Tema 2. Aminoacidos PDF

Bioquímica
Estructural y Metabólica
Tema 2. Aminoácidos
Bioquímica Estructural y Metabólica
TEMA 2. Aminoácidos.
Estructura y propiedades de los aminoácidos. Estereoisomería.

Clasificación de los aminoácidos según sus cadenas laterales.
Aminoácidos esenciales y no esenciales. Modificaciones post-‐
traduccionales de los aminoácidos. Propiedades ácido-‐básicas.
Curvas de valoración.
Jesús Navas Méndez

PROTEÍNAS
Principales polímeros estructurales y

funcionales de los seres vivos.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

•  Proteínas estructurales: Colágeno (carClago y hueso),
cubiertas virales, microtúbulos.
•  Proteínas reguladoras: Insulina, hormonas de crecimiento
y receptores de membrana.
•  Proteínas contrácHles: AcHna, miosina.
•  Proteínas de transporte: Hemoglobina , mioglobina,
seroalbúmina, permeasas.
•  Proteínas de almacenamiento o reserva: Ovalalbúmina,
caseína y gliadina.
•  Proteínas de defensa: AnHcuerpos, complemento.
•  Proteínas catalizadoras (Enzimas): Sacarasa, pepsina.

AMINOÁCIDOS
•  En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos

300 aminoácidos.
•  En la mayoría de los seres vivos solamente 20 aminoácidos son
codificados por el DNA para formar las proteínas (proteinogénicos).
Además existen selenocisteína y pirrolisina (arqueobacterias).
•  Muchas proteínas conHenen aminoácidos modificados y partes no
proteicas (grupos prostéHcos).

AMINOÁCIDOS
Cadena
lateral
Carbono-‐α
Grupo Grupo Modelo de

amino carboxilo bolas
Los aminoácidos son

estructuras tetraédricas
GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Lehninger Principles of Biochemistry. 5ª ed. Freeman 2009.

L-‐Alanina (CORN)
D-‐Alanina

AMINOÁCIDOS APOLARES (HIDROFÓBICOS)
Leucina, Leu, L Prolina, Pro, P
Alanina, Ala, A Valina, Val, V

APOLARES (HIDROFÓBICOS)

POLARES SIN CARGA
Glicina, Gly, G Serina, Ser, S
Asparagina, Asn, N Glutamina, Gln, Q

Treonina, Thr, T
Polares sin carga
(Ser y Thr en siWos acWvos de

enzimas).
(Glucoproteínas: Ser, Thr, Asn).
Tirosina, Tyr, Y
Cisteína, Cys, C

AMINOÁCIDOS ACÍDICOS
Aspartato, Asp, D Glutamato, Glu, E

AMINOÁCIDOS BÁSICOS
HisWdina, His, H
Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

Baynes and Dominiczak. Bioquímica Médica. 3ª ed. Elsevier, 2011.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Son diferentes en cada especie, en la especie humana son diez:
Valina
Leucina
Isoleucina
Apolares
Fenilalanina
Triptófano
MeHonina
Treonina Polar
Lisina
Arginina Básicos
HisHdina
PROPIEDADES FÍSICO-‐QUÍMICAS
DE LOS AMINOÁCIDOS
•  Polaridad.
•  Acidez, basicidad.
•  AromaHcidad.
•  Tamaño, flexibilidad de conformación.
•  Capacidad de formar enlaces cruzados.
•  ReacHvidad química. Capacidad de unión a hidrógeno.

Lehninger Principles of Biochemistry. 5ª ed. Freeman, 2009.

AMINOÁCIDOS MODIFICADOS POSTRADUCCIONALMENTE EN PROTEÍNAS

Fosfo-‐serina Fosfo-‐treonina Fosfo-‐Wrosina N-‐meWl-‐arginina N-‐aceWl-‐lisina N-‐meWl-‐lisina
5-‐Hidroxi-‐lisina 4-‐hidroxi-‐prolina

AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS
Gamma-‐aminobuWrato OrniWna Citrulina

(GABA)
Tiroxina
NEUROTRANSMISOR
INTERMEDIARIOS HORMONA
CICLO DE LA UREA TIROIDEA

DERIVADOS DE AMINOACIDOS
HISTAMINA SEROTONINA
MEDIADOR NEUROTRANSMISOR
R. INMUNE
ADRENALINA
MEDIADOR CELULAR

IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

•  Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos,

tendrán o no carga posiHva o negaHva.
•  A pH fisiológico los aminoácidos dipolares no Henen carga. La

carga de los aminoácidos ácidos o básicos depende del pKa de la
cadena lateral.
•  La carga neta que tenga un pépHdo o proteína dependerá del

número de cargas posiHvas y negaHvas que sus aminoácidos
ionizables presenten a un pH determinado.
•  La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye
en su capacidad tamponante (amorHguadora de pH) y en el
comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.

TITULACIÓN DE LA GLICINA (HIDROCLORURO

DE GLICINA 1M)

TITULACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO

TITULACIÓN DE LA LISINA

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS
Dos aminoácidos
Eliminación de una

molécula de agua
Enlace pepCdico
... Formación del

enlace CO-‐NH
Extremo amino Extremo carboxilo

COMPORTAMIENTO ACIDO-‐BASE DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

BIBLIOGRAFÍA
•  Lehninger Principles of Biochemistry. 5ª ed. Freeman, 2009. Cap 3.
•  Mark’s Basic Medical Biochemistry. A clinical approach. 3ª ed. LWW., 2008. Cap 6.
•  Devlin. Textbook of Biochemistry with Clinical correlaBons. 7ª ed. Wiley, 2010. Cap 3.
•  Feduchi y cols. Bioquímica: conceptos esenciales. Panamericana, 2011. Cap 4.
•  Berg, Tymoczko and Stryer. Biochemistry. 7ª ed. WH. Freeman, 2011. Cap 2.
•  Voet and Voet. Biochemistry. 4ª ed. Wiley, 2011. Cap 4.
•  Baynes and Dominiczak. Bioquímica Médica. 3ª ed. Elsevier, 2011. Cap 2.
•  GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009. Cap 4.

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Bioquímica

TEMA 2. Aminoácidos.

Estructura y propiedades de los aminoácidos. Estereoisomería.

Jesús Navas Méndez

Principales polímeros estructurales y

Jesús Navas Méndez

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Jesús Navas Méndez

• En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos

Jesús Navas Méndez

Grupo Grupo Modelo de

Los aminoácidos son

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Lehninger Principles of Biochemistry. 5ª ed. Freeman 2009.

Jesús Navas Méndez

Jesús Navas Méndez

AMINOÁCIDOS APOLARES (HIDROFÓBICOS)

Leucina, Leu, L Prolina, Pro, P

Alanina, Ala, A Valina, Val, V

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Jesús Navas Méndez

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Jesús Navas Méndez

POLARES SIN CARGA

Glicina, Gly, G Serina, Ser, S

Asparagina, Asn, N Glutamina, Gln, Q

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Jesús Navas Méndez

(Ser y Thr en siWos acWvos de

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Jesús Navas Méndez

Aspartato, Asp, D Glutamato, Glu, E

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Jesús Navas Méndez

Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

Baynes and Dominiczak. Bioquímica Médica. 3ª ed. Elsevier, 2011.

Jesús Navas Méndez

Jesús Navas Méndez

Lehninger Principles of Biochemistry. 5ª ed. Freeman, 2009.

Jesús Navas Méndez

AMINOÁCIDOS MODIFICADOS POSTRADUCCIONALMENTE EN PROTEÍNAS

Jesús Navas Méndez

AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS

Gamma-­‐aminobuWrato OrniWna Citrulina

Jesús Navas Méndez

DERIVADOS DE AMINOACIDOS

Jesús Navas Méndez

IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Jesús Navas Méndez

• Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos,

• A pH ﬁsiológico los aminoácidos dipolares no Henen carga. La

• La carga neta que tenga un pépHdo o proteína dependerá del

Jesús Navas Méndez

TITULACIÓN DE LA GLICINA (HIDROCLORURO

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

TITULACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

TITULACIÓN DE LA LISINA

GarreW and Grisham. Biochemistry. 4ª ed. 2009.

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS

Eliminación de una

... Formación del

•  En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos

Gamma-‐aminobuWrato OrniWna Citrulina

•  Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos,

•  A pH ﬁsiológico los aminoácidos dipolares no Henen carga. La

•  La carga neta que tenga un pépHdo o proteína dependerá del

COMPORTAMIENTO ACIDO-‐BASE DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS