AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
 LOS AMINOÁCIDOS
36

 Los aminoácidos están estructurados de la siguiente

manera:
 Grupo amino (NH2) (básico)
 Grupo carboxilo (COOH) (ácido)
 Hidrógeno
 Cadena lateral (Radical)
Aminoácidos D y L

En la naturaleza, solo aparecen L-aminoácidos (salvo en algunas bacterias).

Clasificación química
Clasificación química
37
Clasificación biológica

Aminoácidos
Esenciales
Proteicos
No esenciales
No proteicos
 Clasificación biológica
37
1) Aminoácidos esenciales: Son ingeridos a través de la
dieta para cumplir funciones especiales y formar
proteínas.
Son 9:
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Leucina(Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Triptófano (Trp)
Valina (Val)
Histidina (His)
 Clasificación biológica
38
2) Aminoácidos no esenciales: Pueden ser sintetizados a
partir de otros aminoácidos.
• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)
• Arginina (Arg)
 Aminoácidos no proteicos

• Beta-alanina: Es un precursor del ácido pantoténico (vitamina B5) que interviene

como componente del coenzima A y de otras moléculas importantes. Juega un papel
muy importante en el funcionamiento del metabolismo celular y del sistema nervioso
e inmunitario

• Ácido gama-aminobutírico: Es un neurotransmisor central inhibidor, el más abundante

del cerebro, estando presente entre el 25-40% de las sinapsis cerebrales.

• Homocisteína – Homoserina – Citrulina – Ornitina : son intermediarios en el ciclo de

la úrea.
Forma iónica de los aminoácidos
Influencia del pH en la carga del
aminoácido
Punto isoeléctrico
 El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH en el cual el aminoácido no
tiene carga neta (estado de ion dipolar si el radical no tiene carga) y no
migra en un campo eléctrico.
 El punto isoeléctrico se calcula como el promedio de los pK1 y pK2 que
originan una especie iónica con carga neta 0 (el pKa y pKb, en aminoácidos
cuyo radical no tiene carga).

http://biomodel.uah.es/tecnicas/carga/calculo_pI.htm
Formación de proteínas

 El enlace peptídico es un enlace

entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–
COOH) de otro aminoácido​.
 Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.​
 El enlace peptídico implica la
pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente
CO-NH. Es, en realidad, un enlace
amida sustituido.​
 La formación de este enlace requiere
aportar energía, mientras que su
ruptura (hidrólisis) la libera.
PROTEÍNAS - CARACTERÍSTICAS GENERALES

• Están formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

• La función específica de la proteína depende de los radicales
de sus aminoácidos.
• En los seres vivos existen 20 aminoácidos comunes que conforman
proteínas.
Clasificación de las Proteínas
HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos.

• Globulares:

- Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

- Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
- Albúminas: Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina
- Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas, etc.
Clasificación de las Proteínas
HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos.

•Fibrosas:

- Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

- Queratinas: Epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.
- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insect os).
Clasificación de las Proteínas
HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteica y un grupo
prostético (Componente no aminoacídico).

• Glucoproteínas: Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos,

Hormonas.

• Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que

transportan lípidos en la sangre.

• Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina; Ribosomas.

• Cromoproteínas: Hemoglobina, hemocianina, mioglobina

que transportan oxígeno; Citocromos que transportan
electrones.
28 FUNCIONES
 Inmunológica - Anticuerpos:

Sirven para los sistemas de defensa del cuerpo.

Ejemplos:
• Inmunoglobulina
• Trombina
• Fibrinógeno
  Hormonas: Son mensajeras que provocan actividades
29
específicas de las células:

• Factores de crecimiento
• Activadores de gen
• Funciones reguladoras

Ejemplos
• Insulina y glucagón
• Calcitonina
• Hormonas tropas
  Proteínas contráctiles y motoras:
30
Estas proteínas ayudan al movimiento de los seres vivos
mediante los músculos.
31  Proteínas estructurales: Forman
tejidos particulares:
• Como las glucoproteínas que forman
parte de las membranas.
• Las histonas que forman parte de los
cromosomas.
• El colágeno, del tejido conjuntivo
fibroso (tendones, ligamentos).
• La elastina, del tejido conjuntivo
elástico (pulmones, vasos sanguíneos).
• La queratina de la epidermis (cabello,
plumas, uñas, caparazones).
  Enzimas:
32
• Son las más numerosas y
especializadas de las proteínas.
• Actúan como biocatalizadores
de las reacciones químicas.
• Aceleran la velocidad de las
reacciones metabólicas.
• Sintetizan y degradan
moléculas.

Thomas A Steitz/Universidad de Yale

33  Proteínas receptoras:
Determinan que células reaccionan y qué tipos de
sustancias penetran o salen de ellas. Reciben estímulos
de células externas y producen una respuesta.
34  Proteínas transportadoras: Transportan sustancias a través de
las membranas celulares a otras partes del organismo.

Ejemplos
• Hemoglobina
• Hemocianina
• Citocromos
41 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria: Se refiere a la
secuencia de los aminoácidos
que conforman la proteína y que
están unidos por enlaces
peptídicos (entre un grupo amino y un
grupo carboxilo).

• Nos indica qué aminoácidos

componen la cadena
polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se
encuentran.
• La función de una proteína
depende de su secuencia y de
la forma que ésta adopte.
 Estructura primaria
42

Ejemplo: Enfermedad de la anemia falciforme

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
43

Estructura Secundaria: Es una

configuración espacial que deriva de la
proximidad de los aa en la cadena
polipeptídica.
Se da gracias a la formación de enlaces
de hidrógeno entre las cadenas laterales
de un aminoácido.

Se distinguen 2 tipos de estructuras:

 Una hélice α
 Un pliegue o doblez β
44 Estructura secundaria

Hélice α Hoja plegada β

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
45

Estructura terciaria: Está determinada por la aparición de

plegamientos entre las regiones hélice α y hoja plegada β,
lo que da lugar a la configuración tridimensional de la
proteína.

Ejemplo del prión de la vaca loca: un mal pliegue produce

una proteína infecciosa.
46 Estructura terciaria
Se da por fuerzas hidrófobas como la
fuerza de Van der Walls (fuerza atractiva o
repulsiva entre moléculas) que generan la
aparición de varios tipos de enlaces:
1. Puente di sulfuro.
2. Puentes de hidrógeno
3. Puentes eléctricos (iónicos)
4. Interacciones hifrófobas.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
47

Estructura cuaternaria:

 informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
 El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus
de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
 Desnaturalización de las proteínas
48

• Consiste en la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y

cuaternaria, por la ruptura de los puentes de hidrógeno que
forman dicha estructura.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen una conformación
muy abierta y con máxima interacción con el disolvente.
• Se puede producir por cambios físicos (temperatura) (huevo
cocido o frito), o por cambios químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).
METABOLISMO
 DIGESTIÓN
Y
ABSORCIÓN
DE
PROTEÍNAS

Para más información:

Video: Protein digestion
and absorption
https://www.youtube.c
om/watch?v=HL7-
fYBtJ1Y
 En los mamíferos, la proteólisis de la proteína ingerida en la dieta se inicia en
el estómago, debido a la acción de enzimas digestivos del jugo gástrico (pH 1-
1,5), notablemente de la pepsina.
 La pepsina se segrega en forma de precursor inactivo, el pepsinógeno . Este
se convierte en pepsina , por acción de la pepsina libre, actuando en
presencia del jugo gástrico (proceso autocatalítico).
 La especificidad de la pepsina es relativamente amplia, pero tiene una cierta
preferencia por hidrolizar enlaces peptídicos en los que la función amino es
aportada por aminoácidos aromáticos (Phe, Trp, Tyr), ácidos (Asp, Glu) y
leucina.
 En el intestino delgado (pH 7-8), los polipéptidos formados en el estómago son
expuestos a la acción de varias enzimas proteolíticas. Algunas, segregadas por
el páncreas, penetran en el intestino en forma de enzimqas inactivas, tales
como, tripsinógeno, quimotripsinógeno, procarboxipeptidasa y eroelastasa.
 En el intestino se convierten en sus formas enzimáticamente activas. El
tripsinógeno se convierte en tripsina activa por acción de la enteroquinasa,
enzima segregada por el intestino, o por la propia tripsina. Esta enzima es
bastante específica ya que hidroliza enlaces peptídicos en que el grupo
carbonilo es aportado por arginina o lisina.
 El quimotripsinógeno se convierte en quimotripsina, su forma activa, por acción
de la tripsina. La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos cuyo grupo carbonilo
es aportado por triptófano, fenilalanina, tirosina y menos eficientemente, por
otros aminoácidos.
 Las procarboxipeptidasas son activadas a carboxipeptidasa A y B. Estas hidrolizan
solamente enlaces peptídicos terminales.
 La carboxipeptidasa A hidroliza los enlaces peptídicos a partir del extremo
carboxiterminal, excepto aquellos casos en que el aminoácido de este extremo es lisina,
arginina o prolina.
 La carboxipsptidasa B ataca solamente cuando el aminoácido del extremo
carboxiterminal es básico (Lys, Arg).
 La Proelastasa se convierte en elastasa por acción de la tripsina y actúa sobre
enlaces peptídicos en que intervienen aminoácidos neutros, siendo
particularmente activa sobre Ala, Gli y Ser.
 Por la acción combinada de las enzimas proteolíticas segregadas por el estómago,
páncreas e intestino delgado, las proteínas ingeridas finalmente se hidrolizan por
completo a aminoácidos, dipéptidos o tripéptidos, los cuales son absorbidos por
las células epiteliales del intestino delgado en un proceso de transporte activo que
requiere energía.
 Los aminoácidos son enviados después a todos los tejidos por medio de la sangre.
Al entrar en las células individuales, nuevamente por un proceso de transporte que
requiere energía, se incorporan a los canales metabólicos peptídicos.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos que no son necesarios para fabricar nuevas proteínas no

pueden almacenarse como ocurre con los carbohidratos y los lípidos, así que
son catabolizados.
 El catabolismo de aminoácidos no se utiliza como fuente primaria de energía,
pero la degradación de sus cadenas carbonadas desprende energía y el
nitrógeno es excretado o utilizado para fabricar otros aminoácidos o ácidos
nucleicos.
 El catabolismo de aminoácidos se inicia con la degradación de su grupo amino
y suele necesitar tres procesos: transaminación, desaminación oxidativa y
descarboxilación. Una vez separados los compuestos, el esqueleto carbonado
sigue unas rutas metabólicas y el amonio, otras.
REACCIONES DE TRANSAMINACIÓN
 En las reacciones de transaminación, que están ampliamente extendidas en la
naturaleza, el grupo α-amino de un aminoácido se transfiere reversiblemente a
uno de tres α-oxoácidos (llamados también cetoácidos) diferentes (piruvato,
oxalacetato, α-oxoglutarato). Los productos son el α-oxoácido correspondiente del
aminoácido y uno de los tres aminoácidos alanina, aspártico y
glutámico respectivamente.
 La reacción catalizada por la alanina-aminotransferasa es:

Aminoácido Piruvato * α-oxoácido alanina

*El piruvato es el producto final de la glucólisis (proceso por el cual se escinde la glucosa en dos moléculas de
piruvato y se libera energía).

 Y la catalizada por la glutamato-aminotransferasa es:

Aminoácido α-oxoglutarato** α-oxoácido glutamato

**El α-cetoglutarato (oxoglutarato) es un intermediario clave en el ciclo de Krebs.
DESAMINACIÓN DE AMINOÁCIDOS
 Los productos de la desaminación de aminoácidos son el ion amonio y el α-
oxoácido correspondiente al aminoácido específico, o un derivado
insaturado.
 En la desaminación oxidativa, el aminoácido pierde el grupo amino y pasa a α-
cetoácido. Esta reacción es reversible: puede convertir el glutamato en α-
cetoglutarato para su degradación, pero también puede sintetizar glutamato
a partir del cetoglutarato. Esta reacción requiere NADP+ para que la
glutamato deshidrogenasa pueda actuar. Una alta concentración de ATP y
GTP favorece la producción de glutamato, mientras que una alta
concentración de ADP y GDP favorece la degradación del glutamato.
Para más información, ver el video: https://youtu.be/hDDcdFjuvZ8
DESCARBOXILACIÓN DE AMINOÁCIDOS

 La descarboxilación de un
aminoácido es una reacción en la
cual se eliminar el grupo carboxilo,
dando como productos CO2 y una
amina biogénica, que pueden actuar
como neurotransmisores u
hormonas.
 Por ejemplo, la descarboxilación de
la histidina, catalizada por la
histidina descarboxilasa, genera CO2
e histamina (involucrada en
procesos inmunológicos).
 La descarboxilación de la
dihidroxifenilalanina genera la
dopamina (neurotransmisor
relacionado al sueño, el humor, la
atención y el aprendizaje, entre
otros)
CICLO DE LA UREA
 Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados, los grupos amino se
canalizan a un único producto final de excreción. En los organismos ureotélicos (aquellos que excretan el
nitrógeno amínico en forma de urea, por lo general animales terrestres), el amoníaco depositado en las
mitocondrias de los hepatocitos se convierte en urea mediante el ciclo de la urea.
 El ciclo de la urea se da en dos compartimientos celulares: empieza en el interior de las mitocondrias del
hígado y tres de los pasos siguientes tienen lugar en el citoplasma.
 El primer grupo amino que entra en el ciclo de la urea proviene del amoníaco de la matriz mitocondrial, como
resultado de la desaminación. Parte del amoníaco también llega al hígado por medio de la vena porta a partir
del intestino, en donde se produce por oxidación bacteriana de aminoácidos.
 El NH4 generado en las mitocondrias hepáticas se utiliza inmediatamente junto con el CO 2 (en forma de HCO3-)
producido por la respiración celular, generando carbamoil fosfato en la matriz. Esta reacción dependiente de
ATP es catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I.
 El carbamoil fosfato entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos enzimáticos.
 En primer lugar, el carbamoil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera Pi. La ornitina
desempeña pues un papel similar al del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico (o ciclo de Krebs), aceptando material en
cada vuelta del ciclo. La reacción está catalizada por la ornitina transcarbamilasa, y la citrulina formada pasa de la
mitocondria al citosol.
 El segundo grupo amino se introduce a partir del aspartato (generado en la mitocondria por transaminación y transportado
al citosol) mediante una reacción de condensación entre el grupo amino del aspartato y el grupo ureido (carbonilo) de la
citrulina, que forma argininosuccinato. Esta reacción citosólica, catalizada por la argininosuccinato sintetasa,
requiere ATP. A continuación, se corta reversiblemente el argininosuccinato por la argininosuccinato liasa, para formar
arginina libre y fumarato, que entra en la mitocondria y se une a la reserva de intermedios del ciclo del ácido cítrico.
 En la última reacción del ciclo de la urea, la enzima citosólica arginasa corta la arginina dando urea y ornitina. La ornitina
es transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
Para más información, ver el
video: https://youtu.be/MhWOWLzZYQc
OXIDACIÓN DE LA CADENA CARBONADA
DE LOS AMINOÁCIDOS
 Tras la desaminación o la transaminación de un aminoácido, queda como
residuo una cadena carbonada. Esta cadena carbonada puede ser incluida en el
ciclo de Krebs.
 El ciclo de Krebs (conocido también como ciclo del ácido cítrico o ciclo de los
ácidos tricarboxílicos) es una ruta metabólica (sucesión de reacciones
químicas), que se da en la matrtiz mitocondrial, que forma parte de la
respiración celular, donde se libera energía almacenada a través de la
oxidación del acetil-CoA (derivado de carbohidratos, lípidos y proteínas) en
CO2 y energía química en forma de ATP.
 Existe aminoácidos cetogénicos y glucogénicos.
 Los cetogénicos son aquellos que al degradarse generan acetil-CoA y sirven para
producir cuerpos cetónicos.
 Los glucogénicos son aquellos que al degradarse producen moléculas como piruvato,
oxaloacetato, α-cetoglutarato, succinil CoA y fumarato, y sirven para la síntesis de
glucosa .
RESUMEN
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS (ANABOLISMO)
 Es el proceso de formación de los aminoácidos no esenciales a partir de α-
cetoglutarato y el oxalacetato (componentes del ciclo de Krebs).
 Por ejemplo, la alanina se puede sintetizar por transaminación del piruvato con
glutamato.
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

 Ver el siguiente video: https://youtu.be/uiCrjZ-0eQk