ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DEL LITORAL

Facultad de Ingeniería en Mecánica y Ciencias de la Producción

Ingeniería en Alimentos
Química Alimentaria
Nombre: Josseline Aldaz Miranda

ENZIMAS DE IMPORTANCIA EN ALIMENTOS Y SUS APLICACIONES

INDUSTRIALES

Las enzimas catalizan varias reacciones involucradas en la preparación de diferentes

productos alimenticios. Es una herramienta importante en la industria alimentaria
moderna, debido que mientras se procesan diversos procesos intermedios se
simplifican, mediante el uso de enzimas (Damhus, Kaasgaard, & Olsen, 2013).

Amilasas

La α-amilasa es una endohidrolasa que actúa de aleatoria sobre los enlaces internos
α-(1-4) de la amilopectina y de la amilosa, en el que se producen dextrinas de 10 a 20
unidades de glucosa, dándole el nombre de enzima licuante por lo que su presencia
provoca la rápida reducción de la viscosidad de las soluciones de almidón. Tiene la
capacidad de romper las uniones glucosídicas adyacentes a ambos extremos del
enlace α-(1-6) de la amilopectina, aun cuando no ataca específicamente este enlace
(Badui Dergal, 2006).

Las α-amilasas son utilizadas para la conversión enzimática de todo el almidón e

incluye; la gelatinización, lo que conlleva a la disolución de los gránulos de almidón,
formando así una suspensión viscosa; licuefacción, que involucra la hidrolisis parcial y
pérdida de viscosidad; y la sacarificación, que implica la producción de maltosa y
glucosa a través de una hidrólisis adicional (Gupta, Gigras, Mohapatra, Goswami, &
Chauhan, 2003).

En la industria de alimentos las enzimas α-amilasas se emplean ampliamente en

alimentos procesados, tal como lo es la cocción, preparación de ayudas digestivas,
zumos de frutas, elaboración de cervezas, producción de pasteles y jarabes de
almidón (Van Der Maarel, Van Der Veen, Uitdehaag, Leemhuis, & Dijkhuizen, 2002).

La α-amilasas se ha derivado de diversos hongos, bacterias y levaduras, las enzimas

de fuentes bacterianas y fúngicas han dominado aplicaciones en los sectores
industriales. La termoestabilidad es una característica de la enzima, esta es deseada
en la mayoría de las industrias. Algunas especies de Bacillus como Bacillus
stearothermophilus, Bacillus amyloliquefaciens y Bacilluslicheniformis son excelentes
productores de α-amilasa termoestable que mejoran los procesos de producción de
almidón (Ashraf, Iqbal, Qadeer, & Haq, 2003).
Pectinasas

Las pectinasas forman parte de la pared celular, estas pueden afectar las
características de los alimentos. Se clasifican en pectinometilesterasas,
poligalacturonasas, pectinoliasas y pectatoliasas (Badui Dergal, 2006).

Los jugos de naranja, tomate, limón, toronja, deben su turbiedad y viscosidad a las
pectinas en suspensión liberadas de sus tejidos en el proceso de extracción; las
pectinasas causan la hidrolisis, la desestabilización y la desesterificación de los
coloides, ocasionando su precipitación y la consecuente pérdida de sus características
(Badui Dergal, 2006).

Las enzimas pectinasas son responsables principalmente de las degradaciones de las

moléculas complejas y largas en la pulpa de la fruta la cual es llamada pectina que se
producen como polisacáridos estructurales, también ocasionan la turbidez en la pulpa.
Con la adicción de pectinasas decrece la viscosidad de los zumos de frutas. La
capacidad de prensado de la pulpa mejora, el jugo de fruta se obtiene fácilmente con
rendimientos más altos y la estructura de la jalea se desintegra, también de tener
varias aplicaciones biotecnológicas (Damhus et al., 2013).

Las pectinasas comerciales son en realidad mezclas de la pectinoliasas,

pectinometilesterasas y la poligalacturonasas, se utilizan en la extracción, filtración y
clarificación de diversos vinos y jugos de frutas, también en la elaboración de purés y
concentrados frutícolas (Badui Dergal, 2006).

Las enzimas pectinolíticas comerciales se usan como auxiliares de procesamiento

para la degradación de la pectina que sedimenta las partículas orgánicas en
suspensión. Este uso no solo da un resultado con mayor rendimiento y claridad del
jugo, también preserva los nutrientes, el color y el sabor originales. Las mezclas de
enzimas pectinasa, hemicelulasa, celulasa es eficaz en la reducción de la viscosidad y
la mejora de la capacidad de filtrado en la preparación de jugos clarificados
(Tadakittisarn, Chompreeda, & Suwonsichon, 2007).

Proteasas

Las enzimas proteasas también llamadas como proteinasas, estas hidrolizan el enlace
peptídico de las proteínas. Las proteasas prefieren atacar el enlace peptídico entre
aminoácidos específicos, como ejemplo tenemos la renina hidroliza preferentemente el
enlace entre fenilalanina y metionina de la caseína de la leche. Existen proteasas
comerciales de origen animal (pepsina, quimotripsina, renina y tripsina), vegetal
(papaína, bromelina y ficina) y microbianas (hongos y bacterias). Pueden tener acción
endo o exo (Badui Dergal, 2006).

Las proteasas microbianas se utilizan para la producción de hidrolizados de utilidad de

complementación nutricional de alimentos; así como para la recuperación de proteínas
de materiales de desperdicio de origen animal,, como las vísceras, sangre y pescado,
también se usan como sustitutos de renina y para la modificación del gluten de la
harina de trigo (Badui Dergal, 2006).
Las proteasas alcalinas microbianas neutralofílicas y alcalifílicas poseen un potencial
industrial considerable debido a su diversidad bioquímica y estabilidad en ambientes
de pH extremo, respectivamente (Lakshmi & Prasad, 2015).

Sin embargo, las exigentes condiciones industriales para las aplicaciones tecnológicas
y el costo de la producción de proteasas requerían un ejercicio continuo para la
búsqueda de nuevos recursos microbianos. El costo de la enzima es también el factor
más crítico que limita el uso generalizado de la proteasa para diferentes aplicaciones.
Una gran parte de este costo se tiene en cuenta el coste de producción de la enzima.
Por lo tanto, la reducción en el costo de producción de las enzimas podría reducir en
gran medida el costo de la enzima. En fermentación sumergida hasta un 40% del
costo total de producción de enzimas es dueto el costo de la sustrato de
crecimiento(Lakshmi & Prasad, 2015).

Lipasas

Las lipasas tienen como sustrato a los triglicéridos, por lo que tienen actividad esterasa
liberan los ácidos grasos correspondiente. Para que las lipasas puedan producir
diglicéridos, monoglicéridos o incluso glicerol dependen del grado de hidrolisis.
Constituyen una clase especial de las esterasas debido a que actúan específicamente
en ésteres insolubles en agua, deben estar en emulsión para ser hidrolizados, por lo
que la enzima actúa en la interfase aceite-agua (Badui Dergal, 2006).

Lipoxigenasas

Las lipoxigenasa o lipoxidasa, es un grupo de enzimas que llevan a cabo la

oxigenación o peroxidación de varios compuestos insaturados, como triacilglicéridos,
ácidos grasos libres, pigmentos y algunas vitaminas (Badui Dergal, 2006).

Estas enzimas se encuentran en las hojas, las semillas, las ramas y en los frutos de
una gran variedad de vegetales; esta abunda en los alimentos que son ricos en
grasas, cacahuate, soya, maíz y cebada, además se localiza en otros, pero con baja
concentración de lípidos, como chícharos, manzanas, papas, alfalfa, jitomates,
rábanos y fresas. En los productos que son derivados de origen vegetal se encuentran
escasamente (Badui Dergal, 2006).

Fenolasas

Las Fenolasas es la agrupación de varias enzimas y sus respectivas isoenzimas que

provocan el oscurecimiento de algunos alimentos provenientes de origen vegetal los
cuales han sufrido daños físicos y que exponen su tejido al aire. Este cambio no se
efectúe en las células intactas, indica que existe un microambiente anaeróbico dentro
del fruto que suele inhibir el mecanismo, además el sustrato y la enzima se encuentran
en compartimientos celulares separados evitando que la reacción suceda en el estado
intacto del alimento. En algunos alimentos, como el té, café y algunas especies de
uvas, el oscurecimiento enzimático es deseable, pero en otros es totalmente negativo,
como el plátano y el aguacate (Badui Dergal, 2006).
BIBLIOGRAFIA

Ashraf, H., Iqbal, J., Qadeer, M. A., & Haq, I. (2003). Production of alpha amylase by
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57–61.
Badui Dergal, S. (2006). Salvador Badui Dergal. In Química de los alimentos.
Damhus, T., Kaasgaard, S., & Olsen, H. S. (2013). Novozymes Enzymes at work. 4th,
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Gupta, R., Gigras, P., Mohapatra, H., Goswami, V. K., & Chauhan, B. (2003). Microbial
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Lakshmi, G., & Prasad, N. N. (2015). Purification and Characterization of Alkaline
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Tadakittisarn, S., Chompreeda, P., & Suwonsichon, T. (2007). Optimization of
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Van Der Maarel, M. J. E. C., Van Der Veen, B., Uitdehaag, J. C. M., Leemhuis, H., &
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https://doi.org/10.1016/S0168-1656(01)00407-2