O X I D A C I Ó N

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La oxidación se define, desde un punto de vista químico, como la eliminación de electrones, y la reducción es la ganancia de
electrones. La oxidación de una molécula siempre se acompaña de reducción una segunda molécula. El principio de oxidación -
reducción aplica por igual a sistemas bioquímicos y fundamenta el entendimiento de la naturaleza oxidativa biológica.

Los animales dependen completamente de oxígeno para la respiración, el proceso mediante el cual las células obtienen ATP a
partir de la reacción controlada de hidrógeno con oxígeno para formar agua. El oxígeno molecular se incorpora a diversos sustratos
mediante enzimas denominadas oxidasas, muchos fármacos, contaminantes y carcinógenos químicos (xenobióticos) son
metabolizados por enzimas de esta clase, conocidas como sistema de citocromo P450. La administración de oxígeno puede salvar
la vida en el tratamiento de pacientes con insuficiencia respiratoria o circulatoria.

Sistema Voltios 𝑬´𝟎

Las reacciones REDOX, el cambio de energía libre es proporcional a la
H+/H2 -0.42
tendencia de reactivos a donar electrones o aceptarlos. Además de expresar NAD-/NADH -0.32
cambios de energía libre en cuanto a ∆𝐺0′, es posible, expresarlo de manera Lipoato; ox/red -0.29
numérica como un potencial redox (𝐸´0). Acetoacetato/ 3-hidroxibutirato -0.27
Piruvato / Lactato -0.19
Punto de vista químico: el potencial redox de un sistema 𝐸0 se compara con el Oxalacetato/ malato -0.17
electrodo de hidrógeno (0.0 voltios a pH de 0.0). Sin embargo, para sistemas Fumarato/ succinato +0.03
biológicos, el potencial redox 𝐸´0 se expresa a pH 7.0, pH al cual el potencial de Citocromo b; Fe3+/ Fe2+ +0.08
electrodo de hidrógeno es de -0.42 V. Ubiquinona; ox/red +0.10
Citocromo c1; Fe3+/ Fe2+ +0.22
Citocromo a: Fe3+/ Fe2+ +0.29
Las posiciones relativas de los sistemas redox permite predecir la dirección de Oxígeno/ agua +0.82
flujo de los electrones desde una pareja redox hacia otra. Las oxidorreductasas
se clasifican en 4 grupos: oxidasas, deshidrogenasas, hidro peroxidasas y

Las oxidasas catalizan la eliminación de hidrógeno desde un sustrato usando oxígeno como un aceptor de hidrógeno, estas forman
agua o peróxido de hidrógeno como un producto de reacción.
AH2 1/2 O2
LA CITOCROMO OXIDASA ES UNA HEMOPROTEÍNA.
(Red) Oxidasa. H2O AH2 O2
Oxidasa. H2O2
Es una hemoproteína ampliamente distribuida en muchos tejidos,
que tiene el grupo hem típico presente en la mioglobina, hemoglobina y
otros citocromos. A
(Ox) A

La citocromo oxidasa es el componente terminal de la cadena de

acarreadores respiratorios encontrados en mitocondrias, esta transfiere Oxidación de un metabolito catalizada por una
electrones originados por oxidación de moléculas de sustrato por oxidasa (A) formando H2O, (B) formando H2O2.
deshidrogenasas hacia el receptor final (O2)
La acción de esta enzima es bloqueada por el monóxido de carbono, el cianuro y el sulfuro de hidrógeno, lo que causa
envenenamiento al evitar que ocurra la respiración celular. Se ha denominado también “citocromo a3”; ahora se sabe que la hem a3
se combina con otro hem, el hem a, es una proteína única para formar el complejo de enzima citocromo oxidasa, así se denominaría
citocromo aa3 de manera correcta.

omo aa3 contiene dos moléculas hem, cada una tiene un átomo de Fe que oscila en Fe3+ y Fe2+ durante oxidación y reducción, también hay dos átomos de Cu, cada uno relacionado con

OTRAS OXIDASAS SON FLAVOPROTEÍNAS. forma no covalente a sus proteínas apoenzimas respectivas.

La enzima flavoproteína contiene flavina mononucleótido

(FMN) o flavina adenina dinucleótido (FAD) como grupos
prostéticos. El FMN y el FAD se forman a partir de la
vitamina riboflavina, que normalmente está unida de
 Oxidación y reducción del anillo isoaloxazina flavina por medio de
un intermediario semiquinona

Las metaloflavoproteínas contienen uno o más metales como cofactores esenciales. Algunos ejemplos de enzimas flavoproteínas son
los sgtes:
◦ L- aminoácido oxidasa: enzima enlazada a FMN (flavín mononucleótido) que se encuentra en los riñones con especificidad
general por la desaminación oxidativa (esta enzima existe de manera natural).
◦ Xantina oxidasa: contiene molibdeno, que es importante en la conversión de bases purinas en ácido úrico y es
particularmente importante en los animales uricotélicos.
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◦ Aldehído deshidrogenasa: es una exima enlazada al FAD presente en el hígado de mamíferos, y contiene molidbeno y hierro
no hem, además actúa sobre aldehídos y sustatos N-heterocíclicos.

El mecanismo de redox de estas enzimas es complejo y, por ende, se realiza en dos pasos como sugiere la evidencia de las reacciones.

funciones principales: (Ox)

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esde un sustrato hacia otro en una reacción redox acoplada. Las deshidrogenasas son específicas para los sustratos, pero suelen emplear coenzimas o acarreadores de hidrógeno
A Transportador-H2 B
AH2 BH2
(Ox)
comunes (NAD).
Las deshidrogenasas Al ser reversibles,
constituyen permite
un gran número que los equivalentes
de enzimas, reductores
estas desempeñan 2 (Ox) (Red)
Transportador
(Red) (Red)
se transfieran de manera libre en la célula. Estas reacciones permiten que el Deshidrogenasa Deshidrogenasa
sustrato se oxide a expensas de otro. SU IMPORTANCIA radica en permitir específica para A. específica para B.
procesos oxidativos en ausencia de oxígeno, por ejemplo, fase anaerobia
de
la glucólisis. Oxidación de un metabolito catalizada por
2. de electrones en la cadena respiratoria del transporte de electrones desde sustrato hacia oxígeno. deshidrogenasas acopladas
Transferencia

MUCHAS DESHIDROGENASAS DEPENDEN DE COENZIMA NICOTINAMIDA.

Las deshidrogenasas usan nicotinamida adenina dinucleótido (NAD-) o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
(NADF+) o ambos, se forman en el cuerpo a partir de la vitamina niacina.

En la reacción redox de coenzima nicotinamida, se muestra la

estructura de NAD-, el NADP- tiene un grupo fosfato esterificado
al 2´ hidroxilo de su porción adenosina, pero por lo demás es
idéntico al NAD-. Ambos nucleótidos en su forma oxidada
tienen una carga + en el átomo de nitrógeno de la porción
nicotinamida. Las coenzimas son reducidas por el sustrato
específico e la deshidrogenasa, y re oxidadas por un aceptor
idónea de electrón.

Las deshidrogenasas entrelazadas a NAD catalizan reacciones

de oxidación y reducción de tipo:

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Oxidación y reducción de coenzima nicotinamida.

El sustrato oxidado pierde dos átomos de hidrógeno y dos electrones. Un H - y ambos electrones son aceptados por el NAD - para
formar NADH, y el otro H + es liberado. Muchas de estas reacciones ocurren en el metabolismo (glucólisis y ciclo del ácido cítrico).
El NADH: generado en la glucólisis y el ciclo de Krebs por medio de la oxidación de moléculas de combustible; y el NAD-:
regenerado mediante la oxidación del NADH conforme transfiere electrones al O 2 por medio de la cadena respiratoria en las
mitocondrias (formación del ATP). Deshidrogenasa entrelazada a NADP se encuentra en las vías biosintéticas donde se requiere
reacciones reductivas, como la vía extra mitocondrial de síntesis de ácidos grasos y de síntesis de esteroides.

OTRAS DESHIDROGENASAS DEPENDEN DE LA RIBOFLAVINA.

Los grupos flavina, como FMN y FAD están asociados con deshidrogenasas
y oxidasas. El FAD es el aceptor de electrones en las reacciones del tipo:
 El FAD acepta 2 electrones y 2 H-, lo cual forma
FADH2. Los grupos flavina por lo general están
estrechamente unidos a sus apoenzimas que las
coenzimas nicotinamida. Casi todas las
deshidrogenasas enlazadas con riboflavina están
Oxidación y reducción del anillo isoaloxazina flavina por medio de un
estrechamente relacionadas con el transporte de
electrones en o con la cadena respiratoria. intermediario semiquinona
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La NADH deshidrogenasa actúa como un acarreador de electrones entre el NADH y los componentes de potencial redox más
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alto. Las deshidrogenasas como el succinato deshidrogenasa, acetil-CoA deshidrogenasa y glicerol-3-fosfato

deshidrogenasa mitocondrial, transfiere equivalentes reductores de manera directa desde el sustrato hacia la cadena
respiratoria.

Otra función de las deshidrogenasas dependientes de flavina estriba en la deshidrogenación (por medio de la dihidrolopoil
deshidrogenasa) de lipoato reducido, intermediario en la descarboxilación oxidativa del piruvato y α – cetoglutarato.

LOS CITOCROMOS TAMBIÉN PUEDEN CONSIDERARSE DESHIDROGENASAS.

Los citocromos son hemoproteínas que contienen hierro. En la cadena respiratoria, participan como acarreadores de electrones desde flavoproteína

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En la cadena respiratoria se encuentran los citocromos b, c1, c y citocromo oxidasa; también se pueden encontrar en otras ubicaciones,

Flujo de electrones a través de los complejos de cadena respiratoria, bacterias y levaduras.

que muestran los puntos de entrada de equivalentes reductores
desde

Las hidroperoxidasas representan un papel importante en la protección del cuerpo humano contra los efectos perjudiciales de
especies reactivas de oxígeno (ROS), estas últimas son moléculas que contienen oxígeno, son muy reactivas y llegar a ser
perjudiciales si se acumulan en cantidades excesivas en el organismo.

En las hidroperoxidasas podemos encontrar dos tipos de enzimas que se pueden encontrar en animales y vegetales:
1. Las Peroxidasas.
2. Las Catalasa.

LAS PERIXIDASAS REDUCEN PERÓXIDOS USANDO DIVERSOS ACEPTORES DE ELECTRONES.

Las peroxidasas se encuentran en muchos tejidos, como por ejemplo en el hígado. Se encuentran presente en la leche, en los
leucocitos, las plaquetas y otros tejidos comprendidos en el metabolismo de eicosanoides. Su grupo prostético es el protohem.

En reacciones que son catalizadas por Peroxidasas, el H2O2 se reduce a expensa de

otras sustancias que a su vez actuaran como aceptadores de electrones, como por
ejemplo el ascorbato (vitamina C), quinonas y citocromo c. Reacción general de
catalización de peroxidasas

LA CATALASA USA PERÓXIDO DE HIDRÓGENO COMO DONADOR, Y COMO ACEPTOR DE ELECTRÓN.

La catalasa es una hemoproteína que contiene cuatro grupos hem. Se pueden encontrar en la sangre, médula ósea, mucosa,
riñones e hígado. Estas pueden actuar como una peroxidasa y catalizar reacciones como la que se mostró anteriormente,
también tienen la capacidad de catalizar la desintegración del H2O2 formada por la acción de oxigenasas, a agua y oxígeno.

En la reacción de la imagen se usa una molécula de H2O2 como sustrato donador de

electrón, y la otra molécula de H2O2 como un aceptador de electrón.

Las oxigenasas se encargan de la síntesis o degradación de muchos tipos de metabolismos. Pueden catalizar la
incorporación de oxígeno hacia una molécula de sustrato en dos pasos: 1. El oxígeno se une a la enzima en el sitio activo. 2. El
oxígeno que se unió se reduce o se transfiere hacia el sustrato. En las oxigenasas podemos encontrar dos subgrupos:
1. Las dioxigenasas
2. Las monooxigenasas
 LAS DIOXIGENASAS INCORPORAN AMBOS ÁTOMOS DE OXÍGENO MOLECULAR HACIA EL SUSTRATO.

Ejemplos de estas dioxigenasas son: las enzimas hepáticas, homogentisato dioxigenasa (oxidasa), 3- hidroxiantranilato
dioxigenasa (oxidasa) y L – triptófano dioxigenasa. La reacción básica catalizada por dioxigenasas es la siguiente:

A + O2 → AO2
LAS MONOOXIGENASAS (OXIDASAS DE FUNCIÓN MIXTA, HIDROXILASAS) INCORPORAN SOLO UN ÁTOMO DE
OXIGENO MOLECULAR HACIA EL SUSTRATO.
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Ejemplos de estas dioxigenasas son: las enzimas hepáticas, homogentisato dioxigenasa (oxidasa), 3- hidroxiantranilato
dioxigenasa (oxidasa) y L – triptófano dioxigenasa. La reacción básica catalizada por dioxigenasas es la siguiente:

A H + O2 + ZH2 → A OH + HO2 + Z
LOS CITOCROMOS P450 SON MONOOXIGENASAS IMPORTANTES EN EL METABOLISMO DE ESTEROIDES, Y PARA LA
DESTOXIFICACIÓN DE MUCHOS FÁRMACOS.

Los citocromos P450 contienen hem y se han encontrado más de 50 de estas enzimas en el genoma humano. Se
encuentran principalmente en el retículo endoplasmatico en el hígado y en el intestino, pero también se puede encontrar en las
mitocondrias de algunos tejidos. Participan en una cadena de transporte de electrones en la cual el NADH y el NADPH
pueden donar equivalentes reductores. Los electrones se pueden pasar al citocromo P450 mediante dos tipos de reacciones
que comprenden el FAD o FMN. Los sistemas clase I constan de una enzima reductasa que contendrá FAD, una proteína de
azufre hierro (Fe2 S2) y la proteína hem P450, a diferencia de los sistemas clase II que contienen citocromo P450 reductasa que
pasa electrones del FADH2 al FMN. En el paso final el oxígeno acepta los electrones que provienen del citocromo P450 y es
reducido; un átomo es incorporado hacia H2O, y el otro hacia el sustrato, lo que por lo general da lugar a su hidroxilación. A
todas las reacciones mencionadas anteriormente se le conoce como el ciclo de la hidroxilasa.

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