser
activada por agentes infecciosos que inducen el
sistema del complemento al iniciar la producción
celular de los factores B, D y properdina. Estos
factores dividen a C3 y generan convertasa de C3.
Esta molécula (C3bBb) que se produjo en la vía
alternativa crea más C3b. La C3b adicional se une a
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la convertasa de C3 para formar C3bBbC3b. Esta

enzima es la convertasa C5 de la vía alternativa que
genera C5b, lo que provoca la producción del MAC.

Vía de la lectina fijadora de manosa

La vía de la lectina es un componente importante de
la respuesta inmunitaria innata y es similar a la vía
clásica en el punto de división de C4. Sin embargo,
la diferencia principal radica en que inicia por la
unión de lectina fijadora de manosa (MBL, mannose-
binding lectin) a polisacáridos localizados en la
superficie de las bacterias. La unión de MBL a un
patógeno resulta en la formación de un complejo
triple de MBL con dos proteasas de serina (MASP-1
y MASP-2). Este complejo triple ahora es activado
para dividir a C4 en C4a y C4b y a C2 en C2a y C2b.
El nuevo complejo C4bC2a es una convertasa de C3
y la serie de reacciones procede como en la vía
clásica.

Regulación del sistema de complemento

Para evitar la constante activación del complemento,
existe una red reguladora para terminar su actividad.
Muchas proteínas séricas regulan el sistema del
complemento en etapas diferentes:
1. La proteína inhibidora C1 se une a C1r y C1s
e inactiva su actividad proteasa de serina,
provocando que se disocien de C1q.
2. El factor I divide a C3b y a C4b, reduciendo
así la cantidad de convertasa de C5 disponible.
3. El factor H potencia el efecto del factor I
sobre C3b.
4. El factor P (properdina) protege a C3b y
estabiliza la convertasa de C3 de la vía
alternativa.
Proteínas con la capacidad de acelerar la destrucción
de las proteínas del complemento también sirven
como reguladores, tales como el factor de
aceleración de la destrucción (DAF, decay-
accelerating factor) que se expresa en la sangre y las
células endoteliales, y puede apresurar la disociación
de convertasas C3 de las tres vías.
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glomerulonefritis y vasculitis. Los efectos de estas

deficiencias destacan la importancia de las
Deficiencias del complemento y evasión de
reacciones tempranas del complemento en la
patógenos
generación de C3b y la función crítica de este último
Se han descrito deficiencias genéticas de cada uno de en la solubilización y depuración de
los componentes del complemento. Las deficiencias inmunocomplejos.
homocigotas de cualesquiera de los componentes
Además de las enfermedades por inmunocomplejos,
tempranos de la vía clásica (C1q, C1r, C1s, C4 y C2)
los pacientes con estas deficiencias de complemento
muestran síntomas similares, en especial un
pueden sufrir infecciones recurrentes por bacterias
incremento notable de enfermedades por
piógenas, como estreptococos y estafilococos. Estos
inmunocomplejos como lupus eritematoso sistémico,
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microorganismos son grampositivos y, por células infectadas por virus. En respuesta, los virus
consiguiente, resisten los efectos líticos del complejo han desarrollado mecanismos para evadir el ataque
de ataque a membrana (MAC). Los sujetos con del complemento. Algunos virus, como el de la
deficiencias de C3 tienen las manifestaciones viruela, codifican proteínas capaces de inhibir la
clínicas más graves, lo cual refleja el papel central función del complemento del hospedador. Otros
del C3 en la activación de C5 y la formación del virus con envoltura, como un citomegalovirus,
MAC. pueden recoger algunas de las proteínas reguladoras
del complemento conforme maduran salen de la
Las concentraciones de C4 varían considerablemente
célula infectada. Estas proteínas reguladoras (CD46,
en la población, y es posible que las personas con
CD55 y CD59) presentes en la envoltura del virus
valores más bajos presenten mayor incidencia de
son capaces de inhibir la activación del
enfermedad autoinmunitaria.
complemento. Por último, muchos virus (p. ej., el
Los sujetos con deficiencias homocigotas de los virus de Epstein-Barr y el del sarampión) utilizan
componentes que participan en el desarrollo de MAC receptores del complemento para entrar a las células
padecen infecciones meningocócicas y gonocócicas e infectarlas.
recurrentes por especies de Neisseria.
Se han informado asimismo deficiencias congénitas
de proteínas reguladoras del complemento. El
inhibidor C1 (C1Inh) regula la activación de la vía
clásica y previene la activación excesiva de C4 y C2
por C1. La deficiencia de C1Inh es un padecimiento
autosómico dominante, con frecuencia de 1 en 1 000.
La deficiencia origina un padecimiento llamado
angioedema hereditario, que se manifiesta en
clínica por edema localizado de los tejidos, con
frecuencia consecutivo a traumatismos, pero en
ocasiones sin causa conocida. El edema puede
identificarse en tejido subcutáneo o dentro del
intestino, en donde causa dolor abdominal, o en vías
respiratorias superiores, en las que provoca
obstrucción potencialmente letal.
El complemento es un importante sistema protector
del hospedador. Sin embargo, algunas bacterias han
desarrollado mecanismos para evadir la actividad del
complemento. Por ejemplo, son capaces de interferir
con la opsonización u obstruir la inserción del MAC.
La activación del complemento también se inhibe
por la presencia de proteínas producidas por las
bacterias, como la proteína A y la proteína C, que se
unen a la porción Fc de la IgG. Por último, pueden
producir enzimas que degradan componentes del
complemento. Los organismos que poseen estas
propiedades inhibidoras por lo general son más
patogénicos. El sistema del complemento también ha
desarrollado estrategias para atacar a virus libres y a

Reacciones Antígeno anticuerpo
Cuando los anticuerpos entran en contacto con los
antígenos específicos, reaccionan de modo diferente,
según la naturaleza del antígeno y las condiciones en
las que se realiza la prueba. Los resultados más
patentes de esta unión se observan al practicar las
pruebas fisicoquímicas (serológicas) y biológicas
como precipitación, aglutinación, neutralización de
las toxinas, lisis celular o fijación de complemento y
fagocitosis.
Las uniones antígeno-anticuerpo se logran tanto en el
organismo (in vivo) como en el tubo de ensayo (in
vitro). El estudio de las reacciones fisicoquímicas se
realiza in vitro y las biológicas in vivo, y ambas
tienen importancia práctica ya que permiten explorar
la respuesta inmunitaria del compartimiento
humoral, en virtud de que se pueden determinar
cualitativa y cuantitativamente los anticuerpos
formados e identificar antígenos.
Mecanismo de reacción antígeno-anticuerpo.
Actualmente se sabe que la reacción antígeno-
anticuerpo depende de una unión (enlaces) química
en que las moléculas se mantienen adheridas por
fuerzas de atracción. Las moléculas del antigeno
tienen diversos puntos superficiales de contacto (por
lo general de 10 a 50 por molécula) para combinarse
con el anticuerpo, y éste posee de ordinario dos que
le permiten actuar como un puente intermolecular,
para así integrar la red de pequeños precipitados o
grumos. Se supone que el sitio de contacto del
antígeno es una proyección que se enclava dentro de
unas cavidades de la molécula del anticuerpo,
manteniéndose esta interacción por fuerzas
intermoleculares como: fuerzas hidrófobas,
electroestáticas, de Vander Waals y puentes de
hidrógeno.
Entre grupos de cargas opuestas, estas fuerzas son
débiles, pero en el conjunto de la combinación son
verdaderas actuantes dentro de una unión no
indisoluble, es decir, reversible. Sin embargo, se
necesita una mayor cantidad de estructuras fisicas
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complementarias en intima adaptación, que
aumenten el número de enlaces intermoleculares.
La especificidad de la reacción antígeno-anticuerpo
parece depender de la naturaleza y configuración
especial de los grupos reaccionantes. Se considera
que la unión no provoca cambios estructurales en el
antígeno, salvo que ocurran por acción de otros
factores.
La reacción antígeno-anticuerpo tiene variados
efectos visibles, que dependen del factor antígeno y
de las condiciones de la prueba (electrolitos,
temperatura, tiempo, pH y seroproteinas).
Los electrolitos, son indispensables para que se
lleven a cabo las reacciones in vitro: después de la
fase específica del anticuerpo al antígeno, la segunda
fase, la formación de precipitados o grumos, depende
siempre de la disponibilidad de electrolitos, aun
cuando de ellos se tengan pequeñas cantidades.
La temperatura tiene gran influencia en la reacción,
acelerándola o disminuyéndola según el optimo
requerido; generalmente la mejor es de 37°C.
El tiempo es otro elemento que debe tomarse en
consideración pues, si bien la primera fase de la
unión antígeno-anticuerpo se realiza en segundos, la
segunda requiere minutos, horas o días.
El pH marca los límites máximo y mínimo dentro de
los cuales una reacción se realiza adecuadamente sin
que los componentes sufran modificaciones
sustanciales que alterarían los resultados reales de la
prueba; en general, esas condiciones se obtienen en
el punto neutro.
Por su carga eléctrica negativa ante la presencia de
electrolitos positivos, las seroproteinas pueden
unirse inespecíficamente, al igual que lo hacen por
razones no confirmadas con los anticuerpos o con el
complejo antígeno-anticuerpo.

Modelos usados en serología
Aglutinación y precipitación
Aglutinación y precipitación obedecen a que en el
suero existen anticuerpos que se llaman aglutininas y
precipitinas, que actúan sobre antígenos de diferentes
estructuras: en el primer caso, organismos celulares;
en el segundo, grandes moléculas o partículas en
solución coloidal.
Reacción de precipitación. Se produce al mezclar un
antígeno soluble con el anticuerpo específico
correspondiente. Los antígenos son precipitógenos y
corresponde a ellos cualquier sustancia antígena en
suspensión coloidal como proteínas séricas, toxinas,
haptenos, extractos de bacterias, antígenos
artificiales, etc. La unión del precipitogeno y la
precipitina ocurre en segundos, pero la formación de
los precipitados como resultado de la perdida del
estado coloidal puede perdurar desde minutos hasta
días. Ello conlleva la formación gradual de un
entrecruzamiento entre el anticuerpo y el antígeno,
que precipita al alcanzar ciertas dimensiones.
Las proporciones relativas del antígeno y anticuerpo
juegan un papel importante en el mecanismo de la
reacción. Si hay mayor cantidad de anticuerpos que
de antígenos no habrá precipitación; lo que se conoce
como fenómeno prozona. En teoría este fenómeno se
debe a la formación de complejos de bajo peso
molecular que resultan “invisibles”. Si por el
contrario hay mayor cantidad de antígenos que de
anticuerpos tampoco habrá precipitación y esto es
debido a que los anticuerpos son insuficientes para
provocar una reacción visible.
Reacción de aglutinación. Se basa en los mismos
principios generales que la reacción de precipitación,
pero presenta la diferencia de que el antígeno se
ubica sobre una célula o partícula. El antígeno es
llamado aglutinógeno y pertenecen a el los cuerpos
de los microorganismos y los glóbulos rojos. Los
anticuerpos se llaman aglutininas.
En la aglutinación como en la precipitación existen
dos fases en el mecanismo de la reacción: la primera
está constituida por la unión específica antígeno-
anticuerpo, y la segunda realizada por el electrolito
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que modifica el potencial eléctrico superficial, con la
consecutiva formación de aglutinados.
En la aglutinación, el fenómeno de prozona no tiene
la importancia que en la precipitación, aunque puede
presentarse, y en ese caso se atribuye a que la alta
concentración de anticuerpos que recubren la célula
impiden la combinación entre ellos. Por otra parte, la
aglutinación no es inhibida por exceso de antígeno.
Pruebas Inmunoenzimaticas
ELISA
La técnica de enzimoinmunoanálisis por adsorción
(ELISA) utiliza un antígeno inmovilizado en una
superficie, una bolita o un filtro de plástico con el
objeto de capturar y separar un anticuerpo específico
de otros anticuerpos presentes en el suero de un
paciente. El anticuerpo del paciente así fijado se
detecta posteriormente por medio de un anticuerpo
antihumano unido por un enlace covalente a una
enzima (p. ej., peroxidasa del rábano picante,
fosfatasa alcalina, b-galactosidasa). Se cuantifica por
espectrofotometría en función de la intensidad del
color producido como respuesta a la conversión de
un sustrato adecuado por la enzima. Se puede
determinar la concentración real del anticuerpo
específico por comparación con la reactividad de
soluciones estándar de anticuerpos humanos.
Las pruebas de ELISA también se pueden aplicar a
la cuantificación de un antígeno soluble en una
muestra de un paciente. En estos análisis, el antígeno
soluble es capturado y concentrado por un anticuerpo
inmovilizado y después se detecta con un anticuerpo
diferente marcado con una enzima. Un ejemplo de un
análisis de ELISA que se utiliza comúnmente es la
prueba doméstica de embarazo con la hormona
gonadotropina coriónica humana.
EIA
El enzimoinmunoanálisis (EIA, enzyme
immunoassay) es una de las pruebas de laboratorio
más populares para monitorizar una variedad de

especificidades de anticuerpos. Este método depende
de la conjugación de una enzima con un anticuerpo.
La enzima se detecta buscando la actividad
enzimática con su sustrato. Para medir la
concentración de anticuerpos, se adhieren antígenos
conocidos a una fase sólida (p. ej., una placa de
plástico microtitulada) que se incuba con diluciones
de anticuerpos, se lava y se incuba de nuevo con una
antiinmunoglobulina marcada con una enzima (p. ej.,
peroxidasa de Armoracia rusticana [rábano
picante]). La enzima conjugada a la fracción de
detección produce color cuando se agrega el sustrato
específico. Entre más antígenos se unan a los
anticuerpos, mayor será la concentración de enzima
y la tinción será más notable. En consecuencia, la
intensidad de color generada es directamente
proporcional a la concentración de anticuerpos
adheridos. Esta prueba serológica se utiliza para
detectar anticuerpos en un gran número de
enfermedades infecciosas, como anticuerpos contra
proteínas del VIH en muestras de sangre o
anticuerpos contra Treponema pallidum, el
organismo causante de la sífilis. Este ensayo se usa
con frecuencia para detectar autoanticuerpos
presentes en la circulación de pacientes con
enfermedades autoinmunitarias sistémicas o de
órganos específicos (p. ej., anticuerpos en pacientes
con lupus eritematoso sistémico, escleroderma y el
síndrome de Sjögren).
Radioinmunoensayo
RIA
En el radioinmunoanálisis (RIA) se emplean
anticuerpos o antígenos marcados con sondas
radiactivas (p. ej., yodo 125) para cuantificar
complejos antígeno-anticuerpo.
El radioinmunoanálisis se puede efectuar como un
análisis de captura, o también como un análisis de
competencia. En un análisis de competencia, los
anticuerpos presentes en el suero de un paciente se
cuantifican en función de su capacidad de competir
con un anticuerpo marcado radiactivamente en el
laboratorio y reemplazarlo en los complejos
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antígeno-anticuerpo. Los complejos antígeno-
anticuerpo se precipitan y se separan de los
anticuerpos libres y se mide la radiactividad de las
dos fracciones. La cantidad de anticuerpos del
paciente se cuantifica posteriormente a partir de
curvas de referencia ya preparadas utilizando
cantidades conocidas del anticuerpo competidor.
RAST
El ensayo radioalergoadsorbente (RAST; radio
allergo sorbent test) es una variante del RIA de
captura en el cual se usan anticuerpos anti-IgE
marcados radiactivamente para detectar respuestas
específicas a un alérgeno.
Múltiples moléculas del alergeno, unidas de forma
covalente a un disco de papel, reaccionan con los
anticuerpos IgE específicos presentes en la muestra
de suero del paciente. Posteriormente se lava el disco
de papel para eliminar todos los componentes del
suero, excepto la IgE especifica que permanece unida
al disco de papel a través del enlace con el alergeno.
Seguidamente se añaden anticuerpos anti-IgE
marcados radioactivamente. Estos se enlazan con la
IgE especifica, formando un complejo (anti-IgE
marcada-IgE especifica-alergeno-disco de papel).
Tras un nuevo lavado del disco para eliminar la anti-
IgE radioactiva sobrante, se mide la radioactividad
del complejo mediante un contador gamma.
Radioinmunoprecipitación
Un extracto obtenido por rotura de células o tejidos
se mezcla con un anticuerpo contra el antígeno de
interés a fin de formar un complejo antígeno-
anticuerpo que se precipitará. Sin embargo, si la
concentración de antígeno es baja (lo que a menudo
es el caso en extractos de células y tejidos), el
ensamblaje de los complejos antígeno-anticuerpo en
precipitados puede requerir horas e incluso días, y es
difícil aislar la pequeña cantidad de
inmunoprecipitado que se forma. Cuando se utiliza
en conjunto con el marcado biosintético con
radioisótopo, la inmunoprecipitación también
permite determinar si en realidad una célula o tejido
sintetiza un antígeno particular. El radiomarcado de
las proteínas que las células de interés producen
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puede efectuarse cultivando las células en un medio células de cáncer de mama y se introduce en la sangre
que contiene uno o más aminoácidos radiomarcados. para detectar la diseminación de un tumor a ganglios
Después de que las células proliferan en el medio linfáticos regionales. Esta técnica de imagen
radiactivo, se lisan y someten a un anticuerpo monoclonal puede revelar metástasis de cáncer de
primario específico para el antígeno de interés. El mama que no se reconocerían mediante otras técnicas
complejo puede cuantificarse en un contador de de estudio menos sensibles.
centelleo para obtener una determinación
cuantitativa de la cantidad de proteína sintetizada.
Bibliografía Recomendada
Anticuerpos monoclonales
Carmona Oswaldo y cols. Microbiología Médica de
La mayoría de los antígenos ofrece múltiples
Divo. Editorial McGraw Hill Interamericana. 5°
epítopos y por consiguiente induce la proliferación y
edición.
diferenciación de una variedad de clonas de células
B, derivadas todas de una célula B que reconoce un Jawetz, Melnick, y Adelberg. Microbiología Médica.
epítopo particular. Los anticuerpos séricos McGraw Hill Education. 27° edición.
resultantes son heterogéneos y comprenden una
mezcla de anticuerpos, cada uno específico para un Kindt, Thomas y cols. Inmunología de Kuby.
epítopo. Esta respuesta de anticuerpo policlonal McGraw Hill. 6° edición.
facilita la localización, fagocitosis y lisis de antígeno Murphy Kenneth y cols. Inmunobiologia de
mediada por complemento; por lo tanto, tiene Janeway. Mc Graw Hills. 7° edición.
ventajas claras para el organismo in vivo. Por
desgracia, la heterogeneidad de anticuerpos que Murray Patrick y cols. Microbiología Médica.
aumenta la protección inmunitaria in vivo suele Elseviers Saunders. 7° edición.
reducir la eficacia de un antisuero para varios usos in
vitro. Para casi todos los propósitos de investigación,
diagnósticos y terapéuticos, son preferibles
anticuerpos monoclonales, derivados de una sola
clona y, por consiguiente, específicos para un solo
epítopo.
Los anticuerpos monoclonales están siendo muy
útiles como reactivos diagnósticos, imagenológicos
y terapéuticos en medicina clínica. Al principio se
emplearon sobre todo como reactivos diagnósticos in
vitro. Entre los múltiples reactivos diagnósticos de
anticuerpo monoclonal disponibles en la actualidad
se encuentran productos para detectar embarazo,
diagnosticar múltiples microorganismos patógenos,
medir las concentraciones sanguíneas de varios
fármacos, valorar la compatibilidad de antígenos de
histocompatibilidad y reconocer antígenos liberados
por ciertos tumores. También es posible usar in vivo
anticuerpos monoclonales radiomarcados con el fin
de identificar o localizar antígenos tumorales y
posibilitar el diagnóstico más temprano de algunos
tumores primarios o metastásicos. Por ejemplo, se
marca con yodo-131 el anticuerpo monoclonal contra