Ejercicio 1.

Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una

reacción catalizada por un enzima hipotético son:
[S] (moles/l) V (μmoles/min)
5x10-2 0.25
5x10 -3 0.25
5x10-4 0.25
5x10 -5 0.20
5x10-6 0.071
5x10-7 0.0096
a) ¿Cuál es la velocidad máxima para ésta reacción?
b) ¿Por qué la velocidad inicial permanece constante a una [S] mayor de 5x10 -4 M?
c) ¿Cuál es la concentración de enzima libre para una [S] de 5x10 -4 M?
d) ¿Cuál es la KM de la enzima?
e) Calcular la velocidad inicial para [S]=1x10-6 y [S]=1x10-1.
f) Calcular la concentración de producto formado en los cinco primeros minutos de
reacción utilizando 10 ml de una disolución de sustrato 2x10-3 M.

Ejercicio 2. Habiéndose conseguido aislar de Salmonella tyfimurium una enzima

que cataliza la reacción A→P, se decidió hacer un estudio estructural y cinético de
dicha enzima:
[A] (mM) 1.00 0.55 0.25 0.20
V (mmol P/ min) 1.00 0.71 0.50 0.41
V (mmol P/min) con J 0.66 0.41 0.25 0.20
donde J es un inhibidor de E cuya influencia como tal se quiere estudiar. [J] = 0.25
mM.
Obtener:
a) KM de la enzima estudiada para A, y Vmax para la transformación A→P en
ausencia de J.
b) ¿Qué tipo de inhibidor es J? Calcula la Ki.
c) KM de la enzima estudiada para A, y Vmax para la transformación A→P en
presencia de J.
d) ¿Cuál sería el efecto sobre la Vmax de la enzima, de un aumento de la
concentración de J?

Ejercicio 3. a) ¿Qué concentración de inhibidor competitivo se requiere para dar un

75% de inhibición, cuando la concentración de sustrato es de 1.5 x 10-3 M?,
sabiendo que la Km de la enzima por dicho sustrato vale 2.9 x 10-4 M, y que la Ki
para el inhibidor es de 2 x 10-5 M.
b) ¿Hasta qué concentración debe elevarse el sustrato para restablecer el valor de
velocidad obtenido en ausencia del inhibidor?