Parcial 1 Bioquímica

Federico Andrés Ramírez Molina

Desarrollo.

Para este punto son diferentes factores los que nos llevan a analizar que el ácido cuya curva
de titulación es la mostrada en el gráfico a es el más fuerte y, por ende, el de la derecha es
más débil. Uno de dichos factores es la misma curva de titulación, donde se tiene que a un
volumen 0 de NaOH añadido, el pH del ácido es 2, y conforme se agrega NaOH hasta
llegar a 10 mL el pH del ácido a se mantiene en un rango más bajo; mientras que el b
muestra una elevación de pH rápida con 10 mL de titulante. Por otro lado, el punto de
inflexión del gráfico a denota un cambio drásticamente mayor respecto al b, pues la
diferencia en el cambio de concavidades de la curva demuestra que el ácido fuerte tarda
más en elevar su pH al desprotonarse.

Finalmente, el último factor que finiquita la discusión sobre la debilidad y fortaleza de

ambos ácidos observados es el punto de equivalencia. No obstante, se debe entender que el
punto de equivalencia se estable cuando el agente titulante y el analito están
estequiométricamente en cantidades equivalentes, es decir, que ambas están reaccionando
completamente. Asimismo, se ve que el punto de equivalencia en el gráfico a se encuentra
más cercano al pH neutro (7), mientras que en la gráfica b se nota como el punto de
equivalencia se haya por encima del pH neutro.
Desarrollo.

● I

Representación cartoon de la proteína.

● II

Representación cartoon de la proteína, donde las hojas β se muestran de color

verde, las hélices 1,2,3 de azul, amarillo y rojo, respectivamente.

● III

Representación cartoon de la proteína, donde se seleccionó el fragmento de

residuos correspondientes del 50 al 59; estando conformado por lisina-(50),
glicina-(51), treonina-(52), fenilalanina-(53), lisina-(54), arginina-(55), isoleucina-
(56), leucina-(57), arginina-(58), y ácido aspártico-(59).
Desarrollo.

● Para este punto, se necesita hacer uso de la ecuación de Hendersson Halsselbach,

así:

pH= pKa+log ¿ ¿

En este caso se entiende que cuando se alcanza el pH = 7 durante el experimento, el

24% del ácido se encuentra en forma desprotonada; por ende, se hace el siguiente
razonamiento:
pK a= pH−log ¿ ¿

Dichas concentraciones se consiguen gracias a que cuando el pH es equivalente al

pK a tanto la forma protonada como desprotonada se encuentran en una proporción
equivalente el 50% cada uno; no obstante, en este caso entendemos que la forma
desprotonada está al 24%. Por lo tanto, la forma protonada se encuentra en mayor
proporción, siendo esta 76%.
¿¿

[ HA ] −0,24 [ HA ] =0,24 ¿

0,76 [ HA ] =0,24 ¿

Entonces, reemplazamos en la ecuación de Hendersson Hasselbach que habíamos

planteado anteriormente, así:
[ 0,24 ]
pK a=7−log → pK a= pH−log log (−0,5 ) → pK a=7+ 0,5→ pK a=7,5
[ 0,76 ]
Desarrollo.

a) Inicialmente, se debe aclarar que un enlace disulfuro es la unión covalente entre dos
átomos de azufre. Además, los enlaces disulfuro son fuertes y poseen un rol vital en
el plegamiento (brinda la topología plegada) y estabilidad de algunas proteínas (se
forman núcleos hidrofóbicos para cuando es secretada al medio extracelular). Dicho
enlace es formado gracias a la oxidación de dos grupos sulfhidrilo (SH), cada uno
perteneciente a una molécula de cisteína (mostradas en la secuencia del enunciado).
Para contemplar la conformación del enlace disulfuro en la secuencia de residuos
otorgada de la vasopresina, se esquematizó de tres formas dicha unión, así:
 Esta es la esquematización de la secuencia especifica de residuos para la
vasopresina. No obstante, en el esquema realizado en Pymol se evidencia que es la
vasopresina bovina, aunque sigue siendo útil para evidenciar la unión por enlace
disulfuro ya que es conservativa. En el esquema de Avogadro se optó por realizar el
enlace manualmente, debido a que no se generaba. Finalmente, en el esquema de
código de tres letras se denota que la unión de los sulfuros se realiza gracias a las
cisteínas.

b) La sustitución conservativa es un reemplazo de aminoácidos en una proteína;

específicamente, cuando cambia un aminoácido dado a un aminoácido diferente con
propiedades bioquímicas similares, tales como: carga, hidrofobicidad y tamaño. Por
otro lado, en una sustitución no conservativa se da un cambio abrupto en las
propiedades del péptido.
De esta forma, se optó por usar el simulador Bachem para monitorear el cambio en
las propiedades de la secuencia de la vasopresina. Entonces, la secuencia original
queda así:
Una vez realizado el cambio, el péptido modifica sus propiedades de la siguiente forma:

Una vez observado el cambio de residuos en la posición 3 podemos categorizar esta

sustitución como conservativa debido a que las características del péptido no sufren un
cambio drástico; además, cadenas laterales de ambos residuos se clasifican como no
polares, a pesar de que uno es alifático y otro aromático.

En la izquierda se observa la fenilalanina y en la derecha la isoleucina.

Desarrollo.

● α-lactalbumin
a) La categoría class de este péptido, según el sistema CATH, es Mainly Alpha.
Cabe aclarar que class se describe como un amplio espectro de grupos de
proteínas cuyas proporciones son similares en cuanto a aminoácidos y
estructuras secundarias. Además, cada clase contiene múltiples superfamilias de
proteínas independientes.
b) La categoría architecture de este péptido, según el sistema CATH, es
Orthogonal Bundle. Y se entiende que es la disposición tridimensional de
átomos en una molécula de cadena de aminoácidos.
c) En este caso, la topología de la proteína es Lysozyme. Entendiendo que se refiere
a la orientación mutua de estructuras secundarias regulares , como hélices alfa y
hebras beta en la estructura de la proteína.
● β-lactoglobulin
a) La categoría class de este péptido, según el sistema CATH, es Mainly Beta.
 b) La categoría architecture de este péptido, según el sistema CATH, es Beta
Barrel.
c) La topología de la proteína es Lipocalin.

Referencias
 Williamson, Mike (Michael Paul) (2012). How proteins work. Garland Science.
ISBN 978- 0-8153-4446-9. OCLC 668196960
 Karp, G., & Araiza Martinez, M. E. (2011). Biología celular y molecular:
Conceptos y experimentos / Gerald Karp (6a ed.). México D.F.: McGraw- Hill.