BIOQUÍMICA TEO

Profe Carolina Barriga

Carolina.barriga@uss.cl
-Evaluaciones en horario de clases
-Mapas metabólicos son con décimas
*Solemne 1, 2 y 3 = 30% c/u
*Parciales 10% c/u
*Solemne 1 entra unidad 1 y 2 (igual que parcial 1)
*Solemne 2 entra unidad 3 y 4 (igual que parcial 2)
*Solemne 3 entra unidades 5, 6 y 7 (parcial 3 entra solo unidades 5 y 6)
*Se agrega parcial 4 que es el promedio de los mapas metabólicos
-Si corre asistencia
*Terminando la unidad 2 tenemos el parcial 1.
-Somos personas heterótrofas (no fabricamos nuestros propios alimentos), por lo que necesitamos alimentos,
digerirlos y así absorber nutrientes que darán energía (carbohidratos y lípidos) al cuerpo.

CLASE 1: 11 DE AGOSTO
UNIDAD 1: aaminoácidos, péptiddos y proteínas (ordenados de menor a mayor en organización molecular)

Cuando hablamos de org molecular gablamos de estratos, siempre tendremos primero los monómeros (una
unidad básica y estructural), por esto, podemos decir que la unidad básica de las proteínas son los
aminoácidos. Despues del monómero viene el dímero (dos unidades), y en el caso del aminoácido los
péptidos/dipéptidos serían los dímeros de las proteínas. Cuando hablamos ya de entre 3 a 9 unidades lo
llamareos oligomero (significa unos pocos) y en caso de los aminoácidos se llamará oligopéptidos. Cuando ya
son una cantidad mayor a 10 unidades es un polímero recibiendo el nombre de polipéptido. Las proteínas ya
serían una organización y estructura mas compleja con mas de 50 aminoácidos unidos, pudiendo tener
estructuras primarias (siempre llegan a ese nivel, secundaria, terciaria y cuaternaria (no siempre llegan a
niveles de terciaria y cuaternaria)
*En diapo aparece paginas de libros en donde sale esta info.

*Una estructura saturada es aquella con enlaces simples, en este caso entre carbonos. Cuando hay por lo
menos un enlace doble será insaturada.
*Podemos encontrar cadenas ramificadas que tienen forma de Y.
*Cadenas cíclicas que son ciclos simples, el de la imagen es doble ciclo.
*Ciclo mixto porque tiene oxigeno.
*Estructura aromática es un ciclo que tiene doble enlaces seguidos.
Generalmente está rempresentado por el anillo de benceno

1- Hidroxi
2- Carbonilp (aldehído)
3- Cetona
4- Ácido caarboxilico (acidos grasos)
5- Metil
6- Etil
8- amino
9-amido
10- guanidino
*El aa es el monómero o unidad básica de la futura proteína.
*muestra cargas negativas asi que está ionizado
Conformado por C central (alfa pq es el mas importante en la estructura), unido a un grupo carboxilo
COOH-, grupo amino NH3+/2-, radical R que da características especiales a cada aa, y también unido a un
H.
*El aa tiene en si una carga positiva y una negativa, por o que es polar. Pero si el radical por ej tiene carga
negativa, será un aa polar con carga negativa

*El C central está unido a cuatro grupos distintos por lo que será un carbono
Quiral que presenta actividad óptica, que si yo hago incidir un rayo de luz polarizada sobre este aa o este
C, los grupos que lo rodean desviarán la luz hacia la derecha o hacia la izquierda, por lo que este aa será
dextrógiro (D) si dirige la luz hacia la derecha y a la izquierda será levógiro (L).
*La mayoría de aa en el organismos son levógiros.
*Imagen especular no superponible es para aa que son iguales pero al superponerlos tienen efecto espejo.
Así reciben el nombre de enantiómeros.

*Switerion es aquel aa que tiene dos cargas distintas en su estructura

*Son cadenas laterales simples, pequeñas, con pocas ramificaciones, la mas pequeña de todas es la glicina
con un R de H. La glicina es el único que no tiene actividad óptica pq se repite su grupo H, y para tener
actividad óptica se necesitan 4 grupos distintos entre sí.

*El ser aromáticos son estructuras mas grandes

*Fenilquetonuria es una enfermedad que da la fenilanalina si no se degrada.
*Para que hayan enlaces disulfuros (S-S)y sulfidrilos (S-H)debemos tener cisteína y metionina.
*aa con cargas laterales básicas o positivas hay aa con cargas positivas en la cadena lateral
*Básicas pq la carga que entrega es un grupo básico como el grupo amino

*Acidas pq están cargadas negativamente. El acido viene del acido carboxílico que está ionizado (que tiene
carga)
*Grupo amida que es csarbonilo unido a nitrógeno.
*La carga la entrega la cadena lateral pq el aa siempre es polar.

QUEDAMOS EN DIAPO 13
*Si meto un aa en un medio acido que abunda en protones, el carboxilo se va a protonar intentando
igualar cargas, pasando de COO- a COOH, por lo que resultaría solo carga positiva en el aa, pudiendo decir
que el aa se convierte en un catión con carga positiva en medio ácido.
*Si meto un aa en un medio neutro en donde abundan los protones (H+) y grupos OH-, por lo que se
mantienen la estructura del aa, resultando el mismo switterion dipolar.
*Si meto un aa en un medio alcalino, sobre pH 9, donde abundan grupos OH-, por lo que el grupo amino
del aa se desprotona NH3+, sediendo su carga positiva para equilibrarse con un OH-, pasando de NH3+ a
NH2. Por tanto podemos decir que en un medio básico, la carga del aa será negativa (que la da COO-).
*Puntos isolectricos neutros; bajo 4,8 va a ser ácido cargado + y sobre 6,3 será alcalino cargado negativo.
Lo mismo para los números de acidos y básicos. VER GRABACION PQ FALTO ANOTAR ALGO.
*El punto isoeléctrico se calcula, se saca el promedio dell grupo carboxilo y del amino (ver grabación)
*En caso de la glicina se saca: pi=pk1 + pk2 : 2, entonces: pi= 2,34 + 9,6 : 2, es igual a pi= 5,97.
*Cuando hay una cadena lateral con carga se saca de manera diferente. Sin carga se saca como lo anterior.
(ver grabación)

*Esta en un medio neutro.

*Es de cadena lateral alifática.
*Calculamos el piso isoeléctrico: 5,97 (sacado de tabla amarilla), entonces desde 5,98 son básicos (OH-), y
menor será acido (H+).
*el 4,0 significa que es menor a 5,97, por lo que colocaríamos el aa en un medio acido (H+), entonces COO-
de protona(¿ con los H+ resultando un aa con carga positiva. (R = +1 /carga positiva)

EJ2:
*pi= 2,36 + 9,60 : 2 = 5,98
*Si metemos a este aa en un pH 8, lo llenaremos de OH- ya que será un medio
básico. Estos OH- se unirán con la carga de NH3+, resultando el aa solo con carga
negativa o sea, -1.

Ç
*pH 10 será básico pq está por sobre el 2,77 que es el pi de la cadena lateral, este valor se sacó de la tabla,
pero siempre lo dará la profe.
*Como me queda la carga negativa de la cadena lateral y la carga negativa de COO-, la respuesta será que me
quedan -2.

*Alimentos ricos en aa y proteína: huevo, legumbres, carnes, pescados, lácteos, quinoa.

*Como siempre comemos los mismo, siempre le entregamos al cuerpo siempre aprox unos 20 aa.
*Pero son 8-9 aa que se denominan esenciales, esencial es aquel que el organismo no lo sintetiza o lo sintetiza
en dosis tan bajas que debe ser si o si aportado por la dieta. (son los alimentos mencionados antes como las
carnes, etc) Personas veganas pueden estar en soja o quinoa
*Cuando somos adultos la histidina deja de ser esencial ya que comenzamos a sintetizarla, pero en niños por
esto se les da leche con suplementos.
*Los vegetales se eliminan por la feca por lo que no lo logra absorber del todo el cuerpo.
*Protienas completas son carne, leche, pescado, quinoa, huevo, etc.
*Todos los aa esenciales de la izquierda son los que el cuerpo no produce por si solo o lo sintetiza en
concentraciones muy bajas, como grasas

QUEDAMOS EN DIAPO 21
*el punto isoeléctrico es aquella en donde la proteína precipita, caseína de la leche tiene pH 6,8 y por esto es
fácil de descomponer pq es neutra, al ser neutra desde la carga, cuando llega la caseína a su pi 4,8 (que podría
ser por ej al agregarles limón), hará que se cortará la leche

*Para formar una proteína nosotros unimos aa entre sí, primero tenemos una estructura lineal unida por un
enlace, este es el encale peptídico. Esto da paso a la formación de un péptido.
 Enlace peptídico de tipo amida.

Enlace covalente

*aa 1 se une al 2 por su grupo carboxilo al amino del 2. Retiro un O del primer aa en su grupo carboxilo y H2
del segundo aa en su grupo amino. Ahí estaría formando un H2O obteniendo una hidrólisis.
*El enlace peptídico de tipo amida es de tipo rígido, de alta energía que no permite rotar a los radicales por su
enlace covalente, dándole mucha estructura primaria.

*Uniendo aa formamos una estructura primaria:

*Es muy difícil de romper, si se rompe dañamos toda la función y estructura de la proteína.
*Aparte de enlaces peptídicos entre aa, encontraré enlaces disúlfuros SS, los cuales también son covalentes y
permiten estabilizar la estructura primaria (también puede estar en otras estructuras como terciarias), estos
enlaces disúlfuros existen solo cuando hay residuos de cisteína cercanos.

*El grupo n es el aa inicial.

*Residuos = aa
*Lo que me indica la función de cada proteína, está dada por características genéticas y una secuencia
específica.
*Como las secuencia especifica nos permite clasificar las proteína según su función.

*Se genera en base a la estructura primaria.

*Hay dos tipos de estructuras secundarias, tenemos la betalaminar y la alfa hélice.
*Betalaminar cuando se unen dos cadenas de aa por puentes de hidrógeno, sigue siendo plana y lineal.

*Dibujo de betalaminar
*Gracias al doble plegamiento de los puentes de H, la estrcutura beta laminar se convierte en una alfa hélice,
quedando los puentes H hacia el centro

Asi se ve desde arriba la alfa hélice

 Puentes de hidrógeno

*Betalaminar

*El pliegue que se genera es cada 3,6 aa

*Los aa marcados en rosado comenzarán a enlazarse formando la estructura terciaria. Esto hará que la
estructura se pliegue sobre si misma, obtenemos puentes disulfuros, interacciones de wander Waals,
interacciones electroestáticas e hidrofóbicas (las fuerzas e interacciones son lo que le dan estabilidad). Con
esto haremos que el resorte de la estructura dos se compacte en la terciaria.

*La estructura terciaria son interacciones intracatenarias (uniones entre la misma cadena)
*Las encimas necesitan tener estructuras terciarias.

*La estructura cuaternaria son interacciones intercatenarias (entre cadenas), uniéndose varias estructuras
terciarias entre sí.
*Debe haber cisteína para que ocurra.

*No todas las proteínas tienen estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias (estas tres se denominan de
orden superior). La mas importante siempre es la primaria ya que define la función de cada proteína.
*La insulna tiene estructura terciaria pero no cuaternaria
*Imagen de estructura cuaternaria.

*Debe haber cisteínas para que hayan enlaces disulfuros.

CLASIFICACIONES
*Holoprroteinas: quien forma parte de la proteína. Cuando hay una proteína formada solo por aa, será una
holoproteinas (solo aa)
*Heteroproteinas o proteínas conjugadas: cuando hay un grupo distinto en la cadena al grupo de aa, el grupo
no de aa se denomina grupo prostético. EJ de grupos distintos: grupo lipídico, PO3, Fe, glúcidos, etc.

*Globulares: forma de globo, cumplen función nutritiva como por ejemplo las de la imagen. Las hormonas
tienen un rol regulador.
*Fibrosas: forman largas cadenas, rol de estructura como las que salen en la imagen.
*Glucoproteinas: con glúcidos como los de la imagen.
*Lipoproteinas: grupo prostético es un lípido tales como HDL, LDL, VLDL, etc.
*Nucleoproteinas: tienen un acido nucleico..
*Cromoproteinas: hay un metal formando parte de la proteína, hemaglobina, hemocianina y mioglobina por ej
tienen Fe.

*Todas estas pueden ser holoproteinas y heteroproteinas (con las clasificaciones que incluyen estos dos
grupos) y además pueden tener estas funciones.
*Estructural: dan estructura. Probablemente sea fibrosa.
*Enzimatica: función catalítica, las enzimas son proteínas y son catalizadores, tales como hexocinasas, lipasas,
proteasas, etc.
*Hormonal: función reguladora. Ej hormona del crecimiento HG. Calcitonina que fija el calcio en los huesos,
etc.
*Trombina y fibrinógeno para coagulación
*Transporte: las tres de la imagen transportan O2, lipoproteínas, HDL, LDL, VLDL tods estas transportan
lipoproteínas..

*Ejemplos.
*si se rompe la estructura de uuna proteína, se pierde su función (ejemplo de profe: no se forma una buena
masa si amaso excesivamente)

*No covalentes son de baja energía. Van y vienen constantemente, desanutandose o renaturizandose.
*Puentes disulfuros necesitan cisteínas cerca para existir. Covalente de alta energía.
*Interacciones hidrofóbicas: baja energía, débiles.

ENLACES DE ALTA ENERGÍA

*Covalentes
-peptídicos (forma amida)
-disulfuros (pueden aparecer en estructura primaria)

PUNTES DE BAJA ENERGÍA

*puntes de h
*Interacciones
*fuerzas (como la de van der Waals)

TAREA CON DÉCIMAS

Que pasa con la función nutritiva de clara de huevo al hacer un huevo duro? Que pasa con su proteína,
hogoalbumina(¿
R/: las proteínas se desnaturalizan y luego se coagulan y por eso es que cambia la consistencia del huevo. No
se pierde ninguna propiedad al cocerse, por lo que no es un cambio negativo. Hay un cambio en la estructura
de la proteína. Hay una desnaturalización porque se pierde el estado nativo, pasando a cambio
ordenado/coagulado al convertirse en gel el huevo. La proteína del huevo se denomina ovoalbúmina en su
estado normal/natural.

*Solubilidad es tener na proteína en estado acuoso y ver como cambia ese estado.
*una proteína soluble que pase a ser viscosa o gel, o que se precipite (se corte) se puede deber a varios
factores;
-pH: en general las proteína son solubles, acuosas, hidrofílicas
-temperatura
*Pi (punto isoeléctrico): es un pH en donde la proteína/aá es neutra en carga. En el punto isoeléctrico la
proteína que es neutra tiende a coagularse/precipitar, pierde su capacidad de interactuar con el agua y
precipita al fondo, por lo que si formo un coagulo disminuyo la solubilidad y aumento la viscosidad. Esto es un
cambio en sus propiedades hidrodinámicas.
*La presencia de sales neutras también afecta en la solubilidad de una proteína. Cuando agregamos sales a
una solución, podemos en pequeñas cantidades mejorar la solubilidad, como cloruro de amonio, provocando
un salting-in (mejora de solubilidad).
*Pero cuando se nos pasa la mano y aplicamos mucha cantidad o una sal dañina, empeoramos la solubilidad
provocando un salting-out, disminuyendo la solubilidad, aumentando la viscosidad y provocando una
coagulación y precipitación.
*En caso de precipitación, nos servirá para ver la proteína sola al momento de colar.

*Al agregar solventes orgánicos, el solvente compite con la proteína por el agua, quedándose el agua con el
solvente y la proteína precipitará ya que se deshidratará. Esto provoca un efecto desnaturante (perdida de la
estructura de la proteína)
*La desnaturalización es una perdida de las estructuras de orden superior, secundaria, terciaria y cuaternaria,
no se pierde la estructura primaria nunca. Si llegamos a romper la estructura primaria por factores como sales,
solventes o ph, perderemos la función proteíca. Quienes logran hacer esto de la perdida de la función proteica
son los tratamientos térmicos, ahí ya son irreversibles.
*En estado desnaturado la proteína está con todos los enlaces al aire.
*Si de un pH lo subo a uno alcalino o neutro, si disuelvo los solventes, podemos renaturalizar volviendo a un
estado nativo.
*Si agrego una hidrolasa o peptidasa, genero una reacción de hidrólisis o corte. La peptidasa produce una
hidrólisis, una ruptura con una liberación de agua, rompiendo en mil parte el enlace peptídico de una proteína
en estado nativo. La hidrolisis no es lo mismo que una denaturalización reversible, ya que en hidrolisis se
rompe toda funcionalidad proteica y se vuelve irreversible.
1- Disminuye solubilidad, aumenta viscosidad
2-
3-Perdida en las propiedades biológicas: ejemplo de la palta que se pone negra por una reacción de
oxidación que se llama pardeamiento enzimático. Al moler la palta rompemos la estructura de la célula en
donde había una enzima llamada peroxidasa, que al romperla se libera y la peroxidasa (enzima y proteína)
en presencia de oxigeno produce el pardeamiento enzimático obteniendo la palta negra. Si al
pardeamiento agrego limón o vinagre vuelve a su estado normal ya que cambio el pH.

ç
*El calor actúa sobre los puentes de hidrógeno… y asi con todo lo de la diapo.

*Alosterismo está relacionado con la forma y estructura de la proteína. Significa que tengo algún cambio
en la estructura primaria, siendo distintas proteínas pero que cumplirán funciones similares. Ej; cambiar un
par de aá de una estructura. Si tengo dos cadenas de aá similares a excepción de dos aá, sus funciones no
pueden ser tan distintas, una de las diferencias que podría tener es en que parte del organismo estará
ubicada la proteína.
*Cuando hay un grupo prostético asociado (GP) que es un grupo distinto a una cadena aminoacídica.
*El alosterimo es en estructuras de orden superior en proteínas que puedan tner aá distintos y GP
asociados.
*cada forma que adopte una proteína cuando pase a ser cuaternaria tendrá una cualidad
distinta/distintiva.
*Estas proteínas tienen sitios alostéricos, en donde se unirá el GP (grupo prostético)
*EJ: hemoglobina v/s mioglobina; la hemoglobina transporta oxigeno en la sangre, la mioglobina
transporta oxígeno en el músculo, ambas están ligadas a un GP que es el fierro (Fe), entonces sus
estructuras son muy similares pero una tiene mas afinidad por el Fe que la otra.

*Abajo del grafico vemos la presión de oxigeno, y en el eje y vemos el grado de saturación (cantidad de
oxigeno que está relacionada con la molécula).
*Si yo trazo una línea a los 60ml de mercurio, indicará que a esa concentración de oxigeno la mioglobina
fetal (línea roja) estará mas saturada de oxigeno recibiendo mas oxigeno.
*En el grafico mas pequeño, a la concentración de 20mmHg está mas saturada la mioglobina
*