1.

En enzimología clínica se comenta que las enzimas usadas en el laboratorio de

análisis clínicos deben tener alta sensibilidad y
especificidad. Qué significan estos términos?

Especificidad La mayor parte de las enzimas son únicamente capaces de actuar

sobre un substrato dado o a lo sumo sobre moléculas muy parecidas al mismo. No
obstante, existen grados diferentes de especificidad, que van desde la absoluta de
aquellas enzimas que sólo pueden actuar sobre un único substrato a la relativa de
aquellas otras que reconocen a lo sumo un determinado grupo químico, como
éster o amida. Veremos a continuación algunos datos referentes a la especificidad
enzimática.

Sensibilidad

2. Haga una lista de 10 enzimas y junto a cada nombre escriba la

enfermedad en cuyo diagnóstico ayuda.

4. La medida de la actividad de la lactato deshidrogenasa en el suero

también es considerada en la enzimología del infarto de miocardio. Cuál

de las diferentes isoenzimas es la de mayor utilidad para el diagnóstico

de infarto de miocardio? Por qué?

TIPO COMPOSICIÓN LOCALIZACIÓN

LDH1 HHHH Corazón y eritrocito

LDH2 HHHM Corazón y eritrocito
LDH3 HHMM Cerebro y riñón

LDH4 HMMMMúsculo esquelético e hígado

LDH5 MMMM Músculo esquelético e hígado

Composición y localización de las diferentes isoformas.

5. Haga un diagrama en donde muestre como migran las isoenzimas de la

LDH en la electroforesis. Cuál es la más anódica? Cuál es la de mayor

punto isoeléctrico?
6. En caso su laboratorio no esté implementado para hacer la separación

electroforética de las isoenzimas de la LDH, habría algún procedimiento

simple que me permita precisar si un aumento en la actividad LDH del

suero es debido a un infarto de miocardio o a un cuadro de necrosis del

músculo esquelético ?

El análisis de la CK-MB representa una ventaja sobre la medida de la CK total, ya

que tiene mayor especificidad para el órgano. En este sentido, la CK-MB aumenta
a las tres o seis horas del inicio de los síntomas, y el máximo nivel se alcanza a
las 12-24 horas. Por ello, éste ha sido el marcador de elección para el diagnóstico
de eventos cardiovasculares agudos durante muchos años.

3 LA ENZIMA COLINESTERASA

1.2.1. Acetilcolina.
Neurotransmisor endógeno, a nivel de la sinapsis y las uniones neuroefectoras
colinergicas en los sistemas nervioso central y periférico. La acetilcolina media el
cambio de potencial de membrana para la transmisión de impulsos nerviosos. La
acetilcolina es metabolizada por la enzima acetilcolinesterasa con la consiguiente
interrupción de la transmisión del impulso nervioso, la acción de la acetilcolina
debe ser muy rápida, cerca de 1/1500 segundos. Por lo cual la acetilcolinestasa
hidroliza rápidamente en colina y ácido acético (7), (10) (FIGURA N° 01).

1.2.2. Tipos de colinesterasa.

Las enzimas colinesterasas son de dos tipos:
a. La colinesterasa verdadera, acetilcolinesterasa, colinesterasa eritrocitaria,
específica o de tipo e: Se encuentra unida a las membranas de las neuronas, en
las sinapsis ganglionares de la estructura neuromuscular del organismo y en los
eritrocitos (40).