TEMA-4-PROTEINAS.

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Biología

1º Bachillerato de Ciencias y Tecnología

PEvAU Andalucía

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 TEMA 4: PROTEINAS
1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEINAS
2 .AMINOÁCIDOS: CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS, PRPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
3. ENLACE PEPTÍDICO
4. ESTRUCUTURA DE LAS PROTEINAS
5. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
6. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS
7. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
8. ENZIMAS :BIOCATALIZADORES

1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas de enorme tamaño. Se pueden definir como
polímeros formados por aminoácidos (20) mediante enlaces petídicos. Si se unen dos
aminoácidos, se obtiene un dipéptido, si son tres, un tripéptido. Solo cuandpo un
polipéptido esta formado por mas de 50 aminoácidos se habla de proteína.

2 .AMONOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos

orgánicos que poseen un grupo
amino (-NH2) y un grupo ácido
carboxílico (-COOH) unidos a un
átomo de carbono central, carbono
alfa, al cual se le unen un átomo de
H y una cadena lateral R
Las diferencias entre los 20
aminoácidos es que cada uno tiene
un radical distinto

2.2 CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS

Dependiendo de su radical pueden ser:

 Apolares alifáticos
 Apolares aromáticos
 Polares sin carga
 Polares con carga: ácidos,básicos

2.3 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

-Son anfóteros ya que pueden actuar como ácidos o como bases.

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 -Presentan esteroisomerías D y L y son ópticamente activos.

-D y L dependiendo de donde este el g amino (todos los aminoácidos de nuestro

organismo son L

3. ENLACE PEPTÍDICO

Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua.

El carácter parcial de doble enlace peptídico impone ciertas restricciones en el

plegamiento de la proteínas y aunque los péptidos son estructuras flexibles capaces de
efectuar rotaciones, no pueden efectuar torsiones, esto hace que los átomos de cada
enlace peptídico se encuentren en un mismo plano.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTÉINAS

La actividad biológica depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena

polipeptídica. Obtenemos 4 estructuras

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la disposición lineal de los aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. La

estructura primaria de las proteínas se caracteriza por la composición de los distintos
aminoácidos.

La estructura primaria no es funcional, pero es fundamental para las siguientes

estructuras que si son funcionales.

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 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteínas consiste en el plegamiento de la estructura

primaria por la infinidad de puentes de hidrógeno que se establecen ente los grupos –
c=o de unos enlaces petídicos y los grupos NH de otros

 CONFORMACION DE α HELICE
La cadena polipeptídica se enrolla sobre si misma, gracias a la capacidad de
rotación del carbono alfa, originando una hélice que se estabiliza por los
puentes de hidrógeno formados entre los grupos -NH y –CO- de los enlaces
peptídicos
 CONFORMACION BETA LAMINAR
la cadena polipeptídica queda extendida y se pliega en zigzag, de tal forma que
los diferentes tramos de la cadena quedan enfrentados y se unen mediante
puentes de H

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación espacial definitiva que adopta la cadena polipeptídica, ya que la

estructura secundaria se enrolla como consecuencia de las interacciones establecidas
entre las cadenas laterales R

 Proteinas fibrosas: la estructura terciaria es muy simple, ya que las cadenas

laterales tienen pocos grupos polares. Ej: colágeno, queratina del pelo
 Proteínas globulares: por lo general son solubles en agua y defienden el
organismo. Ej: mioglobina

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 LOS DOMINIOS ESTRUCTURALES

Están formados por determinadas combinaciones de hélices alfa y lámina beta,

plegadas de manera estable e independiente para formar estructuras compactas

La estructura terciaria se estabiliza mediantes puentes de H, puentes disulfuro, por

interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura ocurre cuando las proteínas están formadas por la asociación de varias
cadenas peptídicas denominadas subunidades proteícas o protómeros.

Estos protómeros, se pueden autoensamblar en el interior de la célula mediante

interacciones débiles para formar estructuras mayores como la hemoglobina.

La estructura cuaternaria de las proteínas (o la terciaria, en aquellas que solo

presenten esta estructura) es la responsable de su actividad biológica.

PROTEINAS ALOSTÉRICAS

El alosterismo es uno de los mecanismos fundamentales que permiten regular la

actividad de una proteína y por tanto, su función biológica. Las proteínas alostéricas se
activan cuando hacen falta y cuando no, permanecen inactivas.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los grupos funcionales
contenidos en los radicales R.

5.1 ESPECIFICIDAD

Las proteínas son moléculas específicas, cada especie biológica tiene proteínas
distintas a las de otro organismo. La especificidad proteica se da incluso en individuos
de una misma especie.

5.2 SOLUBILIDAD

Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la

conformación globular. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales que al
ionizarse establecen puentes de hidrogeno con las moléculas de agua que rodean a la
proteína, formando una capa de solvatación, que impide que se pueda unir a otras
proteínas.

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 5.3 DESNATURALIZACION

La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su conformación espacial

característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables y como
consecuencia de ello, se anula su función biológica. Ej: intervención de agentes
químicos

Si las condiciones que provocan la desnaturalización duran poco o son poco intensas,
esta es temporal y reversible: cuando cesan las condiciones desfavorables la proteína
se pliega de nuevo y vuelve a su estado inicial: renaturalización.

Si los cambios son intensos y duraderos, los filamentos proteicos son incapaces de
recuperar su forma original y permanecen de modo irreversible. EJ: cuando comemos
huevo.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 Función de reserva: algunas proteínas almacenan aminoácidos dispuestos a ser

utilizados como elementos nutritivos. Ovoalbúmina
 Función estructural: las proteínas son las sustancias con las que se construyen
la mayoría de las estructuras celulares. Ej: las glucoproteínas de las membranas
celulares, las histonas que forman parte de la estructura de los cromosomas en
las células eucariotas.
 Función homeostática: las proteínas intracelulares y del medio interno
intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y actúan con otros
amortiguadores para mantener el pH constante.
 Función portadora de mensajes: hormonas y neurotransmisores.
Las hormonas de naturaleza proteica como la insulina del páncreas, regula el
metabolismo de la glucosa, o la hormona del crecimiento, segregada por la
hipófisis.
 Función de recepción y transmisión de señales: transmiten señales del exterior
al interior y forman las respuestas.

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  Función de transporte: además de las proteínas transportadoras de las
membranas celulares,que regulan el paso de las moléculas, hay otras proteínas
extracelulares que transportan sustancias por el organismo, como la
hemoglobina o la mioglobina, o las lipoproteínas del plasma sanguíneo
 Función defensiva: las proteínas que poseen una función de defensa son las
inmunoglobulinas de la sangre, que se comportan como anticuerpos frente a
los posibles agentes patógenos que pueden penetrar en el organismo.
 Función contráctil: motores musculares: la actina y la miosina llevan a cabo la
contracción y la relajación de los músculos estriados.
 Función enzimática: imprescindible para vivir.

Proteínas globulares
7. CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS
Histonas y
 HOLOPROTEINAS: solo están formadas por aminoácidos+ protaminas

Proteínas fibrosas

 HETEROPROTEÍNAS: formadas por aminoácidos y otros grupos como

glucoproteínas,lipoproteínas, cromoproteínas.

8. ENZIMAS: BIOCATALIZADORES.

Las enzimas son biocatalizadores de reacciones químicas que constituyen el

metabolismo . Excepto algunos tipos de ARN con capacidad catalítica como las
ribozimas, el resto de las enzimas son proteínas que se unen selectivamente a
determinadas moléculas llamadas sustratos.

Las reacciones metabólicas ocurren gracias a la acción enzimática. Las enzimas son
especificas de las reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen en ella.

Modelo de acoplamiento inducido:

cuando el sustrato se une a la enzima, le
provoca un cambio en su confromacion
Unión enzima-sustrato: el
espacial e manera que la enzima cambia su
sustrato se transforma en
geometría
producto, mientras que la
correspondiente enzima actúa
como catalizadora de la
reacción de transformación.

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 Los sustratos se transforman en productos a través de vías o rutas metabólicas que
constan de una serie de reacciones enzimáticas consecutivas. Unas rutas conducen al
catabolismo y otras a su biosíntesis.

8.1 COEFACTORES: COENZIMAS Y VITAMINAS.

Algunas enzimas solo tienen aminoácidos, pero las holoenzimas carecen de los
componentes químicos necesarios para realizar la catálisis, por lo que necesitan a los
coefactores (sustancias no proteicas)

Holoenzima= apoenzima+coefactor.

El coefactor puede ser de dos tipos:

 Orgánico: se encuentra unido a la apoenzima mediante enlace débil-es

coenzima como NAD+ Y FAD
Si se encuentra unido covalentemente –grupo prostético
 Iónico

LAS VITAMINAS: son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable que se

caracterizan por ser indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo.
No se sintetizan por eso se incluyen en la deieta.

 Liposolubles: A,D,E,K
 Hidrosolubles:C,B

8.2 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

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