Guia Bioquimica

2.
Descripción de la actividad
Laboratorio X Laboratorio remoto Simulador

físico
Tipo de Experiencias
Trabajos de Software
práctica profesionales
campo especializado
dirigidas
Otro Cuál
Número de
Tipo de actividad: Individual X Colaborativa x
semanas
Momento de la Intermedia,
Inicial X Final
evaluación: unidad:
Peso evaluativo de la actividad
Entorno donde se realiza:
(si lo tiene): 125
Fecha de inicio de la actividad: Fecha de cierre de la actividad:
06/09/2019 28/11/2019
Temáticas que aborda componente práctico

Practica 1. Seguridad y normas de laboratorio
Practica 2: Propiedades bioquímicas de los aminoácidos
Practica 3. Bioquímicas de las proteínas
Práctica 4: Identificación de carbohidratos
Practica 5. Características de los ácidos grasos
Actividades para desarrollar
1 Contenido
2 INTRODUCCIÓN ................................................................................................ 5
3 PRE INFORME DE LABORATORIO ........................................................................ 6
3.1 Portada ............................................................................................ 7
3.2 El Índice General ............................................................................... 7
3.3 Introducción ...................................................................................... 7
3.4 Revisión bibliográfica .......................................................................... 7
3.5 Materiales y Métodos .......................................................................... 7
3.6 Plan de Trabajo ................................................................................. 7
3.7 Nomenclatura .................................................................................... 8
3.8 Referencias ....................................................................................... 8
3.9 Anexo............................................................................................... 8
4 INFORME DE LABORATORIO ............................................................................... 8
4.1 Portada ............................................................................................ 8
4.2 Resumen .......................................................................................... 8
4.3 El Índice General ............................................................................... 9
4.4 Introducción ...................................................................................... 9
4.5 Revisión bibliográfica .......................................................................... 9
4.6 Materiales y Métodos .......................................................................... 9
4.7 Resultados ........................................................................................ 9
4.8 Discusión .......................................................................................... 9
4.9 Conclusiones ..................................................................................... 9
4.10 Recomendaciones ............................................................................ 9
4.11 Revisión bibliográfica ...................................................................... 10
4.12 Referencias ................................................................................... 10
4.13 Anexo ........................................................................................... 10
5 Practica 1. SEGURIDAD Y NORMAS DE LABORATORIO ......................................... 10
5.1 NORMAS PERSONALES ...................................................................... 11
5.2 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE PRODUCTOS QUÍMICOS .................. 11
5.3 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE INSTRUMENTACIÓN ....................... 12
5.4 NORMAS DE EMERGENCIA ................................................................. 12
5.5 MATERIALES Y PROCEDIMIENTOS. ...................................................... 13
6 Practica 2: PROPIEDADES BIOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS. ......................... 13
6.1 MATERIALES Y PROCEDIMIENTO......................................................... 17
6.2 REACCIÓN CON LA NINHIDRINA ......................................................... 19
6.3 REACCIÓN DE BIURET ....................................................................... 20
6.4 REACCION XANTOPROTEICA. ............................................................. 21
6.5 REACCION DE MILLON....................................................................... 22
6.6 REACCION DE SAKAGUCHI ................................................................ 23
6.7 PREGUNTAS: .................................................................................... 26
7 Practica 3. BIOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS .................................................... 26
7.1 PROCEDIMIENTO Y MATERIALES......................................................... 29
7.2 REACCIÓN DE BIURET ....................................................................... 30
7.3 REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS AZUFRADOS .......................................... 32
7.4 DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS: MÉTODO DE
BRADFORD................................................................................................. 33
7.5 PREGUNTAS: .................................................................................... 36
8 Práctica 4: IDENTIFICACIÓN DE CARBOHIDRATOS.............................................. 36
8.2 PRUEBA DE BENEDICT ....................................................................... 41
8.3 REACCIÓN DE FEHLING ..................................................................... 42
8.4 REACCIÓN DE MOLISCH .................................................................... 44
8.5 PRUEBA DE TOLLENS ........................................................................ 45
8.6 REACCIÓN DE LUGOL (YODO) ............................................................ 47
8.7 PREGUNTAS ..................................................................................... 48
9 Practica 5. CARACTERÍSTICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS ..................................... 48
9.2 SOLUBILIDAD EN LÍPIDOS ................................................................. 50
SAPONIFICACIÓN ..................................................................................... 51
9.3 REACCIÓN CON EL SUDÁN III ............................................................ 52
9.4 PREGUNTAS: .................................................................................... 53
Tablas
1. Tabla 1 Clasificación de los aminoácidos. ................................................... 14

2. Tabla 2 Aminoácidos proteicos con nomenclatura clásica sistema de tres letras y
sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular. ......................... 15
3. Tabla 3 Pruebas bioquímicas para identificar aminoácidos. ........................... 16
4. Tabla 4 Materiales y reactivos. ................................................................. 17
5. Tabla 5 Procedimiento a realizar para la reacción de ninhidrina. .................... 19
6. Tabla 6 Procedimiento a realizar para la reacción de Reacción de Biuret......... 20
7. Tabla 7 Procedimiento a realizar para la reacción Xantoprotéica. ................... 21
8. Tabla 8 Procedimiento a realizar para la reacción de millón. ......................... 22
9. Tabla 9 Procedimiento a realizar para la reacción de Sakaguchi. ................... 23
10. ............................................................................................................................................... T
abla 10 Resumen de las reacciones de aminoácidos en las diferentes técnicas.25
11. ............................................................................................................................................... T
abla 11 Descripción de reactivos y métodos. .............................................. 27
12. ............................................................................................................................................... T
abla 12 Materiales y Materiales y reactivos. ................................................ 29
13. ............................................................................................................................................... T
abla 13 Procedimiento a realizar para la reacción de Biuret. ......................... 31
14. ............................................................................................................................................... T
abla 14 Reacción De Aminoácidos Azufrados, Grupos SH.............................. 32
15. ............................................................................................................................................... T
abla 15 Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta.
............................................................................................................ 35
16. ............................................................................................................................................... T
abla 16 Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta
............................................................................................................ 35
17. ............................................................................................................................................... T
abla 17 Diferentes ensayos para reconocimiento en carbohidratos. ............... 37
18. ............................................................................................................................................... T
abla 18 Materiales y reactivos. ................................................................. 41
19. ............................................................................................................................................... T
abla 19 Prueba de Benedict (detecta la presencia de azúcares reductores) ..... 42
20. ............................................................................................................................................... T
abla 20 Reacción de Fehling (detecta la presencia de azúcares reductores) .... 43
21. ............................................................................................................................................... T
abla 21 Reacción de Molisch. .................................................................... 44
22. ............................................................................................................................................... T
abla 22 Prueba De Tollens. ....................................................................... 45
23. ............................................................................................................................................... T
abla 23 Reacción de almidones con lugol (yoduro potásico). ......................... 47
24. ............................................................................................................................................... T
abla 24 Clasificación de lípidos.................................................................. 49
25. ............................................................................................................................................... T
abla 25 Materiales y Materiales y reactivos. ................................................ 49
26. ............................................................................................................................................... T
abla 26 Determinación de solubilidad en lípidos. ......................................... 50
27. ............................................................................................................................................... T
abla 27 Ensayo de Saponificación.............................................................. 51
28. ............................................................................................................................................... T
abla 28 Tinción: Reacción con el Sudán III. ................................................ 52
Ilustraciones
29. ............................................................................................................................................... Il
ustración 1 Clasificación de carbohidratos. ................................................. 37
30. ............................................................................................................................................... Il
ustración 2 Molécula de glucosa. ............................................................... 40
2 INTRODUCCIÓN
La guía de prácticas de laboratorio introduce al estudiante en los procedimientos

experimentales más ampliamente usados en bioquímica. Incluye análisis de
macromoléculas como carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. El
estudiante también se familiarizará de las instalaciones y los equipos usados en las
prácticas de bioquímica. Es de gran importancia la lectura y compresión del documento
con anterioridad a la asistencia de las prácticas, además del desarrollo de las consultas
que permitan entender cada procedimiento.
Los objetivos de las prácticas del curso de bioquímica son:

1. Que el estudiante sea capaz de comprender e integrar los conceptos teóricos con
la actividad práctica incluyendo una adecuada manipulación de las técnicas de
laboratorio, desde la actividad procedimental hasta la entrega de resultados o informe
final.
2. Que el estudiante adquiera una preparación en Bioquímica que le permita

comprender la transversalidad que tiene la actividad práctica, tanto en otros cursos
del programa de estudio como en las actividades profesionales que él desempeñará,
así mismo que le permitan desarrollar una actitud de pensamiento crítico y de
liderazgo en el trabajo que se de en el grupo.
3. Que el estudiante realice las a actividades las practicas, teniendo en cuenta las
normas de seguridad y las indicaciones que del docente responsable de la práctica
considere.
4. Que el estudiante adquiera los elementos formativos que incluye: lectura previa de
esta guía, planeación de la actividad, asistencia a las prácticas, resolución de
problemas con la metodología empleada, interpretación de resultados y presentación
de resultados en el informe de laboratorio.
La bioquímica es una rama de la ciencia encargada de descifrar los mecanismos

esenciales de los seres vivos, con una fase teórica y una fase práctica, la primera se
da a través de los distintos referentes bibliográficos y el segundo se apoya en el
desarrollo de la guía de prácticas de laboratorio del curso de bioquímica.
El desarrollo del trabajo práctico se apoya en una serie de pasos que van describiendo
el progreso de una técnica a través de mediciones, cálculos, observaciones cualitativas
y cuantitativas de los procedimientos planteados en la guía. La práctica de laboratorio
integra, en el estudiante la habilidad de trabajar en el laboratorio, utilizando las
técnicas más habituales de un laboratorio bioquímico y aprendiendo a interpretar los
resultados experimentales.
3 PRE INFORME DE LABORATORIO
En la redacción de los preinformes se deben conjugar los verbos en tiempo presente

atemporal y en tiempo futuro cuando se indiquen las acciones que se van a realizar.
Esta elaboración es individual.
Ejemplo La centrifuga gira a 1600 revoluciones por minuto.
La estructura de los preinformes es la siguiente:
3.1 Portada
La página de acuerdo a lo establecido por las normas para trabajos escritos, en el
entorno de gestión encuentra un manual de normas APA. La portada contiene el
nombre la universidad, la escuela a que pertenece el nombre de los integrantes del
grupo con los datos necesarios para su identificación.
3.2 El Índice General
Presenta toda la información del contenido, incluyendo el índice general, el índice de
tablas, el índice de figuras y el índice de anexos
-Índice General
-Índice de Tablas
-Índice de Figuras
-Índice de Anexos
3.3 Introducción
Describirá las prácticas a desarrollar explicado las principales características de las
técnicas, así como, descripción de objetivos generales y específicos que da lugar al
trabajo experimental. Esta es una sección realizada, redactando las ideas de los
autores o sea ustedes.
3.4 Revisión bibliográfica
Consiste en presentar y describir un tema de acuerdo con las temáticas propuestas
por la guía del componente práctico. Se toman los principales aspectos teóricos de
acuerdo a la metodología que se platea para desarrollar en la guía. Tenga presenta
que hay que dar los créditos respectivos a los autores consultados y las ideas
resultantes son redactadas por el estudiante.
3.5 Materiales y Métodos
Describir los principales equipos, instrumentos y reactivos indicando las precauciones
a tener, así como describir la información relávate que permita el buen desarrollo de
la práctica.
3.6 Plan de Trabajo
Primero que todo identifique quien es el docente encargado de la práctica, describa

los principales datos personales, así como la identificación de la fecha lugar de la
práctica. Tenga presente las normas de bioseguridad y como debe asistir al desarrollo
del componente práctico (Uso de pantalón jean, zapato cerrado, bata blanca, guantes
etc.). Define aquí que elementos debe tener en cuenta para el desarrollo de la práctica
de acuerdo a las indicaciones que haga el docente de la práctica y la descripción que
se de en la guía.
3.7 Nomenclatura
La Nomenclatura deberá ser presentada en tablas, que presenten ordenadamente
sustancias químicas o unidades, identificadas con símbolos, abreviaturas.
3.8 Referencias
Es un conjunto de datos precisos y detallados con los que un autor facilita la remisión
a fuentes documentales, o a sus partes, y a sus características editoriales. Por lo
general y de acuerdo con las normas para trabajos escritos, la información básica a
ofrecer es Autor(es). /Año de publicación. /Título:/subtítulo./Mención del traductor y/o
editor./Edición./Ciudad y/o país de publicación en caso necesario, /Casa editora.
/Páginas o volúmenes. / (Mención de serie)
Esta información se detalla el final del documento y su descripción es de acuerdo con
las normas para trabajos escritos.
3.9 Anexo
En éstos se deben colocar toda aquella información referente a fichas de seguridad,
reactivos, equipos y otra información que se considere relévate.
4 INFORME DE LABORATORIO
En la redacción de los informes se deben conjugar los verbos en tiempo pasado. Esta
actividad es grupal.
La estructura de los informes es la siguiente:
4.1 Portada
La página de acuerdo con lo establecido por las normas para trabajos escritos, en el
entorno de gestión se encuentra un manual de normas APA. La portada contiene el
nombre la universidad, la escuela a que pertenece el nombre de los integrantes del
grupo con los datos necesarios para su identificación
4.2 Resumen
Indicar una breve reseña de lo hecho durante la práctica y los objetivos, principales
resultados y las conclusiones del trabajo realizado.
4.3 El Índice General
El contenido, incluyendo el índice general, el índice de tablas, el índice de figuras y el
índice de anexos
-Índice General
-Índice de Tablas
-Índice de Figuras
-Índice de Anexos
4.4 Introducción
Describirá las prácticas a desarrollar explicado las principales características de las
técnicas, así como, descripción de objetivos generales y específicos que da lugar al
trabajo experimental. Esta es una sección realizada, redactando las ideas de los
autores o sea ustedes.
por la guía del componente práctico. Se toma los principales aspectos teóricos de
acuerdo a la metodología que de platea para desarrollar en la guía. Tenga presenta
4.6 Materiales y Métodos
Describir los principales equipos, instrumentos y reactivos indicando las precauciones
a tener, así como describiendo la información relávate que permita el buen desarrollo
de la práctica.
4.7 Resultados
Presentar la información sobre el desarrollo de las prácticas de forma estructurada,
completa y ordenada de la actividad experimental. Presentando gráficos, tablas,
cálculos y demás notas que describa la ejecución de la práctica.
4.8 Discusión
La discusión contendrá un análisis crítico de los resultados obtenidos de la actividad
práctica y los conceptos teóricos.
4.9 Conclusiones
Derivan de los resultados y la discusión del trabajo.
4.10 Recomendaciones
El trabajo realizado debería mostrar nuevos caminos para otras experiencias de
laboratorio similares. En esta sección se enumerarán claramente las actividades
que podrían realizarse para proyectar la información obtenida en la investigación.
general y de acuerdo con la normas para trabajos escritos la información básica a
ofrecer es Autor(es)./Año de publicación./Título:/subtítulo./Mención del traductor y/o
editor./Edición./Ciudad y/o país de publicación en caso necesario,/Casa editora.
/Páginas o volúmenes. / (Mención de serie )
Esta información se detalla el final del documento.
por la guía del componente práctico. Se toman los principales aspectos teóricos de
acuerdo a la metodología que se platea para desarrollar en la guía. Tenga presenta
4.12 Referencias
general y de acuerdo con la normas para trabajos escritos la información básica a
ofrecer es Autor(es)./Año de publicación./Título:/subtítulo./Mención del traductor y/o
editor./Edición./Ciudad y/o país de publicación en caso necesario,/Casa editora.
/Páginas o volúmenes./ (Mención de serie )
Esta información se detalla el final del documento.
4.13 Anexo
En éstos se deben colocar toda aquella información referente a fichas de seguridad,
reactiva y equipos esta otra información que se considere relévate.
5 Practica 1. SEGURIDAD Y NORMAS DE LABORATORIO
Referente teórico seguridad y normas de laboratorio

Se entiende la práctica de laboratorio, como la estrategia pedagógica que facilita la
consolidación del aprendizaje y el desarrollo de competencias disciplinares. La práctica
de laboratorio puede desarrollarse en una sesión o en varias sesiones de acuerdo a
las indicaciones que se den en la programación de cada periodo académico.
En el laboratorio se realiza, para el caso del curso de bioquímica, prácticas
experimentales: en donde se aprenden a manipular equipos, reactivos químicos,
conformándose pequeños grupos de trabajo para el desarrollo de la actividad. Para
llevar a cabo las prácticas de laboratorio se requiere que el estudiante tenga un
conocimiento teórico básico sobre el tema y lea detenidamente la guía de laboratorio.
5.1 NORMAS PERSONALES
La vestimenta deberá ser apropiada y cómoda, que facilite la movilidad para la

actividad que se desarrolla en los laboratorios. Debe cubrir áreas considerables de la
piel con pantalones (jeans), blusas con mangas, la bata y guantes.
Use calzado cerrado que cubra completamente el pie. El alumno debe portar en todo
momento Bata blanca de Laboratorio.
Nunca ingerir alimentos, beber o masticar chicle dentro del laboratorio, igualmente
evitar tocar partes del rostro y llevar las manos a la boca o introducir lapiceros u otros
en boca nariz y oídos.
Asistir puntualmente en la fecha y hora programada, igualmente al entrar a las

instalaciones del laboratorio se recomienda que se haga cuando esté presente el
docente encargado de la práctica, así como no ausentarse antes de terminar la
práctica.
El área del laboratorio es exclusivamente para realizar el trabajo de la práctica;

cualquier tipo de acción social como cortejar, charlas ajenas a la práctica e igual que
las bromas pueden causar pérdida de tiempo y posibles incidentes de alta gravedad.
5.2 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE PRODUCTOS QUÍMICOS
Cuando se tiene que hacer una reacción química se debe escoger el recipiente
adecuado a la cantidad que se va a usar. Los ensayos se hacen en tubos de ensayo o
en placas de gotas, nunca en vasos, matraces, etc.
No usar recipientes alimenticios para contener productos químicos e igualmente
cualquier recipiente que se utilice para la recepción productos es necesario rotular,
brindando la mayor información sobre la sustancia contenida.
De los materiales de laboratorio No utilice vidrio agrietado, el material de vidrio en
mal estado aumenta el riesgo de accidente. No deben utilizarse para pipetear
jeringuillas provistas de aguja hipodérmica o aspirar con la boca pipetas de vidrio.
Compruebe la temperatura de los materiales antes de cogerlos directamente con las
manos.
Si cuenta con sistemas de extracción y renovación mecánica de aire activados,

manténgalos siempre en funcionamiento. Utilizar las campanas extractoras siempre
que sean posible.
Para detectar el olor de una sustancia, no se debe colocar la cara directamente sobre
el recipiente: utilizando la mano abierta como pantalla, es posible hacer llega una
pequeña cantidad de vapor hasta la nariz. Los frascos deben cerrarse inmediatamente
después de su uso.
Al momento de trabajar con ácido, para diluirlos vierta el ácido sobre el agua, nunca
al contrario.
No devolver nunca a los frascos de origen los sobrantes de los productos utilizados.
Nunca debe sacar sustancias químicas del laboratorio sin autorización.
5.3 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE INSTRUMENTACIÓN
Cuando se determinan masas de productos químicos con balanza se utilizará un

recipiente adecuado.
Se debe mantener perfectamente limpio y seco el lugar dónde se encuentre situado
cualquier instrumento con contactos eléctricos. Leer las instrucciones de uso de los
instrumentos.
Debe revisarse el material de vidrio para comprobar posibles fisuras, especialmente
antes de su uso a vacío o presión.
5.4 NORMAS DE EMERGENCIA
En caso de tener que evacuar el laboratorio, cerrar la llave del gas y salir de forma
ordenada siguiendo en todo momento las instrucciones que haya impartido el
Profesor. Localizar al iniciar la sesión de prácticas los diferentes equipos de emergencia
en el correspondiente laboratorio: Duchas y lavaojos, Botiquín, Absorbente para
derrames, Alarma de emergencia, Salida de emergencia y Recipiente para el vidrio
roto.
Al finalizar la práctica, limpia el área de trabajo y entrega los materiales utilizados

limpios y en buenas condiciones. Por último esperar las indicaciones para retirarse de
las instalaciones del laboratorio.
5.5 MATERIALES Y PROCEDIMIENTOS.
Se hará la discusión sobre las normas de seguridad antes descriptas y las que
encuentran en el Reglamentación y Normas de Bioseguridad en los Laboratorios de la
UNAD y Otras Disposiciones.
Identifique la señalización que encuentra en el laboratorio, fotografié o dibuje los

pictogramas y describa en el informe de laboratorio que significan con que elementos
de seguridad se cuenta. (Duchas, extintores, cámaras extractoras, etc.)
Preguntas
a) Escriba el nombre del reactivo y la formula química de los productos
usados en la práctica.
Ejemplo, Nitrato de plata (AgNO3)
c) Escriba una propiedad física de la sustancia.
Ejemplo, Son cristales blancos Densidad: (20/4): 4,352
d) Mencione posibles riesgos que representa la sustancia para la salud.
En contacto con la piel y ojos puede provocar irritación y quemaduras. Por ingestión
puede causar irritaciones en las mucosas de la boca, garganta, esófago y tracto intestinal.
e) Indique cual es el equipo o la vestimenta de seguridad necesaria
para manipular la sustancia.
Usar equipo respiratorio adecuado. Utilizar guantes y gafas apropiadas. Utilizar ropa
de trabajo adecuada (bata de laboratorio) y lavarse las manos y la cara antes y al
finalizar el trabajo.
f) Resuma la información obtenida en el área de reactividad del símbolo
de diamante
En cuanto a la salud (rombo azul), el número 2 indica que es un reactivo peligroso. En
cuanto a inflamalidad (rombo rojo), el número 0 indica que no es inflamable. En cuanto a la
reactividad (rombo amarillo), el número 0 indica que es estable. En cuanto a algún riesgo
específico (rombo blanco), no presenta alguno.
6 Practica 2: PROPIEDADES BIOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.
Referente teórico de aminoácidos

Los aminoácidos se denominan así por tener un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).
Es posible agrupar los aminoácidos en clases principales basadas en las propiedades
de sus grupos R, en especial de su polaridad, o tendencia a interaccionar como el agua
a pH biológico (cerca del pH 7.0). La polaridad de los grupos R varía enormemente
desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) hasta altamente polar o
hidrofílico (soluble en agua).
Tabla 1 Clasificación de los aminoácidos.
Grupos R Propiedades de los aminoácidos
Apolares Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e

alifáticos hidrofóbicos.
Las cadenas laterales de la alanina, valina, leucina e
isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas,
estabilizando las estructuras proteicas a través de
interacciones hidrofóbicas.
Otros aminoácidos que conforman este grupo son: glicina,
metionina y prolina.
Aromáticos Fenilalanina, Tirosina y Triptófano, con sus cadenas

laterales aromáticas, son relativamente apolares
(hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar de interacciones
hidrofóbicas.
Polares sin Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en

carga agua, que los aminoácidos apolares, debido a que contienen
grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el
agua.
Incluye este grupo la serina, treonina, cisteína,

asparagina y glutamina.
Cargados Estos aminoácidos pueden tener el grupo R cargado

positivamente (básicos) o negativamente (ácidos), siendo
más hidrofílicos que los demás aminoácidos.
Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga
neta positiva significativa a pH 7.0 Lisina, arginina e
histidina
Con una carga neta negativa a pH 7.0 son: aspartamo y el

glutamato.
La cadena R es de estructura variable y es la responsable de las características

particulares de los AA y de su clasificación, en función de ésta podemos agrupar a
los 20 aminoácidos, en diversas categorías así mismo, la nomenclatura puede
hacerse utilizando un código de tres letras o de una, tal como se observa en la
siguiente tabla:
Tabla 2 Aminoácidos proteicos con nomenclatura clásica sistema de tres letras y

sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular.
Nomenclatur
a
Una Tres Nombre

Clasificación
letra letras
A Ala Alanina
G Gly Glicina
I Ile Isoleucina Ae Apolares alifáticos
L Leu Leucina Ae
V Val Valina
F Phe Fenilalanina Ae
Apolares aromáticos
W Trp Triptófano Ae
C Cys Cisteina
Apolares con azufre
M Met Metionina Ae
N Asn Asparagina
Q Gln Glutamina Polares alifáticos y sin

S Ser Serina carga
T Thr Treonina Ae
Y Tyr Tirosina Polar aromático y sin

carga
R Arg Arginina
H His Histidina Ae Polar con carga positiva
K Lys Lisina
D Asp Ac. Aspártico o Aspartato Polar con carga

E Glu Ac. Glutamico o Glutamato negativa
P Pro Prolina Iminoacido
Ae = Aminoácido esencial
Tomado de: Manual de Prácticas de Laboratorio de bioquímica, Universidad Nacional
Autónoma de México
Tabla 3 Pruebas bioquímicas para identificar aminoácidos.

Prueba bioquímica Descripción de la reacción química entre los
aminoácidos y los reactivos.
El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma

complejos coloreados con la ninhidrina: violeta
Reacción con la azuloso en la mayoría de los aminoácidos cuyo grupo
ninhidrina amino es primario, amarillo para la prolina e
(Hidrato de hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene un
tricetohidrindeno) grupo amido en la cadena lateral. Esta reacción
también identifica los grupos alfa-amino libres
presentes en péptidos y proteínas
El anillo fenólico tiene un comportamiento

Reacción de Millón característico frente a las sales de Mercurio a pH
ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el
anillo fenólico de la tirosina y las proteínas que la
contienen.
Los anillos aromáticos presentes en algunos

aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado
Reacción formando nitroderivados de color amarillo o
Xantoprotéica anaranjado por lo cual esta reacción permite
reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y
Triptófano.
El grupo guanidinio presente en la cadena lateral de

Reacción de la Arginina reacciona con soluciones de alfa naftol en
Sakaguchi presencia de Bromo en medio alcalino formando
complejos coloreados rosados o rojos.
La presencia de anillos aromáticos fenólicos o

nitrogenados en la cadena lateral de los Aminoácidos
se puede identificar mediante la reacción con ácido
Reacción de Ehrlich sulfanílico y nitrito de Sodio por formación de sales
de Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo así
detectar la presencia de Tirosina e Histidina libres o
formando péptidos y proteínas.
El anillo indólico presente en la cadena lateral de los

Reacción de alfa-aminoácidos libres o haciendo parte de péptidos
Adamkiewick o y proteínas se puede reconocer mediante reacción
Hopkins Cole con el ácido glioxílico a pH ácido, puesto que forma
complejos de coloración violeta o
Los Aminoácidos azufrados como Metionina, Cisteína

y Cistina se reconocen por la formación de
Reacción con acetato precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro
de Plomo alcalino o negro que se forman cuando reacciona con Acetato
de Plomo en medio alcalino.
6.1 MATERIALES Y PROCEDIMIENTO

Tabla 4 Materiales y reactivos.
Reactivos Materiales Cantida
d
Reactivo ninhidrina Tubos de ensayo (140 mm*14mm) 15
NaOH Gradilla 2
Sulfato cúprico Pinza para tubos 2

(CuSO)
Ácido Pipetas Pauster con bulbo 4

acético(CH3COOH)
Cloruro de sodio Beaker o vasos de precipitados de 500 mL 5

(NaCl)
albúmina Estufa 1
Ácido nítrico Cámara de flujo laminas 1

(HNO3)
Hidróxido de sodio Pipetas de vidrio: 0.5 ml, 1 ml, 5 ml y 10 ml. 4

(NaOH)
Acetato de Plomo Pera de goma para pipetas 4
α Naftol
Hipoclorito de sodio
Reactivo de
Hopkins- Cole
Ácido sulfúrico
(H2SO)
Reactivo de Millón
Aminoácidos:
Glicina, tirosina,
triptófano,
fenilalanina y
arginina
Fenol
Albumina de huevo
Procedimiento
6.2 REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma complejos coloreados con la

ninhidrina: violeta azuloso en la mayoría de los aminoácidos cuyo grupo amino es
primario, amarillo para la prolina e hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene
un grupo amido en la cadena lateral.
Esta reacción también identifica los grupos alfa-amino libres presentes en péptidos y
proteínas. Precauciones la ninhidrina es toxica.
Tabla 5 Procedimiento a realizar para la reacción de ninhidrina.

Tub Reacti Cada tubo
Cantidad Procedimiento
os vo
con 1.5 mL ninhid Preparar los tubos de Agregar 2 ml de

1
de Glicina1% rina ensayo. solución de
ninhidrina (0.3%)
con 1.5 mL 
ninhid
2 de
rina Agregue a cada tubo de
Albúmina1%
ensayo 1.5mL de la
con 1.5 mL solución correspondiente.
ninhid
3 de Tirosina
rina 
1%
2 ml de solución (0.3%)
con 1.5 mL ninhid 1.5 ml de solución
4 de ninhidrina a cada
de Glicina 1% rina respectiva
tubo.
con 1.5 mL +
ninhid 
5 de Triptófano
rina
1%
Tubos de ensayo en un Baño de agua
baño de agua hirviente hirviente por 10
con 1.5 mL por unos 10 minutos. minutos.
ninhid
6 de Leucina al
rina 
1%
Observar y tomar
apuntes de los cambios.
6.3 REACCIÓN DE BIURET
Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que
se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los
aminoácidos. El reactivo de Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa. El Cu, en un
medio fuertemente alcalino, se une con los enlaces peptídicos formando un complejo
de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de
proteínas.
Tabla 6 Procedimiento a realizar para la reacción de Reacción de Biuret.
Tub Cada tubo

Cantidad Reactivo Procedimiento
os
con 5 ml
de NaOH 2,5N
Preparar los tubos de 1 ml de
solución
1 + ensayo.
de NaOH 2,5N
Leucina sulfato cúprico 
+
al 1%
Agregue a cada tubo
3 gotas de solución
con 1.5 NaOH 2,5N de ensayo agregue 1
de sulfato cúprico
mL de ml de
2 + al 1%
Albúmina
NaOH 2,5N de la
1% sulfato cúprico
solución
NaOH 2,5N correspondiente.
3 con 1.5
mL de + 
Tirosina sulfato cúprico Agregue 3 gotas de
1% solución de sulfato
cúprico al 1% a cada
con 1.5 NaOH 2,5N
tubo de ensayo.
mL de
4 +
Glicina 
1% sulfato cúprico
Agite cada tubo de 5ml de solución
ensayo respectiva
con 1.5 NaOH 2,5N

mL de
5 +
Triptófan Observar y tomar
o 1% sulfato cúprico apuntes de los
cambios.
6.4 REACCION XANTOPROTEICA.

Los anillos aromáticos presentes en algunos aminoácidos reaccionan con ácido nítrico
concentrado formando nitroderivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta
reacción permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.
Tabla 7 Procedimiento a realizar para la reacción Xantoprotéica.

Tub Reacti Cada tubo
Cantidad Procedimiento
os vo
con 1.5 ml HNO3 Agregue, 0,5 ml de

de solución HNO3
+ Preparar los tubos de
1 de ensayo. +
Triptófano NaOH
1% 
Agregue, 0,5 ml de
HNO3
HNO3 concentrado en
con 1.5 mL + cada tubo, en la
2 de campana de extracción.
Albúmina1% NaOH

HNO3 Retire los tubos del baño 1.5 ml de solución
con 1.5 mL y déjelos enfriar. respectiva
+
3 de Metionina  +
1% NaOH
Agregue lentamente 1 Baño de agua
ml de Amoniaco hirviente por 10
(NH4OH) concentrado en minutos.
la campana de
+
extracción o 1.5 mL. de
HNO3 NaOH al 40%, Agregue 1 ml de
con 1.5 mL
Amoniaco (NH4OH)
de + 
4 ó 1.5 mL de NaOH
Fenilalanina NaOH Observar y tomar al 40%.
1%
+
observe el cambio
de color
6.5 REACCION DE MILLON
El anillo fenólico tiene un comportamiento característico frente a las sales de Mercurio

a pH ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenólico de la tirosina
y las proteínas que la contienen.
Tabla 8 Procedimiento a realizar para la reacción de millón.

Tub Cantida Cada tubo
Reactivo Procedimiento
os d
con 1.5 Reactivo Agregue 15 gotas

ml de de Millón del Reactivo de
Preparar los tubos de
solución Millón
1 + ensayo.
de
+
Tirosina sulfato 
1% cúprico
Reactivo agregue 15 gotas del
con 1.5 de Millón Reactivo de Millón a
mL de cada tubo de ensayo
2 +
Albúmin

a1% sulfato
cúprico Agregue 3 gotas de
solución de sulfato 1.5 ml de solución
Reactivo
cúprico al 1% a cada respectiva
con 1.5 de Millón
tubo de ensayo.
mL de +
3 +
Leucina 
1% sulfato Baño de agua
Retire con cuidado los hirviente por 10
cúprico
tubos de ensayo del minutos
baño de María y
colóquelos en la gradilla. +
 Dejar enfriar.
Observar y tomar
6.6 REACCION DE SAKAGUCHI
El grupo guanidinio presente en la cadena lateral de la Arginina reacciona con

soluciones de alfanaftol en presencia de Bromo en medio alcalino formando
complejos coloreados rosados o rojos
Tabla 9 Procedimiento a realizar para la reacción de Sakaguchi.
os d
Hidróxido Enfríe en baño de

con 5 de Sodio hielo por 10
mL de Preparar los tubos de
(NaOH minutos.
solución ensayo.
1 + +
de 
Arginina alfa-naftol
1%
+
hipoclorito Enfríe en baño de hielo 1 ml de Hidróxido
de Sodio por 10 minutos. de Sodio (NaOH) al
5%
Hidróxido 
de Sodio +
1 ml de Hidróxido de
(NaOH
Sodio (NaOH) al 5% a Dejar enfriar 10
con 1.5
+ cada tubo de ensayo. minutos.
mL de
2
Albúmin alfa-naftol  +
a1%
+ Dejar enfriar 10 2 gotas de alfa-
minutos. naftol al 1%.
hipoclorito
de Sodio  +
Hidróxido Agregue con un gotero, 2 gotas de

de Sodio 2 gotas de alfa-naftol al hipoclorito de Sodio
(NaOH 1% a cada tubo de al 10%.
con 1.5
ensayo.
mL de +
3 proteína 
alfa-naftol
de trigo
Agregue 2 gotas de
1%. +
hipoclorito de Sodio al
hipoclorito 10% a cada tubo.
de Sodio
 5 ml de solución
Hidróxido respectiva
Observar y tomar
de Sodio
(NaOH
con 1.5 +
4 mL de
alfa-naftol
Leucina
+
hipoclorito
de Sodio
Tabla 10 Resumen de las reacciones de aminoácidos en las diferentes técnicas.
NINHIDRINA
(+) Violeta o
(-) incolora (+) Rojo o
amarillo
amarillo
No es claro
fuerte
proteína ni proteína,
Hidroxiprolin
aminoácido polipéptido o
a o prolina
aminoácido
BIURET
(-) Azul o (+) Violeta

amarillo Proteínas y
aminoácidos polipéptidos
XANTOPROTÉICA
COAGULACIÓN
(+) Amarillo, (-) No (+) Coagula

(-) Incoloro naranja o coagula
Albúminas o
verde
Otros Histonas, globulinas
Tirosina,
aminoácidos protaminas o
fenilalanina
polipéptidos
o triptófano
ADAMKIEWICK o
HOPKINS COLE SULFATO DE AMONIO
(+) Azul o (-) Incoloro (+) Precipita (-) No

violeta Globulinas Precipita
Tirosina o
Triptófano Fenilalanina Albúminas
MILLÓN
(+) Rojo (-) Incoloro

Grupo SH Tirosina Fenilalanina
SAKAGUCHI
(+) Negro o
(-) Incolora gris
(+) Rojo
Otros Cisteína,
Arginina
aminoácidos cistina,
metionina
Tomada:
6.7 PREGUNTAS:
Escriba la reacción para cada una de las pruebas realizadas.

Proponga de acuerdo a la pruebas una clasificación de los aminoácidos utilizados y
relacione la importancia de la aplicación de algunas de estas pruebas aplicadas a
otras áreas del conocimiento como: microbiología, química de alimentos entre otras.
Para el siguiente pentapéptido, diga cuales pruebas y porque serán positivas. (ALA-
VAL-GLY-GLU-LYS)
Defina los siguientes términos: aminoácidos, proteínas, análisis cualitativo,
cuantitativo.
7 Practica 3. BIOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS
Referente teórico de proteínas y aminoácidos.

Las proteínas son uno de los principales componentes de todas nuestras células. Los
aminoácidos (compuestos orgánicos) son los ladrillos de construcción de la proteínas.
Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con su comportamiento químico. La síntesis
de las proteínas ocurre mediante la unión entre sí de las cadenas de aminoácidos. Los
distintos aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos en la estructura
de las proteínas. Debido a la presencia de diferentes aminoácidos en las uniones
peptídicas las proteínas reaccionan con una variedad de compuestos formando
productos coloreados.
Los aminoácidos tiene tres tipos de reacciones químicas importantes: (1) reacciones
debido a la presencia del grupo carboxilo (COO- ), (2) reacciones debidas al grupo
amino (NH), y (3) reacciones debido al grupo R.
Las reacciones debidas al grupo carboxilo y al grupo amino son generales y se dan
para todos los aminoácidos. Las reacciones del radical R son reacciones específicas;
por ejemplo, cisteína da una reacción para azufre, triptófano da ciertas reacciones de
color debido a que su molécula contiene el grupo indol, tirosina da otras reacciones
de color debido a su grupo fenólico, etc.
Existen reacciones de coloración que son específicas para aminoácidos de esas

proteínas y son importantes tanto para la detección como para el dopaje de
aminoácidos y proteínas. Existen también reacciones generales porque sirven para
caracterizar grupos comunes a todas las proteínas como grupos amino o uniones
Tabla 11 Descripción de reactivos y métodos.

Método Descripción Desventajas
Biuret Gornell AG, C. J. Bardawill, and M. M. El método se usa para

DAVID. Determination of serum soluciones que tienen de
proteins by means of the biuret. 0.5 a 10 mg proteína/ml.
reaction. J. BioZ. Chem. 177: 751-
766, 1949
Es un método poco
Se basa en la reacción de sales de
sensible. Es útil cuando
Cu+2 con moléculas que contienen
se quiere analizar
más de dos enlaces peptídicos en un
grandes lotes de
medio alcalino; el cobre es reducido
proteína.
a Cu+ formando complejos color
púrpura que tienen un máximo de
absorción a 540 nm.
Lowry Lowry, OH, NJ Rosbrough, AL Farr,
and RJ Randall. J. Biol. Chem. 193:
265. 1951
Este es un método muy
sensible, por lo que
Resulta de la reacción de Biuret permite trabajar con
sobre los enlaces peptídicos, además soluciones muy diluidas
de la reducción del reactivo de de proteínas (0.02 - 0.5
fosfomolibdato-fosfotungstato (Folin- mg proteína/ ml)
Ciocalteu) por las proteínas
pretratadas con cobre en medio
alcalino, dando una coloración azul,
determinado a 650 nm.
El Cu+ y los grupos R de la tirosina,

triptofano y cisteína reaccionan con
el reactivo de Folin, produciendo un
producto inestable que es reducido a
azul de molibdeno/tungsteno.
Bradfor Bradford, M. M. (1976) Anal. Muestra interferencias

d Biochem. 72, 248 con detergentes
Basado en el Azul Brillante de

Coomasie G-250 cambia de rojo a
azul, al unirse a residuos aromáticos
y arginina en las proteínas.
La reacción entre el colorante y la
proteína es muy rápida
(aproximadamente 2 min), y el
completo proteína-colorante
permanece disperso en solución por
un tiempo relativamente largo.
Rango de detección: 0.5-10 mg
proteína/ml.
7.1 PROCEDIMIENTO Y MATERIALES
Tabla 12 Materiales y Materiales y reactivos.

d
Reactivo ninhidrina Tubos de ensayo (140 mm*14mm) 15
NaOH Gradilla 2
Sulfato cúprico (CuSO) Pinza para tubos 2
Ácido Pipetas Pauster con bulbo 4

acético(CH3COOH)
Cloruro de sodio (NaCl) Beaker o vasos de precipitados de 500 5

mL
albúmina Estufa 1
Ácido nítrico (HNO3) Cámara de flujo laminas 1
Hidróxido de sodio Pipetas de vidrio: 0.5 ml, 1 ml, 5 ml y 10 4

(NaOH) ml.
Acetato de Plomo Pera de goma para pipetas 4
α Naftol Vidrios reloj grandes
Hipoclorito de sodio Probeta 100 ml
Reactivo de Hopkins- Balón aforado de 25 ml

Cole
Ácido sulfúrico (H2SO) Agitador de vidrio
Reactivo de Millón Balanza analítica

Aminoácidos: Glicina, Espectrofotómetro
tirosina, triptófano,
fenilalanina y arginina
Fenol Micropipeta 10 μL
Albumina de huevo Micropipeta 20- 200 μL
Agua destilada Micropipeta 20- 200 μL
Ácido fosfórico Micropipeta 200-1000 μL

L
Etanol 1 caja con puntas de 200 μL (amarillas)

para micropipeta
1 caja con puntas de 200 μL (amarillas)

para micropipeta
1 caja con puntas de 1000 μL (azules)

para micropipeta.
Agitador vórtex múltiple para tubos
7.2 REACCIÓN DE BIURET
Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para
su identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos
y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace
peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo de Biuret
lleva sulfato de Cobre (II) y sosa. El Cu, en un medio fuertemente alcalino, se une con
los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad
de color depende de la concentración de proteínas.
Tabla 13 Procedimiento a realizar para la reacción de Biuret.

Tub Cada tubo
o
CuSO4 al Preparar los tubos de

con 3 mL de 1% ensayo.
4 a 5 gotas de
solución de
1 +  solución de CuSO4
Albúmina de
al 1%
huevo 1% hidróxido Añadir de 4 a 5
sódico gotas de solución de +
CuSO4al 1%
con 3 mL de CuSO4 al 2 ml hidróxido
solución de 1%  sódico
aminoácidos
2 + Añadir 2 ml de
Tirosina,
solución de hidróxido
Triptófano o hidróxido
sódico al 20%.
Fenilalanina. sódico

CuSO4 al
1% Agitar para que se
con 3 mL de mezcle.
3 +
Leche 1%

hidróxido
sódico Observar y tomar
apuntes de los
CuSO4 al con 3 mL de
cambios.
1% solución
con 3 mL de
4 Aceite de + respectiva
cocina +
hidróxido
sódico
CuSO4 al Agitar y observar
1% color violeta, azul
con 3 mL de o amarillo.
5 +
Glucosa
hidróxido
sódico
7.3 REACCIÓN DE AMINOÁCIDOS AZUFRADOS
Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de

plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los
aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el
sulfuro de plomo.
Tabla 14 Reacción De Aminoácidos Azufrados, Grupos SH.

Tubo Cantidad Reactivo Procedimiento Cada tubo
hidróxido Preparar los tubos de 2 ml

sódico ensayo. hidróxido
con 3 mL de sódico
solución de + 
1 +
Albúmina de acetato de Añadir 2 ml de solución
huevo 1% plomo de hidróxido sódico al solución de
20%. acetato de
plomo al 5%

hidróxido
con 3 mL de +
sódico Añadir 10 gotas de
solución de solución de acetato de
aminoácidos +
2 plomo al 5%
Tirosina, acetato de
Triptófano o 
plomo
Fenilalanina.
hidróxido Calentar el tubo hasta
sódico ebullición.
con 3 mL de + 
3
Leche 1% acetato de Observar y tomar
plomo apuntes de los cambios.

hidróxido con 3 mL de
sódico solución
El precipitado de color respectiva
con 3 mL de + negruzco indica que se
4 Aceite de ha formado sulfuro de +
cocina acetato de
plomo Plomo, utilizándose el Calentar el
azufre de los tubo hasta
aminoácidos ebullición.
hidróxido
sódico
con 3 mL de +
5
Glucosa acetato de
plomo
7.4 DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE PROTEÍNAS: MÉTODO DE

BRADFORD.
Práctica sugerida de acuerdo a la disposición de los recursos.

INTRODUCCION
Existen varios métodos para determinar la concentración de proteínas de una muestra,

tales como la determinación de la absorbancia a 280 nm, o mediante la formación de
derivados coloreados de las proteínas, base de los métodos de BIURET o de LOWRY.
En estos casos se forma un complejo coloreado de cobre con el enlace peptídico; en
el método de Lowry, además del complejo anterior también se forma un derivado de
las tirosinas que contribuye a la absorbancia total.
El método de Bradford se basa en el empleo de emplea un colorante hidrofóbico cuyas

disoluciones acuosas en presencia de ácido fosfórico tienen un color pardo y que, al
encontrarse en el entorno hidrofóbico del interior de una proteína, origina un color
azul intenso que se puede medir fácilmente. Este método depende, pues de la
interacción relativamente inespecífica entre un colorante hidrofóbico y las proteínas,
por lo que es relativamente sensible a la presencia de contaminantes tales como restos
de detergente y líquidos orgánicos como el metanol.
La determinación de proteínas por el método de Bradford consiste en la cuantificación

de la unión de un colorante, el Azul de Coomassie G-250, a la proteína, comparando
esta unión con la de diferentes cantidades de una proteína estándar (Albúmina de
Suero Bovino (BSA)). La cuantificación se hace midiendo la absorbancia en un
espectrofotómetro, a 595 nm, y graficando la absorbancia vs la concentración de
proteínas, obteniendo una curva de calibración de la proteína estándar. Con esta curva
de calibración, se puede interpolar la concentración de proteínas en una muestra al
medir su absorbancia a 595 nm.
1- Reactivo de Bradford
Azul de coomasie G-250 5 mg
Etanol 2.5 ml
Ácido fosfórico 5 ml
Agua Hasta 50 ml
Mezclar en el orden indicado, disolver con agitación y a continuación filtrar
2-Patrón de albúmina. Disolver 10 mg de albúmina bovina en 10 ml de agua destilada,

con lo que tenemos una disolución madre con una concentración de 1 mg/ml.
1-Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta 60 µg; de

tal manera que el volumen final en cada tubo sea de 300 µl.
Mezclar para ello el volumen adecuado de la disolución madre de albúmina bovina de

un 1 mg/ml y el correspondiente volumen necesario de agua, de acuerdo con la
siguiente tabla.
METODO
1-Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta 60 µg; de
tal manera que el volumen final en cada tubo sea de 300 µl. Mezclar para ello el
volumen adecuado de la disolución madre de albúmina bovina de un 1 mg/ml y el
correspondiente volumen necesario de agua, de acuerdo con la siguiente tabla.
Tabla 15 Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta.

µg (prot) 0 10 20 30 40 50 60
µl (alb) 0 10 20 30 40 50 60
µl 300 290 280 270 260 250 240

(agua)
µl total 300 300 300 300 300 300 300
2-Preparación de tres diluciones de la muestra problema:
Hacer una dilución 1:20 de la leche comercial; a continuación realizar las diferentes
diluciones de acuerdo con la siguiente tabla.
Tabla 16 Preparar la curva patrón de albúmina bovina en un rango desde 0 hasta
Leche diluida A B C
V. leche (µl) 20 25 30
V. agua (µl) 280 275 270
V. total 300 300 300
Finalmente añadir 3 ml del reactivo de Bradford a todos los tubos; tanto a las
diluciones que contienen la albúmina como a las que contienen la leche diluida. Agitar
los tubos y a continuación proceder a la lectura de la absorbancia a 595 nm en el
colorimetro.
RESULTADOS
1- Elaboración de la recta patrón. Para ello representar en el papel milimetrado

adjunto la absorbancia de cada uno de los tubos que contenían albúmina bovina frente
a la cantidad de proteínas correspondiente. Si se dispone de una calculadora con
capacidad para hacer rectas de regresión, compruebe el coeficiente de correlación de
la recta obtenida. En cualquier caso determine la pendiente de la recta.
2- Para las tres diluciones del problema, interpolar la absorbancia obtenidas sobre la
recta representada para saber la cantidad de proteínas presentes en cada una de ellas.
Alternativamente, haga el cálculo mediante la pendiente de la recta.
3- Teniendo en cuenta los volúmenes de muestra usados en cada caso y teniendo en

cuenta la dilución realizada, calcúlese la concentración de proteínas en la muestra
analizada. Dar el resultado en gramos de proteínapor 100 ml de leche.
7.5 PREGUNTAS:
¿Cuáles son los principales métodos colorimétricos usados en la determinación de

proteínas?
¿Cuál es la reacción de un alfa-aminoácido y ninhidrina?
¿Cuál es la reacción con el reactivo de Biuret?
¿Qué proteínas dan positivas con la prueba de Hopkins-cole?
¿Cómo se manifiesta la desnaturalización de la clara de huevo? 2. ¿Cuál de los tres

agentes utilizados tiene mayor poder de desnaturalización? 3. ¿Cómo podríamos saber
que una sustancia desconocida es una proteína? 4. ¿Qué coloración da la reacción del
Biuret? 5. ¿Una proteína coagulada podría dar la reacción del Biuret? 6. Si se realiza
la reacción del Biuret sobre un aminoácido como la Glicina ¿es positiva o negativa?
¿Por qué?
8 Práctica 4: IDENTIFICACIÓN DE CARBOHIDRATOS
Referente teórico.
Los hidratos de carbono constituyen el grupo de biomoléculas más abundante sobre

la superficie terrestre, representando aproximadamente el 75 % de la materia
orgánica existente. En ocasiones, se denominan también carbohidratos, azúcares,
sacáridos o glúcidos. Todos son términos que hacen referencia a su sabor dulce, o a
que poseen la composición Cn (H2O)n. Estas moléculas usualmente contienen
carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción de 1:2:1. Los carbohidratos se
clasifican como monosacáridos, disacáridos o polisacáridos, dependiendo del tamaño
y la complejidad de la molécula. Los monosacáridos se componen de una sola
molécula de azúcar. Cuando dos monosacáridos se unen se produce un disacárido,
y cuando dos o más se unen se produce un polisacárido.
En los animales los carbohidratos son esenciales desde el punto de vista energético,
ya que muchos órganos y células del cuerpo humano, como el cerebro y los glóbulos
rojos, obtienen su energía principalmente de la glucosa. Pero sus funciones no se
restringen a ser únicamente fuente de energía, sino que también pueden desarrollar
funciones estructurales, de reconocimiento celular y adhesión. Estructuralmente, un
hidrato de carbono típico es una cadena hidrocarbonada con varios grupos alcohol y
un carbono más oxidado, en forma de grupo carbonilo. Este grupo oxidado puede
situarse en el extremo de la cadena (aldehído), o adyacente, en posición 2 (cetonas)
Ilustración 1 Clasificación de carbohidratos.
Todos los monosacáridos y los disacáridos con enlace mono-carbonilo, cuando se

encuentran en solución a pH alcalino, tienen la capacidad de reducir otros
compuestos. Esta capacidad reside en las características del grupo carbonilo (C
anomérico en formas cicladas) libre. Esta propiedad, y por tanto, la presencia de un
azúcar reductor, se ponen de manifiesto mediante las reacciones de:
Tabla 17 Diferentes ensayos para reconocimiento en carbohidratos.

Ensayo Descripción del ensayo
Molisch: Este ensayo es un ensayo para reconocimiento general de

carbohidratos en el que los polisacáridos y disacáridos se
hidrolizan con ácido sulfúrico concentrado hasta monosacáridos
y se convierten en derivados del furfural o 5-hidroximetil
furfural los cuales reaccionan con α-naftol formando un color
púrpura violeta.
Fehling -Fehling A: CuSO4 disuelto en H2O

-Fehling B: NaOH y tartrato Na-K disueltos en agua
(Detecta la presencia de azúcares reductores) Los azúcares

reductores, en medio alcalino, son capaces de reducir el ión
Cu2+ de color azul a Cu+ de color rojo. Para ello el grupo
carbonilo del azúcar se oxida a grupo carboxilo. En medio
fuertemente básico, como es en este caso el NaOH, el ión Cu2+
formaría Cu (OH)2 insoluble, por eso se añade tartrato sódico
potásico en el Fehling B (el reactivo de Fehling consta de dos
componentes: Fehling A y Fehling B) que actúa como
estabilizador al formar un complejo con el Cu2+.
NaO +Cal
H or
+R
CuSO  Cu(OH)2  Cu2O (rojo

2 (azul) ladrillo)
Reacción
Benedict (Detecta la presencia de azúcares reductores) Se basa en la

reducción de Cu2+ a Cu+ en medio básico débil. Aunque es
similar a la reacción de Fehling, el medio básico débil y el
estabilizante (citrato sódico) utilizados hacen que este test sea
más sensible y estable.
-Sulfato cúprico.
-Citrato de sodio.
-Carbonato anhidro de sodio
Barfoed Ácido acético

Acetato cúprico
(Detecta la presencia de monosacáridos) El reactivo de Barfoed
es débilmente ácido y es reducido solamente por
monosacáridos, formándose como producto de reacción óxido
cuproso.
En medio ácido, tan sólo los monosacáridos son capaces de
reducir el Cu2+ a Cu+. El Cu+ así producido reduce al ácido
fosfomolíbdico a un complejo de intenso color azul oscuro.
Ioduro Los polisacáridos sin ramificar forman complejos característicos

cuando reaccionan con yodo. Los ramificados también lo hacen,
pero los complejos formados tienen menos intensidad de color.
Seliwano Este ensayo es específico para cetosas y se basa en la conversión de

ff la cetosa en 5-hidro-metil-furfural y su posterior condensación con
resorcinol formando así complejos coloreados.
Bial El reactivo de Bial contiene orcinol en ácido clorhídrico, el cual forma
complejos de coloración sólo con las pentosas.
Lugol El reactivo de Lugol que contiene una mezcla de yodo y yoduro,
permite reconocer polisacáridos, particularmente el almidón por la
formación de una coloración azul violeta intensa y el glicógeno y las
dextrinas por formación de coloración roja.
Rotación óptica
Es una propiedad importante que permite identificar los carbohidratos, y determinar

el grado de pureza de los mismos, particularmente monosacáridos, ocasionada por la
presencia de centros asimétricos o quirales en la estructura molecular, los cuales
desvían el plano de luz polarizada. Esta propiedad no es exclusiva de los carbohidratos
pues la presentan todas aquellas sustancias denominadas óptimamente activas, por
tener en su estructura centros quirales.
Para la medición de la rotación óptica los factores importantes a tener en cuenta son:
La longitud de onda de luz polarizada, la cantidad de material óptimamente activo, y
la naturaleza del solvente cuando se usa. Los cambios en la temperatura ocasionan
solo pequeñas variaciones en las medidas de la rotación.
Los datos de rotación óptica se representan como |α] = rotación específica o | M] =

Rotación molecular, donde:
|α| = α/LC
α: Rotación observada en grados angulares
L: Longitud en decímetros del paso de luz polarizada a través de la muestra
C: Concentración en gramos por mililitro.
M: Peso molecular
| M | = M x | α |/100 cuando el plano de luz polarizada se desvía en el sentido de las

manecillas del reloj se antepone un signo positivo al número de grados que fue rotado
el plano de luz.
El plano de luz polarizada hacia la derecha se llaman dextrógiros o dextro rotatorios,
y esa característica se indica anteponiendo el signo (+) al nombre del compuesto. Los
compuestos que desvían el plano de luz polarizada hacia la izquierda se llaman
levógiros o levo rotatorios, y esa característica se indica anteponiendo el signo (-) al
nombre del compuesto.
O H O H Los prefijos D y L no tienen nada que ver con el carácter

C C dextro/levo rotatorio de la molécula, sino que indican la
H – C – OH HO – C – H posición del OH del penúltimo carbono en la
HO – C – H H – C – OH representación de Fischer. Para indicar su poder
H – C – OH HO – C – H rotatorio hay que utilizar los signos (+) y (-). Da la
H – C – OH HO – C – H casualidad de que el D-gliceraldehído es dextrógiro (D-
CH2OH CH2OH (+)-gliceraldehído) y de que el L-gliceraldehído es
D-glucose L-glucose
levógiro (L-(-)-gliceraldehído), pero pueden existir
compuestos que pertenecen a la serie D y que son
levógiros, como la D-(-)-fructosa.
Ilustración 2 Molécula de glucosa.

8.1 MATERIALES Y PROCEDIMIENTO.
Tabla 18 Materiales y reactivos.

d
Reactivo de Benedict Tubos de ensayo (140 mm*14mm) 15
Reactivo Fehling A y Gradilla 2

reactivo Fehling B
Lugol Pinza para tubos 2
Glucosa Pipetas Pauster con bulbo 4
sacarosa Beaker o vasos de precipitados de 500 5

mL
almidón Estufa 1
Fructosa Cámara de flujo laminas 1
Reactivo Fehling A y B Pipetas de vidrio: 0.5 ml, 1 ml, 5 ml y 4

10 ml.
α-naftol Pera de goma para pipetas 4
Vidrios reloj grandes
Probeta 100 ml
Balón aforado de 25 ml
Agitador de vidrio
Balanza analítica
8.2 PRUEBA DE BENEDICT
Es similar a la reacción de Fehling, el medio básico débil y el estabilizante (citrato

sódico) utilizados hacen que este test sea más sensible y estable.
Tabla 19 Prueba de Benedict (detecta la presencia de azúcares reductores)
Tub Cada tubo
os
con 3 ml
de reactivo de
1 Preparar los tubos de Agregue a cada
Glucosa al Benedict
ensayo. tubo de ensayo
1%
2

con 3 mL
ml de reactivo de
de reactivo de Agregue a cada tubo
2 Benedict
sacarosa Benedict de ensayo 2
al 1% +
ml de reactivo de
con 3 mL Benedict. Baño de agua
de reactivo de hirviente por
3 
almidón al Benedict
10 minutos.
1% Tubos de ensayo en
un baño de agua
con 3 mL
hirviente por unos 10
de jugo de reactivo de
4 minutos.
cebolla al Benedict
1% 
con 3 mL Agite cada tubo de

de reactivo de ensayo
5
Fructosa Benedict
 3 ml de solución
al 1%
Observar y tomar respectiva
apuntes de los
con 3 mL reactivo de cambios. Positiva
6 aparece un precipitado
de agua Benedict
rojizo, verde o
amarillo.
8.3 REACCIÓN DE FEHLING

Los azúcares reductores, en medio alcalino, son capaces de reducir el ión Cu2+ de
color azul a Cu+ de color rojo. Para ello el grupo carbonilo del azúcar se oxida a grupo
carboxilo.
Tabla 20 Reacción de Fehling (detecta la presencia de azúcares reductores)
Tub Cada tubo

os
con 3 Reactivo
mL de Fehling A
1 Preparar los tubos Añadir reactivo
Glucosa Reactivo de ensayo. Fehling A y reactivo
al 1% Fehling B Fehling B

con 3 Ml Reactivo +
Añadir 1 ml del
de Fehling A
2 reactivo Fehling A y Baño de agua
sacarosa Reactivo 1 ml del hirviente por
al 1% Fehling B
 10 minutos.
con 3 mL Reactivo
Tubos de ensayo en
de Fehling A
3 un baño de agua
almidón Reactivo hirviente por unos
al 1% Fehling B 10 minutos.
con 3 mL Reactivo 
de jugo Fehling A Baño de agua
4 de
Reactivo hirviente por
cebolla al
1% Fehling B 10 minutos.
3 ml de solución
con 3 mL Reactivo  respectiva
de Fehling A
5 Observar y tomar
Fructosa Reactivo apuntes de los
al 1% Fehling B cambios.
con 3 mL Reactivo
6
de Fehling A
Lactosa Reactivo
al 1% Fehling B
Reactivo Fehling A: disolver 7 g CuSO4 · 5 H2O en 100 ml de agua destilada.

Reactivo Fehling B: 35 g de tartrato de sodio y potasio + 12 g NaOH en 100 ml de agua
destilada
8.4 REACCIÓN DE MOLISCH

La presencia de carbohidratos en una muestra se pone de manifiesto por la reacción
de Molisch, que a cierto punto es la reacción universal para cualquier carbohidrato. Se
basa en la acción hidrolizante y deshidratante del ácido sulfúrico sobre los hidratos de
carbono. En dicha reacción el ácido sulfúrico cataliza la hidrólisis de los enlaces
glucosídicos de la muestra y la deshidratación a furfural (en las pentosas) o
hidroximetilfurfural (en las hexosas). Estos furfurales se condensan con el alfa naftol
del reactivo de Molisch (reacción de Molisch) dando un producto coloreado.
Tabla 21 Reacción de Molisch.

Tub Cada tubo
os
reactivo de
con 3
Molisch
mLde de Preparar los tubos de reactivo de
1
Glucosa al + ensayo. Molisch
1%
H2SO4  +
reactivo de Agregue dos gotas de Incline el tubo y

con 3 mL
Molisch reactivo de Molisch deposite 1 mL de
de
2 H2SO4
Sacarosa al + 
1%
H2SO4 Mezcle bien
No mezcle
reactivo de 
3 con 3 mL Molisch
Incline el tubo y
de
+ deposite 1 mL de
Galactosa H2SO4 H2SO4 concentrado
al 1% deslizándolo
lentamente por la
reactivo de
pared del tubo.
con 3 mL Molisch
4 de Ribosa 
+
1%
No mezcle. Sólo
H2SO4
coloque el tubo en
reactivo de posición vertical y 3 ml de solución
con 3 mL Molisch observe la formación respectiva
5 de Fructosa del anillo rojo violeta
+ +
al 1% que aparece en la
H2SO4 zona de contacto de coloque el tubo
los dos líquido en posición
reactivo de vertical y observe
con 3 mL Molisch la formación del
6 de maltosa anillo rojo violeta
+
al 1%
H2SO4
8.5 PRUEBA DE TOLLENS

En primer lugar, hemos de limpiar el tubo de ensayo donde se realizará el
experimento, hirviendo en éste NaOH al 10%. Entonces, se añaden 3 gotas de la
muestra problema (o bien 50 mg de sólido), y 2,5 ml de reactivo de Tollens recién
preparado. Agitar el tubo y dejarlo estar durante 10 minutos. Si al cabo de éste tiempo
no se observa reacción, se calienta el tubo en un baño de agua caliente.
Tabla 22 Prueba De Tollens.
Tub Cada tubo

os
con 3 mL de
solución NaOH al 5%
1 Preparar los tubos de dos gotas de
Glucosa al + ensayo. solución de
1%
AgNO3 al  α-naftol
5%
añadir 2 gotas de una +
NaOH al 5% disolución de
con 3 mL de 1 mL de H2SO4
solución de + NaOH al 5%
2
Sacarosa al
AgNO3 al 
1%
5%
ml de disolución
NaOH al 5% acuosa de AgNO3 al
con 3 mL de
5%
solución de +
3
Galactosa al 
AgNO3 al
1%
5% Agitar el tubo y añadir
NaOH al 5% gota a gota y con 3 ml de solución

con 3 mL de agitación NH4OH 2N, respectiva
+
4 solución de hasta que se consiga
Lactosa 1% AgNO3 al disolver el precipitado
5% de AgOH
NaOH al 5% 
con 3 mL de
solución de + No mezcle. Sólo
5
Fructosa al coloque el tubo en
AgNO3 al
1% posición vertical y
5%
observe la formación
NaOH al 5% del anillo rojo violeta
con 3 mL de que aparece en la
solución de + zona de contacto de
6
maltosa al los dos líquido
AgNO3 al
1%
5%
8.6 REACCIÓN DE LUGOL (YODO)

La prueba de yodo se da como consecuencia de la formación de cadenas de poliyoduro a
partir de la reacción entre el almidón y el yodo presente en el reactivo de lugol.
La amilosa y la amilopectina son componentes del almidón pero la amilosa es de estructura

lineal, con enlaces α (1-4), que forma hélices en donde se juntan las moléculas de yodo
formando un color azul oscuro; mientras que la amilopectina es de estructura ramificada,
con enlaces α (1-4) (1-6), que forma hélices mucho más cortas y las moléculas de yodo son
incapaces de juntarse presentando un color intermedio entre anaranjado o amarillo.
8.7 REACCIÓN DE LUGOL (YODO)

La prueba de yodo se da como consecuencia de la formación de cadenas de poliyoduro a
partir de la reacción entre el almidón y el yodo presente en el reactivo de lugol.
La amilosa y la amilopectina son componentes del almidón pero la amilosa es de estructura

lineal, con enlaces α (1-4), que forma hélices en donde se juntan las moléculas de yodo
formando un color azul oscuro; mientras que la amilopectina es de estructura ramificada,
con enlaces α (1-4) (1-6), que forma hélices mucho más cortas y las moléculas de yodo son
incapaces de juntarse presentando un color intermedio entre anaranjado o amarillo.
Tabla 23 Reacción de almidones con lugol (yoduro potásico).
Tub Cada tubo

os
con 3 ml de
solución
1 lugol Preparar los Agregar 5 gotas de
Glucosa al
tubos de lugol
1%
ensayo.
con 3 mL de

solución
2 lugol
sacarosa al Agregar 5 gotas
1% de lugol
con 3 mL de 
solución
3 lugol Observar y
almidón al
tomar apuntes
1%
de los cambios.
con 3 mL de 3 ml de solución
solución jugo respectiva
4 lugol
de cebolla al
1%
5 con 3 mL de lugol
solución de
almidón de Observar y tomar
papa al 1% apuntes de los
cambios.
con 3 mL de
6 lugol
agua
8.8 PREGUNTAS
Explique por qué el monosacárido gliceraldehido da negativa la prueba Molish.
¿Cuáles son las aplicaciones prácticas de las pruebas estudiadas?
Defina los siguientes términos: carbono anomérico, centro quiral, levorrotatorio.
Dibuje los monosacáridos glucosa, galactosa, ribosa y fructosa, clasifíquelos según el

número de átomos de carbono y la función principal
Efectué un enlace hemiacetálico y uno hemicetálico, escriba las diferencias entre

ambos enlaces.
Escriba las funciones: aldehídica, cetónica, alcohólica, ácida, colóquelas en orden de

reactividad y explique el porqué de ese orden.
Explique en qué consiste la hidrólisis ácida de disacáridos.
Defina los siguientes términos: azúcar reductor y azúcar no reductor, cite ejemplos.
Efectué un enlace glucosídico.
9 Practica 5. CARACTERÍSTICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS
Los lípidos (del griego lypos, grasa) son biomoléculas orgánicas formadas básicamente
por
C, H y O, aunque este último elemento se encuentra en proporciones mucho más
bajas que los dos primeros. Además, pueden contener P, N y S. Constituyen un grupo
de sustancias muy heterogéneas con características químicas diversas, pero con
algunas propiedades físicas comunes, que podrían resumirse en estas dos:
_ Son mayoritariamente insolubles en agua.
_ Son solubles en disolventes orgánicos, tales como éter, cloroformo, alcanos (ej:
hexano), benceno, acetona y alcoholes.
De acuerdo a la estructura química los lípidos se clasifican en dos grupos, de acuerdo

al contenido en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean
(Lípidos insaponificables).
La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con

KOH o NaOH). Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de
cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol, que son fácilmente
extraíbles en medio acuoso.
Tabla 24 Clasificación de lípidos.

Lípidos saponificables Simples Acilglicéridos
Céridos
Complejos Fosfolípidos
Glucolípidos
Lípidos Terpenos
insaponificables
Esteroides
Prostaglandinas
9.1 MATERIALES Y PROCEDIMIENTO.

Tabla 25 Materiales y Materiales y reactivos.
d
Aceite de girasol Tubos de ensayo (140 mm*14mm) 15
Agua destilada Gradilla 2
Hexano Pinza para tubos 2

Acetato de etilo Pipetas Pauster con bulbo 4
Etanol Beaker o vasos de precipitados de 500 5

mL
NaOH Estufa 1
KOH Cámara de flujo laminas 1
Reactivo Sudán III Pipetas de vidrio: 0.5 ml, 1 ml, 5 ml y 4

10 ml.
Pera de goma para pipetas 4
Vidrios reloj grandes
Probeta 100 ml
Balón aforado de 25 ml
Agitador de vidrio
Balanza analítica
9.2 SOLUBILIDAD EN LÍPIDOS

Las grasas son insolubles en agua. Cuando se agitan fuertemente en ella se dividen
en pequeñísimas gotitas formando una emulsión de aspecto lechoso, que es
transitoria, puede sepárese en reposo, por reagrupación de las gotitas de grasa en
una capa que por su menor densidad se sitúa sobre la de agua. Por el contrario, las
grasas con solubles en los llamados disolventes orgánicos como el éter, benceno,
xilol, cloroformo, etc.
Tabla 26 Determinación de solubilidad en lípidos.
Tub Cada tubo

os
con 3 ml 4 mL de Preparar los tubos de 4 mL de hexano

1 de Aceite agua ensayo.
vegetal destilada
con 3 ml 
4 mL de
2 de Aceite
hexano 4 mL de hexano
vegetal

Agite los tubos.

3 ml de Aceite
deje reposar unos vegetal
minutos
+
Agite los tubos
Observar y tomar
apuntes de los +
cambios. Dejar en reposo.
+
Observar y tomar
apuntes de los
cambios.
SAPONIFICACIÓN
Muchos lípidos, como por ejemplo: los ácidos grasos, reaccionan con bases fuertes,
NaOH o KOH, dando sales sódicas o potásicas que reciben el nombre de jabones.
Esta reacción se denomina de saponificación. Son saponificables los ácidos grasos o
los lípidos que poseen ácidos grasos en su estructura.
Tabla 27 Ensayo de Saponificación.

os d
3 mL 3 mL de Agregar manteca en
de NaOH un tubo de ensayo.
1 Preparar los tubos de
aceite
(1 N) ensayo.
vegetal

3 mL Agregar 3 mL solución
de 3 mL de de NaOH
2
aceite KOH
(1 N).
vegetal

Agitar.
 3 ml de la solución
de NaOH (1 N).
Baño de agua hirviente
por +
10 minutos. Baño de agua
hirviente por

10 minutos.
Dejar enfriar.
Observar y tomar

apuntes de los
Observar y tomar cambios.
Si posible repetir el
mismo procedimiento
con KOH
9.3 REACCIÓN CON EL SUDÁN III

El Sudán III es un colorante que se utiliza para detectar específicamente las grasas,
porque es insoluble en agua y en cambio es soluble en las grasas. Al ser de color rojo,
cuando se disuelve tiñe las grasas de color rojo anaranjado.
Tabla 28 Tinción: Reacción con el Sudán III.

os d
con 3 3 ml de Aceite
ml de vegetal
1 Sudan III Preparar los tubos de
Aceite
ensayo.
vegetal

con 3
mL de Agregar 3mL de aceite
2 Tinta roja
Aceite vegetal.
vegetal

Agregar 8 gotas de
Sudan III 8 gotas de Sudan
III

Observar y tomar
Observar y tomar apuntes de los
apuntes de los cambios. cambios.
9.4 PREGUNTAS:
¿Qué son los jabones? ¿Cómo se pueden obtener los jabones?

¿Por qué en la saponificación la glicerina aparece en la fase acuosa?
¿Qué enzima logra en el aparato digestivo la hidrólisis de las grasas?
Indica lo que ocurre con la mezcla aceite – sudan III y aceite-tinta y explica a qué se
debe la diferencia entre ambos resultados.
¿Qué ocurre con la emulsión de agua en aceite transcurridos unos minutos de reposo?
¿Y con la de los otros compuestos empleados? ¿A qué se deben las diferencias
observadas entre ambas emulsiones?
¿Qué ocurre con la emulsión cuando se le añade detergente?

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3 PRE INFORME DE LABORATORIO

En la redacción de los preinformes se deben conjugar los verbos en tiempo presente

La estructura de los preinformes es la siguiente:

Primero que todo identifique quien es el docente encargado de la práctica, describa

5 Practica 1. SEGURIDAD Y NORMAS DE LABORATORIO

Referente teórico seguridad y normas de laboratorio

5.1 NORMAS PERSONALES

La vestimenta deberá ser apropiada y cómoda, que facilite la movilidad para la

Asistir puntualmente en la fecha y hora programada, igualmente al entrar a las

El área del laboratorio es exclusivamente para realizar el trabajo de la práctica;

5.2 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE PRODUCTOS QUÍMICOS

Si cuenta con sistemas de extracción y renovación mecánica de aire activados,

5.3 NORMAS PARA LA UTILIZACIÓN DE INSTRUMENTACIÓN

Cuando se determinan masas de productos químicos con balanza se utilizará un

5.4 NORMAS DE EMERGENCIA

Al finalizar la práctica, limpia el área de trabajo y entrega los materiales utilizados

Identifique la señalización que encuentra en el laboratorio, fotografié o dibuje los

6 Practica 2: PROPIEDADES BIOQUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.

Referente teórico de aminoácidos

Tabla 1 Clasificación de los aminoácidos.

Grupos R Propiedades de los aminoácidos

Apolares Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e

Aromáticos Fenilalanina, Tirosina y Triptófano, con sus cadenas

Polares sin Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en

Incluye este grupo la serina, treonina, cisteína,

Cargados Estos aminoácidos pueden tener el grupo R cargado

Con una carga neta negativa a pH 7.0 son: aspartamo y el

La cadena R es de estructura variable y es la responsable de las características

Tabla 2 Aminoácidos proteicos con nomenclatura clásica sistema de tres letras y

Una Tres Nombre

I Ile Isoleucina Ae Apolares alifáticos

Q Gln Glutamina Polares alifáticos y sin

Y Tyr Tirosina Polar aromático y sin

H His Histidina Ae Polar con carga positiva

D Asp Ac. Aspártico o Aspartato Polar con carga

P Pro Prolina Iminoacido

Tabla 3 Pruebas bioquímicas para identificar aminoácidos.

El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma

El anillo fenólico tiene un comportamiento

Los anillos aromáticos presentes en algunos

El grupo guanidinio presente en la cadena lateral de

La presencia de anillos aromáticos fenólicos o

El anillo indólico presente en la cadena lateral de los

Los Aminoácidos azufrados como Metionina, Cisteína

6.1 MATERIALES Y PROCEDIMIENTO

Reactivo ninhidrina Tubos de ensayo (140 mm*14mm) 15

Sulfato cúprico Pinza para tubos 2

Ácido Pipetas Pauster con bulbo 4

Cloruro de sodio Beaker o vasos de precipitados de 500 mL 5

Ácido nítrico Cámara de flujo laminas 1

Hidróxido de sodio Pipetas de vidrio: 0.5 ml, 1 ml, 5 ml y 10 ml. 4

Acetato de Plomo Pera de goma para pipetas 4

6.2 REACCIÓN CON LA NINHIDRINA

El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma complejos coloreados con la