TEXTOS RELEVANTES SOBRE

PRESENTACIONES DE
BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

PRIMERA PARTE

TEMAS:
I. BIOELEMENTOS
II. TEORIA CELULAR Y ORIGEN DE LA VIDA
III. DOMINIO BACTERIA VERSUS DOMINIO ARCHAE
IV. CELULA PROCARIOTA VERSUS EUCARIOTA.
V. EL AGUA
VI. PROTEINAS
VII. LIPIDOS
VIII. GLUCIDOS
IX. ACIDOS NUCLEICOS.

Prof. Angel Contreras Gallardo.

TEMA I: LOS BIOELEMENTOS

La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. Estas características
y propiedades encuentran su origen en los átomos que conforman la materia viva.
Los átomos que componen la materia viva se llaman bioelementos. De los 92 átomos naturales, 27 son
bioelementos. Estos átomos se separan en grupos, atendiendo a la proporción en la
que se presentan en los seres vivos.

% en la materia
Bioelementos viva Átomos
Primarios 96% C, H, O, N, P, S
Secundarios 3,90% Ca, Na, K, Cl, I, Mg, Fe
Cu, Zn, Mn, Co, Mo, Ni,
Oligoelementos 0,10% Si...

Bioelementos primarios

La mayor parte de las moléculas que componen los seres vivos tienen una base de carbono. Este
elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea el idóneo para formar estas moléculas.

- Forma enlaces covalentes, que son estables y acumulan mucha energía.

- Puede formar enlaces, hasta con cuatro elementos distintos, lo que da variabilidad molecular.

- Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples.

- Se puede unir a otros carbonos, formando largas cadenas.

- Los compuestos, siendo estables, a la vez, pueden ser transformados por reacciones químicas.

- El carbono unido al oxígeno forma compuestos gaseosos.

Todas estas propiedades derivan de su pequeño radio atómico y a la presencia de 4 electrones en su última capa.

Bioelementos secundarios:

Son elementos que se encuentran en menor proporción en los seres vivos. Se presentan en forma iónica.

El Calcio puede encontrarse formando parte de los huesos, conchas, caparazones, o como elemento indispensable para la
contracción muscular o la formación del tubo polínico.

El Sodio y el Potasio son esenciales para la transmisión del impulso nervioso. Junto con el Cloro y el Iodo, contribuyen al
mantenimiento de la cantidad de agua en los seres vivos.

El Magnesio forma parte de la estructura de la molécula de la clorofila y el Hierro forma parte de la estructura de proteína
transportadoras.

Oligoelementos:

Los oligoelementos también se denominan elementos traza, puesto que aparecen en muy baja proporción el la materia viva
(trazas). Alguno de estos elementos no se manifiesta en ciertos seres. Sin embargo, como el caso del Silicio, puede ser
muy abundante en determinados seres vivos, como diatomeas, Gramíneas o Equisetos.
TEMA II: LA TEORIA CELULAR.

- Aristóteles y Paracelso: “todos los animales y vegetales, por mas complicados que sean, están constituidos por unos pocos
elementos que se repiten en cada uno de ellos”.

- En 1609, un botánico francés escribió: “Hay un árbol de Escocia, del que, a un lado, caen hojas al agua y poco a
poco se van convirtiendo en peces. Al otro lado, caen en la tierra y se vuelven aves”.

- El establecimiento de la teoría Celular fue la consecuencia del desarrollo del microscopio (del griego mikros, pequeño y
skopein, ver).

- Robert Hooke (1665) utiliza por primera vez el termino CELULA (examinando los espacios vacíos que delimitaban
las paredes celulares de las células de corcho).

- Leeuwenhoek (1674): Encontró “células” libres y no empotradas como Hooke, además de que observo cierta organización
interna.
- Brown (1831): Descubre el núcleo y describe contenido celular.

- Botánico Schleiden (1838) y Zoólogo Schwann (1839): Seres vivos animales y vegetales están formados por células.

- Virchow (1855): “Omnis cellulae e cellula “ (todas las células se originan en células preexistentes).

- Hertwig (1875): Fusión de núcleos es el comienzo del desarrollo embrionario.

- Flemming (1880): Mitosis asegura continuidad de las especies.

- Waldeyer (1890): Establece la división de los cromosomas.

LA TEORIA CELULAR (Robertis, E. et al, 2002)

1) Las células constituyen las unidades morfológicas y fisiológicas de todos los organismos vivos.

2) Las propiedades de un organismo dado dependen de las células individuales.

3) Las células se originan únicamente a partir de otras células y su continuidad se mantiene a través del material genético.

4) La unidad más pequeña de la vida es la célula.

TEORIA DE LA GENERACION ESPONTANEA

- Se creía que los microorganismos nacían de un caldo de cultivo, que las larvas nacían de la carne en descomposición y de
los ratones muertos, etc.

La infalible receta para fabricar ratones en 21 días.

- "Basta colocar ropa sucia en un tonel, que contenga además unos pocos granos de trigo, y al cabo de 21días aparecerán
ratones".
Jan Baptista Van Helmont llegó a afirmar que había realizado el experimento personalmente, con resultados que
confirmaban la efectividad de su receta.

- Pero en 1668 un físico italiano, Francesco Redí, con una experiencia Científica contradice la Teoría de la
Generación Espontánea.

- En 1953 Stanley Miller, estudiante graduado, junto a su consultor, Harold Urey, e inspirados por Oparin y Haldene y su
teoría de la evolución química o prebiótica, demostraron en laboratorio que era posible sintetizar moléculas orgánicas a
partir de agua, amoniaco, hidrogeno y metano utilizando como energía el calor y las descargas eléctricas. Todos estos
elementos abundantes en la Tierra primitiva (hace unos 3.500.000.000 de años).
TEMA III: ¿ PORQUE DOS DOMINIOS PROCARIOTICOS?
* Las relaciones evolutivas de los dominios se han estudiado con técnicas de secuenciación del ARNr.
* Esto ha permitido establecer que el ancestro común de bacteria y Archaea divergió hace mas de tres billones de años atrás
y Archaea y Eukarya se separaron hace 2 billones de años.

¿ PORQUE SON IMPORTANTES ESTOS DOMINIOS PROCARIOTICOS?

* Los investigadores estiman que en nuestro planeta existen, hoy en día, alrededor de 5 X 1030 células de ambos dominios.

* Por ejemplo, se calculan que podemos encontrar alrededor de 500 especies distintas en la flora normal Oral.

* Un ml de saliva puede contener alrededor de 40 millones de Células bacterianas.

* El olor a tierra es producido por las bacterias del suelo que se estima que contiene mas carbono en sus estructuras que
todos los vegetales de la superficie del planeta.

EL ORIGEN:

El ancestro común de los dos dominios debió haber sido thermofilo ya que el único nicho existente era un medio muy calido.

BACTRERIA V/S ARCHAEA

• Bacteria son procarioticos.

 Pared Celular: Peptidoglucano.

 Membrana plasmatica similar a eucariontes.

 Distintos ribosomas y ARN polimerasa.

 Algunos patógenos.

• Archaea son procarioticos y unicelulares.

 Pared Celular: Polisacaridos.

 Membrana plasmatica unica.

 Ribosomas y ARN polimerasa similar a eucarioticos.

 No existen patogenos conocidos.

TEMA IV: CELULA PROCARIOTA V/S EUCARIOTA

Organismos Multicelulares

Compleja organización de células que cooperan

Mecanismos para la comunicación. Mecanismos únicos de reproducción.

¡En los humanos hay 1014 células comprendidas en 200 clases de tejidos!
TEMA V: LAS BIOMOLECULAS
Los bioelementos se combinan entre sí para formar las moléculas que componen la materia viva. Estas moléculas reciben el
nombre de Biomoléculas o Principios Inmediatos.

EL AGUA

Estructura:

Es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente
electronegatividad proporciona las siguientes características:

-La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º.

-La molécula de agua es neutra.

-La molécula de agua forma un dipolo

-El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno.

Propiedades del agua

El agua tiene propiedades especiales, derivadas de su singular estructura. Estas propiedades son:

Alto calor específico: para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario entregarle mucha energía
para poder romper los puentes de Hidrógeno que se generan entre las moléculas.

Alto calor de vaporización: el agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso.

Alta tensión superficial: las moléculas de agua están muy cohesionadas por acción de los puentes de Hidrógeno. Esto
produce una película de agua en la zona de contacto del agua con el aire. Como las moléculas de agua están tan juntas el
agua es incompresible.

Capilaridad: el agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión molecular.

Alta constante dieléctrica: la mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo, con un diferencial de carga
negativo y un diferencial de carga positivo.

Bajo grado de ionización: la mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. Sólo un reducido número de
moléculas sufre disociación, generando iones positivos (H+) e iones negativos (OH-). En el agua pura, a 25ºC, sólo una
molécula de cada 10.000.000 está disociada, por lo que la concentración de H+ es de 10-7. Por esto, el pH del agua pura es
igual a 7.

La densidad del agua: en estado líquido, el agua es más densa que en estado sólido. Por ello, el hielo flota en el agua.
Esto es debido a que los puentes de Hidrógeno formados a temperaturas bajo cero unen a las moléculas de agua ocupando
mayor volumen.

Importancia biológica del agua:

Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones propias de los seres vivos:

Disolvente polar universal: el agua, debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor disolvente para todas aquellas
moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven en el agua.

Lugar donde se realizan reacciones químicas: debido a ser un buen disolvente, por su elevada constante dieléctrica, y
debido a su bajo grado de ionización.

Función estructural: por su elevada cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y resistencia.
Función de transporte: por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica, y por poder ascender por las
paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de
transporte por su interior.

Función amortiguadora: debido a su elevada cohesión molecular, el agua sirve como lubricante entre estructuras que
friccionan y evita el rozamiento.

Función termorreguladora: al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización el agua es un material idóneo
para mantener constante la temperatura, absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario.

LAS SALES MINERALES

Las sales minerales son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada, disuelta en
forma de iones o asociada a otras moléculas.

Precipitadas:

Las sales se forman por unión de un ácido con una base, liberando agua. En forma precipitada forman estructuras duras,
que proporcionan estructura o protección al ser que las posee. Ejemplos son las conchas, los caparazones o los
esqueletos.

Disueltas:

Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas, cationes y aniones respectivamentes
Las sales disueltas en agua pueden realizar funciones tales como:

-Mantener el grado de salinidad.

-Amortiguar cambios de pH, mediante el efecto tampón.
-Controlar la contracción muscular
-Producir gradientes electroquímicos
-Estabilizar dispersiones coloidales.

Asociadas a otras moléculas:

Los iones pueden asociarse a moléculas, permitiendo realizar funciones que, por sí solos no podrían, y que tampoco
realizaría la molécula a la que se asocia, si no tuviera el ión. La hemoglobina es capaz de transportar oxígeno por la
sangre porque está unida a un ión Fe++. Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque poseen un
ión Fe+++. La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un ión Mg++ en su estructura.
TEMA VI: PROTEINAS.
-Macromoléculas Biológicas presentes en todas las células y en todas sus estructuras.
-Gran diversidad de forma, estructura y función.
-”Instrumentos moleculares mediante los cuales se expresa la información genética” (Nelson D. y M. Cox, 2001). -Formadas
por alfabeto de 20 aminoácidos, desde proteínas bacterianas hasta humanas.
-Con estos 20 monómeros se pueden configurar una gran diversidad de proteínas como las enzimas, hormonas,
anticuerpos, transportadores, proteínas del músculo y del cristalino del ojo, plumas, telarañas, cuernos de animales, etc.
AMINOACIDOS:
-Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
-Están unidos por un enlace covalente llamado enlace peptídico.
-Primero en ser descubierto fue la asparagina (1806) y el ultimo la treonina (1938).
-Sus nombres son comunes y provienen generalmente de la fuente en donde se aislaron.

Asparagina Espárrago

Ac. Glutámico Gluten del trigo.

Tirosina Queso (tyros: queso)

Glicina (glycos: dulce)

-Los aminoácidos encontrados en las proteínas son α-aminoácidos.

-Todos tiene un grupo carboxilo y un grupo amino unido al carbono alfa.
-Lo que difiere entre un aminoácido y otro es su grupo R que varia en estructura, tamaño y carga eléctrica, dependiendo de
este la solubilidad que tenga el aminoácido en agua.

PEPTIDOS Y PROTEINAS

-Di, tri, tetra, pentapéptidos oligopéptidos

-Peso Molecular hasta 10.000 Polipéptido

-Sobre 10.000 Proteína.

Enlaces Estabilizadores
Uniones no covalentes: a) iónica; b) puente de hidrogeno; c) Interacción hidrofóbica y d) interacción de Vander Walls.

SEPARACION Y PURIFICACION DE PROTEINAS

A) Obtención del extracto crudo.

B) Fraccionamiento por Cromatografía de Columna y Cromatografía liquida de alta resolución o HPLC

Tipos de cromatografia en columna: Cromatografía de intercambio iónico, Cromatografía de exclusión por tamaño y
Cromatografía de afinidad.

- Separación de proteínas por electroforesis.

- Diálisis.
 Estructura tridimensional de las Proteínas.
-Disposición espacial de una proteína Conformación.

-Conformación funcional plegada Nativa

- Conformación de la proteína estabilizada por interacciones débiles.

-Estabilidad Tendencia a mantener la conformación nativa.

Estructura primaria.
- El enlace peptídico es plano y rígido.

Estructura secundaria
-Plegamientos regulares de la cadena polipeptídica.
-Pauling y Corey predijeron en 1951 las estructuras secundarias más destacables que son la α-hélice y la conformación β.
-La α-hélice es una estructura frecuente en proteínas. Debido a la rigidez del enlace peptídico solo por la presencia de las
interacciones puentes de hidrogeno se puede producir esta conformación.
-La conformación β organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja.
-Las cadenas polipeptídicas en zig-zag pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura tipo hoja.
-Los giros-β son frecuentes y permiten cambiar la dirección de la cadena polipeptídica a través de la formación de un enlace
puente de hidrogeno. Unen tramos sucesivos de α-hélice o conformaciones β.

Estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas.

-La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína se conoce como estructura terciaria.
-La disposición de las subunidades o cadenas polipeptídicas que forman una proteína, diferentes o idénticas, en complejos
proteicos tridimensionales es lo que se conoce como estructura cuaternaria.

LAS PROTEINAS TAMBIEN PUEDEN SER CLASIFICADAS COMO:

Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares

(cadenas polipeptídicas en (cadenas polipeptídicas plegadas en formas
hebras largas u hojas) globulares o esféricas)

Proteínas Fibrosas.

- Están adaptadas a funciones estructurales.

- Son ejemplos la α-queratina, el colágeno y la fibroina de la seda.

Proteínas Globulares.

-Diferentes segmentos de una o múltiples cadenas polipeptídicas se pliegan para dar origen a una forma compacta.

PLEGAMIENTO DIVERSIDAD ESTRUCTURAL FUNCIONES

-Como ejemplos de proteínas globulares tenemos a enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas
reguladoras, inmunoglobulinas y otras proteínas.
-John kendrew (década de 1950) realizo estudios de estructura tridimensional de la proteína Mioglobina, que es una
pequeña proteína fijadora de oxigeno que se encuentra en las células musculares.

Estructuras cuaternarias.

-Proteína multisubunidad Multímero

-Pocas subunidades Oligómero

-La hemoglobina fue la primera proteína oligomérica en la cual se determino su estructura tridimensional.
(Perutz y kendrew, 1959)

Secuencia lineal de Aminoácidos Plegamiento

Conformación nativa

Pérdida de estructura tridimensional Perdida de función

DESNATURALIZACION

-Agentes desnaturalizantes: temperatura, pH (alcohol, acetona), solutos (urea, cloruro de guanidinio, y detergentes.
-Secuencia de aminoácido determina la estructura terciaria de la proteína.

PLEGAMIENTO ASISTIDO

-Los polipéptidos se pliegan rápidamente y en varias etapas.

-Algunas proteínas experimentan un plegamiento asistido.

CHAPERONAS MOLECULARES Plegamiento de proteínas

PLEGAMIENTO INCORRECTO

-Plegamiento incorrecto gatilla enfermedades como el kuru y el mal de Creutzfeldt-Jabob en humanos y el Scrapie en ovejas.

-La base molecular de muchas enfermedades genéticas humanas como la Fibrosis quística están en el incorrecto
plegamiento de las proteínas.

Produce daño pulmonar, principalmente por Staphylococcus aureus y Pseudomonas aeruginosa.

 FUNCION DE LAS PROTEINAS

LIGANDO: Molécula unida de manera reversible a la proteína.

SITIO DE UNION: Lugar de la proteína en donde se une el Ligando a esta.
ENCAJE INDUCIDO: Adaptación estructural que se produce entre la proteína y el ligando.
SUSTRATOS: Moléculas sobre las que actúan las Enzimas (ligando).
CENTRO CATALITICO O CENTRO ACTIVO: Sitio de unión a sustrato en la enzima.

UNION REVERSIBLE DE UNA PROTEINA A UN LIGANDO:

Unión del Oxígeno a las proteínas.

-El oxígeno puede estar unido aun grupo protético Hemo. Se define a un grupo prostético como un compuesto asociado
permanentemente a una proteína que contribuye a su función.
-El grupo Hemo tiene una estructura de anillo orgánico complejo, Protoporfirina, al cual esta unido un átomo de Hierro en
estado Ferroso (Fe2+).

La Hemoglobina sufre un cambio estructural al unirse al Oxigeno.

-La hemoglobina une oxigeno de manera cooperativa.

-La hemoglobina funciona como una proteína alostérica.
-Proteína alosterica es aquella en la cual la unión del ligando a un sitio de esta afecta las propiedades de unión de otro sitio
de la misma proteína.

ANEMIA FALCIFORME

-Enfermedad molecular de la Hemoglobina.

-Existen 300 variantes genéticas de la Hemoglobina en la población humana.
-Sustitución de un aminoácido, una Val en lugar de un Glu en posición 6 de las dos cadenas beta.
-Se crea punto de contacto hidrofóbico. Las moléculas de hemoglobina S “anormal” se asocian formando agregados fibrosos
característicos.
-Pacientes sufren de crisis recurrentes que provocan agotamiento físico. Se sienten débiles, tiene vértigo, les falta el aire,
sufren de aumento de pulso y soplos cardiacos.
-Fragilidad de eritrocitos hace que contenido de Hemoglobina sea la mitad del normal provocando una Anemia o “falta de
sangre”.
-Una consecuencia aun mas grave es que se bloquean los capilares con eritrocitos alargados y deformes provocando
intenso dolor e interrumpiendo la normal irrigación de los órganos provocando una falla orgánica que muchas veces conduce
a la muerte temprana.

SISTEMA INMUNITARIO E INMUNOGLOBULINAS:

INTERACCIONES ENTRE PROTEINAS Y LIGANDOS.

COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD MHC

MHC de clase I:
-Proteína polimórfica presente en la mayoría de las células de los vertebrados.
-Unen y muestran péptidos derivados de la degradación de proteínas propias y del recambio de proteínas que ocurre en
todas las células.

MHC clase II:

-Presente en unos pocos tipos celulares que incorporan antígenos foráneos. Macrófagos y Linfocitos B.
-MHC clase II fija y muestra péptidos que proceden de proteínas externas ingeridas por la célula.
INMUNOGLOBULINAS

-La Inmunoglobulina IgG es la más abundante en el suero sanguíneo. Responsable de la respuesta inmunitaria secundaria
iniciada por las células de memoria. Activa a las proteínas del Complemento como a los macrófagos.

-La IgM puede presentarse como un monómero unido a membrana o como pentámero cuando es secretada. Esta
inmunoglobulina es el primer anticuerpo producido por los Linfocitos B y es el actor principal en la respuesta inmunitaria
primaria.

-Algunas células B producen IgD en forma primaria, pero su función no esta clara.

-La IgA se encuentra en secreciones como saliva, lagrimas y leche. Se presenta como monómero, dimero o trimero.

-La IgE es la inmunoglobulina de las alergias, interactuando con los basofilos (leucocitos fagociticos) en la sangre y con los
mastocitos (células secretoras de histamina) que se encuentran muy distribuidos en los tejidos.

Interacciones proteicas moduladas por ATP

Actina y Miosina

-Proceso de contracción muscular esta mediado por la interacción de dos proteínas: la miosina y la actina (80% masa
muscular proteica).

-La Miosina presenta seis subunidades: dos cadenas pesadas y cuatro livianas. En el extremo amino terminal se encuentra
el dominio globular en donde se hidroliza el ATP. Son llamados los filamentos gruesos.

-La actina es conocida como filamentos delgados. La actina monomérica G se asocia para formar lo filamentos de actina F.

-Proteínas que regulan proceso son Tropomiosina y troponina (calcio dependiente).

 Enzimas
“Catalizadores Biológicos”

Son biocatalizadores de naturaleza proteica, que aceleran la velocidad de una reacción química al bajar la energía
de activación necesaria para que esta ocurra.

Todas las reacciones del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores o enzimas.

Análisis de una reacción química catalizada por una enzima

Energía de activación: La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición

Características de las Enzimas

Aceleran de cientos a millones de veces la velocidad una reacción que tardaría mucho en darse por sí sola.
Las enzimas no se modifican o se pierden cuando intervienen en una reacción.
El mismo tipo de enzima cataliza hacia la derecha y hacia la izquierda cuando es reversible.
La enzimas tienen sustratos específicos, son selectivas.

Selectividad de las Enzimas

Su selectividad determina cuáles son los procesos químicos que se llevan a cabo en una célula.
Cada enzima posee una forma tridimensional única, y dicha forma determina la especificidad de esa enzima.
Sustrato - enzima (centro activo)

Principios que explican el uso de la energía de unión no covalente.

1. La energía de fijación que proviene de las uniones débiles y las interacciones entre enzima y sustrato
proporciona la energía necesaria para poder catalizar las reacciones bioquímicas. Además de la catálisis esta
interacción proporciona la especificidad característica de las enzimas.

2. Las interacciones débiles están optimizadas en el estado de transición de la reacción, los sitios activos son mas
complementarios a los estado de transición que a los sustratos.
 Cinética enzimática

El estudio de la velocidad de la reacción y la forma como cambia en respuestas a cambios en los parámetros
experimentales se conoce como CINÉTICA.

La concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción catalizadas por las enzimas.

La velocidad de una reaccion enzimatica se determina midiendo la desaparición del sustrato o la aparición del
producto.

El modelo de Michaelis-Menten

V= Vmax ·[S]
Km + [S]

Km (constante para cada enzima) = Concentración de S a la que la Vo es 1/2 Vmax. Es una medida de la afinidad del
enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por el S.
 Inhibidores enzimáticos

Son moléculas que interfieren en la catálisis, haciendo más lentas o deteniendo las reacciones.
Ejemplo: Aspirina (ácido acetilsalicílico)

Existen dos amplias clases de inhibidores enzimáticos:

Inhibidores REVERSIBLES e IRREVERSIBLES

Ejemplos de inhibidores reversibles:

-Inhibidores enzimaticos como ritonavir y tipranavir (VIH).
-Inhibidor enzimatico Oseltamivir con actividad antiviral.
 Regulación de la actividad enzimática.

1. Control Genético: La célula puede inducir o reprimir su síntesis.

2. Modificación covalente: La enzimas pueden ser sintetizadas y almacenadas en forma de

precursores inactivos llamados proenzimas o zimógenos.

3. Regulación alostérica: Enzimas reguladoras que controlan rutas metabólicas y que pueden
modular su actividad interactuando con moduladores que pueden activar o inhibir su
actividad.

4. Compartimentalización celular: La existencia de membranas semipermeables facilita el

control de reactantes y productos en las reacciones bioquímicas, además que facilita la
presencia de microambientes que generan condiciones distintas para requerimientos
enzimáticos diversos.
TEMA VII: LIPIDOS.

-Grupo químicamente diverso Insolubilidad en agua. Forman Micelas.

(C, H, O y P, N)
Se disuelven en disolventes orgánicos: cloroformo, benceno, aguarrás
o acetona.

Son menos densos que el agua, por lo que

flotan sobre ella.

-Gran diversidad funcional Almacenamiento energético

(grasas y aceites)

Estructural de membranas biológicas.

(fosfolípidos y esteroles)

Otros como cofactores enzimáticos,

transportadores electrónicos, pigmentos,
hormonas, mensajeros intracelulares, etc.

I. LIPIDOS DE ALMACENAMIENTO (ACIDOS GRASOS Y ACIL GLICEROLES).

-Derivados de ácidos grasos los cuales presentan una oxidación completa (a Co2 y H2O) muy exergónica.
-Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos con cadenas hidrocarbonadas de 4 a 36 carbonos.

SATURADOS INSATURADOS
(SIN DOBLES ENLACES) (CONTIENE AL MENOS UN DOBLE ENLACE)

-Los lípidos mas sencillos obtenidos a partir de los ácidos grasos son los triglicéridos o triacilgliceroles.

FUNCION.
-Los trigliceroles aportan energía almacenada y aislamiento. Se almacenan en los adipositos animales y semillas de las
plantas.
-Para poder ser aprovechadas los Adipositos y las semillas deben contener Lipasas, enzimas que catalizan la hidrólisis de
los triacilgliceroles liberando los ácidos grasos.

Triacilgliceroles versus polisacáridos.

-Oxidación de triacilgliceroles proporciona más del doble de la energía que proporcionan los glúcidos.
-Como son hidrofóbicos el organismo solo transporta combustible y no agua. En los glúcidos se transporta además de estos
2 gramos de agua por gramo de polisacárido.
II. CERIDOS O CERAS.

-Sirven de combustible o impermeabilizante.

- Se forman por la unión de un ácido graso de cadena larga (de 14 a 36 átomos de carbono) con un monoalcohol, también
de cadena larga (de 16 a 30 átomos de carbono), mediante un enlace éster. El resultado es una molécula completamente
apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece ninguna carga y su estructura es de tamaño considerable.

-Se definen como esteres de ácidos grasos de cadena larga saturados e insaturados.

-Las encontramos presentes en el revestimiento de las hojas, frutos, flores, pelo y plumas. Además tienen aplicaciones
farmacéuticas y cosméticas. La cera de abeja y el aceite de Espermaceti también son ricos en ceras.

III. FOSFOGLICÉRIDOS Y ESFINGOLÍPIDOS

Los fosfoglicéridos y los esfingolípidos son moléculas que forman parte de la estructura de las membranas celulares.

Estas moléculas presentan una parte polar (cabeza polar) y una parte apolar (colas apolares). Por este motivo, se dice que
son anfipáticos.
IV. ESTEROIDES.

Los esteroides, los isoprenoides y las prostaglandinas son lípidos que no realizan la reacción de saponificación.

Los esteroides son derivados del ciclo pentano - perhidrofenantreno. Esta molécula origina moléculas tales como el
colesterol, estradiol, progesterona, testosterona, aldosterona o
corticosterona.

V.- ISOPRENOIDES.

Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno. Las estructuras que se originan pueden ser
lineales o cíclicas. En este tipo de moléculas aparecen enlaces conjugados. Estos enlaces pueden ser excitados por la luz o
la temperatura. Al cambiar su posición emiten una señal. Por ello, estas moléculas están relacionadas con la recepción de
estímulos lumínicos o químicos.

VI.- PROSTAGLANDINAS.

Las prostaglandinas son lípidos formados a partir de un ácido graso, llamado ácido
araquidónico.

FUNCIONES:

- Asociado con procesos inflamatorios, con dolor, fiebre, edemas y enrojecimiento.

-Su producción se inhibe con la presencia de ácido acetil salicílico.

-Algunas funcionan como vasodilatadores, regulando la presión sanguínea.

-Promueven la contracción de la musculatura lisa.

-Intervienen en la coagulación sanguínea

 TEMA VIII: GLUCIDOS.
-Biomoléculas más abundantes en la Tierra (Nelson D. y M. Cox, 2001).
-100.000 millones de toneladas de CO2 y H2O. Celulosa y otros productos vegetales.

-Químicamente se pueden definir como polihidroxialdehidos o cetonas de formas cíclicas.

-Cumplen con formula (CH2O)n, salvo los que presentan nitrógeno, fósforo o azufre.

-GLUCIDOS Monosacáridos o azucares simples. D-glucosa.

Oligosacaridos cadenas cortas. Sacarosa (glucosa +

fructosa)

Polisacáridos con mas de 20 unidades Celulosa, Glucogeno y

de monosacáridos. Almidón.

-En Oligosacaridos y Polisacáridos los monosacáridos se unen por enlaces glucosídicos y su posición determina el tipo de
estructura y molécula resultante.

MONOSACARIDOS

-Los monosacáridos son sólidos, incoloros y cristalinos solubles en agua e insolubles en disolventes no polares. La mayoría
de sabor dulce.
-Las dos familias de monosacáridos son los Aldehídos y las cetonas que presentan dos o más grupos hidroxilo. Si presenta
un grupo carbonilo en un extremo de la cadena carbonada se trata de un aldehído y se denomina aldolasa, si esta en otra
posición es una cetona y se denomina cetosa.
-Los monosacáridos de 6 carbonos glucosa y fructosa tiene cinco grupos hidroxilo.
-Contienen uno o más átomos de carbono asimétricos y por lo tanto podemos encontrar “n” estereoisómeros. Con excepción
de la dihidroxiacetona.

POLISACARIDOS.

-Polímeros de media y elevada masa molecular.

-También reciben el nombre de glucanos.
-Se diferencian en tipo de monómeros, longitud de las cadenas, tipo de enlaces y grado de ramificación.

Glucoconjugado: Glucolípidos y glucoproteinas.

Funcion: Reconocimiento y adhesión celular.
TEMA IX: ACIDOS NUCLEICOS

-Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el Ácido desoxirribonucleico (ADN) y el Ácido ribonucleico (ARN).

-Los ácidos nucleicos están constituidos por los nucleótidos los que a su vez están formados por tres componentes: una
base nitrogenada, una pentosa y un fosfato. Sin el grupo fosfato tenemos que hablar de un nucleósido. Las bases derivan
de dos componentes las pirimidinas y las purinas.

CUADRO COMPARATIVO ADN v/s ARN

CONSTRIBUCIONES A LA ESTRUCTURA
DE LOS ACIDOS NUCLEICOS

-Friedrich Miescher en 1868 aisló sustancia rica en fósforo de núcleos de leucocitos

que denomino “nucleina”. Determino que la nucleina estaba formada por una parte ácida (ADN) y otra básica (proteínas).

-Oswald T. Avery, Collin MacLeod y Maclyn Mc Carty idearon en 1944 un experimento con Streptococcus pneumoniae que
permitió apoyar la idea de que el ADN era el responsable de contener la información genética de la célula.

-Modelo de Watson y Crick para el ADN propuesto en 1953. Doble hélice con cadenas antiparalelas formadas por un
esqueleto azucar-fosfato y hacia el interior de la estructura en forma de peldaños están dispuestas las bases nitrogenadas,
siempre se asocia la Adenina con la Timina (dos puentes de hidrogeno) y la Citosina con la Guanina (con tres puentes de
hidrogeno).

OTRAS FUNCIONES DE LOS NUCLEOTIDOS

1. Transporte de energía en la célula; ATP, UTP, GTP y CTP.

2. Nucleótidos de adenina son componentes de muchos cofactores enzimáticos.

Coenzima A, NAD y FAD.

3. Algunos nucleótidos funcionan como moléculas reguladoras o segundos

mensajeros, AMPc, GMPc y ppGpp