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ORGÁNICA
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LILIANA
PATRICIA 100416
lpruizl@unadvirtual.edu.co 22463605 diana.jaramillo@unad.edu.co
RUIZ A 614
LOPEZ
1. OBJETIVOS
1.1. GENERAL
1.2. ESPECÍFICOS
2. MARCO TEÓRICO
Estructura secundaria
El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura
secundaria, se refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman
dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del
esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena polipeptídica,
dejando aparte los grupos R, lo que significa que la estructura secundaria
no implica a los átomos de los grupos R). Los tipos de estructuras
secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina plegada β.
Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno,
que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del
grupo amino de otro.
Estructura terciaria
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada
principalmente por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos
que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria
incluyen puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-
dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman toda
la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas
similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas
pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden
formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo.
Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la
estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares
hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los
aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas
de agua circundantes.
Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede
contribuir a la estructura terciaria: los puentes disulfuro. Estos enlaces
covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de las
cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que
contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de
seguridad" moleculares al mantener todas las partes del polipéptido bien
unidas entre sí.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen
solo tres niveles de estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo,
algunas proteínas se componen de varias cadenas polipeptídicas, también
conocidas como subunidades. Cuando estas subunidades se unen,
generan la estructura cuaternaria de la proteína.
Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la
hemoglobina. Como se mencionó anteriormente, la hemoglobina
transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades,
dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN polimerasa, una
enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se compone de diez
subunidades^55start superscript, 5, end superscript.
En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la
estructura terciaria (sobre todo interacciones débiles, como los puentes
de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London) también mantienen
unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.
Aminoácidos
Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o
formando parte de los péptidos y las proteínas. Tienen
diversas funcionesbiológicas, forman parte de importantes compuestos
biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de
ciclos metabólicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los
aminoácidos la fundamental es ser las unidades estructurales que
conforman los péptidos y las proteínas.
Se considera que los aminoácidos son los productos iniciales de la
asimilación del nitrógeno. Experimentalmente se ha demostrado que
siguiendo la asimilación de nutrientes inorgánicos que contienen N15 se
ha puesto de manifiesto que en la mayoría de los compuestos receptores
iniciales del nitrógeno son los ( cetoácidos libres del citoplasma.
1.1 Estructura.
Los aminoácidos constituyen una importante clase de compuestos
orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de
las proteínas y se los conoce como aminoácidos (a-aminoácidos). Todos
ellos responden a la siguiente fórmula general:
.
Formación de Amidas.
Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio
o con aminas.
1. Para el caso del huevo, preparar una solución homogénea con ayuda de
la varilla de agitación.
2. Para el caso de la leche líquida, preparar una solución con 10 mL de la
leche en 90 mL de agua destilada. Agitar 10 minutos.
3. Para el caso de la leche de soya, preparar una solución con 10 g de la
leche en 100 mL de agua destilada. Agitar 10 minutos.
ENSAYO DE
BIURET
Adicione 0,5mL si la
muestra es líquida, o
una pequeña cantidad
en caso de ser sólida.
Si es sólida, además
Tome un tubo de agregue 1mL de
ensayo limpio y agua.
seco por cada
sustancia que va
analizar.
Adicione 1 mL de
hidróxido de
sodio al 10%.
Un precipitado blanco
inicialmente formado, se vuelve Deje enfriar y agregue
luego amarillo y posteriormente cuidadosamente solución de
se disuelve dando a la solución un
hidróxido de sodio al 10% en
color amarillo intenso casi
exceso
anaranjado. Este resultado se da
si en la proteína se encuentran los
aminoácidos: fenilalanina,
tirosina, tiroxina y triptófano.
Registre sus resultados.
Tome un tubo de ensayo limpio
ENSAYO DE y seco por cada sustancia a
analizar.
HOPKIN’S – Adicione 0,5mL si la muestra es
líquida, o una pequeña cantidad
COLE en caso de ser sólida. Si es
sólida, además agregue 1mL de
agua.
Calcule el número de
miliequivalente de hidróxido de Espere un momento y añada
sodio usados en la titulación y dos gotas de fenolftaleína.
determine el número de Titule con hidróxido de sodio
equivalentes de grupo –COOH 0,1N hasta la aparición de un
presentes en la proteína. color rosado tenue
permanente.
4. REFERENCIAS
Bibliografía
http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/quimicabiologica1/wp-content/uploads/2010/08/2016-TP-4-
Proteinas-generalidades.-Cuantificaci%C3%B3n.pdf. (s.f.). Obtenido de
http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/quimicabiologica1/wp-content/uploads/2010/08/2016-
TP-4-Proteinas-generalidades.-Cuantificaci%C3%B3n.pdf.
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1496§ionid=100109926. (s.f.).
Obtenido de
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1496§ionid=10010992
6.
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-
of-protein-structure. (s.f.). Obtenido de
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-
acids/a/orders-of-protein-structure.
https://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-y-
proteinas.shtml. (s.f.). Obtenido de
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proteinas.shtml.