PR proteínas recombinantes

 Permite la producción de grandes cantidades de proteína en un periodo

corto de tiempo.
 Los protocolos de transformación son sencillos.
 Requiere condiciones de cultivo simples.
 Rápido crecimiento.
 Bajo coste.
 Proceso escalable.

Las proteínas recombinantes, también llamadas proteínas quiméricas o proteínas

heterólogas, son aquellas que se obtienen al expresar un gen clonado en una especie o
una línea celular distinta a la célula original

desventajas de la producción de PR en E. coli es que la bacteria no es capaz

de hacer modificaciones post–traduccionales.

La modificación postraduccional de una proteína es un cambio químico ocurrido en esta

después de su síntesis por los ribosomas. Es uno de los pasos finales de la síntesis de
proteínas y, por lo tanto, de la expresión génica. Muchas proteínas no podrían ejercer sus
funciones si no sufrieran estos cambios.

Se han hecho esfuerzos conducentes a introducir vías metabólicas de

glicosilación en E. coli  que, aunque no son como las de humanos, han dado
buenos resultados para mejorar la función de la PR

estudiaron el transcriptoma de cultivos de alta densidad celular de E.

coli  produciendo PR. Basados en sus resultados, seleccionaron y co–
expresaron dos genes (glpF,  codifica para un transportador de glicerol
y prsA,  codifica para una fosforibosil pirofosfato fosfotransferasa), logrando
aumentar la producción de PR a más del doble.

Estudios proteómicos y del fluxoma también han arrojado información

valiosa sobre la fisiología bacteriana en cultivos de alta densidad celular

Actualmente, la enzima alimentaria está destinada a usarse solo en forma inmovilizada para la
producción de alulosa

La enzima alimentaria se utiliza como preparación inmovilizada en el procesamiento de

fructosa para la producción de un carbohidrato especial.D‐Alulosa

Características de los microorganismos parentales y receptores

El destinatario cepa es E. coli K-12 W3110 (■■■■■), un conocido de E. coli cepa
de derivan de la parental E. coli K-12 cepa (Gorbach, 1978). Los genomas de
ambas cepas se han secuenciado y están a disposición del público 
El aumento de la estabilidad de la enzima; 2. La posible reutilización del derivado, por lo que
disminuyen los costes del proceso. 3. La posibilidad de diseñar un reactor enzimático de fácil
manejo y control, adaptado a la aplicación de la enzima inmovilizada.

(Lambré et al., 2021)

(Lara, 2011)
Lambré, C., Barat Baviera, J.M., Bolognesi, C., Cocconcelli, P.S., Crebelli, R., Gott, D.M., Grob, K.,
Lampi, E., Mengelers, M., Mortensen, A., Rivière, G., Steffensen, I.L., Tlustos, C., Loveren,
H. van, Vernis, L., Zorn, H., Glandorf, B., Herman, L., Andryszkiewicz, M., Gomes, A., Liu,
Y., Maia, J., Rainieri, S. & Chesson, A. (2021). Safety evaluation of the food enzyme d-
psicose 3-epimerase from the genetically modified Escherichia coli strain K-12 W3110
(pWKLP). EFSA Journal, 19, 1–11.
Lara, A.R. (2011). Recombinant protein production in escherichia coli. Revista Mexicana de
Ingeniera Quimica, 10, 209–223.