INTRODUCCION

La proteína, como su nombre indica, han sido consideradas durante muchos años como el
componente primario de la materia viviente. Hasta mucho más tarde no se reconoció la gran
importancia de los ácidos nucleicos y han constituido materia de discusión a lo largo de las últimas
décadas. El principio básico de la estructura de las proteínas es bastante simple. Consisten en
largas cadenas de aminoácidos enlazados unos a otro mediante enlace péptidos. No obstante,
aparecen complicaciones:
-Procedentes de la presencia de alrededor de veinte tipos diferentes de radicales de aminoácidos
en las cadenas péptidas.
-Procedentes de la larga longitud de estas cadenas.
Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo
carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por
20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.
Todos los aminoácidos tienen la misma fórmula general:

ENLACE PEPTÍDICO
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los
enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo
de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino
terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y un grupo
carboxilo con carácter ácido (dador de protones). Como a pH fisiológico los aminoácidos se
encuentran en su forma de ion dipolar, en realidad el carácter ácido lo presenta el grupo amino
protonado y el carácter básico el grupo carboxilo ionizado. Este tipo de sustancias que pueden
actuar como ácidos o como bases se conocen como sustancias anfóteras. Además, algunos
aminoácidos tienen un grupo ácido o básico en su cadena lateral.
La presencia en los aminoácidos de grupos con cargas opuestas, provoca una interacción, entre
estos grupos, formándose un zwitterion.

Un zwitterion es un aminoácido en el cual la suma de sus cargas eléctricas es igual a cero y esto
se debe a que el grupo del ácido carboxílico (que tiene una carga negativa) cede uno de sus
protones (un ion hidrógeno) al grupo amino, formándose un grupo aminio. La presencia de una
carga en el aminoácido, los hace solubles al agua.
PUNTO ISOELÉCTRICO
Las reacciones de los aminoácidos dependen del pH de la solución en que se encuentran. La
formación de un zwitterion en un aminoácido es a un pH diferente para cada una de estas
sustancias. A este pH en particular se le llama punto isoeléctrico (pI).
PRECIPITACIÓN CON IONES
Cationes de metales pesados como Ag+, Hg+2, Cu+2, etc. Y algunos aniones como perclorato,
picrato, ferricianuro, etc. Causan la precipitación de proteínas. Los cationes metálicos reaccionan
con las proteínas cuando éstas se encuentran en su forma anionica o básica (a pH mayor que su
pI) dando sales con los iones carboxilato de proteína. Similarmente, los aniones formarán sales
con las proteínas cuando éstas se encuentran en su forma catiónica o ácida (a pH menor que su
punto isoeléctrico).

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína tiene su propia forma única. Si se cambia la temperatura o el pH del entorno de una
proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones pueden alterarse, provocando
la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y convirtiéndola en una cadena de
aminoácidos sin estructura. Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su
secuencia primaria, se dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.
En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse: dado que la estructura primaria del
polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es posible que recupere su
funcionalidad si regresa a su entorno normal. No obstante, en otras ocasiones la desnaturalización
es permanente. Un ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un
huevo. La proteína albúmina de la clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza
por el calor de la estufa, y no regresará a su forma original cruda aun cuando se enfría.

REACCIONES DE COLORACÍON
Reacción con Ninhidrina.- Los aminoácidos libres, en solución acuosa, al ser calentados con
ninhidrina (Hidrato de tricetohidrindeno) dan una coloración violeta o violeta azulado debido a la
formación de un producto de condensación entre el aminoácido y el reactivo. Con esta reacción
podemos identificar grupos aminos libre en posición α.
Reacción xantoprotéica.- Esta reacción permite detectar la presencia de los grupos bencénicos
de ciertos aminoácidos. El ácido nítrico en presencia de esos grupos aromáticos da lugar a la
formación de derivados nitrados de color amarillo que por alcalinización intensifican su color.
Prueba de Millon. - Es una prueba característica para restos fenólicos, cuando existen estos restos
se presenta una coloración rosa salmón. El reactivo de Millon es una mezcla de mercurio y ácido
nítrico (nitrato mercurioso y mercúrico).
Prueba de aminoácidos azufrados.- Todos los aminoácidos azufrados y las proteínas que tienen
estos aminoácidos, reaccionan con el acetato de plomo en medio alcalino formando sulfuro de
plomo y la solución toma un color marrón o gris oscuro que se debe a la liberación del azufre en
medio alcalino y a ebullición, formando el SPb.
Reacción de Biuret.- Las proteínas y pépticos que contienen por lo menos 3 unidades de
aminoácido (2 enlaces peptídicos) dan una coloración violeta característica al reaccionar (en
medio alcalino) con una solución de sulfato cúprico. Esta prueba es muy sensible, utilizada para
detectar la presencia de enlaces peptídicos y también en la determinación cuantitativa de
proteínas. Es negativa con los dipéptidos y con los aminoácidos libres.
CONCLUSIONES
• La reacción xantoproteica nos indica si el aminoácido presenta anillos aromáticos y si la reacción
es positiva presenta una coloración amarilla. Entonces el triptófano y la tirosina, presentan un
anillo aromático en su estructura.
• La prueba de Millon nos indica si presenta restos fenólicos o no, identificamos que el único
aminoácido que presenta un fenol en su estructura es la Tirosina.
• La desnaturalización de la albumina se da con agentes desnaturalizantes como el calor, HCl,
HNO3 y NaOH.